Sanarflix Bioquimica (AP) 04 - Proteinas

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INTRODUÇÃO 
 
Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo 
uma quase infinita diversidade de funções. São as macromoléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. E são os instrumentos moleculares 
pelos quais a informação genética é expressa. 
As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são 
construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos. Para gerar uma 
determinada proteína, os aminoácidos se ligam de modo covalente em uma sequência linear 
característica. 
A partir desses blocos de construção, diferentes organismos podem gerar produtos tão 
diversos como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas das 
lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, 
venenos de cogumelos e uma miríade de outras substâncias com atividades biológicas distintas. 
Entre esses produtos de proteínas, as enzimas são as mais variadas e especializadas. 
 
AMINOÁCIDOS 
 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu 
vizinho por um tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” reflete a perda de elementos 
de água quando um aminoácido é unido a outro). 
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são ∝-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila 
e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono ∝). Diferem uns dos outros em 
suas cadeias laterais ou grupos R e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água. Foram 
atribuídas aos aminoácidos comuns das proteínas abreviações de três letras e símbolos. 
 
 
 
 
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FIGURA 1: Estrutura geral de um aminoácido. 
 
Figura 2 – Os vinte aminoácidos que compõem as proteínas 
 
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono ∝ está ligado a quatro 
grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. O 
átomo de carbono é, portanto, um centro quiral. 
Uma nomenclatura especial foi desenvolvida para especificar a configuração absoluta dos 
quatro substituintes dos átomos de carbono assimétricos. As configurações absolutas de açúcares 
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simples e de aminoácidos são especificadas pelo sistema D, L. Os L-aminoácidos são aqueles com 
o grupo a-amino na esquerda e os D-aminoácidos com esse grupo na direita. 
Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas 
uma forma estereoisomérica, D ou L. Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são 
exclusivamente estereoisômeros L. 
Os aminoácidos podem ser classificados em cinco tipos com base na polaridade e carga (em pH 7) 
de seus grupos R: 
• Grupos R apolares, alifáticos: os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e 
hidrofóbicos. As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar 
no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações 
hidrofóbicas. 
• Grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas cadeias laterais 
aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). 
• Grupos R polares, não carregados: os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em 
água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm 
grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. 
• Grupos R carregados positivamente (básicos): os grupos R mais hidrofílicos são aqueles 
carregados positivamente ou negativamente. Seus resíduos facilitam muitas reações 
catalisadas por enzimas, funcionando como doadores/aceptores de prótons. 
• Grupos R carregados negativamente (ácidos): os dois aminoácidos que apresentam grupos 
R com carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o glutamato, cada um dos quais tem 
um segundo grupo carboxila. 
 
 
 
 
 
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu 
vizinho por um tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” reflete a perda de elementos 
de água quando um aminoácido é unido a outro). 
 
Aminoácidos podem ser unidos de modo covalente por meio de uma ligação amida 
substituída, denominada ligação peptídica, para formar peptídeos e proteínas. Tal ligação é formada 
pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo ∝-carboxila de um aminoácido e do 
grupo ∝-amino do outro. As células geralmente contêm milhares de proteínas diferentes, cada uma 
com uma atividade biológica diferente. 
Três aminoácidos podem ser unidos para formar um tripeptídeo; do mesmo modo, quatro 
aminoácidos podem ser unidos para formar um tetrapeptídeo, e assim por diante. Quando alguns 
aminoácidos se ligam, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. Quando muitos aminoácidos se 
ligam, o produto é chamado de polipeptídeo. Embora os termos “proteína” e “polipeptídeo” sejam 
algumas vezes intercambiáveis, as moléculas chamadas de polipeptídeos têm massas moleculares 
abaixo de 10.000, e as chamadas de proteínas têm massas moleculares mais elevadas. 
Proteínas podem ser cadeias peptídicas muito longas de 100 a muitos milhares de resíduos 
de aminoácidos. Entretanto, alguns peptídeos que ocorrem naturalmente possuem apenas alguns 
poucos resíduos de aminoácidos. Mesmo os menores peptídeos podem ter efeitos biologicamente 
importantes. Muitos destes exercem seus efeitos em concentrações muito baixas. Por exemplo, 
vários hormônios de vertebrados são peptídeos pequenos. 
Algumas proteínas são compostas por várias cadeias polipeptídicas associadas de modo 
não covalente, chamadas de subunidades. As cadeias polipeptídicas individuais em uma proteína 
multissubunidade podem ser idênticas ou diferentes. Se pelo menos duas são idênticas, a proteína 
é chamada de oligomérica, e as unidades idênticas são chamadas de protômeros. 
Proteínas simples produzem, por hidrólise, apenas aminoácidos; proteínas conjugadas 
contêm além deles, alguns outros componentes, tais como um metal ou um grupo prostético. As 
proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza química de seus grupos prostéticos; 
por exemplo, lipoproteínas contêm lipídeos, glicoproteínas contêm grupos de açúcares e 
metaloproteínas contêm um metal específico. Algumas proteínas contêm mais de um grupo 
prostético. Normalmente o grupo prostético desempenha um papel importante na função biológica 
da proteína. 
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As proteínas podem ainda serem subdividas conforme a estrutura que adquirem. 
Primeiramente, as ligações covalentes entre os aminoácidos definem sua estrutura primária. Os 
arranjos entre os resíduos de aminoácidos definirão sua estrutura secundária, com padrões 
estruturais que se repetem. O dobramento tridimensional da proteína conferirá sua estrutura 
terciária, e finalmente, quando uma proteína possui mais de uma unidade polipeptídica, seu arranjo 
espacial é denominado de estrutura quaternária. 
 
FIGURA 3 Níveis de estrutura das proteínas. 
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger. 
 
 
 
REFERÊNCIAS 
 
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 
2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 
 
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