Bioquimica Teste 4

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BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
 
 SDE4452_A4_ 
 
Prezado (a) Aluno(a), 
 
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para 
sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha. 
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se 
familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS. 
 
 
 
1. 
 
 
Substâncias que diminuem a velocidade 
de uma reação enzimática ou a 
interrompem e possuem um papel 
regulador importante nas vias 
metabólicas são conhecidas como: 
 
 
Cofatores enzimáticos 
 
Holoenzimas 
 
Apoenzimas 
 
 
Inibidores enzimáticos 
 
Catalizadores 
 
 
 
Explicação: 
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel 
regulador importante nas vias metabólicas. 
 
 
 
 
2. 
 
 
As enzimas são proteínas com função de 
catalisar reações químicas, elas reconhecem 
seus substratos através da: 
 
 
energia de ativação 
 
reversibilidade da reação 
 
temperatura do meio 
 
composição do meio 
 
 
forma tridimensional das moléculas 
 
 
 
Explicação: 
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de 
reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de 
forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou 
seja, de sua conformação nativa. 
 
 
 
 
3. 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres 
humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o 
fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso 
central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas? 
 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
 
Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 
 
Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a 
elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. 
Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, 
sua função. 
 
 
 
 
4. 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é 
um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-
hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável 
pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente 
redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a 
lovastatina é um inibidor enzimático do tipo: 
 
 
alostérico reversível 
 
misto 
 
competitivo irreversível 
 
alostérico irreversível 
 
 
competitivo reversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um 
inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 
 
 
 
 
5. 
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados 
no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não 
covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue 
converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal 
se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 
um ativador irreversível 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
um efetuador alostérico positivo 
 
 
um inibidor alostérico reversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a 
reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor 
alostérico reversível. 
 
 
 
 
6. 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma 
utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os resíduos 
nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma 
enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e 
dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade 
denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, 
portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial 
tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa 
enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 
2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade 
enzimática: 
 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de 
alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão 
envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser 
afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica. 
 
 
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação 
dos reagentes em produtos. 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo 
definido. 
 
 
 
Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a 
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
 
7. 
 
 
As enzimas são conhecidas como 
catalisadores biológicos. Elas possuem a 
capacidade de aumentar a velocidade de 
reação das substâncias reagentes na 
formação de seus respectivos produtos. 
Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso 
onde a reação irá se processor 
 
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas 
 
 
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão 
próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E 
as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
8. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem 
a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes 
na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados 
por fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a 
esses fatores assinale a alternativa incorreta. 
 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade 
enzimáticaO pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 
 
 
Explicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática