BCM - ENZIMAS II

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BCM - ENZIMAS II 
 
-RNA - Ribozima - RNA que catalisa reação 
-¼ das informações do DNA é utilizado para formar enzimas 
 
Anidrase Carbônica 
-CO2 é hidratado (catalisado) pela anidrase carbônica para se 
transformar em ácido carbônico 
 
Enzimologia 
-A enzima tem um sítio ativo onde o substrato será catalisado 
 
Reações Exergônica e Endergônica 
Exergônica 
-A energia é liberada para o meio 
-​A energia dos reagentes é maior que a dos produtos  
 
Endergônica 
-Pega - Absorve energia do meio 
-Os reagentes estão em um nível inferior dos produtos 
 
-O pico se chama energia de ativação 
-Deve ter muita energia para se formar o H2CO3 
-Essa alta energia se chama energia de ativação 
-A enzima diminui a energia de ativação 
 
 
EXISTEM 6 CLASSES DE ENZIMAS 
-Só existem 6 tipos de reações que as enzimas catalisam 
 
 
 
 
 
CLASSES DAS ENZIMAS 
1-OXIDOREDUCTASES 
-Transferência de eletrons 
 
2-TRANSFERASES 
-Transferem os grupos químicos 
 
3-HIDROLASE 
-Realiza a quebra de água 
 
4-LIASES ou SINTASE 
-Realiza as sínteses 
-Sem utilizar ATP 
 
5-ISOMERASES 
-Fazem isômeros 
 
6-LIGASE ou SINTETASE 
-Sempre utilizam energia de ATP 
 
 
APOENZIMA e HOLOENZIMA 
Apoenzima - não está completa - esta sem o cofator - não consegue 
realizar nenhuma reação 
 
Holoenzima - é a enzima em sua forma ativa - com o cofator - Ex. 
magnésio = cofator do DNA polimerase 
 
COFATORES - 3 TIPOS 
-Moléculas que ajudam a enzima a funcionar 
-Não expõe sítio ativo 
 
-GRUPO PROSTÉTICO 
-Se liga à enzima e não se solta 
 
MODELOS DE FUNCIONAMENTO 
-A Enzima tem um substrato específico 
 
 
MODELO DO AJUSTE INDUZIDO 
-A enzima se ajusta ao substrato 
-A enzima molda o sítio ativo para se ligar ao seu substrato específico 
-Somente o substrato específico irá induzir a catálise 
 
CONTROLE DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
-Ativação, inibição da enzima 
 
Controle da Disponibilidade de Enzimas 
-A quantidade de uma determinada enzima em uma célula depende das 
velocidades tanto da sua síntese como da sua degradação 
 
Controle da Atividade Enzimática 
-A atividade catalítica de uma enzima pode ser controlada diretamente 
por meio de mudanças conformacionais ou estruturais 
 
EFETORES ALOSTÉRICOS 
-São moléculas que se ligam à enzima e tem a capacidade de ativar ou 
inibir a enzima 
-Apenas acelera ou breca a atividade de enzima 
 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
KM = Constante de Michaelis-Menten 
KM- mede a afinidade da enzima pelo seu substrato 
KM - a quantidade de substrato que a enzima precisa 
-Quanto maior o KM mais à direita você vai - significa que se precisa de 
mais substrato - então a afinidade da enzima será menor 
-Quanto maior o KM - menor a afinidade 
-Quanto menor o KM - maior a afinidade 
-É inversamente proporcional 
 
INIBIDORES - 3 TIPOS 
-Vários medicamentos que são inibidores enzimáticos 
 
1)IRREVERSÍVEIS 
 
 
 
 
2)REVERSÍVEIS - 3 TIPO 
Inibição competitiva - Km- altera / Vmax- altera 
-Principal classe de fármacos 
-Compete pelo sítio ativo do substrato 
-KM -Altera a afinidade da enzima pelo substrato 
-Velocidade Máx. - não mexe no inibidor competitivo 
-O inibidor competitivo se liga à enzima em seu sítio ativo e altera a 
afinidade da enzima e não altera a Vmáx. 
 
Não competitiva - Km- altera / Vmax- não altera 
-Inibidor se liga a enzima em um sítio diferente do ativo 
-A afinidade não muda 
-Não permite a catálise da reação 
-Mexe no Vmax 
-Não mexe no KM 
-O inibidor não competitivo se liga à sua enzima em um sítio diferente 
do ativo quando a enzima e o substrato estão ligados, alterando o Vmáx 
e não interferindo no Km 
 
 
 
Incompetitiva 
-Se liga somente após a enzima substrato 
-Interage com a enzima e com o substrato ao mesmo tempo 
-Se liga ao complexo intermediário 
-Mexe na estrutura do complexo intermediário 
-O inibidor incompetitivo interage com a enzima quando o substrato está 
ligado ao sítio ativo. Esse inibidor altera o Vmáx e a afinidade 
 
3)MISTOS