AULA 2 AMINOACIDOS E PROTEINAS

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
MEDICINA VETERINÁRIA
Bioquímica: Estrutura das Biomoléculas e Metabolismo
Profa Ma. Marilene Magalhães de Brito
INTRODUÇÃO
INTRODUÇÃO
▪ As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior
diversidade de funções nos sistemas vivos.
▪ Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de
moléculas.
▪ Ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células
INTRODUÇÃO
ESTRUTURA COMUM DE AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Embora mais de 300 diferentes 
aminoácidos tenham sido 
descritos a partir de fontes 
naturais, apenas 20 deles são 
normalmente encontrados 
como constituintes de 
proteínas em mamíferos. 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
▪ Nas proteínas, quase todos esses grupos carboxila e amino estão
combinados, formando as ligações peptídicas, e, em geral, não estão
disponíveis para reações químicas.
ESTRUTURA COMUM DE AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
SÍMBOLOS DOS AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
❑ O estudo da polaridade do grupamento R
permite agrupar os aminoácidos em classes
distintas: Aminoácidos apolares (Grupo R
Hidrofóbico) e Aminoácidos polares (Grupo R
Hidrofílico)
❑ Apolares – Não interagem com a água – Localizam-
se normalmente no interior da molécula proteica
❑ Polares – Possuem cargas elétricas em suas cadeia
laterais e por isso interagem com a água –
Localizam-se na superfície da molécula proteica
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Polares (São divididos em 3 
categorias 
(em pH neutro = 7)
Aminoácidos básicos (carga 
positiva); 
Aminoácidos ácidos (carga 
negativa); 
Aminoácidos polares sem carga 
(não apresenta carga).
Cadeia Lateral
Características de 
cada aminoácido
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS SÃO FORMADAS POR L-AMINOÁCIDOS
Os carbonos α de todos os aminoácido (exceção da glicina) é 
assimétrico, já que está ligado a quatro diferentes grupos.
Assim esses Aminoácidos apresentam dois isômeros 
opticamente ativos, os isômeros D e L. 
Todas as proteínas são constituídas por L-aminoácidos
Os D-aminoácidos aparecem apenas em certos antibióticos e 
nas paredes celulares de algumas bactérias
PROTEÍNAS SÃO FORMADAS POR L-AMINOÁCIDOS
EXCEÇÃO
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
▪ Aminoácidos formam polímeros lineares pela ligação do grupo carboxílico de 
um aminoácido com o grupo amino de outro.
▪ A cadeia polipeptídica pode conter número variável de aminoácidos :
2 aminoácidos – dipeptídeos
3 aminoácidos – tripeptídeos
Até 30 aminoácidos – oligopeptídeos
> 30 aminoácidos – polipeptídeos 
PROTEÍNAS
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Qualquer que seja o número de aminoácidos, os peptídeos apresentam grupamento amino livre em uma 
das extremidades e um grupo carboxila na outra, além dos grupos R livres
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
DESITRATAÇÃO
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
▪ QUEBRA DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA → OBTENÇÃO
FUNÇOES DOS PEPTÍDEOS
▪ Extremamente diversificados em termos 
funcionais. 
▫ Como hormônios ou fatores liberadores destes
▫ Neuropeptídeos
▫ Neurotransmissores
▫ Toxinas
▫ Antibióticos naturais
▫ Adoçantes 
▫ Substratos de proteases.
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
PROTEÍNAS
INTRODUÇÃO
Proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior 
diversidade de funções nos seres vivos;
▪ Enzimas e hormônios polipeptídeos controlam e regulam o metabolismo 
corporal 
▪ Proteínas musculares permitem a realização de movimento
▪ Na corrente sanguínea, hemoglobina e albumina transportam moléculas 
essenciais a vida 
▪ As imunoglobulinas combatem bactérias e vírus
INTRODUÇÃO
Proteínas Polímero de 
aminoácidos 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
Quanto à composição:
➢ Simples: apenas aminoácidos. Ex: albumina, globulinas
➢Compostas ou conjugadas: ligadas a um grupo orgânico não
protéico (prostético). Ex: lipoproteínas, glicoproteínas
CLASSIFICAÇÃO 
Quanto à 
função:
Enzimas
De 
transporte
Nutritivas Contráteis Estruturais Defesa Reguladoras
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas transportadoras
•São aquelas que atuam no transporte de moléculas para dentro e para fora das 
células. 
•São proteínas da membrana plasmática.
•A hemoglobina, por exemplo, é uma proteína transportadora. Presente nas 
hemácias, transporta o oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo.
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas reguladoras
•Existem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de 
regular atividades metabólicas no organismo.
•Podemos citar como exemplo de proteína reguladora a insulina. Sintetizada no 
pâncreas, ela responsável pela entrada da glicose nas células.
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas de defesa (anticorpos)
•Atuam no sistema imunológico do nosso organismo, ou seja, possuem a função 
de protegê-lo de organismos estranhos (vírus, bactérias e etc.) que penetram em 
nosso organismo.
•A trombina e o fibrinogênio também são proteínas de defesa, pois atuam na 
coagulação do sangue em caso de ferimentos e cortes, evitando a perda 
sanguínea.
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas catalizadoras
•Estas proteínas possuem a função de acelerar e facilitar reações químicas 
que ocorrem no interior das células. As enzimas, por exemplo, são proteínas 
catalizadoras.
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas estruturais
•São aquelas que possuem a função de promover a sustentação estrutural aos 
tecidos do organismo. Podemos citar como exemplos: elastina (atua na estrutura 
da pele) e queratina (atua na estrutura dos pelos, unhas e cabelos).
CLASSIFICAÇÃO 
•Proteínas contráteis
•Estas proteínas possuem a função de possibilitar a contração das fibras dos 
músculos. A miosina e a actina são exemplos de proteínas contráteis.
CLASSIFICAÇÃO 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura 
Primária
Estrutura 
Secundária
Estrutura 
Terciária
Estrutura 
Quaternária
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura da Proteína Função
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das
proteínas (estrutura secundária, terciária e quaternária) sem romper as ligações
peptídicas (estrutura primária)
As proteínas podem recuperam a conformação nativa e
restauram atividade biológica quando o agente
desnaturante é removido em processo denominado
renaturação.
DESNATURAÇÃO PROTEICA
DESNATURAÇÃO PROTEICA
temperatura
pH do meio
ação de 
solventes 
orgânicos
agentes 
oxidantes e 
redutores 
agitação 
intensa.
❑A desnaturação ocorre nas seguintes condições:
DESNATURAÇÃO PROTEICA
PROTEÍNAS
Fibrosas 
Globulares
Apresentam formato de fibra alongada. 
Menos compactas.
As proteínas globulares são aquelas que
possuem formas esféricas e são dobradas
várias vezes
PROTEÍNAS FIBROSAS
▪ Compõem os materiais estruturais de órgãos e 
tecidos, dando a eles elasticidade e/ou resistência. 
▪ São pouco solúveis em água pela presença de teores 
elevados de aminoácidos hidrófobos tanto no 
interior como no exterior 
▪ As principais proteínas fibrosas são: o colágeno, as 
α-queratinas e a fibroína da seda. 
PROTEÍNAS FIBROSAS
▪ Colágeno
▪ O colágeno é a proteína mais
abundante em vertebrados
sendo componente essencial do
tecido conjuntivo
▪
PROTEÍNAS FIBROSAS
▪ Cada molécula de colágeno é
constituída de três cadeias
polipeptídicas (uma tripla hélice)
enroladas uma em torno da outra e
orientadas para a direita com cerca
de 1.000 resíduos de aminoácidos
cada uma.
Colágeno
PROTEÍNAS FIBROSAS
α-Queratinas
▪ Compostas de três cadeias polipeptídicas
enroladas em forma de corda helicoidal
resistente ao estiramento.
▪ São ricas em resíduos de cisteína que
formam pontes covalentes de dissulfeto
que estabilizam as cadeias polipeptídicas
adjacentes.
▪ As α-queratinas formam a proteína da
pele, cabelo, unhas, chifres, penas e lã.
PROTEÍNAS GLOBULARES
▪ As proteínas globularespossuem cadeias polipeptídicas
enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas
com forma esférica ou elipsóide.
▪ Exercem diferentes tipos de atividades biológicas, tais como:
enzimas, transportadores e moduladores fisiológicos e genéticos.
Os exemplos típicos são: a mioglobina, a hemoglobina e os
anticorpos.
PROTEÍNAS GLOBULARES
um grupo protético 
contendo ferro no 
centro.
A mioglobina é um pigmento vermelho, 
contendo ferro, presente nas células 
musculares dos animais.
cadeia única
solúvel em água
formada por 153 aa
A hemoglobina é uma proteína no sangue 
que contém ferro e é usada para transportar 
oxigênio ao redor do corpo humano
transferência de 
oxigênio dos 
pulmões para o 
resto do corpo.
quatro grupos heme 
em cada molécula de 
hemoglobina, cada 
um dos quais contém 
um átomo de ferro. 
ATIVIDADE: ELABORAÇÃO DE MAPA MENTAL SOBRE PROTEÍNAS
Fonte: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/proteinas.htm
▪ NO AVA:
▫ ESTRUTURA E PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
▫ Leitura do material no AVA: EAD- 1h Unidade I (Seção 3). 
▫ Assistir ao vídeo disponível no AVA: Estrutura e função da 
hemoglobina; (4:22 min)
marilene_mmb@hotmail.com
86 99935-2587
mailto:marilene_mmb@hotmail.com