defina velocidade máxima de uma reação enzimática?

A saturação acontece porque, à medida que é aumentada a concentração de substrato, aumenta também a quantidade de enzima presente sob a forma de complexo enzima-substrato (ES). 

À velocidade máxima, Vmax, todos os centros ativos estão ocupados (saturados) com substrato, ou seja, não existe enzima livre para ligar mais substrato e a concentração de complexo ES é igual à concentração de enzima.

fonte:

1.  Eisenthal R. Danson M.J. (Eds), Enzyme Assays: A Practical Approach. Oxford University Press (2002) ISBN 0-19-963820-9
2. Ir para cima↑ Xie XS, Lu HP. Single-molecule enzymology. J Biol Chem. 1999 Jun 4;274(23):15967-70. PMID 10347141
3. Ir para cima↑ Lu H. (2004). "Single-molecule spectroscopy studies of conformational change dynamics in enzymatic reactions". Current pharmaceutical biotechnology 5 (3): 261-9. PMID 15180547.
4. Ir para cima↑ Schnell J, Dyson H, Wright P. (2004). "Structure, dynamics, and catalytic function of dihydrofolate reductase". Annual review of biophysics and biomolecular structure 33: 119-40. PMID 15139807.

As enzimas operam em todos os organismos biológicos, tanto intracelular como extracelularmente. Você estará ciente de que as enzimas são catalisadores biológicos, o que significa que aumentam a taxa de reações químicas sem sofrer qualquer alteração permanente. As enzimas são feitas de longas cadeias de aminoácidos, dobradas precisamente em uma forma tridimensional com um site ativo que permite que ele funcione como um catalisador.

Quaisquer alterações a esta estrutura tridimensional podem alterar a forma do local ativo e causar a desnaturação da enzima. Essa estrutura é representada nos modelos lock-key e induzido de ação enzimática, com o modelo de ajuste induzido incluindo as mudanças que podem ocorrer na forma da enzima para permitir a catálise.

Uma vez que você tenha múltiplas taxas de reação em diferentes concentrações de substrato ou enzima, então é possível dar um passo adiante e traçar a taxa de reação contra concentração de substrato, concentração de enzima, temperatura ou pH. A taxa de reação de plotagem em relação à concentração de substrato geralmente fornece uma curva que é similar em forma ao gráfico produto / tempo. É, no entanto, uma curva diferente e pode dizer-lhe coisas diferentes. Mais importante ainda, a Velocidade Máxima (Vmax), que é quando a enzima está saturada com substrato e a taxa de reação é mais alta, e a constante de Michaelis-Mensten(Km), que é uma medida da eficiência da enzima.