Qual é a disposição dos aa hidrofílicos e hidrofóbicos nas proteínas intrínsecas da membrana e quais as interações intermoleculares nesses aa?

As proteínas integrais de membrana interagem amplamente com as cadeias lipídicas. A maior parte das proteínas integrais de membrana conhecidas atravessa a bicamada lipídica. As porções de uma proteína de membrana que se voltam para o citoplasma ou para o meio extracelular são naturalmente hidrofílicas. Entretanto, o segmento da cadeia polipeptídica que atravessa a bicamada lipídica precisa passar por um ambiente hidrofóbico que, a princípio, seria “hostil”. Esse segmento é composto principalmente por aminoácidos cujas cadeias laterais são hidrofóbicas, podendo, portanto, ficar voltadas para as moléculas apolares ( = hidrofóbicas) adjacentes. Em contrapartida, os laços peptídicos da cadeia são normalmente hidrofílicos, ficando voltadospara o centro, onde formam pontes de hidrogênio uns com os outros. Isso leva a cadeia polipeptídica a enrolar-se em torno de um eixo imaginário, formando uma alfa-hélice

o que significa hidrofilico e como se explica no caso do açucar?