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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
A Faculdade Multivix está presente de norte a sul do 
Estado do Espírito Santo, com unidades presenciais 
em Cachoeiro de Itapemirim, Cariacica, Castelo, 
Nova Venécia, São Mateus, Serra, Vila Velha e Vitória, 
e com a Educação a Distância presente 
em todo estado do Espírito Santo, e com 
polos distribuídos por todo o país. 
Desde 1999 atua no mercado capixaba, 
destacando-se pela oferta de cursos de 
graduação, técnico, pós-graduação e 
extensão, com qualidade nas quatro 
áreas do conhecimento: Agrárias, Exatas, 
Humanas e Saúde, sempre primando 
pela qualidade de seu ensino e pela 
formação de profissionais com consciência 
cidadã para o mercado de trabalho.
Atualmente, a Multivix está entre o seleto grupo de 
Instituições de Ensino Superior que 
possuem conceito de excelência junto ao 
Ministério da Educação (MEC). Das 2109 
instituições avaliadas no Brasil, apenas 
15% conquistaram notas 4 e 5, que são 
consideradas conceitos de excelência em 
ensino. Estes resultados acadêmicos 
colocam todas as unidades da Multivix 
entre as melhores do Estado do Espírito 
Santo e entre as 50 melhores do país.
 MISSÃO
Formar profissionais com consciência cidadã para o 
mercado de trabalho, com elevado padrão de quali-
dade, sempre mantendo a credibilidade, segurança 
e modernidade, visando à satisfação dos clientes e 
colaboradores.
 VISÃO
Ser uma Instituição de Ensino Superior reconhecida 
nacionalmente como referência em qualidade 
educacional.
R E I TO R
GRUPO
MULTIVIX
R E I
2
MULTIVIX EAD
Credenciada pela portaria MEC nº 767, de 22/06/2017, Publicada no D.O.U em 23/06/2017
3
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BIBLIOTECA MULTIVIX (Dados de publicação na fonte)
Carolina Galvão Sarzedas
Bioquímica do Exercício / SARZEDAS, C. G. - Multivix, 2021
Catalogação: Biblioteca Central Multivix 
 2021 • Proibida a reprodução total ou parcial. Os infratores serão processados na forma da lei. 
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LISTA DE QUADROS
UNIDADE 1
 > Quadro: exemplos de vias anabólicas. 14
 > Quadro: exemplos de vias catabólicas 15
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LISTA DE FIGURAS
UNIDADE 1
 > Estrutura do ATP. Adenina (azul), ribose (preto) 
e uma unidade trifosfato (vermelho) 16
 > Esquema simplificado do processo de obtenção de energia 
em organismos quimiorganotróficos: a oxidação de nutrientes 
leva à redução de coenzimas que são oxidadas por O2, 
produzindo ATP e Pi = fosfato inorgânico 17
 > Ciclo ATP-ADP 19
 > Estrutura dos monossacarídeos comuns na dieta. 20
 > Formação do triacilglicerol 21
 > Estrutura genérica de um aminoácido 23
 > Atleta em treinamento 28
UNIDADE 2
 > Estrutura de um aminoácido na sua forma ionizada. 34
 > Apolares e Polares 35
 > Apolares 37
 > Polares 37
 > Equação de uma ligação peptídica 39
 > Reação geral de transaminação 41
 > Esquema representando o processo de desaminação 43
 > Esquema resumido do Ciclo da ureia 46
 > Esquema da síntese dos aminoácidos glutamato, 
glutamina, prolina e arginina no organismo humano 48
 > Esquema da síntese dos aminoácidos aspartato 
e asparagina no organismo humano 49
 > Esquema da síntese do aminoácido alanina no organismo humano 49
 > Esquema da síntese dos aminoácidos Serina, 
glicina e cisteína no organismo humano 49
 > Esquema da síntese do aminoácido tirosina no organismo humano 50
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UNIDADE 3
 > Representação da sequência de aminoácidos de uma proteína 54
 > À esquerda tem-se um exemplo de proteína com estrutura 
secundária em α-hélice e à direita uma proteína em folha- β. 55
 > Ligações da estrutura terciária de uma proteína globular: 
ligações não covalentes — ligações de hidrogênio (1), 
interações hidrofóbicas (2) e ligações iônicas (3) — e uma 
ligação covalente, a ponte dissulfeto (6) 57
 > Representação da estrutura quaternária da hemoglobina e as 
associações entre duas cadeias α e duas cadeias β, cada uma 
associada a um grupo heme (em vermelho) 58
 > Via de enovelamento de uma proteína. 59
 > Funil de enovelamento. O topo do funil é largo, visto que o 
polipeptídio não enovelado pode inicialmente adotar qualquer 
uma de numerosas estruturas intermediárias iniciais. O funil 
gradualmente se estreita, à medida que a proteína se torna mais 
enovelada e suas opções para enovelamento futuro são reduzidas. 60
 > (A) Estrutura em α-hélice da cadeia polipeptídica; 62
 > (B) estrutura proteica desorganizada por agentes desnaturantes 62
 > Representação do início da síntese proteica. 65
 > Representação das vias de degradação ubiquitina-proteossomo. 67
 > Digestão e absorção das proteínas. A = transportador 
dependente de sódio; B = transportador independente de sódio. 70
UNIDADE 4
 > Reações do Estágio 1 da Glicólise 76
 > Reações do Estágio 2 da Glicólise 77
 > Ciclo de Krebs 80
 > Cadeia Respiratória 83
 > Cadeia Respiratória na Mitocôndria 84
 > Reação de Fosforólise 86
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UNIDADE 5
 > Representação do triacilglicerol 96
 > Via da β-oxidação e das quatro reações cíclicas 
(1. Oxidação, 2. Hidratação, 3. Oxidação e 4. Tiólise ou clivagem) 101
 > Reações catalisadas por uma sintase de ácidos graxos 107
 > Síntese do colesterol 110
 > Modelo celular do transporte de lipídios pela 
membrana borda em escova do enterócito 114
UNIDADE 6
 > Sinais de saciedade 119
 > Formação Espontânea de Creatinina 123
 > Possíveis interconversões dos três principais combustíveis 
metabólicos em seres humanos 125
 > Homem correndo 134
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SUMÁRIO
APRESENTAÇÃO DA DISCIPLINA 10
1 INTRODUÇÃO AOS PROCESSOS QUÍMICOS CELULARES 12
1.1 INTRODUÇÃO 12
1.2 INTRODUÇÃO AO METABOLISMO 12
1.3 ÁCIDOS E BASES 23
2 PROPRIEDADES FÍSICAS E QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS 33
2.1 INTRODUÇÃO 33
2.2 PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 33
2.3 METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 40
3 METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 53
3.1 INTRODUÇÃO 53
3.2 CARATERIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 53
3.3 METABOLISMOS DAS PROTEÍNAS 63
4 METABOLISMO DA GLICOSE 74
4.1 INTRODUÇÃO 74
4.2 INTRODUÇÃO AO METABOLISMO DA GLICOSE 74
4.3 METABOLISMO DO GLICOGÊNIO 85
5 METABOLISMO DOS LIPÍDEOS 95
5.1 INTRODUÇÃO 95
5.2 OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS 95
5.3 ANABOLISMO DOS ÁCIDOS GRAXOS 104
6. PROCESSO METABÓLICO DURANTE O ESFORÇO FÍSICO 117
6.1 INTRODUÇÃO 117
6.2 ATIVIDADE FÍSICA E SUAS IMPLICAÇÕES METABÓLICAS 117
6.3 METABOLISMO DO EXERCÍCIO FÍSICO E 
SUBSTRATOS ENERGÉTICOS 129
1UNIDADE
2UNIDADE
3UNIDADE
4UNIDADE
5UNIDADE
6UNIDADE
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ATENÇÃO 
PARA SABER
SAIBA MAIS
ONDE PESQUISAR
DICAS
LEITURA COMPLEMENTAR
GLOSSÁRIO
ATIVIDADES DE
APRENDIZAGEM
CURIOSIDADES
QUESTÕES
ÁUDIOSMÍDIAS
INTEGRADAS
ANOTAÇÕES
EXEMPLOS
CITAÇÕES
DOWNLOADS
ICONOGRAFIA
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
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APRESENTAÇÃO DA DISCIPLINA
A disciplina de Bioquímica do exercício tem por objetivo a apresentação dos 
principais macronutrientes (proteínas, lipídeos e carboidratos) envolvidos nas 
vias metabólicas, dando bases necessárias sobre produção e consumo de 
ATP durante o esforço físico. Partindo de conceitos básicos e definições, sere-
mos capazes de ir destrinchando o processo de absorção de nutrientes, quais 
substratos são predominantemente metabolizados durante a atividade física 
e quais vias metabólicas estão envolvidas na produção de energiadurante o 
exercício físico. 
UNIDADE 1
OBJETIVO 
Ao final desta 
unidade, 
esperamos que 
possa:
11
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
> Determinar 
conceitos sobre 
substratos e 
metabolismo
> Entender o 
equilíbrio ácido-base 
no metabolismo 
energético.
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
1 INTRODUÇÃO AOS PROCESSOS 
 QUÍMICOS CELULARES
1.1 INTRODUÇÃO
A atividade física é um processo corporal realizado pelos músculos esqueléti-
cos e que requer gasto de energia. Mas para entender os mecanismos bioquí-
micos envolvidos nos processos de degradação e síntese, precisamos saber 
quais são os principais macronutrientes envolvidos nos processos, quando 
eles são requisitados como fonte energética e como funcionam as vias meta-
bólicas que englobam a produção de ATP. 
Para auxiliar seu processo de aprendizagem e estimular seu pensamento crí-
tico, vamos primeiro aprender conceitos básicos e definições, de modo a tor-
nar muita prazerosa nossa viagem pelo mundo da Bioquímica do exercício. 
Nesta unidade teremos o objetivo de compreender as diferenças entre cata-
bolismo e anabolismo, assim como, caracterizar proteínas, carboidratos e lipí-
deos quanto a sua composição e suas funções no metabolismo. Passaremos, 
ainda, pelo entendimento de como os ácidos e as bases se relacionam com 
alterações de pH e como o equilíbrio acidobásico se enquadra nos processos 
metabólicos e na execução de atividades físicas. 
1.2 INTRODUÇÃO AO METABOLISMO
A seguir vamos definir anabolismo, catabolismo e sua relação com proteínas, 
carboidratos e lipídeos. Esse conhecimento é importante para entender o 
processo de produção de energia necessário durante o esforço físico.
1.1.1 VIAS ANABÓLICAS E CATABÓLICAS
Muito se fala sobre metabolismo, mas você sabe a sua definição? Podemos 
dizer que metabolismo é um processo onde os seres vivos, por meio de rea-
ções químicas, transformam moléculas em energia para desempenhar suas 
funções e sintetizam biomoléculas necessárias para que essas funções acon-
teçam (VOET; VOET, 2013).
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Metabolismo é a junção entre reações exer-
gônicas de oxidação de nutrientes e proces-
sos endergônicos essenciais para manter um 
organismo vivo, além do transporte ativo de 
moléculas contra os gradientes de concen-
tração, assim como, a biossíntese de molécu-
las complexas.
As plantas e algumas espécies de bactérias são capazes de adquirir sua ener-
gia através da fotossíntese, que é um processo que usa CO2 e H2O, para produ-
zir carboidratos e O2, onde a luz do Sol fornece a energia livre necessária para 
a reação. Enquanto os seres quimiotróficos obtêm sua energia livre através 
da oxidação de compostos orgânicos como proteínas, lipídeos e carboidratos 
(VOET; VOET, 2013).
Os nutrientes consumidos com a alimentação podem ser completamente 
oxidados ou podem ser convertidos em metabólitos intermediários (por meio 
de reações metabólicas) que serão utilizados como precursores na síntese de 
outras biomoléculas (VOET; VOET, 2013).
O metabolismo celular ocorre por vias metabólicas, compreende todas as re-
ações químicas que ocorrem dentro de uma célula e precisa ser altamente 
coordenado. As vias metabólicas são caracterizadas como reações químicas 
consecutivas, catalisadas por enzimas, onde o produto específico de uma re-
ação será utilizado como substrato na reação seguinte (SOUZA, 2018).
Podemos decompor o metabolismo em duas categorias principais: vias ana-
bólicas ou de biossíntese e vias catabólicas ou degradação de nutrientes. Sen-
do assim, podemos caracterizar melhor da seguinte forma:
1) VIAS ANABÓLICAS
Todas as vias de produção de macromoléculas de proteínas, carboidratos e 
lipídeos são anabólicas ou de síntese. São vias divergentes, ou seja, poucos 
metabólitos de partida (piruvato, acetil-CoA e intermediários do ciclo de Kre-
bs), produzem macromoléculas específicas. 
Abaixo, podemos ver exemplos de vias anabólicas:
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QUADRO: EXEMPLOS DE VIAS ANABÓLICAS.
Via Metabólica Substratos Iniciais Produtos finais
Carboidratos Glicogênese Glicose Glicogênio
Gliconeogênese Piruvato Glicose
Lipídeos Biossíntese de ácidos 
graxos
Acetil-CoA Ácido graxo
Biossíntese de 
triacilgliceróis
Ácidos 
graxos+glicerol
Triacilglicerol
Biossíntese de 
colesterol
Acetil-CoA Colesterol
Proteínas Biossíntese de 
aminoácidos
-cetoglutarato Glutamato, 
glutamina, prolina 
ou arginina
3-fosfoglicerato Serina, glicina ou 
cisteína
Oxaloacetato Aspartato, metionina, 
asparagina ou 
treonina
Piruvato Alanina, valina, 
leucina ou isoleucina
Síntese de proteínas Aminoácidos Peptídeos e 
proteínas
Fonte: Adaptado de SOUZA; BRAGHIROLLI; SCHNEIDER (2018).
2) VIAS CATABÓLICAS
São aquelas vias responsáveis por produzir energia que será disponibilizada 
para que as células realizem suas funções, ou seja, são reações de oxidação 
que convertem nutrientes advindos da alimentação em metabólitos menores. 
As reações catabólicas envolvem três etapas: 
• As macromoléculas obtidas na alimentação 
são quebradas em unidades básicas (hidróli-
se). Ex.: proteínas são quebradas em aminoá-
cidos, triacilgliceróis em ácidos graxos e gli-
cerol e polissacarídeos em monossacarídeos.
• Essas unidades básicas são convertidas em 
moléculas simples comuns a diversas vias. 
Ex.: produtos resultantes da primeira etapa 
são convertidos em uma molécula central do 
metabolismo (Acetil-CoA).
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• A molécula de Acetil-CoA é completamen-
te oxidada e a energia liberada é conservada 
sob a forma de ATP, NADH e FADH2.
Enquanto as vias anabólicas são consideradas divergentes, as vias catabólicas 
são convergentes, ou seja, convertem um grande número de metabólitos em 
intermediários comuns a diversas vias, que posteriormente são oxidados e ge-
ram poucos produtos. 
Abaixo, podemos ver exemplos de vias anabólicas:
QUADRO: EXEMPLOS DE VIAS CATABÓLICAS
Via metabólica Substratos iniciais Produtos finais
Carboidratos Glicogenólise Glicogênio Glicose
Glicólise Glicose (ADP+NAD) Piruvato 
(ATP+NADH)
Lipídeos Lipólise Triacilglicerol Ácidos 
graxos+glicerol
-oxidação Ácidos graxos 
(NAD+FAD)
Acetil-CoA+ acil-
CoA graxo (n-2) 
(NADH+FADH)
Proteínas Proteólise Proteínas Peptídeos e 
aminoácidos
Vias Oxidativas 
finais (vias comuns 
a vários nutrientes
Ciclo do ácido cítrico Acetil-CoA 
(NAD+FAD+GDP)
CO₂, CoA 
(NADH+FADH₂+GTP)
Fosforilação oxidativa NADH, FADH₂ ATP+H₂O
Fonte: Adaptado de SOUZA; BRAGHIROLLI; SCHNEIDER (2018).
(https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788595026544)
As vias metabólicas, independente de serem anabólicas ou catabólicas, pos-
suem funções como geradoras de produtos que serão utilizados pelas células 
e compartilham de algumas características comuns: são irreversíveis, as vias 
https://integrada.minhabiblioteca.com.br/books/9788595026544
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catabólicas devem diferir das vias anabólicas, a primeira etapa de cada via 
compromete o metabólito com a via por uma reação irreversível, todas as rea-
ções são reguladas, e em células eucarióticas, as vias ocorrem em localizações 
celulares específicas (SOUZA; BRAGHIROLLI; SCHNEIDER, 2018).
1.1.2 FUNÇÕES DO ATP
A adenosina trifosfato é um nucleotídeo composto por uma adenina, uma 
ribose e uma unidade trifosfato. 
ESTRUTURA DO ATP. ADENINA (AZUL), RIBOSE (PRETO) 
E UMA UNIDADE TRIFOSFATO (VERMELHO)
Fonte: Adaptado de BERG; TYMOCZKO; STRYER (2014).
#PraCegoverNa figura há a estrutura do ATP, composta por Adenina (azul), ribose (preto) e uma unidade 
trifosfato (vermelho)
Os principais nutrientes (carboidratos, lipídeos e proteínas), quando são oxi-
dados, têm seus átomos de carbono convertidos à CO2 e perdem seus elé-
trons (e-) e prótons (H+), que interagem com coenzimas oxidadas que, assim, 
se tornam reduzidas. As coenzimas são, então, novamente reoxidadas através 
da transferência dos prótons e elétrons para o oxigênio molecular, e em se-
guida, convertido em água. Um composto rico em energia chamado adeno-
sina trifosfato (ATP) é sintetizado a partir de parte da energia advinda desta 
oxidação (MARZZOCO; TORRES, 2015) (Figura a seguir):
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ESQUEMA SIMPLIFICADO DO PROCESSO DE OBTENÇÃO DE ENERGIA EM 
ORGANISMOS QUIMIORGANOTRÓFICOS: A OXIDAÇÃO DE NUTRIENTES 
LEVA À REDUÇÃO DE COENZIMAS QUE SÃO OXIDADAS POR O2, PRODUZINDO 
ATP E PI = FOSFATO INORGÂNICO
 
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015).
#PraCegoVer: Na figura temos um esquema simplificado do processo de obtenção de energia 
em organismos quimiorganotróficos: a oxidação de nutrientes leva à redução de coenzimas 
que são oxidadas por O2, produzindo ATP e Pi = fosfato inorgânico.
A energia que está armazenada na forma de 
ATP será utilizada em processos de biossínte-
se, de contração muscular, de condução de es-
tímulos nervosos, transporte ativo através de 
membranas, bioluminescência, entre outros.
A partir do que foi dito anteriormente, podemos considerar o ATP como um 
carreador de energia, devido às duas ligações de fosfoanidrido da sua unida-
de trifosfato e, para facilitar o entendimento, vamos nos concentrar apenas na 
sua unidade trifosfato. 
É a energia química do ATP que vai promover os processos biológicos que 
consomem energia e o fundamento da troca de energia nos sistemas bioló-
gicos é baseada no ciclo ATP-ADP (MARZZOCO; TORRES, 2015).
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Atuação do ATP em outros processos:
I) Modulação da atividade de enzimas que ocorrem 
de 2 maneiras: 
1) Através da interação com enzimas alostéricas por meio de ligações 
não covalentes, modificando sua conformação, de modo a diminuir 
sua atividade e, consequentemente, a velocidade das reações por elas 
catalisadas, e, 2) Fosforilação de enzimas por transferência do grupo 
fosfato terminal do ATP, neste caso há formação de uma ligação 
covalente, entre uma hidroxila da cadeia lateral de aminoácidos da 
enzima e o grupo fosfato do ATP.
II) Neurotransmissão
O ATP, embora tenha localização predominantemente intracelular, 
pode ser liberado de neurônios, denominados purinérgicos, e de 
células não neuronais, sob condições fisiológicas ou quando há 
lise celular por injúria mecânica, estresse oxidativo etc. Uma vez no 
espaço extracelular, o ATP pode ligar-se a receptores da superfície 
celular, os receptores purinérgicos, e atuar como neurotransmissor ou 
modulador da proliferação e diferenciação celulares.
O ATP não é considerado uma forma de armazenamento de energia livre de 
longo prazo, sendo apenas um doador imediato de energia livre nos sistemas 
biológicos, sendo consumido nos 60 segundos seguintes a sua formação. 
Por ter uma alta taxa de consumo e renovação, é vital para o organismo que 
haja regeneração do ATP. O organismo se limita à uma quantidade máxima 
de 100 g de ATP, devido a isso, para que haja biossíntese de moléculas, ativi-
dade física, transporte ativo e amplificação de sinais é necessário que a taxa 
de renovação do ATP a partir do ADP seja muito alta. 
Um ser humano em repouso consome cerca 
de 40 kg de ATP em 24 h, enquanto durante 
uma corrida de 2 h, consome-se 60 kg de ATP. 
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CICLO ATP-ADP
ATP ADP
Movimento
Transporte Ativo
Biossínteses
Amplificação do sinal
Oxidação de 
moléculas energéticas
(combustível)
ou fotossíntese
Fonte: Adaptado de BERG; TYMOCZKO; STRYER (2014).
#PraCegoVer
Na figura temos o Ciclo ATP-ADP. Este ciclo é o modo fundamental de troca de energia nos 
sistemas biológicos.
A partir dessas informações, precisamos ter em mente que a formação de 
ATP é uma das funções básicas do catabolismo, onde os elétrons resultantes 
dos processos de oxidação das moléculas energéticas são utilizados para re-
generarem ADP e Pi formando ATP novamente. 
1.2.3 MACRONUTRIENTES
Anteriormente, vimos como os organismos são dependentes quando falamos 
de obtenção de energia, seja ela advinda da oxidação de substâncias ou da 
luz do Sol. Neste tópico, iremos aprender que os seres vivos também são de-
pendentes do meio ambiente quanto à necessidade de diferentes compostos 
químicos para conservação ou aumento de sua massa (PHITON-CURI, 2017).
Observe que os compostos presentes em um organismo estão continuamen-
te sendo degradados para fornecer energia, por isso, podemos dizer que es-
tes compostos não são estáveis. Assim como o ATP precisa ser renovado, os 
compostos presentes no organismo também precisam de reposição, para a 
manutenção das estruturas e para a estabilidade da composição dos seres 
vivos (PHITON-CURI, 2017).
Os compostos são obtidos a partir do meio ambiente e três deles se destacam 
por serem os componentes mais importantes presentes nos alimentos, sen-
do chamados de macronutrientes, são os carboidratos, lipídeos e proteínas. 
Após serem consumidos na alimentação, nosso sistema digestório degrada 
esses macronutrientes até suas unidades básicas constituintes como pode-
mos exemplificar abaixo:
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Carboidratos ----------------- Glicose
Proteínas ------------------ Aminoácidos
Lipídeos ------------------ Ácidos graxos
As maiores causas de mortalidade e doen-
ças crônicas, como hipertensão, diabetes e 
doenças cardiovasculares, estão relaciona-
das a um estilo de vida sedentário e à má 
alimentação, por isso, para a redução dos 
riscos de morbidade e promoção da saúde, 
estimula-se a prática de atividades físicas e 
a manutenção de uma nutrição equilibrada. 
Vocês vão perceber ao longo do texto, o que caracteriza cada macronutriente, 
seu metabolismo e sua especificidade quanto à produção de energia. 
CARBOIDRATOS
São formados por átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio e sua unidade 
básica é o monossacarídeo (hexoses), também chamado de carboidrato sim-
ples. São encontrados na dieta como frutose (encontrada nas frutas), glicose 
(encontrada nos doces) e galactose (encontrada no leite). 
ESTRUTURA DOS MONOSSACARÍDEOS COMUNS NA DIETA.
Fonte: Adaptado de PHITON-CURI (2017).
#PraCegoVer
Na figura está sendo representado a estrutura dos monossacarídeos comuns na dieta.
A união de dois monossacarídeos gera um dissacarídeo, ou seja, duas hexo-
ses, como sacarose (glicose + frutose), lactose (galactose + glicose) e maltose 
(glicose + glicose). 
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Os oligossacarídeos são compostos por até 10 unidades de monossacarídeos 
e, geralmente, resultam da degradação dos polissacarídeos e também são 
conhecidos como carboidratos simples (PHITON-CURI, 2017).
Suplementos alimentares à base de dextrina 
e maltodextrina são compostos por oligossa-
carídeos.
Os polissacarídeos são carboidratos compostos, e possuem mais de 10 unida-
des monossacarídicas, os mais conhecidos são amido, de origem vegetal, en-
contrado em raízes, massas, feijões, milho, cereais, entre outros, e glicogênio, 
de origem animal (PHITON-CURI, 2017).
LIPÍDEOS
Nossa ingestão total de lipídeos é composta em 90% por triacilgliceróis, sendo 
também o principal meio de armazenargordura no organismo. O triacilgli-
cerol é formado por três moléculas de ácido graxo (ácidos carboxílicos com 
cabeça hidrofílica polar e cadeia alifática hidrofóbica apolar) e uma molécula 
de glicerol.
FORMAÇÃO DO TRIACILGLICEROL
Fonte: Adaptado de PHITON-CURI (2017).
#PraCegoVer
Na figura temos a representação da formação do triacilglicerol.
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
A classificação dos ácidos graxos se dá por meio:
• Do número de carbonos: até 4 carbonos são chamados de cadeia curta, 
entre 6 e 14 carbonos possuem cadeia média e acima de 16 carbonos, cadeia 
longa;
• Número de insaturações (duplas ligações): uma insaturação são 
monoinsaturados, duas ou mais são poli-insaturados; 
• Posição dessas insaturações. 
Os ácidos graxos saturados são aqueles que 
não possuem ligações duplas (insaturações) 
e são encontrados em gorduras de origem 
animal como carne de boi, galinha, gema de 
ovo, gorduras lácteas de creme, manteiga, 
queijo e em gordura vegetal como a mantei-
ga de cacau.
Os ácidos graxos insaturados de cadeia longa 
estão presentes em óleos e gordura vegetal.
Os ácidos graxos são obtidos por meio da dieta ou podem ser sintetiza-
dos pelo organismo. Lipoproteínas, fosfolipídeos e glicolipídeos são lipídeos 
compostos, enquanto o colesterol é um lipídeo derivado, presente somente no 
tecido animal e precursor de vitamina D, hormônios sexuais, adrenocorticais 
e sais biliares. 
PROTEÍNAS
Os aminoácidos são unidades básicas e quando unidas por ligações peptídi-
cas formam dipeptídeos (2 aminoácidos), tripeptídeos (3 aminoácidos), oligo-
peptídeos (até 100 aminoácidos) e proteínas (mais de 100 aminoácidos).
Os aminoácidos são compostos por um ácido carboxílico (COOH) carregado 
negativamente em uma extremidade e um grupo amina (NH2) carregado po-
sitivamente em outra extremidade, e a cadeia lateral (R) que diferencia os 20 
tipos de aminoácidos e está ligada ao carbono alfa (PHITON-CURI, 2017).
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
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ESTRUTURA GENÉRICA DE UM AMINOÁCIDO
Fonte: Adaptado de PHITON-CURI (2017).
#PraCegoVer
Na figura temos a estrutura genérica de um aminoácido.
Alguns aminoácidos (denominados essen-
ciais) precisam ser fornecidos pela dieta, são 
eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, treonina, triptofano e valina.
Os aminoácidos intensamente utilizados pe-
los músculos são: isoleucina, leucina e valina. 
Proteínas podem ser classificadas pelo seu valor biológico, sendo conside-
radas completas (alto valor biológico), quando contém na sua composição 
maior quantidade de aminoácidos essenciais, por exemplo: ovos, leite, carnes, 
peixes e aves ou incompletas (baixo valor biológico), quando sua quantidade 
de aminoácidos essenciais é reduzida ou inexiste, por exemplo: lentilha, feijão, 
ervilha, nozes e alguns cereais. 
Diversificar a alimentação é importante para favorecer a ingestão de todos os 
aminoácidos essenciais para o desenvolvimento e a manutenção do organis-
mo (PHITON-CURI, 2017).
1.3 ÁCIDOS E BASES
É muito importante saber o caráter ácido ou básico de uma substância, pois 
muitas vezes reagem facilmente entre si e possuem características opostas. 
Geralmente, dizemos que substâncias de sabor azedo são ácidas (exemplo: ácido 
acético), enquanto as bases são adstringentes (exemplo: leite de magnésia)
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
1.3.1 ÁCIDOS
Sobre os ácidos, podemos começar conceituando que ácido é toda substân-
cia que, em solução aquosa, se dissocia, produzindo íons H+, ou seja, são ca-
pazes de doar prótons, e o íon ou molécula resultante é denominada base 
conjugada, conforme a reação geral de dissociação abaixo:
Onde:
HA: ácido
A: base conjugada
H+: próton liberado
Como exemplos de ácidos, podemos citar: HCl, H2SO4, NH4+, entre outros.
Podemos classificar os ácidos como fortes ou fracos, sendo considerados 
ácidos fortes aqueles que se dissociam totalmente quando estão em solu-
ção aquosa, com a reação ocorrendo em apenas um sentido, exemplo: HCl e 
H2SO4 (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Enquanto os ácidos fracos são aqueles que quando estão em solução, 
se dissociam parcialmente, mantendo moléculas no estado dissociado e 
não dissociado. 
O que determina a tendência de um ácido formar uma base conjugada e per-
der um próton é a constante de equilíbrio (Keq) ou constante de dissociação, 
como podemos ver na equação abaixo:
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Ácidos fracos possuem constantes de disso-
ciação menores, enquanto ácidos fortes, pos-
suem constantes de dissociação maiores.
O Ka pode ser representado em escala logarítmica, onde o pKa pode ser defi-
nido pela seguinte equação:
A partir disso, podemos definir que quanto mais forte o ácido, menor será o 
pKa e quanto mais forte for a base, maior o pKa.
1.3.2 BASES
As bases são os compostos que quando dissociados em solução aquosa, libe-
ram como íon negativo somente a hidroxila (OH-), sendo capazes de receber 
prótons, tendo sua equação geral descrita da forma abaixo:
Podemos citar o exemplo do hidróxido de sódio (NaOH):
Dependendo da natureza química da espécie, mesmo ácidos ou bases em 
concentrações equivalentes, podem apresentar quantidades diferentes de 
íons H+ e OH- em solução aquosa (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Sabe por quê? 
Porque o que define com qual intensidade cada substância básica ou ácida 
vai se dissociar em solução aquosa, é a força do ácido/base. E o grau percen-
tual de dissociação é calculado por meio do número de mols de moléculas 
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dissociadas sobre o número total de mols de moléculas inseridas no meio 
aquoso. Valores de dissociação superiores a > 50% caracterizam substâncias 
fortes, enquanto valores menores do que < 5% caracterizam substâncias fra-
cas (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Um ácido é forte quando tem grande ten-
dência em liberar H+, ou seja, se um ácido é 
forte, sua base conjugada é fraca e vice-versa.
Com isso, podemos dizer que a reação do 
tipo ácido-base sempre ocorre no sentido de 
formar outro ácido e outra base, mais fracos 
do que os iniciais.
1.3.3 BALANÇO ACIDOBÁSICO DURANTE A 
 ATIVIDADE FÍSICA
Para caracterizarmos o papel das bases e dos ácidos durante uma atividade 
física foi necessário mostrar anteriormente a natureza química dessas subs-
tâncias em solução aquosa. 
Soluções-tampão como aquelas misturas 
compostas com alta concentrações de um 
ácido fraco e sua base conjugada ou uma 
base fraca e seu cátion conjugado. 
A importância destas informações se dá porque, em termos fisiológicos, al-
gumas bases ou ácidos fracos são os principais reguladores do pH sanguíneo. 
Em condições fisiológicas, o sangue e a maioria dos fluidos extracelulares são 
ligeiramente alcalinos, onde podemos determinar o pH fisiológico entre 7,36 
e 7,44, sendo controlado por um par ácido-base com valor de pKa abaixo do 
limite, devido ao fato do sistema de tamponamento do sangue ser considera-
do aberto para possibilitar sua regulação por meio do fluxo de troca de gases 
com o meio ambiente (CO2) (PHITON-CURI, 2017).
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A variação do ritmo respiratório altera a taxa de trocas gasosas do organismo 
com o meio externo, de modo que condições patológicas ou fisiológicas que 
produzem mais íons H+ (acidose) são compensadas com o aumento do ritmo 
respiratório, liberando mais CO2 pelos pulmões (PHITON-CURI, 2017).
Podemos citar por exemplo, um exercício aeróbico, como uma corrida, cujos 
tecidos muscularesdemandam grande aporte energético (maior taxa de res-
piração celular com maior produção de ATP pelas mitocôndrias), com grandes 
quantidades de CO2 como produto metabólico dissolvidos no sangue. Caso 
esse CO2 em excesso não seja eliminado do plasma sanguíneo, haverá au-
mento das concentrações de íons H+ oriundo da dissociação do H2CO3 produ-
zido, levando há uma drástica queda do pH sanguíneo (PHITON-CURI, 2017).
A variação em décimos nas unidades do pH sanguíneo compromete de ma-
neira severa a sobrevivência de organismos superiores, pois a manutenção 
das funções em repouso é dependente de valores de pH sanguíneo em torno 
de 7,4, mas mesmo em desequilíbrios metabólicos graves, o organismo hu-
mano é capaz de manter o valor de pH, devido a um sistema-tampão sanguí-
neo altamente eficiente (PHITON-CURI, 2017).
O início de uma atividade física não possui um suprimento suficiente de O2 
frente à essa grande demanda energética, por isso, requer o suprimento 
imediato de glicogênio muscular e moléculas de glicose disponíveis, carac-
terizando um metabolismo anaeróbico. Esse metabolismo anaeróbico tem 
como produto no tecido muscular esquelético grandes quantidades de ácido 
láctico, que são somados à produção regular de ácido láctico pelas hemácias 
do sangue. Por isso, durante uma atividade física, observa-se quedas diferen-
tes dos valores de pH intramuscular e plasmático (PHITON-CURI, 2017).
Nas células musculares sob anaerobiose, a via glicolítica é ativada por conta 
da alta razão entre AMP/ATP, gerada pela demanda energética do início da 
atividade física. Como a via glicolítica produz compostos ácidos como piru-
vato e fosfoenolpiruvato também contribui para a queda do pH intracelular 
(PHITON-CURI, 2017).
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O metabolismo anaeróbico prevalece por 
cerca de 3 minutos após o início da ativi-
dade contrátil contínua, embora carac-
terísticas individuais e treinamento fí-
sico modulem esse período de tempo.
Com a continuidade da atividade física, adaptações fisiológicas, como au-
mento do batimento cardíaco, ritmo respiratório, vasodilatação, entre outros, 
vão sendo otimizados de modo a suprir a necessidade de O2. Indivíduos trei-
nados, que mantem atividades físicas constantes, por possuírem maior ca-
pacidade pulmonar, adquirem maior vascularização arterial/capilar nos mús-
culos e possuem mais mitocôndrias, e com isso, transitam mais rapidamente 
entre o metabolismo aeróbico e o anaeróbico (PHITON-CURI, 2017).
ATLETA EM TREINAMENTO
Fonte: Plataforma Deduca (2021).
#PraCegoVer
Na imagem temos um homem em posição de corrida em uma pista.
A manutenção do treinamento, faz com que o indivíduo produza ácido láctico 
por menos tempo e a melhora na vascularização leva à rápida remoção do 
mesmo das fibras musculares, levando a maior eficiência no processo de me-
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tabolização pelo fígado. Em contrapartida, em indivíduos sedentários, a aci-
dez causada pela produção de ácido láctico é responsável pela fadiga precoce 
e pela ocorrência de câimbras, pois o ácido é produzido por mais tempo e per-
siste por mais tempo na malha vascular do músculo. Com isso, por mais que o 
sistema de tamponamento extracelular seja eficiente, o controle do pH é supe-
rado em pessoas pouco adaptadas às atividades físicas (PHITON-CURI, 2017).
Porém, a variação de pH sanguíneo e consequente desequilíbrio acidobásico 
não são analisados apenas do ponto de vista da atividade física. Pacientes 
com diabetes não tratados podem ser acometidos por acidose metabólica 
extrema, apresentando o pH sanguíneo em torno de 7,0. Assim como, qua-
dros de alcalose são observados em altitudes acima dos 2.500 metros em bai-
xa pressão atmosférica, onde a redução das concentrações de O2 e CO2 no 
sangue dificultam a execução de atividades físicas e levam à uma abrupta 
alcalose (PHITON-CURI, 2017).
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CONCLUSÃO
Esta unidade nos mostrou que os organismos precisam de energia continu-
amente para desempenhar suas funções mecânicas de contração muscular, 
para o transporte ativo de íons e moléculas e para a síntese de macromolé-
culas. A produção de ATP ocorre através do metabolismo, que é uma rede de 
reações químicas extremamente integrada e regulada, e pode ser dividido 
em anabolismo (síntese) e catabolismo (degradação).
A produção de ATP está diretamente relacionada com a oxidação de macro-
moléculas compostas de carbono, como proteínas, lipídeos e carboidratos. 
Em um primeiro momento estes substratos são quebrados em moléculas 
menores e depois em unidades simples que podem participar do metabolis-
mo de diversas formas. 
Os carboidratos são caracterizados pelo número de hexoses, sendo denomi-
nados monossacarídeos quando compostos por uma hexose (glicose, galac-
tose e frutose), dissacarídeo quando possui duas hexoses (sacarose, maltose e 
lactose), oligo e polissacarídeos quando compostos por dez ou mais unidades 
de hexoses. 
Podemos citar como lipídeo, o triacilglicerol, pois é o principal lipídeo arma-
zenado pelo organismo e responsável por 90% da ingestão diária de gordura. 
São degradados em ácidos graxos que são classificados de acordo com o nú-
mero de carbonos e a presença de insaturações. 
As proteínas são compostas por unidades básicas denominadas aminoáci-
dos, unidos por ligações peptídicas para formar dipeptídeos, tripeptídeos, po-
lipeptídeos e proteínas. 
Para um organismo se manter saudável, não basta apenas a ingestão de ali-
mentos saudáveis, em um nível molecular, é essencial a manutenção do equi-
líbrio ácido-base. O sangue é levemente básico (possui uma estreita faixa de 
pH entre 7,35 e 7,45), e seu equilíbrio é medido através do pH e dos níveis de 
dióxido de carbono (ácido) e bicarbonato (base). Em caso de diminuição do 
pH sanguíneo causado por excesso de ácido ou pouca base, ocorre acidose, 
e quando há aumento do pH sanguíneo por de excesso de base ou pouco 
ácido, ocorre alcalose. 
A realização de atividades física requer o alto consumo de ATP e há variações 
do pH sanguíneo dependendo da intensidade das atividades e do grau de 
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condicionamento físico do indivíduo. Estas variações de pH vão limitar o de-
sempenho em geral, por isso, para evitar lesões e processos fisiopatológicos, 
se faz necessário o entendimento dos mecanismos envolvidos no equilíbrio 
acidobásico.
UNIDADE 2
OBJETIVO 
Ao final desta 
unidade, 
esperamos que 
possa:
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
> Relacionar 
estrutura e função 
dos aminoácidos
> Descrever o 
metabolismo dos 
aminoácidos e 
sua importância 
no metabolismo 
energético
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2 PROPRIEDADES FÍSICAS E 
 QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
2.1 INTRODUÇÃO
Você sabia que as proteínas estão envolvidas em praticamente todos os pro-
cessos vitais dos organismos e que são as moléculas mais abundantes e com 
diversas funções nos seres vivos? Mas para adentrar o mundo das proteínas, 
com sua diversidade de funções, precisamos primeiro entender as caracterís-
ticas funcionais das suas unidades básicas, os aminoácidos. 
A função dos aminoácidos vai além da formação de proteínas, eles são precur-
sores de todos os compostos nitrogenados não proteicos, que incluem com-
ponentes dos ácidos nucleicos e coenzimas, de fosfolipídeos e glicolipídeos, 
além de serem convertidos em compostos como adrenalina, noradrenalina, 
tiroxina, creatina, serotonina,entre outras. 
Os mamíferos são capazes de sintetizar em torno de 10 tipos de aminoácidos, 
tendo que adquirir os outros por meio da dieta, enquanto plantas e bactérias 
têm capacidade de produzir todos os 20 aminoácidos. 
A partir dos 20 aminoácidos presentes no organismo, é possível compor uma 
infinidade de proteínas com diferentes funções, porém proteínas consumi-
das em excesso não podem ser armazenadas, sendo necessário que os ami-
noácidos excedentes sejam oxidados e seu nitrogênio, convertido em ureia 
para ser excretado pela urina. 
2.2 PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são as unidades básicas das proteínas, mesmo sendo rela-
tivamente simples, são a chave para a estrutura de milhares de proteínas di-
ferentes. Os mesmos 20 aminoácidos, com suas diferentes cadeias laterais, 
constituem as proteínas de cada organismo, das bactérias aos seres humanos.
2.2.1 ESTRUTURA E FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Podemos começar nossa explicação denominando aminoácidos como sen-
do as unidades básicas das proteínas. 
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Eles têm como estrutura principal um grupo amino (-NH2), um grupo carbo-
xila (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (R), ligados a 
um átomo central, o carbono-alfa (α). 
Em pH neutro ou fisiológico, os α-aminoácidos ocorrem na forma ionizada 
(zwitteriônica), ou seja, o grupo α-amino está protonado (-NH3
+) e o grupo car-
boxílico está dissociado (-COO-).
ESTRUTURA DE UM AMINOÁCIDO NA SUA FORMA IONIZADA.
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer
Na figura temos a representação de cada aminoácido (exceto a prolina, que possui um 
grupo amino secundário) apresenta um grupo carboxila, um grupo amino primário e uma 
cadeia lateral que o distingue dos demais (o “grupo R”) ligados ao átomo de carbono a. Em 
pH fisiológico (aproximadamente 7,4), o grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o 
íon carboxilato, carregado negativamente (-COO-), e o grupo amino encontra-se protonado 
(-NH3
+).
A ligação entre aminoácidos, denominada ligação peptídica tem como fun-
ção formar peptídeos e proteínas. Apesar de ter uma estrutura básica igual, 
o que vai determinar a identidade de cada um dos 20 aminoácidos é a sua 
cadeia lateral (R) ou grupo R, que vai variar em estrutura, tamanho, carga elé-
trica e, ainda, influencia na solubilidade dos aminoácidos em solução aquosa. 
Todos os 20 aminoácidos comuns são α-ami-
noácidos, mas há outros menos comuns, al-
guns tipos podem ser modificados após a sín-
tese proteica, outros não constituem proteínas, 
mas estão presentes nos organismos vivos.
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Além da função na estrutura das proteínas, os aminoácidos atuam como in-
termediários do metabolismo energético, como precursores de hormônios, 
de nucleotídeos e porfirinas, atuando também, como mensageiros quími-
cos e neurotransmissores, como por exemplo, a melatonina e a serotonina 
que são provenientes do metabolismo do aminoácido triptofano (BELLÉ; 
SANDRI, 2014).
O grupo R ou cadeia lateral pode ser classificado pela sua natureza polar ou 
apolar, pela presença de um grupo ácido ou básico, e ainda, pela presença de 
grupos funcionais ácidos ou básicos (CAMPBELL; FARREL, 2016).
Entre diversas cadeias laterais que diferem entre si, a mais simples é a cadeia 
lateral da glicina, representada apenas por um átomo de hidrogênio e apenas 
neste caso, dois átomos de hidrogênio estão ligados ao carbono α. Todos os 
outros aminoácidos possuem cadeias laterais maiores e mais complexas. 
APOLARES E POLARES
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer
Na figura temos a estrutura dos 20 aminoácidos, separados pelas características polares e 
apolares.
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Já vimos que o carbono α é aquele ligado ao hidrogênio, a cadeia lateral, ao 
grupo carboxílico e ao grupo amino, mas e os outros carbonos que fazem 
parte do aminoácido? Por convenção, esses carbonos são identificados por 
letras do alfabeto grego, contando a partir do carbono α, por isso, são chama-
dos de β, γ, δ, e ε (CAMPBELL; FARREL, 2016).
2.2.2 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Vimos anteriormente que existem 20 aminoácidos que podem ser classifica-
dos, de acordo com a natureza da sua cadeia lateral, em polares e apolares.
APOLARES
São aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas, que não fazem ligações 
iônicas ou de hidrogênio e não doam prótons. Geralmente, em meio aquo-
so, esses aminoácidos são encontrados no interior das proteínas, no entanto, 
em ambientes hidrofóbicos, como membranas celulares, as cadeias laterais 
permanecem na superfície da proteína, onde fazem interações hidrofóbicas 
(BELLÉ; SANDRI, 2014).
O grupo de aminoácidos apolares compreende: glicina, alanina, valina, leuci-
na, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. 
A glicina, dentre todos os aminoácidos, tem a estrutura mais simples, com 
cadeia lateral muito pequena, de modo que não contribui muito para as inte-
rações hidrofóbicas. 
Os aminoácidos alanina, valina, leucina e isoleucina são alifáticos, e tendem 
a se agrupar no interior das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por 
meio de interações hidrofóbicas. 
A prolina tem estrutura cíclica alifática, possui amina secundária (imino), com 
o nitrogênio ligado a dois átomos de carbono, o que dá rigidez à cadeia e re-
duz a flexibilidade estrutural de regiões proteicas ricas em prolina. 
A metionina é um dos aminoácidos que contém enxofre e na sua cadeia late-
ral possui um grupo tioéter ligeiramente apolar.
O aminoácido triptofano é aromático e a sua cadeia lateral possui um anel 
indol (BELLÉ; SANDRI, 2014).
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APOLARES
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos a estrutura dos aminoácidos apolares.
POLARES
São aminoácidos, geralmente, encontrados na superfície das proteínas, apre-
sentam cadeias laterais hidrofílicas. Podem apresentar carga elétrica nega-
tiva (aminoácidos ácidos), positiva (aminoácidos básicos) e neutra, quando a 
cadeia lateral não apresenta carga líquida (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Entre os aminoácidos polares básicos podemos citar lisina, arginina e histidina, 
enquanto, os aminoácidos ácidos são aspartato e glutamado e os aminoácidos 
sem carga são serina, treonina e tirosina, que possuem um grupo hidroxila na 
cadeia lateral, aminoácidos asparagina e glutamina com grupo amida e a cis-
teína com grupamento sulfidrila na cadeia lateral (MARZZOCO; TORRES, 2015).
POLARES
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos a estrutura e classificação dos aminoácidos de acordo com as 
cadeias laterais.
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O aminoácido polar cisteína possui um gru-
po tio (-SH) que pode reagir com grupo tiól 
de outras cisteína para formar pontes de dis-
sulfeto (-S--S-) em uma reação de oxidação.
Uma outra maneira de classificar os aminoácidos, é quanto a forma como são 
adquiridos pelo organismo, ou seja, em essenciais e não essenciais. 
ESSENCIAIS
São aqueles aminoácidos que o organismo não é capaz de produzir, devendo 
ser exclusivamente adquiridos pela alimentação. A deficiência destes amino-
ácidos pode levar à perda de peso, à diminuição do crescimento e desnu-
trição, causando desequilíbrio no organismo. Dentre os alimentos ricos em 
aminoácidos essenciais temos: carne, leite, ovos e derivados. 
NÃO ESSENCIAIS
São aqueles aminoácidos sintetizados pelo organismo a partir dos alimentos 
ingeridos, sendo também importantes para as funções fisiológicas(BELLÉ; 
SANDRI, 2014).
2.2.3 LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Como mencionado anteriormente, dois aminoácidos podem interagir, de 
maneira linear, através de ligação covalente, por meio de uma ligação amida 
substituída, chamada peptídica, produzindo, assim, um dipeptídeo. A ligação 
peptídica se dá pela desidratação do grupo α-carboxila de um aminoácido e 
do grupo α-amino do outro. A extremidade aminoterminal está localizada à 
esquerda e a extremidade carboxiterminal à direita, sendo a leitura da cadeia 
de aminoácidos lida começando da extremidade aminoterminal (MARZZO-
CO; TORRES, 2015).
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EQUAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Equação representando uma ligação peptídica.
A ligação peptídica, da maneira como descrita acima, é termodinamicamen-
te inviável, não ocorrendo entre os aminoácidos de maneira direta, mas sim 
através de uma complexa cascata de reações que envolve ribossomos, ácidos 
ribonucleicos, proteínas e enzimas. Além de uma sequência de etapas, existe 
um grande gasto de ATP, de maneira a viabilizar termodinamicamente o pro-
cesso (MARZZOCO; TORRES, 2015).
Em condições bioquímicas padrão, o equilíbrio favorece os aminoácidos em 
relação ao dipeptídeo, por isso, o grupo carboxila deve ser modificado ou ati-
vado quimicamente, para que o grupo hidroxila seja eliminado o mais rápido 
possível, tornando, assim, a reação termodinamicamente favorável. 
Os aminoácidos individuais passam a ser 
chamados de resíduos de aminoácidos após 
sua incorporação em peptídeos. 
Quando três aminoácidos são unidos por duas ligações peptídicas, formam 
um tripeptídeo, em caso de ligação entre alguns aminoácidos, tem-se um 
oligopeptídeo, em caso de muitos aminoácidos, tem-se um polipeptídeo. En-
quanto as proteínas são formadas por centenas ou milhares de aminoácidos 
(MARZZOCO; TORRES, 2015).
Na natureza, muitos peptídeos desempenham funções importantes, poden-
do atuar como hormônios (oxitocina, vasopressina, glucagon, encefalinas), 
antibióticos (gramicidina), agente redutores (glutationa), entre outras. 
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Um peptídeo muito conhecido e sintetizado artificialmente, é o adoçante ar-
tificial, aspartame, que é um dipeptídeo modificado, formado por aspartato e 
fenilalanina esterificada a um grupo metila. 
2.3 METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS
Os 20 aminoácidos comuns são sintetizados por plantas e bactérias, porém, 
os mamíferos só são capazes de sintetizar cerca de metade deles, precisando 
ser adquiridos através da dieta. 
2.3.1 DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos podem ser classificados como essenciais e não essenciais de-
pendendo da forma como são encontrados no organismo, os essenciais são 
obtidos a partir da dieta, enquanto os não essenciais podem ser sintetizados 
a partir de precursores não metabólicos. 
Em excesso, esses aminoácidos não são armazenados e nem excretados, por 
isso, precisam ser convertidos em metabólitos intermediários comuns, como 
piruvato, oxaloacetato, acetil-CoA e α-cetoglutarato. Devido a esta característi-
ca, os aminoácidos podem ser precursores de glicose, ácidos graxos e corpos 
cetônicos, sendo considerados combustíveis metabólicos. 
Vimos que os aminoácidos são constituídos por cadeias laterais variadas, por 
isso, sua oxidação (degradação) também se dá por vias diferentes, porém essa 
degradação segue um padrão, onde inicialmente ocorre remoção do grupo 
amina e posterior oxidação da cadeia carbônica remanescente. O grupo ami-
no eliminado é convertido à ureia e as cadeias carbônicas são convertidas a 
compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídeos (MARZZOCO; 
TORRES, 2015).
O processo de degradação dos aminoácidos segue as seguintes etapas:
1. Desaminação dos aminoácidos ou remoção do grupo amino e sua con-
versão em amônia ou no grupo amino do aspartato.
2. Incorporação dos átomos de nitrogênio da amônia e do aspartato na 
ureia, para posterior excreção.
3. Conversão dos esqueletos de carbono dos aminoácidos em intermediá-
rios comuns a diversas vias metabólicas. 
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DESAMINAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
O objetivo é excretar o excesso de nitrogênio e degradar o esqueleto de car-
bono remanescente ou convertê-lo em glicose. O grupo amino é retirado pela 
transferência deste grupo para o α-cetoglutarato, formando glutamato e um 
α-cetoácido. A reação é catalisada por aminotransferases (transaminases) e 
tem como coenzima o piridoxal-fostafo, que participa de outras reações do 
metabolismo de aminoácidos e é derivada da piridoxina (vitamina B6) (VOET; 
VOET, 2013).
A dosagem de aminotransferases no sangue 
é uma importante ferramenta para diagnós-
tico médico. Havendo dano a algum órgão 
ou tecido (infarto do miocárdio, hepatite etc.), 
as enzimas extravasam das células e sua con-
centração no plasma aumenta (MARZZOCO; 
TORRES, 2015).
Podemos concluir que, o glutamato é considerado um reservatório temporá-
rio de grupos amino, pois é um produto comum às reações de transamina-
ção, sendo provenientes de muitos aminoácidos (MARZZOCO; TORRES, 2015).
REAÇÃO GERAL DE TRANSAMINAÇÃO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos a representação da reação geral de transaminação.
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OS GRUPOS AMINO ORIGINAM ASPARTATO 
E/OU AMÔNIA
O glutamato formado na etapa anterior segue dois caminhos: uma desami-
nação ou uma nova transaminação. Uma nova transaminação do glutamato 
é possível porque reações catalisadas por aminotransferases são facilmente 
reversíveis, com constante de equilíbrio próxima a 1. 
A enzima aspartato aminotransferase age transferindo o grupo amino do glu-
tamato para o oxaloacetato, formando aspartato (um segundo depósito para 
o amino dos aminoácidos).
A aspartato aminotransferase é a aminotrans-
ferase mais ativa na maioria dos tecidos de 
mamíferos, evidenciando a importância da 
transaminação entre glutamato e aspartato.
A desaminação do glutamato libera amino na forma de amônia (NH3), 
que em pH fisiológico, é convertido em íon amônio (NH4
+), pela glutamato 
desidrogenase.
Com isso, temos que a ação combinada das aminotransferases e da glutama-
to desidrogenase, converge os grupos amino para os compostos: aspartato 
e NH4
+.
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ESQUEMA REPRESENTANDO O PROCESSO DE DESAMINAÇÃO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Esquema representando o processo de desaminação e a conversão em 
aspartato e NH4
+.
Os dois átomos de nitrogênio presentes na ureia são provenientes de NH4
+ e 
aspartato, e o átomo de carbono é proveniente de CO2. Em mamíferos, a ureia 
é produzida no fígado, sendo transportada para o rim e excretada na urina. 
DESTINO DOS ESQUELETOS CARBÔNICOS
Os esqueletos carbônicos originam os intermediários metabólicos piruvato, 
acetil-CoA, acetoacetato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e oxaloace-
tato que serão destinados para outras vias metabólicas como Ciclo de Krebs 
e gliconeogênese.
Os aminoácidos leucina e lisina originam acetoacetato e acetil-CoA, sendo 
chamados de aminoácidos cetogênicos, enquanto todos os outros, produ-
zem piruvato ou intermediários do Ciclo de Krebs, e por isso, são chamados 
de aminoácidos glicogênicos. Isoleucina, fenilalanina, tirosina, treonina e trip-
tofano têm parte de sua cadeia carbônica convertida em acetoacetado ou 
acetil-CoA e outra parte convertida em intermediários do Ciclo de Krebs, sen-
do glicogênicos e cetogênicos ao mesmo tempo. 
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2.3.2 CICLO DA UREIA
Diferentes mamíferos terrestres, possuem a ureia como principal produto de 
excreção do metabolismo nitrogenado (ureotélicos), enquanto peixes excre-
tam amônia (amoniotélicos) e aves e répteis excretam ácido úrico (uricotélicos). 
Um ser humano adulto excreta em torno de 30g de ureia por dia, dependen-
do da quantidade proteína ingerida, porque uma vez que proteínas não são 
armazenadas precisam ter todo o excedente convertido em ureia para ser 
excretado.
Nos seres humanos, 90% do nitrogênio uri-
nário estão sob a forma de ureia, contudo, o 
restante aparece sob a forma de creatinina 
(resultante da degradação de creatina), urato 
(proveniente da degradação de purinas) e íon 
amônio. Apesar de NH4+ (íon amônio) repre-
sentar uma pequena porcentagem do nitro-
gênio urinário, sua excreção significa libração 
de H+, contribuindo de maneira decisiva para 
a manutenção do pH plasmático. A produção 
de amônia e sua excreção como NH4+ na uri-
na possibilita a eliminação de ácidos fortes, 
como o ácido sulfúrico gerado no catabolis-
mo de cisteína e metionina ou de cetoácidos, 
cuja concentração aumenta muito na acido-
se metabólica; na alcalose, o teor de NH4+ da 
urina diminui (MARZZOCO; TORRES, 2015).
A ureia é produzida quase que exclusivamente no fígado pelas enzimas do 
ciclo da ureia, em seguida passa para a circulação sanguínea, chegando aos 
rins e sendo excretada na urina. Com isso, o ciclo da ureia começa nas mito-
côndrias das células do fígado e termina no citosol.
Abaixo, analisaremos cada etapa do ciclo:
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1ª ETAPA: SÍNTESE DE CARBAMOIL-FOSTAFO
O carbamoil-fostafo é formado através da condensação da amônia (NH3) com 
o CO2, em uma reação que ocorre na matriz mitocondrial com gasto de ATP, 
catalisada pela carbamoilfosfato-sintase.
2ª ETAPA: SÍNTESE DE CITRULINA
O carbamoil-fostafo se une com uma molécula de ornitina para formar citru-
lina, em uma reação catalisada pela ornitina-transcarbamoilase e com gasto 
de ATP. 
Agora, a citrulina, que é produzida na mitocôndria é transportada para o cito-
plasma da célula, onde ocorrerão as próximas etapas do ciclo. 
3ª ETAPA: SÍNTESE DE ARGININOSSUCCINATO
Ocorre dentro do citoplasma por meio da união entre uma molécula de citru-
lina e uma molécula de aspartato, por ação da argininossuccinato-sintase e 
com gasto de ATP.
O aminoácido aspartato é a segunda 
maior fonte de nitrogênio do ciclo da ureia. 
4ª ETAPA: SÍNTESE DE ARGININA E FUMARATO
O argininossuccinato é quebrado formando arginina e fumarato, sob a ação 
da enzima argininossuccinase. 
Em uma reação paralela, o fumarato é hidratado, formando malato, que 
será oxidado para a formação de oxaloacetato. O aminoácido glutamato vai 
reagir com o oxaloacetado formando aspartato e entrará novamente na fase 
3 do ciclo.
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5ª ETAPA: SÍNTESE DE UREIA
A arginina originada na 4ª etapa, sofrerá hidrólise pela ação da arginase e os 
produtos dessa reação serão ornitina e ureia. A ornitina vai retornar à mito-
côndria para entrar na 2ª etapa novamente e a ureia será filtrada pelos rins e 
eliminada na urina.
ESQUEMA RESUMIDO DO CICLO DA UREIA
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos o ciclo da ureia. As enzimas envolvidas são: (1) carbamoil-
fosfato sintetase I, (2) ornitina transcarbamoilase, (3) argininossuccinato sintetase, (4) 
argininossuccinato liase e (5) arginase. As duas primeiras enzimas são mitocondriais, e as 
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restantes, citoplasmáticas. A migração de ornitina e citrulina entre estes compartimentos é 
mediada por translocases específicas (indicadas nas setas tracejadas). A enzima 1, a rigor, não 
faz parte do ciclo da ureia.
O ciclo da ureia pode ser regulado de duas maneiras:
• Alimentação com alta ingestão de proteínas: o excesso de aminoácidos 
provindos da alimentação serão oxidados e darão origem a cetoácidos e, 
como consequência, haverá aumento na produção de ureia. 
• Jejum prolongado: o músculo terá maior degradação de proteínas 
porque as cadeias carbônicas desses aminoácidos deverão ser usadas na 
gliconeogênese, com isso, haverá aumento da excreção de ureia por conta 
da maior eliminação dos grupos aminos.
Portanto, em ambas as situações vai haver um aumento na síntese das enzi-
mas envolvidas no ciclo.
2.3.2 BIOSSÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da via das pentoses-
-fosfato, do ciclo de Krebs e da glicólise. Alguns organismos, como bactérias 
e plantas são capazes de sintetizar todos os 20 aminoácidos comuns, usan-
do a amônia resultante da fixação de nitrogênio para formar glutamato 
e glutamina. 
Já os mamíferos, são capazes de produzir apenas os 11 aminoácidos não es-
senciais, com glutamato e glutamina sendo os responsáveis por fornecer 
moléculas de nitrogênio para estas vias biossintéticas, onde uma importante 
enzima chamada glutamina-sintetase regula o metabolismo do nitrogênio, 
pois catalisa a formação de glutamina a partir de glutamato (MARZZOCO; 
TORRES, 2015).
Algumas vias são simples, outras são mais complexas, como a via dos amino-
ácidos aromáticos. Em contrapartida, os aminoácidos essenciais precisam ser 
obtidos por meio da alimentação. 
Como veremos mais adiante, podemos relacionar o esqueleto de carbono dos 
aminoácidos com o ciclo de Krebs e suas reações que envolvem o piruvato e 
a acetil-CoA. Como o ciclo de Krebs tem características anfibólicas, isto é, par-
ticipa do catabolismo e do anabolismo, podemos associar sua característica 
anabólica com sua participação na biossíntese de aminoácidos (CAMPBELL; 
FARREL, 2016).
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Para facilitar o aprendizado, as vias biossintéticas dos aminoácidos serão 
agrupadas de acordo com seus precursores metabólicos e vamos apresentar 
somente as vias biossintéticas dos aminoácidos não-essenciais. 
•  α-cetoglutarato: precursor de glutamato, glutamina, prolina e arginina.
• Glutamato: formado a partir da incorporação de NH4
+ no α-cetoglutarato. A 
reação é catalisada pela glutamato desidrogenase, com uso de NADPH.
• Glutamina: formada a partir de glutamato e NH4
+, por ação da glutamina 
sintetase.
• Prolina: o glutamato é responsável por fornecer todos os átomos de carbono 
e de nitrogênio. A prolina, inicialmente, sofre uma redução complexa com 
gasto de ATP, e então, é convertida a um semialdeído, após a eliminação de 
uma molécula de água, produz um composto cíclico, sofre outra redução e 
dá origem à prolina. A prolina também pode ser produzida com a arginina 
ingerida na dieta ou por proteínas teciduais.
• Arginina: o glutamato e a prolina podem ser convertidos à ornitina e, então à 
arginina pelo ciclo da ureia. Embora, a arginina não seja um aminoácido não 
essencial.
ESQUEMA DA SÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS GLUTAMATO, 
GLUTAMINA, PROLINA E ARGININA NO ORGANISMO HUMANO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos um esquema da síntese dos aminoácidos glutamato, 
glutamina, prolina e arginina no organismo humano, de acordo com o precursor da 
sua síntese.
• Oxaloacetato: precursor de aspartato e asparagina.
• Aspartato: seu esqueleto de carbono é proveniente do oxaloacetato e seu 
grupo amino vem do glutamato, por ação da enzima aspartato transaminase. 
• Asparagina: sua origem vem do aspartato e da glutamina (fornece o 
grupamento amina), por uma reação catalisada pela asparagina sintetase.
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ESQUEMA DA SÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS ASPARTATO 
E ASPARAGINA NO ORGANISMO HUMANO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos um esquema da síntese dos aminoácidos aspartato e 
asparagina no organismo humano, de acordo com o precursor da sua síntese.
• Piruvato: precursor da alanina
• Alanina: sua formação vem da transaminação entre piruvato e glutamato. A 
enzima responsável pela reação é a alanina transaminase.
ESQUEMA DA SÍNTESE DO AMINOÁCIDO ALANINA NO ORGANISMO HUMANO
 
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos um esquema da síntese do aminoácido alanina no organismo 
humano, de acordo com o precursor da sua síntese.
• 3-fosfoglicerato: precursor de serina, glicina e cisteína.
• Serina: é originada a partir do 3-fosfoglicerato (intermediário da via glicolítica) 
através de 3 reações: redução, transaminação e hidrólise do grupo fosfato. 
• Glicina: sintetizada por ação da enzima serina hidroximetil transferase.
• Cisteína: é derivada da serina, mas possui um enxofre no lugar do oxigênio 
da hidroxila. A reação faz parte da via de degradação da metionina. 
ESQUEMA DA SÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS SERINA, 
GLICINA E CISTEÍNA NO ORGANISMO HUMANO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura temos um esquema da síntese do aminoácido alanina no organismo 
humano, de acordo com o precursor da sua síntese.
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• Fenilanalina: precursor da tirosina
• Tirosina: originada pela hidroxilação do aminoácido fenilalanina, catalisada 
pela ação da fenilalanina hidroxilase. 
ESQUEMA DA SÍNTESE DO AMINOÁCIDO TIROSINA NO ORGANISMO HUMANO
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015)
#PraCegoVer: Na figura há o esquema da síntese dos onze aminoácidos não essenciais para 
o organismo humano, de acordo com o precursor da sua síntese.
Quando a dieta inclui tirosina, as necessi-
dades de fenilalanina diminuem conside-
ravelmente, por isso, na análise das quanti-
dades recomendadas de aminoácidos na 
dieta, costumam ser consideradas as neces-
sidades conjuntas de fenilalanina e tirosina. 
O mesmo princípio é aplicado a metioni-
na e cisteína, cujas necessidades são tam-
bém somadas. (MARZZOCO; TORRES, 2015)
Os erros congênitos no metabolismo de aminoácidos, muitas vezes são cau-
sadas por genes mutantes, resultando em proteínas (enzimas) anormais, com 
deficiência parcial ou total de sua capacidade catalítica. A falta de tratamento 
leva ao retardo mental ou outras anormalidades, pois ocorre acúmulo de me-
tabólitos que causam danos ao organismo. 
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CONCLUSÃO
Os aminoácidos são constituídos por um carbono α ligado à um grupo ami-
na, uma carboxila, um hidrogênio e uma cadeia lateral (R), que determina a 
identidade do aminoácido específico. As cadeias laterais são classificadas de 
acordo com sua natureza polar ou apolar e pela presença de um grupo ácido 
ou básico na cadeia lateral.
Assim como as cadeias laterais possuem estruturas variadas, suas vias de oxi-
dação também são variadas, porém, todos os aminoácidos seguem um pa-
drão inicial de oxidação: remoção do grupo a amino, seguida da oxidação do 
esqueleto carbônico remanescente. 
Nos mamíferos, o grupo amino é convertido em ureia e excretado pela urina 
e os esqueletos carbônicos são convertidos em compostos do metabolismo 
de carboidratos e lipídeos dependendo da natureza do aminoácido. São cha-
mados glicogênicos os aminoácidos que produzem piruvato ou oxaloacetato 
na sua degradação, enquanto, os aminoácidos que produzem acetoacetado 
e acetil-CoA são chamados de cetogênicos. 
Estima-se que um ser humano adulto, com uma dieta adequada, é capaz de 
renovar em torno de 400g de proteínas por dia. Isso se deve ao fato das pro-
teínas não serem compostos permanentes, e estarem em processo de degra-
dação e síntese continuamente.
UNIDADE 3
OBJETIVO 
Ao final desta 
unidade, 
esperamos que 
possa:
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BIOQUÍMICA DO EXERCÍCIO
> Caracterizar 
as proteínas, 
sua estrutura e 
implicações no 
metabolismo
> Descrever o 
processo de 
metabolização das 
proteínas e seu 
armazenamento
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3 METABOLISMO DAS PROTEÍNAS
3.1 INTRODUÇÃO
Nesta unidade nós vamos aprender que as proteínas são as macromoléculas 
biológicas mais abundantes nas células, e que controlam basicamente todos 
os processos que ocorrem dentro de uma célula. As proteínas são os produtos 
finais mais importantes das vias de informação, sendo consideradas os instru-
mentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa. 
Desde as bactérias mais simples até o mais complexo dos organismos su-
periores, é composto de proteínas construídas a partir do mesmo conjunto 
de 20 aminoácidos. O mais interessante é que a combinação de apenas 20 
aminoácidos produz proteínas com atividades e propriedades totalmente di-
ferentes, como enzimas hormônios, anticorpos, transportadores, fibras mus-
culares, entre outras.
Porém, não podemos pensar que as proteínas depois de sintetizadas são per-
manentes ou eternas, esses compostos estão em um processo contínuo de 
síntese e degradação. A concentração de uma determinada proteína tende a 
ser constante em indivíduos adultos, porém sua velocidade de degradação é 
equivalente à velocidade de síntese, de modo a manter o equilíbrio. 
Por isso, convido você a começar a entender como as proteínas possuem um 
metabolismo tão complexo e essencial para o funcionamento dos organismos. 
3.2 CARATERIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Você deve se lembrar que proteínas são macromoléculas formadas por um 
conjunto de 20 aminoácidos. Cada uma das proteínas existentes tem uma 
combinação única e específica, que determina sua função em cada organismo. 
3.2.1 ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DE PROTEÍNAS
Existe um conjunto de 20 aminoácidos, diferentes entre si de acordo com sua 
cadeia lateral, certo? Agora, vamos entender que a disposição de diferentes 
tipos de aminoácidos e suas posições dentro de uma proteína vão determi-
nar sua organização espacial. Dependendo da sequência de aminoácidos, vai 
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haver um tipo diferente de interação entre as cadeias laterais, que vai deter-
minar a estrutura tridimensional de uma proteína. 
Então, a sequência de aminoácidos, o enovelamento da cadeia, e ainda, a as-
sociação entre várias cadeias, caracteriza os níveis estruturais de uma proteína. 
Uma forma de facilitar o entendimento é dividindo a estrutura das proteínas em 
quatro níveis de organização, que veremos mais detalhadamente logo abaixo. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Nada mais é do que a sequência linear de aminoácidos ligados através das 
ligações peptídicas, é específica para cada proteína e determinada genetica-
mente. É o nível estrutural mais simples, porém mais importante, pois a sequ-
ência primária de aminoácidos vai determinar a estrutura espacial da proteína.
REPRESENTAÇÃO DA SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DE UMA PROTEÍNA
Fonte: Adaptado de BELLÉ; SANDRI (2014).
#PraCegoVer: sequência de círculos unida por uma linha para mostrar continuidade das 
ligações entre os aminoácidos.
Qualquer modificação nessa organizada se-
quência resulta na modificação da estrutura 
espacial da proteína. Por isso, atenção, a se-
quência de aminoácidos Ala-Ser-Lys é dife-
rente da sequência Lys-Ser-Ala, na primeira 
tenho o grupamento amino da alanina (Ala) 
livre e na segunda, quem está livre é o grupa-
mento amino da lisina (Lys), o que modifica 
nãosó a sequência, mas a organização espa-
cial também.
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Por uma questão de convenção, a sequência primária é escrita da direção 
amino terminal à carboxila terminal. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A estrutura secundária ocorre a partir de arranjos espaciais entre as cadeias 
laterais dos aminoácidos que estão próximos uns dos outros. Além das conhe-
cidas ligações peptídicas, há interações eletrostáticas entre átomos de hidro-
gênio e oxigênio, formando pontes de hidrogênio. Há dois tipos de estruturas 
secundárias adotadas pelas proteínas: α-hélice e folha-β pregueada.
A α-hélice apresenta uma estrutura helicoidal orientada para o lado direito, 
onde as cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para fora do eixo 
central da cadeia peptídica. É uma estrutura que se mantém através de pontes 
de hidrogênios entre os grupos C=O e H-N da cadeia (BELLÉ; SANDRI, 2014).
A estrutura em folha-β pregueada envolve duas ou mais cadeias de uma mes-
ma molécula ou de moléculas diferentes, de modo que estejam arranjadas 
em sentido paralelo ou antiparalelo, assumindo uma forma semelhante à 
uma folha de papel dobrada em pregas. 
À ESQUERDA TEM-SE UM EXEMPLO DE PROTEÍNA COM ESTRUTURA SECUNDÁRIA EM 
α-HÉLICE E À DIREITA UMA PROTEÍNA EM FOLHA- β.
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015).
#PraCegoVer: A: sequência de círculos unidos formando uma espiral para representar 
estrutura proteica em α-hélice. B: sequência de aminoácidos unida lateralmente, de forma a 
parecer pregas em uma folha de papel.
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Embora as pontes de hidrogênio sejam con-
sideradas interações fracas, o grande número 
de ligações que os aminoácidos fazem, dão à 
proteína uma grande estabilidade estrutural. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA
A estrutura terciária é caracterizada pelo dobramento das cadeias de prote-
ínas sobre si mesmas a partir das estruturas secundárias (α-hélice e folha-β 
pregueada) ou entre regiões sem estrutura definida, gerando como resulta-
do, uma proteína com estrutura mais compacta. 
No nível terciário de organização, segmentos que estavam distantes na estru-
tura primária têm a possibilidade de se aproximar espacialmente e interagir 
através de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos. 
A estrutura terciária pode ser estabilizada através de pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas, ligações iônicas, além de pontes de dissulfeto entre 
cisteínas, e nessa formação, a proteína está na sua forma nativa, e já pode 
exercer sua função biológica.
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LIGAÇÕES DA ESTRUTURA TERCIÁRIA DE UMA PROTEÍNA GLOBULAR: LIGAÇÕES NÃO 
COVALENTES — LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO (1), INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS (2) E 
LIGAÇÕES IÔNICAS (3) — E UMA LIGAÇÃO COVALENTE, A PONTE DISSULFETO (6)
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015).
#PraCegoVer: emaranhado de linhas representando uma proteína enovelada. Algumas 
regiões em destaque mostram as interações espaciais entre aminoácidos distantes.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Nesse nível estrutural encontram-se interações entre duas ou mais cadeias 
ou subunidades proteicas, de modo a dar função a uma dada proteína. As 
subunidades constituintes podem ser iguais ou diferentes, e o que mantém a 
estrutura são as ligações não covalentes entre essas subunidades. 
Um exemplo de proteína formada por estrutura 
quaternária é a hemoglobina, formada por 
4 cadeias polipeptídicas, associadas por 
interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio 
e interações eletrostáticas (MARZZOCO; 
TORRES, 2015).
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REPRESENTAÇÃO DA ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA HEMOGLOBINA E AS 
ASSOCIAÇÕES ENTRE DUAS CADEIAS α E DUAS CADEIAS β, CADA UMA ASSOCIADA A 
UM GRUPO HEME (EM VERMELHO)
Fonte: Adaptado de MARZZOCO; TORRES (2015).
#PraCegoVer: representação de 4 emaranhados de uma proteína, representando a estrutura 
quaternária na proteína hemoglobina.
É bom deixar claro que nem todas as proteínas precisam de estrutura quater-
nária para exercer suas funções. 
3.2.2 ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
Mostramos anteriormente que as proteínas são polímeros lineares que po-
dem se dobrar “espontaneamente” em estruturas tridimensionais, determi-
nadas pela sequência de aminoácidos e que sua função está diretamente re-
lacionada com sua estrutura tridimensional. 
Esse processo de dobramento é chamado de enovelamento proteico, e tam-
bém é determinado pelas interações da proteína com o meio aquoso. Embo-
ra seja trabalhoso, é um processo que acontece em milésimos de segundos 
ou segundos apenas. Por exemplo: as células de E. coli podem fazer uma mo-
lécula de proteína composta por 100 resíduos de aminoácidos e biologica-
mente ativa em 5 segundos a 37oC. 
Mas, não basta ser sintetizada somente com ligações peptídicas, a proteína 
precisa se dobrar, e você deve imaginar que este não deve ser um processo 
completamente aleatório, a partir de tentativa e erro. Por isso, segundo o pa-
radoxo de Levinthal, o enovelamento precisa ser ordenado de alguma manei-
ra, sugerindo que existe uma via de enovelamento para cada proteína e que 
cada etapa envolve apenas uma parte do polipeptídeo, de modo a não preci-
sar testar todas as conformações possíveis para encontrar sua conformação 
correta, levando ao modelo globular fundido ou molten globule. 
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VIA DE ENOVELAMENTO DE UMA PROTEÍNA.
Fonte: Adaptado de BROWN (2018).
#PraCegoVer: a sequência de 4 figuras mostrando a evolução no enovelamento de uma 
proteína. Na sequência há um emaranhado que, em algumas regiões, se estruturam em 
espiral e uma folha pregueada.
Segundo o modelo globular fundido, o iní-
cio do enovelamento consiste em um rápido 
colapso do polipeptídeo em uma estrutu-
ra compacta, com dimensões ligeiramente 
maiores do que a proteína final, sendo im-
pulsionado pela tendência que as cadeias la-
terais dos aminoácidos hidrofóbicos têm de 
evitar a água (BROWN, 2018).
Em primeiro lugar, algumas sequências de aminoácidos prontamente se do-
bram em α-hélices e folhas-β, levando à formação das estruturas secundárias. 
Para os primeiros passos de enovelamento podemos dar um importante pa-
pel às interações iônicas, pois além das interações lineares, esses grupos car-
regados fazem interações de longo alcance que se aproximam para formar 
estruturas enoveladas estáveis. 
Outro tipo de interação com papel significativo no processo de enovelamen-
to, são as interações hidrofóbicas, pois a agregação das cadeias laterais de 
aminoácidos polares oferece estabilização à estrutura final já enovelada. 
O processo de enovelamento pode ser visto como um funil de energia livre ou 
funil de enovelamento, onde a proteína passa e gradualmente vai assumindo 
conformações menos aleatórias até que alcance sua estrutura final. À medida 
que a proteína vai se enovelando, o funil vai se estreitando, refletindo a dimi-
nuição das opções estruturais e o direcionamento à estrutura final. 
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FUNIL DE ENOVELAMENTO. O TOPO DO FUNIL É LARGO, VISTO QUE O POLIPEPTÍDIO 
NÃO ENOVELADO PODE INICIALMENTE ADOTAR QUALQUER UMA DE NUMEROSAS 
ESTRUTURAS INTERMEDIÁRIAS INICIAIS. O FUNIL GRADUALMENTE SE ESTREITA, 
À MEDIDA QUE A PROTEÍNA SE TORNA MAIS ENOVELADA E SUAS OPÇÕES PARA 
ENOVELAMENTO FUTURO SÃO REDUZIDAS.
Fonte: Adaptado de BROWN (2018).
#PraCegoVer: representação de um funil, com bolinhas que representam uma proteína. 
A bolinha vai descendo pelo funil,