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RESENHA DESCRITIVA
Sergio Ricardo Fernandes de Araújo, Estrutura e função dos aminoácidos parte II
vídeoaula no youtube: https://www.youtube.com/watch?v=qj_RhPp6M14&feature=youtu.be
1. DADOS SOBRE O AUTOR
Doutor em Bioquímica e Biologia Molecular pela Universidade Federal do Rio Grande do Norte
(2013). Graduado em Farmácia com habilitação em Análises Clínicas pela Universidade Federal do
Rio Grande do Norte (2001). Tem experiência na área de Biologia molecular, com ênfase em
genotipagem e PCR usando a plataforma Snapshot da Applied biosystems, atuando principalmente
nos seguintes temas: Genética da Hanseníase, e análise genética de polimorfismos dos genes ERBB2
e PARK2. Atualmente é professor do Departamento de Farmácia da UFRN nas áreas de
Farmacologia, Assistência Farmacêutica e Farmácia Clínica.
2. DADOS SOBRE A OBRA
A videoaula discorre sobre a função dos aminoácidos e suas estruturas.
3. RESUMO DA OBRA
A Ligação peptídica consiste em um grupamento amino de um aminoácido que reage com o grupo
carboxila de outro aminoácido também classificada com uma Reação de desidratação ou Reação de
condensação por conta da liberação de água no processo. Quem faz essas ligações é uma enzima
chamada de Peptidil transferase. Os peptídeos apresentam extremidades N-terminal (aminoterminal) e
C-terminal (carboxiterminal, também apresentam propriedades ácido-básica, pois uma proteína é
considerada ácida quando a maior proporção dos seus aminoácidos tem cadeias laterais ácidas e uma
proteína é considerada básica quando a maior proporção dos seus aminoácidos tem cadeias laterais ácidas
A Síntese proteica ocorre a partir de um conjunto de aminoácidos que aapresentam um certa entropia
(é uma grandeza termodinâmica que mede o grau de liberdade molecular de um sistema) ao formar
proteínas os aminoácidos diminuem sua entropia e isso é uma das razões para explicar a formação das
proteínas. Outra razão para a síntese proteica é o fluxo da informação genética em que as sequencias dos
aminoácidos são determinadas pelo código genético. Os Polímeros de aminoácidos (peptídios) recebem
uma nomenclatura de acordo com a quantidade de polímeros de aminoácidos presentes: 1resíduo–
peptídeo; 2 resíduos – dipeptídeo; 3 resíduos – tripeptídio; 4 resíduos – tetrapeptídio; 5 até 50 –
oligopeptídio e mais de 50 resíduos – polipeptídio. As proteínas podem ser formadas por mais de uma
cadeia de peptídeos, mas quando formada apenas por uma cadeia de peptídio também pode ser chamada
de polipeptídeo.
A purificação de proteínas é feita a priori coma lise dos tecidos das células e após a precipitação da
proteína em que esse processo pode ser por Diálise, onde as moléculas de proteínas são retiradas dentro
do saco, enquanto as pequenas moléculas se difundem de acordo com seus gradientes de concentração e
por Cromatografia faz o fracionamento da proteína de acordo com suas características (carga, tamanho,
afinidade), divide-se em duas fases, a fase estacionária (matriz) e a fase móvel (solução pH). Os Métodos
de quantificação de proteínas consistem em : Ensaios baseados no cobre (Cu^2+), Reação do biureto,
BCA, Método de Lowry, Ensaios baseados em corante (dye), Coomassie blue, Pierce e Eletroforese. As
protéinas precisam ser sequenciadas para que saibamos sua ordem dos seus aminoácidos, existe dois
principais métodos para fazer esse sequenciamento: O método de Sanger e a Degradação de Edman. No
método de Sanger é identificado o resíduo terminal, pois é a partir dele que uma sequencia de
aminoácidos inicia, sendo útil na determinação de cadeias polipeptídicas. Já na Degradação de Edmam
o resíduo amino-terminal é marcado e clivado em em peptideo sem afetar as ligações peptídicas entre
outros resíduos de aminoácidos.
https://www.youtube.com/watch?v=qj_RhPp6M14&feature=youtu.be