Resumo - Aminoácidos

Prévia do material em texto

BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
 
AMINOÁCIDOS 
Estrutura dos Aminoácidos: 
• Todos os AA PRIMÁRIOS, exceto a Glicina, o carbono 
alfa liga-se a quatro grupos substituintes diferentes. 
• Apresenta grupo funcional carboxila, grupo amina 
hidrogênio e um radical. 
 
Obs.: Para ser considerado aminoácido os radicais 
carboxila e amino devem estar ligados ao mesmo 
cabano, o carbono alfa. 
 
Não é um Aminoácido 
• São ácidos orgânicos formados por C, H, O e N 
• Alguns AA contém átomos diferenciados como 
Enxofre e Fosforo. 
• Aminoácidos Primários = Estão presentes em TODAS 
as proteínas. (20 tipos) 
• A ramificação/radical é considerada a Identidade 
Química dos aminoácidos, sendo uma ramificação 
especifica para cada tipo de AA. 
Funções do Aminoácidos: 
• A identidade química dos AAs determina sua função 
e importância biológica. 
• É sempre a conformação química da molécula que 
dá sua unção biológica em uma célula, tecido, 
sistema e organismo. 
• Unidade formadora das proteínas 
• Formação de peptídeos e fosfolipídios -> 
Importantes na formação de neurotransmissores. 
(Glutamato, Aspartato e Glicina) 
• Unidade precursoras de oxiácidos, glicose, 
nucleotídeos aminas biológicas creatinina e 
complexo N. 
• Desempenham o papel de moléculas de transporte 
para grupos aminos. 
• Percursores de Histamina, Dopamina e Piroxina. 
Classificação dos Aminoácidos 
Quanto a composição proteica: 
Existem cerca de 300 AA não-primários, 
responsáveis pela composição das proteínas. 
• Primários: Estão presentes obrigatoriamente, na 
composição de TODAS as proteínas. 20 tipos. 
Ex.: Valina, Glicina e Leucina Serina, Fenilalanina 
• Não-primários: Participam da composição de apenas 
algumas proteínas. 
Obs.: As doenças que envolvem o metabolismo de Aas 
estão relacionadas aos aminoácidos primários. 
 
Quanto à capacidade de síntese: 
• Aminoácidos não-essenciais: São aqueles que a 
partir do alimento ingerido, o organismo de um 
animal consegue sintetizar. 
• Aminoácidos essenciais: São aqueles que o 
organismo animal não consegue sintetizar. São 
adquiridos pela dieta. 
 
Obs.: Não confundir a classificação “primaria x não-
primaria” com a classificação “essencial x não-essencial” 
que está relacionada com a capacidade de produção e 
não coma relevância do mesmo. 
 
Quanto à sua modificação: 
• Modificações pós-sintéticas: Alteração ocorrem 
após a síntese proteica. 
o 4-hidroiprolina (colágeno) 
o 5-hidroxilisina (colágeno) 
o 6-N-metil-lisina (miosina) 
o Gama-carboiglutamato (protrombina) 
o Desmosina (elastina) 
• Modificações pré-sintéticas: As alterações ocorrem 
antes da síntese proteica. 
o Selenocisteína: Selênio ao invés de Enxofre 
na Cys. Derivado da Serina durante a síntese 
proteica. 
➔ Outras modificações: Fosforilação, Hidroxilação, 
Carboxilação, Acetilação, Metilação, Glicosilação, 
Pontes dissulfetos. 
 
 
 
 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
Quanto ao destino metabólico: 
• Glicogênicos: Podem ser transformados em 
glicose. 
Ex.: Alanina, Arginina, Metionina, Cisteína, 
Cistina, Histidina, Treonina e Valina. 
• Glicocetogênicos: Podem se transformar em 
glicose ou em corpos cetônicos. 
Ex.: Fenilalanina, Tirosina Triptofano, Isoleucina 
e Lisina. 
• Cetogênicos: Podem se transformar em corpos 
cetônicos. 
Ex.: Leucina 
 
Importância Biológica para a 
Estereoisomeria: 
• Aspecto químico: apresenta Carbono Quiral 
(4 ligantes simples diferentes) 
➔ Estereoisomeros: Essas substâncias se 
apresentam aos pares (pares enantiômeros) 
e apresentam atividade óptica. 
➔ São chamados Dextrogiros e Levogiros. 
➔ Funcionam como um espelho, um sendo a 
imagem especular do outro. 
L-Isômero: Desvia plano da luz para a esquerda. 
D-Isômero: Desvia o plano da luz para a direita. 
 
 
• Aspecto biológico: 
➔ A estereoisomeria afeta a característica 
biológica da estrutura, sendo fundamental para 
a indústria farmacêutica. 
➔ Nosso corpo apresenta receptores quirais 
específicos para cada enantioma. 
➔ Reações químicas comuns produzem 
misturas racêmicas dos isômeros D e L. 
➔ O corpo humano os detecta como 
substancias completamente diferentes. 
 
Obs.: Muitas drogas são sintetizadas como misturas 
racêmicas, embora apenas um dos enantiomeros 
tenha atividade biológica e farmacológica. Alguns 
podem até serem prejudiciais ao organismo 
 
➔ Talidomida – Efeitos teratogênicos. 
O uso da mistura racêmica na Talidomida provoca 
má formação fetal devido a presença do 
estereoisômero S. Por isso é fundamental promover 
a separação da mistura para obtenção do isômero 
com efeito farmacológico. 
 
Estereoisomeria nos a-aminoácidos 
As células podem sintetizar especificamente os 
isômeros L dos AAs, por que os sítios ativos das 
enzimas são assimétricos, o que leva à 
estereoespecificidade das reações por elas 
catalisadas. 
➔ Todos os AA presentes nas proteínas 
humanos são os estereoisômeros L. 
o L-aminoácidos 
➔ Os estereoisômeros D desemprenham 
outras funções bioquímicas no organismo. 
Classificação dos aminoácidos - 
Grupo R: 
 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
 
• O Grupo R é de extrema importância pois dá 
identidade ao aminoácido, que repercute na sua 
função biologia. 
• Influi na polaridade, na carga elétrica, na 
solubilidade e no tamanho molecular dos 
aminoácidos. 
Muito importante para a interação do AA na proteína, 
no meio aquoso e no reconhecimento. 
➔ Momento dipolar diferente de zero. 
 
➔ A presença de N, O, S é um indicativo de 
Polaridade e a não presença é conclusivo para a 
Não-polaridade. 
 
Característica da Polaridade: 
• Presença de Hidrogênio ligado a um elemento com 
grande eletronegatividade, como Oxigênio e 
Nitrogênio. (Ponte de Hidrogênio) 
• O aminoácido para ser polar, além de apresentar 
elementos eletronegativos no radical, precisa 
realizar interação de hidrogênio com a água. 
• A polaridade dos AAs estará sempre relacionada 
com o Grupo Radical. 
 
Carga residual negativa: elemento mais EN. 
Carga residual positiva: elemento menos EN. 
 
OBS.: A PRESENÇA DE ELEMENTO ELETRONEGATIVO 
NÃO É CONCLUSIVO PARA DETERMINAR A POLARIDADE 
DO AMINOACIDO. 
 
Grupos R apolares, Alifáticos 
Aminoácidos Hidrofóbicos: 
• Têm essencialmente cadeias laterais apolares, que 
interagem pouco ou nada com a água. 
• Nas proteínas estão quase sempre localizados no 
interior hidrofóbico onde não interagem com água. 
Ou na superfície quando em ambientes hidrofóbicos. 
• Como não tem grupamentos funcionais reativos, as 
cadeias laterais hidrofóbicas raramente participam 
na catalise de reações químicas. 
• Não recebem nem doam prótons 
 
Grupos R apolares, aromáticos 
• Apresenta cadeias laterais aromáticas 
• São relativamente apolares(hidrofóbicos) 
• Participam de interações hidrofóbicas 
• O rupo hidroxila da Tirosina pode formar ligações de 
hidrogênio e é um importante grupo funcional para 
algumas enzimas. 
• A Tirosina e o Triptofano são relativamente mais 
polares que a Fenilalanina. 
 
Grupos R, Polares carregados 
negativamente (ÁCIDOS) 
• A carboxila ionizada sempre terá carga negativa. 
• Doadoras de prótons 
• A presença do Grupo Carboxila, mesmo que não 
ionizado, caracteriza o AA como Polar com Caga 
Negativa ou Acido. 
• No meio biológico se ionizam facilmente adquirido 
carga negativa. 
• Ác. Aspártico e Ác. Glutâmico 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
 
Grupos R carregados positivamente 
(BASICOS) 
• A amina ionizada sempre terá carga positiva. 
• Receptoras de prótons 
• A presença do Grupo Amina, mesmo que não 
ionizado, caracteriza o AA como Polar com Carga 
Positiva ou Básico. 
• No meio biológico se ionizam facilmente adquirido a 
carga positiva. 
• Arginina, Histidina e Lisina. 
 
Grupos R, Polares não-carregados: 
• Solubilidade intermediaria em água 
• Formam pontes de hidrogênio com a água. 
• Serina e Treonina – Grupo hidroxila 
• Cisteina – Grupo sulfidrila 
• Asparagina e Glutamina – Grupo amida 
OBS.: PONTES DISSULFETO.Ionização dos Aminoácidos: 
Íon Dipolar – Zwitterion 
• Grupos ionizáveis (-COOH e -NH2) 
• Perda do Hidrogênio ionizável na forma de um 
próton (H+) 
• A carboxila DESPROTONOU (Perde próton) 
• A amina PROTONOU (Ganha próton) 
• Formação de um íon zwitterion 
 
Desprotonar: Perder próton H+ 
Protonar: Ganhar próton H+ 
 
• Esses grupos ionizáveis podem perder ou ganhar 
elétrons a depender do ambiente químico. 
• Uma representação não ionizada de qualquer grupo 
funcional respeita o numero de valência correto de 
cada átomo. 
 
 
 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
Ação ácida ou básica dos 
Aminoácidos. 
• Substancias Anfóteras: Podem funcionar tanto como 
ácido ou base. 
• Doam (ÁCIDO) prótons - Desprotonação 
• Recebem (BASE) prótons – Protonação 
 
Obs.: O aminoácido pode se comportar como acido ou 
base dependendo do meio reacional. 
• pH muito ácido = Protonados 
• pH muito alcalino = Desprotonados 
 
o Ambiente acido = Se comporta como Base. 
(Reação com um ácido) 
o Ambiente básico = Se comporta como Ácido. 
(Reação com uma base) 
 
 
 
pKa = Valor de pH para Desprotonação: 
• Constante de equilíbrio de ionização 
• Para cada agrupamento de AA existira um pK 
responsável em dizer se a substancia está mais 
favorável ou não a doar prótons. 
o Os pK são ESPECIFICOS para cada grupo 
ionizável. 
• pH em que o grupo ionizável sofre desprotonação 
pela adição de BASE 
• A desprotonação dos grupos ionizáveis ocorre em 
pH específicos 
 
 
• Ao adicionar base (OH), o aminoácido vai tentar 
tamponar a base doando prótons da Carboxila até um 
certo limiar. 
• Após o limiar, quando não há mais carboxila para 
doar prótons a doação será feita pelo agrupamento 
amina. 
 
Obs.: Se o grupo ionizável já estiver na sua forma estável 
ele não irá desprotonar. 
 
Obs.: Via de regra, os grupos aminos desprotonam em 
valores de pH maiores de 7 e os grupos carboxila em 
valões menores de 7. 
 
Ponto isoelétrico dos aminoácidos 
• Cada grupo ionizável possui seu próprio pH de 
desproteção. 
• Valor do pH onde o aminoácido apresenta carga 
elétrica igual a zero. 
o pK1 = Valor de pH onde ocorre a Desprotonação 
da Carboxila Alfa 
o pK2 = Valor de pH onde ocorre a Desprotonação 
da Amina Alfa 
o pkR = Valor de pH onde ocorre a Desprotonação 
do Grupo Radical 
 
 
➔ Cálculo do valor do Ponto Isoelétrico 
• Valor de pH onde ocorre a Desprotonação da 
Carboxila e a Protonação do Amina 
• O valor do pI depende dos grupos radicais 
ligados ao aminoácido. 
• Determina apenas a condição de pH para a 
carga ser ZERO. 
• Para determinar o calculo a se usar deve-se 
olhar a conduta do radical: Se reage com 
água, se é acido ou se é básico. 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
 
 
➔ Exemplo de pI para aminoácidos Neutros: 
 
 
 
➔ Exemplo de pI para aminoácidos ácidos: 
 
 
➔ Exemplo de pI para aminoácidos básicos: 
 
Eletroforese de Aminoácidos: 
• Técnica experimental de separação de aminoácidos 
com diferentes cargas e peso molecular em um 
determinado valor de pH. 
• Quanto maior o peso molecular maior a velocidade 
de migração. 
 
 
 
➔ Comportamento eletroforetico 
 
Funções biológicas dos Aminoácidos: 
• Tirosina e Fenilalanina 
o Norepinefrina (noradrenalina) e epinefrina 
(adrenalina) – Estimulantes 
o Epinefrina – Hormônio do “voe ou lute” 
✓ Provoca liberação de glicose e outros 
nutrientes no sangue e estimula a função 
cerebral. 
• Triptofano: 
o Serotonina: Calmante. Níveis muito baios de 
serotonina estão associados com a depressão. Níveis 
extremamente altos podem produzir um estado 
maníaco. 
BCMOL I Bioquímica Lucas Silva 
ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO DOS AMIOÁCIDOS PRIMÁRIOS 
 
 
➔ Glicina: Único AA sem carbono quiral. Duas ligações com o Hidrogênio. Não forma estereoisômeros ópticos. 
➔ Fenilalanina: Cadeia lateral constituída de um grupamento apolar 
➔ Cisteína: Cadeia lateral polar e não-carregada 
➔ Acido aspártico: Cadeia lateral com grupo negativo. Em meio aquoso tem caráter acido -> Carboxila no radical. 
➔ Lisina: Cadeia lateral com grupo positivo. Em meio aquoso tem caráter básico -> Amino no radical.