Que efeito a frutose 2,6-bisfosfato tem sobre a fosfofrutoquinase? E sobre a via
glicolítica?
Em concentrações fisiológicas, PFK-1 é quase completamente inactivo, mas a interacção com Fru-2,6- P 2 activa a enzima para estimular a glicólise e melhorar a degradação da glicose. O estresse celular, como resultado de oncogênese ou danos ao DNA, entre outros, ativa certos genes pelo supressor de tumor p53. Um desses genes é para a expressão do regulador de glicólise e apoptose induzida por TP53 (TIGAR); uma enzima que inibe a glicólise, monitora os níveis celulares de espécies reativas de oxigênio e protege as células da apoptose.
A estrutura do TIGAR mostra-se quase idêntica à FBPase-2 na enzima bifuncional. O TIGAR remove o efetor alostérico, Fru-2,6- P2 ., portanto, o ativador não aumenta a afinidade da enzima (PFK1) por seu substrato (6-fosfato de frutose). Além disso, o TIGAR também remove o intermediário glicolítico 1,6-bifosfato de frutose, o produto da terceira reação de glicólise catalisada por PFK e o substrato para a quarta reação de glicólise aldolase.
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