Módulo VI

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Bioquímica Aplicada 
à Enfermagem
Responsável pelo Conteúdo:
Prof. Me. Fabrício Ribeiro de Campos
Revisão Textual:
Prof.ª Esp. Kelciane da Rocha Campos
Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
 
 
• Conhecer o metabolismo das proteínas e a formação de seu substrato (ureia);
• Conhecer o metabolismo dos lipídeos, seus produtos da oxidação e o perfil lipídico. 
OBJETIVOS DE APRENDIZADO 
• Metabolismo dos Lipídios;
• Degradação dos Lipídios;
• Síntese de Ácidos Graxos;
• Metabolismo das Proteínas;
• Degradação de Proteínas;
• Síntese de Aminoácidos;
• Dosagem Laboratorial de Proteínas Totais.
UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Metabolismo dos Lipídios
Quando comemos algum alimento gorduroso em nossa dieta, este será consumido ou ar-
mazenado? Onde começa o processo de digestão desta molécula? Responderemos a estas 
questões nesta unidade, através do estudo do metabolismo dos lipídios.
As gorduras da dieta são predominantemente representadas por triacilgliceróis, 
degradadas pela enzima lipase pancreática e absorvidas pelo intestino delgado. Em 
seguida, são transportadas pelas lipoproteínas plasmáticas para armazenamento ou 
utilização. A ação da lipase é facilitada pela bile, que age emulsificando as gorduras 
logo nas primeiras porções do intestino.
A oxidação destes compostos, os triacilgliceróis, representa um rendimento ener-
gético maior que os carboidratos (triacilgliceróis 9 kcal/g e carboidratos 4 kcal/g). Os 
triacilgliceróis são armazenados nas células adiposas (Figura 1).
Figura 1 – Células do tecido adiposo (micrografia e ilustração 3D)
Fonte: Getty Images
Degradação dos Lipídios
O consumo diário médio de lipídios é de 70 a 100 g e a maior parte se encontra 
sob a forma de triacilgliceróis. A digestão dos triacilgliceróis acontece principalmente 
no intestino delgado, onde a enzima lipase pancreática quebra as ligações dos áci-
dos graxos ao glicerol, resultando em dois ácidos graxos livres e um monoglicerídeo 
(Figura 2).
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Figura 2 – Degradação do triacilglicerol pela lipase pancreática
Fonte: Wikimedia Commons
Como os lipídios são insolúveis em água, no intestino delgado ocorre a emulsifi-
cação, através da ruptura mecânica de gotículas de lipídios em partículas menores 
pela contração intestinal e ação de um agente emulsificante, os sais biliares secre-
tados juntamente com a bile. Na Figura 3, podemos observar o local onde a bile é 
secretada. A bile é produzida pelo fígado (4), armazenada e concentrada na vesícula 
biliar (5) e posteriormente secretada na primeira porção do intestino delgado (6).
Neste processo, o glicerol será absorvido pelos vasos linfáticos e levado ao fígado 
e o 2–monoacilglicerol e os ácidos graxos livres serão liberados na luz intestinal e, 
posteriormente, quando absorvidos pelas células da parede intestinal, voltam a for-
mar triacilgliceróis, que se unem a proteínas, formando os Quilomícrons, que serão 
transportados pelos vasos linfáticos.
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Figura 3 – Órgãos associados à secreção da bile
Fonte: Wikimedia Commons
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
A emulsificação acelera a digestão, porém esta seria muito lenta se não houvesse 
uma segunda ação dos sais biliares: a formação de micelas. Estas micelas são com-
postas por sais biliares, ácidos graxos, monoglicerídeos e fosfolipídios agrupados 
com as extremidades polares para a superfície e as apolares no centro da molécula, 
onde se encontram vitaminas lipossolúveis e colesterol.
Em seguida, as micelas sofrem degradação, o seu conteúdo difunde-se através das 
membranas das células epiteliais intestinais. Os ácidos graxos e os monoacilgliceróis 
são ressintetizados em triacilgliceróis no retículo endoplasmático liso, formando go-
tículas revestidas de proteínas. Ao deixar as células, estas gotículas são conhecidas 
como quilomícrons, contendo não só triacilgliceróis, mas também outros lipídios. 
Os quilomícrons vão para os vasos linfáticos e da corrente sanguínea até os tecidos. 
No capilar sanguíneo, a enzima lipase lipoproteica libera ácidos graxos e glicerol, onde 
os ácidos graxos penetram nas células teciduais e são oxidados para produção de 
energia ou armazenados. A imagem apresentada no link abaixo ilustra este processo.
Captação dos lipídios alimentares e entrega dos ácidos graxos aos tecidos muscular e adipo-
so, disponível em: https://bit.ly/2Ty51Cf 
Degradação dos Triacilgliceróis
Os triacilgliceróis serão degradados pela ação da enzima lipase hormônio-sensível 
dos adipócitos. Esta enzima remove um ácido graxo dos triacilgliceróis e outras lipases 
completam o processo liberando glicerol e ácidos graxos. O glicerol liberado não é apro-
veitado pelos adipócitos, pois estas células não possuem a enzima glicerol quinase, e 
por isso é liberado na circulação sanguínea, chegando ao fígado. No fígado, pela ação 
da glicerol quinase, é convertido em glicerol 3-fosfato e transformado em diidroxiacetona 
fosfato, que é um intermediário da glicólise e da gliconeogênese. Os ácidos graxos libe-
rados sofrem o processo da β-oxidação para fornecimento de energia.
Ácidos graxos liberados pelos tecidos adiposos são transportados pelo sangue 
ligados à albumina e utilizados pelos tecidos (incluindo fígado e músculos) como fonte 
de energia. São degradados através de uma via especial que se processa no interior 
das mitocôndrias.
Degradação dos ácidos Graxos
Para serem oxidados, os ácidos graxos são convertidos primeiramente em uma 
forma ativada – uma acil-CoA. A enzima que catalisa esta reação é a acil-CoA-
-sintetase, formando compostos ricos em energia.
Esta molécula recém-formada necessita ser transportada para o interior da mitocôn-
dria, onde acontecerá a sua degradação, porém a membrana interna da mitocôndria é 
impermeável à acil-CoA. Existe nesta membrana uma molécula, chamada carnitina, 
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que se liga à acil-CoA, que funciona como um transportador desta molécula para o in-
terior da mitocôndria, onde a mesma será oxidada até acetil-CoA. A ligação do grupo 
acila da acil-CoA com a carnitina é catalisada pela enzima carnitinaacil-transferase 
(Figura 4).
Figura 4 – Mecanismo de entrada dos ácidos graxos no 
interior da mitocôndria pelo transportador carnitina
Fonte: NELSON, D. L; COX, M., 2014, p. 359
A oxidação dos ácidos graxos ocorre em três estágios:
• 1º estágio: β-oxidação;
• 2º estágio: Ciclo de Krebs;
• 3º estágio: Cadeia respiratória.
• 1° Estágio: os ácidos graxos sofrem a remoção oxidativa de sucessivas unidades 
de dois átomos de carbono na forma de acetil-CoA. Por exemplo, o ácido palmítico 
(16 carbonos) sofre sete passagens através desta sequência oxidativa, em cada 
uma destas passagens perde dois átomos de carbono na forma de acetil-CoA.
Resultado geral: conversão da cadeia de 16 átomos de carbono em 8 moléculas 
de acetil-CoA;
• 2° Estágio: as moléculas de acetil-CoA são oxidadas até CO2, no Ciclo de Krebs (ma-
triz mitocondrial). Os dois primeiros estágios do processo de oxidação de um ácido 
graxo produzem transportadores de elétrons reduzidos, NADH e FADH2;
• 3° Estágio: NADH e FADH2 transferem os elétrons para a cadeia respiratória, onde 
estes são transportados até O2 e posteriormente participam da fosforilação do 
ADP para ATP.
Iremos agora entender como ocorre o 1° Estágio deste processo, pois os outros 
dois estágios (Ciclo de Krebs e Cadeia Respiratória) já aprendemos em outra unidade 
e acontecem da mesma forma.
O acetil-CoA na matriz mitocondrial será oxidado através de uma via conhecida 
como β-oxidação ou Ciclo de Lynen. Esta via ocorre através de uma série cíclica 
de 4 reações, em que ao final a acil-CoA é encurtada de dois carbonos, liberados sob 
a forma de acetil-CoA, com produção de FADH2 e NADH (coenzimas reduzidas).
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Na β-oxidação, os ácidos graxos originam acetil-CoA e este processo envolve 4 etapas:
• Desidrogenação;
• Hidratação;
• Oxidação;
• Tiólise.Vamos entender cada uma destas etapas.
• 1° etapa – Desidrogenização: produz dupla ligação entre os átomos α e β, libe-
rando uma trans-Δ2-enoil-CoA. Δ2 representa o local da dupla ligação que tem 
configuração trans. A enzima responsável por este primeiro passo é a acil-CoA 
desidrogenase, que produz FADH2;
• 2° etapa – Hidratação: uma molécula de água é adicionada à dupla ligação do 
trans-Δ2-enoil-CoA para formar a L-β-hidroxiacil-CoA. Catalisada pela enoil-
-CoAhidratase;
• 3° etapa – Oxidação: a β-hidroxiacil-CoA é desidrogenada para formar a 
β-cetoacetil-CoA. Pela ação da β-hidroxiacil-CoA desidrogenase, o NAD+ é o 
receptor de elétrons, formando NADH;
• 4° etapa – Tiolase: catalisado pela acil-CoAaciltransferase (mais comumente 
chamada tiolase). Promove a reação da β-cetoacetil-CoA com uma molécula de 
coenzima A livre para romper o fragmento carboxila terminal de dois átomos de 
carbono na forma de acetil-CoA.
O ciclo é refeito várias vezes até ser totalmente convertida a acetil-CoA.
Quatro etapas básicas da β-oxidação, disponível em: https://bit.ly/2JdimOd 
A oxidação do ácido palmítico produz 106 ATP: a oxidação completa de um 
ácido graxo acontece pela junção do ciclo de Lynen e o ciclo de Krebs. O número 
de voltas no ciclo de Lynen depende da quantidade de carbonos em sua estrutura. 
Por exemplo, o ácido palmítico contém 16 carbonos (16 C), são necessárias 7 voltas 
no ciclo de Lynen (na última volta são produzidas 2 moléculas de acetil-CoA) com a 
produção de 8 acetil-CoA.
A oxidação de cada acetil-CoA no ciclo de Krebs origina 3 NADH, 1 FADH2 e 1 
GTP. Pela fosforilação oxidativa, NADH e FADH2 formam 2,5 2 1,5 ATP. Do total 
de ATP formado (108), deve ser descontado o gasto inicial na reação de ativação do 
ácido graxo, onde há conversão de ATP em AMP + 2Pi, que equivale ao consumo 
de 2 ATP. Desta forma, o total da oxidação do ácido palmítico é 106 ATP.
Degradação de Ácidos Graxos de Número Ímpar
Ácidos graxos com número ímpar de carbonos são considerados uma fração mi-
noritária, mas também são oxidados pela via da β-oxidação.
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Na última volta do Ciclo de Lynen, é produzida uma molécula de acetil-CoA e 
uma propionil-CoA, em vez de duas acetil-CoA. Para a oxidação da propionil-CoA, 
esta é convertida a succinil-CoA, um intermediário do Ciclo de Krebs. Esta reação 
ocorre através da formação de dois intermediários: D-metilmalonil-CoA e L-metil-
malonil-CoA.
Degradação de Ácidos Graxos Insaturados
Se o ácido graxo a ser oxidado for insaturado, o processo tem dois passos enzi-
máticos adicionais. Após a sua oxidação, o ácido graxo insaturado pode originar dois 
enoil-CoA. Se a dupla ligação for de número ímpar, é formada uma Cis-Δ3-enoil-
CoA; se for de número par, é formada uma Cis-Δ4-enoil-CoA.
Síntese de Ácidos Graxos
Você já parou para pensar por que engordamos? Mesmo que tenhamos uma dieta pobre em 
gorduras e rica em carboidratos e proteínas, ainda assim o nosso corpo ganha peso. Mas por 
que isso acontece?
Será que nosso organismo tem a capacidade de converter carboidratos da nossa dieta em 
gordura armazenada?
Sim, isso é possível! Os ácidos graxos são produzidos nas nossas células hepáticas e no tecido 
adiposo através principalmente dos carboidratos, mas também do excedente de proteínas.
Quando se descobriu que a oxidação dos ácidos graxos ocorre pela remoção oxidativa e 
sucessiva de unidades de dois átomos de carbono (acetil-CoA), os bioquímicos pensaram 
que a biossíntese dos ácidos graxos poderia ocorrer pela simples inversão de alguns passos 
enzimáticos empregados em sua oxidação.
A síntese dos ácidos graxos e oxidação ocorrem por vias totalmente diferentes, 
são catalisadas por enzimas diferentes e ocorrem em compartimentos distintos da 
célula (matriz mitocondrial e citosol).
Na via que leva à produção do ácido graxo, o substrato é o acetil-CoA e o produto 
é o ácido palmítico. A síntese ocorre no citosol, para onde deve ser transportada a 
acetil-CoA formada na mitocôndria a partir do piruvato.
A primeira etapa da síntese de ácidos graxos é o transporte de acetil-CoA para o 
citosol. Como a membrana interna da mitocôndria é impermeável a acetil-CoA, os 
seus carbonos são transportados sob a forma de citrato. O citrato é transportado 
para o citosol por uma proteína translocase, onde é cindido a acetil-CoA e oxaloa-
cetato, pela citrato liase.
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Em seguida, o malonil-CoA é sintetizado a partir do acetil-CoA. A formação irre-
versível do malonil-CoA a partir do acetil-CoA é catalisada pela acetil-CoA carbo-
xilase, que contém uma molécula de biotina como grupo prostético.
A enzima acetil-CoA carboxilase tem três domínios funcionais:
• Proteína carreadora de biotina;
• Biotina carboxilase: liga o CO2 à biotina;
• Biotina transcarboxilase: transfere o CO2 da biotina para o acetil-CoA.
A biotina é uma vitamina (B8) encontrada em carnes, gema de ovos, leite e peixes.
A síntese dos ácidos graxos ocorre por uma via distinta. Consiste em quatro passos 
através dos quais são montados os átomos de carbono das cadeias longas dos ácidos 
graxos. Cada uma das passagens através do ciclo aumenta dois átomos de carbono. 
Quando o comprimento da cadeia atinge o número 16, o produto formado (palmitato) 
abandona o ciclo. Todas as reações são catalisadas por um complexo multienzimático: 
a ácido graxo sintetase. O sistema da ácido graxo sintetase consiste em sete grupos 
ativos diferentes e firmemente associados em um complexo único e organizado para 
catalisar a formação dos ácidos graxos a partir de acetil-CoA e malonil-CoA.
A ácido graxo sintetase recebe os grupos acetila e malonil. Antes que comecem 
as reações que constroem a cadeia dos ácidos graxos, cada grupo malonil e acetil é 
ativado por um tioéster que se une à ácido graxo sintetase.
• Condensação: o grupo acila é condensado com o grupo malonil. Na reação, 
forma-se um grupo β-cetoacil com 4 carbonos. O CO2 que havia sido incorpo-
rado para formar o malonil é perdido;
• Redução: o produto β-cetoacil desta condensação é então reduzido em três passos 
subsequentes muito idênticos às reações da β-oxidação, mas em sequência inversa:
 » Redução: o grupo β-cetoacil é reduzido a um álcool;
 » Desidratação: a eliminação de uma molécula de H2O cria uma dupla ligação;
 » Redução: a dupla ligação é reduzida para formar o grupo acil-graxo corres-
pondente.
As reações da ácido graxo sintetase são repetidas para formar o palmitato. Sete ci-
clos de condensação e redução produzem o grupo palmitoil saturado com 16 carbonos.
Discutimos nesta unidade o funcionamento normal do metabolismo dos lipídios em nosso orga-
nismo. Porém, atualmente observa-se aumento do consumo de gorduras e açúcares. Isto se ma-
nifesta com o aumento do sobrepeso/obesidade e na instalação de alterações metabólicas, como 
a Síndrome Metabólica. Leia o artigo “Síndrome metabólica, aterosclerose e inflamação: 
tríade indissociável?” para entender a associação da Síndrome Metabólica e algumas condições 
patológicas. Disponível em: https://bit.ly/2TLLD4O
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Metabolismo das Proteínas
Acessando o Instagram, vemos vários digital influencers indicando o consumo de colágeno. 
Você já comprou e consumiu colágeno alguma vez? Será que o colágeno que ingerimos é 
utilizado da mesma forma pelo nosso organismo? Ficou em dúvida? Será que você gastou 
dinheiro sem necessidade com as cápsulas de colágeno?
Só para relembrar, as proteínas são polímeros de aminoácidos ligados através 
de ligações peptídicas. Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em 
comum: presença de um átomo de carbono central; ligados a este carbono central, 
um grupamento CARBOXILA, um grupamento AMINA e um átomo de hidrogênio. 
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de “R”, responsável pela dife-
renciação entre os 20 aminoácidos e a cadeia lateral (Figura 5).
Figura 5 – Estrutura de um aminoácido
Fonte: Wikimedia Commons
Bom, então quando ingerimos uma proteína, como o colágeno,no processo de 
digestão por enzimas serão liberados aminoácidos. E o que garante que estes aminoá-
cidos liberados serão utilizados novamente para a produção de colágeno em nosso or-
ganismo? Na verdade, a síntese de proteínas em nosso corpo depende das nossas ne-
cessidades. Então, me responda: compensa o investimento em cápsulas de colágeno?
Degradação de Proteínas
Em nosso organismo, as proteínas não são moléculas permanentes e por isso 
a todo momento ocorrem síntese e degradação destas moléculas. Nos animais, os 
aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa em três circunstâncias:
• Durante a síntese e degradação normais das proteínas celulares (renovação das 
proteínas), alguns dos aminoácidos sofrerão degradação oxidativa caso eles não 
sejam necessários para a síntese de novas proteínas;
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
• Quando devido a uma dieta rica em proteínas, os aa. são ingeridos em excesso 
em relação às necessidades corporais de biossíntese de novas proteínas;
• Durante o jejum severo ou diabetes melitus, quando os carboidratos são ina-
cessíveis, as proteínas corporais serão chamadas a servirem como combustível.
Um adulto necessita de 40 a 50 g de proteínas por dia para suprir os aminoácidos 
essenciais e o nitrogênio dos aminoácidos para ser convertido em ureia. As proteínas 
são degradadas em fragmentos peptídicos pela pepsina no estômago e pela tripsina 
e quimiotripsina no intestino delgado. As enzimas carboxipeptidase (do pâncreas) 
e aminopeptidase (das células epiteliais do intestino delgado) digerem os fragmentos 
em aminoácidos livres.
Estes aminoácidos livres entram nas células epiteliais por transporte ativo secun-
dário acoplado ao Na+ e posteriormente para o líquido intersticial através de trans-
portadores de difusão facilitada. Os aminoácidos entram nos capilares sanguíneos e 
são transportados até o fígado.
Um fator muito importante distingue a degradação dos aminoácidos dos proces-
sos metabólicos descritos até agora: todos os aminoácidos contêm um grupo amino, 
portanto cada via degradativa passa por um passo-chave: o grupo amino é separado 
do esqueleto carbônico e desviado para uma via especializada para o metabolismo 
do grupo amino.
A degradação dos aminoácidos compreende a remoção e a excreção do grupo 
amino e a oxidação da cadeia carbônica remanescente (α-cetoácido). O grupo 
amino é convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas resultantes são convertidas a 
compostos comuns ao metabolismo dos carboidratos e lipídios:
• Piruvato;
• Acetil-CoA; 
• Intermediários do Ciclo de Krebs.
Remoção do Grupo Amino dos Aminoácidos
A remoção do grupo amino ocorre através de uma reação de transaminação. 
O grupo amino é retirado por um processo comum, que consiste na transferência 
deste grupo para o α-cetoglutarato, formando glutamato. A cadeia carbônica do 
aa. é convertida ao α-cetoácido correspondente. Esta reação é catalisada por tran-
saminases. No fígado, os grupos amino são removidos de vários aminoácidos por 
transaminação com o α-cetoglutarato para formar o glutamato.
• Enzimas: aminotransferases ou transaminases;
• Grupo prostético: piridoxal fosfato (vit. B6);
• α-cetoglutarato: receptor do grupo amino.
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Formado o glutamato, este pode seguir duas vias:
I. Desaminação: que consiste na simples retirada do amino do Glutama-
to, reobtendo α-Cetoglutarato;
II. Aminotransferência: que é a transferência do amino do Glutamato 
para o Oxalacetato, originando Aspartato.
De todo jeito, ao final da via obtêm-se Amônia (NH4
+) e Aspartato, que, juntamente 
com o CO2, são utilizados pelos hepatócitos no Ciclo da Ureia.
Na desaminação oxidativa, o glutamato pode ser desaminado, ou seja, o grupo 
amino é liberado na forma de amônia (NH4
+). Esta reação é catalisada pela glutamato 
desidrogenase, uma enzima mitocondrial que utiliza NAD+ ou NADP+ como coenzima.
Na aminotransferência, a remoção do grupo amino do glutamato também pode 
ocorrer através de uma nova transaminação, onde o grupo amino do glutamato é 
transferido para o oxaloacetato, formando aspartato, o segundo depósito do grupo 
amino dos aminoácidos. Essa reação é catalisada pela enzima aspartato transaminase.
A ação combinada das aminotransferases e da glutamato desidrogenase resulta 
em dois compostos únicos: NH4
+ e aspartato.
A amônia (NH4
+) é altamente tóxica para os tecidos animais, principalmente para 
o cérebro, devendo, portanto, ser eliminada do organismo. A NH4
+ produzida pelos 
outros tecidos deve ser transportada ao fígado para ser metabolizada através da 
Glutamina (tecidos extra-hepáticos) e Alanina (músculo). Posteriormente, a ureia é 
eliminada na urina.
A produção de ureia a partir da amônia ocorre em um ciclo denominado Ciclo 
da Ureia ou de Krebs –Henseleit. Este ciclo se inicia na mitocôndria e três de seus 
passos ocorrem no citosol. No ciclo da ureia, a amônia vai ser convertida em ureia, 
nas mitocôndrias dos hepatócitos.
Vamos entender como este ciclo acontece em etapas, conforme mostrado na 
Figura 6:
• A amônia vinda da desaminação do glutamato combina-se com o gás carbônico 
respiratório na presença de ATP para formar carbamil-fosfato;
• Formado o carbonil-fosfato, este reage com a ornitina, para formar a citrulina;
• A citrulina combina-se com o aspartato, produzindo a arginina;
• A arginina, por ação da enzima arginase, sofre cisão e acaba por produzir a 
ureia e regenerar a ornitina, que reinicia o Ciclo da Ureia.
Vamos entender o Ciclo da Ureia? Este vídeo sintetiza o que aprendemos. Vamos lá! 
Disponível em: https://youtu.be/BNb8PSkHgAU
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Figura 6 – Reações do Ciclo da Ureia
Fonte: Wikimedia Commons
Degradação das Cadeias Carbônicas dos Aminoácidos
Removido o grupo amino do aminoácido, resta apenas a sua cadeia carbônica na 
forma de α-Cetoácido (originado na primeira aminotransferência). As vinte cadeias 
carbônicas diferentes não possuem uma via comum de degradação, entretanto pro-
duzem somente alguns compostos: piruvato, acetil-CoA e intermediários do Ciclo 
de Krebs (oxaloacetato, alfa-Cetoglutarato, succinil-CoA e fumarato).
Os aminoácidos são, então, divididos em seis grupos, conforme o produto formado:
Quadro 1
Grupo 1 – Aminoácidos que são 
convertidos a piruvato
• Alanina;
• Cisteína;
• Glicina;
• Serina;
• Treonina;
• Triptofano.
Grupo 2 – Aminoácidos que são 
convertidos a oxaloacetato
• Aspargina;
• Aspartato.
Grupo 3 – Aminoácidos que são 
convertidos a fumarato
• Aspartato;
• Fenilalanina;
• Tirosina.
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Grupo 4 – Aminoácidos que são 
convertidos a succinil-CoA
• Isoleucina;
• Valina;
• Metionina;
• Treonina.
Grupo 5 – Aminoácidos que são 
convertidos a α-cetoglutarato
• Glutamato;
• Glutamina;
• Prolina;
• Arginina;
• Histidina.
Grupo 6 – Aminoácidos que são 
convertidos a acetil-CoA
• Fenilalanina;
• Tirosina;
• Triptofano;
• Lisina;
• Isoleucina;
• Treonina;
• Leucina.
Síntese de Aminoácidos
Os vegetais e bactérias são capazes de sintetizar todos os aminoácidos, entretanto 
os seres humanos dependem de um fornecimento externo de aminoácidos. Para a 
síntese de aminoácidos, a amônia é primeiramente incorporada ao glutamato.
Para a produção de proteínas, é necessário que os vinte aminoácidos estejam pre-
sentes, porém destes, nove não são sintetizados pelo organismo humano, devendo 
ser obtidos através da dieta. A Tabela 1 indica os aminoácidos essenciais (provenien-
tes da dieta) e os aminoácidos não essenciais (sintetizados pelos seres humanos).
Tabela 1 – Aminoácidos essenciais e não essenciais para os seres humanos
Essenciais Não essenciais
Fenilalanina Alanina
Histidina Arginina
Isoleucina Asparagina
Leucina Aspartato
Lisina Cisteína1
Metionina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina*
*Sintetizados a partir de aminoácidos essenciais.
Fonte: MARZZOCO, A.; TORRES, B. B., 2015. p. 237
A síntese do esqueleto carbono de cada um dos aminoácidos é agrupada de acor-do com a família dos seus precursores. As principais famílias são:
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
• Alfa-cetoglutarato: origina glutamato, glutamina, prolina e arginin;
• 3-fosfoglicerato: origina serina, glicina e cisteína;
• Oxaloacetato: origina aspartato, que vai originar asparagina, metionina, treo-
nina e lisina;
• Piruvato: origina alanina, valina, leucina e isoleucina.
Dosagem Laboratorial de Proteínas Totais
A proteína total sérica é a soma das proteínas circulantes no soro, das frações 
individuais no soro, albumina e globulinas. As proteínas plasmáticas são classificadas 
em dois tipos: albumina e globulinas.
Valor de referência: 6 a 7,8 g/dL.
Albumina...........: 3.5 a 5.5 g/dL
Globulina...........: 2.5 a 3.5 g/dL
• Albumina: representa 55% a 65% do total e mantém a pressão osmótica do 
sangue, impedindo a passagem excessiva da água para os tecidos. Muitas molé-
culas pequenas são transportadas no sangue ligadas à albumina;
• Globulinas: enzimas, anticorpos e mais de 500 outras proteínas.
A relação albumina/globulinas é obtida dividindo-se a quantidade de albumina no 
sangue pela quantidade de globulinas.
Hiperproteinemia
A hiperproteinemia trata-se do excesso de proteínas no plasma sanguíneo. Existem 
diversos mecanismos que podem causar esta condição. A seguir, citaremos alguns.
• Desidratação: inadequada ingestão de líquidos ou perda excessiva de água (vômito, 
diarreia intensa ou acidose diabética);
• Enfermidades monoclonais: mieloma múltiplo promove a elevação de imuno-
globulinas;
• Enfermidades policlonais crônicas: cirrose hepática, lúpus eritematoso, infecção 
bacteriana crônica.
Hipoproteinemia
A hipoproteinemia é considerada a junção de diversos fatores que resultam em uma 
considerável queda na quantidade de proteína sanguínea. Alguns destes fatores são:
• Aumento do volume plasmático: hemodiluição, como nos casos de cirrose 
associada à ascite;
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• Perda renal: as proteínas de pequeno peso molecular são filtradas pelos glo-
mérulos e quase que totalmente reabsorvidas pelos túbulos renais. Danos glo-
merulares podem resultar na passagem de proteínas para a urina;
• Perda pela pele: queimaduras graves;
• Distúrbios da síntese proteica: desnutrição, má absorção, dietas pobres em 
proteínas e enfermidades hepáticas podem reduzir a síntese de proteínas.
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UNIDADE Metabolismo das Proteínas e Lipídios 
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Livros
Vander fisiologia humana: os mecanismos das funções corporais
WIDMAIER, E. P. Vander fisiologia humana: os mecanismos das funções corporais. 
12ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2013.
Bioquímica
BERG, J. M. et al. Bioquímica. 7ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014.
 Vídeos
Ciclo da ureia
https://youtu.be/BNb8PSkHgAU
 Leitura
Síndrome metabólica, aterosclerose e inflamação: tríade indissociável?
BARBALHO, S. M. et al. Síndrome metabólica, aterosclerose e inflamação: 
tríade indissociável? 
https://bit.ly/2TLLD4O
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Referências
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Gua-
nabara Koogan, 2015.
NELSON, D. L; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ª ed. São 
Paulo: Artmed, 2014.
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