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Bioquímica

Colégio Objetivo

Constituem exemplos de proteína globular e de proteína fibrosa respectivamente:
a) celulose e fibrina
b) hemoglobina e clorofila
c) colágeno e fibrina
d) fibrina e clorofila
e) hemoglobina e colágeno

Discussões sobre Bioquímica I

há 2 anos

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há 2 anos

Aminoácidos e Proteínas exercício

UNIFACS

Respostas

há 11 meses

Para responder à sua pergunta, vamos analisar as opções apresentadas: - Proteínas globulares são aquelas que têm uma forma mais esférica e são solúveis em água, como a hemoglobina. - Proteínas fibrosas têm uma estrutura mais alongada e são geralmente insolúveis em água, como o colágeno. Agora, vamos analisar as alternativas: a) celulose e fibrina - A celulose não é uma proteína, e a fibrina é uma proteína fibrosa. b) hemoglobina e clorofila - A hemoglobina é uma proteína globular, mas a clorofila não é uma proteína. c) colágeno e fibrina - O colágeno é uma proteína fibrosa, e a fibrina também é uma proteína fibrosa. d) fibrina e clorofila - A fibrina é fibrosa, e a clorofila não é uma proteína. e) hemoglobina e colágeno - A hemoglobina é globular, e o colágeno é fibroso. A única alternativa que apresenta corretamente um exemplo de proteína globular e um exemplo de proteína fibrosa é a e) hemoglobina e colágeno.

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há 2 anos

Para responder à sua pergunta, é importante entender a diferença entre proteínas globulares e proteínas fibrosas. Proteínas globulares são solúveis em água e possuem uma estrutura tridimensional compacta, enquanto proteínas fibrosas são insolúveis em água e possuem uma estrutura alongada. Com base nisso, a alternativa correta é: e) hemoglobina e colágeno A hemoglobina é um exemplo de proteína globular, devido à sua estrutura compacta e solúvel em água. Já o colágeno é um exemplo de proteína fibrosa, devido à sua estrutura alongada e insolúvel em água.

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Aminoácidos e Proteínas exercício

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Várias formas de distrofia muscular já foram identificadas, sendo que cada uma delas é causada por uma mutação genética específica. As mutações genéticas responsáveis levam à deficiência de proteínas musculares específicas, localizadas nos diferentes compartimentos celulares: proteínas da matrix extracelular (colágeno I, merosina), da membrana celular (distrofina, sarcoglicanas, caveolina-3, disferlina, integrinas), as enzimas celulares (calpaína-3), o sarcômero (teletonina), envelopes nucleares (laminina e emerina) e outras. Diante desta informação apresentada e do assunto abordado em sala de aula sobre aminoácidos e proteínas marque V para questões verdadeiras e F para as questões falsas 1.( ) As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídios tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. 2.( ) As proteínas informadas no texto acima são de alta complexidade e podem possuir uma estrutura terciária, a qual é constituída pelo padrão de dobramento da estrutura secundária em uma conformação tridimensional. Nesta configuração estrutural é mantido resíduos polares para proteínas citosólicas e resíduos hidrofóbicos para proteínas transmembrana. 3.( ) As ligações entre os aminoácidos destas proteínas são feitas principalmente por ligações peptídicas, na qual é o resultado de uma ligação entre dois resíduos de cisteína, caracterizada por ligação S - S. 4. ( ) A estrutura primária é o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade 'amino terminal' e uma extremidade 'carboxi terminal'. Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e ligações dissulfeto. 5. ( ) Em uma estrutura secundária é observado dois padrões distintos de configuração. A -hélice, onde as regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. A estrutura do flexível de aspecto cilíndrico e também é estabilizada por pontes de hidrogênio entre aminoácidos. 6.( ) A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a sequência de aminoácidos característica da proteína. 7.( ) As propriedades de cada aminoácido são dependentes de sua cadeia lateral (-R); as cadeias laterais são grupos funcionais que constituem os principais determinantes da estrutura e função das proteínas, assim como da carga elétrica da molécula. 8.( ) Nas proteínas, o grupo carboxila de um aminoácido está ligado ao grupo amino do aminoácido seguinte, formando uma ligação amídica (peptídica); uma molécula de água é eliminada durante a reação 9.( ) As globinas aumentam a solubilidade em água do grupo prostético heme de outra forma pouco solúvel, hidrofóbico. Uma vez sequestrado dentro de uma bolsa hidrofóbica criada pelo peptídeo de globina empacotado, o heme está em um ambiente protetor que minimiza a oxidação espontânea do Fe2+ a Fe3+ (enferrujando) na presença de O2. 10. ( ) A Anemia Falciforme é causada por mutação pontual herdada no gene que codifica a β-globina, levando à expressão da variante HbS da Hb. A mutação é Val →Glu 6(β). A glutamina na subunidade β-globina mutante encaixa-se numa bolsa complementar formada na subunidade β-globina de uma molécula de Hb desoxigenada.

a) VVVV
b) VFFV
c) VVFV
d) FFVV
e) VFVV

Para as seguintes questões abaixo responda V para verdadeiro e F para falso e depois correlacione as respostas com as alternativas correspondentes.
( ) Os aminoácido são unidades formadoras das proteínas, constituídos por um grupamento carboxílico, um grupamento amino, um átomo de hidrogênio e um grupamento R lateral, ligados ao átomo de carbono α (alfa) da cadeia carbonada da molécula.
( ) Os aminoácidos glicina, arginina, fenilalanina e prolina compõem o grupo dos aminoácidos chamados básicos, porque se apresentam totalmente protonados em pH neutro, exibindo, portanto, cargas positivas.
( ) A cistina é um aminoácido sulfurado que pode formar ligações de hidrogênio com outros resíduos do mesmo aminoácido, resultando na formação da cisteína, que estabiliza a estrutura de proteínas.
( ) O colágeno, proteína constituinte do tecido conjuntivo, é rico nos aminoácidos glicina e prolina.
a) VVVV
b) VFFV
c) VVFV
d) FFVV
e) VFVV

A queratina é uma proteína cuja estrutura tridimensional lhe confere características especiais: microfilamentos com resistência, elasticidade e impermeabilidade à água. É uma proteína secundária, forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina), constituídas de cerca de 15 aminoácidos, principalmente de um aminoácido sulfurado denominado cisteína. Essas estruturas ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de ligações de hidrogênio e ligações covalentes biddulfito (-S-S-) denominadas ligações cisteídicas. Acerca da classificação quanto à forma da queratina pode-se denominá-la de proteína:

a) Estrutural
b) Fibrosa
c) Dinâmica
d) globular
e) regulatória

Os organismos vivos possuem a capacidade de sintetizar milhares de moléculas de diferentes tipos em precisas proporções, a fim de manter o protoplasma funcional. Estas reações de síntese e degradação de biomoléculas, que compõem o metabolismo celular, são catalisadas por um grupo de moléculas denominadas de ENZIMAS. Estes importantes catalisadores biológicos podem possuir algumas das seguintes características: I. Enzimas são uma classe especializada de proteínas. II. Enzimas possuem grande especificidade para seus substratos e não atuam sobre moléculas com diferença em sua configuração. III. Enzimas aceleram as reações químicas, sem ser modificadas durante o processo. IV. Produtos são substâncias sobre as quais as enzimas agem, convertendo-os em um ou mais produtos. Marque a alternativa CORRETA:

a) Estão corretas apenas as características I, II e III.
b) Estão corretas apenas as características III e IV.
c) Estão corretas apenas as características I e IV.
d) Todas as características estão corretas.
e) Todas as características estão incorretas.

Em relação às proteínas, assinale V (verdadeiro) ou F (falso) e depois assinale a alternativa correta. ( ) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humano apresentando forma globular como a maioria das proteínas. ( ) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido. ( ) A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na digestão de proteínas. ( ) A anemia falciforme, causada por fatores nutricionais, é atribuída ao rompimento das hemácias em função da desnaturação da molécula protéica de hemoglobina em decorrência do aumento da temperatura corporal. ( ) As proteínas caseína e albumina são encontradas no leite e na clara do ovo, respectivamente.
a) FVFFV;
b) VVVFF;
c) VVFFV;
d) VFVVF;
e) FVVFV

As proteínas produzem aminoácidos através de uma reação de:
a) isomerização;
b) hidratação;
c) hidrólise;
d) oxidação;
e) descarboxilação

Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
a) não é sintetizado no organismo humano.
b) é sintetizado em qualquer organismo animal.
c) só existe em determinados vegetais.
d) tem função semelhante à das vitaminas.
e) é indispensável ao metabolismo energético.

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a) não é sintetizado no organismo humano.
b) é sintetizado em qualquer organismo animal.
c) só existe em determinados vegetais.
d) tem função semelhante à das vitaminas.
e) é indispensável ao metabolismo energético.