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PROTEÍNAS
✓ A palavra proteína derivada 
de proteos (grego = primeira 
ou a mais importante)
(Mulder e Berzelius, 1838)
✓ Macromolécula mais abundante nas células 
✓ Produto final da informação genética (DNA-RNA-Proteína)
✓ Diversidade funcional 
✓ São polímeros da unidade monomérica (aminoácidos)
✓Classificados de acordo com a
cadeia lateral (R) :
▪ apolar (aromático ou alifático) 
▪ polar (com carga positiva, 
negativa ou sem carga)
AMINOÁCIDOS
✓Moléculas constituídas por um grupamento amina, um grupo
Acido carboxílico e uma cadeira lateral R unidas a um único 
átomo de Carbono (α )
✓Existem 20 aminoácidos 
primários naturalmente 
encontrados nas proteínas
Grupo 
carboxílico
Grupo 
amino
Radical 
(COOH)
(NH2)
(α )
✓Insolubilidade em água das proteínas
✓Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas
importantes na manutenção da estrutura das proteínas
Apolares 
Grupos R alifáticos Grupos R aromáticos
Polares
✓ Hidrofílicos – Formam ligações de hidrogênio e interações
eletrostáticas (iônicas) com a água e entre si.
✓ Conferem solubilidade na água para as proteínas.
Grupos R polares, não carregados
Grupos R com carga positiva
Grupos R com carga negativa
Aminoácidos não proteicos
Ornitina e citrulina, não encontrados
em proteínas, são intermediários na ciclo da uréia
Intermediários importante no ciclo do nitrogênio –
excreção animal
Envolvidos no mecanismo de defesa de 
alguns vegetais contra insetos
Canavalia ensiformis (feijão de porco) 
•Se acumula principalmente nas sementes como mecanismo de defesa contra insetos.
•Toxicicidade - organismo que consome incorpora em suas próprias proteínas no lugar da 
arginina. Isso produz proteínas estruturalmente defeituosas . 
•Alguns herbívoros especializados toleram a L-canavanina porque a metabolizam de forma 
eficiente ou porque impedem sua incorporação em suas próprias proteínas.
•A Canavalia ensiformis é uma leguminosa com ampla 
distribuição tropical. 
•Aminoácido não-proteico estruturalmente 
relacionado ao aminoácido L-arginina 
•Produz a L-canavanina
•Tem elevado valor nutricional - sementes são empregadas 
na alimentação do gado e suas folhas na alimentação 
humana.
• Utilizada em agricultura como cobertura verde para 
enriquecer o solo de nutrientes. 
O carbono alfa é um carbono assimétrico
Aminoácidos tem formas isoméricas (D e L)
Como saber se a forma é D ou L?
Alinhar os C a partir do C da carbonila, deixar o C da 
cadeia R abaixo do C α e verificar para que lado está o 
grupo (amino) direita (D) ou esquerda (L)
Alinhar os C a partir do C da carbonila, deixar o C da 
cadeia R abaixo do C α e verificar para que lado está o 
grupo (amino) direita (D) ou esquerda (L)
1
2
3
1
2
3
A forma L é a configuração dos aminoácidos 
naturalmente encontrados nas proteínas
Liguem os microfones para responder qual é a 
forma dos aminoácidos abaixo
Os 20 aminoácidos quando em solução aquosa se encontram 
como íons dipolares ou zwitterion
Substâncias anfotéricas - podem agir como ácidos ou bases
dependendo do pH do meio
Ácido – doador de H+ Base – receptor de H+
A cadeia lateral 
também tem 
grupamentos 
que podem se 
ionizar e 
promover o 
aparecimento 
de novas formas 
iônicas.
Aminoácidos apresentam pelo menos 3 formas iônicas dadas pelos grupos 
amina e carboxílicos, ou ainda mais uma forma dependendo de sua cadeia R 
ser ionizável ou não.
Os aminoácidos apresentam curvas de titulação características
• A titulação é uma técnica usada em química analítica para determinar a 
concentração de um ácido ou base desconhecido.
• Se o pH de uma solução ácida for plotado contra a quantidade de base adicionada 
durante a titulação, o formato do gráfico é chamado de curva de titulação.
• No início, a solução tem um pH baixo e sobe conforme a base forte é adicionada. À 
medida que a solução se aproxima do ponto em que todos os H + são 
neutralizados, o pH aumenta drasticamente e, em seguida, nivela novamente ea
solução se torna mais básica à medida que mais íons OH- são adicionados.
pKa
Ponto de inflexão 
pH onde se observa a 
mesma proporção das 
formas ionizadas
Ponto isoelétrico = pI
pH onde a carga líquida 
da molécula é nula
pI = pK1 + pK2/2
Região próxima 
pK - tampão
3 formas iônicas
O que acontece quando o aminoácido 
tem um radial que também pode doar ou 
receber prótons??????
Ácido glutâmico Histidina
4 formas iônicas
pI=3,22
Cálculo pI 
4,25
+2,19
6,44 / 2
pI =3,22
Dados mostram a 
carga elétrica 
que um 
aminoácido tem 
em determinados 
pHs
(principalmente 
dos grupos R), o 
que pode 
influenciar nas 
reações e 
interações dos 
aminoácido 
quando em uma 
proteína.
Reações e interações químicas importantes entre 
os aminoácidos considerando os diversos 
grupamentos que existem nessas moléculas
•Ligações peptídicas
•Ligações de hidrogênio
•Interações hidrofóbicas
•Ligações de enxofre (pontes SS)
•Interações iônicas ou salinas
Porque elas são importantes?????
Manutenção da estrutura das proteínas
ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS DETERMINAM SUA 
FUNÇÃO/ATIVIDADE
Ligações peptídicas – reação de condensação entre dois 
aminoácidos com a saída de uma molécula de água
Através das ligações peptídicas pode ocorrer a formação 
de dipeptídeo, tri, tetra, penta... oligo, polipeptídeo
A sequência de aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas constituem a estrutura primária das proteínas
Esqueleto de CCN e cadeias laterais (R) livres que 
podem reagir entre si, com outras moléculas ou com a 
água conferindo formas especiais para as moléculas
Cadeias laterais (R) livres que podem interagir entre si, 
com outras moléculas ou com a água promovendo o 
aparecimento de estruturas especiais e dando às proteínas 
um arranjo tridimensional característico de cada uma -
CONFORMAÇÃO
•Ligações de hidrogênio
•Interações hidrofóbicas
•Ligações de enxofre (pontes SS)
•Interações iônicas ou salinas
Quais essas reações que os aminoácidos podem fazer 
através dos grupamentos R?
Aminoácidos que podem formar ligações de hidrogênio 
entre si ou com a água
Aminoácidos polares com OH 
ou NH2 na sua cadeia lateral
Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos
Hidrofóbicos - Interior das proteínas globulares ou 
em regiões apolares (membranas)
Interações 
hidrofóbicas e 
hidrofílicas entre 
as cadeias 
laterais dos 
aminoácidos
Cadeias laterais carregadas (interações iônicas)
Aminoácidos encontrados geralmente na superfície das 
proteínas junto com aminoácidos polares
Carregados negativamente
Carregados positivamente
Cadeias longas e flexíveis 
Importantes para a 
solubilidade das proteínas
Ligações dissulfeto – dois resíduos de cisteína na 
mesma cadeia ou cadeias separadas – oxidação
Todas essas forças são usadas para a 
manutenção da estrutura tridimensional das 
proteínas - conformação
A conformação de 
uma proteína é 
fundamental para a 
função que ela 
exerce
4 níveis estruturais
Estrutura primária, secundária, 
terciária e quaternária
Em grupo! Entregar 1 resposta por 
grupo na próxima aula.