Resumo Lipídeos e Proteínas

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- O que são os lipídeos? 
> São moléculas importantes no metabolismo corporal como um todo; 
> Podem ser sintetizadas pelo organismo, exceto os ácidos graxos essenciais; ácidos 
graxos essenciais são aqueles em que o nosso organismo não sintetiza em quantidades 
suficientes para suprir as necessidades no organismo, portanto eles devem ser fornecidos 
por meio da dieta, esses ácidos graxos são principalmente o ácido linoleico e o ácido 
linolênico. 
> Exercem no organismo funções energéticas (9Kcal/g), estruturais e hormonais; a energia 
fornecida tem a finalidade de metabolizar os lipídeos no nosso organismo. 
> Insolúveis em água e são extraídas das células e tecidos por solventes orgânicos, como 
clorofórmio, éter, acetona,benzeno; 
> Importante constituinte de biomembranas; a nossa membrana celular é formada por uma 
bicamada lipídica com glicolipídios, fosfolipídios… 
 
- Lipídeos: constituinte de membrana; 
- Principais funções: 
> componentes estruturais (fibras nervosas); 
> coenzimas (vitaminas A, K e CoQ); 
> precursores de hormônios derivados de esteróis (regulação da pressão sanguínea, 
dilatação vascular); 
> transporte de lipoproteínas; 
> proteção da alteração de temperatura corporal; 
> proteção mecânica; 
> regulação do sistema imune e do processo inflamatório 
 
- Características das gorduras: 
~ Vegetais e Animais 
> Animais herbívoros: gordura mais saturada; 
> Porco e galinha: menos dura; 
> Peixes: mais macias (AGCL insaturado, 20-22ºC) 
 
~ Gordura vegetal: líquidas – insaturadas; 
> Gordura de côco: saturada, com baixo ponto de fusão (8-12°C) 
 
- Classificação dos Lipídeos 
- LIPÍDIOS SIMPLES: 
> Gorduras neutras ( mono - di e triglicerídeos); 
> Ácidos graxos (Ácidos Graxos Saturados (AGS), Ácidos Graxos Monoiinsaturados (AGM-
MUFA), Ácidos Graxos Poliinsaturados (AGP-PUFA)); 
> Ceras. 
 
~ Os triglicerídeos podem também ser chamados de triglicérides 
> Os TAG estão presentes em óleos e gorduras, um dos mais simples é a triestearina, que é 
conhecido como sebo, encontrado nos animais; a triestearina é formada de 3C, 3 hidroxilas, 
porém ao se ligar a acidos graxos, ela faz uma ligação éster e perde o hidrogênio da 
hidroxila, se formando em triestearina. 
> As Ceras são formadas por uma ligação carbonila, que se liga a um ácido graxo em cada 
um dos seus lados, como no caso da cera de abelha, com o ponto de fusão de 60-82 graus. 
 
- Lipídios Simples: Triglicerídeos 
 
> Importante armazenamento energético, presentes nas células adiposas; 
> Inclui: óleos, gorduras, ceras e compostos relacionados 
> Glicerol se liga a hidroxila do ácido graxo, formando uma ligação éster e o triacilglicerol. 
 
- Função dos Lipídios 
> Estrutura básica das membranas celulares; 
> Precursor de hormônios, ácidos biliares, vitamina D; 
> Proteção órgão e nervos contra lesões traumáticas; 
> Isolante térmico; 
> Transporte e absorção de vitaminas lipossolúveis; 
> Poupam tiamina; dos macronutrientes, os lipídeos e carboidratos são os principais 
fornecedores de energia (calorias), mas em situação em que o indivíduo não tem quantidade 
suficiente de carboidrato e gordura e não consegue energia por esses dois macronutrientes, 
ele pode usar as proteínas para o fornecimento de energia, nesse caso, a tiamina (vitamina 
B1) ela atua como coenzima para a metabolização das proteínas para a liberação destes 
como fonte de energia, mas precisaria de uma boa quantidade de tiamina para a 
metabolização; ou seja, em quantidades ideais de carboidratos e lipídeos, como a proteína 
não precisará ser usada, a tiamina é poupada. 
> Saciedade - isso porque o lipídeo diminui a secreção gástrica, que por consequência 
também diminui o tempo de esvaziamento; 
> Palatabilidade do alimento; 
> Veículos para resíduos de pesticidas; alimento rico em pesticida é levado pelas gorduras 
para o nosso organismo. 
 
- Lipídeos Eicosanóides: 
> Lipídeos semelhantes a hormônios, pois produzem substâncias que atuarão como 
hormônios em locais que são sintetizados. 
> Prostaglandinas, prostaciclinas, tromboxanos, leucotrienos derivados de AGP, exercem 
importantes funções hormonais; 
> Reduzem a perda de calor do organismo, devido a sua baixa condutividade térmica; 
> Podem se complexar com outras moléculas, formando compostos com diferentes funções 
biológicas: 
 - glicolipídeos (CHO + LIP) 
 - lipoproteínas (LIP + PTN) 
 
- Glicolipídeos 
 
~ Ácido graxo 1 e 2, o glicerol e uma molécula de carboidrato (galactose); galactolipideo; 
> Importante constituintes de membranas, encontrados em maior quantidade no tecido 
nervoso, influenciando na estrutura e função celular; 
> Desempenham importante papel na regulação das interações, crescimento e 
desenvolvimento celulares 
 
- Lipídios Complexos 
> Glicolipídios (AG + Carboidrato + base nitrogenada): podem ser divididos em 
a) Cerebrosídeos: componente do cérebro e do sistema nervoso; 
b) Gangliosídeos: presente nas substâncias cinzenta do cérebro, envolvido na transmissão 
de impulso nervoso nas sinapses, imunidade e sítios de reconhecimento célula-célula; 
c) Glicoesfingolipídios: componentes de superfície celular (células vermelhas, dando 
especificidade ao grupo sanguíneos); 
 
> Fosfolípideos (AG + Ac. Fosfórico + base nitrogenada); 
a) Fosfoglicerídios: polares, componentes das membranas celulares: 
> Lecitina (fosfatidilcolina) 
> Cefalina (fosfatidiletanolamina) 
> Fosfatidilserina 
 
~ Molécula de serina ligada ao ácido fosfórico e mais dois outros ácidos graxos. 
> Fosfatidilinositol 
 
b) Esfingomielina 
 
- Lipídios Complexos: fosfolipídios (FL) 
> Importantes componentes de membranas, pois dão fluidez das membranas; 
> Componentes essenciais da bile, solubilizando o colesterol para que ele passe na 
membrana celular; 
> Importantes na transmissão de sinais através da membrana; 
 
~ Ácido fosfórico com uma molécula de colina e dois graxos. 
 
 
- Estrutura geral dos fosfolipídeos: 
 
 
A imagem acima representa o glicerol ligado a ácidos graxos diferentes e a formação de 
diferentes compostos: 
> ao ligar o ácido fosfórico com uma molécula de colina é formada a fosfatidilcolina; 
> o ácido fosfórico ao se ligar a uma molécula de etanolamina forma o fosfatidiletanolamina; 
> dois ácidos fosfóricos ligados a lipina, formam a cardiolipina. 
 
- Estrutura Geral dos Fosfolipídeos 
 
> A fosfatidilcolina pode sofrer ação da fosfolipase A2, que atua principalmente na posição 2 
da molécula de glicerol, liberando o ácido graxo da molécula 2, formando a 
lisofosfatidilcolina, depois essa molécula (lisofosfatidilcolina) sofre atuação de outra enzima 
que é a lisofosfolipase, que libera o ácido graxo ligado ao carbono 1, e vai se transformar 
em glicerilfosforilcolina, uma outra estrutura fosfolipidica. 
 
 
- Fosfolípideos 
 
> Importante constituintes de membranas, influenciando na estrutura e função celular; 
> Dieta: influencia diretamente na fluidez -> quanto mais fosfolipideos na membrana, mais 
fluída será a membrana; as membranas das nossas células sao formadas de bicamadas, e 
elas são dinâmicas (sempre em movimento), então quando há uma fluidez boa na 
membrana, pode-se saber que a molécula pode entrar do meio extracelular para o meio 
intracelular com mais facilidade; 
> Dieta: estabilidade e suscetibilidade ao dano oxidativo; podemos encontrar ácidos graxos 
monoiinsaturados e poliinsaturados, e quanto maior o número de insaturações, maior seria a 
propensão ao dano oxidativo; 
> AGPI ω: ↑ fluidez das membranas, quando esterificados aos FL de membrana; 
> ↑ Colesterol, ácidos graxos saturados/trans: ↓ fluidez, enrijecem a membrana, podendo 
inibir movimentos transmembranas; 
 
- Lipídeos Rafts (Jangadas) 
> Conceito: Esfingolipídeos nas membranas plasmáticas que tendem a separar-se dos 
glicerofosfolipídios e co-localizar com o colesterol em microdomínioschamados de 
“jangadas lipídicas”. 
 
Estas estruturas lipídicas são resistentes à solubilização de detergentes, o que facilitou seu 
isolamento e caracterização 
> Caveólas: são domínios de lipídios “rafts” invaginados sobre a membrana Plasmática. 
Desempenha papel na sinalização celular e na internalização da membrana. 
 
- Classificação dos Lipídeos: 
- Derivados Lipídicos 
a) Ácidos graxos, mono e diglicerídeos; 
b) Glicerol; 
c) Esteróis: 
- Colesterol e ergosterol - são formados por meio de ligações entre ácidos graxos mais 
simples; o colesterol é de origem animal mas existem moléculas semelhantes dos vegetais, 
como o caso do ergosterol; 
- Hormônios esteróides - derivados principalmente do colesterol do organismo humano. 
- Sais Biliares 
d) Vitaminas lipossolúveis: ADEK - solúveis em lipídeos e por isso entram nessa 
classificação de derivados lipídicos. 
 
- Ácidos Graxos 
> Formados por uma cadeia linear de átomos de carbono ligada a átomos de hidrogênio, na 
extremidade final grupo carboxílico (-COOH - polar) e na outra grupo metil (-CH3 - apolar); 
> Quanto maior tamanho da cadeia - ↓ solubilidade; 
> Podem ser saturados/insaturados; 
> Contém número par de carbonos (mais prevalentes), mas também sintetizamos grupo de 
números ímpares, mesmo em menor quantidade. 
> AGCC: acético, propiônico e butírico. 
> Ácidos Graxos Insaturados: AGI: podem ter isômeria cis e trans. - 
- Mais comuns: 
~ Palmítico e Esteárico (saturados) 
~ Oléico e linoléico (insaturados) 
 
 
- Funções dos Ácidos Graxos, semelhante ao dos triglicerídeos. 
> Transporte de Gorduras; 
> Manutenção da função e integridade das membranas celulares; 
> Parte de ésteres de colesterol e fosfolipídeos; 
> Precursores de prostaglandinas. 
 
(Só a primeira aula) 
 
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● Proteínas 
 
- Aminoácidos e Proteínas 
> São compostos orgânicos complexo mais abundante no corpo; 
> Componente estrutural das células; 
> Contém C, H, O, N e ás vezes S, Fe, P e Co; 
> Primeiro macronutriente a ser considerado essencial; 
> Encontrada nos músculos (43%), tecidos moles, ossos, sangue; 
> Hormônios e enzimas são proteínas; 
> São formadas por aminoácidos. 
 
 
 
● Funções das proteínas 
- Catalisam reações químicas (enzimas). 
- São carreadoras de substâncias (hemoglobina, transferrina, etc). 
- Participam dos mecanismos de contração muscular. 
- Atuam como receptores e transportadores de membrana. 
- Atuam na proteção do organismo (sistema imunológico). 
- Participam dos processos de coagulação sanguínea. 
- São hormônios: regulam o metabolismo. 
- Controlam e regulam a transcrição e a tradução gênica. 
- Tem função estrutural. Interferem na termogênese e na saciedade. 
- Servem como “materiais de construção” para o crescimento e a reparação de 
tecidos; 
- Ajudam a manter a composição líquida e mineral de vários líquidos do corpo; 
- Ajudam a manter o equilíbrio ácido-básico de vários líquidos do corpo ao atuarem 
como tampões; 
- Fornecem um pouco de combustível para as necessidades de energia do corpo; 
- São partes integrantes da maioria das estruturas do corpo como pele, tendões, 
ligamentos, membranas, músculos, órgãos e ossos. 
 
● Definição: 
- Macromoléculas cuja unidade estrutural são os aminoácidos; 
- Termo utilizado para moléculas compostas de mais de 50 aa ligados entre si 
por ligações peptídicas; 
- Peptídeos: proteínas com menos de 50 aa. 
 
~ Aminoácidos: 
- Natureza: ~ 300 aa. 
- Proteínas nos seres vivos compostas por 20 aa primários. 
- Fonte dos aa primários é a dieta. 
- aa secundários: derivados dos primários. 
 
 
● Classificação das proteínas quanto suas estruturas: 
- Estrutura primária: é uma sequência básica de cadeia de aminoácidos que vão de 
ligando por meio de ligações peptidicas. 
- Estrutura secundária: Ocorre nos aminoácidos quando há uma ligação entre as 
sequências, principalmente com ligações de hidrogênio; estrutura em alfa hélice. 
- Estrutura terciária: Ocorre quando certas atrações entre essas ligações ocorrem, e 
as alfas hélices e os beta pregueada (folha beta) elas se dobram formando a 
estrutura terciária. 
- Estrutura quaternária: uma proteína que consiste em mais de uma cadeia de 
aminoácidos, então tem mais de uma estrutura terciária ligada a ela. 
 
~ A estrutura tridimensional da proteína influencia na digestibilidade e valor 
nutricional. 
~ Essas estruturas podem ser desnaturadas, o processo de desnaturação é aquele 
processo onde, principalmente, as enzimas digestivas irão agir no organismo, desde 
a boca que atuarão quebrando as ligações, ate que todas sejam quebradas, 
separando os aminoácidos para serem absorvidos no organismo; a desnaturação 
também ocorre na preparação do alimento, no aquecimento há um processo de 
desnaturação, ou quando colocamos uma base ou um ácido forte numa estrutura 
mais complexa (como a terciária e quartenária), que abrirá essa estrutura 
possibilitando que as enzimas digestivas atuem facilmente nessa estrutura. 
~ A estrutura primária é de extrema importância, não podemos destrui-la totalmente 
numa preparação de alimento, pois a estrutura primária ao chegar ao nosso 
organismo por meio da dieta e havendo o processo de mastigação/digestão, 
dependendo da posição dos aminoácidos, algumas enzimas irão agir quebrando 
esses aminoácidos e pequenos peptídeos, e será de acordo com essa liberação (a 
partir da quebra) que o nosso organismo terá uma maior ou menor possibilidade de 
absorção desses aminoácidos. 
 
 
 
 
● Classificação dos aminoácidos: 
- Pode ser classificada de acordo com sua cadeia lateral, que tem enzimas específicas 
que irão quebrar em pontos específicos de acordo com a cadeia lateral ou ligação 
peptídica do aminoácido.
 
- As cadeiras laterais são predominantemente básicas. 
 
 
● Podem ser classificado nutricionalmente: 
- Indispensáveis: não podem ser sintetizados no organismo em quantidade suficiente 
para suprir a necessidade dieta valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, 
treonina, metionina, lisina e histidina (o intestino das crianças e principalmente 
recém-nascidos vão amadurecendo, então eles não possuem uma síntese adequada 
de histidina, não é indispensável nessa fase) . 
- Dispensáveis: Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros aa ou de 
metabólitos de compostos nitrogenados -> alanina, ácido aspártico, asparagina, 
ácido glutâmico e serina. (nosso organismo sintetiza a todo momento). 
- Condicionalmente indispensáveis: Necessitam ser ingeridos na dieta quando a 
síntese endógena não alcança a necessidade metabólica -> arginina, cisteína, 
glutamina (a glutamina é importante principalmente em situações de traumas, ela é 
requerida em uma quantidade maior, pois ela serve de energia principalmente para 
as células de defesa que são os leucócitos), glicina, prolina e tirosina. 
~ Ex: arginina não pode ser sintetizada em quantidade suficiente no período de crescimento; 
cisteína e tirosina podem ser sintetizados da metionina e da fenilalanina; glutamina pode ser 
sintetizada a partir do ácido glutâmico e da amônia em situações de trauma grave e no 
jejum; glicina pode ser sintetizado a partir da serina. 
 
 
20 aminoácidos mais encontrado nas estruturas do organismo; prolina é diferente nos 
termos de estrutura dos outros aminoácidos, ela é um iminoácido pois ela tem um nitrogênio 
dentro de um ciclo pentano, e os derivados dela também são iminoácidos. 
 
 
- Duas moléculas de cisteínas resulta em uma molécula de cistina; a característica 
especial da cisteína é que ela possui um radical com enxofre. Ligando as cisteínas 
esses radicais de enxofre irão se unir e formam uma ponte de sulfeto, formando, 
dessa forma, a cistina. 
 
● Aminoácidos indispensáveis, dispensáveis e condicionalmente indispensáveisna 
dieta humana. 
 
 
● Classificação das proteínas conforme o tipo de aminoácido: 
- Completas: Contêm teor equilibrado de aa, tanto qualitativa quanto 
quantitativamente; pois ela tem todos os oito aminoácidos indispensáveis. ex: 
proteínas dos alimentos de origem animal, como carnes, ovos e leite e seus 
derivados. 
- Incompletas: Apresentam deficiências de um ou mais aminoácidos essenciais; 
proteínas dos alimentos de origem vegetal estão nessa categoria; os cereais, 
leguminosas… Ex: proteína de soja que é deficiente em metionina, os cereais são 
deficientes em lisina (arroz, milho…), a ideia de combinar arroz + feijão foi uma ideia 
para um alimento complementar a deficiência do outro; (lisina + metionina) 
 
● Composição de estrutura proteica: 
- Simples: são aquelas que, por hidrólise, fornecem apenas aminoácidos: 
~ Fibrosas: 
- Cadeias polipeptídicas que se organizam em um arranjo paralelo ao longo de 
um eixo -> fibras ou filamentos, é o caso do músculo dos animais em geral 
que consumimos; 
- Pouco solúveis, de consistência rígida e têm normalmente funções 
estruturais. 
- Colágeno, queratina (unha, chifre…) e elastina. 
~ Globulares: 
- Cadeias polipeptídicas enoveladas em estruturas esféricas ou globulares. 
- Funções dinâmicas na célula. 
- Anticorpos, a maior parte das enzimas, os hormônios e muitas proteínas 
carreadoras, como a albumina (a albumina é a proteína mais encontrada no nosso 
corpo e é multifacetária, pois possui diversas funções; é uma proteína de alta 
qualidade, e no nosso plasma sanguíneo a albumina auxilia no transporte de 
macronutrientes importantes, como o ácido graxo e outros compostos, como as 
pesticidas que são encontradas nos alimentos) e a hemoglobina. 
- Conjugadas: combinadas com outros grupos, além dos aminoácidos (grupo 
prostético): 
~ Lipoproteínas: grupo proteíco de aminoácidos + grupo prostético (compostos que 
não são proteicos); 
- São complexos de lipídios com proteínas. 
- Lipídios: TG, PL, colesterol ou derivados ligados à proteína. 
- Têm função estrutural (associação com membranas de organelas celulares) e 
de transporte de lipídios. 
- HDL, VLDL, IDL, LDL e quilomícrons são as lipoproteínas; 
- Na gema do ovo: lipovitelinas e lipovitelininas, que agem como 
emulsificantes; por isso a gema de ovo é um composto emulsificante e auxilia 
em preparações de diversos alimentos; 
~ Glicoproteínas: 
- Ligadas co-valentemente às moléculas de glicídios. 
- Capazes de formar soluções altamente viscosas. 
- Fito-hemaglutininas do feijão: quando não inativadas -> problemas na absorção e 
aproveitamento dos nutrientes; tem função anti-nutricional e são encontradas 
principalmente nas leguminosas, por isso a importância da cocção dessas 
leguminosas. 
- Ovomucina -> uma das responsáveis pela alta viscosidade da clara do ovo. 
~ Metaloproteínas: 
- Complexos de metais com proteínas. 
- O metal pode estar fortemente ligado (hemoglobina e mioglobina) ou ligado mais 
fracamente e facilmente removível (ligações de Fe, Cu e Zn com ovoalbumina e do 
Fe com ferritina). 
- Muitas dessas ligações permitem que os metais sejam solubilizados e transportados 
nos pHs fisiológicos dos fluidos orgânicos. 
~ Fosfoproteínas: 
- Possuem grupo fosfato na molécula. 
- É o caso da caseína do leite e vitelina da gema do ovo. 
~ Nucleoproteínas: 
- Complexos de proteínas básicas com ácidos nucléicos encontrados no núcleo 
celular. 
- É o caso das histonas e protaminas. As histonas são complexos muito importantes 
que estão presente no DNA e que auxiliam exatamente naquela estrutura do alfa 
hélice do DNA. 
 
 
● Funções metabólicas dos aminoácidos: 
- Aminoácidos precursores de compostos não-proteicos: 
 
 
● Classificação das proteínas 
- Quanto a sua solubilidade em diferentes solventes: 
~ Albuminas: Facilmente solúveis em água e coaguláveis pelo calor (albumina do ovo e do 
soro do leite); por isso que, quando o ovo está cru a albumina é translucida, e quando sofre 
a ação do calor ela fica um “branco leitoso”, o soro do leite quando está suspensa ele está 
totalmente separado e depois, quando sofre ação do calor, os grumos são formados. 
~ Globulinas: Insolúveis ou moderadamente solúveis em água, porém sua solubilidade é 
aumentada pelo acréscimo de sais (cloreto de sódio); coaguláveis pelo calor; 
(imunoglobulinas plasmáticas; importante imunoglobulinas de defesa do nosso organismo, 
globulinas do músculo e as globulinas das sementes). 
~ Glutelinas: Insolúveis em soluções salinas diluídas, são principalmente encontradas no 
glutén; solúveis em ácidos ou bases diluídos; encontradas principalmente em cereais 
(glutenina do trigo e do milho); o glutén é formado a partir dessas protéinas do trigo e do 
milho, e dependendo do indivíduo, ele pode ter intolerância ao glutén. 
~ Prolaminas: Insolúveis em água e em soluções salinas e solúveis em soluções alcoólicas; 
encontradas em sementes de cereais (zeína do milho e a gliadina no trigo). 
~ Escleroproteínas: São praticamente insolúveis: solubilização requer ação de agentes de 
degradação das moléculas (ácidos e bases, detergentes e dispersantes); são proteínas 
fibrilares (colágeno, queratinas, fibroína, elastina); proteínas fibrilares compõe 
principalmente os musculos, na questão da carne que ingerimos, as carnes são mais rígidas 
devido a essas proteínas fibrilares. 
~ Histonas: Solúveis em água e liberam, pela hidrólise, grande quantidade de aminoácidos 
básicos; combinadas com os ácidos nucleicos (estão presentes nas nucleoproteínas). 
~ Protaminas: Fortemente básicas; não contêm S, tirosina e triptofano; associadas aos 
ácidos nucléicos. 
 
 
- O pool de aminoácidos é a gama de aminoácidos provenientes da dieta, da proteína 
corporal e da síntese de aminoácidos não-dispensáveis; porém, necessitamos de 
boa parte dos aminoácidos ressintetizados; 
- Compostos nutricionais não protéicos: porfirina, creatina, neurotransmissores, 
purinas, pirimidinas e outros compostos nitrogenados. 
- Excesso de aminoácidos que não necessitamos no organismo podem entrar na via 
glicolítica (síntese de glicose), podem estar também participando de corpos 
cetônicos, ácidos graxos e esteróides (principalmente os carbonos de aminoácidos 
entrando como corpos cetonicos, ácidos graxos e esteróides); 
- CO2, água e ATP = fonte de energia. 
 
● Digestão das Proteínas 
- Metabolismo das proteínas; 
 
- O processo de digestão começa pela boca; mas na boca não se tem enzimas para 
degradar as proteínas que estão na boca; 
- Se tem diversos hormônios, mensageiros responsáveis pelas sínteses de enzimas 
digestivas nesse processo de digestão; 
- O processo se inicia no estômago, pâncreas e no intestino delgado; 
- Tanto no estômago, quanto no pâncreas e no intestino delgado se tem uma liberação 
de enzimas, e essas enzimas geradas são na forma de zimogênios (inativas), elas 
tem um pequeno peptídeo formando a proteína, pois a partir do momento que essas 
enzimas são sintetizadas nos locais não ocorra uma auto-degradação, isso porquê 
se a enzima já estivesse ativa, ela poderia degradar a mucosa, pois temos as 
proteínas dos tecidos, das mucosas… E por isso ficam na sua forma inativa, que é 
nomeado de zimogênio, sendo ativada só para o seu uso com a clivagem do 
pequeno peptídeo já mencionado; 
 
● Fase gástrica da digestão: 
- Chegada de alimento no estômago > distensão > liberação da gastrina 
(primeiro hormônio a ser liberado neste processo digestivo) > a gastrina 
promove a liberação do HCl > o HCl faz a desnaturação das proteínas; a 
desnaturação proteica pode ocorrer por cocção do alimento, elas abrem a sua 
estrutura, expondo mais as estruturas das proteínas (quaternária, terciária, 
secundária e primária; que é a estrutura mais importante, pois a primária se 
tem os peptídeos ligados, e é nessas ligações peptídicas que as enzimas irão 
atuar); 
- pH ácido:libera pepsinogênio (primeira enzima liberada, mas é liberada na 
forma de zimogênio - inativa) > em pH ácido se transforma na pepsina > 
início da digestão protéica. 
~ Após este início: PEPSINA ATIVA PEPSINOGÊNIO; enquanto estiver 
sendo liberada pepsinogênio a pepsina irá ativar esse pepsinogênio; a 
ativação do pepsinogênio é a quebra deste até que a enzima fique ativa. 
- Ação da pepsina: hidrólise das proteínas em pequenos peptídios, 
clivando preferencialmente grupos amino dos peptídeos que tenham 
anéis aromáticos como cadeias laterais: podem agir em vários 
pontos entre as cadeias polipeptídicas; preferencialmente em cadeias 
com anéis aromáticos será onde a pepsina irá agir. 
 
● Digestão das proteínas - resumo: 
 
- A própria digestão gástrica estimula a fase pancreática, que libera a 
colecistoquinina e secretina. 
 
● Fase pancreática: 
- Proteínas que deixam o estômago: Mistura de proteínas não digeridas, polipeptídeos 
e aproximadamente 15% de aa livres. 
- Quimo (mistura dos aminoácidos e alimentos), contendo peptídios e aa gerados 
estimulam secreção da secretina e da CCK (células endocrinas duodeno) -> suco 
pancreático (enzimas + bicarbonato): o bicarbonato propicia o aumento do pH 
intestinal. 
- Pepsina (pH ótimo aproximadamente 1,8) -> no duodeno tem ação bloqueada, pois 
o duodeno chega a um pH 6,5 a partir do momento que o bicabornato vai ser 
liberado para aumentar o pH do duodeno. 
- Suco pancreático: endopeptidades (tripsina, quimotripsina, elastase - enzimas 
importantes que atuam dentro) e exopeptidades (carboxipeptidase e aminopeptidase; 
enzimas que atuam na extremidade) -> zimogênios: tripsinogênio, 
quimiotripsinogênio, proelastase e procarboxipeptidases. 
- Produtos da digestão estomacal estimulam a secreção de enteroquinase (enzimas 
presentes no enterócito) pela mucosa intestinal; os enterócitos vão preferir absorver 
os aminoácidos livres; 
- Tripsiniogênio é ativado pela entroquinase (enteropeptidase) -> tripsina -> hidrolise 
ligações contendo Lis e Arg; a tripsina tem especificidade com os aminoácidos lis e 
arg. 
- Tripsina ativa quimiotripsinogênio (tripsina), proelastase (elastase), 
procarboxipeptidase A e B (carboxipeptidase A e B); 
- Quantidade de enzimas secretadas pelo pâncreas: pode ser regulada pelo teor de 
proteína na luz intestinal; com muita proteína o pâncreas vai sendo cada vez mais 
ativado para liberar cada vez mais os zimogênios, que por consequência vai ativar 
cada vez mais vai ativar as enzimas do intestino; 
~ Tripsina vai se ligando à proteína dietética até que esteja em excesso. 
~ Quando isso acontece, a tripsina livre no intestino envia sinal ao pâncreas para 
reduzir a síntese de tripsinogênio; tripsina em excesso resulta em tripsinas livres no 
intestino, ela estando livre vai sinalizar no pâncreas para que ocorra a redução de 
síntese de tripsinogênio; tripsina em excesso é danoso para o pâncreas, pois 
sobrecarregaria o pâncreas; 
 
● Fase Intestinal 
- Produtos finais: mistura de aa livres (40%) e pequenos peptídios (60%) de 2 a 8 aa. 
- Digestão dos peptídeos até aminoácido é completada pelas múltiplas peptidases das 
microvilosidades, principalmente do duodeno e jejuno. 
- Aminopeptidases e as dipeptidases: desdobram polipeptídeos remanescentes em 
tripeptídeos e dipeptídeos e alguns aa; de preferência serão quebrados até ter 
aminoácidos livres, pois são facilmente absorvidos. 
- Tripeptídeos, dipeptídeos e aa são facilmente transportados através da membrana 
das microvilosidades para o interior do enterócito -> peptidases específicas para os 
tipos de ligações restantes entre os aa vão completar esse processo de liberação. 
- Após digestão, aa passam para o sangue circulante; em seguida os aminoácidos vão 
para o fígado e no fígado sofrendo novamente processos metabólicos ou sínteses ou 
degradação de outros compostos. 
 
- No lúmen do intestino teriam algumas enzimas fazendo a quebra do 
polipeptídeo com mais de 8 resíduos de aminoácidos; 
- A digestão de oligopeptídeos de cadeia curta é extracelular com enzimas que 
estariam na borda em escova; 
- Os aminoácidos entrariam no enterócito complementando o processo de 
digestão, tanto de cadeia longa, quanto de cadeia curta. 
 
● Resumo da fase da digestão de proteínas: 
 
 
 
 
 
● Absorção dos Aminoácidos 
- Epitélio intestinal apresenta mecanismos eficientes de transporte para absorver aa 
livres, dipeptídeos e tripeptídeos. 
- Absorção de aa: transporte ativo ou facilitado de aminoácidos, utilizando-se 
carreadores, que são as enzimas já mencionadas. 
- Isômeros L dos aa: ativamente transportados através da mucosa, com envolvimento 
da vitamina B6; é uma coenzima muito importante (pirididoxal-fosfato). Sistema ativo 
de absorção: gasto de energia e carreadores: 
~ Sistema para o transporte de aminoácidos neutros. 
~ Sistema para o transporte de aminoácidos básicos (lisina, arginina, histidina). 
~ Sistema para o transporte de aminoácidos ácidos (aspartato e glutamato). 
~ Sistema para o transporte de prolina e hidroxiprolina, que tem formato diferente de 
aminoácidos, sendo, no caso, iniminoácidos. 
- Ocorrem na presença simultânea do transporte de sódio. 
- Sistemas carreadores estão localizados na borda em escova: carreador possui sítios 
de ligação para a molécula de aminoácidos e para o íon sódio, transportando 
consigo o aminoácido que será captado no espaço intracelular 
- Aumento da concentração intracelular do aa -> gradiente de sua concentração 
interna em relação ao sangue -> difusão do aa para o sistema porta até o fígado. 
- O processo de digestão é um processo importante e automático, pois havendo o 
processo de digestão com a proteína sendo hidrolisada, vai haver uma ativação dos 
sistemas carreadores e o organismo aproveita boa parte dos aminoácidos que são 
quebrados, absorvem e esses aminoácidos caem na veia porta e afim. 
 
● O transporte de aminoácidos é essencial para evitar perdas destes na urina, pois 
temos a absorção, cai na corrente sanguínea, serão reabsorvidos no rim, e também 
temos o aminoácido no fígado, caindo na regulação sistêmica, vão ao fígado e serão 
utilizados para a síntese proteica; porém, existe um limite superior para a 
intensidade do transporte de cada tipo de aminoácido nos túbulos renais; se uma 
quantidade superior de aminoácidos for consumido, os tubulos renais não tem uma 
capacidade para reabsover todo esse aminoácido, eles tem um limite. 
- Quando um aa atinge concentrações muito elevadas no plasma e no filtrado 
glomerular, o excesso que não pode ser ativamente reabsorvido é perdido na 
urina, por isso temos na urina marcadores de perdas de aminoácidos, como a 
creatinina que é um marcador de perda, pois temos que ter um controle, pois 
se sabe que o excesso não vai fazer com que ocorra uma reabsorção. 
- LIMIAR PLASMÁTICO: a partir do qual cada aminoácido que começa a ser 
perdido na urina apresenta-se acentuadamente reduzido, pois os sistemas 
transportadores apropriados para a reabsorção ativa de certos aminoácidos 
quase sempre são deficientes ou ausentes no epitélio tubular renal; pode se 
perder não só pelo excesso, mas pode perder também quando se há um 
desequilíbrio. 
 
● Metabolismo dos aminoácidos 
- Após absorção intestinal, os aas. são transportados diretamente ao fígado através do 
sistema porta. 
- Seguem duas rotas: anabólica ou catabólica. 
- A direção a ser tomada (catabólica ou anabólica) depende do suprimento de a.as. 
nos alimentos e das necessidades do organismo; se tiver uma quantidade grande de 
aminoácidos na dieta o organismo tentará aproveitar uma grande parte na síntese 
proteica, mas se pode ter uma rota catabólica, onde o excesso será catabolizado 
como fonte de energia ou como formação de ácidos graxos com uma consequente 
deposição de lipídeos no tecido adiposo. 
- A regulação está sobre amplo controle hormonal;leptina (saciedade), por exemplo. 
- Os tecidos de substituições mais ativos são: plasmáticos, mucosa intestinal, 
pâncreas, fígado e rins. (são renovadas sempre) 
- Os músculos, a pele e o cérebro são menos ativos. (perda menor) 
- O fígado é o órgão regulador do catabolismo de aas. Indispensáveis, com exceção 
dos ramificados que são degradados principalmente pelo músculo esquelético. 
- Do “pool” de aas. que chegam no fígado: 
- 17% são catabolizados 
- 20% são utilizados para a síntese protéica 
- 23% são liberados para a circulação sangüínea como aas. Livres. 
 
~ ROTA ANABÓLICA: os aas. serão constituintes das ptns. corpóreas, enzimas, hormônios, 
proteínas estruturais. Podem também ser constituintes de compostos nitrogenados do 
organismo. 
~ ROTA CATABÓLICA: quando existe uma quantidade de aas. acima do necessário para a 
síntese de proteínas teciduais e dos vários compostos nitrogenados não protéicos, estes 
são utilizados como energia ou armazenados como gordura. 
 
- O fígado é o principal local para a desaminação e transaminação e para outros 
estágios iniciais do metabolismo de aminoácidos. (inclusive a síntese de aminoácidos 
dispensáveis). 
 
● Reação de transaminação e desaminação oxidativa 
 
~ As duas reações são reações que mais diretamente em que os aminoácidos eles vão 
se transformar em alfa-cetoglutárico (transaminação), e essa reação é também chamada 
de ping-pong, pois ele também pode ser invertida, onde o alfa-cetoglutárico pode ser 
transformado em ácido glutâmico; alanina pode ser transformado em ácido pirúvico e o 
ácido pirúvico também pode ser transformado em alanina. 
~ Desaminação: um grupo amino eles são perdidos, havendo uma transformação em 
alfa-aminoácido, no caso da vitamina B2 (Flavina) e na presença da enzima ele perde um 
hidrogênio, formando uma dupla ligação de composto intermediário, depois libera amônia 
se transformando em alfa-cetoácido. 
 
● Ciclo da Glicose-Alanina, também chamado de via importante do estado de jejum. 
- Essa via ocorre quando um indivíduo está em um estado de jejum, gerando a 
deficiência proteica naquele momento, resultando em uma degradação das 
proteínas musculares, liberando aminoácidos livres, e não somente os livres, 
os outros aminoácidos serão quebrados e liberados para o grupamento 
amina. 
- Nessa via (glicose-alanina), no músculo, havendo essa liberação de 
grupamento amino, a glicose que está presente no musculo vai ser utilizada 
como fonte de energia (transformada em piruvato), e esse piruvato pode 
receber o grupamento amino e se transformar em alanina, pela reação de 
transaminação. 
- A alanina atua como um transportador de amônia e piruvato no musculo. 
- Em atividade anaeróbica vai até o fígado depois de toda essa transformação, 
então o piruvato se transforma em alanina, o alanina cai na corrente saguínea 
e vai até o fígado. 
- No fígado, a alanina pode ser utilizada na necessidade de síntese de glicose 
para se transformar em piruvato e o piruvato vai para a síntese de glicose, cai 
na corrente sanguínea e assim sucessivamente… 
- A alanina pode também ser quebrada e numa presença de um outro alfa-
cetoácido, ela pode liberar grupamento amino e se formar em glutamato, o 
glutamato entra na reação de transaminação e desaminação; esse glutamato 
é importante, ele é descrito como uma molécula especial, pois está sempre 
envolvido com a liberação de grupamento amino para a síntese de outros 
compostos e é também receptor de grupamento amino, formando a glutamina 
(forma não tóxica de transportador de amônia), a glutamina não deixa a 
amônia livre ir para a corrente sanguínea. 
- Amônia livre na corrente sanguínea e em excesso pode ser tóxica. 
- Ou a amônia pode ser transferida ao piruvato (produto da glicólise muscular) 
pela ação da Ala-aminotransferase (ALT) – FORMA ALANINA 
 
 
 
● Regulação hormonal do metabolismo protéico: 
~ Hormônio do crescimento: 
- Aumenta a velocidade da síntese protéica, determinando aumento da quantidade de 
proteínas teciduais no estado de jejum, por exemplo, que existe a necessidade. 
- Estimula o transporte de aa através das membranas celulares e ou, acelera o 
processo de transcrição e tradução de DNA e RNA para a síntese protéica. 
- Aumenta a liberação de depósitos de gordura, tornando-a disponível para a 
produção de energia -> reduz a oxidação de aa, que se tornam disponíveis aos 
tecidos para a síntese protéica. 
~ Insulina: 
- Acelera o transporte de aa para as células -> estímulo para a síntese protéica. 
- Aumenta a disponibilidade de glicose para as células, de modo que o uso de 
aminoácidos para a produção de energia diminui. 
~Glicocorticóides: 
- Diminuem a quantidade de proteínas na maioria dos tecidos, enquanto elevam a 
concentração de aa no plasma; catabolismo de aminoácidos nos tecidos. 
- Promovem a cetogênese a partir dos aminoácidos disponíveis no plasma; a 
cetogênese exacerbada pode ocasionar uma acidose que é um ambiente tóxico. 
~Testosterona e estrogênio: 
- Testosterona: aumenta a deposição de proteínas em todos os tecidos do organismo, 
incluindo as proteínas contráteis do músculo. 
- Estrogênio: determina ligeira deposição de proteínas, porém seu efeito é muito 
menor do que o da testosterona. 
~Tiroxina: 
- Aumenta a velocidade do metabolismo de todas as células e, portanto, afeta 
indiretamente o metabolismo protéico, se houver quantidade insuficiente de CHOs e 
Lip para a produção de energia. 
- Presença de quantidades adequadas de CHOs e de Lip e do excesso de aa nos 
líquidos extracelulares -> aumentar a velocidade da síntese protéica. 
 
 
~ A uréia e a creatinina são filtrados nos rins; 
~ A capacidade do ciclo hepático da uréia excede as velocidades normais de produção de 
amônia e os níveis normais de amônia sérica são baixos; 
~ Na insuficiência renal a uréia e a creatinina se elevam no sangue: provocam desordens 
neurológicas 
 
- Os aminoácidos vão cair na veia porta no processo de absorção, vão chegar ao 
fígado. No fígado, no processo de degradação, vão se separar os esqueletos de 
carbono do grupamento amino, no grupamento amino o nitrogênio é utilizado 
principalmente para a formação de uréia, essa uréia vai pra corrente sanguínea até o 
rim e no rim ele reabsorve, principalmente o nitrogênio, para uma nova síntese de 
aminoácidos; 
- O próprio musculo metaboliza os aminoácidos, principalmente os de cadeia 
ramificada, e esses aminoácidos originam outros produtos ou se transformam em 
fontes de energia; 
- Em processos onde se precisa de energia, com uma intensidade musculatura ativa, 
em uma atividade física por exemplo, se tem o processo de energia rápida que é 
feita através da creatina fosfato, processo rápido de liberação de energia e essa 
creatina fosfato vai liberar um ATP e formar um metabólito que é a creatinina, essa 
creatinina vai pra corrente sanguínea. 
- A creatinina também seria um marcador para perda de aminoácidos e metabolização 
de aminoácidos. 
 
● Recomendações Nutricionais 
- O que acontece com as proteínas se não for ingerido as quantidades necessárias de 
calorias em forma de carboidratos ou lipídios? A proteína será utilizada como fonte 
de energia no lugar dos carboidratos e lipídios, o que não é interessante. 
- O que acontece caso um indivíduo consuma quantidades de proteína muito acima do 
recomendado? A proteína em excesso também pode ser transformada em ácidos 
graxos, sendo depositados como lipideos no tecido adiposo. 
- O que acontece caso um indivíduo não consuma quantidades mínimas de proteínas 
recomendado? Terá uma deficiência de aminoácidos essenciais, podendo se 
transformar em dois casos clínicos que são provenientes das deficiências proteicas. 
~ Kwashiokor e Marasmo. 
 
- Defeitos Metabólicos Envolvendo Proteínas e Aminoácidos: 
- Proteínas e desnutrição: Privação de proteínas, calorias ou ambos: síndrome -> 
desnutriçãoenergético-protéica; 
- Pode ser aguda ou crônica. 
- Pode ocorrer em crianças: retardo no crescimento (peso e altura). 
- Formas graves: marasmo e kwashiorkor. 
 
- Proteínas e doenças cardiovasculares: 
~ Consumo de proteínas em excesso pode ocasionar em doenças cardiovasculares? 
Sim, pois alimentos ricos em proteínas, geralmente são ricos em gorduras saturadas. 
~ Alimentos ricos em proteínas -> ricos em gorduras saturadas -> correlação entre 
proteínas animal e doenças cardiovasculares. 
~ Por outro lado: substituição de proteína animal por proteína vegetal (soja) -> 
redução do colesterol sérico em muitas espécies. 
 
- Kwashiokor: 
- A dieta habitual é escassa em energia e proteína, resultando em uma deficiência 
calórico-protéico; 
- As principais características são: 
~ Retardo no crescimento; 
~ Perda de gordura subcutânea e muscular 
~ Lesões de cabelos (textura, cor, sem brilho, queda) generalizadas ou localizadas 
(sinal da bandeira); 
~ Edema que se localiza principalmente nas pernas, mas que pode atingir todo o 
corpo; 
~ Redução das proteínas séricas, havendo uma redução da pressão oncótica com 
um extravasamento de líquidos = EDEMA. 
 
- Marasmo: 
~ Forma crônica de desnutrição; 
~ Ocorre mais frequentemente em menores de 18 meses; 
~ A quantidade ingerida é insuficiente para cobrir as necessidades metabólicas e de 
crescimento normal; 
~ A criança com marasmo avançado é muito magra, com evidente perda de massa 
muscular, extremidades muito delgadas e abdômen às vezes proeminente; 
~ A face tem uma aparência de “velho” ou “simiesca”. 
- Sinais Clínicos: 
~ Peso muito baixo (peso por idade inferior a 60% do peso previsto para a idade); 
~ Retardo no crescimento (baixa estatura para a idade) e gordura cutânea escassa 
ou ausente; 
~ Diarréia, infecção respiratória, parasitoses e tuberculose comumente estão 
presentes, bem como sinais de carências de micronutrientes, como xeroftalmia 
(deficiência de vitamina A), deficiência de vitamina B, anemia ferropriva e outras. 
~ O estado de ânimo pode ser mais ansioso do que apático. A temperatura corporal 
tende à hipotermia. 
 
● Desordem metabólica de aminoácidos também pode resultar em: 
- Hiperhomocisteinemia: é o excesso da síntese de homocisteína, essa reação é 
irreversível, mas quando não ocorre, ocasiona em uma síntese elevada de 
homocisteína; é fator de risco independente para DCV: homens brancos com 
homocisteína elevada têm 3x mais chances de ter ataque cardíaco; homocisteína é 
um marcador para saber se um indivíduo tem ou não riscos cardiovasculares. 
- Fatores que poderiam elevar a homocisteína: café em excesso, deficiências na 
ingestão de vitaminas do complexo B (B6, B12 e folato; o folato esta diretamente 
ligado na via de metabolismo de metionina e homocisteína). 
- Proteínas e câncer: 
- Idem a DCV -> difícil separar dos lipídios; proteínas com excesso de lipídeo tem um 
risco maior para doenças cardiovasculares. 
- Correlação entre ingestão de proteína animal e certos tipos: cólon, mama, rins, 
pâncreas, próstata). 
- Proteínas e perda óssea em adultos (osteoporose): 
- Proteína em excesso acelera a perda óssea. 
- Excreção de cálcio aumenta com o aumento da ingestão protéica. 
- Razão Cálcio/Proteína (RCP) da dieta. 
- Razão ideal: não estabelecida. 
- No entanto...mulheres jovens que ingerem recomendações têm razão maior que 20 
mg Ca para cada g de proteína ingerida. 
- Maior ingestão de proteína em relação a menor ingestão de Ca -> perdas de cálcio. 
- Por outro lado...aumento moderado na ingestão de Ca e na prática de atividade 
física seria um efeito protetor. 
- Proteínas e controle do peso corporal: 
- Saciedade: Proteínas > carboidratos > lipídios (eutróficos ou excesso de peso). 
- Hipóteses: 
~ Alta concentração de aminoácidos na corrente sanguínea observada após a 
ingestão das proteínas estimula a liberação de hormônios anorexígenos e insulina 
que agem na saciedade. 
- Hipótese 2: Presença da proteína no lúmen intestinal e o aumento da 
concentração de aminoácidos após o processo digestivo estimulam a 
secreção da CCK ocasionando na diminuição da ingestão alimentar. 
- Natureza da proteína ingerida: diferenças na saciedade -> poucos estudos. 
~ Termogênese Induzida pela Dieta: Proteínas (20 a 30%) > carboidratos (5 a 
10%) > lipídios (0 a 3%); se a síntese proteica é aumentada junto com o 
consumo de ATP, essa metabolização estaria associada a maior ingestão 
desse macronutriente; 
- Hipótese: aumento da síntese protéica e do consumo de ATP para a síntese 
das ligações peptídicas, bem como outros aspectos do aumento do turnover 
protéico associado à maior ingestão deste macronutriente. 
- Por outro lado... Fontes de proteínas são fontes de lipídios = aumento do 
peso???.. 
 
 
● Recomendações Nutricionais: 
- Fornecimento adequado de proteína é essencial para manter a integridade da 
célula e suas funções; 
- Recomendação de proteína -> necessidade biológica de AA 
- A recomendação protéica deve satisfazer às necessidades fisiológicas de 
todos os indivíduos de determinada faixa etária, gênero e estado metabólico. 
● DRI para proteínas: 
 
 
- Para garantir que a quantidade recomendada de ingestão de proteínas irá 
satisfazer às necessidades é necessário ingerir quantidade adequada de 
calorias provenientes de carboidratos e lipídeos; 
- É fundamental considerar a quantidade e a qualidade da proteína ingerida; 
- Uma proteína é considerada de alto valor biológico quando contém todos os 
aminoácidos essenciais em proporções adequadas; 
- Recomendações são feitas baseadas em proteínas de alto valor biológico -> Dieta 
mista correções devem ser feitas; 
- O valor nutricional de uma proteína pode ser estimado através da comparação do 
seu perfil de aminoácidos com um perfil de referência (FAO) – Escore Químico; 
 
● Fonte alimentar de proteínas: 
- Melhores fontes de proteína da dieta: Alimentos de origem animal; 
 ~ Contêm todos os AA indispensáveis e em quantidades balanceadas. 
- Proteínas de origem vegetal: são deficientes em um ou mais AA 
indispensáveis. 
 ~ Não devem ser as únicas fontes de proteína da dieta. 
- As leguminosas (soja, feijão, vagem, ervilha) apesar de deficientes em 
metionina, possuem valor biológico que mais se aproxima dos alimentos de 
origem animal. 
- Importância da mistura arroz+feijão -> lisina e metionina 
 
 
● Recomendações de proteínas em casos específicos: 
- Dietas Vegetarianas: 
- Diferentes tipos de vegetarianismo: 
~ Ovolactovegetariana: inclui ovos, leite e derivados na alimentação; 
~ Lactovegetariana: inclui apenas leite e derivados; 
~ Ovovegetariana: inclui apenas ovos; 
~ Vegetariana estrita, pura: não inclui nenhum derivado animal; 
~ Vegano -> é o termo utilizado para indivíduos que além de seguir uma dieta 
vegetariana estrita, não utiliza produtos de origem animal como couro, lã, 
seda, assim como produtos testados em animais. 
~ Os vegetarianos estritos teriam maiores chances de deficiência de 
aminoácidos essenciais. No entanto, a combinação de alimentos reduz esse 
risco -> é de extrema importância a combinação de diferentes fontes. A 
combinação de arroz com feijão é classicamente valorizada pela 
complementaridade de suas proteínas. 
 
 
 
● Fatores Antinutricionais: tem nos vegetais; 
 
- Inibidores de proteases são proteínas que se unem com as enzimas como as 
tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidases e inibem essas enzimas, prejudicando a 
digestão das proteínas; 
- Lectinas se ligam as plaquetas e formam trombos e coágulos não desejáveis.