Citar as reações que ocorrem na degradação dos aminoácidos e o produto de excreção.

1. Transaminação: reação enzimática que transforma um aminoácido em um cetoácido e o cetoácido em aminoácido pela troca de grupo funcional. Catalisada pela enzima transaminase.

2. Desaminação: Reação de retirada do grupo amina do aminoácido. A amina se transforma em amônia e o aminoácido se transforma em um cetoácido. Catalisada pela enzima glutamato desidrogenase.

3. Ciclo da Ureia

Produto da excreção: uréia

Os aminoácidos são valiosos combustíveis metabólicos, fornecendo um suprimento de nitrogênio e carbono para o metabolismo intermediário e energia para o crescimento. A degradação controlada de aminoácidos é importante na manutenção do equilíbrio carbono-nitrogênio.

Está se tornando cada vez mais evidente que o desequilíbrio na degradação de aminoácidos pode ter consequências importantes para o desenvolvimento e a doença. Geralmente, o primeiro passo na degradação de aminoácidos resulta no grupo amino sendo incorporado em outros compostos nitrogenados ou sendo excretado como amônia ou uréia, enquanto o esqueleto de carbono é catabolizado em um dos poucos intermediários metabólicos comuns.

Dessa forma, temos as seguintes reaçãos na degradação de aminoácidos:

O grupo α-amino de muitos aminoácidos é transferido para α-cetoglutarato para formar glutamato, que é então desarmado oxidativamente para produzir íon amônio (NH ₄ ⁺ ).

As aminotransferases catalisam a transferência de um grupo α-amino de um α-aminoácido para um α-cetoácido. Estas enzimas, também chamados de transaminases, geralmente funil grupos α-amino de uma variedade de aminoácidos para ácido a-ceto-glutarato para a conversão em NH ₄ ⁺ .

O aspartato aminotransferase, uma das mais importantes destas enzimas, catalisa a transferência do grupo amino do aspartato para o α-cetoglutarato.

A alanina aminotransferase catalisa a transferência do grupo amino da alanina para o α-cetoglutarato.

Essas reações de transaminação são reversíveis e podem ser usadas para sintetizar aminoácidos a partir de α-cetoácidos.

O átomo de nitrogênio que é transferido para α-cetoglutarato na reação de transaminação é convertido em íon amônio livre por desaminação oxidativa. Esta reação é catalisada pela desidrogenase do glutamato. Esta enzima é incomum por ser capaz de utilizar NAD⁺ ou NADP+- , pelo menos em algumas espécies. A reação prossegue por desidrogenação da ligação C- N, seguida por hidrólise da base de Schiff resultante.

O equilíbrio desta reação favorece o glutamato; a reação é impulsionada pelo consumo de amônia. A glutamato desidrogenase está localizada na mitocôndria, assim como algumas das outras enzimas necessárias para a produção de uréia. Esta compartimentalização sequestra a amônia livre, que é tóxica.