marlene

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO : Biomedicina DISCIPLINA: Bioquimica Estrutural 
 
 
NOME DO ALUNO: Marlene Barbosa de Melo R.A: 0419349 
 
 
POLO: UNIP Ibitinga/SP DATA: 16/04/2022 
 
 1 
 
INTRODUÇÃO 
 
 
A Bioquímica Estrutural é de grande impacto na nossa compreensão dos 
detalhes de processos que ocorrem com alta precisão nas células. 
A Bioquímica Estrutural visa estudar os processos químicos, estruturas e 
processos biológicos que ocorrem nos organismos vivos e funções dos 
componentes celulares como as biomoléculas (compostos sintetizados pelos seres 
vivos e que estão envolvidas em seu metabolismo): proteínas, carboidratos, 
lipídeos, ácidos nucleicos e outras biomoléculas, e como as alterações nas suas 
estruturas afetam a sua função. 
Para melhor entendimento do que aprendemos em aulas teóricas sobre 
esses processos, foi realizado aulas práticas no laboratório da instituição de ensino 
com auxílio da professora, roteiros e questões de fixação. 
Realizamos experimentos práticos para entender indicadores de pH e sua 
escala, na qual são substâncias que tem propriedades de mudanças de cor, que 
indica se é uma solução ácida ou base. Associamos pH com soluções tampão, com 
reações que ocorrem em nosso sangue, aprendendo assim a manusear um 
pHmetro, na qual mede o pH das soluções. 
Realizamos titulação de aminoácidos, onde consiste na remoção gradual de 
prótons através da adição de uma base e a curva de titulação corresponde ao 
gráfico dos valores de pH da solução em função do volume de base adicionado. 
Detecção de aminoácidos e proteínas em solução por meio de reações de 
coloração como o reagente de Biureto, na qual comprova a presença de proteínas 
e ligações peptidicas apresentando uma determinada coloração. Compreendemos 
a desnaturação proteíca onde se perde estrutura da proteína devido algum fator, 
como temperatura. Experimentos para observar a atividade enzimática das 
proteínas que tem como função controlar a velocidade de proteínas e regular as 
reações que ocorrem no organismo, relembramos funções dos carboidratos e suas 
estruturas, diferenciando-os através de soluções. E lípideos, observando as 
insaturações em óleos e gorduras.
 
 2 
 
 
Aula 01 - Roteiro 01 Indicadores de pH 
 
 
O pH é definido como potencial hidrogeniônico de uma solução, na qual é 
estabelecido pela concentração de íons de hidrogênio (H+). Ele expressa o grau 
de acidez ou basicidade da solução. (LEHNINGER,2014) 
Os indicadores de pH são substâncias com propriedades de mudanças de 
cor, eles são ácidos ou bases orgânicas, de acordo com pH do meio que entra 
em contato, ele pode sofrer dissociação ou associação, no qual o deslocamento 
de equilibrio de pH irá provocar a mudança na coloração. Ou seja, caso o 
indicador de pH for composto por um ácido fraco em equilibrio com uma base 
conjugada (espécie formada após o ácido doar seu próton) e entrar em contato 
com uma solução ácida, ira aumentar a quantidade dos íons H3O+ no meio. Essa 
quantidade de íons será diminuída através de uma reação com a base conjugada, 
deslocando o sentido do equilíbrio para a esquerda para formar o ácido fraco, 
ficando de uma cor. Mas caso este indicador entre em contato com um meio 
básico, os íons da solução reagirá com íons do indicador, diminuindo assim a 
concentração deles no meio. Assim, o meio a fim de produzir mais íons o equilibrio 
quimico irá se deslocar para outro lado, tentando formar esses íons, mudando 
para outra cor. (LEHNINGER,2014) 
 Figura 1- Escala de pH 
 
A escala de pH é constituída de uma série de números variando de 0 a 
14, os quais indicam vários graus de acidez ou alcalinidade. Se o pH for 7 o meio 
da solução será neutro, mas se pH for menor que 7 ele será ácido e caso seja 
 
 
 
 3 
 maior, ele será básico. (ANDRADE, 2018) 
Para melhor compreensão realizamos um experimento com repolho roxo 
na qual realizamos os seguintes procedimentos: 
Usamos o extrato do repolho extraídos de suas folhas, enumeramos 11 
tubos de ensaio e passamos 2ml da solução de extrato do repolho para cada um 
deles, após em 10 tubos desses foi adicionado soluções indicadoras: hidróxido de 
sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, detergente, vinagre, 
bicarbonato de sódio, albumina e água, para observação de cores e pH que o meio 
(extrato) com essas substâncias resultaria. 
A tabela a seguir demonstra os resultados que obtivemos na aula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Como pode se observar Vinagre se classificou como ácido na solução de 
extrato de repolho roxo obtendo pH próximo a 5. Cloreto de sódio 10%, Detergente 
incolor, Água sem gás, Leite e Albumina foi considerado neutro por se ter pH igual 
a 7. Os demais como o Ácido clorídrico, Hidróxido de Sódio, Água Sanitária, Sabão 
em pó e Bicarbonato de Sódio se encontraram acima de 7, expressando a solução 
como básica. 
 
Extrato de repolho roxo Cor 
1- Ácido clorídrico 0,5M vermelho forte 
2- Hidróxido de Sódio 0,1M amarelo 
3- Cloreto de Sódio 10% roxo claro 
4- Vinagre rosa 
5- Detergente Incolor roxo 
6- Água Sánitaria amarelo 
7- Água sem Gás roxo 
8- Sabão em Pó verde claro 
9- Leite roxo 
10- Bicarbonato de Sódio verde escuro 
11- Albumina roxo 
pH aproximado 
10 
13 
7 
5 
7 
13 
7 
10 
7 
9 
7 
 
 4 
 A partir dos resultados obtidos, fazer uma discussão sobre o caráter 
ácido/básico das substâncias analisadas e, se possível, discutir se as pessoas 
com gastrite ou refluxo podem ingerir essas substâncias. 
Pessoas que portam gastrite, pois eles estimulam o sistema digestivo produzir mais 
acidez, porque o sistema nervoso é acionado, estimulando a produção de ácido 
clorídrico no estômago. Assim, o suco gástrico fica mais ácido e a agressão é 
maior. O suco gástrico é formado basicamente por água, ácido clorídrico e enzimas 
digestivas. Seu pH varia entre 1,5 e 2, mas em indivíduos com gastrite ele fica 
ainda mais ácido. 
Discutir sobre as técnicas de identificação de proteínas (albumina) e a 
importância clínica 
A albumina é uma proteína de alta qualidade produzida pelo fígado e que exerce 
diversas funções no organismo, como transportar nutrientes pelo sangue, 
combater os radicais livres e fortalecer o sistema imunológico, sendo a mais 
abundante do organismo, estruturalmente ela é composta de vários segmentos em 
alfa hélice, que se agrupam para formar dois subdomínios (A e B). 
Uma das principais técnicas de identificação de proteínas é a tecnica de biureto, 
na qual é uma substância formada por hidróxido de potássio, sulfato de cobre e 
tartarato de sódio e potássio usada em dosagem e identificação de proteínas com a 
finalidade de corrigir atividades enzimáticas, pois quando reagi com os íons 
cúpricos, forma um produto de coloração roxa/violeta. 
 
 Aula 01 - Roteiro 02 pH e Solução Tampão 
 
Soluções tampões são soluções que resistem a mudanças de pH quando 
a elas são adicionados ácidos ou bases, e também quando ocorre uma diluição. 
Elas são resistente devido ao resultado do equilibrio entre as soluções 
participantes do tampão. (ANDRADE, 2018)5 
 
Existem diferentes tipos de soluções tampão, funcionando em diferentes 
faixas de pH, tanto em sistemas biológicos como em processos industriais. As 
soluções tampão são essências para os sistemas biológicos devido a regulação 
do pH tanto no meio intracelular quanto extracelular, há diversas soluções tampão 
em um organismo vivo. (FLORUCCI,2001) 
Ou seja, um tampão é constituído de uma mistura de um ácido fraco e sua 
base conjugada ou de uma base fraca e seu ácido conjugado. 
 
Ácido = doa próton ou íon hidrogênio. 
 
Base = recebe próton ou íon hidrogênio. 
 
Ácido forte – se dissocia totalmente –> 
Ácido fraco – se dissocia parcialmente <–> 
 
Nesta aula prática, aprendemos como manusear, compreender um 
pHmetro, calibramos ele com solução pH 4 e pH 7. Medimos o pH de 20mL de 
água que foi colocada em um béquer com barra magnética ( misturador) e foi 
colocado gota a gota, 10 gotas de ácido clorídrico (HCl) 5M. 
Para melhor entendimento de soluções tampão, em um béquer contendo 
20 mL de solução tampão (ácido acético + acetato de sódio), colocar 10 gotas 
(gota a gota) de ácido clorídrico (HCl) 5M, anotando os valores de pH a cada gota. 
 
 
Gotas HCl 5M 
1 4.11 
2 4.11 
3 4.11 
4 4.11 
6 4.11 
Gotas 
1 
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
10 
NaOH 5M 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.67 
4.68 
 6 
Acetato + 10 Gotas HCl 5M 
 
 
 
Realizamos o mesmo com procedimento com o NaOH 5 
Acetato + 10 Gotas de NaOH 5M
7 
8 
9 
10 
4.11 
4.11 
4.11 
4.0 
 
ph 
14 
- 
- 
- 
11 
9 
8 
7- 
6 
5 
H2O 
5.49 
H2O NacH 11.86 
HcL Não 
NACH muda 
5.20 
 
0,11 H2O HcL 
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 
3 
 7 
 
Por apresentar um ácido fraco, o pH dessas soluções são baixos. Ocorre assim 
o efeito tampão que quando a adição de um ácido ou base, é resistente as 
variações. 
 
 
 
 
Como foi citado, quase todos os processos biológicos, são dependentes do 
equilibrio do pH, exemplo o nosso sangue que é uma solução tamponada, pois as 
trocas gasosas que ele realiza só ocorrem nele devido ele estar tamponado com 
pH entre 7,3 a 7,5. Pois nele temos uma solução tampão bicarbonato composta 
por ácido carbônico (H2CO3) e ânion bicarbonato (HCO -), grupamentos aminas e 
hemoglobina (aminoácido histidina), e dentro das células temos um dos tampões 
mais importantes que é o fosfato (H2PO4- + HPO4), ou seja, através da respiração 
conseguimos aumentar ou diminuir a quantidade de hidrogenios livres, mantendo 
constante o pH do sangue pela respiração. (LEHNINGER,2014) 
Quando pH do sangue se encontra abaixo de 7,3 ele está em estado de 
Acidose que pode ser provocado por problemas metabolicos como diabetes 
melitus, consumo de álcool e tambem provocado por respiração, onde há o 
acúmulo de dióxido de carbono, causado por doenças que afetam a respiração. E 
quando o pH se encontra acima de 7,5 está em estado de Alcalose na qual é 
 
 
 
 
 8 
causada de forma metabólica devido a perda excessiva de H+ (exemplo: 
vômito intenso) e respiratório quando o dióxido de carbono (CO2) está baixo no 
sangue, podendo ser causado por uma crise de pânico, ansiedade. (LODI,2012) 
Para pacientes que apresentam problemas pulmonares, o tampão ácido 
carbono e íon bicarbonato é pouco eficiente, neste caso o paciente se utiliza de um 
mecanismo renal, mas leva horas para fazer a compensação. 
Para a correção da acidose em pacientes, se administra íon bicarbonato e 
para correção de alcalose ácido lácteo. Isso deve ser realizado lentamente e em 
pequenas quantidades. 
Soluções tampões em todos os processos, irá resistir as variações e manter 
equilibrio do pH. 
- Discutir a função da solução tampão ácido carbônico/bicarbonato de sódio 
do sangue e do tampão tris-acetato para fazer experimentos com o DNA do 
RNA. 
 
A solução tampão de ácido carbônico/bicarbonato de sódio no sangue tem como 
função ajudar a controlar o pH sanguíneo, pois quando um ácido é adicionado 
ao sangue, o bicarbonato do tampão reage com ele produzindo um sal, formado 
com o sódio do bicarbonato e ácido carbônico. O ácido carbônico produzido pela 
reação do bicarbonato do tampão, se dissocia em CO2 e água e é eliminado nos 
pulmões. Na biologia molecular, também usamos solução tampão na análise de 
DNA, o principal usado no processo da eletroforese é o Tris-Acetato-EDTA, pois 
ela ocorre dentro de uma matriz, gel que possibilita a corrida da amostra, então o 
gel é introduzido dentro da solução tampão que irá fornecer manutenção ao pH. 
 
Aula 02 – Roteiro 01 Titulação de Aminoácidos. 
 
Os aminoácidos são móleculas orgânicas que se ligam através de ligações 
peptídicas e são compostas sempre por um grupo carboxila (-COOH), um grupo 
amina (NH2), hidrogênio e um carbono alfa (C), onde todos vão se ligar a ele e um 
grupo R (de 20 tipos diferentes, um para cada aminoácido existente), formando 
 
 
 
 
 
 9 
assim as proteínas. Cada proteína é formada por uma sequência específica de 
aminoácidos, sequência essa que determinará sua conformação tridimensional. 
(CAMPBELL, 2007) 
 
Fórmula Geral dos Aminoácidos: 
 
COO- 
I 
H3N+ - C - H 
I 
R 
 
Os aminóacidos executam diversas funções no nosso organismo e são 
divididos em Não essencias (nosso corpo pode sintetizar) e Essenciais (que 
somos incapazes de produzir). Eles também aparesentam caráter anfótero, que 
possuem grupos podendo reagir tanto como ácidos como bases. (BACCAN, 1979) 
De acordo com a variedade do Grupo R, os aminoácidos podem 
ser apolares, polares e com cadeias laterais eletricamente carregadas. Os 
apolares são glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, 
triptofano e prolina. Os aminoácidos polares são serina, treonina, cisteína, tirosina, 
asparagina e glutamina. Os aminoácidos com cadeias laterais eletricamente 
carregadas são o ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina e histidina. 
(CAMPBELL, 2007) 
Na curva de titulação dos aminoacidos, no ínicio observamos que os grupos 
dos aminoácidos carboxilíco e amina estão ácidos. Com a titulação o grupo 
carboxílico irá liberar prótons e durante a liberação é mostrado um ponto onde a 
concentração do doador de prótons é igual a do íon dipolar desse aminoácido, 
ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder 
prótons) do grupo ácido que não está sendo titulado. O ponto onde observamos o 
fim da liberação de prótons por parte do carboxilíco é chamado ponto isoelétrico 
pI, esse ponto tem o pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como 
íon dipolar, ou seja, a carga total é igual zero. Com a continuação da titulação, o 
 
 
 
 10 
próton do grupo NH3 + será liberado. Também se observa um ponto de inflexão 
nessa segunda parte da curva de titulação. (FERRIER, 2019) 
A aula prática teve o objetivo de manusearmos o pHmetro e determinar o 
pH dos aminoácidos Glicina e Ácido glutâmico. 
Identificamos dois béqueres como A1 e A2 e adicionamos em cada um 20ml 
de solução do aminoácidoglicina 0,1M. 
No béquer A1 colocamos uma barra magnética e colocamos na agitação, 
junto colocamos o eletrodo do pHmetro, e titulamos com NaOH 0,5 N, gota a gota 
e anotando o pH. No béquer A2 repetimos o processo só que com o titular HCl 
0,5M. 
Identifcamos mais dois béqueres como B1 e B2, e reptimos o processo 
porém ao invés da glicina, adicionamos em cada um 20ml da solução de ácido 
glutâmico. 
Obtendo os seguintes pH: 
 
Glicina 
 
gotas NaOH0,5M
 
 
 
gotas HCl 0,5M
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
10 
8.23 
8.40 
8.57 
8.74 
8.86 
8.97 
9.07 
9.14 
9.20 
21 
31 
41 
51 
61 
71 
81 
91 
101 
111 
121 
9.87 
10.23 
10.50 
10.69 
10.88 
11.04 
11.17 
11.34 
11.49 
11.67 
11.82 
1 
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
10 
11 
6.96 
6.17 
4.83 
4.24 
3.95 
3.75 
3.50 
3.39 
3.26 
3.17 
3.06 
 
 gotas HCI 0,5 N 11 
 21 2.34 
 
 Foram adicionadas um 121 gotas de NaOH glicina, na qual podemos 
observar o aumento do pH. E foram adicionadas 211 gotas de HCl na solução de 
glicina, onde notamos a diminuição do pH. 
 
Ácido Glutâmico 
pH no ínicio se encontrava em 3,13. 
gotas NaOH 
0,5m 
31 
41 
51 
61 
71 
81 
91 
101 
111 
121 
131 
141 
151 
161 
171 
181 
191 
201 
211 
2.07 
1.83 
1.65 
1.50 
1.38 
1.26 
1.15 
1.03 
0.93 
0.83 
0.73 
0.63 
0.53 
0.45 
0.36 
0.28 
0.21 
0.13 
0.11 
1 
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
10 
20 
30 
40 
50 
60 
70 
80 
90 
100 
3.09 
3.10 
3.08 
3.07 
3.06 
3.04 
3.03 
3.02 
3.00 
2.99 
2.85 
2.72 
2.60 
2.40 
2.30 
2.11 
2.03 
1.93 
1.83 
110 
210 
220 
230 
240 
260 
280 
300 
330 
350 
1.77 
1.40 
1.36 
1.31 
1,12 
1.06 
1.04 
1.00 
0.98 
0.94 
 
 12 
 
gotas HCl 0,5m 
 
 
 pH 
 
10 20 30 40 50 60 
 
 
 
Aula 02- Roteiro 02 Detecção de aminoácidos e proteínas em solução por 
meio de reações de coloração. 
 
As proteínas são móleculas orgânicas formadas por aminoácidos, unidos 
por ligações peptídicas (é formada entre o grupo amina de um aminoácido e o 
grupo carboxila do aminoácido seguinte, com perda de uma mólecula de água). As 
protéinas tem funções estruturais, de transporte, de defesas, enzimas. E ela é 
classificadas em níveis estruturais: 
Primário – é uma sequência de aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas. (nível estrutural mais simples e importante, pois o arranjo espacial da 
molécula deriva desse sequenciamento) 
Secundário - posição de um aminoácido em relação aos aminoácidos 
 
 
PK2 =NH3 
II 
3.12 
PKR -C 
I 
DH 
1 
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
10 
20 
3.12 
3.13 
3.14 
3.15 
3.17 
3.18 
3.19 
3.22 
3.25 
3.50 
3.51 
80 4.09 
120 4.66 
140 5.01 
170 6.60 
200 9.61 
220 9.97 
240 10.22 
270 10.55 
300 10.87 
320 11.12 
349 12.08 
 
 13 
vizinhos. Ex.: α-hélice; β-conformação ou folha. 
Terciário: posição de todos os aminoácidos no espaço. Pode envolver 
diferentes tipos de estrutura secundária. Ex. globular, fibrosa 
Quaternário: para oligoméricas, posição de uma subunidade em relação as 
outra. (FERRIER, 2019) 
 
 Figura 2- Níveis estruturais das proteínas. 
 
 
As proteínas podem reagir quimicamente pelo grupo amínico, pelo grupo 
ácido ou pelo radical R. As reações pelo grupo amínico ou pelo grupo ácido são 
reações gerais dos aminoácidos, e formadora das proteínas. E através de alguns 
métodos de coloração podemos identificar as proteínas presentes nos alimentos. 
(FERRIER, 2019) 
Na aula prática para observarmos a reação da coloração utilizamos o 
método de Biureto. 
O Biureto é um reagente composto por hidróxido de sódio e sulfato de cobre, 
a reação de biureto detecta a presença de ligações peptidicas, na reação do biureto, 
o NaOH, presente em solução, conduz a cadeia peptídica a um desarranjo em sua 
estrutura tridimensional. Os íons Cu2+ presentes em solução, originados do sulfato 
de cobre, formam um complexo com os aminoácidos, estabelecendo interações com 
os átomos de nitrogênio da cadeia peptídica. Dependendo da complexidade a 
reação com protéinas fica roxa e com peptídeos rosa. Mas no caso de aminoácidos 
livres, a reação de biureto não consegue detectar, pois os amioácidos não estão 
ligados a nenhum aminoácido, pois é necesssário estarem ligados a menos dois 
 
 
 14 
aminoácidos. (CISTERNAS, 2001) 
No método, numeramos 8 tubos de ensaio: No tubo 1 adicionamos 2 mL do 
reativo do biureto + 1 mL de água. No tubo 2, 1 mL do reativo do biureto + 1 mL 
da solução de albumina 10%. No tubo 3, 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da 
solução de aminoácido glicina 1%. No tubo 4, 1 mL do reativo do biureto + 1 mL 
de leite sem ferver. No tubo 5, 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite fervido. 
No tubo 6, 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de amido 1%. No tubo 7, 1 mL do 
reativo do biureto + 1 mL de óleo de cozinha. No tubo 8, 1mL do reativo do biureto 
+ 1 mL de suco de fruta. 
O que obtemos: 
O tubo 1, serve como branco, mostrando apenas a coloração do reativo de 
biureto que é azul clara. 
O tubo 2, de albumina, reagiu positivamente obtendo uma coloração roxa, devido a 
presença de proteínas, com ligações peptídicas. 
O tubo 3, de aminoácido glicina, reagiu negativamente obtendo coloração azul, pois 
ele é um aminoácido, mas sem ligações peptídicas. 
O tubo 4, de leite, reagiu positivamente obtendo coloração roxa, pois ele apresenta 
varias proteínas em sua composição. 
O tubo 5, de leite fervido reagiu positivamente 
O tubo 6, de amido reagiu negativamente 
O tubo 7, de óleo de cozinha resultado negativo. 
O tubo 8, de suco de fruta reagiu negativamente. 
 
Ou seja, para que a reação seja positiva é necessário que a molécula 
apresente pelo menos duas ligações peptídicas na molécula, mas tudo também 
depende da temperatura, pois caso seja alta pode ocorrer a desnaturação da 
molécula, fazendo a perder suas estruturas, como a ligação peptídica. 
 
 15 
Os resultados da utilização do método de biureto na detecção das proteínas da 
clara do ovo cru seriam semelhantes ao do ovo cozido? Justifique. 
A clara de ovo normal é uma proteína com ligações peptidicas, já no ovo 
cozido ocorre o processo de desnaturação, o calor quando cozinhamos o ovo 
desnaturam as proteínas pois o calor rompe a ligação, mas continua sendo uma 
protéina. 
 
- É possível também detectar aminoácidos livres por esse mesmo teste 
(biureto)? Justifique 
No caso de aminoácidos livres a reação de biureto não consegue detectar, pois os 
amioácidos não estão ligados a nenhum aminoácido, pois é necesssário estarem 
ligados a menos dois aminoácidos. 
- Como se explica o aparecimento de cor no experimento realizado? Haja 
vista que o íon metálico Cu+2 não apresenta a formação de compostos 
coloridos, pois, ao analisar a sua distribuição eletrônica [Ar]3d10, ele já possui 
o orbital d completo e estável, não havendo transição eletrônica. Por isso, 
não há absorção dos comprimentos de onda da luz branca e todos esses 
comprimentos de onda que compõem a luz branca são refletidos, sendo 
incolores os seus compostos por conta desse fato. 
Formado pela interação entre moléculas de proteínas e um íon livre de cobre (Cu+2) 
na presença de uma base forte, que agecomo catalisador da interação. O 
parecimento de coloração violeta indica que os íons Cu2+ provenientes do 
CuSO4 formaram complexo com ligações peptídicas presentes na amostra, indica 
que se trata de uma proteína ou peptídeo. 
 
- Sabendo-se que um peptídeo apresenta os aminoácidos em sequência Gly- 
Ala-Cys, esboce o peptídeo. A inversão da ordem dos aminoácidos no 
peptídeo (Cys-Ala-Gly) altera a molécula? Por quê? 
Sim, com a inversão da ordem dos aminoácidos ocorre a alteração da molécula, 
visto que os grupamentos amino e carboxílicos que irão reagir serão diferentes nas 
moléculas. 
 
 
 
 16 
 
 
Aula 03 – Roteiro 01 Desnaturação Proteica 
 
Desnaturação Proteica - Para uma protéina exercer suas funções, ela 
deve estar com suas estruturas primárias, secundárias, terciárias e 
quartenárias íntegras. Na desnaturação proteíca há perda das estruturas 
secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas, que 
podem ser provocadas por diversos fatores como calor, radiações 
eletromagnéticas de certos comprimentos de onda (como as emitidas em um 
microondas ou os raios ultravioletas do Sol), ácidos e bases, solventes 
orgânicos, íons de metais pesados. (ARAUJO, 2004) 
Alteração de solubilidade de proteínas em presença de soluções 
salinas e solventes orgânicos - Quando adicionamos sais neutros a uma 
solução, ocorre um aumento da força iônica do sistema. Assim, quando 
adicionamos pequenas quantidades de sal a uma solução contendo 
proteínas, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir 
com as moléculas protéicas, diminuindo a interação entre elas. (ARAUJO, 
2004) 
Fizemos experimentos: 
-Para ver a ação da temperatura nas proteínas adicionamos em um tubo de 
ensaio 2mL de solução ovoalbumina 10%, com a ajuda de uma pinça 
colocamos sob o bico de bunsen, após ferver observamos que ele cozinhou, 
devido a desnaturação proteica. 
-Para observar a ação do pH nas proteínas, em um tubo de ensaio, colocamos 
2mL de solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 mL de HCl 5M. Em 
outro tubo, colocamos 2 mL de solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 
 
 17 
 mL de HCl 0,5M, demonstrando acidez, pois a organização saturou. 
- Para ação de solventes orgânicos sobre as proteínas, em um tubo 
colocamos 2mL de solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 mL de 
etanol gelado, demonstrando polaridade. 
-Para ação de sais sobre as proteínas, em um tubo, colocamos 2 mL de 
solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 mL da solução saturada de 
sulfato de amônio, demonstrando presença de cargas. 
 Esses experimentos são técnicas de desnaturação, onde ocorre a 
precipitação por temperatura ela desnatura as proteínas, transformando-as em 
proteínas que são insolúveis, devido a modificação na sua estrutura. Já a 
desnaturação por ácidos fortes, transformando-as proteínas em meta 
proteínas que são solúveis. A adição de solventes orgânicos como o etanol, 
éter dietílico e 
acetona, quando adicionado às soluções aquosas de proteínas, podem levar 
à precipitação das mesmas.(ARAUJO, 2004) 
 
 
 Figura 3- Experimento aula prática. 
 
- Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária 
de uma proteína enzimática, pela modificação das condições às quais 
ela está exposta. 
 
 18 
 
 
 
 
 
Essa mudança é chamada de: 
a) Saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio. 
b) Renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio. 
c) Saponifização e pode ser causada pela alteração de pH do meio. 
d) Floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
e) Desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do 
meio. 
 
- Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, 
devido à presença de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O 
milho estocado e vendido nos mercados não tem mais esse sabor, pois 
cerca de metade do açúcar já foi convertida em amido por meio de 
reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita, 
mergulhado em água fervente, resfriado e mantido em um congelador, o 
sabor adocicado é preservado. Por que esse procedimento preserva 
o sabor adocicado dos grãos de milho? 
Se esse processo for realizado, ocorre a desnaturação nas proteínas devido 
a temperatura da água fervendo, perdendo suas estruturas. Mas ao mantê-
las em baixasa temperaturas como congelada, o amido presente no milho 
não será catabolizado pelas atividades enzimáticas digestivas, preservando 
 
 19 
o sabor adocicado. 
 
-Qual a diferença (para o nosso corpo) se tomarmos leite direto da caixa 
longa-vida e leite fervido? E o que diz a respeito ao leite propriamente 
dito, o que mudou? 
O leite da caixa sofre o processo de ultrapasteurização, sendo aquecido em 
uma temperatura que é quase o dobro da normal por certo tempo e depois 
resfriado. Nesse aquecimento, os micro-organismos benéficos do alimento e 
que auxiliam na digestão também são mortos, reduzindo o seu valor nutritivo. 
O leite fervido sofre uma pasteurização em elevada temperatura como 
75graus, para que os micro- organismos ‘’mals’’ presentes nele sejam 
mortos. 
 
- Sabe-se que quando se colocam gotas de limão no leite aparece o 
coalho. Qual a possível explicação? Relacione com a digestão de 
proteínas pelo estômago. Explicar por que a enzima pepsina (que é 
responsável pela digestão, junto com o HCl) não se comporta como as 
proteínas que se submetem à digestão no estômago. 
 
Porque o limão ácido abaixa o pH e torna o leite mais ácido, a acidez muito 
alta faz o leite coagular, ele coagula na hora, pois a proteína fica instável. A 
enzima pepsina não se comporta como as proteínas que se submetem à 
digestão no estômago, pois de início ela esta inativa, apenas quando ela pois 
ela só age no meio ácido. A pepsina é inicialmente liberada em uma forma 
inativa, só quando ela entra em contato com o ácido clorídrico (HCl) 
transforma-se na forma ativa. 
 
 20 
 Aula 03 - Roteiro 02 Atividade Enzimática 
 
As enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando 
as reações que ocorrem no organismo, elas catalizam reações químicas 
específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses 
substratos, ou seja, são altamente específicas. A ação das enzimas pode ser 
influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada, pH e enzimas 
reguladoras. (PRICE, 2000) 
As enzimas realizam um grande trabalho químico, pois após catalisar a 
transformação química, não sofrem nenhuma alteração e permanecem disponíveis 
para catalisar uma nova trasnformação. (PRICE, 2000) 
 
Substrato – é a molécula que irá sofrer transformação pela ação da enzima. 
Produto – é o resultado da transformação do substrato pela enzima. 
Sítio catalítico – é o local da enzima onde se encaixa a mólecula do substrato. 
 
 
As enzimassão de grande importância no organismo, mas principalmente 
nos processos digestivos pois elas têm como função digerir os alimentos, absorver 
os nutrientes e calorias, ou seja, elas ajudam na quebra de moléculas de 
macronutrientes, facilitando o processo de absorção. Elas são produzidas 
 
 
 
Tubo Composição 
1 4mL de gelatina + 2mL de água 
2 4mL de gelatina + 2mL de extrato de mamão 
3 4mL de gelatina + 2mL de extrato de abacaxi 
4 4mL de gelatina + 2mL de extrato suco maça 
Teste 
Controle 
Mamão 
Abacaxi 
Controle 
suco 
Resultado 
+ 
- 
- 
+ 
 21 
naturalmente pelos órgãos do sistema digestivo, principalmente pelo pâncreas. 
Sendo as principais a Amilase ( função de quebrar os carboidratos, mais 
especificamente o amido, transformando-o em maltose e glicose), Protease 
(quebra as proteínas, promovendo a melhor absorção desse macronutriente no 
organismo) e a Lipase ( responsável pela quebra das gorduras, ou seja, atua sobre 
os lipídios, transformando-os em ácidos graxos e glicerol). Na falta de enzimas no 
corpo, é comum que casos de problema de digestão aconteçam. (PRICE, 2000) 
Realizamos alguns procedimentos sobre a Atividade enzimática, dando ínicio com 
a atividade enzimática de extratos vegetais com gelatinas, preparamos gelatinas e 
separamos os extratos das frutas, peneirando o extrato. 
Identificamos 4 tubos de ensaio, colocandoa gelatina + extratos, levamos ao 
freezer até que o tubo 1 (controle) gelifique. A ocorrência ou não da proteólise será 
avaliada por meio da gelificação. Após um banho de gelo de alguns minutos (o 
suficiente para ocorrer a gelificação do controle – tubo 1),os tubos foram inclinados 
ligeiramente para verificar a viscosidade do meio em cada um deles. Obtivemos os 
resultados abaixo: 
 
Foi observado que ocorreu a gelatificação no tubo 1, devido a ausência de enzimas 
proteolíticas. Nos tubos 2, 3 e foi observada a redução da gelatificação, o que 
ocorre devido à presença de enzimas proteolíticas, quei impedem a formação do 
gel.No tubo 2, a enzima proteolítica presente é a papaína outra enzima protease 
derivada do látex do mamão e também é semelhante à pepsina, ela estimula a 
digestão de gorduras e proteínas e é útil para melhorar a absorção geral de 
nutrientes e, no tubo 3, abromelina, uma enzima protease encontrada no suco e no 
caule do abacaxi, semelhante à pepsina, é uma ajuda digestiva natural. 
enzimasessas que provocaram a degradação das macromoléculas de 
 
 
https://vitat.com.br/proteina/
https://vitat.com.br/alimentos-gorduras/
 
 22 
proteínapresentes na gelatina, causando a perda do processo de gelificação. 
A proteólise, é uma atividade realizada por proteases que são enzimas que 
possuem função de quebrar as ligações entre os aminoácidos e as ligações 
proteicas, nesses vegetais ela está relacionada a papaína e a bromelina, que 
auxiliam na digestão. (PRICE, 2000) 
 
- As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas 
são moléculas extremamente específicas, atuando somente sobre um 
determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em 
relação às enzimas, foram feitas as afirmações 
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. II. 
Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada por um 
tipo de enzima. III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores 
como a temperatura e o pH do meio. IV. As enzimas sofrem um processo de 
desgaste durante a reação química da qual participam. 
São verdadeiras as afirmações: 
a) I e II. 
b) I e III. 
c) I, II e IV. 
d) III e IV. 
e) I, II, III e IV. 
 
- Arquilino Pestana, professor de Biologia, após expor para seus alunos do 
1º ano do Ensino Médio o conteúdo referente a enzimas – biocatalizadores de 
natureza proteica –, propôs-lhes o seguinte questionamento: “Sabendo-se 
que os peroxissomos são organelas que contêm uma catalase – a peroxidase 
–, o que ocorrerá quando acrescentarmos aos recipientes a seguir, 
numerados de 1 a 3, peróxido de hidrogênio (H2O2)?” 
Recipiente 1: carne cozida a 80 ºC por 1,5 horas e recém-cortada em pequenos 
pedaços. Recipiente 2: carne descongelada e recém-cortada em pequenos 
 
 
 
 
 
 23 
pedaços, após três dias de congelamento a -2 ºC. 
Recipiente 3: Solanum tuberosum (batata) recém-cortada em pequenos pedaços, 
tendo sido mantida todo tempo em temperatura de 32 ºC. 
Podemos afirmar que: 
I. No recipiente 1 não ocorrerá nenhuma alteração, pois as enzimas desnaturam 
em temperaturas superiores a 40 ºC. 
II. Nos recipientes 1 e 2, nenhuma alteração será percebida, pois tanto 
temperaturas elevadas quanto baixas provocam inativação enzimática. III. No 
recipiente 2 ocorrerá um “borbulhamento” na superfície da carne, em decorrência 
da ação da peroxidase, promovendo a quebra do peróxido de hidrogênio em água 
e oxigênio, visto que temperaturas baixas apenas inativam as enzimas, sendo um 
fenômeno reversível. 
IV. No recipiente 3 ocorrerá a seguinte reação: H2O2 H2O + O, já que, a 32 ºC, a 
peroxidase está em seu ótimo de temperatura. 
V. No recipiente 3 não ocorrerá qualquer tipo de reação, já que os peroxissomos 
são organelas típicas dos animais. 
 
Assinale a alternativa cuja(s) assertiva(s) é(são) correta(s). 
a) I, III e IV. 
b) II e IV. 
c) II, apenas. 
d) I, III e V. 
e) III, apenas 
 
 Aula 04 – Roteiro 01 Determinação de açúcares em solução 
 
Os carboidratos são responsáveis por liberar glicose, fornecer energia para as 
células por ser a primeira fonte de energia celular, eles impedem que as proteínas 
sejam usadas para energia, atrapalhando suas funções e eles fazem a manutenção 
metabólica glicêmica para que o corpo continue funcionando bem. Ou seja, ao 
 
 
 
 24 
ingerimos carboidratos, temos glicose na corrente sanguínea constantemente, esta é 
a principal molécula que fornece energia para as células do corpo. 
(LEHNINGER,2014) 
O carboidrato é um macronutriente formado por moléculas de carbono, hidrogênio 
e oxigênio, apresentando uma fórmula empírica (CH2O)n. Eles podem 
ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, isto é, possuem um grupo que pode 
ser aldeído ou cetona, respectivamente, e várias hidroxilas, geralmente uma em 
cada átomo de carbono que não faz parte do aldeído ou grupo funcional cetona. 
Além de carbono, hidrogênio e oxigênio, alguns carboidratos 
apresentam nitrogênio, fósforo ou enxofre em sua composição. 
(LEHNINGER,2014) 
Monossacarídeos: Apresentam de 3 a 7 carbonos em sua estrutura, nçao sofrem 
hidrolise, são soluvéis em água: glicose, frutose e galactose. 
 
 
Um monossacarídeo inclui todos os componentes necessários de um carboidrato, 
ou seja, a cadeia de carbono, o grupo carbonila e o grupo hidroxila. 
Monossacarídeos são os blocos de construção de carboidratos maiores e também 
são usados em células para produzir proteínas e lipídios. Açúcares que não são 
usados para sua energia são frequentemente armazenados como lipídios ou 
carboidratos mais complexos. (PRICE,2020) 
 Dissacarídeos: Resultado da ligação entre dois monossacarídeos: sacarose, 
maltose e lactose. 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Alde%C3%ADdo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cetona
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hidroxila
https://pt.wikipedia.org/wiki/Nitrog%C3%AAnio
https://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%B3sforo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Enxofre25 
 Os monossacarídeos se unem no por uma reação de desidratação porque 
uma molécula de água é removida à medida que os dois açúcares se ligam. A 
reação ocorre entre dois grupos hidroxila (-OH) dos dois monossacarídeos, o 
grupo hidroxilo é completamente removido de um monossacárido e do segundo 
monossacárido, sendo removido um átomo de hidrogénio de um grupo hidroxilo. O 
grupo hidroxila removido e o hidrogênio produzem uma molécula de água, ou seja, 
OH + H → H₂O. A partir do segundo monossacarídeo, o oxigênio do grupo hidroxila 
ainda permanece. Este oxigênio se liga ao átomo de carbono onde o grupo 
hidroxila foi removido no primeiro monossacarídeo. A ligação liga os dois 
monossacarídeos, criando um dissacarídeo. (ÁVILA, 2014) 
 
Polissacarídeos: Moléculas formadas através da união de vários 
monossacarídeos. São ligados entre si por ligações glicosídicas, que são ligações 
covalentes resultantes da condensação de dois monossacarídeos. Insolúveis em 
água. Alguns apresentam em sua fórmula átomos de nitrogênio e enxofre: amido e 
celulose. Eles são importantes para armazenar energia e fornecer suporte e 
proteção para células e organismos inteiros. (ÁVILA, 2014) 
 
 
 
Realizamos experimentos com objetivo de diferenciar alguns carboidratos 
mediante reações específicas. 
 
Teste de Barfoed - 
 
 26 
O reagente de Barfoed, que contém acetato de cobre em ácido acético diluído, é 
utilizado para distinguir os monossacáridos redutores dos dissacarídeos 
redutores. teste desse reagente é baseado na redução do acetato de cobre a óxido 
de cobre (Cu2O), que forma um precipitado cor de tijolo. Identificamos dois tubos 
com 1 e 2, no 1 adicionamos 2mL de reativo de Barfoed e acrescentamos 1 mL de 
glicose a 10%. No tubo 2, adicionamos 2 mL de reativo de Barfoed e 
acrescentamos 1 mL de lactose a 10%, aquecemos então no banho maria por 
5minutos. Caso de positivo há turvação ou precipitado avermelhado para 
monossacarídeos redutores. Glicose positivou. 
 
Teste do espelho de prata – O Reagente de Tollens é geralmente usado para 
detectar a presença de aldeídos em uma solução de cetona, e ao reagir, tem o seu 
íon de prata reduzido, assim, produzindo um precipitado de prata metálica nas 
paredes do frasco, formando um espelho de prata. 
Colocamos 1 mL da solução de nitrato de prata em um tubo de ensaio, adicionamos 
amônia diluída gota a gota com agitação até se dissolver o precipitado formado. 
Adicionamos 0,5 mL da solução de glicose (amostra) e agitamos, aquecemos em 
água à temperatura de 70 ºC durante 5 minutos. Positivo: formação de um espelho 
de prata para açúcares redutores. 
 
 
Teste de Fehling – a solução de fehling dará um resultado positivo para os 
monossacarídeos de aldose (devido ao grupo aldeído oxidável), mas também para 
os monossacarídeos de cetose, pois são convertidos em aldoses pela base no 
reagente e, em seguida, dão um resultado positivo. Identificamos tubos como 1 e 
2, no 1, adicionamos 1mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de Fehling 
B e 0,5 mL de glicose. No tubo 2, adicionamos 1 mL da solução de Fehling A e 1 
mL da solução de Fehling B e 0,5 mL de sacarose. Aquecemos à fervura durante, 
aproximadamente, 5 minutos. Positivo: formação de um precipitado avermelhado 
para açúcares redutores. Glicose. 
 
 
 
 
 27 
O que significa poder redutor do açúcar? Como esse conceito foi aplicado à 
aula? 
Um açúcar é classificado como um açúcar redutor apenas se tiver uma forma de 
cadeia aberta com um grupo aldeído ou um grupo hemiacetal livre. 
Monossacarídeos que contêm um grupo aldeído são conhecidos como aldoses, e 
aqueles com um grupo cetona são conhecidos como cetoses. Foi aplicado nos 
testes para detectar os monossacarídeos. 
-Qual é a relação das ligações glicosídicas e o poder redutor do açúcar? 
 
A ligação glicosídica ligação é uma ligação covalente resultante da reação de 
condensação entre uma molécula de um carboidrato com um álcool, que pode ser 
outro carboidrato. Então quando um monossacarídeo está ligado pela ligação 
glicosídica, ele está na forma de anel e não pode ser redutor. Porém, na ponta da 
cadeia, quando existe um carbono anomérico não envolvido na ligação, ele é 
chamado de extremidade redutora. 
-Por que foi possível obter prata metálica na reação de formação do espelho 
de prata? 
Porque o aldeído é oxidado ao ácido carboxílico correspondente, enquanto os íons 
prata são reduzidos à Ag0 (prata metálica). 
 -Analisar os açúcares a seguir e dizer quais seriam Barfoed positivo e 
Fehling positivo. 
 
 
 
 
 
 28 
Fehling- lactose, sacarose 
Barfoed- frutose,pentoses. 
 
 Aula 04 – Roteiro 02 Lipídeos 
 
Os lipídeos são moléculas orgânicas formadas a partir de ácidos 
graxos e álcool, que desempenham importantes funções no organismo dos seres 
vivos, como: reserva energética, isolante térmico, além de colaborar na 
composição da membrana plasmática das células (os fosfolipídios). Eles são 
insolúveis em água devido sua estrutura. (SILVA, 1998). 
Os ácidos graxos são compostos orgânicos que possuem apenas um grupo 
carboxila em uma de suas extremidades (são monocarboxílicos), de cadeias 
abertas, longas, com 4 a 22 átomos de carbono. Estes compostos podem variar 
entre saturados (onde os carbonos apresentam ligações simples) ou não- 
saturada (com uma ou mais ligações duplas). No caso de apenas uma dupla 
ligação na cadeia, o ácido graxo é denominado monoinsaturado, no caso de 
duas ou mais ligações, chama-se poliinsaturado. (MOREIRA, 2002) 
O ponto de fusão dos ácidos graxos aumenta com o aumento da cadeia, mas 
diminui com o aumento do número de insaturações. Isso ocorre porque a 
configuração "cis" das duplas ligações provoca uma dobra de 30o na cadeia, o que 
dificulta a agregação das moléculas. Os ácidos graxos podem sofrer reações de 
hidrogenação, halogenação, saponificação esterificação e oxidação. (MOREIRA, 
2002) 
Hidrogenação: é a reação do ácido graxo insaturado + H2, formando ácido graxo 
saturado. 
Halogenação: é a reação do ácido graxo insaturado com um halogênio, formando 
ácido graxo saturado halogenado. 
Saponificação: é a reação de um ácido graxo + base, formando sal (sabão). 
 
 
 
 
 
 
 
 29 
 
 
Os triglicerídeos, são mais simples compostos por três ácidos graxos, unidos com 
ligações éster ao glicerol. Eles são formas de armazenar energia, chamados de 
gordura de reserva e são eficientes para o isolamento térmico. (LEHNINGER,2014) 
 
 
 
Para formação de sabão insolúvel, e pesquisa de insaturações em óleos e gorduras 
observamos na aula prática os seguintes procedimentos: 
 
Colocar um pedaço de manteiga em um erlenmeyer de 125 mL e adicionar 20 mL 
de KOH 10% em álcool (pode ser NaOH 10%). Aquecer em banho-maria durante, 
aproximadamente, 5 minutos. Verificar se a saponificação foi completa, 
observando a solubilidade de uma alíquota da mistura da mistura em água. – A 
saponificação foi completa pois o éster reage em meio aquoso com uma base forte, 
ou seja, é uma hidrólise alcalina. 
 
 
 
 
 30 
-Separar três tubos de ensaio e identificá-los com 1, 2 e 3. No tubo 1, adicionar 2 
mL de solução de sabãopreparada na parte I e 5 gotas de solução de cloreto de 
sódio 35% (NaCl 35%). No tubo 2, adicionar 2 mL de solução de sabão preparada 
na parte I e 5 gotas de solução de cloreto de cálcio 10% (CaCl2 10%). No tubo 3, 
adicionar 2 mL de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas de ácido 
clorídrico 0,1N (HCl 0,1N). Se necessário, leve a mistura (sabão) obtida na parte I 
novamente ao banho-maria para dissolução. Misturar as reações por agitação. 
- Separar dois tubos de ensaio e identificá-los com 1 e 2: No tubo 1, adicionar 5 mL 
de óleo de soja e 10 gotas de lugol. No tubo 2, adicionar 5 mL de margarina 
derretida e 10 gotas de lugol. Ferver os tubos em banho-maria até o 
desaparecimento da coloração provocada pelo lugol. Após resfriamento à 
temperatura ambiente, adicionar 3 gotas de solução de amido em cada tubo. 
Se conclui que o índice de iodo indica o grau de insaturação (há ligações 
duplas ou triplas) do óleo ou gordura, considerando que o iodo reage com as 
ligações duplas ou triplas, saturando as ligações (ligações simples), verifica-se que 
quanto maior o grau de insaturação, maior será proporcionalmente o índice de iodo 
e reciprocamente, quanto maior a quantidade de iodo adicionada, maior o número 
de ligações duplas quebradas. 
 
 
Referências 
 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª 
Edição, 2014. 
ANDRADE, J. C. de. Química analítica básica: os conceitos acido-base e a 
escala de pH. Revista Chemkeys, Campinas, SP, n. 1, p. 1–6, 2018. DOI: 
10.20396/chemkeys.v0i1.9642. Disponível em: 
https://econtents.bc.unicamp.br/inpec/index.php/chemkeys/article/view/9642. 
Acesso em: 15 abr. 2022. 
 
 
 
 
 
 31 
FLORUCCI, A.R.; SOARES, M.F.B; CAVALHEIRO, E.T.G. O Conceito de 
Solução Tampão. Química nova escola. 18-21, 2001. 
 
 
LODI, W.R; RODRIGUES, V. Bioquímica - Do Conceito Básico à Clínica; 1ª 
Edição. São Paulo. Editora Sarvier, 2012. 
 
CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O. Bioquímica. 5 Edição. São Paulo: Thomson 
Learning. 2007. 
 
BACCAN, N.; ANDRADE, J. C.; GODINHO, O. E. S.; BARONE, J. S.; Química 
Analítica Quantitativa Elementar, 2a ed., Ed. Unicamp: Campinas, 1979. 
FERRIER, D. R.. Bioquímica ilustrada. 7 Edição. Porto Alegre: Artmed, 2019. 
CISTERNAS, J.R.; VARGA, J.; MONTE, O. Fundamentos de bioquímica 
experimental. 2 Edição. São Paulo: Atheneu, 2001. 
 
ARAÚJO, J.M.A. Química de Alimentos: teoria e prática. 3 Edição. Viçosa: UFV, 
2004. 
 
AWK, P.B; OSER, B.L.; SUMMERSON; W.H. Practical physiological chemistry. 
13 Edição. Nova Iorque: Book Company, 1954. 
 
BOBBIO, F. O; BOBBIO, P.A. Química do processamento de alimentos. 3 Edição. 
São Paulo: Varela, 2001. 478p. 
 
PRICE, N.C; STEVENS, L. Fundamentals of Enzymology. Oxford Science 
Publications. 2 Edição. Nova Iorque, 2000. 
 
 32 
ÁVILA, V. C. Desenvolvimento de um Biossensor para Detecção de Glicose. 
Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2014. Disponível em: 
http://hdl.handle.net/10183/103799. 
 
SILVA, A.M. Métodos para avaliação do grau de oxidação lipídica e da capacidade 
antioxidante. 1998. Disponível em: 
https://www.scielo.br/j/qn/a/KbCWvQcH3SKPN7HGYKPjxxv/?format=pdf&lang=pt 
 
MOREIRA, N.XAVIER; CURI.R.; MANCINI, J.F; Ácidos graxos: uma revisão. 
LILACS, 2002. Disponível em: 
https://pesquisa.bvsalud.org/portal/resource/pt/lil-356356 
http://hdl.handle.net/10183/103799
https://www.scielo.br/j/qn/a/KbCWvQcH3SKPN7HGYKPjxxv/?format=pdf&lang=pt
https://pesquisa.bvsalud.org/portal/?lang=pt&q=au%3A%22Moreira%2C%20Nara%20Xavier%22