Lipídios e Proteínas - Bioquímica - Super Material - SanarFlix

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SUMÁRIO
LIPÍDEOS
1. O que são? .................................................................... 3
2. Ácidos graxos .............................................................. 3
3. Triacilgliceróis .............................................................. 8
4. Cerídeos ......................................................................12
5. Glicerofosfolipídeos .................................................12
6. Esfingolipídios ...........................................................14
7. Esteróides ...................................................................20
8. Lipoproteínas .............................................................23
PROTEÍNAS 
1. Aminoácidos ..............................................................27
2. Peptídeos ....................................................................35
3. Estrutura das proteínas .........................................38
4. Desnaturação das proteínas ...............................55
Referências Bibliograficas .........................................58
3LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
LIPÍDEOS
1. O QUE SÃO?
São moléculas relativamente peque-
nas que apresentam uma forte ten-
dência a se associarem através de 
forças não covalentes (ex.: interações 
hidrofóbicas). São um grupo de com-
postos quimicamente diversos, cuja 
característica em comum que os de-
fine é a baixa ou ausente solubilida-
de em água, ou seja, apolares. Des-
se modo, são altamente solúveis em 
solventes orgânicos como o éter ou a 
acetona (substâncias lipofílicas).
Muitos lipídeos são compostos anfi-
páticos (ou anfifílicos), ou seja, apre-
sentam na molécula uma porção 
HORA DA REVISÃO!
Substâncias que se dissolvem facilmente em água são hidrofílicas, compostas de íons ou 
moléculas polares que, por possuírem carga parcial elétrica disponível para interagir, atra-
em moléculas de água. Essas moléculas de água envolvem cada íon ou molécula polar e 
carregam a substância para a solução. Já as moléculas que contêm predominantemente 
ligações não polares são usualmente insolúveis em água e são chamadas hidrofóbicas. 
Moléculas de água não são atraídas por essas moléculas, e, portanto, têm pouca ten-
dência a carregá-las para a solução. Devido à ausência de afinidade pela água, as subs-
tâncias hidrofóbicas apresentam propriedades semelhantes aos lipídeos, tendo afinidade 
por eles e, por isso, são chamadas de lipofílicas.
polar, hidrofílica, e uma porção apolar, 
hidrofóbica.
As principais funções dos lipídeos 
são:
• Armazenamento de energia
• Composição de membranas 
biológicas
• Isolamento térmico, elétrico e 
mecânico
• Moléculas mensageiras (hormô-
nios e vitaminas)
Os lipídeos são formados por núme-
ros variados de átomos de carbono 
e hidrogênio, por vezes conjugados 
com outras moléculas, mas formando 
uma unidade monomérica. A forma 
mais simples de lipídeos, encontra-
da principalmente no plasma, é a dos 
ácidos graxos.
2. ÁCIDOS GRAXOS
São ácidos carboxílicos com cadeias 
hidrocarbonadas variando de 4 a 35 
carbonos, sendo que o grupo carbo-
xila (- COOH) constitui a parte polar 
e a cadeia carbônica constitui a par-
te apolar, logo, são moléculas anfi-
páticas. Sua fórmula geral é RCOOH 
(onde o R representa a cadeia de hi-
drocarboneto). Ácidos graxos livres 
4LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
são poucos encontrados nos orga-
nismos: mais frequentemente es-
tão ligados a um álcool (ex.: glicerol, 
esfingosina.)
Quanto à saturação, podem ser:
• Saturados – ausência de ligações 
duplas entre dois carbonos na 
cauda de hidrocarbonetos; são en-
contrados principalmente em pro-
dutos de origem animal, como car-
ne bovina, de carneiro, de porco e 
de galinha, além da gema de ovo e 
nas gorduras lácteas do creme, do 
leite, da manteiga e do queijo.
◊ Estrutura: CnH2n02
• Monoinsaturados - Presença de 
apenas uma ligação dupla entre 
carbonos; a dupla ligação provoca 
um arranjo diferente dos elétrons 
dos carbonos, de forma que a or-
ganização espacial da molécula é 
alterada e apresenta uma “dobra”; 
encontrados em óleos de oliva e 
de amendoim, nozes, amêndoas e 
abacate.
◊ Estrutura: CnH2n-2O2
• Poli-insaturados – Presença de 
mais de uma ligação dupla entre 
carbonos; encontrados nos óleos 
de sementes vegetais como o óleo 
de açafrão, de girassol, de soja e 
de milho
◊ Estrutura: CnH2n-2O2
Figura 1. Exemplo de ácido graxo saturado com 18 carbonos. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. 
5. ed. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1 v.
5LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Os ácidos graxos saturados, que têm arranjos lineares, permitem que essas molé-
culas, ao se associarem, se mantenham mais próximas entre si. Já os ácidos graxos insatu-
rados apresentam um arranjo tridimensional que impede seu empacotamento, uma vez que 
suas estruturas possuem uma conformação não-linear e, com isso, acabam mantendo-se 
mais afastados uns dos outros. 
Grupo 
carboxil
Cadeia 
hidrocarbonada
Ácidos graxos 
saturados
Mistura de ácidos graxos 
saturados e insaturados
Figura 2. O empacotamento de ácidos graxos em agregados estáveis. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. 
Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
Propriedades 
As propriedades dos ácidos graxos 
são determinadas em grande parte 
pelo comprimento e pelo grau de in-
saturação da cadeia hidrocarbonada.
• Baixa solubilidade em água = 
quanto mais longa a cadeia e quan-
to menos insaturações, menor é a 
solubilidade em água.
• Ponto de fusão = Quanto mais in-
saturações e quanto mais curta a 
cadeia, menor é o ponto de fusão.
• Estado físico = Os ácidos graxos 
com menores pontos de fusão 
tendem a estar líquidos e, aqueles 
com pontos de fusão mais eleva-
dos, tendem a estar sólidos.
Nomenclatura
O nome sistemático do ácido graxo é 
derivado do nome do hidrocarboneto 
correspondente, pela inclusão do su-
fixo -óico no final do nome. 
Ex.: Ácido graxo com 18 carbonos:Á-
cido octadecanóico, pois deriva do 
hidrocarboneto octadecano. Um áci-
do graxo de 18 carbonos com uma 
dupla ligação é o ácido octadecenói-
co; com duas duplas ligações, ácido 
cotadecadienóico; e com três duplas 
ligações, ácido octadetrienóico. 
Quando o ácido graxo apresenta in-
saturação, sua abreviação é feita in-
dicando o número de carbonos e o 
número de ligações duplas, sepa-
rados por dois pontos (:), seguidos 
pelo carbono em que a insaturação 
ocorre. Desse modo, o símbolo 18:0 
6LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
denota um ácido graxo de 18 carbo-
nos saturado (sem ligações duplas), 
enquanto 18:2 significa que existem 
duas ligações duplas na cadeia. A po-
sição da dupla ligação é representa-
da pelo símbolo ∆ (delta) seguido por 
um ou mais número em sobrescrito. 
Por exemplo, cis - ∆9 significa que 
existe uma dupla ligação CIS entre 
os carbonos 9 e 10; trans - ∆2 indica 
uma dupla ligação trans entre os car-
bonos 2 e 3. 
Portanto, o ácido palmitoleico, com-
posto por 16 carbonos e uma ligação 
dupla entre os carbonos 9 e 10, apre-
senta como nome sistemático cis – 9 
– Hexadecenóico e como abreviação 
16:1∆9
SE LIGA! Nós, seres humanos, não produzimos todos os ácidos graxos de que precisamos, 
tornando necessária a obtenção dos mesmo por meio da alimentação. Nesse sentido, vários 
ácidos graxos poli-insaturados, principalmente o ácido linoleico (ômega-6) e o ácido alfa-
-linolênico (ômega-3), são considerados ácidos graxos essenciais à dieta. Essas moléculas 
são precursoras de outros ácidos graxos biologicamente ativos, importante para o bom fun-
cionamento do corpo. A deficiência de ácidos graxos considerados essenciais pode causar 
a dermatite, o desenvolvimento precários de bebês e alterações neurológicas. No entanto, o 
consumo excessivo dessas substâncias pode trazer efeitos colaterais bastante nocivos ao 
nosso corpo como infecções e diabetes.
7LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – ÁCIDOS GRAXOS
:
Determinadas por 
ÁCIDOS 
GRAXOS
Fórmula geral
Parte apolar
Parte polar
Nomenclatura
Saturação
Estrutura anfipática
Comprimentoda cadeia 
Grau de insaturação
Solubilidade em água
↑ comprimento =
↓ solubilidade
↓ nº de insaturações =
↓ solubilidade
Ponto de fusão
 ↓ comprimento =
↓ Ponto de fusão
↑ nº de insaturações =
↓ Ponto de fusão
Estado físico
↓ Ponto de fusão
Líquidos
Propriedades
 ↑ Ponto de fusão
Sólidos
Abreviação
Nº de carbonos Nº de insaturações
Nome do 
hidrocarboneto 
correspondente
- óico
Cadeia carbônica
Grupo carboxila
( - COOH)
COH
H
Ausência de 
ligações duplas
Produtos de origem 
animal, gema de ovo e 
gorduras lácteas
Apenas uma 
ligação duplas
Óleos de oliva e de 
amendoim, nozes, 
amêndoas e abacate
Poli - insaturados
Mais de uma 
ligação duplas
Óleos de sementes 
vegetais 
Saturados
Monoinsaturados
8LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
3. TRIACILGLICERÓIS
São os mais simples compostos de 
ácidos graxos, também chamado de 
triglicerídeos, gorduras ou gordu-
ras neutras. São compostos por 3 
ácidos graxos, cada um em ligação 
éster com uma molécula de glicerol.
OBS.: Uma ligação éster é aquela que 
liga o oxigênio de um ácido carboxíli-
co a um outro radical (R)
1 – estearoil, 2 – linoleoil, 3 – palmitoil glicerol, 
um triacilglicerol misto
Figura 3. O glicerol e um triacilglicerol misto. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de 
Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
9LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! A reação de esterificação permite a formação de uma ligação éster entre um ácido 
graxo e um glicerol, com a liberação de uma molécula de água. Para isso, a hidroxila de uma 
molécula se une a um hidrogênio que se dissocia da hidroxila da outra molécula; os dois com-
postos ficam unidos por uma ligação éster e forma-se uma molécula de água. Nesse sentido, 
para a formação do triacilglicerol, temos três reações de esterificação com a liberação de três 
moléculas de água.
Figura 4. Esquema da formação de água na reação de esterificação. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio 
de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009.
Classificação
• Simples: Ácidos graxos do mesmo 
tipo
• Misto: Dois ou três tipos diferentes 
de ácidos graxos
São moléculas apolares de reserva 
energética pela capacidade de in-
teração hidrofóbica e estocagem. 
Na maioria das células eucarióticas, 
os triacilgliceróis formam gotículas 
microscópicas de óleo no citosol, ser-
vindo como depósito de combustível 
metabólico. Em vertebrados, os adi-
pócitos armazenam grandes quanti-
dades de triacilgliceróis em gotículas 
de gordura que quase preenchem a 
célula. Em resposta aos sinais hormo-
nais, essas gotículas são degradadas 
por lipases, liberando glicerol e ácidos 
graxos no plasma para o metabolis-
mo em outros tecidos, principalmen-
te no músculo e no fígado. Também 
são armazenados como óleos nas 
10LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
sementes de vários tipos de plantas, 
fornecendo energia e precursores 
biossintéticos durante a germinação. 
As gorduras também auxiliam no 
transporte e absorção das vitaminas 
lipossolúveis.
SE LIGA! Durante sua oxidação (que-
bra), as gorduras liberam muito mais 
energia que os carboidratos ou as pro-
teínas. Por isso elas foram selecionadas 
pela natureza para serem nossas reser-
vas energéticas.
As gorduras animais e os óleos ve-
getais são misturas de triacilgliceróis, 
que diferem na sua composição em 
ácidos graxos e, consequentemente, 
no seu ponto de fusão. Os triacilgli-
ceróis das gorduras animais são ricos 
em ácidos graxos saturados, atribuin-
do uma consistência sólida a tempe-
ratura ambiente. Enquanto isso, os de 
origem vegetal, ricos em ácidos gra-
xos insaturados, são líquidos.
SAIBA MAIS!
A fabricação de margarina ocorre por um processo de hidrogenação de óleos vegetais, redu-
zindo parte de suas duplas ligações e os torna sólidos à temperatura ambiente.
SAIBA MAIS!
Se a hidrólise dos triacilgliceróis for realizada em meio alcalino, formam-se sais de ácidos 
graxos, os sabões, elucidando o processo de saponificação. Desse modo, os sabões são fa-
bricados a partir de gordura animal fervida em presença de hidróxido de sódio ou hidróxido 
de potássio.
11LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – TRIACILGLICERÓIS
trocar
trocar
Glicerol
Transporte e absorção 
de vitaminas
Ligação éster
3 ácidos graxos
TRIACILGLICERÓIS
Funções
Estrutura
Reserva energética Isolante térmico
Plantas Animais
Óleos de sementes Adipócitos
Misto
Simples
Tipos diferentes de 
ácidos graxos
Ácidos graxos 
do mesmo tipo
Classificação
12LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
4. CERÍDEOS
As ceras biológicas são ésteres de 
ácidos graxos saturados e insatura-
dos de cadeia longa com álcoois de 
cadeia longa. Seus pontos de fusão 
são, geralmente, mais altos do que os 
dos triacilgliceróis.
No plâncton, as ceras são a principal 
forma de armazenamento de com-
bustível metabólico para microrganis-
mos de vida livre. 
Também servem para várias funções 
relacionadas às suas propriedades 
impermeabilizantes e consistência 
firme. Certas glândulas da pele de 
vertebrados secretam ceras para pro-
teger os pelos e a pele e mantê-los 
flexíveis, lubrificados e impermeáveis.
5. GLICEROFOSFOLIPÍDEOS
Também chamados de fosfogli-
cerídeos, são lipídios polares de 
membrana nos quais 2 ácidos graxos 
estão unidos por ligação éster ao 1º e 
ao 2º carbono do glicerol e um grupo 
fortemente polar está unido por liga-
ção fosfodiéster ao 3º carbono. 
São derivados do precursor, o ácido 
fosfatídico, de acordo com o álco-
ol polar na cabeça. Em todos esses 
compostos, o grupo cabeça está uni-
do ao glicerol por uma ligação fosfo-
diéster, na qual o grupo fosfato tem 
carga negativa em pH neutro. O álco-
ol polar pode estar carregado nega-
tivamente, positivamente ou neutro. 
A fosfatidilcolina e a fosfatidiletanola-
mina têm colina e etanolamina como 
grupos cabeças polares, por exem-
plo. O ácido fosfatídico, além de ser 
encontrado como um componente 
menor de membranas celulares, atua 
como intermediário da síntese de 
triacilgliceróis.
Ácido graxo saturado
(p. ex., ácido palmítico)
Ácido graxo insaturado
(p. ex., ácido oleico)
Ácidos graxos
Glicerol
Grupo cabeça 
substituinte
FIgura 5. Glicerofosfolipídeos. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
13LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Quando dispersos em solução aquo-
sa, os fosfolipídios formam esponta-
neamente estrutura lamelares e, sob 
circunstâncias apropriadas, se or-
ganizam em bicamadas estendidas 
que podem formar estruturas vesicu-
lares fechadas – micelas. A micela é 
um modelo para a estrutura de uma 
membrana biológica, uma bicamada 
de lipídeos com as porções polares 
expostas ao ambiente aquoso e as 
cadeias de ácido graxo mergulhadas 
no interior hidrofóbico da membrana. 
Um fosfolipídio pode apresentar dife-
rentes graus de ionização por causa 
da presença em sua estrutura do fos-
fato e dos grupos substituintes, que 
também podem se ionizar. Assim, 
dependendo do pH em que se encon-
trem, terão carga positiva ou negativa. 
SE LIGA! LIPÍDEOS ÉTER - Alguns te-
cidos animais e organismos unicelula-
res são ricos em lipídeos éter, nos quais 
uma das duas cadeias de ácidos graxos 
está unida ao glicerol em ligação éter em 
vez de éster. A cadeia em ligação éter 
pode ser saturada ou conter uma liga-
ção dupla entre os carbonos 1 e 2. O fa-
tor ativador de plaquetas é um exemplo 
de um importante lipídeo éter que atua 
como potente sinalizados molecular. É 
liberado de basófilos e estimula a agre-
gação de plaquetas e a liberação de se-
rotonina das plaquetas, além de exercer 
diversos efeitos no fígado, em músculos 
lisos, no coração, nos tecidos uterinos e 
pulmonares.
14LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL - GLICEROFOSFOLIPÍDIOS
trocar
trocar
Ácido fosfatídico
2 ácidos graxos
GLICEROFOSFOLIPÍDEOS
Estrutura
Percursor
Ligação éster Ligação fosfodiéster
Diferentes graus 
de ionização
Componentes das 
membranas biológicas
Formam bicamadas lipídicas
Micelas
Glicerol Grupo polar
Depende do pHA carga pode ser negativa,positiva ou neutra
6. ESFINGOLIPÍDIOS
De forma semelhante aos glicero-
fosfolipídeos, também têm um gru-
po cabeça polar e duas caudas apo-
lares; contudo não contêm glicerol. 
São compostos por uma molécula de 
aminoalcool – Esfingosina – de ca-
deia longa ou um de seus derivados. 
Quando um ácido graxo é unido em 
ligação amida ao – NH2 no 2º carbono, 
o composto resultante é uma cerami-
da, o precursor estrutural de todos os 
esfingolipídios. 
SAIBA MAIS!
A porção glicídica de certos esfingolipídios define o grupo sanguíneo em humanos e, portan-
to, o tipo de sangue que um indivíduo pode receber com segurança em transfusões.
15LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 6. Esfingolipídios. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
Ácido graxo
Esfingosina
Grupo cabeça 
substituinte
Podem ser divididos em: 
• Esfingomielinas: Descobertas a 
partir da bainha de mielina que 
envolve os axônios nas células 
nervosas, contêm fosfocolina ou 
fosfoetanolamina como grupo ca-
beça polar, sendo assim classifica-
dos como fosfolipídios.
Ceramida
Esfingosina
Esfingomielina
Fo
sf
oc
ol
in
a
Figura 7. Estrutura da esfingomielina. 
Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3
• Glicoesfingolipídios: Ocorrem am-
plamente na face externa das 
membranas plasmáticas; possuem 
grupos cabeças com um ou mais 
açúcares conectados diretamente 
ao -OH no carbono 1 da porção 
ceramida; não contêm fosfato. Os 
cerebrosídeos apresentam um úni-
co açúcar ligado à ceramida e os 
globosídeos contêm dois ou mais 
açúcares. Ambos são chamados 
de glicolipídios neutros, pois não 
têm carga em pH 7.
16LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Os cerebrosídeos que apresentam galactose são característicos de membranas 
plasmáticas de células do tecido nervoso, enquanto aqueles com glicose são característicos 
de membranas plasmáticas de células de outros tecidos.
Esfingosina
Glicocerebrosídeo
Ceramida
Esfingosina
Globosídeo
Figura 8. Estruturas do glicocerebrosídeo e de um globosídeo. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de 
Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3
• Gangliosídeos: Mais complexos, 
têm oligossacarídeos como grupo 
cabeça polar um ou mais resídu-
os do ácido N – acetilneuramíni-
co, um ácido siálico, caracterizado 
pela carga negativa em pH 7, nas 
terminações. Assim como os ce-
rebrosídeos, são encontrados pre-
dominantemente no cérebro, ocor-
rendo em quantidades menores 
nos outros tecidos.
17LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SAIBA MAIS!
O tipo e a quantidade de esfingolipídios mudam drasticamente durante o desenvolvimento 
embrionário, e a formação de tumores induz a síntese de novos gangliosídeos. Diversas do-
enças hereditárias humanas, como a doença de Niemann-Pick e a de Tay-Sacks, são cau-
sadas por anomalias no metabolismo de esfingolipídios. O principal sintoma da doença de 
Niemann-Pick é o retardo mental em crianças. Os sintomas da doença de Tay-Sacks são 
retardo mental progressivo, paralisia e cegueira. Ambas levam a uma morte prematura entre 
três e quatro anos de idade.
Ceramida
Glicose
Galactose
N - acetilgalactosamina
Ácido N – acetilneuramínico
(ácido siálico)
Dissacarídeo (duas moléculas de 
açúcar – glicose e galactose)
Figura 9. Estrutura de um gangliosídeo. 
Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3
18LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – ESFINGOLIPÍDIOS
ESFINGOLIPÍDEO
Estrutura
Ácido graxo
Cerebrosídeos
Abundantes na face 
externa das membranas 
plasmáticas
Açúcares conectados 
à ceramida Globosídeos
Glicoesfingolipídios
Ligação amida Esfingosina Grupo polar
Ceramida
Grupo polar
Predominantes 
no cérebro
Gangliosídeos
Resíduos de N - 
acetilneuramínico
Carga negativa 
em pH 7
Grupo polar
Fosfolipídios
Fosfoetanolamina
Esfingomielinas
Fosfocolina
Um único açúcar Mais de um açúcarGlicolipídeos neutros
19LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 10. Alguns tipos comuns de lipídeos de armazenamento e de membrana. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
20LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
7. ESTERÓIDES
São lipídeos estruturais que apresen-
tam um núcleo esteroide caracterís-
tico em sua estrutura. Esse núcleo é 
tetracíclico, contendo quatro anéis 
fusionados, três com seis carbonos e 
um com cinco. É quase planar e rela-
tivamente rígido (os anéis não permi-
tem a rotação em torno das ligações 
C – C). 
São sintetizados a partir de subuni-
dades de isopreno simples com cinco 
carbonos.
Atuam como constituintes de mem-
brana e são precursores de hormô-
nios, além de outros produtos biológi-
cos específicos
Colesterol
Principal esteroide nos tecidos ani-
mais (exclusivamente) que serve 
como precursor à síntese de todos 
os outros esteroides, que incluem 
hormônios, sais biliares e vitamina 
D. É um lipídeo anfipático caracteri-
zado por uma molécula hidrofóbica 
(núcleo esteroide + cadeia lateral hi-
drocarbonada) rígida, plana, com um 
grupo polar hidroxila no carbono 3. O 
colesterol é encontrado em todas as 
membranas biológicas e age como 
um modulador da fluidez da mem-
brana. Em temperaturas mais baixas 
ele interfere com as associações en-
tre as cadeias de ácidos graxos e au-
menta a fluidez, e em temperaturas 
mais altas tende a limitar a desordem 
e diminuir a fluidez. Assim, as mis-
turas colesterol-fosfolipídio têm as 
propriedades intermediárias entre os 
estados de gel e de líquido cristalino 
dos fosfolipídios puros; eles formam 
estruturas de membrana estáveis po-
rém flexíveis.
Região apolar
Grupo 
polar
Figura 11. Estrutura do colesterol. Fonte: Chorilli, Marlus & Rimerio, Thereana & Oliveira, Anselmo & Scarpa, Maria. 
(2007). Study of liposomes stability containing soy phosphatidyleholine and hydrogenated soy phosphatydylcholine 
adding or not cholesterol by turbidity method. LATIN AMERICAN JOURNAL OF PHARMACY. 26. 31-37. 
21LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – ESTEROIDES
Estrutura
+
ESTEROIDES
Quase planar
Isopreno simples (5C)
Constituintes de 
membranas
Precursores de 
hormônios
Funções
ColesterolPrecursor
Relativamente rígida Núcleo esteroide tetracíclico
3 anéis com 
6 carbonos
1 anel com 
5 carbonos
Presente nas 
membranas biológicas
Exclusivo dos 
tecidos animais
Precursor à síntese 
de outros esteroides
Molécula hidrofóbica
Modulador da fluidez
Núcleo esteroide
Cadeia hidrocarbonada
22LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – RESUMO GERAL LIPÍDEOS
+
+
+
+
+
Colesterol
LIPÍDEOS
Características
Esteroides
Glicerofosfolipídeos
Esfingolipídeos
Triacigliceróis
Cerídeos
Núcleo esteroide 
tetracíclico
Funções
Associam – se por 
forças não covalentes
Forma mais simples
Baixa solubilidade 
em água
Ácidos graxos
Parte polar
Parte apolar
Saturação
Grupo carboxila
Cadeia carbônica
Poli - insaturados
Saturados
Monoinsaturados
Armazenamento 
de energia
Composição de 
membranas plasmáticas
Isolamento térmico, 
elétrico e mecânico
Moléculas mensageiras
Esfingomielinas
Glicoesfingolipídeos
Gangliosídeos
CeramidaGrupo polar
Formam bicamadas 
lipídicas
Derivados do ácido 
fosfatídico
Glicerol
Grupo polar
Ácido graxo
Combustível metabólico 
de microrganismos
Propriedades 
impermeabilizantes
Éster de ácido graxo Álcool
Reserva energética
3 Ácidos graxos
Glicerol
23LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
8. LIPOPROTEÍNAS
Por serem insolúveis em água, para 
serem transportados pelos sistema 
circulatórios, os lipídeos podem for-
mar agregados moleculares hidros-
solúveis. Nessas estruturas, lipídeos 
apolares e polares e proteínas for-
mam uma partícula hidrofílica, a lipo-
proteína plasmática.
São partículas esféricas com um nú-
cleo central de lipídeos apolares (como 
ésteres de colesterol e triacilgliceróis), 
circundado por uma monocamada 
de lipídeos anfipáticos (fosfolipídios 
e colesterol), que estão associadas a 
moléculas de proteínas– apolipopro-
teínas. As apolipoproteínas têm um 
papel tanto estrutural quanto meta-
bólico. Introduzidas na superfície da 
partícula, elas determinam seu des-
tino metabólico através da interação 
com receptores celulares, além de 
servirem como reguladoras da ativi-
dade de enzimas envolvidas no trans-
porte e na distribuição de lipídeos. 
Proteína
(apoproteína)
Lipídeos apolares Lipídeos polares Lipoproteína
Apolipoproteínas
localizam-se na 
superfície, dando 
estabilidade à partícula 
e permitindo sua 
interação com o meio 
aquoso. Além disso, as 
apolipoproteínas
permitem a interação 
entre a lipoproteína e 
os tecidos específicos
Fosfolipídeos e 
colesterol 
são encontrados na 
superfície da partícula 
em virtude do seu 
caráter anfipático
Triacilgliceróis e 
ésteres de colesterol 
formam um centro 
hidrofóbico
+ + =
Figura 12. Estrutura básica de uma lipoproteína. 
Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 1. ed, v. 3
As lipoproteínas podem ser classifi-
cadas com base na sua densidade e 
tamanho, ou no conjunto de apolipo-
proteínas que as constituem. As prin-
cipais classes de lipoproteínas são:
Quilomícrons
Bem pouco densos, são produzidos 
nas mucosa intestinal com os lipíde-
os da dieta e são ricos em triacilgli-
ceróis, que serão transferidos ao teci-
do adiposo. 
24LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
VLDL (Very Low Density 
Lipoproteins)
De origem hepática, transportam tria-
cilgliceróis e colesterol para outros te-
cidos do corpo, principalmente mús-
culo e tecido adiposo. A partir da ação 
de uma lipoproteína lipase, os ácidos 
grados da VLDL são retirados e sua 
densidade aumenta, convertendo-
-a em uma lipoproteína de densida-
de intermediária (IDL – Intermediate 
Density Lipoproteins)
IDL (Intermediate Density 
Lipoproteins)
Assim que formadas, são direciona-
das da corrente sanguínea para o fí-
gado, onde a ligação das apolipopro-
teínas ao receptor na superfície do 
hepatócito faz com que esse comple-
xo seja endocitado pela célula. Essa 
internalização do IDL permite que as 
células do fígado utilizem o coleste-
rol associado a essas lipoproteínas 
na forma de ésteres de colesterol. Se 
mais triacilgliceróis são removidos 
das IDLs, estas são convertidas em 
LDLs.
LDL (Low Density Lipoproteins)
Atua na distribuição do colesterol, na 
forma de ésteres de colesterol, pelas 
células do corpo.
HDL (High Density Lipoproteins
Apresentam a função oposta à dos 
LDLs, atuando na remoção do coles-
terol dos tecidos para encaminhá-los 
ao fígado. São as menores e mais 
hidrossolúveis lipoproteínas, inicial-
mente pobres em colesterol e ésteres 
de colesterol. Enquanto circula pelo 
sangue, captura moléculas de coles-
terol que estejam livre na circulação, 
o que ela pode fazer esterificando es-
ses colesteróis. Ao fazer isso, a HDL 
diminui a concentração de colesterol 
no sangue e, por isso, é chamada de 
“colesterol bom”.
As funções de transporte dos tria-
cilgliceróis e do colesterol realizadas 
pelas lipoproteínas envolvem três 
vias metabólicas: 
Via do transporte de combustível
Os triacilgliceróis da dieta que chegam 
ao duodeno são degradados pelas 
enzimas pancreáticas e absorvidos 
pelos enterócitos – células do intesti-
no. No interior dessas células, os tria-
cilgliceróis são reconstituídos e, junto 
com os fosfolipídios e o colesterol ab-
sorvidos, formam os quilomícrons.
Por meio da circulação sanguínea, os 
quilomícrons alcançam os tecidos pe-
riféricos e os triacilgliceróis são degra-
dados pela lipoproteína lipase (LPL), 
possibilitando que os ácidos graxos 
resultantes da quebra entrem nas cé-
lulas. O que sobrou dos quilomícrons, 
25LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
os quilomícrons remanescentes, ad-
quirem ésteres de colesterol das HDL 
e retornam ao fígado.
Enquanto isso, os triacilgliceróis sin-
tetizados no fígado, tanto em jejum, 
quanto no período pós-prandial, são 
transportados pelo sangue por meio 
das VLDL. Essas lipoproteínas adqui-
rem ésteres de colesterol e apolipopro-
teínas das HDL e alcançam os tecidos 
periféricos, onde distribuem os ácidos 
graxos originados da quebra dos tria-
cilgliceróis, via LPL. Tal processo gera 
as VLDL remanescentes, ou IDL.
As IDL ou são captadas pelo fígado ou 
são posteriormente hidrolisadas pela 
HTGL (Triglicerídeo lipase hepática) 
que remove seus triacilgliceróis, con-
vertendo-as em LDL. As VLDL rema-
nescentes podem ser enriquecidas 
de ésteres de colesterol oriundos das 
HDL em troca de triacilgliceróis, bem 
como também podem ser hidrolisa-
das pela HTGL, originando LDL.
Via do fluxo excedente
As LDL, pobres em triacilgliceróis 
e relativamente ricas em colesterol, 
constituem os produtos do fluxo ex-
cedente da via do transporte de com-
bustível e representam o principal 
transportador e reservatório de co-
lesterol no plasma. 
A maioria das células do nosso cor-
po sintetiza colesterol de acordo com 
suas necessidades. Contudo, quando 
a concentração intracelular diminui, 
as células podem adquiri-lo do meio 
externo pela LDL. 
Via de transporte de combustível
Via de fluxo excedente
LDL
Artéria
Células periféricas
Células periféricas
Ácidos graxos
Triacilgliceróis 
e colesterol 
da dieta
Triacilgliceróis 
endógenos
Componente 
de troca com 
HDL
Fígado
Intestino
VLDL (jejum)
Quilomícrons (pós – prandial)
Figura 13. Metabolismo das lipoproteínas: a via do transporte de combustível e a via do fluxo excedente. Fonte: 
BAYNES, John W.; DOMINICAZK, Marek H. Bioquímica Médica. 4. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015
26LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Via do transporte reverso do 
colesterol
As HDL são sintetizadas no fígado e 
no intestino e sua função é transportar 
colesterol da periferia para o fígado. É 
importante notar que as HDL são ca-
pazes de trocar seus componentes 
(apolipoproteínas, fosfolipídios, triacil-
gliceróis e ésteres de colesterol) com 
as partículas ricas em triacilgliceróis, 
isto é, VLDL e IDL. Desse modo, são 
parcialmente construídas a partir do 
excesso de fosfolipídios liberado pelas 
VLDL durante sua hidrólise pela LPL. 
O colesterol livre obtido pelas HDL, 
pela ação de proteínas de membra-
na (ABCA1 e ABCG1), é esterificado 
pela LCAT (Lectitina colesterol acetil-
transferase) e introduzido no interior 
da partícula, tornando-a HDL – 3. Em 
seguida, através da ação da CETP 
(proteína de transferência de éste-
res de colesterol), alguns ésteres de 
colesterol são trocados por triacilgli-
ceróis da lipoproteínas ricas nele, for-
mando as HDL – 2. Esse processo de 
troca é a principal via do transporte 
reverso do colesterol.
O colesterol restante nas HDL – 2 é 
transportado para o fígado e as par-
tes que sobraram das lipoproteínas 
tornam-se as HDL nascentes, rei-
niciando o ciclo. Ela pode ainda ser 
digerida pela HTGL, originando uma 
subclasse de HDL – 3 pequenas. 
Fígado
Receptor 
de LDL
LCAT esterifica o 
colesterol e as 
partículas HDL se 
tornam esféricas
Colesterol
livre
Células 
periféricas
Colesterol livre
Transportador
ABCA1
Células
periféricas
HDL nascente
ApoAI
novamente 
sintetizada
Fígado
ApoAI
novamente 
sintetizada Receptor 
scavenger
B1
Receptor 
HDL putativo
HDL - 2 HTGL
HDL - 3
Triglicerídeos
VLDL
IDL
LDL
Ésteres de 
colesterol
HDL - 3
Figura 14. Transporte reverso do colesterol. Fonte: BAYNES, John W.; DOMINICAZK, Marek H. Bioquímica Médica. 4. 
ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015
27LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
As proteínas, além de constituírem o 
componente celular mais abundante 
nos seres vivos, são as moléculas 
mais diversificadas quanto à forma e 
função. As funções desempenhadas 
podem ser estruturais ou dinâmicas.
MAPA MENTAL – FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
Controle da 
atividade dos genes
Funções das 
Proteínas
Contração muscular 
(actina e miosina)
Ação enzimática
Transporte de moléculas
Ação hormonal Mecanismos de defesa
Composição do esqueleto 
celular e estruturas de 
sustentação
As proteínas, apesar de apresenta-
rem estruturas e funções tão diver-
sas, são sintetizadasa partir de 20 
monômeros diferentes, os aminoáci-
dos, que são combinados de diversas 
maneiras e sequências.
1. AMINOÁCIDOS
São compostos que apresentam, 
na sua molécula, um grupo AMINO 
(-NH2) e um grupo CARBOXILA ( 
- COOH).
SE LIGA! A única exceção é a prolina, 
que contém um grupo imino ( - NH -) no 
lugar do amino. 
Os aminoácidos têm uma fórmula 
básica comum, na qual os grupos 
amino e carboxila estão ligados ao 
carbono α, ao qual também se liga 
um átomo de hidrogênio e um grupo 
variável chamado de cadeia lateral 
ou grupo R. 
28LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 15. Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Ami-
no%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
As propriedades das cadeias laterais 
dos aminoácidos (estrutura, tamanho 
e carga elétrica) influenciam na sua 
solubilidade em água e são impor-
tantes para a conformação e para a 
função das proteínas.
AMINOÁCIDOS APOLARES 
Glicina Alanina Valina
Leucina Isoleucina Fenilalanina
Triptofano Metionina Prolina
Figura 16. Cadeias Laterais Apolares. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1c-
dos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
29LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS POLARES DESPROVIDAS DE CARGA
Serina Treonina Tirosina
Asparagina Cisteína Glutamina
Figura 17. Cadeias Laterais Desprovidas de Carga. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/
Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS
Aspartato Glutamato
AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS
Histidina
Lisina Arginina
Figura 18. Cadeias Laterais Ácidas e Básicas. Fonte: http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Ami-
no%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
30LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL - CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS E CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Desprovidas de carga
desprotonado (COO-) 
em pH fisiológico
AMINOÁCIDOS Grupo amino(-NH2)
está
Cadeias laterais 
apolares
Cadeias laterais 
polares
Grupo carboxila
( - COOH)
são compostos por
Cadeias laterais (- R) 
de 20 tipos diferentes
está
protonado (- NH3+) 
em pH fisiológico
Caráter de 
hidrocarboneto
Não interagem 
com a água
Carga elétrica líquida 
ou cargas residuais
Subdivididas em
Localização interna na 
molécula de proteína
Alanina
Glicina
Isoleucina
Leucina
Metionina
Fenilalanina
Prolina
Triptofano
Valina
Presentes na superfície 
da molécula proteica
Capazes de interagir 
com a água
Ácidas Básicas
Asparagina
Glutamina
Cisteína
Serina
Treonina
Tirosina
Grupo 
amida
Grupo 
sulfidrila
Grupo 
hidroxila
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
caracterizadas por
A cadeia lateral se dissocia 
em – COO- em pH 
fisiológico (carga negativa)
Arginina
Histidina
caracterizadas por
A cadeia lateral é 
protonada e geralmente 
apresenta carga positiva 
em pH fisiológico
Lisina
31LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
O carbono α de todos os aminoácidos, 
com exceção da glicina (pois o grupo 
R é um hidrogênio), é assimétrico, já 
que está ligado a quatro grupos dife-
rentes – Carbono quiral. Em decorrên-
cia do arranjo tetraédrico dos orbitais 
de ligação em volta do carbono quiral, 
os quatro grupos diferentes podem 
ocupar dois arranjos espaciais únicos 
e, portanto, os aminoácidos têm dois 
estereoisômeros possíveis – D e L. 
Uma vez que elas são imagem espe-
culares não sobreponíveis uma da ou-
tra, as duas formas representam uma 
classe denominada enantiômeros. 
Todas as moléculas com um carbono 
quiral são opticamente ativas, ou seja, 
giram ao plano da luz polarizada.
Todas as proteínas encontradas nos 
seres vivos são formadas por L-ami-
noácidos, pois as enzimas que sinte-
tizam os aminoácidos possuem sítios 
ativos capazes de sintetizar apenas 
as formas L dos aminoácidos. Os 
D-aminoácidos aparecem apenas em 
certos antibióticos e em peptídeos 
componentes da parede de algumas 
bactérias.
CONCEITO!
Sítio ativo = Local onde ocorre a rea-
ção química catalisada pela enzima.
L - Alanina D - Alanina
Figura 19. Estereoisomerismo em α - aminoácidos. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquí-
mica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
32LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! O sistema D, L de classifica-
ção dos estereoisômeros foi criado com 
base na configuração absoluta do açú-
car de três carbonos gliceraldeído, uma 
convenção proposta por Emil Fischer 
em 1891. Para todos os compostos qui-
rais, os estereoisômeros com configu-
ração relacionada à do L-gliceraldeído 
são designados L, e os estereoisômeros 
relacionados ao D-gliceraldeído foram 
designados D. Os grupos funcionais de 
L-alanina são combinados com aque-
les de L-gliceraldeído pelo alinhamento 
daqueles que podem ser interconver-
tidos por reações químicas simples, de 
etapa única. Portanto, o grupo carboxila 
de L-alanina ocupa a mesma posição ao 
redor do carbono quiral que o grupo al-
deído de L-gliceraldeído, porque um al-
deído é prontamente convertido em um 
grupo carboxila por meio de uma oxida-
ção de etapa única.]
Ionização dos aminoácidos – 
Propriedades ácido-base
Os aminoácidos têm pelo menos dois 
grupos ionizáveis, que podem existir 
na forma protonada (- COOH, - NH3+) 
ou desprotonada (- COO- , - NH2), de-
pendendo do pH do meio em que se 
encontram.
Em pH 7, um aminoácido com grupo 
R não ionizável, dissolvido em água, 
apresenta uma região carregada po-
sitivamente (amina) e outra carregada 
negativamente (carboxila). Quando 
uma molécula apresenta duas cargas 
distintas em duas regiões da sua es-
trutura, dizemos que essa molécula é 
um íon dipolar, também chamado de 
zwitterion. Essa dualidade de car-
gas faz com que o aminoácido possa 
atuar tanto como ácido quanto como 
base. Qual dos dois comportamento 
a molécula vai assumir dependerá de 
uma mudança de pH do meio.
Em soluções muito ácidas, os dois 
grupos, amina e carboxila, apresen-
tam-se protonados; em pH muito al-
calino, ambos se apresentam despro-
tonados; e em soluções próximas da 
neutralidade, o aminoácido apresen-
ta-se como íon dipolar. A conversão 
entre essas formas em função do pH 
do meio é refletida na curva de titula-
ção do aminoácido e permite a atua-
ção do aminoácido como um tampão.
Curva de titulação dos 
aminoácidos
Vamos utilizar a glicina como exemplo 
haja vista que apresenta um grupo R 
( - H) não ionizável. Em uma solução 
com pH ácido, há uma elevada con-
centração de íons H+ livres, fazendo 
com que a glicina se torne comple-
tamente protonada pela inserção de 
um íon H+ à carboxila ( - COOH). En-
quanto a carboxila recebe os prótons 
do meio, o pH da solução se mantém 
constante, ou seja, a glicina está atu-
ando como tampão.
33LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Em pH 7... Aumentando a acidez... Em pH 1...
Glicina
Glicina
Glicina
Figura 20. Comportamento da glicina em pH neutro e em pH ácido. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: 
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Se adicionarmos uma base forte, 
como o hidróxido de potássio (KOH), 
à solução de pH 1, ela irá se disso-
ciar, fazendo com que o pH se eleve. 
Isso ocorre, pois, a hidroxila (OH-) da 
base atrairá os prótons livres da so-
lução, formando moléculas de água. 
Desse modo, a concentração de íons 
H+ tende a diminuir no meio, aumen-
tando o pH. Adicionando mais base 
a este meio, o pH continuará a subir 
até alcançar um ponto em que, co-
locando mais hidróxido de potássio, 
o pH (ainda ácido) não irá se alterar 
muito. (MOMENTO 1) Nesse ponto, 
o grupo – COOH da glicina começa a 
perder seu próton para as hidroxilas 
adicionadas da base. Assim, o ami-
noácido atua como um tampão, pois, 
ao perder o hidrogênio da carboxila, 
impediu que o pH da solução aumen-
tasse muito. 
Adicionando mais KOH à solução em 
pH neutro, todas as moléculas de gli-
cina perderão seu hidrogênio da car-
boxila (encontram-se na forma de 
zwitterion) e o pH da solução voltará 
a subir muito rapidamente, até alcan-çar um novo estágio em que o pH se 
mantém. (MOMENTO 2) Isso se deve 
ao fato de que, com a elevação do pH, 
a concentração de prótons livres ficou 
muito baixa e a de hidroxilas livres 
significativamente alta. O grupamen-
to amino da glicina passa a perder seu 
próton que se junta às hidroxilas pro-
venientes da base, formando água.
34LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 21. Comportamento dos grupos ionizáveis da glicina em diferentes pHs. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bio-
química 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Glicina
protonada
Glicina parcialmente
protonada
Glicina 
desprotonada
Em pH ácido Em pH neutro Em pH básico
Figura 22. Curva de titulação da glicina. Nas regiões em destaque, a inclinação da curva fica menos acentuadas, o que 
indica a atuação do aminoácido como tampão, evitando alterações significativas no pH mediante a adição da base. Fon-
te: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
35LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Os pontos observados no 
meio das regiões em destaque, indi-
cam o pK dos grupamentos carboxila 
(pK1) e amino (pK2). O pK indica o valor 
de pH no qual metade desses grupos 
está protonada e a outra metade está 
desprotonada.
2. PEPTÍDEOS
Os aminoácidos podem formar po-
límeros através da ligação amida do 
grupo carboxila de um aminoácido 
com o grupo amino de outro. Esta li-
gação covalente é denominada liga-
ção peptídica, obtida pela liberação 
de uma molécula de água e resulta na 
formação de um peptídeo. Tal proces-
so ilustra uma reação de condensa-
ção baseada na desidratação. 
Figura 23. Ligação peptídica. Fonte: https://querobolsa.com.br/enem/biologia/proteinas
A ligação peptídica, apesar de ser re-
presentada por apenas um traço de 
ligação, apresenta caráter parcial de 
dupla ligação (características inter-
mediárias entre uma ligação simples 
e uma dupla ligação), devido às inte-
rações entre duas formas de resso-
nância. A consequência disso é que 
não há possibilidade de rotação em 
torno dela. Assim, os quatro átomos 
dos grupamentos que participam da 
ligação peptídica ficam dispostos em 
um plano rígido, que recebe o nome 
de grupo peptídico ou unidade pep-
tídica. Tais grupos são unidos entre 
si por uma articulação flexível, o car-
bono α. Assim, forma-se uma cadeia 
polipeptídica.
36LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 24. O grupo peptídico planar. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehnin-
ger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
A cadeia polipeptídica por conter de 
dois a milhares de aminoácidos (mais 
especificamente, resíduos de amino-
ácidos após a perda da molécula de 
água).
• 2 aminoácidos = dipeptídeo
• 3 aminoácidos = tripeptídeo
• 4 aminoácidos = tetrapeptídeo 
• 5 ...
• Até 30 aminoácidos = oligopeptí-
deos (ou apenas peptídeos)
• > 30 aminoácidos = polipeptídeos
Embora os termos “proteína” e “po-
lipeptídeo” sejam algumas vezes 
intercambiáveis, as moléculas cha-
madas de polipeptídeos têm massas 
moleculares abaixo de 10.000, e as 
chamadas de proteínas têm massas 
moleculares mais elevadas.
Em um peptídeo, o resíduo de amino-
ácido na extremidade com um grupo 
α-amino livre é chamado de resíduo 
aminoterminal (ou N – terminal); o re-
síduo na outra extremidade que tem 
um grupo carboxila livre é o resíduo 
carboxiterminal (ou C – terminal).
O comportamento ácido-básico de 
um peptídeo pode ser previsto a par-
tir de seus grupos α-amino e α-car-
boxila livres combinado com a natu-
reza e o número dos seus grupos R 
ionizáveis.
37LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL - PEPTÍDEOS
Ligação peptídica
PEPTÍDEOS
Polímeros de 
aminoácidos
Resíduo 
carboxiterminal
Resíduo 
aminoterminal
Extremidades livres
Grupos R ionizáveis
Extremidade com 
grupo amino livre 
Comportamento 
ácido básico
Extremidade com 
grupo carboxila livre 
Ligação amida
Plano rígido
Reação de 
condensação
Liberação de uma 
molécula de água
Caráter parcial 
de dupla ligação
- COOH NH2 -
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Grupo peptídico Grupos unidos formam
Cadeia 
polipeptídica
2 aminoácidos
3 aminoácidos
Até 30 
aminoácidos
> 30 aminoácidos
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Oligopeptídeo
Polipeptídeo
38LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
As proteínas podem ser formadas 
por uma ou mais cadeias polipeptídi-
cas; contêm, geralmente, mais de 50 
aminoácidos e apresentam todos os 
20 tipos de aminoácidos, com poucas 
exceções. Cada proteína apresen-
ta uma estrutura espacial definida e 
característica. O arranjo espacial dos 
átomos em uma proteína é chamado 
de conformação. A proteína tende 
a sempre assumir a conformação de 
menor energia livre, ou seja, a confor-
mação energeticamente mais favorá-
vel nas condições celulares, que ela 
possa assumir sem a quebra de suas 
ligações covalentes. Esta conforma-
ção, entretanto, não é permanente-
mente fixa e, muitas vezes, alterações 
transitórias da estrutura estão rela-
cionadas com a função desempenha-
da pela proteína. Proteínas dobradas 
em, qualquer uma de suas confor-
mações funcionais, são chamadas de 
proteínas nativas.
As proteínas podem ser classificadas 
quanto ao arranjo estrutural:
• Proteína monomérica – Apresenta 
apenas uma cadeia polipeptídica
• Proteína multimérica – Caracteri-
zada pela associação de cadeias 
polipeptídicas (monômeros)
◊ Homomultimérica – Possui um 
tipo de cadeia
◊ Heteromultimérica – Possui 
dois ou mais tipos de cadeias 
diferentes
3. ESTRUTURA DAS 
PROTEÍNAS
A organização espacial das proteína 
é resultante dos tipos de aminoáci-
dos que a compõem e de como eles 
estão dispostos uns em relação aos 
outros. Sua composição tem um efei-
to profundo sobre suas propriedades 
físico-químicas. A enorme diversida-
de de proteínas se deve às diferen-
tes composições e tamanhos que 
elas podem apresentar, bem como às 
modificações pós-traducionais (após 
a tradução, processo de síntese de 
uma proteína a partir da sequência de 
RNA) que elas podem sofrer no meio 
intracelular. 
A sequência dos aminoácidos irá de-
terminar o tipo de interação possível 
entre as cadeias laterais. A organiza-
ção tridimensional de uma proteína, 
desde a sequência de aminoácidos, 
passando pelo enrolamento da ca-
deia polipeptídica até a associação de 
várias cadeias, pode ser descrita em 
4 níveis estruturais de complexidade 
crescente.
Estrutura primária
É a sequência de aminoácidos ao 
longo da cadeia polipeptídica, que é 
determina geneticamente, sendo es-
pecífica para cada proteína. Por con-
venção, a estrutura primária é escrita 
na direção aminoterminal:carboxiter-
minal. A função de uma proteína de-
pende de sua sequência primária. 
39LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Qualquer alteração nela, gera uma 
proteína diferente que pode até per-
der sua função biológica.
A sequência primária de uma proteí-
na é determinada pela sequência de 
bases nitrogenadas do DNA. Altera-
ções de determinados aminoácidos 
em uma proteína (geradas por muta-
ções no DNA) podem acarretar perda 
da função desta, ao passo que altera-
ções em outros sítios da proteína po-
dem não ser nocivas; ao contrário, são 
boas medidas para estabelecer rela-
ções filogenéticas entre as espécies.
SE LIGA! O que são proteínas homó-
logas? São aquelas que se relacionam 
evolutivamente. Em geral, realizam a 
mesma função em espécies diferentes. 
Com isso, podemos concluir que sua se-
quência primária não pode variar muito. 
Ou, pelo menos, não pode haver troca 
dos aminoácidos que estejam mais di-
retamente relacionados com a função 
específica da proteína. Assim, a taxa de 
mutação de uma determina proteína de-
pende da extensão em que a mudança 
afeta a sua função.
Estrutura secundária
A estrutura secundária de uma pro-
teína refere-se a uma estrutura local 
da cadeia polipeptídica. Essa estru-
tura é determinada por ligações de 
hidrogênio entre o oxigênio do grupo 
carboxila de uma ligação peptídica e 
o hidrogênio amídico de outra ligação 
peptídica vizinha. 
A formação da estrutura enoveladade uma proteína se dá pelo aumento 
da entropia a partir do encobrimen-
to de suas superfícies hidrofóbicas. 
Além disso é importante que os gru-
pos polares presentes na proteína 
possuam pares adequados para es-
tabelecer ligações de hidrogênio ou 
interações iônicas. A ausência das 
ligações de hidrogênio pode desesta-
bilizar a proteína.
Há dois tipos de estrutura secundária: 
a α-hélice e a folha β-pregueada
α – hélice
Cadeia polipeptídica retorcida em tor-
no de um eixo imaginário longitudinal 
que passa pelo centro da hélice, com 
os grupos R voltados para a face ex-
terna da hélice. Essa estrutura otimiza 
o uso das ligações de hidrogênio que 
se dispõem paralelamente ao longo 
do eixo da hélice.
A α – hélice apresenta as cadeias la-
terais dos resíduos de aminoácidos 
projetadas para fora do eixo da espi-
ral, já que muitos deles são volumo-
sos e, por esta razão, dificilmente se 
ajustariam ao interior da hélice. Cada 
hidrogênio do grupamento amino de 
um resíduo de aminoácido está ligado 
através de uma ligação de hidrogênio 
ao oxigênio do grupamento carboxi-
la de uma ligação peptídica distante 
quatro resíduos na mesma cadeia. A 
manutenção da estrutura da hélice é 
garantida, ainda, pelas interações de 
40LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Van der Walls que acontecem em seu 
interior, fazendo com que esta região 
seja bastante empacotada. Há, em 
média, 3,6 resíduos de aminoácidos 
por volta da hélice, e a hélice enrola-
-se para a direita (sentido horário) em 
quase todas as proteínas. 
Figura 25. α – hélice. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2014. 1 v
41LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! Interações de Van der Walls 
são interações fracas estabelecidas en-
tre dois átomos que se aproximam muito 
um do outro. Cada átomo apresenta uma 
nuvem de elétrons que influencia o áto-
mo vizinho, atraindo-o ou repelindo-o.
Nem todos os polipeptídeos podem 
formar uma α – hélice estável. Cada 
resíduo de aminoácido em um poli-
peptídeo tem uma propensão intrín-
seca a formar essa hélice, conse-
quência das propriedades dos seus 
grupos R e como elas interferem na 
capacidade de seus átomos de cone-
xão da cadeia principal em aceitar os 
ângulos características da espiral. Por 
exemplo, se uma cadeia polipeptídica 
possui uma longa sequência de resí-
duos de Glutamato (aminoácido polar 
carregado negativamente em pH 7), 
esse segmento não irá formar uma 
α – hélice em pH 7. Os grupos car-
boxílicos carregados negativamente, 
dos resíduos de glutamato adjacen-
tes repelem-se mutuamente de for-
ma tão forte que impedem a forma-
ção da hélice. Da mesma forma, se 
existem muitos resíduos com grupos 
R carregados positivamente em pH 7, 
eles também se repelem.
A prolina e a glicina são aminoáci-
dos caracterizados por impedir a for-
mação da α – hélice. A prolina é má 
formadora dessa estrutura porque 
possui seu átomo de nitrogênio como 
parte de um anel, o que impossibilita 
que a ligação N – Cα gire para formar 
uma espiral. Além disso, por conta 
das características química da estru-
tura da prolina, o nitrogênio da prolina 
envolvido neste anel não dispõe de 
hidrogênios para formar ligações de 
hidrogênio necessárias à formação 
de uma hélice. 
Enquanto isso, a glicina também não 
funciona bem na formação de α – hé-
lices devido à sua grande flexibilida-
de. Por ser um aminoácido pequeno 
(o menor deles), a glicina apresenta 
grande mobilidade no espaço, o que 
desestabiliza essa organização. So-
mente as estruturas conhecidas como 
voltas – β permitem que as glicinas se 
movimentem mais livremente e con-
centram grandes quantidades deste 
aminoácido.
42LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 26. Esquema das α – hélices. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação 
Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed
Folha – β pregueada
As cadeias polipeptídicas estendem-
-se em uma estrutura em zigue-za-
gue e podem ser dispostas lado a 
lado, formando uma estrutura que se 
assemelha a uma série de pregas. São 
caracterizadas por ligações de hidro-
gênio formadas entre os segmentos 
adjacentes da cadeia polipeptídica 
de forma perpendicular ao eixo das 
cadeias e pelos grupos R projetados 
em direções opostas (90° em relação 
ao plano da folha). Essa organização 
confere bastante estabilidade e um 
certo grau de rigidez ao polipeptídeo. 
Folha β
Visão lateral
Cadeias laterais
(abaixo)
Cadeias laterais
(acima)
Figura 27. Folha β. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2014. 1 v
43LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
As cadeias adjacentes em uma folha 
- β podem ser paralelas ou antipara-
lelas. Toda vez que uma proteína se 
dobrar de forma que a extremidade 
carboxila esteja orientada no mes-
mo sentido da extremidade amino, 
teremos uma folha paralela. Quando 
os grupos aminoterminal e carboxi-
terminal estiverem em sentidos opos-
tos, estaremos diante de uma folha 
antiparalela.
A) Folha β antiparalela
Visão superior
B) Folha β paralela
6,5 Å
Visão superior
Figura 28. Conformações da folha - β de diferentes orientações. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios 
de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
44LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
SE LIGA! A volta - β refere-se ao segmento do polipeptídeo onde ocorre uma inversão abrup-
ta de direção. Podem estar presente entre duas α – hélices, conectando uma α – hélice a uma 
cadeia da folha - β ou, ainda, conectando duas cadeias polipeptídicas para formar a folha - β. 
Resíduos de glicina e de prolina estão presentes frequentemente nas voltas - β na superfície 
das proteínas globulares.
Figura 29. Exemplo de volta - β. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
Estrutura terciária 
Corresponde ao arranjo biologica-
mente ativo tridimensional total de 
todos os átomos de uma proteína, in-
cluindo aspectos envolvendo distân-
cia mais longas dentro da sequência 
de aminoácidos. Desse modo, ami-
noácidos que estão distantes e que 
residem em diferentes tipos de estru-
turas secundárias podem interagir no 
interior de uma estrutura totalmente 
enovelada. 
45LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Figura 30. Os três primeiros níveis organizacionais de uma proteína. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: 
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Estrutura primária
Aminoácidos
Fita β α - hélice
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Representação da fita β
Representação da α - hélice
As ligações entre os resíduos mais 
distantes para a manutenção dos do-
bramentos da estrutura terciária ocor-
rem pode meio de interações fracas 
não - covalentes: 
• Ligações de hidrogênio: estabele-
cidas entre grupos R de aminoá-
cidos polares com ou sem carga. 
Naturalmente, não apresentam um 
padrão regular de disposição, ao 
contrário do que ocorre na estrutu-
ra secundária. 
• Interações hidrofóbicas: Formadas 
entre as cadeias laterais hidrofó-
bicas dos aminoácidos apolares. 
Não interagem com a água, deter-
minando uma retração das molé-
culas de água ao seu redor. Natu-
ralmente, os grupos hidrofóbicos 
aproximam-se e concentram-se 
no interior da molécula proteica, 
reduzindo a área apolar expos-
ta ao solvente. São as interações 
mais importantes para a manuten-
ção da conformação espacial das 
46LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
proteínas, dado o grande número 
de aminoácidos hidrofóbicos.
• Ligações eletrostáticas ou iônicas: 
Incluem interações de grupos com 
cargas opostas. Têm importância 
fundamental para o dobramento da 
cadeia polipeptídica quando ocor-
rem no interior apolar da proteína. 
Porém, esta não é uma situação 
muito frequente, pois a maioria dos 
grupos carregados de uma proteí-
na localizam-se na sua superfície, 
estabelecendo interações íon – di-
polo com a água. Assim, forma-se 
uma camada organizada em volta 
da molécula proteica, a camada de 
solvatação.
Detalhe dasforças que mantêm a estrutura 
terciária
Interações hidrofóbicas
(entre dois aminoácidos 
hidrofóbicos)
Cadeia polipeptídica
Ponte de 
nitrogênio
Ponte dissulfeto
Interações iônicas
Figura 31. Forças que mantêm a estrutura terciária de uma proteína. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: 
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Além dessas interações, os dobra-
mentos de uma cadeia polipeptídica 
podem ser estabilizados por uma liga-
ção covalente chama de ponte dissul-
feto ( - S – S - ), formada entre dois re-
síduos de cisteína por uma reação de 
oxidação. São raramente encontradas 
em proteínas intracelulares, prova-
velmente devido à presença de altas 
concentrações citoplasmáticas de 
glutationa, que rompem estas liga-
ções. A maioria das proteínas conten-
do pontes dissulfeto localizam-se na 
superfície celular ou são secretadas 
para o meio extracelular. 
47LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Cisteína 1 Cisteína 2
Ponte de enxofre ou 
ponte dissulfeto
Figura 32. Formação da ponte dissulfeto. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fun-
dação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Muitas vezes, pode-se distinguir na 
estrutura terciária de uma proteí-
na monomérica ou das subunidades 
componentes de uma polimérica, re-
giões diferenciadas independente-
mente estáveis ou que podem se mo-
vimentar como uma entidade isolada, 
chamadas domínios. Cada domínio 
tem uma organização espacial com-
pacta, com o interior hidrofóbico e a 
superfície externa polar. Geralmente, 
longas cadeias polipeptídicas (+ de 
200 resíduos de aminoácidos) são 
as que se dobram em dois ou mais 
domínios. O grau de interação entre 
domínios pode variar desde domí-
nios independentes, ligados por um 
segmento flexível, ou domínios se-
parados por uma fenda estreita, até 
os que estabelecem contato íntimo. 
Em qualquer um dos casos, os domí-
nios podem movimentar-se, uns em 
relação aos outros. Esta flexibilidade 
é fundamental para que a proteína 
possa se ligar eficientemente a outros 
compostos. 
Estrutura quaternária
Arranjo de duas ou mais cadeias po-
lipeptídicas (que podem ser idênticas 
ou diferentes) em complexos tridi-
mensionais para compor uma prote-
ína funcional oligomérica. É mantida 
por ligações não covalentes entre 
as subunidades, dos mesmos tipos 
que mantêm a estrutura terciária. Se 
a proteína tiver duas subunidades, é 
chamada dímero; se três, trímero; se 
quatro, tetrâmero; cinco, pentâmero, e 
assim por diante. 
OBS.: Proteína oligomérica = apre-
senta várias subunidades.
SE LIGA! Nem todas as proteínas al-
cançam o nível quaternário de organiza-
ção. Muitas proteínas se apresentam na 
forma monomérica, isto é, com apenas 
uma subunidade, como a mioglobina.
48LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA 
DAS 
PROTEÍNAS
Secundária
Arranjo de múltiplas 
subunidades polipeptídicas 
na proteína
Formada pelas mesmas 
interações não covalentes 
da estrutura terciária
Quaternária
TerciáriaPrimária
Sequência de 
aminoácidos
Determinada pela 
sequência de bases 
nitrogenadas do DNA
Descrita na direção 
aminoterminal → 
carboxiterminal
Arranjos regulares 
de aminoácidos 
localizados próximos 
uns dos outros na 
estrutura primária
Formada por ligações 
de hidrogênio
Aumento da entropia 
por encobrimento da 
superfícies hidrofóbicas
Tipos
α - hélice
Folha β - pregueada
Arranjo biologicamente 
ativo tridimensional da 
proteína completa
Formada por interações 
fracas não - covalentes
Podem apresentar 
pontes dissulfetos
Domínios
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Ligações iônicas
Parte 
independentemente 
estável de uma cadeia 
polipeptídica
49LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
De acordo com estruturas mais com-
plexas, pode-se classificar as estrutu-
ras quaternárias em: proteínas fibro-
sas e proteínas globulares.
Proteínas fibrosas 
Composta por cadeias polipeptídi-
cas arranjadas em longos feixes pela 
associação de filamentos idênticos. 
Geralmente, apresenta apenas um 
tipo de estrutura secundária e são 
insolúveis em água devido à alta 
concentração de aminoácidos hidro-
fóbicos tanto no interior quanto no ex-
terior da molécula. Suas propriedades 
as conferem resistência e/ou flexibili-
dade e, por isso, dão suporte, forma e 
proteção externa aos vertebrados. 
Feixe
Filamento
Figura 33. Organização dos feixes que compõem as proteínas fibrosas. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: 
Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
A α – queratina é uma proteína fi-
brosa encontrada nos cabelos e pe-
los, nas unhas, na lã, nos chifres, nas 
garras, nas penas e na maior parte 
da camada superficial da pele dos 
animais para impermeabilização. A 
resistência dessa proteína é garanti-
da por α – hélices que se enrolam de 
forma compacta uma sobre as outras 
formando uma “super-hélice”, além 
da presença frequente de pontes dis-
sulfeto nessa organização.
O colágeno é a proteína mais abun-
dante nos vertebrados. Suas fibras 
são fortes e insolúveis e ele está pre-
sente nos ossos, nos dentes, nas car-
tilagens, nos tendões, nas veias etc. 
Cada molécula é constituída por três 
cadeias polipeptídicas na forma de 
hélice, porém com características di-
ferentes da queratina. Curiosamente, 
no colágeno, há uma concentração 
significativa de prolina que, nesse 
caso, auxiliam a formar as α – hélices 
50LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
específicas dessa proteína – confor-
mação helicoidal voltada para a es-
querda com cerca de 3 resíduos por 
volta, e não 3,6 como normalmente. 
Os resíduos de prolina e hidroxiprolina, 
que são mais volumosos, ficam para 
fora da tripla hélice e, por serem infle-
xíveis e rígidos, conferem resistência 
à molécula do colágeno. 
Uma cadeia Tripla hélice
Figura 34. Tripla hélice do colágeno. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 1: Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação 
Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
Além das citadas, temos a fibroína da 
seda, uma proteína produzida por in-
setos e aranhas e que constitui tam-
bém a seda de tecido na confecção 
de roupas. É formada, predominante-
mente, por folhas β antiparalelas bem 
empacotadas umas contra as outras 
pela elevada concentração de ami-
noácidos pequenos, alanina e glicina. 
Sua estrutura terciária é estabilidade 
pelas ligações de hidrogênios e pelas 
interações hidrofóbicas. 
Proteínas globulares
Formadas por cadeias polipeptídicas 
enoveladas em formas esféricas em 
que diferentes segmentos se dobram 
uns sobre os outros. Apresenta dife-
rentes tipos de estruturas secundá-
rias e são solúveis em água devido a 
sua superfície externa hidrofílica.
O enovelamento garante a diversi-
dade estrutural necessária às prote-
ínas para realizar uma grande quan-
tidade de funções biológicas como 
51LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
transporte, motricidade, ação enzi-
mática, defesa e outras. 
Dentre as proteínas globulares pre-
sentes em nosso organismo, as prin-
cipais são a hemoglobina e a mio-
globina, moléculas especializadas no 
transporte de gases para os tecidos.
A hemoglobina está contida no inte-
rior das células transportadoras de ga-
ses, as hemácias, onde sua principal 
função é transportar oxigênio dos 
pulmões aos capilares dos tecidos. 
Sua principal molécula, a hemoglobi-
na A, é um heterotetrâmero compos-
to por 2 cadeias α e duas cadeias β, 
associadas sobretudo por interações 
não - covalentes. Além disso, há qua-
tro grupos hemes, cada um ligado a 
uma destas subunidades. Dessa for-
ma, a hemoglobina transporta quatro 
moléculas de oxigênio de cada vez.
SAIBA MAIS!
O heme é uma molécula hidrofóbica formada por átomos de carbono, hidrogênio e nitrogênio 
ligados de tal forma que constituem um anel. Localizados no centro desse anel, os nitrogênios 
têm a capacidade de estabelecer quatro ligações com outros átomos. Quando o anel não tem 
nenhum átomo associado em seu centro, ele é chamado de protoporfirina. Quando um áto-
mo de ferro (Fe2+)se associa ao centro desse anel, esse anel passa a ser chamadode heme. 
O ferro é muito importante na hemoglobina, pois é esse átomo que se associa ao oxigênio 
de forma reversível para permitir sua captação e posterior distribuição aos tecidos do corpo. 
Além disso, o heme também é capaz de ligar-se ao gás carbônico e ao monóxido de carbono. 
Quanto ao gás carbônico, é uma vantagem haja vista que permite que esse gás seja retirado 
dos tecidos e entregue aos pulmões para que seja expelido. Já o monóxido de carbono é um 
problema, pois apresenta maior afinidade que o oxigênio e é tóxico aos organismos aeróbicos.
A mioglobina é uma proteína com-
posta por uma única cadeia, que con-
tém 153 aminoácidos, apenas uma 
molécula de heme e oito α – hélices. 
Presente no coração e no múscu-
lo esquelético, atua armazenando e 
transportando oxigênio apenas entre 
as células musculares. O interior da 
molécula de mioglobina é constituído 
quase que completamente por ami-
noácidos apolares, estabilizados por 
interações hidrofóbicas. Em contras-
te, os aminoácidos com carga estão 
localizados quase exclusivamente na 
superfície da molécula, onde podem 
formar pontes de hidrogênio entre si 
e com a água.
52LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Mioglobina
(formada por apenas 
uma subunidade)
Hemoglobina
(formada por apenas 
quatro subunidades)
Subunidade α Subunidade α
Subunidade βSubunidade β
Figura 35. Estruturas esquemáticas da mioglobina e da hemoglobina. Fonte: POIAN, Andrea da et al. Bioquímica 
1:Módulo 1. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 2009. 2 v. 5 ed.
SE LIGA! Quando as proteínas se apresentam associadas a moléculas orgânicas não-pro-
teicas ligadas à cadeia polipeptídica, esses componentes são designados grupos prostéticos, 
como o heme, e as proteínas, nesse caso, são chamadas de proteínas conjugadas.
53LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – CARACTERÍSTICAS DAS PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS
Longos feixes formados 
pela associação de 
filamentos idênticos
α - queratina
Colágeno
Proteína + abundante em vertebrados
Cabelos, 
pelos, unha, lã, 
chifres, garras, 
penas e pele
α - hélices
Tripla hélice
Encontrada em
Formada por
Folhas β 
antiparalelas
Geralmente apenas 
um tipo de estrutura 
secundária
Resistência e 
flexibilidade
Fibroína
Insolúveis em água
Diferentes tipos de 
estruturas secundárias
Cadeias polipeptídicas 
em formas esféricas
Hemoglobina
Desempenha diversas 
funções biológicas
Solúveis em água
Mioglobina
PROTEÍNAS 
FIBROSAS
PROTEÍNAS 
GLOBULARES
Encontrada em
Pontes dissulfeto
Ossos, dentes, cartilagens, 
tendões, veias, etc.
Alta concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos
Seda de tecido 
na confecção de 
roupas
Formada por
Produzida porInsetos e aranhas
Encontrada em
Heterotetrâmero
Formada por
Interior das 
hémácias
Principalmente interações não - covalentes
2 cadeias β
2 cadeias α
4 grupos heme
Superfície externa 
hidrofílica
Formada por
Transporta oxigênio apenas 
entre as células musculares
Composta por uma única cadeia
8 α - hélices
Um grupo heme
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
54LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
Estrutura supersecundária (ou 
motivo ou enovelamento) 
É um padrão de enovelamento iden-
tificável, envolvendo dois ou mais 
elementos da estrutura secundária e 
a conexão (ou conexões) entre eles. 
Um motivo pode ser muito simples, 
tal como dois elementos de estrutura 
secundário dobrados um sobre o ou-
tro e representa apenas uma peque-
na parte de uma proteína. Um exem-
plo é uma alça β – α – β. Um motivo 
também pode ter uma estrutura bem 
elaborada, envolvendo muitos seg-
mentos proteicos dobrados juntos, 
como o barril β.
(a) Alça β – α - β (b) Barril β
Figura 36. Motivos estruturais. Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1 v
55LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
4. DESNATURAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS
A desnaturação corresponde à perda 
de estrutura tridimensional, suficien-
te para causar a perda da função, por 
meio da quebra de ligações não-co-
valentes. Esse processo pode ser re-
sultante de diferenças nas condições 
presentes no interior da células. Den-
tre os fatores envolvidos na desnatu-
ração estão:
• Calor: Afeta as interações fracas 
com efeitos complexos. Se a tem-
peratura eleva lentamente, a con-
formação, geralmente, permanece 
intacta até que haja, em uma es-
treita faixa de temperatura, uma 
perda abrupta da estrutura – pro-
cesso cooperativo.
• pH: Alterações extremas alteram a 
carga líquida da proteína, causando 
repulsão eletrostática e rompimen-
to de algumas ligações de hidro-
gênio. Alguns solutos, solventes 
orgânicos e detergentes podem 
causar alterações distintas porém 
brandas haja vista que nenhuma 
ligação covalente é rompida.
A adição de solventes orgânicos po-
lares e de compostos com grande 
capacidade de formar ligações de hi-
drogênio, como a ureia, determina a 
desnaturação da proteína. Estes últi-
mos agentes estabelecem ligações de 
hidrogênio com radicais da proteína, 
substituindo ligações que mantinham 
a estrutura nativa, e os solventes or-
gânicos por diminuírem a constante 
dielétrica do meio.
Após a volta para um ambiente “neu-
tro”/adequado, certas proteínas são 
capazes de reassumir suas estrutu-
ras nativas e atividades biológicas no 
processo de renaturação.
56LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO 
DAS PROTEÍNAS
Fatores envolvidos
Temperatura
Afeta as 
interações fracas
Desnaturação
Ex.: ureia
Compostos capazes 
de formar ligações de 
hidrogênio
Renaturação
Quebra de ligações 
não - covalentes
Perda da 
função biológica
Pode ser reversível
Perda da estrutura 
tridimensional das 
proteínas
Adição de solventes 
orgânicos pH
Fora da faixa de 
temperatura ótima
Fora da faixa de 
pH ótimo para ação
pHs extremos
Repulsão eletrostática e rompimento 
de ligações de hidrogênio
Desnaturação
57LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
MAPA MENTAL – RESUMO GERAL PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Formadas por
Sequência de aminoácidos
Apresentam dois 
estereoisômeros 
possíveis 
Adição de compostos 
orgânicos e que formam 
ligações de hidrogênios
Perda de função
Desnaturação
ConformaçãoEstrutura proteica
Quebra de ligações 
não - covalentes
pH e temperaturas 
extremas
Arranjo espacial 
dos átomos
Aminoácidos
Cα
Unem – se por meio de
Grupo amino
Grupo R
Grupo carboxila
Influenciam sua 
solubilidade em água
Propriedades ácido - base
Ligação peptídica
Reação de 
condensação
Origina Caráter parcial de 
dupla ligação
Peptideos
Grupos peptídicos
Unem – se para formar
Cadeia polipeptídica
Apenas L – aminoácidos 
em seres vivos
Estrutura local da 
cadeia polipeptídica
α - hélices
Folhas β - preguadas
Arranjo tridimensional 
biologicamente ativo
Interação de diferentes tipos 
de estruturas secundárias
Interações fracas 
não - covalentes
Pontes dissulfeto
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
Arranjo das cadeias polipeptí-
dicas de proteínas oligoméricas
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
58LIPÍDEOS E PROTEÍNAS
REFERÊNCIAS 
BIBLIOGRAFICAS
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