Aminoácidos como formadores de peptídeos a proteínas

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Aminoácidos como formadores de peptídeos a proteínas
Aminoácidos, ou simplesmente aa, são moléculas orgânicas que apresentam um carbono saturado, denominado de carbono alfa, que realiza uma ligação com um átomo de hidrogênio, com um grupamento amino, com um grupamento ácido e com um radical orgânico qualquer, sendo esta última ligação a que distingue um aminoácido de outro. Com relação à sua denominação, estão presentes as funções amina e ácido carboxílico, obrigatoriamente, em toda molécula de aa. A estrutura elementar de um aa é representada na Figura 1.
Figura 1. Estrutura básica de um aminoácido (aa).
Aminoácidos são geralmente compostos de alta polaridade, uma vez que há somente três possibilidades de apresentarem um átomo de carbono alfa que também não seja quiral. Ou seja, um carbono quiral é aquele que se liga quimicamente a quatro grupos distintos. No caso do carbono alfa, apenas quando o radical diferenciador for um átomo de hidrogênio, um grupo amina ou um grupo ácido é que esse carbono alfa não será também quiral.
minoácidos reagem quimicamente entre si, por meio da representação mostrada na Figura 2.
Figura 2. Reação química entre dois aminoácidos.
Conforme pode ser observado, a ligação entre aminoácidos ocorre entre o grupamento carboxílico do primeiro e o grupamento amina do segundo (ou vice-versa), com liberação de uma molécula de água a cada reação formada. O nome dado a essa reação é de ligação peptídica, pois é a reação formadora de um peptídeo.
Abaixo, na Figura 3, é mostrado a formação de um peptídeo a partir dos aminoácidos glicina, alanina e glicina.
Figura 3. Peptídeo formado a partir de três aminoácidos.
A molécula formada, denominada de peptídeo, pode ser representada resumidamente por:
H2N – CH2 – CO – NH – CH(CH3) – CO – NH – CH2 – COOH,
ou ainda pelas iniciais dos aminoácidos formadores da mesma,
GLI-ALA-GLI.
As características básicas de uma ligação peptídica (entre dois aminoácidos), resumidamente, são:
1. “Origina cadeia (poli)peptídica formada por resíduos de AAs;
2. Origina extremidades N-terminal e C-terminal;
3. Para que ocorra requer uma complexa maquinaria celular (ribossomos, RNAm, RNAt, enzimas e prots, energia);
4. A hidrólise é feita por proteases, ácidos e bases fortes, t°↑;
5. Ressonância: apesar de ser representada por 1 único traço, possui características intermediárias entre ligação simples e dupla;
6. Átomos que participam da ligação peptídica (H -N -C -O) formam 1 plano rígido;
7. A rotação só é possível em torno do Cα”1.
No momento em que se tem muitos aa ligados entre si (o número difere dependendo da fonte adotada, mas gira em torno de 100), deixamos de classificar a molécula formada de peptídeo para então a classificarmos como uma proteína.
Proteínas são polímeros biológicos com elevadas massas molares formadas por unidades fundamentais (monômeros) denominadas aminoácidos. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural, pois estão presente em todas as partes da célula. São também fundamentais no funcionamento do organismo, uma vez que o controle das reações químicas depende das enzimas, que são moléculas de proteínas. “São as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida”².
A lista abaixo apresenta itens que visam a resumir e a elucidar o exposto:
1. A principal diferença entre peptídeos e proteínas.
Um peptídeo pode ser formado pela união de dois aminoácidos e uma proteína só será formada por filamentos de polipeptídios, ou seja, as proteínas são polímeros e os peptídeos são os monômeros.
2. A caracterização de uma reação peptídica.
União do grupo ácido do aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, com liberação de uma molécula de água.
3. Alimentos considerados como fonte de proteína completa.
Um alimento que apresenta todos os 20 aminoácidos necessários para formar as proteínas necessárias para o organismo humano. Alimentos de origem animal, como carne, leite, queijo, peixe e ovos, possuem proteínas de alta qualidade.
4. O que se entende por carbono alfa e quando um carbono alfa será quiral?
Carbono alfa é o carbono em que está ligado a um grupo amina, a um grupo ácido, a um átomo de hidrogênio e a um radical R qualquer. Quando o átomo de carbono está ligado a quatro radicais diferentes, como N2H, COOH, H, R, por exemplo. O único aminoácido que não apresenta composto quiral é a GLICINA, pois apresenta três radicais diferentes (N2H, COOH, H, H), havendo dois radicais hidrogênio.
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDIOS
Introdução. Os aminoácidos são as unidades fundamentais da estrutura das proteínas. As proteínas são as macromoléculas mais abundantes das células vivas ocorrendo em todos os tipos celulares, em diferentes formas e desempenhando diferentes funções (aceleração de reações, transporte de nutrientes e proteínas, estrutura dos tecidos, transmissão nervosa, moldagem do comportamento, hormônios, defesa orgânica, etc). As proteínas são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa. 
· Existem cerca de 300 diferentes tipos de aminoácidos presentes nos seres vivos, porém, as milhões de diferentes proteínas existentes são formadas pela junção de apenas 20 desses 300 aminoácidos conectados em diferentes combinações, números e sequências lineares. Os aminoácidos, neste sentido, são o alfabeto molecular pelo qual a estrutura protéica é escrita. 
01. Aminoácidos. Os aminoácidos (aa) são compostos químicos com a seguinte estrutura geral: 
· O átomo de carbono central é denominado carbono a ao qual se ligam 04 diferentes grupos substituintes R. O fato de 04 grupos distintos se encontrarem ligados á um mesmo átomo de carbono tetrahédrico sp3, gera no Ca um centro quiral. 
· O centro quiral em Ca faz com que existam duas possibilidades estruturais para cada aminoácido: uma estrutura levógira L e uma estrutura dextrógira D. 
· Apenas os L aa existem na estrutura das proteínas. Exceções incluem a glicina e a prolina. Alguns D aa foram encontrados em algumas bactérias. 
· Os aminoácidos podem existir em duas formas eletrônicas: a forma neutra e a de zwitterion. Dependendo do compartimento celular e do tipo eletrônico do aminoácido, a proteína que contem uma ou outra forma pode desempenhar diferentes funções. 
01. a) Classificação dos Aminoácidos. Existem vários critérios para classificar os 20 aa existentes nas proteínas. O mais comum é agrupa-los de acordo com a natureza elétrica do grupo substituinte R em: 
I – Aminoácidos não-polares / hidrofóbicos; 
II – Aminoácidos polares / hidrofílicos; 
III – Aminoácidos aromáticos; 
IV – Aminoácidos positivizados; 
V – Aminoácidos negativizados. 
Os aminoácidos podem ainda ser classificados em essenciais e não-essênciais. Os primeiros são assim chamados por não poderem ser sintetizados no interior do organismo, mas desempenham funções primordiais na síntese protéica. Devem ser ingeridos na dieta. Os não-essênciais são sintetizados. 
* aa essenciais: Isoleucina (ile, I); Valina (Val, V); Metionina (Met, M); Fenilalanina (Phe, F); Triptofano (Trp, W); Treonina (Ter, T) e Lisina (Lys, K). 
01. b) Aminoácidos não-proteicos. Alguns aa que ocorrem na forma livre ou combinada, mas não em proteínas, exercem papéis importantes no metabolismo. 
Aminoácido Estrutura Função 
Tiroxina T4 Hormônio tireoideano 
Triiodotironina T3 Hormônio tireoideano mais ativo que T4 
b-alanina Constituinte do acidopantotênico 
Dihidroxifenilalanina - DOPA Intermediário da síntese de catecolaminas 
Acido gama aminobutírico – GABA Neurotransmissor 
Ornitina Síntese de Uréia 
Citrulina Síntese de Uréia 
Fosfosserina Presente na caseína do leite 
Acido pirrolidinocarboxílico Estrutura protéica 
Taurina Inibe transmissão nervosa 
Acido beta amino isobutírico Presente na urina; metabólito de nucleotídeos 
02. Peptídeos. Peptídeos são polímeros de aminoácidos que variam de tamanho, podendo conter de dois a varias dezenas de aminoácidos unidos através de uma ligação peptídica. 
· A ligação peptídica é formada pela junção de dois aminoácidos a partir da perda de uma molécula de água. A junção de dois aminoácidos é chamada de dipeptídio, enquanto a junção de três é chamada tripeptídeo e assim por diante. 
· Dependendo do tamanho da cadeia, podemos dividir os peptídios em três categorias: oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas. 
· As unidades de aminoácido em um peptídio são chamadas resíduos de aa; graças á natureza da ligação peptídica sempre encontraremos uma extremidade carboxila terminal e outra extremidade amino terminal. 
· Os peptídeos são nomeados de acordo com os aminoácidos que possuem; começando com o aminoácido da esquerda (resíduo amino terminal com o sufixo IL) indo até o resíduo carboxi terminal. 
02. a) Peptídios bioativos.Existem diversos pequenos peptídios naturais bioativos que exercem importantes atividades biológicas e atuam em mínimas concentrações. 
· Aspartame (l-aspartilfenilalanil metil éster) = dipeptídeo sintético comercializado amplamente no mundo ocidental como adoçante que substitui o açúcar branco em preparações alimentares dietéticas. 
 Oxcitocina = hormônio peptídico formado pela glândula pituitária posterior. Estimula as contrações uterinas durante o trabalho de parto. É sintetizada artificialmente e comercializada na forma de preparações injetáveis. 
Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH2 
S-S 
· Bradicinina = a bradicinina é um dos vários mediadores que é liberado nos casos de dano tecidual, em reações alérgicas, em infecções virais e outros eventos inflamatórios. Ela produz dor e vasodilatação local, além de induzir a síntese de outros mediadores que culminam no aumento da resposta inflamatória. 
Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg 
· Encefalinas = as encefalinas são peptídios formados no sistema nervoso central que se ligam á receptores em certas regiões cerebrais e induzem analgesia. Representam um dos mecanismos naturais de controle da dor. 
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met 
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met 
São as unidades fundamentais das proteínas.
1. São as unidades fundamentais das proteínas.
2. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos.
3. Existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas
Os aminoácidos possuem um átomo de carbono central onde estão ligados covalentemente um grupo amino primário e um grupo carboxílico, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral diferente para cada aminoácido.
1. Os aminoácidos possuem um átomo de carbono central onde estão ligados covalentemente um grupo amino primário e um grupo carboxílico, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral diferente para cada aminoácido.
2. Com exceção da Glicina, são opticamente ativos, pois o carbono central é um carbono quiral. Os aminoácidos com átomos quirais podem existir como estereoisômeros - moléculas que diferem somente no arranjo espacial dos átomos
Os aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L por convenção. Na forma L, o grupo α-NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita. ATENÇÃO: A designação L ou D para um aminoácido não tem relação com sua capacidade de desviar a luz plano polarizada.
1. Os aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L por convenção. Na forma L, o grupo α-NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita. ATENÇÃO: A designação L ou D para um aminoácido não tem relação com sua capacidade de desviar a luz plano polarizada.
2. A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada aminoácido.
Várias proteínas possuem aminoácidos incomuns formados pela modificação de resíduos de aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese. A hidroxiprolina e a hidroxilisina são produtos da hidroxilação da prolina e lisina (componentes importantes do colágeno).
1. Várias proteínas possuem aminoácidos incomuns formados pela modificação de resíduos de aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese. A hidroxiprolina e a hidroxilisina são produtos da hidroxilação da prolina e lisina (componentes importantes do colágeno).
A fosforilação dos aminoácidos contendo grupos hidroxila tem função regulatória das atividades de proteínas
1. A fosforilação dos aminoácidos contendo grupos hidroxila tem função regulatória das atividades de proteínas
Vários aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos entre as células. Ex: Glicina, GABA (produto derivado do Glutamato), serotonina e melatonina (produtos derivados do Triptofano).
1. Vários aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos entre as células. Ex: Glicina, GABA (produto derivado do Glutamato), serotonina e melatonina (produtos derivados do Triptofano).
2. Os aminoácidos são precursores de várias moléculas contendo nitrogênio
3. Vários aminoácidos atuam como intermediários metabólitos
Como os aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, a forma iônica predominante dessas moléculas em solução depende do pH. A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua estrutura. A titulação também é útil para determinar a reatividade das cadeiras laterais dos aminoácidos.
1. Como os aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, a forma iônica predominante dessas moléculas em solução depende do pH. A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua estrutura. A titulação também é útil para determinar a reatividade das cadeiras laterais dos aminoácidos.
1 - Formação de ligação peptídica
1. 1 - Formação de ligação peptídica
A nomenclatura dos peptídeos pequenos é dada pela seqüência de nomes de resíduos de aminoácidos que os formam e inicia a partir da esquerda com o resíduo que possui o grupo amino-terminal livre, substituindo-se o sufixo -ina pelo sufixo -il, exceto o último, ou seja o que contém o grupo carboxila livre.
1. A nomenclatura dos peptídeos pequenos é dada pela seqüência de nomes de resíduos de aminoácidos que os formam e inicia a partir da esquerda com o resíduo que possui o grupo amino-terminal livre, substituindo-se o sufixo -ina pelo sufixo -il, exceto o último, ou seja o que contém o grupo carboxila livre.
Apesar de apresentarem estruturas menos complexas que as moléculas de proteínas, os peptídeos exercem atividades biológicas significantes. Ex.: Glutationa (Envolvida na síntese de DNA, transporte de aminoácidos e metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas); NPY e Galanina (estimulação do apetite); α-MSH e Colecistocinina (inibição do apetite);ADH (hormônio antidiurético); Oxitocina (Estimula a liberação de leite, dentre outras); FNA (Estimula a produção de urina); Aspartame (usado como adoçante).
1. Apesar de apresentarem estruturas menos complexas que as moléculas de proteínas, os peptídeos exercem atividades biológicas significantes. Ex.: Glutationa (Envolvida na síntese de DNA, transporte de aminoácidos e metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas); NPY e Galanina (estimulação do apetite); α-MSH e Colecistocinina (inibição do apetite); ADH (hormônio antidiurético); Oxitocina (Estimula a liberação de leite, dentre outras); FNA (Estimula a produção de urina); Aspartame (usado como adoçante).
  As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.
1.   As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.2. É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 80% do peso seco da célula).
3. São constituintes básicos da vida.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
1. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
2.   Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.
Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.
1. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.
2. Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.
Quanto a Composição:
1. Quanto a Composição:
2.  Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
3.  Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.          
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
1. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
2. Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
3. Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
1. Quanto à Forma:
2. Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal ( tubulinas).
3. Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)
Globulares Fibrosas
1. Globulares Fibrosas
De acordo com seu modo de interação com a membrana:
1. De acordo com seu modo de interação com a membrana:
2. proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana;
3. proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas;
4. proteínas ligadas a lipídeos
Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar:
1. Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar:
2. 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína;
3. 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
4.  
Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de H intramolecular, e a estrutura foliar (conformação ) mantida por ligações de H intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.
1. Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de H intramolecular, e a estrutura foliar (conformação ) mantida por ligações de H intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.
Motivo βαβ - duas folhas β pregueadas unidas a uma hélice α.
1. Motivo βαβ - duas folhas β pregueadas unidas a uma hélice α.
2. Motivo β meandro - duas folhas β pregueadas antiparalelas estão conectadas por aminoácidos polares e glicina.
3. Motivo αα - onde duas α hélices antiparalelas consecutivas estão separadas por uma alça ou segmento não-helicoidal.
4. Motivo barris β - são formados quando várias folhas beta pregueadas enrolam-se sobre si mesmas.
Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações eletrostáticas – mais fortes das ligações polares, porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização . 
1. Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações eletrostáticas – mais fortes das ligações polares, porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização . 
Aproximação de aminoácidos que estão distantes na distribuição linear.
1. Aproximação de aminoácidos que estão distantes na distribuição linear.
2. Compactação da proteína.
3. Formação de domínios
Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
1. Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
2. Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária
Desnaturação: Alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas sem quebra das ligações peptídicas. Pode acontecer por: alteração no pH do meio em que se encontram; contato com alguns solventes orgânicos; contato com detergentes; contato com agentes redutores; Efeito Salting out; Alterações na temperatura; Estresse mecânico.
1. Desnaturação: Alteração da conformaçãotridimensional nativa das proteínas sem quebra das ligações peptídicas. Pode acontecer por: alteração no pH do meio em que se encontram; contato com alguns solventes orgânicos; contato com detergentes; contato com agentes redutores; Efeito Salting out; Alterações na temperatura; Estresse mecânico.
2. Renaturação: As proteínas podem recuperar sua conformação tridimensional quando as condições fisiológicas voltam ao normal e podem restaurar sua atividade biológica.
Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo).
1. Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo).
Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação
1. Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação
Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.
1. Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.
2. Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.
Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação).
1. Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação).
Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.
1. Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.
2. Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra.
Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite.
1. Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite.
2. Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica
Propriedades elétricas
1. Propriedades elétricas
2. O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos.
3. As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso
Solubilidade
1. Solubilidade
2. A solubilidade depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.
3. A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: *pH
4. * Força iônica
5. *Constante dielétrica do solvente * Temperatura.
Peptídeos
Peptídeos são compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas.
 
A ocitocina é um exemplo de peptídeo
Os aminoácidos são moléculas formadas por um grupo carboxila e um grupo amina que se ligam a um átomo de carbono. A esse carbono ligam-se também um átomo de hidrogênio e um radical que varia de acordo com o aminoácido e geralmente é chamado de grupo R.
O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas, que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água (reação de desidratação) em virtude da perda de um hidroxila do grupo carboxila e de hidrogênio do grupo amina.
Observe o esquema de uma ligação peptídica
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos que possuem, podemos classificá-los em dipeptídeos, quando são formados por dois aminoácidos; tripeptídeos, quando são formados por três; tetrapeptídeos, quando são formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando temos vários aminoácidos ligados, usamos a denominação polipeptídeo.
Os peptídeos apresentam importantes funções no nosso organismo. Alguns funcionam como hormônios, outros como neurotransmissores, analgésicos e até antibióticos. Em razão de suas importantes propriedades, os estudos científicos nessa área são amplamente realizados e a síntese desses compostos em laboratório é cada vez mais frequente.
Para sintetizar os peptídeos em laboratório, três técnicas são realizadas: síntese com DNA recombinante, síntese biocatalisada e síntese química de peptídeos. Após sua fabricação, os peptídeossintéticos são levados a um controle de qualidade, posteriormente purificados e novamente analisados. Nesse ponto, o peptídeo pode ser então utilizado de modo seguro em pesquisas.
Curiosidade: Um peptídeo com mais de setenta aminoácidos é chamado de proteína.
Os péptidos são compostos que são formados por ligação de um ou mais aminoácidos com uma ligação covalente.
Estes compostos são classificados como polímeros, porque tipicamente ligar entre si em cadeias longas.
Todos os animais na Terra tem em seu corpo, e de uma forma, eles são um dos blocos de construção da vida. Quando uma cadeia fica especialmente longa, ele se transforma em uma proteína.
Peptídeos e proteínas representam um amplo mundo de possibilidades, e muitos biologistas moleculares despendem anos pesquisando as funções dos indivíduos para aprender mais sobre como o corpo funciona.
Quando se discute peptídeos, uma grande quantidade de terminologia científica tende a ficar jogado ao redor, e ele pode ajudar a saber o que vários termos significam.
Uma ligação covalente é um tipo de ligação química que ocorre quando os átomos compartilham elétrons. O tipo específico de ligação covalente formada nestes compostos é conhecido como uma ligação peptídica ou ligação amida, e que se forma quando o grupo carboxil do um aminoácido atribui ao outro.
Os grupos carboxilo são aglomerados de carbono, oxigênio e moléculas de hidrogênio.
A classificação destes compostos como polímeros algumas vezes é confuso para as pessoas que não estão familiarizados com o uso do termo. Enquanto muitas pessoas significa “plásticos” quando eles usam esta palavra, em química, um polímero é qualquer tipo em repetir cadeia conectados com ligações covalentes. Os polímeros podem ficar extremamente complexa, como se poderia imaginar.
Um péptido pode executar uma vasta gama de funções no corpo, dependendo de quais os aminoácidos estão envolvidos. Alguns pode regular as hormonas, por exemplo, enquanto outros podem ter uma função de antibiótico. O corpo também está equipado para quebrar e reutilizar esses compostos; Se uma pessoa come carne, por exemplo, as enzimas em seus intestinos quebrar a proteína nas suas ligações amida para criar uma variedade do péptidos que podem ser digeridos ou excretados, dependendo das necessidades do corpo.
A linha divisória entre um péptido e uma proteína é um pouco de fluido. As proteínas são muito mais complexa, porque eles são muito mais tempo, e a maioria das proteínas são dobradas em estruturas complexas para acomodar todos os seus aminoácidos. Como uma regra geral, se mais do que 50 aminoácidos estão envolvidos, o composto é uma proteína, enquanto as cadeias mais curtas são considerados os péptidos.
Peptídeos – Definição
Uma molécula de peptídeos consiste de 2 ou mais aminoácidos.
Os péptidos são menores do que as proteínas, as quais são também cadeias de aminoácidos. Moléculas pequenas o suficiente para serem sintetizados a partir dos aminoácidos constituintes são, por convenção, chamados péptidos, em vez de proteínas. A linha de separação é de cerca de 50 aminoácidos.
Dependendo do número de aminoácidos, péptidos são chamados dipéptidos, tripéptidos tetrapéptidos, e assim por diante.
Peptídeos – Proteínas
Os péptidos são cadeias mais curtas de aminoácidos.
Alguns se referem a eles como “pequenas proteínas” Porque, se houver menos de 50 aminoácidos dentro de uma cadeia de proteína., Eles são, em última análise renomeado e conhecido como peptídeos.
O que são hormônios peptídicos?
Hormônios peptídicos são proteínas que possuem funções endócrinas (hormonais). Alguns criam melhorias de desempenho metabólicos através da comunicação com o corpo para provocar a libertação do Hormônio de Crescimento (GH) para o sangue. Quando isso ocorre o benefício mostra em nossa capacidade de construir rapidamente massa muscular e liberar a gordura armazenada.
Peptídeos – Compostos
Os peptídeos são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos.
Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação).
Peptídeos (proteínas) estão presentes em todas as células vivas e possuem uma variedade de atividades bioquímicas. Alguns peptídeos são sintetizados nos ribossomos das células pela tradução do mRNA (RNA mensageiro) em hormônios e moléculas de sinalização por exemplo. Outros peptídeos são montados (em vez de síntese) e se tornam enzimas com uma grande variedade de funções. Peptídeos também compõem a estrutura dos receptores que aguardam ligação dos hormônios e moléculas sinalizadoras.
Um peptídeo é uma molécula criada pela junção de dois ou mais aminoácidos. Em geral, se o número de aminoácidos é inferior a cinqüenta, essas moléculas são chamadas de peptídeos, enquanto as seqüências maiores são chamadas de proteínas.
Assim, os peptídeos podem ser pensados como pequenas proteínas. Eles são apenas correntes de aminoácidos.
A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou amídica.
Observa-se, abaixo, o que foi descrito:
O número de ligações peptídicas existentes numa seqüência de amínoácidos, será sempre o número de aminoácidos que formam a cadeia, menos 1.
Classificação: é feita de acordo com o número de aminoácidos.
2 aminoácídos – dipeptídeo
3 aminoácídos – tripeptídeo
4 aminoácidos – tetrapeptídeo
n aminoácidos – polipeptídeo
O produto formado quando dois aminoácidos se ligam é chamado dipeptídeo.
O tripeptídeo e a tetrapeptídeo são formados, respectivamente, de três e quatro aminoácidos. Quando na molécula ocorre um maior número de aminoácidos, fala-se em polipeptídeo. Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos.
lmportância: constituem um sistema tampão (impedem grandes variações de pH)
Alguns funcionam como hormônios.
Exemplos: oxitocina e vasopressina ou HAD (Hormônio anti-diurético).
Peptídeos – Aminoácidos
Dentro do corpo humano há vinte aminoácidos padrão utilizado pelas células na biossíntese dos peptídeos (ou seja, a criação celular de peptídeos a partir de aminoácidos). Nosso código genético especifica como sintetizar peptídeos e proteínas a partir desses aminoácidos.
Os aminoácidos são classificados em dois grupos: os aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais.
Um aminoácido essencial, é um ácido aminado indispensável que não pode ser feita pelo corpo e devem ser fornecidos pelos alimentos. Estes incluem a leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina e isoleucina. Outro aminoácido – histidina é considerado semi-essencial porque o corpo nem sempre necessita de fontes fornecidas por alimentos.
Aminoácidos não-essenciais são feitos pelo corpo a partir dos aminoácidos essenciais ou da quebra rotineira de proteínas. Os ácidos aminados não essenciais são arginina, alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutâmico, glicina, prolina, serina e tirosina.
Todos os vinte aminoácidos são igualmente importantes para manter um corpo saudável. Eles são os constituintes primários de peptídeos e proteínas.
As abreviações padrão dos aminoácidos vêm em duas formas: em forma de uma ou três letras.
São elas:
A – Ala – Alanina
C – Cys – Cisteína
D – Asp � Ácido aspártico
E – Glu – Ácido Glutâmico
F – Phe – Fenilalanina
G – Gly – Glicina
H – His – Histidina
I – Ile – Isoleucina
K – Lys – Lisina
L – Leu – Leucina
M – Met – Metionina
N – Asn – Asparagina
P – Pro – Prolina
Q – Gln – Glutamina
R – Arg – Arginina
S – Ser – Serina
T – Thr – Treonina
V – Val – Valina
W – Trp – Tryptophan
Y – Tyr � Tirosina
Os aminoácidos existem tanto na D (dextro) ou forma L (levo). A maioria dos aminoácidos encontrados na natureza (e todos dentro das células humanas) têm a forma L.
Geralmente todos os aminoácidos exceto a glicina têm uma imagem espelho da forma L. Esta imagem espelho é chamada de forma D. É comum quando se refere à forma de L (forma natural) deixarem de fora o “L” e na denominação “D” é sempre explicitamenteescrito.
D-aminoácidos são encontrados naturalmente na parede celular bacteriana e utilizado em alguns peptídeos sintéticos para fazer um peptídeo mais estável e mais resistente à degradação.