3. Explique a modulação alostérica das enzimas que apresentam ΔG negativo.

A modulação alostérica é um mecanismo de regulação da atividade enzimática que ocorre por meio da ligação de um ligante em um sítio alostérico, que é diferente do sítio ativo da enzima. Quando o ligante se liga ao sítio alostérico, ocorre uma mudança conformacional na enzima, que pode aumentar ou diminuir a sua atividade catalítica. Enzimas que apresentam ΔG negativo são aquelas que catalisam reações exergônicas, ou seja, reações que liberam energia. A modulação alostérica pode afetar a atividade dessas enzimas de diversas maneiras, como aumentando ou diminuindo a afinidade da enzima pelo substrato, alterando a velocidade da reação ou até mesmo inibindo completamente a atividade enzimática. Um exemplo de enzima que sofre modulação alostérica é a fosfofrutoquinase, que é uma enzima chave na regulação da glicólise. A fosfofrutoquinase é ativada pela ligação de AMP e inibida pela ligação de ATP, que são ligantes alostéricos que indicam o estado energético da célula. Quando a célula precisa de energia, o AMP se acumula e ativa a fosfofrutoquinase, aumentando a velocidade da glicólise. Quando a célula tem energia suficiente, o ATP se acumula e inibe a fosfofrutoquinase, diminuindo a velocidade da glicólise.