O inibidor enzimático competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, competindo diretamente com o substrato pela ligação. Isso significa que, quando o inibidor está presente, ele impede que o substrato se ligue à enzima e, consequentemente, diminui a velocidade da reação enzimática. Já o inibidor enzimático não competitivo se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima. Essa ligação altera a conformação da enzima, dificultando a sua atividade catalítica. Diferentemente do inibidor competitivo, o inibidor não competitivo não compete diretamente com o substrato pela ligação ao sítio ativo. Em resumo, a diferença entre os dois tipos de inibidores enzimáticos está na forma como eles se ligam à enzima e afetam sua atividade. O inibidor competitivo compete com o substrato, enquanto o inibidor não competitivo se liga a um local diferente da enzima.
Para escrever sua resposta aqui, entre ou crie uma conta
Compartilhar