BIOQUÍMICA TESTE 15

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BIOQUÍMICA 2021.2 - F (G) / EX 
 
 
Prezado (a) Aluno(a), 
 
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua 
avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha. 
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar 
com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS. 
 
 
 
 
1. 
 
 
Considere as afirmações abaixo relativas a enzimas: 
I. São proteínas com função catalisadora; 
II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos; 
III. Continuam quimicamente intactas após a reação; 
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio. 
São verdadeiras: 
 
 
 
I e III apenas. 
 
I, II, III e IV. 
 
I, III e IV apenas. 
 
II e IV apenas. 
 
II, III e IV apenas. 
 
 
 
Explicação: 
Alternativa II está errada pois uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua, pois só assim 
pode ocorrer o encaixe entre eles. É por isso que as enzimas são específicas, isto é, cada tipo de enzima serve apenas para um 
determinado tipo de reação. 
Alternativa IV está errada pois vários fatores influenciam o funcionamento da enzima, como temperatura e pH. Quando há um 
aumento da temperatura, ocorre a desnaturação da enzima, que modifica sua forma dificultando o encaixe. Quanto ao pH, cada 
enzima tem um pH ótimo para seu funcionamento. Acima ou abaixo desse pH sua atividade fica comprometida. 
 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a 
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na 
formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por 
fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses 
fatores assinale a alternativa incorreta. 
 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
 
 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática 
 
 
 
Explicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
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3. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores 
biológicos. Elas possuem a capacidade de 
aumentar a velocidade de reação das substâncias 
reagentes na formação de seus respectivos 
produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
 
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a 
reação irá se processor 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, 
por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações 
enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo 
metabolismo do organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis 
produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, 
catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade 
denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, 
portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto 
para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, 
MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020). 
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática: 
 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas 
por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica. 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, 
diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de 
alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 
 
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos 
reagentes em produtos. 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido. 
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Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a 
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Substâncias que diminuem a velocidade de uma 
reação enzimática ou a interrompem e possuem 
um papel regulador importante nas vias 
metabólicas são conhecidas como: 
 
 
Holoenzimas 
 
Cofatores enzimáticos 
 
Apoenzimas 
 
Inibidores enzimáticos 
 
Catalizadores 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres 
humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato 
da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. 
Como a febre alta pode modificar essas proteínas? 
 
 
 
Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
 
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação 
da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, 
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no 
centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. 
Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o 
substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da 
enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
um ativador irreversível 
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um efetuador alostérico positivo 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
 
um inibidor alostérico reversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não 
ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostéricoreversível. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um 
deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- 
metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa 
inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do 
colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um 
inibidor enzimático do tipo: 
 
 
competitivo irreversível 
 
alostérico irreversível 
 
alostérico reversível 
 
misto 
 
 
competitivo reversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor 
competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 
 
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