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Qual a diferença de ação de um cofator enzimático para um regulador alostérico


2 resposta(s) - Contém resposta de Especialista

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RD Resoluções Verified user icon

Há mais de um mês

Um componente não proteico de enzimas é chamado cofator. Se o cofator é orgânico, então é chamado de coenzima. As coenzimas são moléculas relativamente pequenas em comparação com a parte proteica da enzima. Muitas das coenzimas são derivadas de vitaminas. As coenzimas fazem parte do sítio ativo, pois sem a coenzima, a enzima não funcionará.

As coenzimas tomam parte na reação catalisada, são modificadas durante a reação e podem requerer outra reação catalisada por enzimas para restauração em seu estado original.

A cooperatividade é um fenómeno apresentado por enzimas ou receptores que têm múltiplos locais de ligação onde a afinidade dos sítios de ligação para um ligando é aumentada, cooperatividade positiva, ou cooperatividade negativa diminuída, após a ligação de um ligando a um local de ligação.

Também vemos a cooperatividade em moléculas de cadeia grande formadas por muitas subunidades idênticas (ou quase idênticas) (como DNA, proteínas e fosfolipídios), quando tais moléculas sofrem transições de fase, como fusão, desdobramento ou desenrolamento. Isso é chamado de cooperatividade de subunidades. 

 

Um componente não proteico de enzimas é chamado cofator. Se o cofator é orgânico, então é chamado de coenzima. As coenzimas são moléculas relativamente pequenas em comparação com a parte proteica da enzima. Muitas das coenzimas são derivadas de vitaminas. As coenzimas fazem parte do sítio ativo, pois sem a coenzima, a enzima não funcionará.

As coenzimas tomam parte na reação catalisada, são modificadas durante a reação e podem requerer outra reação catalisada por enzimas para restauração em seu estado original.

A cooperatividade é um fenómeno apresentado por enzimas ou receptores que têm múltiplos locais de ligação onde a afinidade dos sítios de ligação para um ligando é aumentada, cooperatividade positiva, ou cooperatividade negativa diminuída, após a ligação de um ligando a um local de ligação.

Também vemos a cooperatividade em moléculas de cadeia grande formadas por muitas subunidades idênticas (ou quase idênticas) (como DNA, proteínas e fosfolipídios), quando tais moléculas sofrem transições de fase, como fusão, desdobramento ou desenrolamento. Isso é chamado de cooperatividade de subunidades. 

 

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Janaína

Há mais de um mês

O cofator enzimático é necessário ao funcionamento de uma ezima, e o regulador alostérico não, pois regula seu funcionamento.

Basicamente é isso.

Espero ter ajudado!

Essa pergunta já foi respondida por um dos nossos especialistas