Fundamentos de Bioquímica

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Curso de Pós-graduação a Distância 
 
 
 
 
 
Fundamentos 
de Bioquímica 
 
 
 
 
 
Autor: 
Josimara Nolasco Rondon 
 
 
 
 
 
Universidade Católica Dom Bosco Virtual 
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SUMÁRIO 
UNIDADE 1 - MEMBRANAS BIOLÓGICAS E TRANSPORTE ............................... 04 
1.1 Membranas biológicas .................................................................... .................... 04 
1.2 Transporte ........................................................................................................... 06 
 
UNIDADE 2 - PROTEÍNAS ...................................................................................... 10 
2.1 Classificação ....................................................................................................... 11 
2.2 Organização estrutural ........................................................................................ 13 
2.3 Turnover proteico........................................................................... ...................... 15 
2.4 Síntese proteica............................................................................. ...................... 16 
2.5 Degradação proteica..................................................................... ....................... 17 
 
UNIDADE 3 - CARBOIDRATOS ............................................................................... 22 
3.1 Classificação dos carboidratos ............................................................................ 22 
 
UNIDADE 4 - LIPÍDIOS ............................................................................................. 30 
4.1 Ácidos graxos ...................................................................................................... 30 
4.2 Funções biológicas dos lipídios ........................................................................... 32 
4.3 Degradação de lipídios ........................................................................................ 33 
 
UNIDADE 5 – ENZIMAS ........................................................................................... 38 
5.1 Atividade enzimática ............................................................................................ 41 
5.2 Classificação das enzimas .................................................................................. 41 
5.3 Ligação enzimática .............................................................................................. 43 
 
UNIDADE 6 - RESPIRAÇÃO CELULAR .................................................................. 46 
6.1 Respiração celular, glicólise, ciclo de Krebs e fosforilação oxidativa .................. 46 
 
REFERÊNCIAS ......................................................................................................... 50 
 
 
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INTRODUÇÃO 
 
Os Fundamentos de Bioquimica, neste documento didático, tratará de 
processos considerados fundamentais para a vida. Esses processos serão 
abordados em unidades específicas. 
A unidade 1 abordará membranas biológicas, constituições, ligações e 
transportes nas membranas e permeabilidade seletiva. 
Na unidade 2 as proteínas serão abordadas quanto a sua síntese, funções, 
classificações e organização estrutural e funções dos principais polissacarídeos. 
A classificação dos carboidratos e sua síntese serão vistos na unidade 3. 
Na unidade 4 serão tratados os conceitos de lipídios, acidos graxos e 
funções biológicas. 
Na unidade 5 serão estudadas as enzimas, atividade enzimática, sua 
classificação e ligação enzimáticas e enzimas com mais de uma função. 
E, por fim, as formas de obtenção de energia serão elucidados na unidade 6, 
pela respiração celular, betaoxidação dos ácidos graxos, de carboidratos e de 
proteínas, vias de degradação de aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 1 - MEMBRANAS BIOLÓGICAS E TRANSPORTE 
 
1.1 Membranas biológicas 
As membranas biológicas (membrana celular ou plasmática) estão presentes 
em todas as células, onde células procarióticas apresentam apenas um sistema 
simples de membranas externas enquanto que o grupo das eucarióticas possuem 
várias membranas internas. Além de atuar como barreira também possui outras 
funções importantes. 
As membranas possuem três funções vitais: 
– Atuam na regulagem da passagem (transporte) de compostos e íons de 
um compartimento celular para outro ou entre o interior e o exterior da célula. 
Possui permeabilidade seletiva. 
– Realizam parte da catálise enzimática por conter certo número de enzimas 
ligadas a ela. 
– Possuem proteínas receptoras associadas à superfície exterior das 
membranas que, ao se ligarem a determinados compostos biológicos, 
desencadeiam respostas bioquímicas da célula. 
Sua composição é lipoproteica, sendo 90% de lipídeos e organizados em 
uma camada dupla, com a região polar dos lipídeos em contato com a solução 
aquosa no interior e exterior da célula e as cadeias apolares formando o interior da 
membrana. 
Dentre os lipídeos constituintes da membrana, os fosfolipídeos são os 
principais e sua composição apresenta duas moléculas de ácido graxo esterificadas 
aos primeiro e segundo grupos hidroxila do glicerol. O terceiro grupo hidroxila do 
glicerol forma uma ligação éster com o ácido fosfórico. A bicamada lipídica possui 
cerca de 6 a 9 nm de espessura, possui característica de não rígidas, fluidas e 
muito flexíveis. 
A maioria das moléculas biológicas é solúvel em água, por serem polares 
ou ionizadas no pH fisiológico. Tais moléculas não podem atravessar as 
membranas celulares por simples difusão, devido ao caráter hidrofóbico da 
bicamada lipídica. Apenas a água e outros poucos componentes atravessam 
livremente as membranas sendo que muitos outros metabólitos (ou moléculas 
nutrientes) dependem do sistema de transporte para evitar a impermeabilidade. 
 
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As proteínas das membranas podem ter posições variadas na membrana, 
sendo denominadas periféricas (situadas na superfície) ou integradas (entre a 
bicamada lipídica). 
 
 
 Figura 1 - Membrana Plasmática 
Fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/lipideos.html 
 
 
Estas proteínas possuem várias funções, dentre elas podemos citar as 
proteínas de transporte que participam do movimento de íons e compostos para o 
interior ou exterior e as proteínas receptoras, que atuam na recepção de 
sinalizadores extracelulares e na retransmissão para o interior da célula. Ainda 
podemos citar a presença de algumas enzimas ligadas à membrana que participam 
das reações aeróbicas da oxidação. As membranas dos eucariotas possuem 
também esteróis (o colesterol e compostos análogos nos organismos animais) e os 
fitosterois (nas plantas). 
- Modelo de mosaico fluido 
O modelo elaborado por Singer e Nicholson é o mais aceito hoje e traz a 
coexistência de dois componentes sem a existência de interações fortes que 
provoquem alterações em qualquer um deles. Fato que ocorre com as proteínas e 
os lipídios da membrana. Este modelo admite que a membrana não é uma estrutura 
 
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rígida, existindo movimento das moléculas que a constituem, dotando-se, assim de 
grande fluidez. 
 
 
 
Figura 2 - Diagrama da membrana plasmática. 
Fonte: http://migre.me/gCjTw 
 
 
1.2 Transporte 
 
Pode ser dividido em dois tipos, o transporte passivo e o transporte ativo. 
- Transporte passivo: também chamado de difusão. Não requer energia visto que 
os solutos são transportados do meio onde se encontram em maior concentração 
para o de menor concentração, de acordo com o gradiente de concentração 
(diferença nas concentrações de solutos entre esses dois meios). O transporte 
continua até que as concentrações de uma determinada substância ou íon entre 
dois meiosse igualem, não ocorrendo a utilização de energia. 
- Tipos de transporte passivo 
Difusão simples: Substâncias pequenas e sem carga atravessam a bicamada 
lipídica passando pelo meio dos fosfolipídios. Citamos como exemplos: 
- O2: o oxigênio molecular atravessa a bicamada fosfolipídica por difusão 
simples. No meio intracelular as concentrações de O2 são menores, pois o O2 está 
sempre sendo consumido na atividade de respiração celular. No meio extracelular, 
 
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as concentrações são maiores, pelo fato de estarmos sempre inspirando o ar e 
absorvendo O2 pelos pulmões. 
- CO2: atravessa a membrana em sentido inverso ao do O2, saindo das 
células. Ocorre devido o processo de respiração celular, que consome o O2, e libera 
o CO2 como produto, elevando as concentrações de CO2 intracelulares. 
Difusão facilitada: o transporte é realizado com o auxílio de proteínas 
transportadoras chamadas permeases. É um processo de difusão que tem de ser 
facilitado pelas proteínas, visto que os solutos são íons (possuem carga), ou não 
são moléculas suficientemente pequenas para atravessarem a bicamada 
diretamente ou então são carregadas. As permeases podem ser: 
ü Proteínas canais: formam canais que atravessam a membrana plasmática e 
permitem a passagem de solutos. 
ü Proteínas carreadoras (ou carregadoras): executam o transporte ao sofrerem 
mudanças de conformação, ou seja, sofrem mudanças em sua estrutura 
terciária. 
As permeases apresentam especificidade em relação ao soluto que 
transportam, de forma similar à especificidade que os sítios ativos das enzimas têm 
em relação aos seus substratos. 
 
 
Figura 3 – Proteína integral de membrana. 
Fonte: Voet, (2002). 
 
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Osmose: nesse tipo de difusão, consideramos o transporte ou a passagem apenas 
da água, o solvente, através de uma membrana semipermeável. Ela permite que 
algumas substâncias a atravessem e outras não. No caso da osmose, a água 
(solvente) atravessa a membrana passando do meio com a menor concentração de 
solutos para o meio com a maior concentração de solutos. No que diz respeito à 
passagem da água pela membrana, na osmose, ela pode se dar de duas formas: 
• Difusão simples: pois a água, apesar de ser polar, não é uma molécula 
grande e onde há célula há muitas moléculas de água, então é possível que 
elas atravessem pelo meio dos fosfolipídios, mesmo esses tendo suas 
cadeias hidrofóbicas de ácidos graxos. Mas, dessa forma a difusão deve ser 
facilitada. 
• Difusão facilitada: realizada por permeases, do tipo proteína canal, 
chamadas aquaporinas, que permitem a passagem das moléculas de água 
nos dois sentidos, na taxa de até três bilhões de moléculas de água por 
segundo. 
 
Transporte ativo: neste processo há gasto de energia, pois os solutos são 
transportados do meio que apresenta a menor concentração para o meio que 
apresenta a maior concentração de solutos. O sentido do transporte é o contrário do 
sentido da difusão, sendo transportados contra o gradiente de concentração, 
fazendo uso de energia e proteínas transportadoras, neste caso, denominadas 
“bombas”. Como exemplo, podemos citar a bomba de sódio e potássio (também 
chamada Na+/K+ ATPase). Essa proteína transporta, ao mesmo tempo, três íons 
Na+ para fora da célula e dois íons K+ para dentro. 
A energia é fornecida pela transferência de um grupo fosfato do ATP (trifosfato de 
adenosina). Para cada vez que a proteína executa o transporte, um grupo fosfato, é 
transferido para ela. 
 
Exercício 1 
 
Quais constituintes fazem parte do mosaico fluido da membrana? 
a) Clorofilas, carotenoides, ácidos nucleicos, ribose, pentose. 
b) Glicoproteína, glicolipídio, proteína integral, proteína periférica e fosfolipídio. 
 
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c) Glicoproteína, glicolipídio, ficobilina, proteína periférica e fosfolipídio. 
d) Amido, amilopectina, fosfolipídio e glicocalix. 
e) Clorofilas, glicolipídios, ATP e fosfolipídio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 2 – PROTEÍNAS 
 
Nome derivado da palavra grega “proteios” cujo significado é “em primeiro 
lugar” por serem considerados os constituintes básicos da vida. São moléculas 
orgânicas encontradas em todas as partes celulares, fundamentais sob todos os 
aspectos de estrutura e função celular, apresentando funções biológicas diversas. 
A grande importância das proteínas não está relacionada com sua 
quantidade, mas sim com suas funções biológicas. Por exemplo, todas as enzimas 
são proteínas e mesmo sendo de quantidade ou tamanho reduzidos, são 
extremamente importantes por catalisarem as reações metabólicas e capacitarem 
os organismos na formação de outras moléculas imprescindíveis à vida (outras 
proteínas, ácidos nucleicos, carboidratos e lipídios). 
Pertencem à classe dos peptídeos, sendo formada por aminoácidos ligados 
entre si por ligações peptídicas, grupo amino (-NH 2) de um aminoácido e grupo 
carboxila (-COOH) de outro aminoácido) através da formação de uma amida. 
Possuem peso molecular elevado. 
 
 
Figura 4 - Ligação peptídica 
Fonte: Arquivo pessoal. 
 
 
São compostas por carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, tendo o 
enxofre em quase todas elas. Outros ainda apresentam constituintes adicionais 
como o ferro, zinco, fósforo e cobre. Todas elas são construídas a partir de um 
conjunto básico de 20 aminoácidos organizados em sequências específicas. 
Apresentam como algumas das funções diversas, as atividades de serem 
catalisadores, elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis, 
armazenamento (ferritina), veículos de transporte sanguíneo (hemoglobina), 
hormônios, sistema imune (imunoglobulina), atividade enzimática (lipases), 
atividade nutricional (caseína), Controle do metabolismo. 
 
 
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2.1 Classificação 
 
Por apresentarem inúmeras funções, são divididas em Proteínas Dinâmicas 
(transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por 
exemplo) e Proteínas Estruturais (Proteínas como o colágeno e elastina, por 
exemplo, que promovem a sustentação estrutural celular e tecidual). A classificação 
pode ocorrer com base em três características: 
Ø Composição: 
Proteínas Simples – liberam apenas aminoácidos quando hidrolisadas. 
Proteínas Conjugadas – liberam aminoácidos mais um radical não peptídico 
(prostético): lipoproteínas, hemeproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas, etc. 
Ø Número de Cadeias Polipeptídicas: 
 Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as 
proteínas de estrutura e função mais complexas. 
Ø Quanto à Forma: 
Proteínas Fibrosas – grande parte é insolúvel nos solventes aquosos e de 
pesos moleculares muito elevados. Geralmente formadas por longas moléculas 
levemente retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. São as proteínas de estrutura 
(colágeno, queratinas, esclerotinas, conchiolina, fribrina ou a miosina). As tubulinas 
possuem estrutura diferente, formadas por múltiplas subunidades globulares com 
forma helicoidal. 
Proteínas Globulares - Estrutura espacial de maior complexidade, levemente 
esféricas, geralmente solúveis em solventes aquosos e pesos moleculares entre 
10.000 e vários milhões. Compõe esse grupo, as proteínas ativas como as enzimas, 
transportadores como a hemoglobina, entre outras. 
 
 
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Exercício 2 
 
1. Todas as células possuem membrana plasmática ou plasmalema, que separa 
o conteúdo protoplasmático, ou meio intracelular, do meio ambiente e que: 
a) Regula as trocas entre a célula e o meio, só permitindo a passagem de moléculas 
de fora para dentro da célula e impedindo a passagem em sentido inverso. 
b) Possibilita à célula manter a composição intracelular diversa domeio ambiente. 
c) Impede a penetração de substâncias existentes em excesso no meio ambiente. 
d) Torna desnecessário o consumo energético para captação de metabólitos do meio 
externo. 
e) Impede a saída de água do citoplasma. 
 
2. Marque a alternativa INCORRETA. O nome de mosaico do fluido de 
membrana é justificado por: 
a) Possuir bicamada lipídica. 
b) A superfície da membrana parecer com conjunto de diminutas peças. 
c) Os lipídios e proteínas embebidas nas camadas promoverem fluidez e mobilidade. 
d) As moléculas de fosfolipídios fazerem movimentos laterais, e raramente flip- flop 
e) As proteínas realizarem os mesmos movimentos dos fosfolipídios. 
 
3. Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por 
dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência 
como os elos de uma corrente. Assinale a alternativa que menciona quais 
moléculas formam as proteínas. 
a) Moléculas de proteínas. 
b) Moléculas de aminoácidos. 
c) Moléculas de dióxido de carbono. 
d) Moléculas de polissacarídeos. 
e) Moléculas de quitina. 
 
4. Quando hidrolisadas as proteínas produzem: 
a) Monossacarídeos. 
b) Íons de sais minerais. 
c) Álcool e ácidos graxos. 
d) Aminoácidos. 
e) Polipeptídios. 
 
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Proteínas Homólogas 
Estas proteínas desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies 
diferentes, possuindo pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis 
imunologicamente. Estas diferenças estruturais são denominadas “segmentos 
variáveis”, normalmente não participantes diretos da atividade da proteína. Já os 
segmentos idênticos destas proteínas recebem a denominação de “segmentos 
fixos”, estes sim são fundamentais para a atividade bioquímica da proteína. 
 
2.2 Organização estrutural 
 
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, podendo ser 
organizadas em quatro níveis, de acordo com sua complexidade: 
ü De Estrutura Primária 
De acordo com a sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da 
molécula. Apesar de ser o mais simples, é o nível estrutural mais importante, pois 
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Essa estrutura se apresenta em 
uma cadeia longa de aminoácidos com uma extremidade “amino terminal” e outra 
extremidade “carboxi terminal”. Sua estrutura é somente a sequência de 
aminoácidos. 
 
 
Figura 5 - Níveis estruturais em proteínas 
Fonte: Lehninger (2011). 
 
 
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Essa estrutura primária pode ser destruída por hidrólise química ou 
enzimática das ligações peptídicas. 
 
ü De Estrutura Secundária 
De acordo com o arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na 
sequência primária da proteína, sendo o último nível de organização das proteínas 
fibrosas, mais simples estruturalmente. 
Decorrente da rotação das ligações entre carbonos e dos aminoácidos e 
seus grupamentos amina e carboxila constituintes. 
Quando os ângulos das ligações entre carbono e seus ligantes são iguais e 
se repetem ao longo de um segmento molecular, o arranjo secundário de um 
polipeptídio ocorre de forma regular. 
 
Figura 6 - Tripla hélice do colágeno. 
Fonte: Voet (2002). 
 
 
 
 
 
 
 
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ü De Estrutura Terciária 
Arranjo tridimensional da proteína na estrutura terciária é de extrema 
importância, pois coincide com a estrutura nativa, a estrutura que confere uma 
função biológica específica à proteína. 
Seu grupo é composto pelas proteínas globulares, de maior complexidade 
estrutural e funcional. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em 
domínios (unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína), 
regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por 
segmentos lineares da cadeia polipeptídica. 
De acordo com o arranjo espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no 
espaço, as subunidades da molécula se mantêm unidas por forças covalentes, 
como pontes dissulfeto, e não covalentes como pontes de hidrogênio, podendo 
atuar de forma independente ou em conjunto na atividade bioquímica da proteína. 
Esta estrutura está presente somente nas proteínas oligoméricas. 
 
2.3 Turnover proteico 
 
O turnover abrange a renovação ou substituição de uma substância 
biológica, bem como a troca de material entre diferentes “compartimentos”. Em 
relação à proteína, o “turnover” é um termo geral para descrever tanto a sua síntese 
como a degradação. Inicialmente alguns autores usavam turnover como sinônimo 
de degradação de proteína, mas isto não é mais usual. 
O “turnover proteico” é a renovação da proteína corporal onde ocorrem os 
processos de síntese e degradação. A síntese proteica é fortemente regulada, de 
forma que apenas as cópias necessárias para circunstâncias metabólicas correntes 
são sintetizadas. 
A síntese de proteína é um processo não aleatório, uma vez que os 
aminoácidos são selecionados para a síntese pelo código genético, e há também 
possibilidades da “degradação não aleatória”. Um exemplo são as células epiteliais 
da mucosa intestinal que, durante um período de cerca de 4 dias, migra da cripta 
para a ponta do vilo e depois são quebradas pelas enzimas do trato gastrointestinal. 
Embora o turnover de proteína intracelular pareça ser energeticamente 
ineficiente, é um processo essencial para a vida. Ele fornece às células 
aminoácidos entre as refeições ou durante períodos em que nenhuma fonte 
 
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dietética de aminoácidos está disponível, elimina os polipeptídeos que contêm erros 
de tradução ou transcrição e que são nocivos para a célula se não forem removidos, 
degrada as proteínas/isoformas que estão sendo deslocadas durante o 
desenvolvimento ou em resposta a uma demanda fisiológica (por exemplo, 
mudanças nas isoformas de miosina), permite a flexibilidade nas respostas das 
enzimas às condições de mudança, mantém o pool de aminoácidos livres. 
A razão mais provável para o turnover de proteína corporal é a necessidade 
da regulação fina do metabolismo de aminoácidos e proteínas nos animais, além de 
ajudar a garantir a homeotermia em mamíferos. 
 
2.5 Síntese proteica 
 
A síntese de proteínas ocorre no interior celular se apresentando como um 
fenômeno complexo e relativamente rápido, sendo possível sua divisão em duas 
etapas, a Transcrição e a Tradução. 
Transcrição - No núcleo das células há a síntese de uma molécula de 
mRNA a partir da leitura da informação contida numa molécula de DNA iniciado a 
partir da ligação de um complexo enzimático (RNA-polimerase) à molécula de DNA. 
A RNA-polimerase desfaz a dupla hélice, destruindo as pontes de hidrogênio que 
ligam as bases complementares das duas cadeias. Caso na cadeia do DNA a 
adenina (A) for o nucleotídeo, a enzima liga o mRNA ao nucleotídeo uracil (U). 
Cessada a leitura, a molécula mRNA separa-se da cadeia do DNA, e as pontes de 
hidrogênio dão restabelecidas e as hélices reconstruídas. Mas nem todas as 
sequências da molécula do DNA codificam aminoácidos. O RNA sintetizado passa 
por um processamento ou maturação antes de sair do núcleo. Algumas porções do 
RNA transcrito, os íntrons, vão ser removidas pela enzima RNAh, e as porções não 
removidas, os éxons, ligam-se entre si em uma reação catalisada pela RNA ligase, 
originando o mRNA maturado. O RNA que passa pela exclusão de porções é 
denominado RNA pré-mensageiro. O mRNA é constituído pelas sequências 
codificadoras dos aminoácidos de uma proteína, podendo se direcionar para o 
citoplasma, sítio da tradução da mensagem, ou seja, a síntese de proteínas. 
Tradução – como mencionado acima, ocorre no citoplasma e é a parte 
finalizadora da síntese proteica onde há a leitura do mRNA proveniente do núcleo, 
da qual surge uma sequência de aminoácidos, que constituí a proteína. 
 
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Nas moléculas de tRNA (moléculas de transporte) encontram-secadeias de 
75 a 80 ribonucleotídeos que funcionam como intérpretes da linguagem do mRNA e 
da linguagem das proteínas. 
A tradução pode ser dividida em três etapas: iniciação, alongamento e 
finalização: 
 -Iniciação: A subunidade menor do ribossomo se liga à extremidade do 
mRNA, que segue ao longo da molécula do mRNA até encontrar o códon de 
iniciação (AUG). A metionina é transportada pelo tRNA até seu sítio de ligação, 
onde liga-se ao códon de iniciação por complementaridade. A subunidade maior 
liga-se à subunidade menor do ribossomo. 
-Alongamento: Um segundo tRNA transporta um aminoácido específico de 
acordo com o códon. Estabelecendo-se uma ligação peptídica entre o aminoácido 
recém-chegado e a metionina. A enzima Peptidil-Aminoacil-Transferase é a 
catalizadora da ligação entre os aminoácidos transportados pelo tRNA. Os tRNA 
que já se ligaram inicialmente, desprendem-se do mRNA sucessivamente. 
 -Finalização: O ribossomo encontra o códon de finalização (UAA, UAG ou 
UGA) terminando o alongamento, o último tRNA se desprende do ribossomo, as 
subunidades do ribossomo separam-se, podendo ser recicladas, e o peptídeo é 
liberado. 
 
2.5 Degradação proteica 
 
A degradação das proteínas ocorre por Proteólise e pode ocorrer em vias 
intracelulares, que envolvem, principalmente, a degradação de proteínas pelo 
lisossomo (via proteolítica lisossomal), e a degradação de proteínas pelos 
proteassomas com participação do ATP (via proteolítica da ubiquitina-proteassoma). 
Também há a proteólise extracelular, responsável pela destruição de proteínas 
secretadas pela matriz extracelular por proteases. Na digestão também ocorre a 
proteólise, que é realizada no estômago ou no duodeno (uma das três regiões 
do intestino delgado) sobre as proteínas adquiridas por meio da alimentação. 
De forma geral, as enzimas proteolíticas são divididas 
em endopeptidases e exopeptidases, de acordo com a localização da ligação 
peptídica a ser clivada. As endopeptidases agem preferencialmente nas porções 
mais internas da cadeia polipeptídicas, ao contrário das exopeptidases, que atuam 
 
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nas regiões finais da cadeia. As proteases podem clivar ligações peptídicas em 
sequências específicas de aminoácidos, processo ao qual se dá o nome de 
proteólise limitada; ou degradar o peptídeo de forma integral, na proteólise ilimitada. 
A proteólise é controlada pela ação de proteases que inibem a ação de 
outras proteases. Os aminoácidos e os peptídeos produzidos pela proteólise podem 
ser utilizados posteriormente na síntese de proteínas, atividade realizada 
pelos ribossomos das células. 
 
 
Figura 7 - Proteólise lisossomal 
Fonte: http://www.rbi.fmrp.usp.br/proteol/proteol.htm 
 
Nas células eucarióticas a maioria das proteínas citoplasmáticas não é 
degradada nos lisossomas, mas sim em organelas altamente conservadas em 
humanos, arquibactérias, plantas e leveduras, estas organelas recebem o nome de 
proteassomas. Constituída por componentes menores, cujo núcleo funcional é 
denominado “componente 20S”, dotado de várias atividades líticas. Este 
componente em associação ao complexo regulatório 19S, constituído de múltiplas 
ATPases, formam o “complexo 26”, degradadores de proteínas conjugados com a 
 
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ubiquitina. A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas, 
constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na 
regulação de proteínas. 
 
 
Figura 8 - Visão geral do catabolismo. 
Fonte: Voet (2002). 
 
 
Exercício 3 
 
1. Na molécula de um aminoácido está sempre presente o elemento carbono, o 
hidrogênio, o oxigênio e: 
a) O sódio. 
b) O enxofre. 
c) O selênio. 
 
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d) O iodo. 
e) O nitrogênio 
 
2. Leia a afirmação abaixo. 
A fenilcetonúria é uma patologia que resulta de um defeito na enzima fenilalanina 
hidroxilase, que participa do catabolismo do aminoácido. A falta de hidroxilase resulta 
no acúmulo de fenilalanina que, por transaminação, forma o ácido fenilpirúvico. Este 
em excesso causa retardo mental de grande severidade. Porém o portador desta 
patologia pode ter uma vida normal desde que seu diagnóstico seja precoce, logo 
após o nascimento e com um controle e adequação de sua dieta. A fenilcetonúria é 
tão normal que até em latas de refrigerante existe a informação: “Este produto contém 
fenilcetonúricos!” 
Assinale a alternativa que complete corretamente a frase abaixo: 
As _________ são proteínas especiais que _________ reações químicas que 
ocorrem extra e intracelulares. Quando o organismo é aquecido demasiadamente, 
elas são _________. 
a) Gorduras; catalisam; desnaturadas. 
b) Enzimas; aceleram; desnaturadas. 
c) Enzimas; retardam; desnaturadas. 
d) Gorduras; aceleram; desnaturadas. 
e) Enzimas; catalisam; desnaturadas. 
 
3. Quanto às características das proteínas é incorreto afirmar que: 
a) As albuminas têm os menores pesos moleculares e solúveis em água. 
b) Proteínas simples são consideradas homoproteínas. 
c) As escleroproteínas ocorrem em animais e vegetais. 
d) Colágeno, queratina e elastina são tipos de proteínas fibrosas. 
e) Proteínas derivadas formam-se por desnaturação ou hidrólise. 
 
4. A proteína é formada a partir do encadeamento de moléculas mais 
simples chamadas: 
a) Nucleotídeos. 
b) Aminoácidos. 
c) Nucleosídeos. 
d) Glicídios. 
e) Ácidos graxos. 
 
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5. Com relação à fase de Alongamento, podemos afirmar que: 
a) O primeiro tRNA transporta um aminoácido específico de acordo com o 
códon. Estabelecendo-se uma ligação peptídica entre o aminoácido recém-
chegado e a metionina. 
b) Um segundo tRNA transporta um aminoácido específico de acordo com o 
códon. Estabelecendo-se duas ligações peptídicas entre o aminoácido recém-
chegado e a metionina. 
c) A enzima Peptidil-Aminoacil-Transferase é a catalisadora da ligação entre 
os aminoácidos transportados pelo tRNA. 
d) Um segundo tRNA transporta uma enzima específica de acordo com o 
códon. Estabelecendo-se uma ligação peptídica entre o aminoácido recém-
chegado e a metionina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 3 – CARBOIDRATOS 
 
Consideradas as biomoléculas mais abundantes da natureza, representando 
aproximadamente 75% dos vegetais. Os carboidratos também podem ser 
chamados de glicídios, glucídios, hidratos de carbono ou açúcares. Formados 
fundamentalmente por moléculas de carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O), o 
que lhes confere a denominação de hidratos de carbono. Existem carboidratos que 
contém nitrogênio, enxofre ou fósforo. 
Dentre as diversas funções atribuídas aos carboidratos, a principal é 
a energética. Também atuam como elementos estruturais e de proteção na parede 
celular das bactérias, fungos e vegetais, bem como em tecidos conjuntivos e 
envoltório celular de animais. Possuem a função de reserva de energia, agem como 
lubrificantes das articulações esqueléticas e fornecem coesão entre as células. 
Podem funcionar como sinalizadores celulares. Alguns carboidratos, como 
a ribose e a desoxirribose, fazem parte da estrutura de nucleotídeos e dos ácidos 
nucleicos. 
 
3.1 Classificação dos carboidratos 
 
Os carboidratos podem ser classificados de acordo com a complexidade de 
sua cadeia, sendo assim são divididos em Monossacarídeos, Polissacarídeos e 
Oligossacarídeos. 
 
Figura 9 - Classificação dos carboidratos. 
Fonte: http://migre.me/gyLRf 
 
 
 
 
 
 
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Monossacarídeos 
 Constituem o grupo mais simples de carboidratos, sendo sua maioria 
denominada de “açúcares simples”. Quimicamente são poli-hidroxialdeídos 
(aldoses) ou poli-hidroxicetonas (cetonas), estes dois os mais simples 
monossacarídeos compostos com no mínimo de 3 carbonos. 
 
 
Figura 10 - CaboidratosFonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/carboidratos.html 
 
 
Estes carboidratos não podem ser hidrolisados em carboidratos menores. 
Sua classificação pode ser baseada no número de carbonos de suas moléculas 
onde encontramos as Trioses (3 carbonos), Tetroses, Pentoses, Hexoses, 
Heptoses, etc. Destes os mais importantes são as Pentoses (C5H10O5) e as 
Hexoses (C6H12O6). Também podem ser divididos em aldoses ou cetoses 
dependendo se possuem um grupo aldeído ou cetona, respectivamente. 
 
 
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Figura 11 - Classificação dos carboidratos 
Fonte: http://migre.me/gyLTW 
 
Dentre as Pentoses, podemos destacar as mais importantes: 
• Ribose 
• Arabinose 
• Xilose 
Já entre as Hexoses, destacamos: 
• Glicose 
• Galactose 
• Manose 
• Frutose 
 
 
 
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Figura 12 - Carboidratos 
Fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/carboidratos.html 
 
 
O sufixo “ose” está presente na nomenclatura dos monossacarídeos, com 
exceção das Trioses que não recebem essa nomenclatura. 
Todos os monossacarídeos apresentam o grupamento carbonila (-C=O) e 
quando se localiza na extremidade da cadeia caracteriza o grupo funcional “aldeído” 
e passa a ser denominado “Aldose”. Se o grupamento carbonila estiver no meio da 
cadeia, caracteriza o grupo funcional “cetona”, recebendo o nome “Cetose”. 
As estruturas das Aldoses e Cetoses de cadeia linear, abert,a foram descritas 
acima, porém os monossacarídeos que apresentam 5 átomos de carbono ou mais, 
ocorrem na forma cíclica (anel), quando em solução. 
Os monossacarídeos em solução aquosa estão presentes na sua fórmula 
aberta em uma proporção de apenas 0,2%, sendo o restante das moléculas 
ciclizada na forma de um anel hemiacetal de 5 (anel furanosídico) ou 6 vértices 
(anel piranosídico). Ocorre uma reação importante em Química Orgânica entre o 
grupo hidroxila (-OH) de álcoois e o grupo carbonila (=O) de aldeídos e cetonas. 
Ao se observar a estrutura linear dos monossacarídeos é visto que a 
molécula apresenta tanto o grupamento –OH quanto o =O, fazendo com que a 
hidroxila e a carbonila de uma mesma molécula interaja entre si e formem o anel. 
 
Dissacarídeos 
 Os dissacarídeos dão resultantes de ligações entre 2 monossacarídeos. Na 
reação de formação de um dissacarídeo há formação de uma molécula de água, 
portanto se trata de uma síntese por desidratação para cada ligação. Um dos 
monossacarídeos perde um hidrogênio (H) e o outro perde a hidroxila (OH). Essa 
duas moléculas se unem, formando uma molécula de água (H2O). É denominada 
 
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“ligação glicosídica” a união das extremidades dos monossacarídeos formadores. 
Podemos citar como exemplos do grupo dos dissacarídeos a sacarose (glicose + 
frutose), a lactose (glicose + galactose) e a maltose (glicose + glicose). 
 
 
Figura 13 - Lactose e sacarose. 
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Carboidratos2.pdf 
 
 
Polissacarídeos 
 Formado a partir da ligação de muitos monossacarídeos unidos através de 
ligações glicosídicas, estes polímeros possuem um peso molecular elevado. São 
denominadas de macromoléculas devido ao seu tamanho em comparação aos 
outros carboidratos. Estão presentes na textura dos alimentos, geralmente 
responsáveis pelas características sensoriais como a viscosidade, por exemplo. 
São insolúveis em água, o que é de grande importância para os seres vivos, pois 
desempenham função estrutural e armazenadora de energia. A quitina, por 
exemplo, é constituinte da parede celular de fungos e do exoesqueleto de 
artrópodes. Se ela fosse solúvel, esses animais não poderiam entrar em contato 
com a água que todo seu esqueleto amoleceria. 
 
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No momento da digestão, para que essas moléculas sejam absorvidas, são 
necessários que sejam quebradas em moléculas menores, os monossacarídeos. A 
reação de quebra ocorre através da hidrólise. Note que a reação de união entre dois 
monossacarídeos ocorre pelo processo inverso, reação por desidratação. 
As moléculas de polissacarídeos são polímeros, ou seja, as moléculas que 
os constituem são idênticas ou semelhantes. Essas unidades são chamadas de 
monômeros. 
 
 
Figura 14 - Celulose 
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Carboidratos2.pdf 
 
 
Principais Polissacarídeos estruturais 
 Como exemplos desse grupo, podemos citar a celulose e a quitina onde a 
primeira participa da composição dos vegetais além de ser o carboidrato mais 
abundante na natureza e a segunda que está presente na parede celular de fungos 
e exoesqueleto dos artrópodes. 
 A celulose é semelhante ao amido e ao glicogênio em sua composição 
(polímero de glicose), porém suas ligações glicosídicas são do tipo β (1,4), 
conferindo à molécula uma estrutura linear gerando fibras insolúveis em água, e 
ocasionando a não digestão por humanos. 
Principais Polissacarídeos energéticos 
Neste grupo destacamos o amido que possui a função de reserva e o 
glicogênio que é o carboidrato de reserva dos animais e fungos. O amido é formado 
por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações do tipo α 
(1,4) e poucas ligações α (1,6) ou "pontos de ramificação" da cadeia. Apresenta 
molécula linear e em solução aquosa forma hélice. 
 
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O Glicogênio é semelhante ao amido, porém apresenta quantidade maior de 
ligações α (1,6) ocasionando um alto grau de ramificação à sua molécula. Os vários 
pontos de ramificações impedem a formação de hélices. 
 
Exercício 4 
 
1. Carboidratos podem ser armazenados por fibras musculares a partir 
do qual se obtém energia para a contração. Essa substância de reserva 
se encontra na forma de: 
a) Amido. 
b) Glicose. 
c) Maltose. 
d) Sacarose. 
e) Glicogênio. 
 
2. Qual das características dos monossacarídeos NÃO é verdadeira? 
a) A capacidade redutora do aldeído livre é usada como ferramenta para 
determinar glicemia. 
b) Presença de isômeros de carbono assimétrico. 
c) Solúveis em água, sólidos, incolores, cristalinos e adocicados. 
d) Cadeias carbônicas sem ramificações e sem duplas ligações. 
e) Ligam-se ao anel pirrólico da estrutura de clorofila na fotossíntese. 
 
3. Assinale a alternativa INCORRETA: 
a) Celulose e quitina são moléculas estruturais. 
b) Carboidratos têm moléculas estruturais. 
c) Ligação covalente de carboidrato com lipídeos formando glicolipídeos. 
d) Oxidação de carboidratos é a principal via energética dos organismos 
heterotoróficos. 
e) Glicolipídeos não atuam como receptores de sinais. 
 
4. Os glicolipídios são componentes da membrana que apresentam na 
região hidrofílica. Sobre essa estrutura é INCORRETO informar: 
 
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a) Carboidrato liga-se covalentemente à proteína ou ao lipídio. 
b) Rótulos de endereçamento em algumas proteínas. 
c) Mediadores nas interações específicas entre as células e a vacúolo. 
d) Reconhecimento, adesão célula-célula, migração celular durante o 
desenvolvimento. 
e) Coagulação do sangue, resposta imune e cicatrização de lesões. 
 
5. Assinale a alternativa INCORRETA: 
a) Proteoglicanos são macromoléculas presentes na superfície da célula e na 
matriz extracelular. 
b) Glicanos grandes (como sulfato de heparina e sulfato de condroitina) estão 
ligados à porção externa de um peptídio. 
c) O colágeno constitui parte do tecido conjuntivo e cartilagens. 
d) Lipopolissacarídios são componentes da membrana interna da parede 
celular de bactérias Gram positivas. 
e) Glicolipídios apresentam oligossacarídios na região hidrofílica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 4 - LIPÍDIOS 
 
Importante macromolécula para a química, os lipídios, também denominados 
de gorduras, são substâncias alimentícias de alto conteúdo energético, quer 
imediatos ou como reserva. Existem doistipos de lipídios: 
• Saturados: todos os produtos que possuem gordura de origem animal 
(carnes, requeijão, creme de leite, manteiga) ou de origem vegetal sólido 
(gordura hidrogenada). 
• Insaturados: são aqueles considerados mais saudáveis, encontrados em 
óleos de milho, canola, soja, girassol. 
As gorduras e os óleos apresentam estrutura química bastante semelhante, 
diferenciando-se devido à presença ou não de insaturações, determinantes do 
estado físico da substância. 
Os lipídios são construídos por organismos vivos a partir de ácido graxo e 
glicerol, através da reação química entre três moléculas de ácido graxo e uma 
molécula de glicerol. Classificado como triéster por apresentar três grupos COO em 
sua estrutura também recebe a denominação de triglicérido ou triglicerídio. 
 A hidrólise alcalina de um éster é denominada genericamente reação de 
saponificação. Ao se utilizar um éster proveniente de um ácido graxo numa reação 
desse tipo, o sal formado recebe o nome de sabão. Como a principal fonte natural 
de ácidos graxos são os óleos e as gorduras (triglicerídeos), suas hidrólises 
alcalinas constituem o principal processo para a produção de sabões. 
 
4.1 Ácidos Graxos 
 
São unidades formadoras da maioria dos lipídios. São compostos por ácidos 
carboxílicos contendo cadeias carbônicas longas (12-14 carbonos). O grupo 
carboxílico é polar (hidrofílico) e a cadeia carbônica é apolar (hidrofóbico). Não 
ocorrem livres nas células dos tecidos, ocorrem ligados covalentemente a outras 
moléculas. 
 
 
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Figura 15 - Ácidos graxos. 
Fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/lipideos.html 
 
 
• Ácidos graxos insaturados: apresentam uma ou mais ligações 
duplas – são líquidos a temperatura ambiente, como, por exemplo, 
óleos vegetais. 
• Ácidos graxos saturados: não apresentam insaturações, ou seja, 
não apresentam ligações duplas – são sólidos a temperatura 
ambiente, como, por exemplo, a gordura animal. 
Os ácidos graxos são substâncias anfipáticas, ou seja, são moléculas que 
apresentam a característica de possuírem uma região hidrofílica (solúvel em meio 
aquoso), e uma região hidrofóbica (insolúvel em água, porém solúvel em lipídios e 
solventes orgânicos). 
Ácidos graxos ômegas: Encontrados em óleos de peixe e em mamíferos 
subaquáticos. O último carbono pode ser 6 (ômega 6) ou 3 (ômega 3). A ingestão 
do ômega 3 auxilia na diminuição dos níveis de triglicerídeos e colesterol ruim LDL, 
enquanto pode favorecer o aumento do colestrol bom HDL. 
 
 
 
 
 
 
 
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Ácido Nº de átomos 
de carbono 
Nº de duplas 
ligações 
Fonte 
Caproleico 10 1 Gordura de leite 
Lauroleico 12 1 Gordura de leite 
Miristoleico 14 1 Gordura de leite 
Palmitoleico 16 1 Gordura bovino e óleo de 
peixes 
Oleico 18 1 Azeite, óleo de canola e 
amendoim, oleaginosas, 
abacate, soja 
Elaídico 18 1 Gordura de leite 
Vacêncio 18 1 Gordura de leite 
Gadoleico 20 1 Óleos de peixe 
Erúcico 22 1 Marisco, óleo de peixe 
Figura 16 - Exemplos de ácidos graxos. 
Fonte: Adaptado de: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/lipideos.html 
 
 
4.2 Funções biológicas dos Lipídios 
 
 São importantes componentes da dieta, considerados como combustíveis. 
Com auxílio dos lipídios da dieta, há a absorção de vitaminas lipossolúveis como as 
vitaminas D, E, K e A, além de aminoácidos essenciais. As vitaminas são essenciais 
à saude, mas por não poderem ser sintetizadas pelo organismo, precisam ser 
obtidas através da dieta. O triacilglicerol possui conteúdo energético maior que a 
glicose e as proteínas. São constituintes importantes da estrutura dos tecidos 
animais e vegetais como os Fosfolipídios, esfingolipídios, glicolipídios e colesterol, 
encontrados na membrana das células e organelas. Possuem a importante função 
de participação no reconhecimento intercelular e adesão celular, onde temos como 
exemplo os glicolipídios e glicoproteínas apresentam oligossacarídios na superfície 
externa da membrana celular. Estes componentes vão promover o reconhecimento 
de células da mesma espécie. As proteínas extracelulares se ligam a esses 
componentes promovendo a adesão de células. 
Também atuam função de proteção térmica (isolante térmico) e contra 
traumas mecânicos dos órgãos internos e superfície do organismo. São importantes 
na formação de outros compostos biologicamente ativos, como, por exemplo: 
- Colesterol: participa da formação de hormônios esteroides e ácidos biliares. 
 
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- Ácido araquidônico: produz prostaglandinas (mediador inflamatório), 
leucotrienos (contração da musculatura lisa das vias aéreas), tromboxanos 
(formação de trombos) e prostaciclinas. 
 
4.3 Degradação de lipídios 
 
 A mobilização do depósito de triagliceróis é obtida por ação das enzimas 
denominadas lipases, presentes nos adipócitos, que hidrolisam os triacilgliceróis a 
ácidos graxos e glicerol, oxidados por vias diferentes. 
A gordura desempenha funções importantes no organismo humano. Assim 
como o excesso de gordura, a sua falta também oferece riscos à saúde. O corpo 
necessita de uma quantidade mínima de gordura para a manutenção de sua 
homeostase. Lipídeos essenciais (fosfolipídeos) são necessários às membranas 
celulares, lipídios não essenciais proporcionam isolamento térmico e reserva 
energética. Além disso, os lipídios também são responsáveis pelo armazenamento 
e transporte das vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K), relacionando-se também ao 
funcionamento do sistema nervoso, ao ciclo menstrual, ao sistema reprodutor e ao 
crescimento e à maturação, durante a adolescência. 
 
Figura 17 - Visão esquemática da primeira fase da glicólise. 
Fonte: Voet (2002). 
 
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A gordura armazenada no adipócito encontra-se na forma de triglicerídios 
(três ácidos graxos ligados a uma molécula de glicerol). Enquanto realizamos o 
exercício, vários hormônios como as catecolaminas, o glucagon, o hormônio do 
crescimento, corticosteroides, entre outros, são liberados na corrente sanguínea, e 
quando chegam aos adipócitos, provocam a lipólise (quebra dos triglicerídios) 
aumentando as concentrações sanguíneas de ácidos graxos livres (AGL). Esses 
são levados aos músculos esqueléticos que os utilizam para a síntese de ATP. 
 
 
Figura 18 - Visão esquemática da segunda fase da glicólise. 
Fonte: Voet (2002). 
 
O ácido graxo, agora dentro da célula muscular, precisa ser ativado através 
da incorporação do colesterol aciltransferase (Acil-CoA) e transportado para dentro 
 
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da matriz mitocondrial, onde será fracionado em moléculas de dois carbonos (Acetil-
CoA) para ser oxidado (Betaoxidação). Dentro das mitocôndrias, as moléculas de 
Acetil-CoA são processadas no ciclo do ácido cítrico (Ciclo de Krebs) e produzem 
NADH e FADH2 (são coenzimas que armazenam energia e são utilizadas na 
fosforilação oxidativa). Esses últimos são transferidos para a cadeia de transporte 
de elétrons onde o ATP é finalmente gerado. O FADH2 dá origem a 2 ATP, 
enquanto que o NADH, a 3 ATP. Do ponto de vista da geração de energia a glicose 
e os ácidos graxos são os substratos mais importantes. A oxidação completa de 1g 
de glicose gera aproximadamente 4 Kcal, enquanto que a mesma quantidade de 
ácidos graxos (gordura) gera em torno de 9 kcal. 
 
 
Figura 19 - Degradação de lipídios. 
Fonte: http://migre.me/gyKpb 
 
 
A oxidação de ácidos graxos de cadeia longa é uma via central liberadora de 
energia nos animais, muitos protistas e algumas bactérias. O processo pelo qual o 
ácido graxo é convertido em acetil-CoA para a entrada deste no ciclo do ácido 
cítrico é chamado de β oxidação. Os triacilgliceróis são as principais moléculas 
 
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combustíveis de armazenamento eestão principalmente localizadas no tecido 
adiposo na forma de gotículas gordurosas. 
Podemos citar como três fontes possíveis de ácidos graxos disponíveis para 
a célula as gorduras presentes na alimentação, as armazenadas nas células e as 
gorduras recém-sintetizadas pelo organismo mandadas de um órgão para outro. 
Para serem absorvidas pelo organismo, as gorduras necessitam da sua 
emulsificação, que é feita pelos sais biliares (que agem como detergentes). Estes 
sais têm a função de desfazer as grandes gorduras em pequenas micelas para 
facilitar a ação de lipases lipossolúveis no intestino. As lipases lipossolúveis têm 
como função a quebra dos triacilgliceróis em ácidos graxos livres e glicerol, para a 
absorção destes pelas células epiteliais do intestino. 
Após a absorção, os ácidos graxos e glicerol são reconvertidos a 
triacilgliceróis, e agrupados juntamente com o colesterol da dieta em quilomicrons 
(gorduras mais proteínas de transporte), que têm como função o transporte destas 
gorduras. Os quilomicrons seguem pelo sistema linfático e pela corrente sanguínea 
até os capilares dos tecidos, onde então, uma lipase proteica ativada pelo complexo 
que se encontra nos capilares, quebra os triacilgliceróis novamente em ácidos 
graxos livres e glicerol para serem absorvidos pelas células-alvo. 
Quando é o músculo que absorve o ácido graxo, este é oxidado para a 
obtenção de energia. A absorção pelas células adiposas levará a nova 
reorganização em triacilglicerol para armazenamento. 
Os hormônios Glucagon e epinefrina, são lançados quando os níveis de 
glicose estão baixos no sangue, desencadeando no adipócito um sinal para a 
quebra e liberação de ácidos graxos no sangue, onde será transportado até o tecido 
alvo pela proteína soroalbumina. 
 As enzimas da oxidação de ácidos graxos estão localizadas dentro da 
mitocôndria. Os ácidos graxos livres podem passar para dentro da célula por 
difusão simples pela membrana plasmática, porém não podem entrar livremente 
para o interior das mitocôndrias. 
 A entrada dos ácidos graxos para a mitocôndria requer sua transformação 
em acil-CoA, depois em acil-carnitina. É carreada para o interior mitocondrial pelo 
transportador acil-carnitina/carnitina, encontrado na membrana mitocondrial interna. 
Em seu interior é convertido novamente em acil-CoA graxo, estando pronto para a 
oxidação. 
 
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 Na β oxidação o ácido graxo sofre remoção gradativa de dois átomos de 
carbonos na forma de acetil-CoA, começando pela extremidade da carboxila do 
ácido graxo, para a formação de 1 molécula de acetil-CoA, 1 de NADH e 1 de 
FADH2 a cada quebra. 
A quebra do ácido graxo em moléculas de acetil-CoA se deve a quatro 
reações consecutivas que constituem a β oxidação. A quebra de ácidos graxos com 
insaturações requer duas reações adicionais e ácidos graxos que apresentam 
número ímpar de carbonos e necessitam de 3 reações adicionais, para a quebra 
completa da cadeia. Os produtos da β oxidação seguem o Ciclo do Ácido Cítrico e a 
fosforilação oxidativa para a formação de ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 5 - ENZIMAS 
 
São proteínas que atuam na catalisação das reações químicas reduzindo a 
energia de ativação da reação. A grande maioria das enzimas são proteínas (exceto 
um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas). 
Para que uma proteína seja classificada como enzima, é necessário que ela 
apresente uma atividade catalítica excelente, demonstre alto grau de especificidade 
aos seus substratos e aos seus produtos, acelere a velocidade das reações em 106 
a 1012 vezes a mais que as reações correspondentes não catalisadas, não seja 
consumida ou alterada ao final da catálise, não altere o equilíbrio químico das 
reações e tenha sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições 
metabólicas. 
Algumas enzimas não necessitam de outros componentes além da 
sequência de aminoácidos, mas outras precisam de um componente químico 
adicional denominado “cofator” podendo ser um ou mais íons orgânicos (Fe2+, Mg2+, 
Mn2+, etc.) ou até mesmo uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa 
denominada “coenzima”. Uma enzima completa, cataliticamente ativa, junto com 
sua coenzima e/ou íons metálicos é denominada “holoenzima” sendo a parte 
proteica denominada “apoenzima” ou “apoproteína”. 
As enzimas estão presentes em todos os tecidos e fluidos do corpo sendo 
que as enzimas intracelulares participam do grupo de reações das diversas vias 
metabólicas, as que estão presentes na membrana plasmática atuam na regulação 
das reações no interior das células em resposta aos sinais extracelulares. No 
sistema circulatório atuam no processo de coagulação sanguínea. 
Para que uma reação química ocorra entre duas substâncias orgânicas que 
estão na mesma solução se faz necessário o fornecimento de energia, geralmente, 
na forma de calor, que favoreça o encontro e a colisão entre elas. A energia 
também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de 
cada substância, favorecendo assim, a ocorrência de outras ligações químicas e a 
síntese de uma nova substância a partir das duas iniciais. 
Essa energia de “ignição” para que uma reação química aconteça, é 
chamada de energia de ativação e possui um determinado valor. 
Na catálise de uma reação química, as enzimas interagem com os 
substratos, formando com eles, temporariamente, o chamado complexo enzima-
 
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substrato. Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima, 
acabam surgindo certos locais na molécula que servirão de encaixe para o 
alojamento de um ou mais substratos, do mesmo modo que uma chave se aloja na 
fechadura. 
Nas enzimas esses locais de encaixe são chamados de sítios ativos e ficam 
em sua superfície. Ao se encaixarem nos sítios ativos, os substratos ficam próximos 
um do outro e podem reagir mais facilmente e assim que ocorre a reação química 
com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato, liberam-se os produtos 
e a enzima volta a atrair novos substratos para a formação de outros complexos. 
 
 
Figura 20 - Complexo enzima-substrato 
Fonte: Voet (2002) 
 
Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta 
com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada 
temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente, por isso a temperatura é 
tão importante na atividade das enzimas. A acidez do meio (pH) também afeta a 
atividade enzimática. O aumento de temperatura provoca o aumento da agitação 
 
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das moléculas favorecendo o choque entre elas, mas, em temperaturas acima do 
limite, as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela 
se desnatura. 
 
Exercício 5 
 
1. Complete a frase. 
Os esteroides são considerados uma categoria especial de _______, 
sendo o _______ o esteroide mais conhecido. As células utilizam o 
_________ como matéria-prima para a fabricação das _______ e dos 
_________. 
a) Proteínas, colesterol, aminoácido, plantas, hormônios vegetais. 
b) Carboidratos, os hormônios vegetais, amido, enzimas, carboidratos. 
c) Polissacarídeos, glicogênio, amido, proteínas, hormônios vegetais. 
d) Lipídios, colesterol, colesterol, membranas celulares, hormônios esteroides. 
e) Proteínas, carboidratos, glicolipídios, peróxidos de açúcares. 
 
2. Identifique a afirmação correta: 
a) Os compostos oleosos são ácidos saturados e nas gorduras, insaturados. 
b) Os óleos são líquidos devido à predominância de ácidos saturados. 
c) As gorduras são líquidas devido à predominância de ácidos saturados. 
d) Sabões são sais de ácidos graxos superiores. 
e) Glicídios são misturas de glicerina com carboidratos. 
 
3. Analise os enunciados abaixo. 
I. As proteínas sãomoléculas de grande importância para os organismos - atuam 
tanto estruturalmente como também metabolicamente. 
II. As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos. 
III. Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e algumas 
delas são conhecidas como anticorpos. Quais estão corretas? 
a) Apenas o enunciado I está correto. 
b) Apenas o enunciado II está correto. 
c) Apenas o enunciado III está correto. 
d) Apenas os enunciados II e III estão corretos. 
e) Todos os enunciados estão corretos. 
 
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5. O gráfico a seguir representa a atividade enzimática de uma determinada 
reação em função da temperatura. 
 
A seta indica o ponto: 
a) O ótimo de temperatura é a 30 oC para a atividade enzimática. 
b) De desnaturação da enzima. 
c) De desnaturação do produto. 
d) Mínimo da temperatura para a reação enzimática. 
e) Máximo de substrato obtido. 
 
 
5.1 Atividade enzimática 
 
Cada enzima tem um valor de pH e temperatura ótimo de atividade. O pH 
ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8. A pepsina, por exemplo, uma 
enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso 
estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A 
tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do 
intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8. A maioria das enzimas 
humanas tem sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC. Já bactérias que vivem em 
fontes de água quente possuem enzimas que apresentam temperatura ideal em 
torno de 70ºC. 
 
5.2 Classificação das enzimas 
 
Atualmente as enzimas estão agrupadas em seis classes funcionais de 
acordo com a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular. Esta 
 
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classificação é dada de acordo com a natureza da reação química que catalisam. 
Podendo ser classificadas em: 
• Oxidorredutases: Enzimas que catalisam reações de transferência de 
elétrons, ou seja: reações de oxirredução. São as Desidrogenases e as 
Oxidases. 
• Transferases: Catalisam reações de transferência de grupamentos 
funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como 
exemplo, temos as Quinases e as Transaminases. 
• Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente, como, 
por exemplo, as peptidases. 
• Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de 
moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as 
Descarboxilases são bons exemplos. 
• Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros 
ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos. 
• Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da 
ligação entre duas já existentes, sempre à custa de energia (ATP). São 
as Sintetases. 
 
 
Figura 21 - Principais enzimas 
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Aula-09-Enzimas.pdf 
 
 
 
 
 
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5.3 Ligação enzimática 
 
As enzimas possuem alta especificidade para os seus substratos e pode ser 
relativa a apenas um substrato ou a vários substratos simultâneos. Isso se deve à 
existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do 
substrato que é formado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de 
uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do 
substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de 
ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de 
um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio 
catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele, onde é neste sítio ativo que ocorre a 
reação enzimática. 
Os modelos de “chave fechadura” e “ajuste induzido” buscam explicar a 
especificidade substrato/enzima, onde o primeiro prevê um encaixe perfeito do 
substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura e o segundo 
modelo prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à 
molécula do substrato, onde a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua 
presença. 
 
Figura 22 - Modelo de chave ferradura/Modelo de ajuste induzido. 
Fonte: http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/enzimas.html 
 
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As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre 
de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação. 
 Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela 
formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um 
composto instável e de alta energia (Ts), ligado com altíssima afinidade ao sítio 
catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição (Ts) não pode ser 
isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para 
o meio de reação. Sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima. Como a 
afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com 
o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente 
convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de 
moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação. São 4 os mecanismos 
principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a 
formação de moléculas de substrato em "Ts": 
• Catálise Ácido-Base: ocorre com a participação de aminoácidos de 
cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante 
a catálise. 
• Torção de Substrato: depende da torção do substrato induzida pela 
ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o 
estado de transição e estimulando sua conversão em produto. 
• Catálise Covalente: resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de 
um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o 
covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em 
produto. Envolve com frequência a participação de coenzimas. 
• Efeito de Diminuição da Entropia: as enzimas ajudam no 
posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, 
facilitando os mecanismos anteriores. 
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de 
uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Há 2 tipos de 
inibição enzimática reversível: 
• Inibição Enzimática Reversível Competitiva: O inibidor se liga 
irreversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato tendo como 
efeito reversivo o aumento da concentração do substrato. Essa 
inibição depende das concentrações do substrato e do inibidor. 
 
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• Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: A ligação do 
inibidor é reversível no sítio de ligação, podendo estar ligado à enzima 
ao mesmo tempo em que o substrato. Essa inibição depende da 
concentração do inibidor. 
 Na inibição enzimática irreversível, ocorre modificação covalente e definitiva 
no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima. 
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como 
moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação 
dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Além dos mecanismos já citados 
de modulação de atividade enzimática existem 2 modelos de regulação enzimática 
mais conhecidos: 
• Modulação Alostérica: ocorre nas enzimas que possuem um sítio de 
modulação (alostérico) onde se liga de forma não covalente a um 
modulador alostérico podendo ser ativador da enzima (positivo) ou 
inibidor da enzima (negativo). 
A ligação do modulador induz modificações na estrutura espacial da 
enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos. 
Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por 
"feedback", onde o próprio produto da reação atua como modulador da 
enzima que a catalisa. 
• Modulação covalente: ocorre quando há modificação covalenteda 
molécula da enzima com conversão entre formas ativa/inativa, iniciado 
principalmente por adição ou remoção de grupamentos fosfato de 
resíduos de serina (fixação de um radical fosforila). 
 
 
 
 
 
 
 
 
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UNIDADE 6 - RESPIRAÇÃO CELULAR 
 
6.1 Respiração celular, glicólise, Ciclo de Krebs e fosforilação 
oxidativa 
 
A respiração é o resultado da oxidação de compostos orgânicos e não 
apenas o resultado de trocas gasosas. Ocorre através da oxidação de compostos 
orgânicos para a produção de energia, porém ela é um processo muito complexo, 
que produz vários compostos importantes para o metabolismo, além de energia. 
A respiração ocorre em todas as células vivas, portanto em todas as partes 
da planta. A energia liberada a partir da oxidação dos alimentos será utilizada na 
síntese de substâncias, absorção de sais minerais, entre outros processos, não 
existindo um órgão sede. 
Ela é de fundamental importância para a vida, tendo como consequência a 
morte celular caso pare. A intensidade da respiração varia conforme a necessidade 
metabólica de cada célula e pode ser medida através do gás carbônico liberado e 
pelo oxigênio absorvido. Como a fotossíntese e a respiração ocorrem ao mesmo 
tempo e uma usa os produtos da outra, a respiração deve ser medida no escuro. 
Podemos representar a respiração celular de acordo com a fórmula abaixo: 
 
 
 
 
 
O gás oxigênio é transportado até o interior das células, onde reage com a 
glicose, molécula proveniente da digestão dos alimentos consumidos pelos animais 
ou, no caso dos vegetais, produzida durante a fotossíntese. 
Essa reação química leva à formação de moléculas de água e gás carbônico 
- que, por sua vez, será eliminado da célula e transportado pelo sangue ou seiva até 
sua eliminação para o ambiente. 
Esse processo, entretanto, libera a energia contida nas ligações químicas da 
molécula de glicose, e parte dessa energia é utilizada para a formação do trifosfato 
de adenosina (ATP), a partir do difosfato de adenosina (ADP) e fosfato inorgânico. 
C6H12O6 + 6º2 à 6CO2 + 6H2O 
 
 
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A energia liberada durante a respiração celular fica, portanto, armazenada 
nas moléculas de ATP e, a partir daí, pode ser usada para todas as atividades 
celulares que requerem gasto energético. 
 
Glicólise 
O ocorre no citoplasma das células, havendo gasto inicial de energia (duas 
moléculas de ATP), mas que será reposto, já que, ao final dessa primeira etapa, o 
resultado é a formação de duas moléculas de ácido pirúvico e 4 moléculas de ATP, 
havendo, portanto, um saldo energético de 2 ATP. Também ocorre a liberação de 
elétrons energizados e íons H+, capturados por moléculas de uma substância 
aceptora de elétrons chamada NAD+(Nicotinamide Adenine Dinucleotide), formando 
duas moléculas de NADH. O ácido pirúvico passa, então, ao interior das 
mitocôndrias, organelas celulares onde ocorrem as etapas seguintes. 
 
Ciclo de Krebs 
O ácido pirúvico, no interior da matriz mitocondrial, reage com a coenzima A, 
gerando duas moléculas de gás carbônico e duas de acetilcoenzima A que é 
totalmente degradada numa série de reações denominadas ciclo de Krebs 
formando mais quatro moléculas de gás carbônico, além de elétrons energizados e 
íons H+, que serão capturados por NAD+ e por um outro aceptor de elétrons e de 
hidrogênio chamado FAD (Flavine Adenine Dinucleotide), originando moléculas de 
NADH e FADH2. Durante esse processo, formam-se também duas moléculas de 
GTP (Guanosine triphosphate - muito semelhante ao ATP). 
 
Fosforilação oxidativa 
As moléculas de NADH e FADH2 provenientes do ciclo de Krebs liberam os 
elétrons energizados e os íons H+. Os elétrons assim liberados - e também aqueles 
provenientes da glicólise - passam por uma série de proteínas transportadoras 
(citocromos e quinonas) presentes nas membranas internas da mitocôndria. 
A essa série de proteínas dá-se o nome de cadeia respiratória e, durante a 
passagem através dela, os elétrons perdem energia que é, então, armazenada em 
moléculas de ATP. 
Ao final da cadeia respiratória, os elétrons menos energizados e os íons 
H+combinam-se com átomos provenientes do gás oxigênio, formando seis 
 
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moléculas de água. Fosforilação oxidativa é a reação em que se formam as 
moléculas de ATP (26 no máximo) com a energia liberada pelos elétrons durante 
sua passagem pela cadeia respiratória, tendo o gás oxigênio ao final dela. 
Embora o gás oxigênio só participe da fosforilação oxidativa, na sua ausência 
também não acontece o ciclo de Krebs, razão pela qual dizemos que essas são 
etapas aeróbicas da respiração celular, enquanto a glicólise é uma etapa 
anaeróbica. Na ausência desse gás, alguns organismos realizam a fermentação, 
onde a quebra da glicose forma duas moléculas de ATP e ácido pirúvico, que é 
transformado em ácido lático ou etanol, dependendo do organismo. 
 
Exercício 6 
 
1. Sobre as proteínas é INCORRETO afirmar: 
a) Reserva alimentar: albumina 
b) Transporte: hemoglobina (transporte O2). 
c) Contrácteis: miosina 
d) Protetoras como ceras. 
e) Toxinas: venenos de cobras ou insetos 
 
2. Sobre as enzimas é INCORRETO afirmar: 
a) As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas. 
b) Aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. 
c) As enzimas estão associadas a biomoléculas, devido a sua especificidade e 
poder catalítico. 
d) As ligases catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação 
entre duas pré-existentes com gasto de energia. 
e) Enzimas descarboxilases catalisam a quebra de ligações covalentes e a 
remoção de peróxido de oxigênio. 
 
3. Sobre respiração celular é INCORRETO afirmar: 
a) Mitocôndria é formada por 2 membranas, com uma membrana externa é lisa e 
controla a entrada e saída de substâncias da organela. 
b) A membrana interna contém inúmeras pregas conhecidas como cristas 
mitocondriais, onde ocorre a cadeia transportadora de elétrons. 
 
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c) Cavidade interna é preenchida por uma matriz viscosa, onde há várias enzimas 
envolvidas com a respiração celular, DNA, RNA e pequenos ribossomos. 
d) Na matriz mitocondrial ocorre o ciclo de Krebs e glicólise. 
e) Na respiração anaeróbica requer e presença de oxigênio e ocorre dentro das 
mitocôndrias. 
 
4. Em relação à cadeia transportadora de elétrons é INCORRETO afirmar que: 
a) Os elétrons são passados de molécula para molécula presente nas cristas 
mitocondriais, os citocromos. 
b) Quando o elétron é transferido de um citocromo para outro até chegar no aceptor 
final (o oxigênio), ocorre liberação de energia que é convertida em ATP. 
c) É um sistema de transferência de elétrons provenientes do NADH2 e FADH2 até 
a molécula de oxigênio. 
d) São liberados vários hidrogênios, que são então capturados pelos NAD e FAD, 
transformando-se em NADH2 e FADH2. 
e) A oxidação das coenzimas é feita pela cadeia de transporte de elétrons, 
localizada na membrana interna da mitocôndria. 
 
 
 
 
 
 
 
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REFERÊNCIAS 
 
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