Resumos de BQ

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Mariana Neves 1 
 
Resumos de Bioquímica 
Grupos funcionais – T2 
 
Bioelementos 
- As biomoléculas são essencialmente constituídas por átomos de hidrogénio, oxigénio, carbono e azoto (H, O, C e 
N). Estes elementos são capazes de formar ligações covalentes. 
- A química do carbono é essencial à vida. A ligação dos grupos funcionais a átomos de carbono confere 
especificidade às biomoléculas. 
- Transformações nos grupos funcionais levam a transformações químicas nas biomoléculas. 
Ligações químicas 
 Ligações covalentes: 
o Há partilha de eletrões de valência entre átomos. 
o Podem ser simples, duplas ou triplas, consoante o número de eletrões partilhados. 
 Ligações não covalentes: 
o Ligações intermoleculares. 
o Partilha de nuvens eletróncias ou de protões. 
o Interações entre dipolos. 
Interações hidrófobas: capacidade de extração da água da interação entre moléculas que não têm momentos 
dipolares e, consequentemente, se agrupam entre si. 
Maior ordem de ligação → Maior energia de ligação → Ligação mais forte/estável → Menor comprimento de ligação 
Grupos funcionais 
- São os principais contribuintes para as propriedades moleculares das biomoléculas. 
- Determinam a especificidade, o modo de ação e as transformações químicas das biomoléculas que constituem. 
- Os grupos funcionais interagem entre si. 
- Dentro dos grupos funcionais predominam as ligações por pontes de hidrogénio. 
- Cada tipo de ligação entre elementos tem distâncias interatómicas e ângulos característicos, o que faz com que 
cada molécula assuma uma forma e uma dimensão bem definida – base da relação estrutura-função. 
Grupo hidroxilo –OH 
 
Grupo carbonilo –C=O 
 
Grupo carboxilo –COOH 
 
Grupo amina –NHx 
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Grupo amida –CONHX 
 
Grupo éster –COOR 
 
Grupo éter –R-O-R’ 
 
Isómeros 
- São compostos com a mesma fórmula química, mas diferente estrutura molecular. 
- Podem ser isómeros estruturais ou isómeros óticos. 
Isómeros estereoquímicos: diferem na fórmula estereoquímica devido a diferente distribuição espacial dos átomos. 
 
 
 
 
 
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Biomoléculas – T3 
 
Introdução 
- Todos os organismos são constituídos por biomoléculas (proteínas, lípidos, hidratos de carbono e ácidos nucleicos), 
que desempenham funções específicas. 
Proteínas 
Monómeros: aminoácidos 
Ligação: peptídica 
Funções: enzimática, estrutural, hormonal, transportadora, proteção, transporte transmembranar… 
- São as biomoléculas mais abundantes 
Aminoácido = Grupo carboxilo + Carbono + Grupo amina 
- Os aminoácidos são substâncias anfotéricas – a sua carga depende do pH do 
meio. 
- Os aminoácidos podem atuar como tampões. 
- A ligação peptídica faz-se entre o grupo hidroxilo e o grupo amina. 
Hidratos de carbono 
Monómeros: monossacarídeos 
Ligação: glicosídica 
Funções: armazenamento de energia (amido e glicogénio), 
estrutural, reconhecimento celular, metabólica (glucose)… 
- São compostos aldeídicos ou cetónicos com vários grupos hidroxilo. Os grupos hidroxilo permitem forte interação 
com moléculas de água e interações com outros grupos funcionais. 
Lípidos 
Monómeros: ácidos gordos 
Ligação: éster 
Funções: composição da membrana biológica, reserva… 
- São substâncias apolares. 
- São insolúveis em água, mas são solúveis em substâncias apolares. 
- Maioritariamente são compostos ésteres ou amidas de ácidos gordos. 
- Na queima dos lípidos consegue-se obter muita energia, contudo estes são difíceis de dissolver no sangue. 
- Os lípidos não delimitam só o exterior da célula. Podem também definir meios intercelulares para: 
o Restringir meios reacionais apropriados. 
o Agrupar num espaço físico restrito um determinado conjunto de biomoléculas. 
Ácidos nucleicos 
Monómeros: nucleótidos 
Funções: armazenar informação genética e síntese de proteínas. 
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Principais biomoléculas e metabolismo intermediário 
Polímeros → Monómeros → Queima de monómeros 
 
 
 
 
ATP – transportador de energia metabólica 
 Ganho de ATP – processos exergónicos (a energia livre dos reagentes é superior à dos produtos) 
 Gasto de ATP – processos endergónicos (a energia livre dos reagentes é inferior à dos produtos) 
 
Hierarquia da utilização de substratos para oxidação 
1) Glucose 
2) Ácidos gordos 
3) Aminoácidos 
Ciclo de Krebs 
- Fixa equivalentes redutores. 
- Objetivo primário: queimar para obter energia. 
- Também tem o objetivo de disponibilizar uma maior variabilidade de reagentes para os processos biossintéticos. 
- É essencial para o funcionamento da maioria das células (células com mitocôndrias). 
- Está em constante funcionamento. 
 
Transformam-se em acetil- CoA, sofrendo depois fosforilação oxidativa 
Alguns monómeros são aproveitados para a 
formação de biomoléculas em vez de serem 
queimados para obtenção de energia. 
→ Usado em processos biossintéticos (permuta redox) 
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Água – T4 
 
Introdução 
- A existência de água nos seres vivos é fundamental, quer a nível intracelular, quer a nível extracelular. 
 Intracelular (citosol) 
 Extracelular (fluído intersticial e plasma sanguíneo) 
- No organismo temos perdas constantes de água. Perdemos água: 
 Na filtração do sangue. 
 Na respiração (para aumentar a solubilidade do oxigénio, aumentando a sua absorção). 
 Nos processos metabólicos (para quebrar ligações). 
 Nas fezes e no suor. 
Temos a necessidade de ingerir água constantemente. 
Funções da água: 
 Meio onde se processam muitas das reações biológicas. 
 Transporte de nutrientes e substâncias de excreção. 
 Meio onde se encontram os componentes celulares. 
 Regulação da temperatura corporal. 
 Solvente universal. 
 Tampão universal. 
Água nos sistemas biológicos 
- Água livre vs. água ligada (água com movimentos limitados, que interage com outros grupos). 
 Meio intracelular – predominância de K+ 
 Meio extracelular – predominância de Na+ 
Compostos que influenciam a pressão osmótica: 
 Compostos orgânicos de baixa massa molecular (glucose, ureia, aminoácidos). 
 Compostos orgânicos de alta massa molecular (proteínas). 
 Compostos inorgânicos (eletrólitos). 
Albumina: proteína plasmática mais importante na manutenção da pressão osmótica. 
Água como solvente universal 
- Algumas características da água tornam-na num solvente universal: 
 É uma molécula polar. 
 Tem assimetria elétrica – formação de um dipolo. 
 As moléculas de água ligam-se entre si por pontes de hidrogénio. 
 Elevada constante dielétrica – formação de pontes de hidrogénio com outros solutos polares. 
 Interage com moléculas anfipáticas, favorecendo interações hidrófobas. 
Solvatação 
- A água consegue atenuar as interações electroestáticas entre moléculas com carga. 
 
 
Desequilíbrio osmótico 
entre os dois meios 
→ Pressão osmótica 
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Água e regulação da temperatura 
- A água consegue estabilizar a temperatura dos organismos uma vez que consegue absorver calor sem alterar a sua 
estrutura física – elevada termocondutividade: 
 Elevado calor específico. 
 Elevado calor de vaporização. 
 Elevado calor de fusão. 
Baixar a temperatura → Mais movimentos de água, que é colocada mais à superfície para que se liberte mais calor 
Aumentar a temperatura → Maior atividade celular 
Reatividade da água 
- A água é uma molécula altamente reativa. 
Autoionização da água 
2 H2O ↔ H3O+ + HO- 
- Este equilíbrio químico é muito importante para a estrutura e as propriedades dos proteínas, ácidos nucleicos e 
membranas biológicas, uma vez que os iões H3O+ e HO- interagem com as diferentes biomoléculas e estão 
relacionados com o pH do meio. 
Kw = [H3O+] x [HO-] 
- A subida da temperatura leva a um aumento de Kw, logo a autoionização da água é endotérmica. 
- A água é uma substância anfotérica ou anfiprótica pois tanto se pode comportar como ácido ou como base. 
- Em sistemas biológicos, como a temperatura ronda os 37C, o pH neutro ronda os 7,4. 
Controlo do pH no sangue 
- A atividade enzimática depende do pH. 
- As biomoléculas possuem grupos ionizáveis que se comportam como ácidos ou como bases. 
- A nível celular, há pouca tolerância a variações de pH. 
pH < 7,35 → Acidose 
pH > 7,45 → Alcalose 
Soluções tampão 
- São um par ácido-base conjugado (um ácido fraco e uma base fraca) com o seu sal. 
- As soluções-tampão resistem a variações, sendo uma espécie de amortecedores do pH. 
- Têm de ser aplicados na dose correta, uma vez que a eficiência de uma solução tampão depende da sua 
concentração. 
- Têm que ser aplicadas de modo a contrariar a perturbação – Princípio de Le Châtlier. 
Controlo do pH nas células 
- No meio intracelular há elevada concentração proteica (3/4 da capacidade tampão do organismo). 
- Há também uma elevada concentração de metabolitos intermediários. 
- Existência de iões fosfato (tampões fosfato). 
 
Necessidade de 
sistemas tampão 
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Controlo do pH extracelular 
- O sistema tampão mais eficiente no controlo do pH extracelular é o tampão bicarbonato, que funciona em sistema 
aberto. 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ HCO3- + H+ 
- Os pulmões e os rins também colaboram na regulação do pH extracelular. 
Pulmões: controlam a concentração de dióxido de carbono no sangue. 
Aumento da frequência respiratória → menor [CO2] → maior pH 
Diminuição da frequência respiratória → maior [CO2] → menor pH 
Rins: controlam a concentração de HCO3- através da filtração e da reabsorção; eliminam H+ pelos sistemas HPO42-
/H2PO4- e NH4+/NH3. 
 
 
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Organização estrutural das proteínas – T5 
 
Introdução 
Proteínas 
- São polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. 
- Constituem cerca de metade do peso seco das células. 
- Apesar de só existirem 20 aminoácidos diferentes, existem milhares de proteínas diferentes. Estas proteínas 
diferem estre si devido: 
 Aos aminoácidos que as constituem. 
 Ao seu peso molecular, que depende do número e do tipo de aminoácidos. 
 Às suas cargas de superfície, que dependem dos grupos laterais dos aminoácidos. 
 Ao arranjo tridimensional (estrutura primária, secundária, terciária e quaternária), que influencia a função da 
proteína. 
Aminoácidos 
- Os aminoácidos são estruturas com um carbono anomérico ligado a: 
 Um hidrogénio. 
 Um grupo amina. 
 Um grupo carboxilo. 
 Um grupo lateral variável (R). 
- Os 20 aminácidos existentes variam entre si no grupo variável. 
- Os 20 aminoácidos diferem entre si devido à: 
 forma 
 hidrofobicidade 
 carga 
 reatividade química (que depende dos grupos funcionais presentes no grupo lateral) 
- Existem aminoácidos essenciais (os que não conseguimos sintetizar, logo temos que os ingerir) e aminoácidos não 
essenciais (os que conseguimos sintetizar). 
- Os aminoácidos são tampões, graças aos grupos laterais. 
α – aminoácidos 
- São substâncias anfotéricas – possuem diferentes cargas e diferentes capacidades de receber ou ceder protões, 
que dão origem a diferentes estruturas, dependendo do pH do meio. 
o pH aumenta → carga diminui (porque os grupos funcionais vão sendo desprotonizados). 
o O grupo carboxilo é o que perde H+ a pH mais baixo, sendo denominado de grupo ácido. 
Ponto isoelétrico (PI): valor de pH para o qual o aminoácido tem carga neutra. 
- Calcula-se fazendo a média dos pKs imediatamente antes e depois da forma neutra do aminoácido. 
- Tal como todas as partículas carregadas, os aminoácidos podem ser separados por eletroforese. Para tal, deve-se 
usar uma solução tampão com pH ≠ PI. 
 
 
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Classificação segundo o grupo lateral 
- Polares com carga – Lys, Arg, His: 
o Positiva (básicos) – Asn, Gln (têm pelo menos mais um grupo amina) 
o Negativa (acídicos) – Asp, Glu (têm pelo menos mais um grupo carboxilo) 
- Polares sem carga – Pro, Ser, Thr, Cys 
- Apolares – Met, Gly, Ala, Val, Leu, Ile 
- Aromáticos – Phe, Tyr, Trp (têm um anel de benzeno no grupo lateral) 
Funções das proteínas 
 Catálise enzimática - enzimas 
 Transporte e armazenamento – Hb, Mb, transferrina 
 Movimento – actina, miosina 
 Suporte mecânico – colagénio 
 Manutenção do equilíbrio osmótico – albumina 
 Respostas imunológicas – anticorpos 
 Comunicação intercelular – recetores 
 Controlo do crescimento/diferenciação – fatores de crescimento e hormonas 
- A função de uma proteína está dependente da sua estrutura. Assim, as mudanças estruturais levam a mudanças 
funcionais. 
Uma determinada sequência 
 
Uma estrutura tridimensional única 
 
Uma função específica 
Níveis estruturais das proteínas 
Primário 
- Sequência linear de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica. 
- A ligação peptídica tem um caráter parcial de dupla ligação – há mobilidade limitada entre o grupo 
carboxilo e o grupo amina. 
Secundário 
- Ligações de hidrogénio entre cadeias próximas, que levam ao enrolamento da cadeia polipeptídica. 
- Organização a nível local. 
Exemplos: 
 Hélice α – ligação entre o 1º e o 4º aminoácido; o 1º aminoácido aproxima-se do 4º 
formando uma hélice. 
 Folha β – ligações de hidrogénio entre cadeias polipeptídicas; os ângulos de rotação têm 
sentidos contrários. 
Terciário 
- Reforço espacial das estruturas secundárias. 
- Capacidade de estabelecer ligações entre os grupos laterias (entre as várias hélices). 
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- Os polipéptidos organizam-se de modo a que não haja água a interagir com os resíduos de 
aminoácidos (porque estes são hidrófobos). 
- É uma estrutura instável, tendo apenas uma conformação mais provável, que não é fixa. 
- A estrutura é mantida por interações hidrófobas, pontes de hidrogénio, interações entre 
dipolos e pontes de dissulfureto (ligações persulfureto). 
- Este nível estrutural é sensível a alterações do meio (pH, temperatura, ureia, beta-mercaptoetanol, detergentes 
(SDS) e solventes orgânicos), podendo sofrer desnaturação. 
Desnaturação: rotura da conformação proteica ou da sequência de aminoácidos. 
Quaternário 
- Exige que a proteína seja constituída por polipéptidos independentes.- Interação entre vários polipeptídeos, cada um com a sua estrutura terciaria. 
Enrolamento de uma proteína 
- Os chaperons são proteínas que auxiliam no enrolamento das proteínas (estruturas secundária e terciária) a nível 
de retículo endoplasmático, uma vez que envolvem as proteínas imaturas que ainda não completaram o folding. 
- No enrolamento de uma proteína existe uma ação sequencial dos chaperons Hsp70 e Hsp60. 
Verificações 
- Há sistemas que analisam a qualidade das proteínas. 
- As proteínas mal constituídas são destruídas, sendo convertidas em aminoácidos. 
Modificações pós-traducionais 
- Estas modificações alteram a configuração da proteína, podendo alterar também a sua função. 
- Podem ser reversíveis ou irreversíveis. 
Exemplos: fosforilação, lipidação, glucosilação… 
 
 
 
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Proteínas estruturais – T6 
 
Introdução 
- São proteínas que ajudam a manter a estrutura dos tecidos. 
- São insolúveis em água pois têm grande quantidade de resíduos de aminoácidos hidrófobos, que contribuem para a 
estabilização da estrutura tridimensional da proteína. 
- A estrutura tridimensional é formada por uma estrutura secundária repetida. 
Colagénio 
- É a proteína mais abundante do tecido conjuntivo (cerca de 25%). 
- Encontra-se na cartilagem, tendões, ligamentos, pele, olhos, sistema vascular, entre outros. 
- Défices na síntese de colagénio levam a dificuldades na manutenção da estrutura corporal (pele muito solta e mole, 
com falta de consistência). Uma doença associada ao défice de colagénio, mas também ao défice de vitamina C, é o 
escorbuto. 
- Existem vários tipos de colagénio, que formam a família dos colagénios. Os quatro principais tipos de colagénio (I, 
II, III, IV) encontram-se distribuídos de modo diferencial pelos tecidos, conforme a especificidade e as características 
dos mesmos. 
Estrutura do colagénio 
- A unidade estrutural básica do colagénio é o tropocolagénio. 
- Cada molécula adulta de colagénio é formada por três cadeias de 
tropocolagénio enroladas numa super hélice. 
- Tem um nível estrutural quaternário. 
- A estrutura de tripla hélice é mantida maioritariamente graças a 
pontes de hidrogénio. 
- Os aminoácidos que integram o colagénio constituem um grupo 
muito restrito: 
 1 em cada 3 resíduos de aminoácidos é glicina. 
 1 dos restantes 2 resíduos de aminoácidos é prolina ou lisina. 
 A prolina e a hidroxiprolina, cujas estruturas rígidas impedem o enrolamento excessivo e obrigam a uma 
grande torção. 
 A hidroxilisina é muito importante na ligação covalente entre as fibras de colagénio e na interação com 
resíduos glucídicos. 
 Outros aminoácidos, como a alanina ou a histidina. 
- A hidroxilisina e a hidroxiprolina são formas hidroxiliadas da lisina e da prolina, respetivamente, ou seja, foi-lhes 
adicionado um grupo hidroxilo. Esta reação é catalisada por uma enzima – a hidroxilase. Para funcionar, a hidroxilase 
necessita de um cofator – a vitamina C. 
Cofatores: são estruturas que são iguais no início e no fim da reação, apesar de sofrerem alterações a meio. A falta 
de cofator leva a que a reação tenha um rendimento muito baixo. No caso da vitamina C, como não a conseguimos 
sintetizar, temos que a ingerir na alimentação. 
 
 
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Elastina 
- Existe no tecido conjuntivo, tal como o colagénio. 
- As suas fibras têm diferentes comprimentos consoante estejam distendidas ou relaxadas. 
- A sua elasticidade permite que haja um limite máximo entre as estruturas constituintes. 
- A falta de vitamina C também afeta a elastina. 
Estrutura da elastina 
- A unidade estrutural básica da elastina é a tropoelastina. 
- Ao contrário do colagénio, não apresenta regularidade no aparecimento de 
glicinas. 
- Tem mais resíduos de aminoácidos de lisina do que o colagénio. 
- Tem um nível estrutural quaternário. 
- A sua estrutura forma uma super hélice – a desmosina – que é formada por 
quatro unidades básicas (fibras de elastina). 
- Pode sofrer modificações estruturas, sendo manipulada como um elástico. 
α-queratina 
- É uma proteína estrutural fibrosa. 
- Encontra-se presente no cabelo, unhas, pelos, penas, superfície da pele, lã, garras, chifres e cascos. 
- É pouco solúvel em água. 
- Confere rigidez às estruturas. 
Estrutura da α-queratina 
- Tem um nível de estrutura quaternário. 
- As quatro hélices da unidade básica da queratina formam um protifilamento (se forem mais hélices, formam uma 
protifibrilha). Um agrupamento de protifilamentos/protifibrilha forma os filamentos intermediários. Esta 
organização confere rigidez às estruturas. 
- As fibrilhas de queratina enrolam-se de 3 em 3. Estas estruturas são hidrófobas, por isso ficam muito compactadas. 
- O aminoácido mais abundante na queratina é a cisteína. 
 
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Organização estrutural de membranas biológicas – T7 
 
Compartimentação 
- As membranas biológicas existem não só para delimitara o meio intracelular do meio extracelular, mas também 
para definir meios intracelulares, tornando possível restringir meios reacionais apropriados e o agrupamento de um 
determinado conjunto de biomoléculas num espaço físico. 
- A compartimentação permite a digestão de dados compostos sem que toda a célula seja destruída. Permite 
também a obtenção de ATP através da formação de um gradiente de H+. 
Características das membranas 
- São maioritariamente constituídas por lípidos e proteínas, podendo também apresentar hidratos de carbono 
(glicolípidos e glicoproteínas) na sua composição. 
- São estruturas assimétricas e fluídas. 
- Têm polaridade elétrica. 
- São impermeáveis à maioria dos solutos polares ou eletricamente carregados, à exceção da água. 
- Os componentes da membrana interagem entre si por forças de Van der Waals. 
- Seguem o modelo do mosaico fluído: 
 As proteínas e os lípidos movimentam-se e facilmente se difundem ao longo da membrana. 
 As interações hidrófobas entre os aminoácidos e as moléculas de colesterol, presentes no interior da 
membrana, contribuem para a fluidez. 
Lípidos 
- São moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis em solventes apolares. 
- Têm a função de isolar o meio intracelular do meio extracelular. 
Ácidos gordos 
- Têm um grupo carboxilo ligado a uma cadeia hidrocarbonatada de número variável de carbonos. 
- São caracterizados pelo comprimento da cadeia (número de carbonos), número de insaturações (ligações duplas) e 
configuração cis-trans. 
- A parte hidrofílica da bicamada é constituída pelas “cabeças” polares dos lípidos que, em contacto com a água, 
adquirem carga elétrica. 
- Os ácidos gordos, na sua forma simples, não estão presentes na membrana biológica. Os seus derivados – ésteres e 
amidas de ácidos gordos – é que estão presentes na membrana. 
 
 
 
Grupo carboxilo 
Zona hidrofílica 
Cadeia 
hidrocarbonatada 
Zona hidrofóbica 
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Lípidos membranares: 
 Fosfolípidos: 
o Glicerofosfolípidos 
o Enfingolípidos 
 Glicolípidos: 
o Enfingolípidos 
- Os fosfolípidos têm sempre um grupo fosfato (PO4-) na sua constituição. 
- Diglicerídeo com um grupo substituinte composto por fósforo – fosfolípido. 
- Todos os glicerofosfolípidos são constituídospor um glicerol, dois ácidos gordos, um grupo fosfato e um grupo 
variável. 
Glicerol: molécula com três grupos álcool; estabelece ligações do tipo éster com os ácidos gordos (grupo álcool 
ligado a grupo ácido = ligação éster). 
- Os esfingolípidos têm na sua constituição uma esfingosina e um ácido gordo. 
 Os esfingolípidos pertencentes ao grupo fosfato têm também um grupo fosfato e uma colina. 
 Os esfingolípidos pertencentes ao grupo dos glicolípidos têm na sua constituição um monossacarídeo ou um 
oligossacarídeo. 
Colesterol 
- É uma molécula apolar formada por 25 carbonos. 
- Tem as características hidrófobas mais marcantes. 
- Na membrana, orienta-se entre os fosfolípidos, funcionando como um “tapa buracos” – preenche os espaços entre 
os ângulos dos ácidos gordos. 
Assim, o colesterol tem um efeito condensante na membrana biológica, tornando-a mais compacta e menos 
fluída. 
Estrutura dos fosfolípidos na presença de água 
- Na presença de água, os fosfolípidos formam espontaneamente agregados 
lipídicos com diferentes fases. 
- A parte hidrofóbica de um fosfolípido fica em contacto com a parte 
hidrofóbica de outro fosfolípido. 
- A parte hidrofílica fica em contacto direto com a água. 
- Dependendo das condições e do tipo de lípidos, podem formar-se três tipos 
diferentes de agregações: micelas, bicamadas ou lipossomas. 
Fluidez da membrana 
- Os lípidos não têm posições fixas nas membranas. 
- Os lípidos membranares encontram-se em movimento constante: 
 Difusão lateral – movimento dos lípidos numa das monocamadas. 
 Difusão transversal (flip-flop) – passagem de um fosfolípido de uma monocamada para a outra. 
- No momento do movimento forma-se um “buraco” na bicamada, que a torna permeável por breves momentos. 
 
 
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Distribuição dos lípidos na membrana 
- Os lípidos não se distribuem simetricamente nas bicamadas, uma vez que possuem diferentes dimensões. 
- A distribuição de lípidos na membrana não é constante nem dentro da mesma membrana nem nas diversas 
membranas. 
- Entre as monocamadas de uma membrana há diferenças na concentração relativa de fosfolípidos. 
- Nas bicadas fosfolipídicas dos diferentes tecidos e organelos a concentração reativa de fosfolípidos difere conforme 
o papel biológico a desempenhar. 
Assimetria da composição fosfolipídica da membrana 
- Os folhetos interno e externo das membranas biológicas possuem algumas diferenças na sua composição. 
- Um exemplo é a fosfatidilserina, que só existe no folheto interno da membrana. A presença deste componente no 
folheto externo é um indicador da perda de viabilidade da célula. 
Proteínas 
- As proteínas, para interagirem com a membrana, têm que apresentar uma região hidrofóbica, que fica retida no 
interior da membrana. 
- Há ribossomas em cima da membrana biológica que sequenciam as proteínas membranares. 
- Para além dos lípidos, o modelo do mosaico fluído apresenta proteínas: 
 Proteínas intrínsecas/integrais: 
o estão fortemente associadas com a membrana. 
o normalmente associam-se ao transporte transmembranar de substâncias. 
 Proteínas extrínsecas/periféricas: 
o associam-se à membrana através de interações electroestáticas, que estabelecem com os domínios 
hidrofóbicos das proteínas intrínsecas e com as cabeças polares dos fosfolípidos. 
o funcionam como reguladores de enzimas membranares. 
o podem limitar a mobilidade das proteínas intrínsecas, conferindo suporte à membrana. 
- Há lípidos particulares que se organizam à volta das proteínas. Estes lípidos constituem o annulus lipídico (anel 
lipídico que forma a interface entre a proteína integral e os restantes lípidos da camada). Os lípidos pertencentes a 
este anel têm uma movimentação muito lenta. 
- Os lípidos membranares criam o meio adequado para a atividade/funcionalidade das proteínas – lipid rafts. 
- As proteínas membranares têm funções muito específicas. 
Transporte transmembranar 
- A membrana celular separa o meio intracelular do extracelular. Contudo, estes dois meios têm que conseguir 
comunicar, de modo a que se consiga dar uma resposta eficaz aos estímulos extracelulares. Para tal, a membrana 
necessita de: 
 recetores membranares – para detetar alterações do meio extracelular. 
 sistemas de transporte – necessários para efetuar a troca de nutrientes e dejetos metabólicos com o 
exterior. 
- A bicamada é permeável a moléculas polares e pequenos iões. 
- O transporte transmembranar é movido pelas assimetrias de concentrações entre os meios e pela assimetria de 
cargas. 
- A permeabilidade da membrana depende das características químicas da molécula (por exemplo, as moléculas mais 
hidrófobas são mais permeáveis) e do gradiente de concentração. 
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- O potencial de membrana é negativo (devido a proteínas com cargas negativas) – facilidade da fluidez do K+. 
- Podem existir cotransportes, para que haja uma maior eficiência no transporte transmembranar. 
Difusão simples: é feita diretamente através da bicamada; a favor do gradiente de concentração; não há gastos 
energéticos. 
Difusão facilitada (é mediada pelas proteínas intrínsecas): 
 transporte passivo – a favor do gradiente de concentração; sem gastos de energia. 
 transporte ativo – contra o gradiente de concentração; com gastos de energia. 
- Para um soluto polar ou carregado passar através da membrana tem primeiro que se desligar das moléculas de 
água que o rodeiam e só depois se pode difundir através da membrana, na qual é pouco solúvel. 
- Defeitos no transporte membranar de substâncias podem levar ao desenvolvimento de patologias, tais como a 
diabetes e a fibrose quística. 
 
 
 
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Hemoglobina – T8 
 
Introdução 
Importância do O2 
- O O2 é a espécie mais oxidante no ambiente. 
- É necessário para a fosforilação oxidativa, como aceitador final de eletrões. 
A oxigenação depende: 
 do fluxo sanguíneo 
 da capacidade de transporte de oxigénio pelo sangue 
 da afinidade da hemoglobina pelo oxigénio 
Mioglobina 
- Tem o papel de armazenar oxigénio nos músculos. 
- Tem uma única cadeia polipeptídica com um único grupo heme. 
- A cadeia polipeptídica é formada por 8 segmentos helicoidais, onde se encontram cerca de 75% dos resíduos de 
aminoácidos. 
- Tem resíduos de aminoácidos com características apolares em grande quantidade no seu interior. 
- A sua ligação ao oxigénio não é cooperativa, pelo que a curva de ligação é uma hipérbole. 
Hemoglobina 
- Transporta o oxigénio até às mitocôndrias. 
- É constituída por 4 cadeias polipeptídicas (tetrâmero), cada uma com o seu 
grupo heme. 
- Cada molécula de hemoglobina pode ligar até 4 átomos de oxigénio (um por 
cada grupo heme). 
- Contem 2 tipos de globulinas: duas cadeias α (α1 e α2) e duas cadeias β (β1 e 
β2). 
- Cada monómero de hemoglobina está covalentemente associado a um grupo não proteico, ou seja, um grupo 
prostético, da família das porfirinas. 
Grupo heme 
- É parcialmente sintetizado na mitocôndria e no citoplasma. 
- Tem uma parte orgânica – anel aromático que rodeia o átomo de ferro, evitando a sua 
oxidação espontânea. 
- Tem no centro um átomo de ferro (Fe2+ - só se consegue transportar oxigénio com o ferro 
no estado ferroso). 
- É formado por um anel profirínico, que se liga no centro a um ião de ferro – formando-se 
assim um grupo heme. 
- O ião ferro forma um complexo com o heme atravésde quatro ligações no plano da porfirina. 
 
Mariana Neves 18 
 
Contem 6 coordenadas de ligação: 
 4 laterais: átomos de azoto da protoforinina IX 
 5ª posição: resíduo de histidina F8 
 6ª posição: oxigénio 
Ligação cooperativa do O2 ao grupo heme 
1) Quando a primeira molécula de O2 se liga ao ferro no heme, a posição do ferro altera-se ligeiramente. 
2) O movimento do ferro afeta a posição do resíduo de histidina. 
3) Quando o resíduo de histidina se movimenta, toda a estrutura da proteína muda ligeiramente. 
4) A hemoglobina desoxigenada (Tense) passa ao seu estado oxigenado (Relaxed). 
5) Esta modificação de conformação induz uma alteração da conformação dos monómeros vizinhos. 
6) Os monómeros vizinhos adquirem uma maior afinidade para se ligar a uma molécula de oxigénio. 
Quando não há oxigénio ligado à hemoglobina, o estado T é o mais estável. Quando o oxigénio se liga a uma 
subunidade de hemoglobina, ativa uma mudança de conformação para o estado R, que apresenta maior afinidade 
pelo oxigénio. 
- A ligação do oxigénio ao grupo heme é cooperativa. 
- O primeiro oxigénio liga-se com baixa afinidade à hemoglobina. 
- A mudança de conformação para o estado T facilita a ligação dos seguintes oxigénios. 
Assim, a curva de ligação do oxigénio à hemoglobina tem forma de sigmóide. 
- A hemoglobina é uma proteína alostéria – a ligação do primeiro oxigénio facilita a ligação dos restantes. 
Regulação fisiológica da ligação do O2 ao grupo heme 
- Quando a concentração de oxigénio aumenta, a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio também aumenta. 
- Um pH mais elevado favorece a ligação do oxigénio à hemoglobina. 
 
- A hemoglobina também é responsável pelo transporte de CO2 dos tecidos até aos pulmões. 
- A afinidade da hemoglobina pelo oxigénio também é afetada pelo 2,3 – bifosfoglicerato, que diminui a afinidade da 
hemoglobina pelo oxigénio. Assim, a BPG vai contribuir para a libertação de oxigénio para as células. 
Relação entre a estrutura da hemoglobina e a sua função 
- A função da hemoglobina depende da sua estrutura, logo modificações estruturais na molécula de hemoglobina 
vão levar a modificações da ligação da hemoglobina ao oxigénio ou da dinâmica desta ligação. 
Consequências: 
 Hipoxia (falta de ar). 
 Compromisso da estrutura dos glóbulos vermelhos. 
 
 
pH desce e [CO2] sobe 
 
Afinidade da Hb pelo O2 diminui 
 
Facilita a libertação de O2 nos tecidos 
pH sobe e [CO2] desce 
 
Afinidade da Hb pelo O2 aumenta 
 
Facilita a absorção de O2 nos pulmões 
Mariana Neves 19 
 
Princípios gerais de enzimologia – T9 
 
Introdução 
- As enzimas são catalisadores biológicos. 
- Têm a capacidade de aproximar o substrato a uma orientação ótima, para que a reação ocorra. 
- A maioria das enzimas são proteínas, logo a sua atividade depende do pH e da temperatura. 
As enzimas têm: 
 Elevado poder catalítico: baixam a energia de ativação, acelerando as reações. 
 Elevada seletividade: são altamente seletivas na escolha de reagentes/substratos. 
- Fatores que alterem a enzima têm impacto no processo catalítico. 
- As enzimas possuem pontos ótimos de funcionamento. 
Constituição das enzimas: 
 Centro ativo: onde se liga o substrato ou o inibidor competitivo; otimiza a ligação através da criação de um 
ambiente particular. 
 Centro alostérico: onde se liga o inibidor não competitivo. 
Classes de enzimas 
- Oxirredutases: catalisam reações redox. 
- Transferases: catalisam reações de transferência de grupos. 
- Hidrólases: adição de H2O e quebra de ligações. 
- Liases: lise de substratos com formação de dupla ligação. 
- Isomerases: promovem isomerização cis-trans. 
- Ligases: ligam grupos. 
Enzimas: 
 Apoenzima (componente proteico) 
 Holoenzima (componente não proteico): 
o Cofator (tem o papel de promover a reação). 
o Coenzima. 
o Grupo prostético. 
Regulação da atividade enzimática 
- Fatores que afetem a enzima têm impacto no seu processo catalítico. 
Temperatura 
- As alterações da temperatura levam a uma alteração da conformação da enzima, o que afeta a sua atividade. 
- A velocidade das reações é afetada pela temperatura. 
- Cada enzima possui uma temperatura ótima para a sua atividade. 
- Se a temperatura for superior à temperatura ótima, ocorre a desnaturação da proteína. 
 
Mariana Neves 20 
 
pH 
- As enzimas possuem grupos facilmente ionizáveis pelos iões H+ e HO-, logo variações de pH alteram a conformação 
da proteína. 
- Cada enzima possui o seu pH ótimo de atuação. 
Concentração de substrato 
- O aumento da concentração de substrato leva ao aumento do número de partículas de substrato ligadas aos 
centros ativos, o que aumenta a velocidade de reação. 
- Quando todos os locais ativos da enzima estão ocupados atinge-se a velocidade máxima. A partir deste momento, a 
velocidade de reação mantém-se mesmo que a concentração de substrato aumente (não é possível estabelecer mais 
ligações). 
 
Cinética enzimática 
 
- Se Km é baixo, é necessário pouco substrato para se atingir metade da velocidade máxima, pelo que a enzima tem 
alta afinidade pelo substrato – ligação forte. 
- Se Km é alto, é necessário muito substrato para se atingir metade da velocidade máxima, pelo que a enzima tem 
baixa afinidade pelo substrato – ligação fraca. 
Complexos enzimáticos 
- As enzimas (E) associam-se a substratos (S) através de resíduos de aminoácidos que distorcem o substrato e 
tornam a conversão para produtos (P) mais rápida. 
k-1 k-2 
E + S ⇌ ES ⇌ E + P 
k1 k2 
- A enzima interage ativamente com o substrato no decurso da catálise, mas o fim da reação resulta na libertação de 
produto com a enzima no estado original tal como antes da ligação ao substrato. 
 
Centro ativo 
- O centro ativo das enzimas é a região que se liga ao substrato e que contem os radicais de aminoácidos que 
participam diretamente na formação e na quebra de ligações. 
Enzima + Reagentes 
 
Complexo enzima-reagente 
 
Enzima + produtos 
- A velocidade de uma reação (V) varia com a concentração 
de substrato [S] num ramo de hipérbole. 
V = Vmáx 
[ ]
 [ ]
 
Km – concentração de substrato necessário para que a 
enzima atinja metade da velocidade máxima possível. 
Muito rápido Vreação ≈ Vformação do complexo ER 
Mariana Neves 21 
 
- Os substratos são ligados à enzima por múltiplas forças de baixa intensidade. Assim, de modo geral, estas 
interações são reversíveis. 
- A especificidade da ligação do substrato à enzima depende do arranjo precisamente definido dos átomos no centro 
ativo. 
- Para que um substrato se ligue a um centro ativo tem que apresentar um formato correspondente ao deste. 
- A reação enzimática é limitada pela ligação de um substrato ao centro ativo. 
Inibição enzimática reversível 
Inibição competitiva 
- Normalmente, os inibidores competitivos são semelhantes ao substrato. 
- A enzima liga-se ao inibidor formando um complexo EI. 
- A enzima não se consegue ligar ao inibidor competitivo e ao substrato em simultâneo. 
- O inibidor competitivo diminui a velocidade da catálise. 
- A inibição competitiva pode ser atenuada pelo aumento da concentração do substrato – quando se aumenta a 
concentração dos reagentes,chega-se a um ponto em que a presença de inibidor não é relevante. 
Inibição não competitiva 
- O inibidor não competitivo e o substrato podem ligar-se simultaneamente a uma enzima. 
- Um inibidor não competitivo age pela diminuição do número de renovação. 
- Modificam a plasticidade do centro ativo, diminuindo a quantidade de produto que se forma. 
- A inibição não competitiva não é atenuada pelo aumento da concentração de substrato. 
 
Inibição irreversível 
- Impede o total funcionamento da enzima. 
- Os inibidores ligam-se permanentemente à enzima. 
- Um inibidor irreversível dissocia-se muito lentamente da enzima-alvo. 
- Afetam a estrutura enzimática e apresentam elevada toxicidade. 
Enzimas alostéricas 
- São enzimas que não obedecem à cinética enzimática de Michaelis-Menten. 
- Podem ligar-se a diferentes substratos. 
- A molécula da enzima pode ser formada por subunidades. A interação entre as subunidades permite que a ligação 
dos substratos à enzima seja cooperativa – a curva de ligação é um sigmoide. 
Mariana Neves 22 
 
- Enquanto as enzimas que seguem a cinética de Michaelis-Menten aumentam a velocidade da reação 
proporcionalmente à concentração de substrato quando esta é baixa, as enzimas alostéricas mudam a velocidade da 
reação abruptamente perto de concentrações críticas de substrato. 
 
- A ligação de um substrato ao centro ativo pode afetar as propriedades dos outros centros ativos. 
- A atividade de uma enzima alostérica pode ser alterada por moléculas reguladoras. Os inibidores alostéricos 
induzem o formato T e os ativadores induzem o formato R. 
Isoenzimas 
- São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação. 
- A diferente sequência peptídica confere-lhes cargas elétricas e peso molecular diferentes, pelo que é possível 
separá-las em eletroforese. 
 
 
 
 
 
Mariana Neves 23 
 
Regulação da atividade enzimática e homeostase – T10 
 
Introdução 
Homeostase: a manutenção da viabilidade celular pressupõe que uma célula tenha a capacidade de manter um fluxo 
metabólico adaptado às suas necessidades em função do meio ambiente. 
- A atividade das enzimas é mantida à volta de um ponto ótimo. 
- Qualquer célula é um sistema estável e em troca permanente com o meio ambiente. Isto implica: 
 Homeostase (manter o equilíbrio com o meio). 
 Recetores (sentir mudanças do meio ambiente). 
 Transdução (adequar o seu funcionamento a mudanças do meio). 
 Controlo (readequar-se a um novo estado homeostático). 
 Alostase (todos os sistemas biológicos têm um limite de tolerabilidade de modificações de funcionamento 
sem perder viabilidade). 
Enzimas reguladoras e de controlo 
Regulação enzimática 
- A atividade enzimática funciona a um fluxo aproximadamente constante ao longo do tempo na ausência de 
modificações externas. 
- Dão-se pequenos ajustes. 
- Permite manter a homeostase celular. 
- A regulação é feita por feedback. 
Controlo enzimático 
- A enzima é alterada, o que altera a sua atividade 
- A atividade das enzimas varia de modo brusco consoante as necessidades implicadas por alterações do meio 
externo. 
- As amplitudes de variações de fluxo enzimático são superiores às verificadas nos mecanismos de regulação. 
- Muda a homeostase celular. 
Enzimas alostéricas 
- Os alostéricos reguladores controlam a quantidade de produto final que é produzida à volta de um ponto ótimo: 
 Inibem a produção quando a concentração de PF é elevada. 
 Incentivam à produção de PF quando a concentração deste é baixo. 
Isto envolve mecanismos de regulação por feedback. 
Regulação por feedforward 
- Dá-se na via glicolítica. 
- A glucose tem que sofrer fosforilação para poder ser presa no interior da célula. 
 Primeiramente tem que se fornecer 2 ATP à glucose. 
 Depois de se fosforilar a glucose, obtém-se piruvato e 4 ATP (ou seja, há um saldo positivo de 2 ATP). 
- O objetivo deste processo não é manter o equilíbrio, mas sim recuperar o investimento feito. 
Mariana Neves 24 
 
 
Fosforilação/desfosforilação enzimática 
- É um processo de regulação enzimática. 
- É reversível. 
- É um mecanismo de controlo enzimático por modificação covalente. 
- A fosforilação pode aumentar ou diminuir a atividade da enzima. 
- Nem todas as enzimas podem ser fosforiladas/desfosforiladas. 
- Tem que haver um reconhecimento do ambiente dos resíduos de aminoácidos onde estão as sequencias de 
consenso. Depois, tem que haver uma atividade enzimática que reconheça estas sequências como substrato e esteja 
ativa para levar a cabo a fosforilação. 
Zimógeno 
- São enzimas que são sintetizadas na forma de precursores inativos. 
- Estão geralmente associados a proteínas, impedindo que o potencial ativo das mesmas se expresse. 
- Quando se dá a ativação dos zimógenos, surge um centro ativo funcional. Esta ativação é irreversível. 
Cascatas de coagulação 
- Para que ocorra a coagulação são necessários controlos e uma série de sinais rápidos. 
- Os zimógenos têm que ser ativados. Estas enzimas ativam-se sucessivamente umas às outras para que se sintetize 
fibrina. 
 
 
Mariana Neves 25 
 
Sinalização celular – T11 
 
Introdução 
- Todas as células estão em troca permanente com o meio e com as outras células. Isto implica: homeostase, 
recetores, transdução, controlo e alostase. 
- A célula está dependente de vários mecanismos metabólicos, que se têm de adaptar às condições do meio. 
- São os sinais que medeiam as condições do meio celular e a resposta celular. 
- Os recetores são maioritariamente proteínas transmembranares que “sentem” as alterações do meio externo e 
influenciam processos metabólicos. 
- Todo este processo visa o controlo homeostático do organismo. 
Níveis de controlo homeostático 
Celular 
Adquação do metabolismo intermediário ao meio ambiente 
Tecidular 
Coordenação da atividade de cada célula dentro de um tecido ou orgão 
Do Organismo 
Coordenaçao da atividade de cada tecido ou orgão dentro do organismo 
 
- Por norma, o controlo na célula influencia o controlo a nível tecidular que, por sua vez, influencia o controlo no 
organismo. 
- Contudo, por vezes as células têm que estar instáveis em relação ao seu ponto ótimo para que o tecido possa ter 
um funcionamento ótimo. 
Etapas da sinalização celular 
1) Síntese do sinal. 
2) Libertação do sinal pela célula sinalizadora. 
3) Transporte até à célula alvo. 
4) Deteção do sinal por um recetor proteico específico. 
5) Ligação do sinal ao recetor. 
6) Alteração conformacional da célula. 
7) Desativação do recetor e remoção do sinal. 
Transdução do sinal: processo através do qual um recetor membranar, após se ligar a um sinal, desencadeia uma 
resposta celular no citosol, que será amplificada até chegar ao núcleo. 
Tipos de comunicação celular 
Endócrina: uma célula segrega um sinal que é transportado pela corrente sanguínea até à célula-alvo. 
Parácrina: a célula que emite o sinal e a célula que o recebe estão adjacentes; não são necessários sistemas de 
transporte. 
Autócrina: a célula que emite o sinal também é a célula-alvo, ou seja, o sinal age sobre a célula que o emitiu; é muito 
utilizada para a amplificação de sinais. 
Intácrina: o sinal agesobre a célula emissora sem que seja exteriorizado; a transdução do sinal dá-se exclusivamente 
no interior da célula. 
Mariana Neves 26 
 
Recetores 
Recetores intracelulares 
- São recetores para sinais particulares. 
- Localizam-se no interior da célula estando, em alguns casos, associados a processos de transcrição. 
- O sinal consegue difundir-se na membrana plasmática (sem intervenção das proteínas 
transportadoras). 
Ligandos lipossolúveis → Hormonas esteroides → Resposta de longa duração 
Recetores membranares 
- Estes recetores reconhecem sinais e alteram a sua conformação para permitirem 
a entrada de substâncias na célula (controlo de gradientes iónicos) ou reconhecem 
ligandos e ativam proteínas auxiliares às quais estão associados (recetores ligados 
a proteínas G). 
 Recetores ionotrópicos do glutamato. 
 Recetores ligados a proteínas G. 
 Recetores com atividade enzimática. 
 Recetores com atividade proteolítica. 
Hormonas lipofílicas 
- São solúveis através da membrana plasmática. 
- Têm que se ligar a um transportador para circularem no plasma. 
- Possuem recetores intracelulares que atuam no núcleo da célula. 
- Implicam a transcrição de genes para formação de proteínas. 
- Têm efeitos lentos e prolongados, pois estão associados a uma série de passos. 
- Alguns efeitos são irreversíveis. 
- A sua ausência prolongada não é fatal, mas leva a alterações fenotípicas. 
- A sua secreção é regulada pelo SNC e por feedback. 
Glucocorticoides 
- Têm que haver recetores específicos para as glucocorticoides nas células para que estes possam atuar. 
Efeitos metabólicos 
 Normalização da glicémia. 
 Resposta anti-inflamatória. 
 Supressão do sistema imunitário. 
 Vasoconstrição. 
 Fisiologia do stress. 
Ação nuclear e mitocondrial das hormonas da tiroide 
- As hormonas da tiroide, T3 e T4, derivam da tirosina. 
- Há recetores intracelulares para as hormonas da tiroide. 
- Estas hormonas são libertadas no hipotálamo e têm impacto na função das mitocôndrias e nas regiões promotoras 
a nível nuclear. 
Mariana Neves 27 
 
Recetores ionotrópicos 
- Estão presentes, sobre tudo, em células excitadas. 
- Têm a capacidade de sofrer modificações conformacionais, que alteram o diâmetro do poro, para permitir a 
passagem de iões. 
- Relacionados com sinais de despolarização. 
Recetores de natureza metabotrópica 
- São mais lentos do que os recetores ionotrópicos. 
- Muitos destes recetores condicionam diretamente o metabolismo. 
- Também podem atuar sobre a expressão génica. 
- Dividem-se em dois grupos: 
 Catalíticos: 
o Determinam obrigatoriamente uma resposta da célula – um sinal leva a uma resposta. 
o Têm a capacidade de levar a cabo processos de fosforilação direta de proteínas. 
o Um recetor atravessa a membrana com um domínio intracelular c-terminal. Neste domínio há 
atividade enzimática/centros ativos. 
o Conseguem ligar uma grande quantidade de proteínas, que depois são libertadas para o interior da 
célula. 
o A ligação do sinal é reconhecida pelo recetor, que ganha capacidade catalítica. 
 Associados a proteínas G: 
o Ativam/inativam proteínas G, que ativam enzimas que desencadeiam a ativação de um segundo 
mensageiro. 
o Informam a célula de que um sinal está presente, mas não desencadeiam obrigatoriamente uma 
resposta - integram um sinal num conjunto de outros sinais que operam através de outros recetores 
acoplados a proteínas G de modo a dar uma resposta integrada. 
o Têm sete domínios, que atravessam a membrana. 
o Têm capacidade de ligar pequenas proteínas, glicoproteínas e peptídeos. 
o Quando o recetor encontra o seu ligando, liberta-se a proteína G e o recetor desprende-se. 
o Via do AMP cíclico. 
o O sinal é terminado pela degradação do cAMP. 
 
Há centenas de recetores metabotrópicos em cada célula, sendo que cada um reconhece o seu tipo de sinal. 
 
Cada recetor vai ativar um segundo mensageiro diferente. 
 
Cada um dos segundos mensageiros vai ativar diferentes proteínas cinases. 
 
Cada proteína vai efetuar dadas modificações metabólicas na célula. 
 
 
 
 
 
Mariana Neves 28 
 
Via do AMP cíclico 
- Os recetores acoplados a proteínas G (GPCR) são grandes recetores 
membranares que ativam vias de transdução de sinais no interior das 
células. 
- As proteínas G são trímeros constituídos por 3 subunidades - alfa, beta e 
gama – e encontram-se inativas quando ligadas a GDP. 
- Quando o sinal se liga ao recetor, os GPCRs ativados alteram a sua 
conformação. 
- O GDP ligado à subunidade alfa transforma-se em GTP, o que torna a 
proteína ativa. Em simultâneo, as subunidades beta e gama separam-se. 
- Quando o estímulo se liga ao recetor ativa uma enzima, a adenilato 
ciclase, que estimula a conversão de ATP em cAMP. 
- O cAMP é considerado um segundo mensageiro na sinalização celular. 
- A ativação da proteína cinase A (PKA) está dependente destes mecanismos, uma vez que só se torna ativa na 
presença de cAMP. 
Via do GMP cíclico 
- O cGMP também é um segundo mensageiro. 
- A sua ativação é feita pela guanilato ciclase. 
Via do IP3/Ca2+ 
- O IP3 é um segundo mensageiro que mobiliza iões cálcio no meio 
celular. 
- O GPCR ativa a proteína G à qual está associado ao receber o sinal. 
- A proteína G ativa a fosfolipase C, que levará à ação dos segundos 
mensageiros: 
o DAG, que fica dentro da membrana e ativa as proteínas cinases. 
o IP3, que se difunde pela célula. 
- As variações das concentrações celulares de Ca2+ dependem, grande 
parte das vezes, da ativação do IP3, que é mobilizado dos organelos de reserva para os locais com carência de Ca2+. 
Importância dos sinais para a atividade enzimática 
- Diferentes sinais ativam diferentes proteínas cinases (responsáveis pela fosforilação de enzimas). 
- As proteínas cinases reconhecem uma sequência de aminoácidos específica, ou seja, não fosforilam qualquer 
enzima nem qualquer local da enzima. 
 
 
 
 
 
Mariana Neves 29 
 
Proteínas do citoesqueleto / Síntese e degradação do grupo Heme – T12 
 
Citoesqueleto 
- Relacionado com: 
 Forma e movimento das células. 
 Transporte intracelular de organelos, cromossomas e vesículas. 
- São diferentes de célula para célula. 
- Tem três grandes grupos de complexos macromoleculares. 
- A célula é um meio viscoso, que vai ser estabilizado pelo citoesqueleto. 
- O citoesqueleto também limita os movimentos laterias na membrana plasmática. 
Proteínas membranares do eritrócito 
- Para se removerem proteínas da membrana usam-se detergentes – os complexos detergente + proteínas são 
solúveis em água. 
- Nos processos de eletroforese, as proteínas menores e as proteínas com mais carga são as que passam mais 
facilmente pela peneira. 
- As proteínas do eritrócito interagem com o citoesqueleto. 
- A espectrina está associada ao canal aniónico pela anquirina e à glicoforina pela proteína 4.1, que também interage 
com a actina. 
- A actina e a espectrina limitam os movimentos laterais do trocador aniónico transmembranar – Cl-/HCO3. 
- O citoesqueleto também influencia a conformação do eritrócito. 
- O eritrócito é um disco chato – a sua conformação tem que se manter para que consiga atravessar as cinestrascapilares. 
- Esferocitose – o globulo vermelho fica mais esférico e perde resistência. 
o É uma doença hereditária dominante. 
o Causas: proteínas do citoesqueleto. 
o Aumenta a suscetibilidade da lise dos glóbulos vermelhos. 
o Pode levar a anemia – os glóbulos vermelhos são destruídos mais rapidamente, a nível do baço. 
- Heliptocitose hereditária – os glóbulos vermelhos adquirem uma forma mais ovalar. 
Grupo heme 
- É um grupo de natureza não proteica. 
- É um componente de proteínas transportadoras de O2 (hemoglobina e mioglobina), 
estando também presente nos citocromos. 
- Tem quatro anéis pirrólicos que coordenam o ferro. 
Síntese do grupo heme 
- A síntese do grupo heme é feita à custa de reações. 
- Percursores metabólicos: succinil-CoA e glicina. 
 
Mariana Neves 30 
 
Formação do primeiro anel pirrólico 
 
Multiplicação do anel (são necessários quatro) de modo linear 
 
Forma-se o anel porfirínico 
 
O anel é transportado para a mitocôndria 
 
Junta-se o ferro 
 
Forma-se o grupo heme 
Na mitocôndria: 
 
No citosol: 
 
Na mitocôndria: 
 
Regulação da síntese do heme 
- Depende da quantidade de metabolitos do grupo heme que são recuperados. 
- Regulação por feedback – quando há muita degradação, repõem-se muitos metabolitos. 
- Há três formas de regulação: 
 Inibição da ALA sintetase. 
 Inibição da transcrição do gene para a ALA sintetase. 
 Diminuição do transporte de ALA sintetase para a mitocôndria. 
Glóbulos vermelhos 
- Como os glóbulos vermelhos não têm mitocôndria, têm um período de vida curto (120 dias). 
- Transportam uma toxina, o O2, tendo que impedir que esta lhes cause lesões (ou seja, os GV têm uma “vida difícil”). 
Destruição dos GV 
- A destruição dos glóbulos vermelhos leva à formação de bilirrubina. 
- Os glóbulos vermelhos têm muitas hemoglobinas na sua composição, que têm de ser recuperadas aquando da 
destruição do glóbulo. Para além disso, tem que se impedir que o ferro fique livre. 
A regulação é feita ao 
nível da ALA sintetase 
Mariana Neves 31 
 
1) O grupo heme é partido num segmento linear – a bilirrubina. 
2) A bilirrubina liga-se à albumina (proteína maioritário do plasma). 
3) Recuperação dos fragmentos de hemoglobina ao nível do fígado. 
4) O ferro é quelado pela transferrina e será acumulado no baço. 
Catabolismo do grupo heme 
- Ocorre no RE do fígado, baço e medula óssea. 
1) Transformar o heme num composto linear - biliverdina. 
2) Transformação da biliverdina em bilirrubina. 
3) A bilirrubina é libertada e ligada à hemoglobina e será processada a nível hepático. 
4) A bilirrubina tem que se tornar solúvel (através da adição do gluconato). 
5) A molécula solúvel pode ser libertada para o plasma, sendo libertada através da urina. 
6) Nem toda a bilirrubina consegue ser modificada quimicamente (tornada solúvel) – é enviada para o 
intestino, pelo fígado. 
Formação de bilirrubina conjugada e de bilirrubina não-conjugada 
- O fígado é central no processo de conjugação da bilirrubina. 
- Pele, intestino e urina são indicadores de modificações na bilirrubina. 
- À bilirrubina não-conjugada são adicionados grupos glicosil de modo a solubilizá-la na água – gluconação. 
- A bilirrubina conjugada é excretada da bilis até ao intestino, onde dá origem a: 
 Estercobilinogénio, excretado nas fezes, conferindo-lhes cor castanha. 
 Urobilinogénio, reabsorvido no intestino. É eliminado ao nível do rim sob a forma de ureia. 
 
Metabolismo do ferro 
- Há um balanço entre o ferro absorvido e o ferro perdido por recuperação incompleta. 
- Retenção do ferro a nível plasmático. 
- A maioria do ferro do organismo encontra-se nos GV. 
- A transferrina faz a distribuição adequada do ferro pelas células do tecido. 
- O ferro é absorvido a nível intestinal. 
Mariana Neves 32 
 
- Algum ferro é armazenado no fígado sob a forma de Fe3+ pela ferritina. 
Este ferro será depois transportado para o plasma, ao nível do sistema 
porta, pela ferroportina. 
- A acumulação de ferro em excesso pode conduzir a 
problemas/patologias, como o aumento da suscetibilidade de problemas 
infeciosos e o aumento da toxicidade. 
Hemocromatose: patologia associada à sobrecarga de ferro. 
- Perdemos ferro na descamação, suor, fezes e urina. 
- Os microrganismos são mais afetados pela falta de ferro. 
Captação do ferro pelo enterócito 
- A célula possui transportadores para o ferro. 
- Há proteínas que regulam a eficiência da absorção do ferro. 
- O ferro é guardado em agregados de ferritina. 
- É necessário recorrer à transferrina para a regulação da retenção de ferro e transporte do mesmo para o 
citoplasma – controlo de sistemas de transporte de ferro para a circulação. 
- Uma parte do ferro ingerido fica armazenado no enterócito, que tem um curto período de vida. Ou seja, o ferro não 
fica realmente armazenado. 
Toxicidade do ferro 
- O ferro tem dois estados redox. 
- Há uma potencial formação de espécies radicalares (com radicais), que são prejudiciais para a célula. 
- Reações de Fenton e de Haber-Weiss – em ambas as reações são formadas espécies radicalares. 
 
 
 
Reação de Fenton 
reação com peróxido de hidrogénio 
Fe3+ + H2O2 → Fe2+ + H+ + HO2 
Reação de Haber-Weiss 
reação com oxigénio molecular 
Fe3+ + O2 → Fe2+ + O2 
Mariana Neves 33 
 
Organização geral do metabolismo celular – T13 
 
Introdução 
- É necessária energia para se manter a organização celular e do organismo. Esta energia é maioritariamente obtida 
por processos de queima. 
Polímeros → Monómeros → Processamento → H2O, CO2, NH3 
 
- Parte da energia é perdida sob a forma de calor e a outra parte é absorvida. 
- Nos processos de queima, a redução é acompanhada da génese de equivalentes redutores. 
- A preservação da célula implica aporte de energia e de equivalentes redutores. 
- Reações exergónicas → Queima 
- Reações endergónicas → Biossíntese 
- As vias de queima são distintas das vias de síntese e ocorrem em locais diferentes: 
 Síntese – citoplasma 
 Queima – mitocôndria 
- Cada célula tem um mapa metabólico diferente de acordo com as suas funções – a especialização bioquímica 
define a especialização celular. 
Objetivos do metabolismo intermediário 
- Os processos de queima são desmultiplicados em várias reações químicas (a queima não é uma oxidação 
completa), que implicam uma grande quantidade de intermediários. 
1) Reações de queima (são prioritárias) 
2) Processos biossintéticos 
3) A maioria dos processos reacionais 
Estratégia do metabolismo: 
1) Oxidar S, fixar equivalentes redutores para formar ATP. 
Acetil-CoA – oxidação de glucose, ácidos gordos, aminoácidos 
2) Formar NADPH para a biossíntese. 
 Acetil-CoA de glúcidos e proteínas para armazenamento lipídico 
3) Formar biomoléculas intermediárias da síntese. 
 
4) As vias de síntese e de catabolismo são vias distintas. 
- Reguladas por diferentes enzimas: 
o Interação alostéria 
o Modificação covalente 
o Quantidade de enzimas 
 
5) Compartimentalização celular. 
 
6) Especialização metabólica dos diferentes órgãos. 
Energia 
Vias anapleróticas 
Mariana Neves34 
 
Biomoléculas e metabolismo intermediário 
 
Hierarquia da utilização de substratos para oxidação 
1) Glucose 
2) Ácidos gordos 
3) Aminoácidos 
- A oxidação da glicose é a mais rápida. 
- A oxidação de ácidos gordos é a quem tem maior rentabilidade, contudo, estes são pouco solúveis no sangue. 
- A oxidação de aminoácidos é perigosa por causa dos grupos amónia. 
- Esta hierarquia não se aplica a todas as células, sendo que algumas células só conseguem usar um tipo de 
biomolécula. 
 
 
Transformam-se em acetil- CoA, sofrendo depois fosforilação oxidativa 
Mariana Neves 35 
 
Papel central do acetil-CoA 
- O acetil-CoA fica na interseção dos processos de queima dos três tipos de biomoléculas. Assim, o acetil-CoA é o 
alimentador central dos processos de queima. 
TCA → Oxidação de acetil-CoA → Formação de CO2 
(não tem como objetivo a formação de ATP) 
(há fixação de equivalentes redutores: NADH e FADH2) 
 
 
 
Acetil-CoA 
 
 
 
Quando é necessária energia 
Quando se pretende armazenar 
Metabolismo dos hidratos de carbono 
Glucose 
 
Glicólise 
 
TCA 
 
Fosforilação oxidativa 
 
 
 
- A via glicolítica é desacelerada quando a célula não precisa de obter mais energia. 
TCA = Ciclo de Krebs 
 
 
 
 
 
Via das 
pentoses 
Glicogénio 
Armazenamento de 
glucose dentro da 
célula 
Fixação de equivalentes 
redutores para biossíntese 
Obtenção de energia química – (NADH) – ATP 
Glucose 
Piruvato Aminoácidos Ácidos gordos 
Ciclo de Krebs Corpos cetónicos Ácidos gordos Esteróis 
Não é 
possível 
Mariana Neves 36 
 
Metabolismo de glícidos – T14 
 
Introdução 
- Os polissacáridos são constituídos por vários monómeros (glicose, frutose e galactose). 
 
Dissacarídeos 
- Glicose + Glicose = Maltose + Água 
 
- Glicose + Frutose = Sacarose + Água 
 
- Glicose + Galactose = Lactose + Água 
 
Glicogénio e amido 
- São polímeros de glucose ramificados. 
- As unidades de glucose estão ligadas por ligações glicosídicas α-1,4 (ligação 
do grupo álcool ao grupo cetona ou ao grupo aldeído) 
- As ramificações estão ligadas por ligações glicosídicas α-1,6: 
 Glicogénio: de 10 em 10 unidades de glucose. 
 Amido: de 30 em 30 unidades de glucose. 
- O glicogénio apresenta maior solubilidade e mobilização do que o amido. 
Amido 
 Amilose – não ramificada. 
 Amilopectina – ramificada. 
- A hidrolise é feita pela α-amilase, que é segregada pelas glândulas salivares e pelo pâncreas. 
 
 
 
 
Mariana Neves 37 
 
Celulose 
- É um polímero não ramificado de glucose. 
- Apresenta ligações glicosídicas β-1,4. 
- Constitui a parede celular das células vegetais. 
- Não é degradado por enzimas animais. 
Glicoproteínas 
- São fatores de reconhecimento da superfície celular. 
- Podem ligar-se a grupos amina ou a grupos carboxilo, mas mais raramente. 
- As unidades de hidratos de carbono ligam-se a proteínas através de ligações covalentes. 
Funções biológicas: 
 Componentes estruturais. 
 Proteção imunológica. 
 Reconhecimento celular. 
 Coagulação sanguínea. 
 Interações com grupos estranhos. 
Grupos sanguíneos – antigénios 
- Existem diferentes grupos sanguíneos (A, B, AB e O) de acordo com as diferentes moléculas imunogénicas 
presentes nos eritrócitos. 
- A classificação mais importante dos grupos sanguíneos baseia-se em dois antigénios – A e B – que formam 4 grupos 
sanguíneos – A, B, O e AB. 
- O gene ABO codifica as glicosiltransferases responsáveis pela formação de antígeno A e/ou B. 
 Grupo O – sem antigénios 
 Grupo A – N-acetilgalactosamina (GalNAc) 
 Grupo B – Galactose (Gal) 
 Grupo AB – GalNAc + Gal 
Glicosiltransferases: enzimas capazes de adicionar hidratos de carbono sobre uma estrutura precursora na 
membrana do eritrócito. 
- O sistema imunitário de um indivíduo produz anticorpos contra os antigénios ABO que não estão presentes nos 
seus próprios eritrócitos. 
 
- Isto tem implicações nas transfusões sanguíneas, uma vez que um paciente não pode receber sangue com 
eritrócitos contra os quais tem anticorpos. 
Mariana Neves 38 
 
Glicólise 
- Divide-se em duas fases: 
Fase I – Reações endergónicas (5 primeiras reações): 
o Gasto de energia para tornar uma molécula instável para que esta possa ser cingida em duas 
moléculas com 3 átomos de carbono (trioses). 
o Fosforilação glucose (6C). 
o Formação de 2 gliceraldeído-3-fosfato (3C). 
o Utilização de 2 ATP. 
Fase II – Reações exergónicas (5 últimas reações): 
o Cada uma das trioses é descarboxilada, libertando H+ usado na formação de NADH; formam-se duas 
moléculas de ATP. 
o 2 gliceraldeído-3-fosfato → 2 Piruvato. 
o Formação de 2 NADH. 
o Formação de 4 ATP. 
 
2x 
Mariana Neves 39 
 
Equação geral 
Glucose + 2 Pi + 2 ADP + 2 NAD+→ 2 Piruvato + 2 ATP + 2NADH + 2H+ + 2 H2O 
Entrada da glucose na célula 
- A glicose pode entrar na célula por: 
 Transporte facilitado: 
o É mediado por transportadores de glicose, que são mais abundantes no tecido adiposo, nas células 
musculares e nos eritrócitos. A sua atividade é controlada pela insulina: 
- Altos níveis de insulina → translocação das vesiculas com transportadores de glicose para a 
membrana celular. 
- Baixos níveis de insulina → os transportadores deixam de estar fundidos na membrana celular, 
voltando a estar dentro das vesiculas. 
o A glicose movimenta-se a favor do gradiente de concentração. 
o A glicose extracelular é ligada a um transportador que altera a sua conformação antes de a libertar 
no interior da célula. 
 Co-transporte de glucose/Na+: 
o Entrada de glicose contra o gradiente de concentração, mas sem consumo direto de ATP. 
o Mediado por um transportador, que transporta simultaneamente glicose e Na+, sendo o gradiente 
iónico utilizado como fonte de energia. 
1ª reação – Fosforilação da Glicose 
- Reação irreversível e endorgónica. 
- A glicose é fosforilada pelo ATP, com formação de glicose-6-fosfato 
(primeiro temos que investir ATP). 
- Após a fosforilação, a glicose fosforilada não consegue sair da célula. 
Assim, as células vão conseguir captar mais glicose para o seu interior 
pois a concentração de glicose no meio intracelular é baixa (é 
imediatamente convertida em glicose-6-fosfato). 
- Início da destabilização da glicose, que vai facilitar o seu posterior metabolismo. 
- As cinases são enzimas que catalizam a transferência de grupos fosfato de uma molécula para a outra. A 
hexocinase catalisa a transferência um grupo fosfato do ATP para a glicose. 
- Para o seu funcionamento, a hexocinase, tal como outras cinases, requer Mg2+, que forma um complexo com o ATP, 
constituindo um cofator. 
Hexocinase 
- Cérebro, músculos e maioria dos tecidos. 
- Km baixo → Vmáx baixa → alta afinidade pelo substrato 
Assegura um aporte de glicose para os tecidos, mesmo quando a concentração de glicose no sangue é baixa, 
fosforilando toda a glicose que entra na célula. 
- É inibida alostericamente pelo produto. Ou seja, quando se acumula glicose na célula, que não é utilizada, a sua 
entrada deixa de ser promovida.Glucocinase 
- Fígado e células-β do pâncreas. 
- É uma isoenzima da hexocinase. 
- Km elevado → Vmáx elevada → baixa afinidade pelo substrato 
Mariana Neves 40 
 
Está dependente da concentração de glicose no sangue. 
- É inibida pela frutose-6-fosfato. 
- Permite que a reação inversa ocorra. 
 2ª reação – Isomerização da glicose-6-fosfato 
- Reação catalisada pela fosfoglicose isomerase. 
- Conversão de uma aldose numa cetose. 
- Transformação de um anel hexagonal (glicose) num anel pentagonal 
(frutose). 
- Obtenção de frutose-6-fosfato 
- A frutose é uma molécula mais simétrica do que a glicose, o que irá facilitar a sua cisão em duas moléculas. 
3ª reação – Fosforilação da frutose-6-fosfato 
- Reação irreversível e endergónica (gasto de 1 ATP). 
- É catalizada pela fosfofrutocinase-1. 
- Conversão da frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bisfosfato (o prefixo bis 
significa dois fosfatos separados). 
- A frutose 1,6-bisfosfato é ainda mais simétrica. 
Fosfofrutocinase 
- A fosfofrutocinase é o principal ponto de regulação. É uma enzima que garante que 
o fluxo da via glicolítica se mantém aproximadamente constante sempre que não 
haja modificações no meio externo. 
- É estimulada pela diminuição de ATP. Ou seja, a atividade da fosfofrutocinase 
decresce à medida que a carga energética celular aumenta (aumento da quantidade 
de ATP) – diminuição da velocidade da glicólise. 
4ª reação – Cisão da frutose-1,6-bisfostato 
- A reação de cisão é catalisada pela frutose-bisfosfato aldolase. 
- É uma reação reversível e não é regulada. 
- Formam-se dois compostos, que são isómeros: dihidroxiacetina fosfato (cetose) 
e gliceraldeído-3-fosfato (aldose). 
5ª reação – Isomerização da dihidroxiacetina fosfato 
- Como a dihidroxiacetina fosfato não se encontra na via direta da glicólise, tem que ser convertida em gliceraldeído-
3-fosfato através da triose-fosfato isomerase. 
- Esta reação é rápida e reversível. 
6ª reação – Oxidação do gliceraldeído-3-fosfato 
- É uma reação de oxidação. 
- É catalisada pela enzima gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase, que é 
dependente do NAD+, formando NADH. 
- Forma-se 1,3-bisfosfoglicerato. 
Mariana Neves 41 
 
7ª reação – Formação de 3-fosfoglicerato 
- Reação catalisada pela enzima fosfoglicerato cinase. 
- Forma-se ATP (no total, 2ATP, sendo que a reação é dobrada). 
8ª, 9ª e 10ª reações – Formação de piruvato 
8ª – Conversão do 3-fosfoglicerato em 2-fosfoglicerato pela fosfoglicerato mutase. 
- Aproximação de cargas negativas do O e do P. 
 
9ª – Desidratação do 2-fosfoglicerato em fosfoenolpiruvato pela enolase. 
- Ocorre uma redistribuição dos eletrões na molécula que torna a presença de fosfato no fosfoenolpiruvato muito 
desfavorável. 
- Liberta-se água. 
 
10ª – Reação irreversível de conversão do fosfoenolpiruvato em piruvato pela piruvato 
cinase. 
- Produção de 2ATP e de 2 piruvatos (reação dobrada). 
Ou seja, no final obtém-se um saldo positivo de 2ATP – gastam-se 2ATP e obtêm-se 
4ATP. 
Regulação da glicólise 
- As reações irreversíveis da glicólise (1ª, 3ª e 10ª reações) servem de pontos de controlo da glicólise. 
- Na ausência de perturbações, é principalmente a fosfofrutocinase que mantem o fluxo contante da glicólise. 
Quando existem sinais provenientes do meio extracelular que têm por objetivo readequar o fluxo da via glicolítica 
então é essencialmente a piruvato cinase que opera a modificação na via glicolítica. 
Fosfofrutocinase 
- Tal como vimos anteriormente, a fosfofrutocinase é estimulada pela diminuição de ATP. 
- Quando já existe uma elevada quantidade de ATP, não há necessidade de se continuar a produzi-lo intensamente. 
ADP + ADP → ATP + AMP 
 
 
 
- Quando há uma diminuição da quantidade de ATP na célula, a concentração de AMP aumenta de forma 
significativa. Ora, se anteriormente vimos que a diminuição da concentração de ATP ativa a fosfofrutocinase, então o 
O AMP está presente em maior quantidade/proporção 
do que o ATP, logo é o AMP que sinaliza as variações 
de concentração de ATP. 
Mariana Neves 42 
 
aumento da concentração de AMP, que é ainda mais significativo, também vai promover a atividade da 
fosfofrutocinase. 
- Assim, podemos concluir que o principal estimulador da fosfofrutocinase é o AMP. 
- Para além disso, a fosfofrutocinase é inibida pela diminuição do pH e pelo aumento da concentração de citrato. 
Piruvato cinase 
- É inibida pelo ATP, para evitar uma síntese excessiva do mesmo, pela alanina e pela acetil-CoA. 
- É ativada pelo AMP, para aumentar o ritmo de produção de ATP, e pela frutose-1,6-bifosfato. 
Regulação hormonal da glicólise 
- A atividade da fosfofrutocinase é regulada pela insulina/glucagina. Estas hormonas vão controlar a síntese e a 
degradação da frutose-2,6-bifosfato. 
- Após a refeição, os níveis de insulina sobem, o que vai promover a glicólise. 
- Em jejum, as quantidades de glucagina sobem, o que conduz a uma inibição da glicólise. 
Formação de 2,3-bifosfoglicerato 
- É formado a partir de intermediário da glicólise. 
- É uma conversão alternativa da 1,3-bisfosfoglicerato. 
- Esta reação regula a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio. 
- O 2,3-bifosfoglicerato está presente de modo prominente nas primeiras fases da vida (feto). Assim, este composto 
vai ser importante nas trocas entre a circulação materna e a circulação fetal. 
- Quando a 2,3-bifosfoglicerato se liga às cadeias β da Hb estabiliza-a na forma T → a afinidade da Hb pelo O2 
diminui. 
Anaerobiose 
- Na ausência de oxigénio, recorre-se à via alternativa – a via 
fermentativa. 
- Nesta via, o piruvato é convertido em lactato por oxidação. 
- Esta via tem como objetivo a regeneração de NAD+. 
- Assim, garante-se um fluxo entre a via glicolítica e a via fermentativa. 
- Alguns tecidos só levam a cabo a fermentação lática, enquanto que outros só conseguem efetuar a reação inversa. 
Em algum tecidos, a reação pode ocorrer nos dois sentidos. 
Lactato desidrogenase (LDH) 
- Enzima que leva a cabo a fermentação lática. 
- É uma enzima citosólica. 
- Existe diferentes isoenzimas da LDH nos diferentes tecidos. 
- A libertação de LDH implica a rutura da membrana celular. 
- A libertação das diferentes isoenzimas da LDH permitem avaliar diferenets patologias: enfarte miocárdico, infeção 
hepática ou doenças musculares 
Conversão de metabolitos da glicose noutros metabolitos 
- Qualquer via catabólica tem sempre dois objetivos: 
Mariana Neves 43 
 
 Objetivo principal: fixar equivalentes redutores e obtenção de energia. 
 Formação de vários metabolitos intermediários, que podem ser aproveitados para a formação de outros 
elementos de que a célula necessite. 
- Glicose-1-fosfato → Glicogénio 
- Via das pentose → Nucleótidos 
- Açúcares aminados → Glicoproteínas 
- Glicerol-3-fosfato → Lípidos 
- 2,3-bifosfoglicerato 
- Serina 
- Aminoácidos aromáticos 
- Aminoácidos (Asp, Asn, Ala) 
 
Mariana Neves 44 
 
Neoglucogénese – T15 
 
Introdução 
- A glicólise e a neoglucogénese são vias contrárias.