Composição e Funções das Biomoléculas

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Universidade Federal da Integração Latino-Americana
Curso de Medicina
Matriz de Funcionamento
Sistêmico e Biológico II
2020.9
(2020.2)
Situação-problema 1: Tudo se encaixa
Professor: Queridos alunos, bom semestre a todos! Vamos começar nosso módulo
estudando a composição dos organismos vivos. Já pensaram do que somos formados?
Por mais surpreendente que possa parecer, os seres vivos são muito semelhantes
entre si e compartilham a mesma organização química apesar da diversidade
aparente.
João: Mas professor, não é possível que eu seja formado pelas mesmas biomoléculas
de uma ameba!
Professor: Não se assuste João! Apesar da complexidade, a organização molecular é
semelhante para todos! E digo mais, nossas moléculas são as mesmas!
Maria: O grande segredo está no fato de que esses grupos de substâncias podem ser
combinados de diferentes formas para produzir uma grande variedade de compostos
orgânicos.
Professor: Correto, Maria! As biomoléculas se unem formando estruturas complexas
com uma grande variedade de funções! Vocês conhecem o brinquedo LEGO?
João: Sim professor! Sou capaz de fazer inúmeras combinações com poucas
unidades!
Maria: Podemos dizer que as peças são poucas, mas quando unidas as funções são
muitas!
João: E quais são as biomoléculas afinal? Elas sempre se unem e desempenham
diversas funções? E ficam assim para sempre ou se desmontam?
Maria: Já viu que está na hora de estudar, né João? Boa pesquisa pessoal!
Articulação Teórico-prática: 01/07/2021 - Cezar
02/07/2021 - Cezar
Intencionalidades: Conhecer as biomoléculas que formam os seres vivos, bem como a sua
classificação e estrutura básica. Entender quais as principais
funções das biomoléculas na manutenção da vida.
SP1 – Tudo se Encaixa
Palavras-chave:
Organização química, Biomoléculas, organização molecular, moléculas, compostos
orgânicos, organismos vivos, combinações, LEGO, microrganismos, estruturas
complexas, mesmas biomoléculas, composto químicos, unidade, funções, se
montam e desmontam, resultado final.
Problemas:
Não compreensão da estrutura biomolecular dos organismos vivos; não
entendimento das interações químicas; não conhecimento da diversidade de
biomoléculas e monômeros;
Hipóteses:
1. Monômero é a estrutura primária de formação das biomoléculas (polímeros).
Podendo ser nucleotídeos {ácidos nucleicos DNA/RNA}, aminoácido {proteínas},
monossacarídeos (glicose, frutose, galactose), ácidos graxos {lipídios}, … os
ácidos graxos não são monômeros dos lipídeos.
2. Bactérias têm a mesma estrutura gênica que a gente. E nossa estrutura celular
é a mesma que a de outros animais.
3. Proteínas são os polímeros com estrutura e função mais variadas com funções:
estrutural, catalítica, anabólica, transporte, defesa de agentes externos.
4. Biomoléculas são moléculas presentes nas células dos seres vivos, podendo
ser orgânicas e inorgânicas (como sais minerais, íons e água).
5. Algumas biomoléculas são quebradas por hidrólise.
6. Nucleotídeos (formados de base nitrogenada, grupo fosfato e pentose, que
pode ser ribose ou desoxirribose) formam ácidos nucléicos.
7. Os bioelementos são classificados em: primários (Nitrogênio, Oxigênio,
Carbono, Fósforo, Enxofre, Hidrogênio), secundários são diferenciados em
Indispensáveis (Cálcio, Sódio, Potássio, Magnésio e Cloro) e Variáveis.
Questões de Aprendizagem
1. Quais as principais biomoléculas que compõem as principais estruturas de uma
célula?
Proteína que participa da membrana plasmática, dos ribossomos e do retículo
endoplasmático rugoso.
Carboidrato compõe a parede celular vegetal e a pentose dos nucleotídeos.
Lipídios formam a parede celular, são precursores dos sais biliares e hormônios.
Ácidos nucleicos formam o DNA e o RNA das células.
2. O que são biomoléculas (orgânicas e inorgânicas e como se diferenciam) e suas
funções?
Biomoléculas são moléculas que compõem os organismos vivos. Possuem
diversas funções e são formadas pelos elementos químicos Carbono, Hidrogênio,
Oxigênio, Nitrogênio, Fósforo e Enxofre.
As biomoléculas orgânicas apresentam o carbono como o principal elemento
químico enquanto as biomoléculas inorgânicas não apresentam o carbono como o
principal elemento da sua composição.
a. Proteínas - Estrutural, transporte, catálise, defesa
b. Lipídios - Armazenamento, estrutural,
c. Carboidratos - Estrutual, reserva, energia
d. Vitaminas
e. Sais Minerais
f. Colesterol
g. Neurotransmissores
h. Ácidos nucleicos
Proteínas e Aminoácidos
Introdução:
As proteínas são os polímeros estruturais e funcionais dos sistemas vivos.
Apresentam uma ampla gama de atividades, incluindo a catálise de reações
metabólicas e o transporte de vitaminas, minerais, oxigênio e substâncias
combustíveis. Algumas proteínas compõem a estrutura dos tecidos, enquanto
outras participam da transmissão nervosa, da contração muscular e da
motilidade celular, e outras ainda da coagulação sanguínea, da defesa
imunológica ou como hormônios e moléculas reguladoras. As proteínas são
sintetizadas como uma sequência de aminoácidos unidos formando uma
estrutura poliamídica linear (polipeptídios), porém elas assumem formas
tridimensionais complexas para desempenhar suas funções. Há
aproximadamente 300 aminoácidos nos diversos sistemas animais, vegetais e
microbianos, mas apenas 20 aminoácidos codificados pelo DNA estão
presentes nas proteínas. Muitas proteínas também contém aminoácidos
modificados e componentes acessórios, denominados grupos prostéticos.
Diversas técnicas químicas são empregadas para isolar e caracterizar proteínas
empregando uma variedade de critérios incluindo a massa, a carga e a estrutura
tridimensional. A proteômica é uma área emergente que estuda os aspectos
globais da expressão das proteínas em uma célula ou organismo e as
modificações da expressão das proteínas em resposta ao crescimento, aos
hormônios, ao estresse e ao envelhecimento.
Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos se ligam de modo
covalente em uma sequência linear característica. O mais marcante é que as
células produzem proteínas com propriedades e atividades completamente
diferentes ligando os mesmos 20 aminoácidos em combinações e sequências
muito diferentes. A partir desses blocos de construção, diferentes organismos
podem gerar produtos tão diversos como enzimas, hormônios, anticorpos,
transportadores, fibras musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias
de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, venenos de
cogumelos e uma miríade de outras substâncias com atividades biológicas
distintas.
Estrutura básica do aminoácido:
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono alfa está ligado
a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e
um átomo de hidrogênio . O átomo de carbono é, portanto, um centro quiral. Em
decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do átomo de
carbono a, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais
únicos e, portanto, os aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis.
Classificação:
As propriedades de cada aminoácido são dependentes de sua cadeia lateral
(—R); as cadeias laterais são grupos funcionais que constituem os principais
determinantes da estrutura e função das proteínas, assim como da carga
elétrica da molécula. O conhecimento das propriedades dessas cadeias laterais
é importante para a compreensão dos métodos de análise, purificação e
identificação das proteínas. Os aminoácidos com cadeias laterais polares,
hidrofílicas ou dotadas de carga estão geralmente expostos na superfície das
proteínas. Os resíduos hidrofóbicos apolares geralmente estão mergulhados no
interior hidrofóbico ou núcleo proteico e fora do contato com a água. Os 20
aminoácidos encontrados nas proteínas, codificados pelo DNA são classificados
de acordo com os grupos funcionais de suas cadeias laterais.
Aminoácidos Alifáticos: Os aminoácidos alanina, valina, leucina e isoleucina,
classificados como aminoácidos alifáticos, possuem hidrocarbonetos saturados
comocadeias laterais. A glicina, que possui apenas um hidrogênio como cadeia
lateral, está incluída nesse grupo. A alanina tem uma estrutura relativamente
simples, contando com um grupo metil na cadeia lateral, enquanto a leucina e a
isoleucina possuem grupos sec butil e isobutil, respectivamente. Todos esses
aminoácidos.
Aminoácidos Aromáticos: A fenilalanina, a tirosina e o triptofano têm cadeias
laterais aromáticas. Os aminoácidos aromáticos e alifáticos apolares estão
normalmente inseridos no núcleo proteico e envolvidos nas interações hidrofóbicas
entre eles. A tirosina tem um grupo hidroxila fracamente ácido e pode estar
localizada na superfície proteica. A fosforilação reversível do grupo hidroxila da
tirosina de algumas enzimas é importante na regulação de vias metabólicas. Os
aminoácidos aromáticos são responsáveis pela absorção da luz ultravioleta na
maioria das proteínas.
Aminoácidos Polares Neutros: Os aminoácidos polares neutros possuem cadeias
laterais com grupos hidroxila ou amida. A serina e a treonina contêm grupos
hidroxila. Esses aminoácidos são às vezes encontrados nos sítios ativos de
proteínas catalíticas, as enzimas. A fosforilação reversível de resíduos periféricos
de serina e de treonina nas enzimas está também envolvida na regulação do
metabolismo energético e no armazenamento de combustível no organismo. A
asparagina e a glutamina possuem cadeias laterais contendo amida. Esses
aminoácidos são polares, mas não apresentam carga nas condições fisiológicas. A
serina, a treonina e a asparagina constituem os sítios primários de ligação dos
açúcares às proteínas, formando as glicoproteínas.
Aminoácidos Ácidos: A cadeia lateral dos ácidos aspártico e glutâmico contém
ácidos carboxílicos que estão ionizados em pH 7,0.
Aminoácidos Básicos: As cadeias laterais da lisina e da arginina estão totalmente
protonadas em pH neutro, e, portanto, positivamente carregadas. A lisina contém
um grupo amino primário (NH2 ) ligado ao carbono εterminal da cadeia lateral. O
grupo ε-amino da lisina tem pKa ∼ 11. A arginina é o aminoácido mais básico (pKa
∼ 13), e seu grupo guanidina encontra-se como íon guanidino protonado em pH
7,0. A histidina (pKa ∼ 6) contém um anel imidazólico em sua cadeia lateral e atua
como um catalisador ácido-básico geral em muitas enzimas. A forma protonada do
imidazol é denominada íon imidazólio.
Aminoácidos contendo enxofre: A cisteína e sua forma oxidada, a cistina, são
aminoácidos sulfurados que se caracterizam pela baixa polaridade. A cisteína
desempenha um papel importante na estabilização da estrutura da proteína, já que
participa da formação de pontes dissulfeto com outros resíduos de cisteína,
originando resíduos de cistina, que estabelecem ligações cruzadas nas cadeias
proteicas e estabilizam a estrutura da proteína.
Estrutura primária das proteínas:
A estrutura primária das proteínas consiste na sequência linear dos aminoácidos
Nas proteínas, o grupo carboxila de um aminoácido está ligado ao grupo amino do
aminoácido seguinte, formando uma ligação amídica (peptídica); uma molécula de
água é eliminada durante a reação.
Ao se escrever uma sequência peptídica, utiliza-se a abreviatura para os
aminoácidos composta de três letras ou de uma letra, como:
Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu. Esse peptídeo exemplificado é a
angiotensina, um hormônio peptídico que afeta a pressão sanguínea. O resíduo de
aminoácido que possui um grupo amino livre na extremidade do peptídeo, o Asp, é
denominado aminoácido N-terminal (amino terminal), enquanto o resíduo que
possui um grupo carboxila livre na outra extremidade, a Leu, é chamado de
aminoácido C-terminal (carboxila terminal).
Estrutura secundária das proteínas:
A estrutura secundária de uma proteína refere-se a uma estrutura local da cadeia
polipeptídica. Essa estrutura é determinada por interações por pontes de
hidrogênio entre o oxigênio do grupo carbonila de uma ligação peptídica e o
hidrogênio amídico de outra ligação peptídica vizinha. Há dois tipos de estrutura
secundária: a α-hélice e a folha pregueada β.
A α-hélice é uma estrutura cilíndrica formada pelo firme enrolamento da cadeia
peptídica, apresentando as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos
projetadas para fora do eixo da espiral. Cada grupo carbonila de uma amida está
ligado através de uma ponte de hidrogênio ao hidrogênio da amida de uma ligação
peptídica distante quatro resíduos na mesma cadeia.
Quando as pontes de hidrogênio são formadas entre as ligações peptídicas de
cadeias diferentes, as cadeias assumem uma disposição paralela ou antiparalela
uma em relação à outra, formando uma estrutura habitualmente denominada folha
pregueada β.
Estrutura terciária das proteínas:
A conformação tridimensional, enovelada e biologicamente ativa de uma
proteína é denominada estrutura terciária. A estrutura terciária tridimensional de
uma proteína é estabilizada por interações entre os grupos funcionais das
cadeias laterais: ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes
salinas e interações hidrofóbicas.
Estrutura quaternária das proteínas:
A estrutura quaternária é formada por um complexo ou reunião de duas ou mais
cadeias peptídicas separadas que são mantidas juntas por interações não
covalentes ou, em alguns casos, covalentes. Em geral, a maioria das proteínas
com mais de 50 kDa têm mais de uma cadeia e são classificadas como
proteínas diméricas, triméricas ou multiméricas. Muitas proteínas formadas por
várias subunidades são compostas de diferentes tipos de subunidades
funcionais, como as subunidades reguladora e catalítica. A hemoglobina é uma
proteína tetramérica.
Carboidratos
Resumo:
Os carboidratos são hidrofílicos; os carboidratos menores, como o açúcar de
leite e o açúcar de mesa, são solúveis em solução aquosa, enquanto polímeros
como o amido e a celulose formam dispersões coloidais ou são insolúveis.
Em contraste com as proteínas, os carboidratos e os lipídios são as principais
fontes de energia, e são armazenados no corpo sob a forma de reservas
energéticas como glicogênio e triglicerídeos (gordura). Tanto os carboidratos
quanto os lipídios podem ligar-se às proteínas e desempenhar funções
estruturais e regulatórias importantes.
Nomenclatura:
A definição clássica de um carboidrato é a de um aldeído ou uma cetona
poli-hidroxilado. Os carboidratos mais simples, possuindo dois grupamentos
hidroxila, são o gliceraldeído e a dihidroxiacetona. Esses açúcares com três
átomos de carbono são chamados de trioses; o sufixo “ose” designa um açúcar.
O gliceraldeído é uma aldose, e a di-hidroxiacetona, uma cetose.
Dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos:
Os carboidratos são geralmente acoplados um ao outro por meio de ligações
glicosídicas para formar dissacarídeos, triscarídeos, oligossacarídeos e
polissacarídeos. Os sacarídeos compostos de um único açúcar são
denominados homoglicanas, enquanto os sacarídeos com composição
complexa são denominados heteroglicanas. O nome das estruturas mais
complexas inclui não somente o nome dos açúcares componentes, mas
também a conformação do anel dos açúcares, a configuração anomérica da
ligação entre os açúcares, o sítio de ligação de um açúcar ao outro e a natureza
do átomo envolvido na ligação, geralmente um oxigênio ou ligação
O-glicosídica, e às vezes um nitrogênio ou ligação N Glicosídica.
Lipídeos
Introdução:
Ácidos graxos:
Os ácidos graxos ocorrem na forma livre e como componentes de lipídios mais
complexos.
Os ácidos graxos com uma única dupla ligação são denominados
monoinsaturados, enquanto aqueles com duas ou mais duplas ligações são
denominados ácidos graxos poli-insaturados. Os ácidos graxos poli-insaturados
são classificados comumente em dois grupos, dos ácidos graxos ω-3 e ω-6,
dependendo de a primeira dupla ligação aparecer a uma distância de três ou
seis carbonos a partir do grupo metila terminal. O ponto de fusão dos ácidos
graxos, assim como o de lipídios mais complexos, aumenta com o comprimento
da cadeia do ácido graxo, porém diminui com onúmero de duplas ligações. As
duplas ligações cis provocam uma torção na estrutura linear do ácido graxo,
interferindo com o empacotamento justo, consequentemente requerendo uma
temperatura mais baixa para congelar-se, isto é, eles possuem um ponto de
fusão mais baixo.
Triglicerídeos:
Os ácidos graxos nos tecidos animais e vegetais estão geralmente
esterificados com o glicerol, formando um triacilglicerol (triglicerídeo), como
óleos (líquidos) ou gorduras (sólidas). Nos seres humanos, os triglicerídeos são
armazenados na forma sólida (gordura) no tecido adiposo. Eles são degradados
a glicerol e ácidos graxos em resposta aos sinais hormonais, e a seguir
liberados no plasma para o metabolismo em outros tecidos, principalmente no
músculo e no fígado.
Referências:
Bioquímica Médica - John Baynes
https://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/tecnologia/luciamariacararetoal
ves/aula-1-biomoleculas-2015.pdf
http://www.unirio.br/nutricaoesaude/dinamica-de-educacao-nutricional-para-crianca
s/modulo-iii-lipideo
https://www.scielo.br/j/abc/a/GGYvjtdbVFRQS4JQJCWg4fH/?lang=pt#
http://www.seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/24006/15017
https://molecularbrain.biomedcentral.com/articles/10.1186/1756-6606-4-3
https://www.scielo.br/j/qn/a/6QpByS45Z7qYdBDtD5MTNcP/?lang=pt
https://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/tecnologia/luciamariacararetoalves/aula-1-biomoleculas-2015.pdf
https://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/tecnologia/luciamariacararetoalves/aula-1-biomoleculas-2015.pdf
http://www.unirio.br/nutricaoesaude/dinamica-de-educacao-nutricional-para-criancas/modulo-iii-lipideos
http://www.unirio.br/nutricaoesaude/dinamica-de-educacao-nutricional-para-criancas/modulo-iii-lipideos
https://www.scielo.br/j/abc/a/GGYvjtdbVFRQS4JQJCWg4fH/?lang=pt#
http://www.seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/24006/15017
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https://www.scielo.br/j/qn/a/6QpByS45Z7qYdBDtD5MTNcP/?lang=pt