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Aula 2 01/09/2020 ENZIMAS - são proteínas ( em geral, terciárias ou quaternárias) - funciona como catalizador - acelera reações químicas - possui ph e temperatura ideal para sua atividade Elementos de uma catálise enzimática E + S ES E + P Substratos, Enzimas Cofatores enzimáticos, Inibidores e Cofatores alostericos - são reversíveis - podem ser controladas COFATOR ENZIMÁTICO - componente químico necessário ao funcionamento de uma enzima - propiciar os pontos de ligações químicas para garantir que haja maior contato entre o substrato e enzimas - nem todas enzimas precisam de cofator, mas boa parte delas - derivados de vitaminas hidrossolúveis - CoA - NAD - FAD KM - metade da velocidade máxima - concentração de substrato necessária para a enzima chegar esse ponto - quanto menos KM, mais rápida a reação - quanto menos o valor de KM, mais forte é a interação entre substrato e enzima - exemplo: hexoquinase. No fígado KM alto, Cérebro e demais tecidos KM baixo REGULAÇÃO ENZIMÁTICA - concentração do substrato(km) ou produto - regulação por inibição - Irreversível - ligação forte entre as moléculas exemplo: AAS na COX - Reversível - rápida dissociação - COMPETITIVA - se liga no sítio catalítico - NÃO COMPETITIVA EFETOR ALOSTERICO - altera a conformação estrutural da enzima - Positivo - aumenta a afinidade da enzima pelo substrato - Negativo - reduz a afinidade da enzima pelo substrato CLASSES DE ENZIMAS QUINASE - promove ligação de fosfato DESIDROGENASE - óxido redução FOSFATASE - retirada de fosfato ISOENZIMAS - mesma atividade catalítica, porém distintas propriedades químicas e físicas - tecidos diferentes podem conter isoenzimas diferentes METABOLISMO DO ETANOL - passa por difusão facilitada - enzima central ADH ( álcool desidrogenase) - distribuída em vários locais - boca, estômago, fígado - ALDH só presente no fígado = = / ME05 Rebeca Rocha
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