Tem que ser a temperatura media do corpo humano
para estabelecer mecanismos e equilibrar a homeostasea.
A afinidade da hemoglobina para o oxigénio depende do pH e do CO2. Tanto o H+ como o CO2 promovem a libertação do O2 ligado. Reciprocamente o O2 promove a libertação de H+ e CO2.
A afinidade entre o oxigénio e a hemoglobina é também regulado por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-bifosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigénio da hemoglobina em relação à mioglobina.
As subunidades α e β da hemoglobina têm o mesmo plano estrutural da hemoglobina. Contudo surgem novas propriedades de profunda importância biológica, quando diferentes subunidades se juntam para formar um tetrâmero.
A hemoglobina é uma molécula muito mais complexa e susceptível que a mioglobina.
A hemoglobina transporta H+ e CO2, para além do O2. As propriedades de ligação ao oxigénio da hemoglobina são reguladas por locais separados e não adjacentes. A hemoglobina é, portanto, uma proteína alostérica, ao contrário da mioglobina.
A ligação de O2 à hemoglobina promove a ligação de mais O2 à mesma molécula de hemoglobina. Por outras palavras, o O2 liga-se cooperativamente à hemoglobina, o que não acontece na mioglobina.
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