6. Relacione as enzimas reguladoras da via glicolítica, seus efetores e explique porque elas são consideradas enzimas alostéricas

Na via glicolítica, existem três enzimas reguladoras principais: hexoquinase, fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) e piruvato quinase. Essas enzimas são consideradas alostéricas porque sua atividade é regulada por moléculas efetoras que se ligam a sítios alostéricos, alterando sua conformação e, consequentemente, sua atividade catalítica. A hexoquinase é regulada negativamente pelo produto final da via glicolítica, o ATP. Quando os níveis de ATP estão altos, ele se liga ao sítio alostérico da hexoquinase, inibindo sua atividade e evitando a produção excessiva de ATP. A PFK-1 é regulada positivamente pelo AMP e pelo frutose-2,6-bisfosfato (F2,6BP), que são indicadores de baixa energia celular. Essas moléculas se ligam ao sítio alostérico da PFK-1, ativando-a e estimulando a produção de ATP através da via glicolítica. A piruvato quinase é regulada negativamente pelo ATP e pelo alanina. O ATP se liga ao sítio alostérico da piruvato quinase, inibindo sua atividade quando os níveis de energia celular estão altos. A alanina, por sua vez, sinaliza a presença de excesso de intermediários da glicólise, inibindo a piruvato quinase e desviando o piruvato para outras vias metabólicas. Essas enzimas alostéricas desempenham um papel fundamental na regulação da via glicolítica, garantindo que a produção de ATP seja ajustada de acordo com as necessidades energéticas da célula.