1° prova Bioquímica

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Nome: Alanny Mirella da Silva Barbosa
Matrícula:
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sublinhando (XXX) os erros encontrados e complete as frases, quando solicitado
pelo sinal _________.
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes nas células e correspondem
a cerca de 50% ou mais de seu peso seco.
Os α-aminoácidos encontrados em peptídeos e proteínas consistem de um grupo
funcional ácido carboxílico (-COOH), um grupo amino (-NH2) e um hidrogênio (-H)
ligados ao átomo de carbono-α. Grupos-R (cadeia lateral), também estão associados
ao carbono-alfa e são responsáveis pela semelhança estrutural entre aminoácidos.
O carbono-α encontrado nos aminoácidos é tetraédrico ou assimétrico (exceto no caso
da glicina onde o grupo-R é o hidrogênio).
Nas moléculas protéicas, os aminoácidos se ligam através de ligações peptídicas,
ligações consideradas fracas para formar as proteínas.
Como funcoes dos aminoácidos podemos citar funcionam como tampões fisiológicos
e regulam o pH do nosso corpo, tem função estrutural, hormonal e são também
sinalizadores celulares, além de alguns aminoácidos participarem de processos
anti-inflamatórios do corpo.
A função tamponante dos aminoácidos é proposta devido às suas características
estruturais os que os fazem capaz de doar e receber elétrons/prótons do meio,
auxiliando no controle das variações de pH ocasionados pelo metabolismo.
Dos 20 tipos de aminoácidos que podem compor as proteínas, apenas 10 aminoácidos
devem estar em todas as proteínas, estando os aminoácidos na mesma proporção em
todas as proteínas.
Alguns aminoácidos merecem destaque quanto às suas funcionalidades no organismo.
Exemplo: o neurotransmissor Serotonina tem como precursor o aminoácido triptofano,
importante entao para modulacoes do humor, sono, ansiedade, depressao, outros
exemplos podem ser citados por glutamato que faz parte do metabolismo das
proteínas, tirosina que é precursora de dopamina e noradrenalina relacionados a estado
de alerta, e atenção.
O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os
aminoácidos em quatro classes distintas: a) Aminoácidos com grupamento R apolar
ou hidrofóbico; b) Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado; c)
Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente; d) Aminoácidos com
grupamento R polar carregado negativamente. Tal característica não interfere
(interfere) na função e características das proteínas.
Devido à característica __anfótera_________ dos aminoácidos (podem ser cátions ou
ânions), e a capacidade de modificação da carga elétrica do grupamento R observada
em vários aminoácidos as proteínas terão conformação estrutural bastante
diversificada uma vez que os aminoácidos se relacionam entre si de maneira variada.
As proteínas podem se diferenciar pelo grau de inclinação entre as ligações químicas
(proporcionada pelos arranjos intermoleculares) dos aminoácidos na estrutura primária
desta proteína. Variações na sequência de aminoácidos na estrutura primária de
proteínas podem direcionar a alterações funcionais das proteínas e assim, induzir
doenças como anemias, doenças neurodegenerativas e doenças psicológicas.
A presença de ligações de hidrogênio entre os aminoácidos de proteínas pode
direcionar formas terciárias (secundária)de estruturação. Já a presença de ligações de
dissulfeto, forças de wan der walls, entre outras, direciona a estrutura secundária de
proteínas (terciária).
Podemos dividir as proteínas em globulares e fibrosas. Proteínas
globulares(fibrosas)possuem formato cilíndrico, apresentam baixa solubilidade em
água e possuem funções estruturais. (p.ex.: colágeno e queratina).
Já proteínas fibrosas (globulares) são proteínas de formato de esferas compactas e
irregulares resultantes do enovelamento da cadeia polipeptídica. São bastante solúveis
em água e possuem funções diversificadas. A mioglobina e a hemoglobina são
exemplos.
Na odontologia, o colágeno pode ser utilizado para _dar sustentação aos tecidos
dos_lábios e boca__.
A exposição de proteínas a pH extremos ou temperaturas elevadas, mesmo por
períodos curtos, faz com que a maioria delas apresentem modificações físicas em sua
conformação tridimensional e em sua função fisiológica, processo conhecido como
_desnaturação proteica_. Desta forma, a perda da configuração espacial pode
modificar a função da proteína, podendo até significar a destruição da proteína.