Síntese Proteica e DNA

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Tradução 
Aminoácidos e peptídeos 
 Os aminoácidos apresentam um 
carbono ligado a um grupamento 
amino, um grupamento carboxílico, um 
hidrogênio e uma cadeia lateral, que 
varia entre os diferentes aminoácidos. 
Os aminoácidos se ligam entre si 
através de ligações peptídicas. 
 A ligação peptídica sempre ocorre entre 
o grupamento amino de um aminoácido 
e o grupamento carboxílico de um outro 
aminoácido. Essa ligação envolve a 
liberação de uma molécula de água e a 
ligação do carbono do grupo carboxílico 
com o nitrogênio do grupamento amino. 
 A extremidade com o gurpamento 
amino livre é chamada amino-terminal e a extremidade com o grupamento carboxílico 
livre é chamada de carbox-terminal. 
DNA, RNA e proteínas 
 As moléculas de DNA são formadas por 4 nucleotídeos diferentes: adenina, timina, 
guanina e citosina. 
 As moléculas de RNA são formadas por 4 nucleotídeos: adenina, uracila, guanina e 
citosina. 
 Existem combinações de 3 nucleotídeos do RNA mensageiro, que determinam os 
códons. 
CÓDON = sequência de 3 nucleotídeos do RNA mensageiro. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 O código genético é universal  Independente do organismo, o códon determina o 
mesmo aminoácido. 
 O código genético é degenerado  Um mesmo aminoácido pode apresentar mais de 
um códon correspondente. 
 Os códons UAA, UAG e UGA são códons de parada, eles determinam o fim da 
síntese proteica. 
 O códon AUG é um códon de início de síntese proteína e também corresponde ao 
aminoácido metionina. 
 O RNA transportador apresenta em sua estrutura uma sequência de três nucleotídeos 
que é denominado anticódon, de modo que o anticódon é complementar ao códon. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 PAREAMENTO WOOBLE: Pareamento em que a terceira posição entre o anticódon 
e o códon não é perfeito. 
Em resumo 
 No núcleo ocorre o processo de replicação e o processo de transcrição. 
 A molécula de RNA mensageiro é sintetizado e processado no núcleo, mas é no 
citoplasma que ele serve de molde para a síntese das proteínas. 
 A fita de RNA mensageiro é reconhecida pelos ribossomos e determina a sequência de 
aminoácidos nas proteínas. 
 Essas proteínas então são processadas até adquirirem seu endereço e conformação. 
 
 
 
 
 
 
 
Primeira etapa da síntese proteica: ativação de aminoácidos 
 Consiste na ligação do aminoácido ao RNA transportador. 
 Essa ligação acontece a partir da enzima aminoacil-RNAt sintase. Essa enzima 
apresenta três sítios: um para a ligação de RNAt, um para a ligação do aminoácido e 
outro para a ligação da molécula de ATP. 
 Há então o consumo de uma molécula de ATP, que é convertida em AMP, e a 
ligação do aminoácido ao RNAt específico. 
 Assim, existe uma aminoacil-RNAt sintase específica para cada dupla RNAt e 
aminoácido correspondente. 
 
 
Segunda etapa da síntese proteica: início da tradução 
 Se dá pela formação do complexo de iniciação. 
 A formação do complexo de iniciação se dá pela união entre 
a subunidade maior e menor do ribossomo, a molécula de 
RNA mensageiro e o RNA transportador carregando o 
aminoácido. 
 Como todo início da síntese proteica começa com AUG, 
esse aminoácido será a metionina. 
 Então quando se forma o complexo subunidade ribossomal 
maior, subunidade ribossomal menor, RNA mensageiro, 
RNA transportador e metionina, dizemos que está iniciando 
a sintese proteica, pois o complexo de iniciação foi 
formado. 
Ribossomos 
 Os ribossomos são formados por RNA ribossômicos e proteínas. Em células 
procarióticas, os ribossomos são formados por uma subunidade maior 50S e uma 
subunidade menor 30S, enquanto que nas células eucarióticas os ribossomos são 
formados por subunidades maiores 60S e subunidades menores 40S. 
 Em procariotos o ribossomo é denominado 70S e em eucariotos 80S. 
Drogas que interferem na síntese proteica 
 Alguns antibióticos como a estreptomicina, neomicina, gentamicinas, tetraciclinas, 
cloranfenicol interferem na síntese proteica. 
 Algumas dessas drogas interfere apenas na síntese proteica de procariotos e outras 
interferem na síntese proteica de eucariotos. Isso acontece pois são capazes de 
reconhecerem ribossomos de tipos diferentes. 
No citoplasma 
 Quando a molécula de RNA mensageiro chega ao citoplasma, ela é reconhecida por 
alguns fatores resultantes das modificações do processamento pós-transcrição para 
que haja então o início da síntese proteica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Terceira etapa da síntese proteica: elongação 
 Neste processo é sintetizada a cadeia da proteína. 
 O ribossomo inicia o processo de leitura do RNA mensageiro na extremidade 5’ e vai 
lendo todos os códons até a extremidade 3’ do RNA mensageiro. 
 A proteína é sintetizada da extremidade N-terminal para a extremidade carboxi-terminal 
(C-terminal). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A mesma fita de RNA mensageiro é lida ao mesmo tempo por centenas de ribossomos, 
todos eles começando na extremidade 5’ e terminando na extremidade 3’, embora não 
iniciem o processo juntos. 
 Quando se forma o complexo de início da tradução, no ribossomos se formam dois 
sítios: O sítio A (aminoacil) e o sítio P (Peptidil). 
 O primeiro RNA transportador, que traz o aminoácido metionina, e reconhece o códon 
AUG do RNA mensageiro sempre será posicionado no sítio P. O segundo RNA 
transportador, que traz o segundo aminoácido vai ser incorporado no sítio A. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Quando ocorre o pareamento dos dois RNAs no sítio A e no sítio P, cada um 
carregando um aminoácido, ocorre a ligação peptídica entre os dois aminoácidos. 
 Essa ligação peptídica é feita por uma ribozima localizada no ribossomo, a 
peptidiltransferase. 
 O complexo ribossômico é deslocado ao longo do RNA mensageiro por uma enzima 
chamada translocase. Esse processo de entrada de novos RNA transportadores e 
deslocamento ocorre sucessivamente até que o códon de parada seja lido. 
 Esse processo de deslocamento do complexo ribossômico envolve gasto energético, 
cada códon lido leva ao gasto de uma molécula de GTP. 
 
 Ao atingir o STOP-CÒDON, o complexo se desfaz e a molécula de RNA é degradada, 
terminando a síntese proteica. 
Processamento pós-tradução 
 99% das proteínas são sintetizadas por ribossomos associados ao retículo 
endoplasmático (complexo membranoso que envolve o núcleo). 
 A síntese de proteínas também pode acontecer por ribossomos livres no citoplasma, 
mas isso envolve menos de 1% das proteínas. 
 Após a síntese, as proteínas são transportadas em vesículas para o Complexo de 
Golgi. 
 Inicialmente, no complexo de Golgi há a remoção de 20 a 30 aminoácidos da porção N-
terminal, o que corresponde a remoção do peptídeo sinal. 
 A transformação mais importante que acontece no complexo de Golgi é o 
processo de Glicosilação. O processo de glicosilação consiste na adição de 
açúcares e é importante para sinalizar a conformação final da proteína e seu 
endereçamento. 
 
Endereçamento após processamento pós-tradução 
 Após o processamento pós-tradução, a proteína é direcionada para o local onde 
exercerá sua função. Uma proteína que participa do ciclo de Krebs, por exemplo, é 
direcionada para a matriz mitocondrial. 
 Este processo de endereçamento é muito direcionado pela glicosilação. 
 A remoção do peptídeo sinal também é importante para a conformação final da 
proteína. 
Degradação de proteínas 
 O processo de degradação de proteínas é chamado de ubiquitinação. 
 A ubiquitina é um peptídeo pequeno de 11 a 14 aminoácidos. 
 A ubiquitina é inserida em proteínas por uma série de enzimas e envolve o gasto de 
ATP. 
 Esse processo de ubiquitinação leva ao endereçamento dessas proteínas para os 
proteossomos, organelas ricas em proteases, levando a degradação proteica.