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Teste de Conhecimento Bioquímica 04

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09/04/2022 13:37 Estácio: Alunos
https://simulado.estacio.br/alunos/ 1/4
Teste de
Conhecimento
 avalie sua aprendizagem
As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas
reconhecem seus substratos através da:
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das
causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como
a febre alta pode modificar essas proteínas?
BIOQUÍMICA
Lupa Calc.
 
 
SDE4452_A4_202103111971_V1 
 
Aluno: LUDMILA DOS SANTOS COSTA Matr.: 202103111971
Disc.: BIOQUÍMICA 2022.1 - F (G) / EX
 
Prezado (a) Aluno(a),
 
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua
avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se
familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
 
1.
energia de ativação
reversibilidade da reação
temperatura do meio
composição do meio
forma tridimensional das moléculas
 
 
 
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de
reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de
forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja,
de sua conformação nativa.
 
 
 
 
2.
Induzindo a exocitose das enzimas.
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
Induzindo a desnaturação das enzimas.
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
Induzindo a autodigestão das enzimas.
 
 
 
javascript:voltar();
javascript:voltar();
javascript:diminui();
javascript:aumenta();
javascript:calculadora_on();
09/04/2022 13:37 Estácio: Alunos
https://simulado.estacio.br/alunos/ 2/4
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de
reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores
que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
Considere as afirmações abaixo relativas a enzimas:
I. São proteínas com função catalisadora;
II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos;
III. Continuam quimicamente intactas após a reação;
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio.
São verdadeiras:
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar
os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso,
catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a
elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim,
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
 
 
 
 
3.
A concentração da enzima pode influenciar na reação
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
 
 
 
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
 
 
 
 
4.
I, II, III e IV.
II e IV apenas.
I, III e IV apenas.
II, III e IV apenas.
I e III apenas.
 
 
 
Explicação:
Alternativa II está errada pois uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua, pois só
assim pode ocorrer o encaixe entre eles. É por isso que as enzimas são específicas, isto é, cada tipo de enzima serve apenas
para um determinado tipo de reação.
Alternativa IV está errada pois vários fatores influenciam o funcionamento da enzima, como temperatura e pH. Quando há um
aumento da temperatura, ocorre a desnaturação da enzima, que modifica sua forma dificultando o encaixe. Quanto ao pH,
cada enzima tem um pH ótimo para seu funcionamento. Acima ou abaixo desse pH sua atividade fica comprometida.
 
 
 
 
 
5.
09/04/2022 13:37 Estácio: Alunos
https://simulado.estacio.br/alunos/ 3/4
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da
urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a
atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes
na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto
afirmar:
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a
interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas
são conhecidas como:
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas,
diminuindo a energia de ativação do processo.
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas
por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de
alterações do pH e da temperatura do meio reacional.
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos
reagentes em produtos.
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido.
 
 
 
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
 
 
 
 
6.
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a
reação irá se processor
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
 
 
 
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão
próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as
reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
 
 
 
 
7.
Holoenzimas
Cofatores enzimáticos
Catalizadores
Apoenzimas
Inibidores enzimáticos
 
 
 
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel
regulador importante nas vias metabólicas.
09/04/2022 13:37 Estácio: Alunos
https://simulado.estacio.br/alunos/ 4/4
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso
organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença destemetal a enzima não consegue converter o
substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o
metal Hg++ é:
 
 
 
 
8.
um inibidor alostérico reversível
um inibidor competitivo reversível
um ativador irreversível
um inibidor competitivo irreversível
um efetuador alostérico positivo
 
 
 
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação
não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico
reversível.
 
 
 
 
 
 
 
 Não Respondida Não Gravada Gravada
 
 
Exercício inciado em 09/04/2022 13:36:23. 
 
 
 
 
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