01-Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas

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Bioquímica Estrutural 
e Metabólica Aplicada 
à Biomedicina
Material Teórico
Responsável pelo Conteúdo:
Prof.ª Esp. Flávia Bonfim Lima
Revisão Textual:
Prof.ª Dr.ª Selma Aparecida Cesarin
Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
• Aminoácidos ;
• Estrutura das Proteínas;
• Síntese de Proteínas;
• Ciclo da Ureia.
• Apresentar a estrutura dos aminoácidos e os aspectos químicos envolvidos (tipo de liga-
ção e classifi cação), níveis de estruturas de proteínas;
• Ter visão geral do processo de síntese de proteínas (transcrição, processamento e tradução);
• Compreender os mecanismos de degradação e excreção das proteínas (transaminação, 
desaminação oxidativa, ciclo da ureia e balanço nitrogenado).
OBJETIVOS DE APRENDIZADO
Estrutura, Síntese e 
Metabolismo de Proteínas
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem 
aproveitado e haja maior aplicabilidade na sua 
formação acadêmica e atuação profissional, siga 
algumas recomendações básicas: 
Assim:
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e 
horário fixos como seu “momento do estudo”;
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo;
No material de cada Unidade, há leituras indicadas e, entre elas, artigos científicos, livros, vídeos 
e sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você tam-
bém encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua 
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados;
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discus-
são, pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o 
contato com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e 
de aprendizagem.
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Determine um 
horário fixo 
para estudar.
Aproveite as 
indicações 
de Material 
Complementar.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
Não se esqueça 
de se alimentar 
e de se manter 
hidratado.
Aproveite as 
Conserve seu 
material e local de 
estudos sempre 
organizados.
Procure manter 
contato com seus 
colegas e tutores 
para trocar ideias! 
Isso amplia a 
aprendizagem.
Seja original! 
Nunca plagie 
trabalhos.
UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Aminoácidos
Os aminoácidos são biomoléculas essenciais a vida, constituem a unidade fun-
cional das proteínas e, portanto, estão envolvidos em diversos processos biológicos, 
além de contribuírem para a geração de energia metabólica. 
No entanto, de todos os aminoácidos que já foram descritos em sistemas bioló-
gicos, apenas 20 são normalmente encontrados nas proteínas. 
A seguir, podemos conhecer quais são os principais aminoácidos e como são 
representados por meio de abreviaturas, que podem ser de três letras ou uma letra:
Tabela 1 – Abreviatura empregada para os aminoácidos
Aminoácido Abreviatura (3 letras) Abreviatura (1 letra)
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Ácido glutâmico Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
Os aminoácidos apresentam algumas características que são fundamentais para 
as funções que desempenham. Vejamos quais são:
Estrutura geral
Os aminoácidos são conhecidos por possuírem uma estrutura química geral em 
comum. Essa estrutura é composta por um grupo amina e um grupo carboxílico 
ligado a um átomo de carbono, denominado carbono α (alfa) e uma cadeira lateral, 
que é a parte variável da estrutura.
Carbono Alfa: átomo de carbono adjacente (ou mais próximo) ao grupo funcional carboxílico (ácido).
Ex
pl
or
8
9
R
H
COOHH2N Cα
Cadeia lateral
variável
Grupo
carboxila
Grupo
amino
Carbono
alfa
Átomo de
hidrogênio
Figura 1 – Esquematização da estrutura geral dos aminoácidos
Quiralidade
Como vimos na estrutura básica dos aminoácidos, temos um átomo de carbono 
ligado a quatro radicais ou ligantes diferentes. A disposição do arranjo tetraédrico 
dos orbitais permite que os quatro ligantes ocupem dois arranjos espaciais (duas 
apresentações ou formas) possíveis diferentes; portanto, os aminoácidos, com ex-
ceção da glicina, podem ter dois esteroisômeros, nos quais o carbono α é centro 
quiral. Essas duas formas são chamadas de especulares (espelhada) e não são sobre-
poníveis. Para entendermos melhor esse conceito, podemos usar como exemplo as 
nossas mãos Note que tanto a mão direita quanto a esquerda são a imagem espe-
cular uma da outra, ou seja, apresentam as mesmas características, podemos dizer 
que são iguais, porém, se virarmos a palma da mão e tentarmos sobrepor uma mão 
à outra, veremos que elas não encaixam perfeitamente. Essa é a ideia por trás do 
conceito de quiralidade dos aminoácidos.
Veja a ilustração a seguir:
Frasco A Frasco B Podem ser
sobrepostos
Figura 2 – Demonstração da sobreposição de dois objetos
Fonte: Adaptadas de Getty Images
9
UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Mão esquerda Mão direita Não são
sobreponíveis
Espelho
Figura 3 – Mãos em imagem espelhada seguida da tentativa de sobreposição
Fonte: Adaptadas de Getty Images
Figura 4 – Configurações estereoisômeras do aminoácido alanina
Fonte: NELSON; COX, 2014, p. 76
A terminologia adotada para os estereoisômeros de um determinado composto 
com propriedade quiral é relacionada à capacidade dele de desviar a luz planopolari-
zada para a esquerda ou a direita, do latim “levo” esquerda e “destro” direita, então L 
ou D é acrescentado ao nome do composto para sinalizar a forma do estereoisômero. 
Essa característica dos aminoácidos é muito importante, tendo em vista que, nas 
proteínas, os aminoácidos ocorrem naturalmente na forma “L”. As células possuem 
a capacidade de produzir especificamente a forma “L” das cadeias laterais dos ami-
noácidos, e esse fato tem relação direta com os sítios ativos das enzimas que, por 
sua vez, são assimétricos, isso resulta na característica das enzimas de catalisar re-
ações estereoespecíficas. As formas “D” dos aminoácidos normalmente aparecem 
como constituintes de parede de membranas celulares de bactérias.
Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos
Os aminoácidos possuem uma estrutura comum a todos e uma porção que é 
variável. Essa parte da molécula é denominada cadeia lateral, e é ela que determina 
as características químicas de cada aminoácido, permitindo, assim, diferenciá-los 
e classificá-los de acordo com seu comportamento químico. Os aminoácidos pos-
suem a capacidade de ionizarem, ou seja, podem atuar na forma de ácidos ou de 
bases. A ionização dos aminoácidos é dada pela presença de dois grupos ácidos 
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fortemente ionizáveis -COOH (ácido) e um –NH3
+ (básico), em pH fisiológico (pH 
7,3) os aminoácidos encontram-se protonados. Essas duas formas estão em equi-
líbrio R-COOH e R-NH3
+, isto é, e quando em solução, podem coexistir na forma 
de íon dipolar, podendo agir tanto como doador quanto como aceptor de prótons. 
Esse comportamento é chamado de anfótero. 
Quando esses grupos fortes ionizáveis, encontram-se nas formas R-COO- e R-NH2
são as bases conjugadas, pois é a base conjugada do ácido correspondente e, portan-
to, atua como aceptora de prótons, sendo assim denominada forma desprotonada. 
Os aminoácidos em solução podem encontrar-se, portanto, na forma ácida, neu-
tra ou básica, de acordo com o meio.
R — CH — C — OH
+NH
3
O
R — CH — C — O–
+NH
3
 + H+
O
R — CH — C — O–
+NH
2
 + H+
O
��
pH = 0 pH = 7 pH = 11
Figura 5 – Infl uência do pH nos grupos ionizáveis
Fonte: BRUICE, 2006
Analisando a Figura 5, podemos perceber que a forma predominante do 
aminoácido em determinada solução vai depender do pH do meio e da natureza 
do aminoácido. 
Para entendermos melhor, vejamos a Figura a seguir:
Figura 6
Fonte: Adaptado de USP
Em soluções em que o pH é fortemente ácido, os aminoácidos se apresentam 
predominantemente como cátions (doadores de prótons), e quando o pH da so-
lução for fortemente alcalino, eles estarão como ânions (receptores de prótons). 
Quando o pH do meio for neutro, ou seja, em torno de 7,0, a forma predominante 
será a forma neutra. Esse último estado é denominado ponto isoelétrico (pI), que 
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
corresponde ao pH em que a soma total das cargas líquidas é igual a zero. Isso 
acontece porque a concentração da forma aniônica e catiônica são iguais e, por-
tanto, anulam-se, e a carga final é igual a zero.
Curva de titulação dos aminoácidos
Tanto o comportamento anfótero (capacidade de atuar como doador ou receptor 
de prótons) quanto o tamponante podem ser evidenciados por meio da curva de 
titulação dos aminoácidos. 
Veja a seguir:
Figura 7 – Curva de titulação dos aminoácidos
Fonte: Adaptado de NELSON, 2011, pg. 83
O pKa é definido como: é o pH em que 50% da concentração do ácido ou da 
base encontra-se na forma ionizada e 50% na forma não ionizada. 
Na Figura 7, podemos observar que o primeiro valor de pKa da glicina é de 2,34. 
Isso significa que em pH 2,34 metade da concentração do aminoácido encontra-se 
na forma ionizada e a outra metade na forma não ionizada. 
Por meio do pKa, podemos conhecer a foça dos ácidos e, no nosso caso, pode-
mos entender o comportamento de certos aminoácidos. 
Podemos estabelecer a seguinte relação: quanto maior o pKa, mais fraco é o áci-
do em questão. Se pensarmos no conceito de Bronsted-Lowry, a reação ácido-base 
é simplesmente uma reação de transferência de prótons. Assim, um ácido forte é 
aquele que tem maior facilidade em doar próton em uma reação ácido-base, e pode 
apresentar um pKa baixo. 
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Já o ácido fraco é aquele que tem maior dificuldade em doar prótons em uma 
reação ácido-base, isto é, será necessário adicionar uma quantidade maior de base 
para que todos os prótons sejam liberados, e isso pode ser observado no pKa, que 
será alto para ácidos fracos. 
Uma outra característica dos aminoácidos, é que eles podem exercer uma fun-
ção tamponante, isto é, possuem a capacidade de manter o pH da solução estável 
mesmo após a adição de pequenas quantidades de ácido ou base, e uma solução 
tamponante é formada por um ácido fraco e sua base conjugada ou uma base fraca 
e seu ácido conjugado em equilíbrio.
Classificação dos Aminoácidos
O conhecimento detalhado das características químicas e estruturais de cada ami-
noácido permitiu a classificação dos aminoácidos de acordo com suas propriedades 
químicas baseadas na estrutura das cadeias laterais, e sua propriedade de interagir com 
a água em pH fisiológico que se encontra próximo a 7, em cinco grandes grupos:
Figura 8 – Classifi cação dos aminoácidos
Fonte: NELSON, 2011, pg. 79
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
• Grupo R apolares, alifáticos: alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina e 
metionina: Nessa classe, os aminoácidos são hidrofóbicos, as grandes cadeias 
laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina, com suas formas específicas 
desempenham papel fundamental na estabilização da estrutura das proteínas, 
por promover interação hidrofóbica em seu interior;
Embora seja classificado como aminoácido apolar, a glicina possui uma estru-
tura reduzida e simples, o que não contribui muito para interações hidrofóbicas; 
A metionina apresenta uma estrutura diferente, apresenta um átomo de enxo-
fre e um grupo tioéter em sua cadeia lateral;
A prolina contribui para uma conformação rígida e, com isso, menor flexibili-
dade estrutural de regiões polipeptídicas, isso devido à sua estrutura cíclica que 
acomoda um grupo amino em uma conformação rígida;
• Grupo R apolares, aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano: Embora 
estejam no mesmo grupo, ou seja, todos fazem interações hidrofóbicas, eles 
diferem entre si quanto ao nível de hidrofobicidade. Em decorrência do grupo 
hidroxila na tirosina e do nitrogênio no anel indol do triptofano, eles se tornam 
mais polares que a fenilalanina;
• Grupo R polares, carregados negativamente: aspartato e glutamato: São 
os aminoácidos que, em pH 7,0 apresentam carga negativa. Esse fato se deve 
à presença de um segundo grupo carboxílico presente em ambos aminoácidos;
• Grupo R polares, carregados positivamente: lisina, arginina, histidina: 
Também conhecidos como aminoácidos básicos, devida à sua capacidade de 
atuar como aceptores de prótons, são aminoácidos que em pH 7 possuem 
uma carga líquida positiva. Eles são considerados os mais hidrofílicos;
• Grupo R polares, não carregados: serina, treonina, cisteína, asparagi-
na e glutamina: Esses aminoácidos são denominados de não carregados ou 
neutros, pois suas cadeias laterais não apresentam carga positiva ou negativa. 
Apesar disso, são capazes de estabelecer ligações de hidrogênio pois possuem 
átomos de hidrogênio disponíveis para essa interação. Esse fato os torna mais 
solúveis em água que os aminoácidos hidrofóbicos.
Se agruparmos os aminoácidos por ordem de polaridade, teríamos o seguinte cenário:
Menos polar Mais polar
Apolares Apolaresaromáticos
Polares não
carregados
Polares
carregados (–)
Polares
carregados (+)
• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Glicina
• Metionina
• Lisina
• Arginina
• Histidina
• Aspartato
• Glutamato
• Serina
• Treonina
• Cisteína
• Asparagina
• Glutamina
• Fenilalanina
tirosina triptofano
Figura 9 
14
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As características químicas dos aminoácidos são fundamentais para compreen-
dermos o comportamento das proteínas em meio aquoso, bem como suas caracte-
rísticas, vez que são formadas por aminoácidos e suas funções podem ser prejudi-
cadas em caso de desordem química ou estrutural.
Estrutura das Proteínas
 Os aminoácidos são partes constituintes das proteínas. Podemos comparar 
as proteínas a grandes polímeros nos quais os aminoácidos representam os mo-
nômeros que, unidos entre si, formam esta grande estrutura. 
A ligação que ocorre entre dois aminoácidos é denominada de ligação pep-
tídica. Esse tipo de ligação é caracterizado quimicamente por uma reação de 
desidratação (perda de uma molécula de água) resultado de uma ligação amida, 
que é a união do grupo α – carboxila de um aminoácido e o grupo α – amina do 
aminoácido seguinte.
Figura 10 – Esquema representativo de uma ligação peptídica
Fonte: ist.utl.pt
A formação de ligações peptídicas entre resíduos de aminoácidos leva à forma-
ção, em um primeiro momento, de polímeros de aminoácidos, também conhecidos 
como peptídeos, que correspondem a uma sequência de poucos aminoácidos liga-
dos entre si por meio de ligações peptídica. 
Apesar de serem pequenas sequências de aminoácidos, os peptídeos têm sido 
descritos, participando de diversos processos fisiológicos, bem como fisiopatológicos. 
Os peptídeos aparecem exercendo funções biológicas importantes como Glu-
tationa, um tripeptídeo (cisteína — ácido glutâmico — glicina), que é encontrada 
no organismo em suas formas; reduzida (GSH) e oxidada (GSSG), e atuam direta 
e indiretamente em muitos processos biológicos importantes, incluindo síntese de 
proteínas, metabolismo e proteção celular contra a ação de radicais livres.
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Estrutura primária das proteínas
A estrutura primária corresponde ao nível estrutural mais simples das proteínas, 
e também o mais importante, pois a partir dele, origina-se todo o arranjo espacial 
e a configuração tridimensional da proteína, que está diretamente relacionada às 
funções que ela irá desempenhar no SistemaBiológico. 
A estrutura primária é específica para cada proteína e são determinadas gene-
ticamente.
Um exemplo da importância da estrutura primária é a anemia falciforme. É uma 
doença genética hereditária, resultado de uma mutação no gene da hemoglobina, 
proteína responsável pelo transporte de oxigênio no organismo. 
A proteína produzida é hemoglobina S (HbS), que apresenta um resíduo de vali-
na no lugar do ác. Glutâmico na posição 6 da cadeia β da globina. 
Essa troca afeta a função da hemoglobina que, nessa conformação, não con-
segue se ligar ao oxigênio de forma eficiente, e altera a forma hemácia para a 
forma de “foice” o que dificulta sua passagem nos pequenos capilares e se rompe 
com facilidade.
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, 
com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”. 
Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se levar em con-
ta a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e 
pontes dissulfeto.
Figura 11 – Imagem de hemácias normais e uma hemácia na forma 
de foice, característico da anemia falciforme
Fonte: ibcc.gov.br
Lys
His
Ala
Val
Leu
Gly
Gly
Lys
Figura 12 – Esquema representativo 
da estrutura primária das proteínas
Estrutura secundária das proteínas
A estrutura secundária das proteínas é o arranjo do esqueleto da cadeia polipep-
tídica, e é estabilizada por ligações de hidrogênio. É resultado do arranjo espacial de 
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aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à 
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os 
seus grupos amina e carboxila. 
O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica compreende o arranjo espacial 
dos átomos pertencentes à estrutura primária ou “esqueleto” da proteína. Isso pode 
ocorrer de forma regular e acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos 
alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. 
As cadeias laterais também desempenham um papel na determinação da forma 
tridimensional de uma proteína, mas apenas seu esqueleto é considerado na estru-
tura secundária. 
Os dois principais tipos de arranjos possíveis na estrutura secundária são, 
α-hélice e β pregueada, que podem gerar um arranjo bidimensional e conter uma 
ou mais cadeias polipeptídicas. 
Configuração α- hélice
São estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogênio paralelas ao 
seu eixo, que ocorrem no interior do esqueleto de uma única cadeia polipeptídica.
Dentro desse nível de estrutura, ocorrem dois pontos de interação, entre o car-
bono α e o nitrogê nio do grupamento amina dos resí duos, e entre o carbono α e o 
carbono da carboxila do mesmo resí duo. 
Todas as cadeias laterais dos aminoáci-
dos encontram-se viradas para fora e o car-
bono a fica no lado externo da hé lice.
A conformação helicoidal permite um 
arranjo linear dos átomos envolvidos nas 
pontes de hidrogênio, o que torna essa con-
formação muito estável. 
As proteínas possuem quantidades variá-
veis e estruturas de α- hélice, variando des-
de uma baixa percentagem até a sua com-
pleta composição. 
Embora seja uma conformação estável, al-
guns fatores podem levar à desestabilização 
da α- hélice. Por exemplo, a presença do ami-
noácido prolina cria uma curvatura no esque-
leto da hélice devido à sua estrutura cíclica. 
Outros fatores localizados envolvendo as 
cadeias laterais incluem a forte repulsão ele-
trostática, causada por grupos de resíduos 
Figura 13 – Representação da estrutura 
secundária α-hélice evidenciando as interações 
entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal
Fonte: NELSON, 2014
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
de lisina e arginina, carregados positivamente ou grupo de resíduos de glutamato e 
aspartato, carregados negativamente. 
Outra possibilidade é o efeito de densidade (repulsão estérica) causada pela pro-
ximidade de várias cadeias laterais volumosas. 
Configuração folha β pregueada
A configuração folha β pregueada, ou configuração β, difere marcantemente do 
arranjo observado na α- hélice, em decorrência da disposição do arranjo dos áto-
mos nessa conformação. 
As pontes de hidrogênio são estabelecidas perpendiculares à direção da cadeia 
proteica e não paralelas a ela como na α-hélice e, ainda, pode ser subdividida em 
antiparalelas e paralelas. O termo “pregueada” se dá em decorrência das ligações 
de hidrogênio entre as cadeias que ocorrem como ziguezague.
O esqueleto peptídico nas folhas β está quase completamente estendido, e é 
estabilizado por ligações de hidrogênio. Pontes de hidrogênio podem ser formadas 
entre diferentes partes de uma mesma cadeia, isto é, pontes intracadeia ou entre 
diferentes cadeias ou pontes intercadeias. 
A configuração folha beta pregueada paralela se dá quando todas as cadeias 
peptídicas estão com suas extremidades alinhadas seguindo uma mesma direção 
(N-terminal e C- terminal). Quando as cadeias se estabelecem em direções opostas, 
temos a folha beta pregueada antiparalela. 
Figura 14 – Representação da folha beta pregueada vista de cima e de lado
Fonte: UNESP
As α- hélices e as folhas β são combinadas de muitas maneiras à medida que a 
cadeia poliptídica de uma mesma proteína dobra-se sobre si. 
A combinação de fitas α e β produz vários tipos de estruturas super secundárias 
nas proteínas. A estrutura mais comum desse tipo é a unidade βαβ, na qual duas 
fitas paralelas de folha β estão conectadas por um seguimento de α- hélice. 
Uma unidade αα consiste de duas hélices α antiparalelas. Nesse tipo de arranjo, 
existem contatos energeticamente favoráveis entre as cadeias laterais dos dois se-
guimentos de hélice.
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Estrutura terciária
A estrutura terciária de uma proteína é o arranjo tridimensional de todos os 
átomos das moléculas. As conformações das cadeias laterais e as posições de quais-
quer grupos prostéticos são partes da estrutura terciária, e o único aspecto impor-
tante da estrutura terciária, que não é especificado pela estrutura secundária, é o 
arranjo dos átomos das cadeias laterais. 
A estrutura terciária apresenta o dobramento final de uma cadeia peptídica, po-
dendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações 
não covalentes. 
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural 
de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância 
entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletros-
táticas, pontes de hidrogênio e de sulfeto. 
Todas têm sequências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções dife-
rentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.
Ao considerarmos níveis mais elevados de organização estrutural, torna- se 
interessante classificar as proteínas em dois grupos: as proteínas fibrosas e as 
proteínas globulares, que possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em formas 
esféricas ou globulares. 
Os dois grupos são estruturalmente distintos: as proteínas fibrosas, em geral, 
consistem, principalmente, de um único tipo de estrutura secundária. 
As proteínas globulares costumam conter diversos tipos de estruturas secundá-
rias. Os grupos diferem também no que tange à funcionalidade, vez que as proteí-
nas fibrosas fornecem suporte, forma e proteção externa aos vertebrados, enquanto 
as enzimas e os inibidores bem como as proteínas regulatórias são globulares.
Em uma proteína globular, os diferentes segmentos de uma cadeia polipeptídica 
enovelam-se uns sobre os outros. Esse enovelamento também gera uma forma 
compacta em relação aos polipeptídios em uma conformação totalmente estendida. 
Lys
His
Ala
Val
Leu
Gly
Gly
Lys
Estrutura
primária
Estrutura
terciária
Estrutura
secundária
Sequência de
aminiácidos
Arranjo espacial da
cadeia polipeptídica
Enovelamento da
cadeira polipeptídica
Figura 15 – Os três níveis estruturaisrepresentados destacando cada característica dos níveis estruturais
Fonte: Adaptado de Getty Images
19
UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
O enovelamento também gera a diversidade estrutural necessária para que as 
proteínas executem um grande conjunto de funções biológicas, que compreendem 
as enzimas e os inibidores, as proteínas motoras, imunoglobulinas, proteínas regu-
latórias e proteínas transportadoras. 
Assim, pode-se dizer que diversidade estrutural reflete na diversidade funcional 
nas proteínas globulares.
Estrutura quaternária das proteínas
Como vimos na sessão anterior, a estrutura terciária leva à formação do que 
chamamos de cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária seria o último nível de 
organização estrutural de uma proteína complexa. Essa estrutura é característica 
de proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. Essas cadeias podem 
ser todas idênticas ou mistas. 
Proteínas compostas por duas cadeias polipetídidicas são chamadas de dímeros, 
com três trímeros e com quatro tetrâmero, e assim por diante. Essas cadeias, tam-
bém chamadas de subunidades, interagem entre si por ligações não covalentes, e 
esse fato se torna importante pois, por conta, dessas interações do tipo fracas, as 
pequenas alterações na estrutura de uma região da molécula podem causar gran-
des mudanças que impactarão as propriedades de uma outra região distante do 
ponto original da interação. 
Lys
His
Ala
Val
Leu
Gly
Gly
Lys
Estrutura
primária
Estrutura
terciária
Estrutura
secundária
Sequência de
aminiácidos
Arranjo espacial da
cadeia polipeptídica
Enovelamento da
cadeia polipeptídica
Estrutura
quartenária
Montagem das
cadeias polipeptídicas
Figura 16 – Esquema geral das conformações das proteínas
Fonte: Adaptado de Getty Images
Como exemplo, podemos citar a hemoglobina e a mioglobina, ambas as prote-
ínas tem função de transportar oxigênio. A hemoglobina, transporta oxigênio dos 
pulmões para os tecidos e é o principal constituinte das hemácias. A mioglobina 
tem função de armazenar oxigênio nos músculos esquelético e cardíaco. 
Estruturalmente, elas diferem na quantidade de subunidades. A hemoglobina 
apresenta quatro cadeias polipeptídicas (tetrâmero), duas cadeias α e duas β, cada 
uma possui um sítio de ligação heme para acomodação do oxigênio. 
20
21
A mioglobina é formada por apenas uma cadeia polipeptídica, assim, apresenta 
apenas um sítio de ligação para o oxigênio. Embora a composição da estrutura pri-
mária, secundária e terciária serem idênticas, a estrutura quaternária da hemoglobi-
na é o que a torna uma molécula eficiente no transporte de oxigênio, pois consegue 
transportar quatro vezes mais oxigênio do que a mioglobina. 
Como podemos ver a estrutura de uma proteína definirá a sua função, mioglo-
bina como armazenadora e hemoglobina como transportadora.
Figura 17 – Estrutura da mioglobina e hemoglobina comparadas
Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons
Síntese de Proteínas
 As proteínas são macromoléculas constituídas de cadeias polipeptídicas ligadas 
entre si que apresentam basicamente três níveis de estruturas, primária, secundária 
e terciária. 
Diante dessas informações, surge a seguinte questão: de onde vem ou qual a 
origem das proteínas? 
A teoria que explica esse fenômeno é chamada de dogma central da biologia 
molecular. Por meio dele, podemos entender o fluxo da informação genética, isto 
é, do DNA à proteína. 
O dogma central da biologia molecular é constituído de três etapas: replicação, 
transcrição e tradução da informação genética.
DNA RNA PROTEÍNA
Transcrição Tradução
Figura 18 – Etapas da síntese proteica
Seguindo o esquema da Figura acima, vamos falar brevemente focando na parte 
conceitual sobre cada etapa envolvida na síntese de proteína.
21
UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Replicação
Para que a informação genética seja transmitida, é necessário que ela seja re-
plicada, ou seja, copiada utilizando como base a dupla fita de DNA. Nessa etapa, 
ocorre a abertura da dupla fita por meio do rompimento das pontes de hidrogênio 
que mantem os nucleotídeos ligados entre si. Dessa forma, teremos duas fitas sim-
ples que ao serem complementadas com os respectivos nucleotídeos, originarão 
duas novas moléculas de DNA dupla fita. Precisamos lembrar que os nucleotídeos 
interagem entre si de forma específica: Adenina – Timina / Citosina – Guanina, 
vejamos a Figura a seguir para ilustrar melhor esse conceito:
Figura 19
Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons
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Quais são as principais moléculas envolvidas neste processo?
• Helicase: liga-se na origem da replicação do DNA e avança abrindo a dupla 
fita por meio da quebra das pontes de hidrogênio entre os nucleotídeos;
• Primase: insere um primer de RNA complementar na extremidade 3´ da fita 
simples para que o processo de construção da fita complementar ou a nova 
fita se inicie;
• DNA polimerase: responsável pela adição dos nucleotídeos complementares.
Transcrição
Nesta etapa, a informação genética é transcrita de DNA para RNA, e o produto 
final é o RNA mensageiro (RNAm). Inicialmente, a enzima RNA polimerase se liga 
a uma região específica do gene a ser transcrito, chamada promotor. Nessa região, 
a enzima reconhece o ponto de partida para iniciar a transcrição.
Após a ligação da RNA polimerase ao promotor, forma-se a estrutura de bolha 
de transcrição e a enzima pode seguir, então, com a transcrição. Para que a trans-
crição ocorra, a RNA polimerase utilizará uma das fitas do DNA aberto na bolha 
de transcrição como molde para executar a transcrição. 
Vejamos, na imagem a seguir, a ilustração que evidencia essas etapas:
Figura 20 
Fonte: Adaptado de Khan Academy
Na bolha de transcrição, inicia-se a etapa de alongamento, na qual a RNA polime-
rase caminha no sentido 5́- 3 ,́ inserindo nucleotídeos complementares à fita molde. 
O produto final é uma fita de RNA, parecida com a fita molde. Isso porque 
não são idênticas, como vimos no caso da replicação. Isso ocorre porque há 
uma troca de nucleotídeo no processo de transcrição. As fitas de RNA apre-
sentam o nucleotídeo uracila (U) ao invés de timina (T). Sendo assim, todas as 
timinas estão substituídas por uracila na fita de RNA final e o processo de trans-
crição termina quando a RNA polimerase reconhece a região de terminação na 
sequência molde.
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Figura 21 – Representação do processo de transcrição
Fonte: Adaptado de Khan Academy
Tradução
O processo de tradução, dentro do dogma central da biologia molecular, com-
preende a etapa da produção ou da expressão de uma proteína em questão. 
Na sessão anterior, vimos, que o produto final da transcrição gênica é o RNA 
mensageiro; pois bem, na etapa da tradução, o RNAm obtido após a transcrição de 
um gene será utilizado como base para a proteína que será produzida. 
A tradução é feita quando o RNAt lê o códon formado por 3 nucleotídeos do 
RNAm e insere o aminoácido correspondente. Se pensarmos em um exemplo, 
seria como a tradução de uma língua estrangeira para a nossa língua de origem. 
Na figura a seguir, podemos observar todas as possibilidades de códons e seus 
aminoácidos correspondentes:
Figura 22 – Aminoácidos e seus códons correspondentes
Fonte: Adaptado de Khan Academy
Essa etapa ocorre no ribossomo e é dividida em três partes: iniciação, elongação 
e terminação.
Vejamos cada uma delas, a seguir.
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Iniciação
Primeiramente, é necessária a presença da estrutura conhecida como complexo 
de iniciação. Essa estrutura é composta por: ribossomo (contendo duas partes uma 
grande e uma pequena), RNAm (contém o código genético da proteína) e RNA 
transportador (é o iniciador da inserção dos aminoácidos decodificando o RNAm). 
Além dessa estrutura, existem outras proteínas que atuam na organização desse 
complexo, chamadas de fatores de iniciação. 
Basicamente, o início da tradução se dá com a ligação do RNA transportador 
na subunidadepequena do ribossomo, geralmente, o primeiro aminoácido que o 
RNAt carrega é a metionina. 
Então, RNAt ligado ao ribossomo se liga à extremidade 5́ do RNA mensageiro 
após reconhecer o cap 5́ GTP (região de iniciação do RNAm), e segue no sentido 
3 áté encontrar o códon de iniciação que geralmente é o AUG.
Elongação
Para entendermos esta etapa, vejamos o esquema a seguir:
Na primeira etapa, podemos observar 3 sítios na subunida-
de grande do ribossomo, E, P e A. Na primeira rodada da 
elongação o RNAt carregando a metionina (primeiro 
aminoácido) se liga no sítio P. Em seguida, o próximo RNAt 
se liga ao sítio A.
O próximo passo é a formação da ligação peptídica entre os 
dois aminoácidos.
Os dois aminoácidos, ligados entre si por meio de uma 
ligação peptídica, agora estão no sítio A, e o RNAt do sítio P 
agora está vazio.
À medida que o ribossomo avança na �ta de RNAm, o RNAt 
vazio que estava no sítio P passa para o sítio E (saída). 
Assim, o próximo RNAt entrará no sítio A trazendo mais um 
aminoácido. Esse ciclo se repete muitas e muitas vezes, até 
que todo o RNAm seja traduzido e a proteína esteja 
completa. Isso ocorre quando é identi�cado o stop códon ou 
códon de parada.
Figura 23 – Etapas da elongação
Fonte: Adaptado de Khan Academy
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Após a tradução da proteína, ocorre, ainda, o que chamamos de modificações 
pós traducionais (MPT), que são uma série de reações e modificações na proteína 
que levarão à sua função e à configuração final. Seriam os últimos ajustes, ou o 
retoque final. 
Essas modificações podem ser: fosforilação, glicosilação e pontes de sulfeto, 
entre outras. 
Ciclo da Ureia
Ao longo desta Unidade, vimos como as proteínas são originadas, sua constitui-
ção, estrutura química e suas interações. Agora, vamos conhecer o ciclo da ureia, que 
seria uma parte da etapa final do “ciclo de vida” de uma proteína, ou podemos enten-
der também como o organismo consome energia a partir do consumo de proteínas.
Quando ingerimos proteínas durante uma refeição, elas precisam ser digeridas 
para que possam ser aproveitadas pelo nosso organismo e gerar energia; porém, o 
metabolismo de proteínas para geração de energia leva à produção de compostos 
nitrogenados que são tóxicos ao organismo. 
Como falamos anteriormente, os aminoácidos são compostos formados por um 
grupo nitrogenado (amino) que, ao fim do seu aproveitamento, precisa ser eliminado. 
Na tentativa de eliminar esses compostos nitrogenados tóxicos (amônia), o nosso 
organismo converte-os em um composto menos tóxico (ureia) para que sejam elimi-
nados mais facilmente, mas não se engane! 
Esse processo custa caro! 
Isto é, um alto gasto energético é necessário para que essa conversão aconteça. 
Esse processo acontece no fígado, e parte das reações envolvidas nesse ciclo ocor-
rem na mitocôndria e parte no citosol. 
Vejamos, a seguir, as principais reações desse ciclo:
Fumarato
Arginina
Argininossuccinato Ornitina
CitrulinaAspartato
Carbamil
fosfato
Uréia
CITOSSOL MATRIZ
MITOCONDRIAL
H2O
R — NH2
CO2 + NH4
+
R — C — NH2 
O
H2N — C — NH2 
O
Figura 24 – Ciclo da ureia
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O ciclo da ureia é constituído por 5 etapas:
1. Síntese de carbamoil fosfato: a reação química de condensação da amô-
nia com o dióxido de carbono origina o composto carbamoil fosfato. Essa 
reação ocorre na mitocôndria dos hepatócitos e é catalisada pela enzima 
carbamoil fosfato sintetase (CFS1):
2ATP + HCO3
-- + NH3 → Carbamoilfosfato + 2ADP + Pi
2. Síntese da citrulina: a u nião entre o carbamoil fosfato e a ornitina é me-
diada enzimaticamente pela ornitina transcarbamilase ornitina (OTC). Essa 
reação ocorre na mitocôndria com gasto energético, e após a formação da 
citrulina, ela é transportada para o citosol onde ocorrerão as demais reações:
Carbamoil fosfato + ornitina → citrulina + Pi
3. Formação de argininosuccinato: a união de citrulina com o aminoácido 
aspartato é mediada pela enzima argininosuccinato sintetase (ASS), e, por 
ser uma reação de condensação, requer gasto energético (ATP). Essa reação 
ocorre no citosol e, como produto fi nal, temos o composto argininosuccinato:
citrulina + aspartato + ATP → argininosuccinato+ AMP + |PPi
4. Conversão do argininosuccinato: Esta se reação se dá pela quebra do 
argininosuccinato originando uma arginina e uma molécula de fumarato, 
mediada pela enzima Arginosuccinato Liase (ASL). O fumarato liberado 
pode sofrer a adição de uma molécula de água e se originar o composto 
malato, este por sua vez após receber elétrons origina o oxalacetato que 
reagindo com o aminoácido glutamato é regenerado a aspartato pode no-
vamente participar do ciclo:
Argininosuccinato → Arginina + fumarato
5. Liberação da ureia: neste ponto da reação, a arginina é quebrada enzimati-
camente pela enzima arginase 1 e origina ornitina e ureia. A ureia é fi ltrada 
pelos rins e eliminada na urina. A ornitina, por sua vez, entra novamente no 
ciclo, passando por todas as reações novamente até ser eliminada:
Arginina + H2O → ornitina + ureia
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UNIDADE Estrutura, Síntese e Metabolismo de Proteínas
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Livros
Princípios de bioquímica de Lehninger – Capítulo 6 Enzimas, p. 200-24
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6.ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2014.
Princípios de bioquímica de Lehninger – Capítulo 6 Enzimas, p.143-50
Capítulo de Desnaturação e enovelamento das proteínas 4.4: 
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: 
Artmed, 2011.
 Vídeos
Replicação do DNA e transcrição e tradução do RNA 
Vídeo explicativo sobre o processo de replicação de DNA, transcrição e tradução de RNA.
http://bit.ly/2velmmD
 Leitura
Efeito da Oferta Dietética de Proteína Sobre o Ganho Muscular, Balanço Nitrogenado e Cinética da 15N-Glicina 
de Atletas em Treinamento de Musculação
Artigo sobre aplicação dos conhecimentos do metabolismo doa aminoácidos. 
http://bit.ly/2RGL4rj
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Referências
ALBERTS, B. et al. Biologia Molecular da Célula. Porto Alegre: Artmed, 
2011. 1396p.
BAYNES, J. W.; DOMINICZAK, M. H. Bioquímica médica. 3.ed. Rio de Janeiro: 
Elsevier, 2010.
BERG, J. M.; STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L. Bioquímica. 7.ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2014.
BRUICE, P. Y. Química Orgânica, v.2, 4.ed. Porto Alegre: Grupo A, 2006.
CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O. Bioquimica. 3.ed. São Paulo: Cengage 
Learning, 2006.
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 4.ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2009.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3.ed. Rio de Janeiro: Gua-
nabara Koogan, 2007.
MURRAY R. K. H. Bioquímica Ilustrada. 27.ed. Rio de Janeiro: McgrawHill, 2007
NELSON, D. L.; COX, M.l M.  Princípios de bioquímica de Lehninger. 6.ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2014.
_______; _______. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5.ed. Porto Alegre: 
Grupo A, 2011.
VOET, D.; VOET, J.; PRATT, J. W. Fundamentos de Bioquímica: a vida em nível 
molecular. 2.ed. Porto Alegre: ARTMED, 2008.
Sites visitados
<https://pt.khanacademy.org/science/biology/gene-expression-central-dogma/
translation-polypeptides/a/translation-overview>. Acesso em: 29 jul. 2019.
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