Bioquimica - Enzimas

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Holoenzima (enzima conjugada) : enzimas
formadas por uma parte proteica e outra não proteica
(grupo prostético)
 Apoenzima: age como indicador do substrato
 
 HOLOENZIMA = COENZIMA + APOENZIMA
 - Todas enzimas são proteínas;
- Realizam reações químicas;
- São catalizadores biológicos
- Normalmente são proteínas com estrutura terciária;
- Altamente específicas
- Catalizadoras: Diminuem e Energia de ativação
 Aumentam a velocidade das reações
 Sítio Ativo: cadeias laterais de aminoácidos
 - criam uma superfície tridimensional
complementar ao substrato
 - Local de ligação do substrato
 Substrato: molécula que se liga ao sitio ativo
da enzima
 1. Modelo Chave - Fechadura: o sítio ativo da
enzima fica sempre exposto, a enzima se encaixa a um
determinado substrato
 2. Modelo Encaixe Induzido: o sitio ativo pode
alterar sua forma para que a enzima se encaixe ao
substrato
 - O sitio ativo não fica sempre exposto
 - A enzima se apresenta apenas na presença do
substrato
 Cofatores: pequenas moléculas orgânicas ou
inorgânicas
 - Necessárias para a função de uma enzima
 - Não estão ligados permanentemente a enzima
 - Ausência de cofator: enzima inativa
 ex: íons metálicos ( Zinco, Ferro)
 Coenzimas: são moléculas orgânicas, normalmente
derivados de enzimas
 - Ligam-se a enzima com afinidade semelhante ao
substrato
 - Ligam-se no sitio ativo ou em local próximo a ele
 - Ligam-se por ligação covalente
 ex: FAD, NAD e coenzima A
Bioquímica
Enzimas
Cofatores x Coenzimas
Apoenzima x Holoenzima
 Local da enzima que reage ao substrato
 Normalmente: vitamina do complexo B
 Local da molécula que reage com o substrato
 Onde se processa as reações
Atividade Enzimática
 - Energia de ativação: quantidade mínima
necessária para que ocorra colisões entre as partículas
e a reação aconteça
 Brunna Louise - Medicina Feevale ATM 26/2
 ** Enzimas com afinidade ao mesmo substrato
ex:
 Hexoquinase glicose km: 3
 Glicoquinase glicose km: 5
 - A enzima Hexoquinase precisa de menos substrato
para a formação de produto
 Km: concentração do substrato na qual a velocidade
da reação é igual a metade da velocidade máxima
 1. Concentração de substrato:
 Maior [ ] substrato: Maior [ ] produto
 2. Temperatura: 
 ocorre desnaturação das enzimas/proteína: valores
a cima de 40 graus
 3. pH é específico para cada situação:
 pH ótimo: ponto de melhor funcionamento
enzimático
 pH sobre o sitio ativo: dificulta ou facilita as
ligações
 pH extremos: pode ocorrer desnaturação
Fatores que Afetam a
velocidade das reações
 Maior km: Menor afinidade da enzima com o
substrato
 Menor km: Maior afinidade da enzima com o
substrato
Inibidores Enzimáticos
 - Inibidores: qualquer substância que pode diminuir a
velocidade das reações
 Reversíveis: atividade
enzimática pode ser
recuperada
 - Inibição competitiva
 - Inibição não competitiva
 Irreversíveis: inibidor
inibe definitivamente a
atividade da enzima
 - não ocorre a formação
de produto
 ex: organofosforados,
penicilina
 1. Inibição competitiva: inibidor compete com o
substrato para se ligar a enzima
 - Aumenta o Km da enzima
 - Aumento da concentração do substrato :
remove a inibição
 2. Inibição não - competitiva: inibidor não
compete ao substrato
 - o inibir se liga ao sítio alostérico (outro sítio) :
altera a estrutura tridimensional da enzima
 - Diminui a velocidade máxima: não afeta o Km
 - Aumento da concentração da enzima: não remove
a inibição
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 1. Sitio Alostérico: 
 - Efetores se ligam de forma não covalente a outro
sitio (diferente do sítio ativo)
 - Alteração na afinidade da enzima para seu
substrato
 - Ativador enzimático: se liga a enzima para ajudar
no processo da reação
 - Inibidor enzimático
 2. Feedback ou retroinibição: a atividade enzimática
é inibida ou estimulada pelo produto da reação
catalizada
 1. Infarto do miocárdio: 
 - Lesão cardíaca grave
 - Extravasamento de enzimas intracelulares para o
sangue
 - Quantidade de enzimas especificas no plasma:
informações importantes para diagnóstico
 Glicose --> Piruvato ---> Lactato : reação anaeróbica
 Aumento de Lactato no sangue : meio ácido
 Aumento de LDH: indica infarto do miocárdio
 Regulação Enzimática
 Coordenação de processos metabólicos
 Diagnósticos Clínicos
 - Enzimas que causam lesão tecidual : liberação de
enzimas intracelulares do plasma
- correlação com extensão residual
- Marcadoras em doenças do coração, fígado, músculo
esquelético e outros tecidos.
 2. Cirrose Hepática:
 - Lesão tecidual grave
 - Prejudica a síntese de enzimas pelo tecido
 - A amônia não é convertida em uréia : coma
hepático
 - Amônia é tóxica para o organismo
 Intolerância a Lactose
 - Produção de forma ineficiente ou inexistente da
lactose
- É uma reação catabólica
 - Ocorre o acúmulo de glicose no sangue
(fermentação)
- Pode ocorrer em pacientes que realizaram cirúrgia
bariátrica
- Exame para detectar a intolerância: mede a glicemia
no sangue
 Brunna Louise - Medicina Feevale ATM 26/2