Resumos de Prova Bioquímica - P1

Prévia do material em texto

Resumos Bioquímica - P1 
(Pertence ao Grupo Isógeno) 
_________________________________________________________________________ 
 
AMINOÁCIDOS 
 
Proteínas​: 
São macromolecules + abundantes das células 
Expressa a informação genética 
São obtidas a partir de um mesmo conjunto de 20 aminoácidos em combinações e 
sequências diferentes 
 
Funções dos aminoácidos​: 
Compõem peptídeos e proteínas 
Atuam como precursores de: cetoácidos, Aminas biogênicas, glicose, nucleotídeos, heme 
creatina 
Atuam como neurotransmissores: glutamato, aspartato e 
Transporte: grupos amino 
 
Estrutura do aminoácido: 
 
 
Terminal carboxila (C terminal) terminal amina (N terminal) 
Possuem centro quiral (exceção: glicina) 
Possuem cargas elétricas e o grupamento R que irá definir o tipo de aminoácido 
A carga do aminoácido irá influenciar no pH do meio 
As interações entre as biomoléculas são estereoespecíficas 
 
Aminoácidos não-essenciais​: o corpo pode sintetizar. 
Alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, taurina, etc 
 
Aminoácidos essenciais​: o corpo não consegue sintetizar. É obtido via alimentação 
vegetal e animal. 
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. 
 
Aminoácidos condicionalmente essenciais​: são aminoácidos que devido a patologias, 
não podem ser sintetizados pelo corpo humano. 
É uma condição 
arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina e tirosina 
 
Ocorre a reciclagem de aas das proteínas, logo, eles não precisam ser obtidos 
necessariamente via alimentação. 
 
Abreviação dos aminoácidos​: 
Alanina - ala 
Arginina - arg 
Ácido aspártico - asp 
Asparagina - asn 
Cisteína - cys 
Ácido glutâmico - glu 
Glutamina - gln 
Glicina - gly 
Histidina - his 
Isoleucina - ile 
Leucina - leu 
Lisina - lys 
Metionina - met 
Fenilalanina - phe 
Prolina - pro 
Serina - ser 
Treonina - thr 
Triptofano - trp 
Tirosina - tyr 
Valina - val 
 
 
 
 
A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH: 
 
 
 
Os aminoácidos possuem a capacidade de sofrer ionização e possuir uma carga + e outra - 
● Zwitterion ou Ponto Isoelétrico: ocorre quando há presença de ambas carga no 
mesmo aminoácido e ao mesmo tempo, obtendo-se então uma forma neutra. 
Apenas ocorrerá isso em condições de pH neutro, uma vez que em pH ácido há maior 
quantidade de espécies carregadas + e em pH básico há maior concentração de espécies 
carregadas - 
Um zwitterion pode atuar tanto como um ácido (doando prótons) quanto como uma base 
(recebendo prótons) 
 
Titulação de aminoácidos​: 
 ​Titulação​: adição gradual de uma base em uma solução ácida até chegar em um pH ácido 
Avalia o ponto de viragem (do pH da solução) 
 
Ionização dos aminoácidos​: 
Em meio aquoso os aminoácidos agem como ácido ou bases 
Quanto maior o pka, menor será o ka e consequentemente menor será o pH 
Forma protonada: pka > pH 
Forma desprotonada: pka < pH 
A desprotonação dos grupos ácido e amino produzem uma curva de titulação típica 
 
Na titulação de aminoácidos temos: ​pka = - log ka 
pka do grupo -COOH = (pk​1​) 
pka do grupo -​+​NH​3​= (pk​2​) 
 
 
A partir da curva de titulação podemos identificar o ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. 
A titulação é importante para determinar o meio adequado para a funcionalidade de 
determinadas enzimas 
 
Ponto Isoelétrico​: valor de pH onde a carga líquida do aminoácido é igual a zero 
Se o aminoácido for submetido a um campo elétrico, ele não apresentará movimento, 
devido à ausência de carga. 
Quando o aminoácido não tiver um grupo R ionizável, o seu pI pode ser calculado pela 
média dos pka dos grupos amina e carboxila ​pI = ½(pk​1​+pk​2​) 
 
PROTEÍNAS 
 
● Peptídeos são polímeros ligados por ligações peptidicas 
● Os aminoácidos estão ligados através do esqueleto nitrogênio-carbono que perfaz a 
ligação peptidica 
● Os aminoácidos se comportam no meio de acordo com a interação entre as cargas. 
Outros fatores também associados são a conformação e a atuação das proteínas. 
 
- Até 100 aas (10KD) - peptídeo 
- Mais de 100 aaa - proteína 
 
—> Ligação Peptidica: ocorre entre a hidroxila da região C terminal com o H da região N 
terminal, ocorrendo uma síntese por desidratação, ou seja, há uma condensação. 
 
Peptídeo 
- oligopeptideo: poucos aminoácidos 
- polipeptídeo: muitos aminoácidos 
 
—> Função Biológica: 
Desenvolver funções biológicas dentro do organismo (exs: hormônios de vertebrados, 
ocitocina, insulina, glucagon, venenos de fungos, etc) 
 
 
 
(As extremidades carboxo terminal e amino terminal encontram-se ionizáveis) 
 
—> Fluxo da Informação Gênica 
O encadeamento de aminoácidos não é aleatório, ele segue um padrão determinado pela 
expressão genica (depende da disponibilidade de aminoácidos) 
 
 
Proteínas 
- moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células (fundamentais sob 
aspectos da estrutura e função celulares) 
- 50% ou mais do seu peso seco 
- diferentes espécies de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica 
diversa 
- A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas 
- Importância: funções no organismo, grande parte das enzimas são proteínas; 
enzimas existem em porções muito pequenas. 
 
—> Funções da proteína: 
- Catalisadores 
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis 
- Armazenamento (ferritina) 
- Veículos de transporte (hemoglobina) 
- Hormônios 
- Anti-infecciosas (imunoglobulina) 
- Enzimática (lipases) 
- Nutricional (caseína) 
- Agentes protetores 
 
- —> Grande variedade de funções na célula (podem ser divididas em dois grandes 
grupos): 
- Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e 
contração, por exemplo 
- Estruturais: Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a 
sustentação estrutural da célula e dos tecidos. 
 
- —> Classificação das Proteínas 
1. Quanto a Composição: 
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
 
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não 
peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, 
lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
 
- 2. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: 
- 
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
 
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as 
proteínas de estrutura e função mais complexas. 
 
3. Quanto à Forma: 
- Proteínas Fibrosa: Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes 
aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por 
longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria 
pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos 
cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos 
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas 
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são 
formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. 
 
- Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos 
esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos 
moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as 
proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. 
 
- Proteínas Homólogas: São proteínas que desempenham a mesma função em 
tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças 
estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 
 
—> Organização Estrutural das Proteínas: 
• Estrutura primária: 
- define a função da proteína 
- interações peptidicas 
- nível mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da 
molécula 
 
- • Estrutura secundária: 
- interações peptidicas e interações (pontes de hidrogênio) intramoleculares-> uma 
molécula (alfa hélice) e intermoleculares -> + de uma molécula (beta pregueada) 
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente 
 
- • Estrutura terciária: 
- arranjo especial de todos os resíduos de aminoácidos da sequência polipeptídica 
- o que mantém a estrutura terciária são as interações entre as cadeias laterais dos 
aminoácidos (1- ponte salina; 2- ponte de hidrogênio; 3- interação hidrofóbica; 4- 
ponte dissulfeto) 
- 
- • Estrutrura quaternária: 
- são interações entre subunidades de estruturas terciárias que atuam separadamente 
em subunidades ou em sistemas de cooperação 
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, 
e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. 
 
—> 
Agentes desnaturantes 
(desnaturação é a quebra da estrutura que confere a confirmação nativa da proteína por 
agentes químicos ou físicos tendo como consequência a perda da funcionalidade protéica); 
- temperatura 
- pH 
- solventes orgânicos (álcool e acetona) 
- Ureia 
- Detergentes 
 
—> Purificação de proteína (isolar a proteína) 
1. Lise do tecido/células -> extrato bruto: libera a proteína pro meio 
2. Precipitação de proteína (salting out): obter a proteína isolada 
 
(Precipitação da proteína) 
 
 
● Diálise 
- membrana semipermeável contendo em seu interior um extrato bruto de múltiplas 
proteínas que permitirá a saída por difusão para o meio extramembranar da proteína 
de interesse 
 
● Cromatografia 
- solução concentrada (extrato bruto: diferentes proteínas) com uma matriz (associada 
a um cromógeno - da a cor ao bandiamento; diferenciação das proteínas) sólida que 
irá gotejar e a proteína irá sucessivamente migrar por densidade 
 
● Cromatografia de troca iônica 
- carga oposta à da proteína (positiva ou negativa) aplicada a um extrato bruto 
- precipitação por interação iônica com as cargas do meio com a da proteína 
- pouco seletiva 
 
● Cromatografia de gel de filtração 
- seletiva 
- gel de diferentes porosidades, trabalha também com a densidade porém essa 
funciona pelo tamanho 
- proteínas de menor peso molecular migram menos que a de maior peso molecular 
(mais leves) 
 
● Cromatografia de afinidade 
- mistura proteica (extrato bruto) onde é aplicado um ligante específico para a proteína 
desejada 
- mais seletiva de todas 
 
 
—> Métodos de quantificação de proteína (pegar a parte purificada e analisar quanto da 
proteína se obteve) 
 • Ensaios baseados no cobre 
- quantificação por Lowry 
- quantificação pelo BCA 
 
 • Ensaios baseados em corante 
 
—> Eletroforese 
- separação de proteínas em função da sua massa e carga elétrica (amostra - extrato 
bruto - colocada sobre o gel que é inserido numa Cuba de eletroforese que possui 
numa extremidade um ponto de carga negativa e na outra um de carga positiva; 
migração da carga negativa para o polo positivo estimula a migração da proteína 
nesse mesmo sentido, formando então as bandas do gel eletroforetico) 
- agarose (DNA) e poliacrilamida (DNA e proteína): principais matrizes para géis 
- há também a eletroforese em capilar 
- moléculas devem ser coradas para visualização após a corrida eletroforética 
(cromógeno) 
 
ENZIMAS 
 
- São catalisadores bioquímicos responsáveis por vialilizar em quase 100% as 
reações químicas da célula em condições brandas (ph 7, solvente aquoso, 
temperatura ambiente e pressão atm) 
- Grande maioria são proteínas 
 
● Oxiredutase - reações de oxirredução 
● Transferases - transferência de grupos funcionais 
● Hidrolases - reações de hidrólise 
● Liases - eliminação de grupos funcionais para a formação de ligações duplas 
● Isomerases - reações de isomerização 
● Ligases - formação de ligações químicas acopladas a hidrólise do atp 
 
—> Nomenclatura das enzimas 
 
Adição do sufixo “ase” ao nome de seu substrato 
ex: ATP fosfotransferase, transfere um fósforo do atp para a D-Glicose quando estes estão 
reagindo 
 
—> Reações enzimáticas 
- Reação se da em fases 
- Enzima aumenta a velocidade das reações 
- Os catalisadores aumentam a velocidade das reações porque diminuem a energia 
de ativação 
 
 
- Enzimas reduzem a energia de ativação principalmente pela estabilização do estado 
de transição (formado o complexo enzima-substrato - ES;) 
- EP: complexo enzima-produto; produto pronto porém não desacoplado da enzima 
 
 
—> Mecanismo de ação da acetilcolinesterase 
- Presença de inibidores da acetilcolinesterase em inseticidas empregados na lavoura 
geram problemas neuronais 
 
—> Cofatores 
- são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das 
enzimas 
- cofator orgânico: coenzima 
- principal coenzima: vitamina (substâncias orgânicas exógenas, necessárias em 
pequenas quantidades e de natureza química variável). 
- exemplos de cofatores inorgânicos: íons metálicos (cobre, magnésio, etc) 
 
(coenzima remodela o sítio ativo da enzima para facilitar a ocorrência da ação enzimática) 
 
—> Inibidores 
- inibem a ação das enzimas se inserindo nos sítios ativos ou alostéricos impedindo a 
ligação do substrato (a enzima) 
 
● Inibição por feedback negativo 
- reação enzimática ocorre e o produto é formado, entretanto este se liga a um sítio 
alostérico remodelando a estrutura do sítio ativo e impedindo que o substrato que 
lhe deu origem se ligue novamente a esse sítio ativo e gere mais produtos 
 
—> Grupos Catalíticos 
● Catálise geral ácido-base: transferência de prótons 
● Catálise covalente: formação de ligação covalente transitória no ES 
● Catálise por íons metálicos: estabilizam estados de transição 
● As enzimas muitas vezes usam as três estratégias de catálise em conjunto, ex: 
quimiotripsina 
 
—> Fatores que influenciam a atividade enzimática 
1. Temperatura 
2. pH 
3. Concentração de substrato 
 
 
CINÉTICA QUÍMICA 
 
—> O que estuda: 
- constantes de afinidade entre enzima e substrato e dos inibidores (quanto maior a 
afinidade maior a eficiência) 
- condições ótimas de catálise (condições de temperatura, pH e concentração de 
substrato) 
- ajuda a elucidar os mecanismos de reação (afirmar a cinética e o funcionamento da 
enzima em condições pré determinadas) 
- definir a função de uma determinada enzima em uma via metabólica 
 
 
—> Mecanismos enzimáticos: 
● mecanismos de substrato único 
● mecanismos de múltiplos substratos (sítio ativo para mais de um substrato diferente; 
a cinética determina a ordem com que os substratos vão se ligar) 
 
—> Cinética de Michaelis–Menten 
Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do 
substrato (abcissas) e a velocidade de reação (ordenadas). 
As reações catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não 
indica uma resposta linear face ao aumento de substrato, todavia, à medida que [S] 
aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax. 
 
 
- A equação de Michaelis–Menten relaciona a concentração de substrato com a 
velocidade inicial (V0) 
- Km corresponde à concentração de substrato na qual a V0 é igual à metade da 
Vmax 
- O km é único para cada par enzima substrato 
 
—> Constante Catalítica 
 
 
 
—> Inibição Irreversível 
- inibidores irreversíveis são aqueles que se combinam com o grupo funcional da 
molécula, ou destroem, ou formam uma associação covalente estável 
 
CARBOIDRATOS 
 
São moléculas orgânicas 
Possui átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio 
Definidos como: 
Poliidroxialdeídos - ligados a aldeídos -COH 
Poliidroxicetonas - ligados à cetonas 
 
Funções: 
Produção de energia 
Reserva energética 
Matéria prima para síntese de outras biomoléculas 
Estrutura dos aminoácidos nucleico 
Constitui a membrana celular 
 
Classificação: 
● Monossacarídeos: 
Podem ser: 
- Pentoses: ribose ou desoxirriboses 
- Hexose: glicose, galactose, frutose 
Menor forma dos glicídios 
carboidratos simple 
Não hidrolisáveis(não sofrem hidrólise) 
Hidrossolúveis (solúvel em água) 
São sólidos 
Sabor doce 
Cadeia carbônica saturada 
Aldeído ou cetona com 2 ou + grupos OH 
Dextrose: açúcar de 6 carbonos —> monossacarídeo + abundante na natureza 
Nomenclatura: Aldo/ceto + n carbonos + ose 
Possuem centros quirais 
 
Isômeros 
Estrutural de função: mesma fórmula molecular com grupo funcional diferente 
Estereoisomeria ótica: 
- enanciômero: o conjunto da molécula quiral e seu par especular 
Sacarídeo D: OH do carbono quiral de maior número virado para o lado direito 
Sacarídeo L:OH do carbono quiral de maior número virado para o lado esquerdo 
- enantiômero: possui par especular 
- diastereoisômeros: quando um isômero não corresponde à imagem especular do 
outro 
Obs​: ​grupos epímiros​: quando a única diferença entre 2 moléculas é a posição de uma OH 
estando do lado esquerdo e na outra molécula no lado direito 
 
Mutarrotação 
Processo que vai tentar equilibrar os níveis das alfa-moléculas com as beta-moléculas 
Quando colocar a molécula alfa em água ela irá se reorganizar formando a beta e 
vice-versa 
Ocorre de acordo com a necessidade metabólica 
 
Poder redutor 
Sacarídeos que possuem a hidroxila heterosídica livre 
Açúcar redutor: moléculas com uma OH livre em uma das extremidades 
Moléculas alfa e beta não são redutoras. ex: sacarose (não existe um polissacarídeo de 
sacarose pois ela não possui OH livre) 
 
Ligação glicosídica 
Formação de oligossacarídeo e polissacarídeo pela união de monossacarídeos através de 
ligações covalentes liberando água (síntese por desidratação) 
Quando se ligam moléculas de glicose há uma condensação, ou seja, há liberação de água 
Quando se quebra moléculas de Polissacarídeos, há uma hidrólise, ou seja, há absorção de 
água pelo polissacarídeo 
 
● Oligossacarídeo: 
A partir de dissacarídeos até 100 grupamentos de monossacarídeos ligados (500/600 
carbonos) 
Produzem de 2 a 10 monossacarideos por hidrólise total 
São hidrossolúveis 
Sólidos 
Sabor doce 
Podem ser: 
- dissacarídeos: 
maltose (gli+gli/alfa-1,4), 
lactose (gli+galact/beta-1,4) 
sacarose (gli+fru/alfa-1,4) 
 
● Polissacarídeos: 
União de muitos monossacarídeos 
Elevado peso molecular 
Insolúveis em água 
Sem gosto 
Funções: Sustentação, proteção, reserva energética 
Ex: amido, glicogênio, celulose 
Heteropolissacarideos: quitina (pois ela não possui apenas só C, H e O em sua 
composição) 
 
 ​Amido​ (reserva vegetal): 
- Amilose 
20-30% da molécula 
Ligações alfa-1,4 
Arranjo helicoidal 
- Amilopectina 
70-80% da molécula 
Ligações alfa-1,4 e alfa-1,6 (a cada 24 a 30 resíduos de alfa-1,4 terá uma alfa-1,6) 
Estrutura ramificada 
 
Glicogênio​ (reserva animal): 
Ligações alfa-1,4 
Ligações alfa-1,6 ( a cada 8 a 12 resíduos) —> ou seja, ele é mais ramificado que o amido 
Presente no fígado e músculo esquelético 
 
Celulose​ (parede celular das plantas): 
Polímero linear 
Formado por até 15 mil unidades de glicose (lig. Beta-1,4) 
Cadeias empolgadas, compactas e rígidas 
 
Inulina ou frutanos ​(prebióticos): 
Polissacarídeo da frutose 
Possui uma unidade de glicose terminal (origem vegetal) 
 
Polidextrose​: 
Formado por polímeros de glicose obtido pela poli-condensação térmica a vácuo da glicose 
Ligação beta-1,6 
 
Quitina​: 
Componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados 
Parede celular de fungos e algas 
Polímero linear —> formado por unidades de N-acetil-glicosamina (possui uma amina por 
isso é um heteropolissacarídeo) 
 
Glicosaminoglicanos​ (GAG) ou ​proteoglicanos​: 
Cadeias longas 
Não ramificadas 
Composta por unidades dissacarídicas repetidas de N-acetilglicosamina + ácido urônico) 
Heteropolissacarídeos presentes no espaço extracelular de tecidos de animais 
multicelulares 
Ex de GAG: 
ac hialurônico: tec conj, líquido sinovial, vasos sang e cartilagens 
Sulfato de heparano: fígado, pulmão e pele 
Sulfato de condroitina: tecidos ósseos e cartilaginosos 
Sulfato de queratina: córnea 
Heparina: coagulação 
 
Glicoproteínas​: 
- glicoptns produzidas por cels eucarióticas 
Imunoglobulinas 
Hormônios (FSH, LH, T3, T4 e TSH) 
Lactoalbumina (ptn presente no leite) 
Ribonucleases (enzimas que degradam RNA e DNA) 
Componentes de membranas celulares 
Ptns estruturais (colágeno) 
Lubrificantes (mucina, glândulas salivares, mucosas do tecido conjuntivo e secreções da 
mucosa) 
Moléculas transportadoras de vitaminas, lipídios e minerais) 
 
Glicolipídeos​: 
- glicolipídeos produzidos por cels eucarióticas 
Gangliosídeos (lipídeos da cabeça polar de membranas celulares) 
Lipopolissacarideos: membrana gram-negativa de bactérias como ​Escherichia coli e 
Salmonella typhimurium 
Cerebrosídeos: tecido cerebral 
Componentes de membranas celulares e outros 
 
LIPÍDIOS 
 
São biomoléculas com grande variedade estrutural 
Moléculas + leves 
Gorduras, óleos, fosfolipídios, esteróides e carotenóides 
São compostos orgânicos heterogêneos 
Pouco solúveis em água 
Solúveis em solventes não-polares 
Podem estar combinados com proteínas, formando: lipoproteínas 
Podem estar combinados com carboidratos, formando: glicolipídeos 
Participam das membranas biológicas como componentes não proteicos 
Precursores de compostos essenciais 
Agentes emulsificantes 
Isolantes 
Vitaminas (A, D, E, K) 
fonte e transporte de combustível metabólico 
Componentes de biossinalização intra e intercelulares 
 
 
 
Características dos lipídios​: 
Insolubilidade em água 
Armazenamento de energia em animais 
Fosfolipídios e esteróides: principais elementos estruturais das membranas biológicas 
São cofatores enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos fotossintetizantes, 
chaperones (promovem do dobramento das membranas), agentes emulsificantes 
 
Principais funções​: 
Reserva de energia (tecido adiposo) 
Proteção dos órgãos vitais (amortece impactos) 
Isolante térmico (camada + externa do corpo) 
Isolante elétrico (bainha de mielina: rápida propagação de impulsos nervosos) 
Constitui as membranas celulares e mitocôndrias 
 
Classificação​: 
Ácidos graxos e seus derivados 
Triacilgliceróis 
Ceras 
Fosfolipídios (glicerofosfolipídios e esfingosinas) 
Esfingolípidos 
Isoprenoides (moléculas formadas por unidades repetidas de isopreno: HC ramificado de 
5C): constituem os esteróides, vitaminas lipídicas e terpenos 
 
ÁCIDOS GRAXOS 
 
são ácidos carboxílicos 
cadeias com 4 a 36 carbonos 
geralmente, número par de carbonos e cadeias não ramificadas 
Podem ser saturadas ou insaturadas (monoinsaturadas ou poliinsaturadas) 
 
Combustíveis de armazenamento​: 
A oxidação dos ácidos graxos à CO2 e H2O é altamente exergônico (energética/libera 
energia) 
Vantagens de usar gorduras como armazenamento de combustível: 
- Liberam mais que o dobro de energia quando oxidados que o glicogênio e o amido, 
pois seus átomos de carbono estão mais reduzidos 
- São hidrofóbicos, logo, não precisam carregar o peso extra de água que está 
associada aos Polissacarídeos de armazenamento 
 
 Propriedades físicas: 
Determinadas pelo comprimento e grau de insaturação da cadeia 
Cadeia HC apolar: responsável pela baixa solubilidade em água 
Quanto mais longa a cadeia HC e quanto menos ligações duplas, menor será a solubilidade 
Quando se transformam os ácidos graxos cis em trans eles ficam + rígidos em altas 
temperaturas 
 
1. Ponto de fusão 
Influência dos pelo comprimento e grau de insaturação da cadeia 
Ácidos graxos insaturados têm menor PF que os saturados de mesmo comprimento de 
cadeia 
 
Óleos 
- líquido em temp ambiente (baixo PF) 
- Maioria origem vegetal 
- Maioria insaturada 
Gorduras 
- sólida em temp ambiente (alto PF) 
- Maioria origem animal 
- Maioria saturada 
Fazer tabelinha disso aqui !! 
 
TRIACILGLICEROL 
 
São apolares 
São hidrofóbicas 
São insolúveis em água 
Solúveis em compostos orgânicos (álcool, benzina, éter e clorofórmio) 
Podem ser hidrolisados liberando ácidos graxos + glicerol 
Se esta hidrólise e feita em meio alcalino formam-sesais de ácidos graxos —> sabões 
(saponificação) 
São os lipídios + simples 
 
Lipases​: são enzimas que catalisam a hidrólise dos triacilgliceróis armazenados nos 
adipócitos, liberando ácidos graxos 
Os ácidos graxos que liberados nos adipócitos são transportados pelo sangue ligados à 
albumina 
São utilizados por tecidos como fonte energética 
Obs: cérebro e hemácias só usam glicose como fonte energética 
Os triacilgliceróis vindos da alimentação são hidrolisados pela lipase lipoproteica e os 
produtos finais (glicerol e ácidos graxos) ficam disponíveis para as células 
 
Lipídios como reguladores da flutuabilidade em baleias e peixes mergulhadores​: 
 
Nas cachalotes: os triglicerídeos presentes na cabeça são utilizados como compensadores 
pra manter a flutuabilidade neutra durante o mergulho 
Nos tubarões: o fígado funciona como órgão compensador na flutuabilidade devido à 
grande presença de lipídios 
 
A insaturação mantém a fluidez em temperaturas baixas, logo, animais de lugares frios 
possuem ácidos graxos poliinsaturados em maior quantidade 
 
CERAS​: 
 
Misturas complexas de lipídios não-polares 
Reserva de energia 
Impermeabilizantes à água: protege folhas, caule, frutos, pele 
Ésteres: compostos de ácidos graxos de cadeia longa + álcoois de cadeia longa —> 
constituintes principais da maioria das ceras 
ex: cera de carnaúba e cera de abelha 
 
FOSFOLIPÍDEOS​: 
 
Componente da ​bicamada lipídica 
Cabeça polar + cauda apolar = anfipática 
 
Os ácidos graxos formam micelas que possuem uma porção hidrofóbica e outra hidrofílica 
realizando o isolamento de um meio intravesicular 
 
Mosaico Fluido​: 
Permeabilidade seletiva: possui compostos que integram a membrana e favorecem tal 
seletividade 
A orientação das proteínas inseridas na camada é assimétrica 
Maioria das interações entre seus componentes não é covalente 
Moléculas proteicas e lipídicas se movimentam no plano da membrana 
 
 
 
 
Efeito da temperatura na fluidez da membrana​: 
 
 
Lipídios de Membrana​: 
- esfingolipídios 
Não contém glicerol 
Tem como base o aminoálcool esfingosina 
São sítios de reconhecimento biológico 
Ácidos graxos associados ao glicerol desempenham um papel relacionado à composição 
estrutural 
Ácidos graxos associados a esfingosina desempenham um papel relacionado à 
identificação da membrana (São mediadores/receptores) 
 
 
- esteróis 
Colesterol e fosfolipídios podem ser transportadas no sangue associadas a certas proteínas 
Lipoproteínas: lipídios + proteínas 
● LDL (Low Density Lipoprotein): lipoproteínas de baixa densidade 
Transporta colesterol para as células do corpo 
● HDL (High Density Lipoprotein): lipoproteínas de alta densidade 
Transportam principalmente fosfolipídios 
Transportam colesterol para ser eliminado no fígado pela bile 
 
—> ambas podem transportar tanto o colesterol (com destinos diferentes) e os fosfolipídios 
—> o consumo elevado de colesterol pode promover a diminuição da captação colesterol 
pela insuficiência de LDL para toda aquela demanda —> aumentando a deposição de 
lipídios nos vasos, formando as placas de ateroma (aterosclerose) 
—> o consumo de óleos vegetais insaturados (azeite) promove o aumento da produção de 
HDL —> promovendo a eliminação de colesterol 
—> os tipos de ptns encontradas na estrutura do LDL e do HDL são altamente específicas 
para destinar o uso do seu componente “intra-vesicular” 
 
Proteínas de membrana​: 
 
Proteínas integrais: são firmemente associadas a bicamada 
Proteínas periféricas: ligadas por ligações eletrostáticas e pontes de hidrogênio 
Proteínas anfitrópicas: associação reversível com a membrana contendo sítios de ligação