LACTATO DESIDROGENASE LDH

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LACTATO DESIDROGENASE LDH
A LDH catalisa a oxidação reversível do lactato para piruvato com o cofator NAD+. Existem, como mínimo, cinco isoenzimas, estando compostas por tetrâmeros, cujos protómeros são de dois tipos (H e M) com pesos moleculares aproximados de 35 kDa. A concentração de LDH nos eritrócitos é 150 vezes maior do que no plasma. Portanto, uma hemólise leve é detectada por aumento nos níveis desta enzima no soro. A análise eletroforética das isoenzimas revela danos tissulares específicos. Existem cinco isoenzimas conhecidas de LDH, que não são comumente analisadas nos laboratórios veterinários. Isoladamente a enzima não é específica para nenhum órgão. Lesões musculares de etiologias variadas podem estar relacionadas ao aumento da LDH. Deficiência de vitamina E e selênio e mioglobinúria são causas de aumento de LDH. Em cavalos de salto, a LDH aumentou imediatamente após o exercício e se manteve elevada após 24 horas, diferente da CK, que teve um pico após o exercício, mas voltou aos valores basais após um dia. Por se apresentar como um bom indicador de lesão muscular, LDH se usa em conjunto com CK e AST para monitorar a intensidade de exercício em cavalos.
A LDH pode ser utilizada para avaliar cardiomiopatias diversas (isquemia, endocardite bacteriana, dirofilariase, trombose aórtica e infarto do miocárdio). A LDH aumenta menos rapidamente do que a CK, mas também mantém os valores elevados por mais tempo. Após o infarto agudo do miocárdio, em humanos, a LDH atinge valores acima da referência após 16 horas, atingindo valores máximos em 40 horas e mantendo a atividade elevada por até 8 dias. Em medicina humana, é comum analisar a isoenzima LDH1, e comparar com os valores de outras isoenzimas para avaliar o infarto do miocárdio. LDH1, que normalmente não ultrapassa 40% da atividade total, após o infarto pode atingir a proporção de 50 a 60% da atividade total. Além disso, ela costuma estar em menor quantidade que a LDH2, situação que se inverte após o infarto. A LDH também pode ser utilizada em casos de meningite bacteriana. Nesses casos, ocorre um incremento da isoenzima LDH5 e um pequeno aumento da LDH4.
BIBLIOGRAPHIC REFERENCES 
Sociedad Española de Química Clínica, Comité Científico, Comisión de Enzimas. Método recomendado para la determinación en rutina de la concentración catalítica de lactato desidrogenasa en suero sanguíneo humano. Quim Clin 1989; 8: 57-61.