BIOMOLECULAS EM MEMES (1)

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SOBRE
O 
AUTOR
Olá!
Eu sou o professor Rodrigo Andrade e vou ajudar a vocês a 
entenderem as biomoléculas de uma forma direta, objetiva e 
divertida! 
Ah, não esquecendo das vídeo-aulas. 
Use este Ebook para estudar e complementar o que vamos 
ver nos vídeos. Separei as nossas biomoléculas em: proteínas, 
carboidratos, lipídeos, ácidos nucleicos. Além disso, vamos ter 
um tópico especial sobre as vitaminas, abordando suas funções, 
bem como as doenças que surgem na suas deficiências.
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ÍNDICE 
1. PROTEÍNAS ................................................................... 3
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA: ............................................................................... 5
2)ESTRUTURA SECUNDÁRIA: ......................................................................... 5
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA: ............................................................................ 6
4)ESTRUTURA QUARTENÁRIA: .................................................................... 6
2. CARBOIDRATOS .......................................................7
DISSACARÍDEOS .....................................................................................................7
MONOSSACARÍDEOS ............................................................................................7
GLICONJUGADOS .................................................................................................. 8
POLISSACARÍDEOS ............................................................................................... 8
3. LIPÍDEOS .........................................................................9 
NOMENCLATURA - EXEMPLOS: ......................................................................9
VOCÊ JÁ OUVIU A FALAR EM RANCIFICAÇÃO? ....................................11
4. NÚCLEOTÍDEOS ....................................................... 12
5. VITAMINAS ................................................................ 14
REFERÊNCIAS: ................................................................16
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1. Proteínas
Primeiramente, vamos entender as 
proteínas são as moléculas mais 
abundantes e diversas do organismo. São 
formadas por aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas. Além de carbono, 
hidrogênio e oxigênio e elas contém 
nitrogênio em sua estrutura. O processo 
digestivo quebra as proteínas em 
aminoácidos, que são então absorvidos.
Imagine que as proteínas sejam feitas de 
“tijolos”, e, portanto, cada tijolo represente 
um aminoácido.
As proteínas possuem funções estruturais, motoras e hormonais, são também 
enzimas e fazem parte da membrana plasmática. As proteínas também servem como 
transportadoras de componentes hidrofóbicos pelo sangue, como hormônios que 
transmitem sinais de um grupo de células a outro, como canais de íons na membrana 
plasmática e como enzimas.
VEJA SOBRE:
As proteínas são formadas por 20 
aminoácidos diferentes encontrados 
no organismo, podem ser essenciais, 
obtidos apenas pela alimentação 
ou não essenciais, produzidos pelo 
organismo.
Os aminoácidos são moléculas que 
possuem uma estrutura geral, invariável: 
um carbono alfa central ao qual se 
ligam um grupo carboxílico, um grupo 
amino, um H e um radical que varia em 
cada molécula de aminoácido e lhe 
confere suas propriedades. Observe no meme abaixo que as proteínas são as biomoléculas 
mais abundantes, estando presentes em todos os locais celulares 
(núcleo, citosol e membrana plasmática) e desempenhando 
inúmeras funções!
https://youtu.be/1RI2yExiPlA
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Os aminoácidos possuem isomeria óptica podendo ser tanto L-Aminoácido 
(desvia a luz polarizada para o lado esquerdo) como D-Aminoácido (desviam a luz 
polarizada para o lado direito). No entanto, os únicos aminoácidos encontrados nos 
mamíferos são os “L”, possuindo sempre o grupo amino ligado no lado esquerdo 
do carbono alfa. O único Aa cujo carbono alfa não e assimétrico e a glicina, pois 
possui o carbono alfa ligado a dois hidrogênios.
A classificação dos aminoácidos ocorre através das propriedades da cadeia lateral. 
Deste modo há varias classificações que diferem nos livros. A forma mais simples e 
prática é classificá-los em:
1. Apolar: são aqueles que possuem cadeia lateral apolar (hidrofóbicos-medo 
d’água), ou seja, não se misturam com a água. Não fazem ligação iônica, não 
doam prótons, nem participam de pontes de hidrogênio.
 
2. Polar sem carga: não possuem carga elétrica, ou seja, tem carga nula (nem 
positiva nem negativa).
 
3. Polares com carga negativa (ácidos): possuem cadeia laterais que liberam 
prótons (H+). Podem também ser chamados de polar ionizável negativamente, pois 
tem a capacidade de liberar um próton e então ficar com carga negativa.
4. Polares com carga positiva (básicos): possuem cadeias laterais capazes de 
receber H+. São chamados também de ionizáveis positivamente, pois o grupo 
amina tem a capacidade de receber um H+ e ficar com carga positiva.
Antes de começarmos a aprender sobre a estrutura das proteínas, vamos 
entender os peptídeos. As proteínas são 
chamadas assim quando possuem mais 
de 50 aminoácidos, se tiver menos que 
50, chamo de peptídeos (ainda existem 
outras nomenclaturas dependendo do 
número de aminoácidos-dipeptídeo, 
tripeptídeo, etc).
Os peptídeos são formados pelas 
ligações peptídicas entre os 
aminoácidos. Essa ligação sempre se 
da entre o grupo carboxílico de um 
aminoácido e o grupo amino de outro. 
Ocorre liberação de uma molécula de 
água:
A leitura do peptídeo inicia-se pela 
ponta onde esta o grupo amino e 
termina onde está o grupo carboxílico, 
podemos chamar de N-terminar e C-terminal, respectivamente. Vamos ver agora 
alguns exemplos de peptídeos de importância biológica e suas funções:
1) Glutatião ou glutationa reduzida (GSH):
- possui ação antioxidante;
- proteção contra radicais livres.
2) Vasopressina ou hormônio antidiurético 
(ADH)
Tem por objetivo aumentar a pressão arterial. 
Pode atuar no:
- receptor V1 no leito vascular e com ação 
vasoconstritora;
- receptor V2 nos túbulos renais e efeito 
antidiurético (age nos rins e reabsorve a água, 
não deixando ir uma quantidade grande para 
a urina).
VEJA NO VÍDEO
https://www.youtube.com/watch?v=d65vDyp3M3M&feature=youtu.be
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3) Glucagon
- hormônio peptídico possui 29 aminoácidos;
- é produzido pelas células alfa das ilhotas de 
Langerhans;
- visa aumentar a glicemia, estimulando a 
glicogenólise, gliconeogênese;
- ação contrária a da insulina.
4) Ocitocina;
- hormônio que causa contrações no útero e na 
glândula mamária (Veja o meme ao lado).
O estudo das proteínas pode ser dividido em estruturas, do primário até o 
quaternário. É importante salientar que cada proteína do nosso organismo 
tem uma conformação nativa (que exerce uma função biológica), no qual não 
necessariamente pode alcançar os quatro níveis. Depende do arranjo e das 
ligações entre os componentes dos aminoácidos as proteínas se dividem em 4 
estruturas de ordem crescente de organização:
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA:
2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA: 
é a mais forte, formada apenas por 
ligações peptídicas.
ocorre quando se formam as pontes de 
hidrogênio entre os aminoácidos vizinhos. 
Ligação peptídica + pontes de hidrogênio. As 
duas estruturas da organização secundária 
das proteínas são a alfa-hélice e a folha beta-
pregueada. Observe no esquema abaixo a 
organização da alfa-hélice! Estas pontes de 
hidrogênio a cada 3,6 aminoácidos exatos, 
ou a cada 4 aminoácidos aproximadamente. 
Agora observe a folha beta-pregueada, 
no qual possui pontes de hidrogênio entre 
aminoácidos em paralelo.
Dentro da estrutura secundária podem se formar motivos estruturais ou estruturas 
supersecundárias como: dedo de zinco ou ziper de leucina. Estas estruturas que 
são na verdade uma “mistura” de alfa-hélices e beta-pregueadas com o íon zinco e 
o aminoácido leucina modulam a expressão gênica no nosso DNA.
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3) ESTRUTURA TERCIÁRIA:
Refere-se tanto aos dobramentos quanto ao arranjo final do polipeptídeo.Possui 
domínios, no qual refere-se a unidades de enovelamentos estáveis. A mioglobina que 
transporta e armazena oxigênio nos músculos é um exemplo de proteína que adquire 
sua conformação nativa (ativa) na estrutura terciária.
A estrutura terciaria então resulta de dobras na estrutura da proteína, estabilizadas 
por interações entre os radicais dos aminoácidos. Há quatro tipos de ligações entre 
os radicais:
- iônica (interação entre cargas positivas e negativas)
- covalente (pontes dissulfetos)
- hidrofóbica (interação desses aminoácidos apolares 
que não se misturam com a água)
-pontes de hidrogênio (entre o hidrogênio e oxigênio)
4) ESTRUTURA QUARTENÁRIA:
VEJA NO VÍDEO
- duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades) que interagem, cada 
uma das cadeias apresenta os três 
níveis estruturais citados. Um exemplo 
de proteína com estrutura quaternária 
é a hemoglobina, no qual possui 4 
subunidades (duas alfas e duas betas).
- é mantida com todos os tipos de 
ligações;
-As subunidades são ligadas por 
ligações não-covalentes.
A desnaturação das proteínas é a alteração da estrutura das proteínas sem a 
ruptura das ligações peptídicas. A estrutura primária da proteína, desta forma, é a 
única que não e rompida.
 
 Os agentes desnaturantes mais comuns são: 
- ácidos e bases fortes: afetam o grupo amino e o carboxílico, doando ou 
recebendo prótons dependendo do pH;
-alterações na temperatura: afetam as ligações por pontes de hidrogênio e todas 
citadas na estrutura terciária;
-ureia: solvente orgânico que desestabiliza a proteína;
- mecaptometanol: rompe as pontes dissulfeto;
-detergente: interfere nas propriedades dos aminoácidos polares e apolares;
-raio X: alteração física que interfere nas ligações que organizam a proteína.
 A proteína desnaturada tem redução na solubilidade, aumento da digestibilidade 
e perda da atividade biológica. 
https://youtu.be/AWPhPycsijk
https://youtu.be/AWPhPycsijk
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2. Carboidratos
Os carboidratos são as moléculas orgânicas mais 
abundantes na natureza. Eles possuem uma grande 
variedade de funções, que incluem o fornecimento 
de energia na dieta, a composição de elementos 
estruturais, protetores, lubrificantes e sinalizadores 
e também produzem compostos responsáveis pela 
adesão celular. Os carboidratos são poliidroxicetonas 
ou poliidroxialdeídos, ou seja, tem várias hidroxilas 
(OH) e um grupamento funcional (aldeído ou cetona).
As classes dos carboidratos: são divididos em monossacarídeos ou açúcares simples 
(constituído por apenas uma molécula), oligossacarídeos (cadeias curtas de unidades 
de monossacarídeos unidas por ligações glicosídicas; inclui os dissacarídeos), 
polissacarídeos (polímeros de açúcar com mais de 20 monossacarídeos) e 
glicoconjugados (glicídeos ligados a proteínas ou a lipídeos). Vamos entender um 
pouco mais sobre os açúcares mais simples, os monossacarídeos.
- MONOSSACARÍDEOS
DISSACARÍDEOS -
São sólidos, cristalinos, incolores e solúveis em água. A maioria apresenta sabor 
adocicado. Apresentam esqueleto com átomos de carbono unidos através de 
ligações simples. Quando o grupo carbonil está na extremidade, o monossacarídeo 
é uma aldose e, quando está em outra posição, uma cetose. Monossacarídeos com 
3 e até 7 carbonos recebem nomes especiais: trioses, tetroses, pentoses, hexoses e 
heptoses.
Consistem em dois monossacarídeos unidos covalentemente por uma ligação 
glicosídica. Os principais exemplos de dissacarídeos são: lactose, sacarose e trealose.
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- POLISSACARÍDEOS
São conhecidos como glicanos. Diferem no tipo de unidade de monossacarídeo 
repetidas, no comprimento das cadeias, nos tipos de ligação e no grau de 
ramificação. Ex: amido (reserva de glicose das células vegetais; possui dois 
polímeros de glicose, a amilose e a amilopectina), glicogênio (estrutura semelhante 
à amilopectina; formado por unidades de glicose; é mais ramificado e compacto 
que o amido; mais abundante no fígado e nos músculos esqueléticos, celulose 
(estrutura fibrosa resistente e insolúvel em água; encontrada na parede 
celular das plantas; formado por unidades de glicose; suas ligações podem ser 
hidrolizadas pela celulase; não possui ramificações), quitina (polímero de N-acetil-
glicosamina; compõe o exoesqueleto de artrópodos), glicosaminoglicanos (são 
heteropolissacarídeos que formam a matriz extracelular que apresenta consistência 
gelatinosa e preenche o espaço extracelular dos animais, mantendo as células 
unidas e provendo um ambiente poroso para a difusão de nutrientes e oxigênio).
GLICONJUGADOS -
Podem ser proteoglicanos, glicoproteínas e glicolipídeos. Os proteoglicanos são 
moléculas da superfície celular ou do espaço extracelular, na qual os glicosaminoglicanos 
são ligados covalentemente a proteínas secretadas ou de membrana. As glicoproteínas 
são moléculas que possuem oligossacarídeos ligados a proteínas; localizam-se na 
membrana plasmática, no espaço extracelular, no sangue, no golgi, em grânulos 
de secreção e em lisossomos; possuem função de reconhecimento e ligações 
de alta afinidade. Os possuem função de reconhecimento celular. Além disso, 
auxiliam na condução nervosa, na formação de mielina e na sinalização celular.
VEJA NO VÍDEO
VEJA O INFOGRÁFICO
https://youtu.be/iC4z1AWBHSg
https://youtu.be/iC4z1AWBHSg
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3. Lipídeos
Em muitos organismos, óleos e gorduras são as formas principais de armazenar 
energia, enquanto fosfolipídios e os esteróis representam perto de metade da 
massa das membranas biológicas. Existem outros lipídios, embora presentes 
em quantidades relativamente pequenas, desempenham papéis cruciais como 
cofatores enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos que absorvem 
radiações luminosas, âncoras hidrofóbicas, agentes emulsificantes, hormônios e 
mensageiros intracelulares.
Os óleos e gorduras empregados como armazenamento de energia são derivados 
dos ácidos graxos. Os ácidos graxos são derivados dos hidrocarbonetos e seu 
estado de oxidação é mínimo, ou seja, são altamente reduzidos. A oxidação 
completa dos ácidos graxos na célula é altamente exergônica, no qual libera calor 
e tem poder de sintetizar uma grande quantidade de ATP. 
Importante: Você já ouviu falar em LDL e HDL, certo?
Devido a fato da composição de mais 90% de água do nosso sangue, é “difícil 
carregar lipídeos na circulação”, desta forma, estas lipoproteínas (LDL e HDL) 
transportam lipídeos no seu interior hidrofóbico e circulam com facilidade nos vasos 
sanguíneos por possuem moléculas hidrofílicas 
na sua superfície. Resumindo, o LDL dito como 
ruim, só ruim mesmo quando está em excesso, 
pois ele está “levando” colesterol até os tecidos 
(importantes para produção de hormônios 
esteroidais, membrana, etc). Já o HDL faz o 
transporte reverso de colesterol até o fígado, ele 
“recolhe” o colesterol dos vasos sanguíneos.
Sigla: (Low Density Lipoproteins ou Lipoproteínas 
de baixa densidade) 
HDL (High Density Lipoproteins ou Lipoproteínas 
de alta densidade)
Observe no meme baixo para nunca mais 
esquecer o que é LDL e HDL!
NOMENCLATURA - EXEMPLOS:
- ácido palmítico: 16 carbonos e saturados: 16:0
- ácido oléico: 18 C e uma liga dupla: 18:1
VEJA NO VÍDEO
https://youtu.be/cL972MMveTU
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Os ácidos graxos de ocorrência mais frequente têm número par de átomos de 
C em cadeias não ramificadas de 12 a 24 carbonos. As propriedades físicas dos 
ácidos graxos e dos compostos que os contenham são largamente determinadas 
pelo comprimento e pelo grau de insaturação da cadeia hidrocarbônica.
• Quanto maior a cadeia hidrocarbônica do AG e menor o número de ligações 
duplas, menor a sua solubilidade em água.
• Nos compostos totalmente saturados, a livre rotação ao redor de cada ligação 
carbono-carbono confere à cadeia hidrocarbônica uma grande flexibilidade. Uma 
dupla ligação cis força uma curvatura na cadeia.
• Nos animais, os ácidos graxos livres circulam no sangue ligados a uma proteína 
transportadora, a albumina. 
Os triacilgliceróis sãoos lipídeos mais simples, constituídos de ácidos graxos. São 
compostos de 3 ácidos graxos, cada um em uma ligação éster com uma única 
hidroxila do glicerol. São moléculas hidrofóbicas e não-polares.
Os adipócitos são células que, 
entre suas diversas funções, podem 
armazenar triacilgliceróis para utilização 
futura (por exemplo no jejum). Os 
átomos de carbono dos ácidos graxos 
são quimicamente mais reduzidos que 
aqueles dos açúcares e, portanto, a 
oxidação dos triacilgliceróis libera uma 
quantidade de energia maior que a liberada pelos carboidratos. Em alguns animais, 
os triglicerídeos servem, além de reservatório energético, como isolante contra 
temperaturas externas muito baixas. A densidade baixa dos triglicerídeos permite 
a certos animais (por exemplo a cachalote) equilibrar a densidade de seus corpos 
com a água fria circundante, por ocasião de mergulhos em águas profundas.
A maioria das gorduras animais são 
misturas de triacilgliceróis. Já os óleos 
vegetais são compostos principalmente 
formados por ácidos insaturados e, assim, 
são líquidos à temperatura ambiente. 
Eles são convertidos industrialmente em 
gorduras sólidas através da hidrogenação 
catalítica. Os triacilgliceróis contendo 
apenas ácidos graxos saturados são sólidos 
brancos e gordurosos à temperatura 
ambiente (por exemplo, triestearina  
gordura bovina).
12
‘
Os alimentos ricos em lipídios podem rancificar quando expostos por muito tempo 
ao oxigênio atmosférico com a produção de aldeídos e ac carboxílicos de cadeia 
carbônica menor e, portanto, mais voláteis.
 As ceras (outra classificação dos lipídeos) são ésteres de ácidos graxos de 
cadeia longa saturada e insaturada (14 a 36 carbonos) com álcoois de cadeia 
longa (16 a 30 carbonos). Eles possuem propriedades repelentes da água e 
consistência firme.
 Os lipídios de membrana são 
anfipáticos, ou seja, são moléculas que 
possuem uma parte hidrofílica (que 
se mistura com a água) e uma parte 
hidrofóbica (que não possui afinidade 
com a água). Existem diversos tipos de 
lipídeos de membrana, tais como os 
esfingolipídeos, fosfolipídeos, colesterol, 
etc. Vamos observar na imagem 
abaixo a estrutura dos fosfolipídeos, os 
principais componentes das membranas 
biológicas.
Existe um grupo de lipídeos que merece nossa atenção, pois são alvos de muitos 
medicamentos. Estes lipídeos são conhecidos como os eicosanoides, que são 
derivados de um ácido graxo longo, não sendo transportados entre os tecidos pelo 
sangue, mas agem no próprio tecido em que são produzidos. Estão envolvidos na 
função reprodutiva; na inflamação, na febre e na sensação de dor associada à 
doença; na formação de coágulos sanguíneos; na regulação da pressão sanguínea; 
na secreção ácida gástrica. São todos derivados do ácido araquidônico, um 
ácido graxo poliinsaturado com 20 átomos de carbono. Existem três classes: 
PROSTAGLANDINAS, TROMBOXANOS e LEUCOTRIENOS.
 - PROSTAGLANDINAS Agem na regulação e síntese do AMP cíclico (AMPc). 
Algumas prostaglandinas estimulam a contração dos músculos lisos do útero 
durante o trabalho de parto ou menstruação. Outras afetam o fluxo sanguíneo para 
órgãos específicos, o ciclo entre vigília e sono e a sensibilidade de certos tecidos 
a hormônios como adrenalina e o glucagon, outros, ainda, elevam a temperatura 
corporal (febre) e provocam a inflamação, resultando em dor.
 -TROMBOXANOS: São produzidas pelas plaquetas e agem na formação dos 
trombos sanguíneos e na redução do fluxo do sangue para o sítio do coágulo.
 - LEUCOTRIENOS: São sinais biológicos potentes, por exemplo, induzem a 
contração da camada muscular que pavimenta as vias aéreas que conduzem ao 
pulmão. Produção exagerada de leucotrienos provoca ataques de asma.
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4. Núcleotídeos
A estrutura do DNA é composta por uma cadeia 
polinucleotídica em dupla hélice. O esqueleto da 
estrutura é formado por resíduos alternados de 
açúcar e fosfato. Observe a estrutura na imagem 
ao lado:
Nucleotídeo = fosfato + açúcar + base nitrogenada
Nucleosídeo = açúcar + base nitrogenada
O açúcar do DNA é a desoxirribose, sendo que este 
açúcar (uma pentose que tem 5 carbonos) liga-
se com a base nitrogenada (A, T, C ou G) e forma 
uma ligação glicosídica.
Outra ligação importante, é a ligação entre 
nucleotídeos se dá entre a pentose e o, chamamos de ligação fosfo-diéster. Por 
convenção para sequência de bases dá-se de 5’ para 3’, sendo estes números 
relacionados ao número de carbonos das bases nitrogenadas.
Classificação das bases nitrogenadas:
• Bases derivadas de Purina: Adenina e 
Guanina
• Bases derivadas de Pirimidina: 
Citosina, Timina e Uracil
Uma base púrica sempre pareia com 
uma base pirimídica.
Observe o pareamento no meme abaixo, A com T e C com G. 
Note que o uracil ficou sozinho na molécula de DNA.
Ele só vai ser importante no pareamento com adenina (A) lá 
no RNA.
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A estrutura do DNA tem orientação antiparalela das duas fitas, além de 
momplementariedade das duas fitas de DNA. Isto ocorre devido à forma e 
propriedades das pontes de hidrogênio entre A e T (duas pontes de H), bem como 
C e G (três pontes de H), apresentando especificidade. Há também interações de 
empilhamento entre as nuvens eletrônicas das bases, efeitos hidrofóbicos, forças 
iônicas (açúcar-fosfato tem carga negativa, interação com cátions), forças de Van 
der Waals e ligações covalentes.
A estrutura do RNA difere do DNA no açúcar, no qual temos a ribose. Em relação 
à base nitrogenada, há uma Uracila no lugar de Timina. Normalmente encontrado 
como uma única cadeia polinucleotídica. Exceto em determinados vírus, o 
RNA não é material genético e não precisa servir de molde para a sua própria 
replicação.
O RNA ribossômico (rRNA) desempenha papel estrutural e é o mais representativo, 
75%). Já o RNA mensageiro (mRNA) funciona como intermediário entre gene e 
maquinaria de síntese proteica. Temos também o RNA transportador (tRNA) que é 
o adaptador entre códons e AA.
Temos alguns RNA que funcionam de papel regulador na transcrição (iRNA). 
Algumas moléculas têm papel enzimático, chamados de ribozimas.
VEJA NO VÍDEO
https://www.youtube.com/watch?v=l91oYdwZmkw&feature=youtu.be
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5. Vitaminas
As vitaminas são compostos orgânicos fundamentais para o bom desempenho do 
nosso organismo. Podem ser classificadas em lipossolúveis e hidrossolúveis.
Primeiramente, veremos as vitaminas lipossolúveis (KADE) são compostos 
isoprenoides, que são sintetizados pela condensação de unidades de isopreno.
- VIT K: cofator lipídico necessário para a coagulação sanguínea normal. Age na 
formação da prototrombina que é uma enzima proteolítica que hidrolisa ligações 
peptídicas específicas nas proteínas sanguíneas fibrinogênio, convertendo – o 
em fibrina (proteína fibrosa insolúvel que mantém a estrutura do coágulo). A 
deficiência da vitamina resulta em deficiência de coagulação.
- VIT A: essencial para visão, sua deficiência causa pele seca, xeroftalmia, 
membranas mucosas secas, desenvolvimento e crescimento retardado, cegueira 
noturna.
- VIT D: é também chamada de colecalciferol, é 
derivada do colesterol. Forma – se normalmente 
na pele em uma reação fotoquímica catalisada 
pelo componente ultravioleta da luz solar. A vit 
D3, por si mesma, não é biologicamente ativa, 
mas é o precursor de 1,25 – diidroxicolecalciferol, 
um potente hormônio que regula a absorção de 
cálcio no intestino e o equilíbrio entre liberação 
e deposição de cálcio e fósforo nos ossos. A 
deficiência causa raquitismo.
- VIT E: tocoferóis. A deficiência causa pele 
escamosa, fraqueza e atrofia muscular e 
esterilidade. Previne o dano oxidativo aos lipídios 
das membranas celulares. Os tocoferóis reagem as formas mais reativas do 
oxigênio, protegendo os ácidos graxos insaturados da oxidação.
No último tópico do nosso Ebook “DESCOMPLICANDO AS BIOMOLÉCULAS”, 
veremos as vitaminas hidrossolúveis:
- Vitamina C (ácido ascórbico) é importante para o tecido conjuntivo, atuando 
na síntese de colágeno (necessário para a atividadede uma enzima específica, 
atuando como cofator). A deficiência de vitamina C leva a sangramento nas 
gengivas, dentes podres e feridas escorbutos. Esta vitamina pode ser encontrada 
em frutas cítricas, tais como acerola, laranja, etc.
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 A vitamina B1 ou tiamina, possui sua forma ativa o Pirofosfato de Tiamina (TPP)
TPP é importante em reações de produção de ATP e particularmente importante 
no Sistema Nervoso. A deficiência de tiamina diminui a disponibilidade energética 
e pode causar o Beribéri: é uma doença severa cujos sintomas são astenia, ataxia, 
nistagmo, oftalmoplegia e neuropatia. Além disso, a deficiência pode levar a 
Síndrome de Wernicke - Korsakoff : ocorre principalmente em alcoolistas crônicos; 
causa apatia, perda de memória, movimentos rítmicos dos olhos. As fontes 
alimentares são: carne de porco, cereais integrais, camada externa dos grãos. 
 A vitamina B2 ou riboflavina, possui nas suas formas ativas, FAD e FMN. Está 
relacionada com produção de ATP e ação antioxidante. Fontes: leite, ovos, fígado, 
língua, alguns peixes, vegetais folhosos verdes. Sua deficiência causa dermatite, 
queilite (inflamação dos lábios), glossite (inflamação da língua).
 A vitamina B3 ou niacina, possui em suas formas ativas, NAD+ e NADP+. São 
coenzimas em reações de oxi-reduções;
Ação desintoxicante quando degrada etanol;
Pode ser formada endogenamente a partir de triptofano (leite e chocolate);
Fontes: grãos integrais, cereais, leite, fígado, galinha, ervilha. A deficiência da 
Vitamina B3 causa Pelagra cujos sintomas são dermatite, diarréia e demência. A 
pele se torna eritematosa, seguida de atrofia e de hiperpigmentação. Associa-se 
com o alcoolismo crônico.
 A vitamina B5 ou também chamda de ácido pantotênico é componente da 
coenzima A. É necessário ao metabolismo de glicídios, lipídios, e proteínas. Está 
presente em grandes quantidades nos ovos, fígado, cereais integrais, peixe, frango, 
queijo, feijão, flora intestinal.
 A vitamina B6 é precursora de um grupo formado por piridoxina, piridoxal e 
piridoxamina. A vitamina combinam-se com fósforo, originando Piridoxal Fosfato, 
coenzima para diversas enzimas. As fontes alimentares desta vitamina estão no: 
trigo, milho, gema de ovo, fígado, melão, levedura de cerveja, repolho, etc. Sua 
deficiência pode causar anemia e distúrbios nervosos. Entretanto, seu excesso é 
tóxico, causando sintomas neurológicos.
 A vitamina B7 ou biotina é uma coenzima das reações de carboxilação, 
transportando CO2. As fontes destra vitamina estão das próprias bactérias do 
trato gastro-intestinal, bem como na nossa dieta através da ingestão de fígado, 
leite, nozes, gema de ovo. Na clara de ovo, há a avidina que impede a absorção de 
biotina.
Por fim, o ácido fólico vitamina B9, possui sua forma ativa o Tetrahidrofolato. É 
necessário na síntese de alguns aminoácidos, de purinas e de timidina, sendo 
sua principal função é síntese de ácidos nucléicos. As células que são formadas 
e destruídas rapidamente são alvos da deficiência de ácido fólico, por exemplo 
as hemácias. As fontes de ácido fólico estão nos vegetais de folha verde, frutas, 
fígado, cereais, integrais, etc. A deficiência atraso causa atraso no crescimento, 
anemia megaloblástica e defeitos no tubo neural no feto.
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A vitamina B12 ou cobalamina atua em reações enzimáticas essenciais ao 
organismo, é essencial para a saúde do metabolismo do sistema nervoso. 
É armazenada significativamente no fígado e sua absorção no intestino é 
facilitada pelo fator intrínseco (uma proteína) secretado pelo estômago. As fontes 
alimentares são: fígado, rim e coração de ruminantes, moluscos bivalves (por 
exemplo, as ostras). Sua deficiência causa a anemia perniciosa, que é uma anemia 
megaloblástica associada à degeneração do sistema nervoso.
Referências:
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SMITH, C., LIEBERMAN, M., MARKS, A. D. BIOQUÍMICA 
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chloebrasil-sinto-que-meu-corpo-precisa-de-vitamina-d-dde-
dinheirc/48918
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https://youtu.be/FpWCy9d1FNw