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Biomol resumo 
Conteúdos: 
1. Citoesqueleto 5 ou + 
2. Contração muscular 1 
3. Transporte axonal de vesículas 1 
4. Imunofluorescência 1 
5. Núcleo interfásico 5 ou + 
6. Mitocôndria 5 
7. Adesões e junções celulares 7 
8. Complexo de golgi 5 ou + 
9. Sinalização celular 4 
Obs: exercícios khan academy; 
Citoesqueleto 
Essas funções espaciais e mecânicas 
dependem de um incrível sistema de 
filamentos chamado citoesqueleto; 
O Citoesqueleto é constituído de 
filamentos citoplasmáticos (proteínas de 
filamentos); 
 As diversas funções do citoesqueleto 
dependem da atuação das três famílias de 
proteínas de filamento – filamentos de 
actina, microtúbulos e filamentos 
intermediários. Cada tipo de filamento 
possui funções biológicas, propriedades 
mecânicas e dinâmicas distintas; no 
entanto certas características 
fundamentais são comuns a todos eles. Da 
mesma forma que necessitamos da ação 
conjunta de nossos tendões, ossos e 
músculos, os três sistemas de filamentos 
do citoesqueleto devem atuar 
coletivamente para fornecer a uma 
determinada célula sua resistência, forma e 
capacidade de locomoção; 
Classificação dos componentes do 
citoesqueleto 
Proteína actina com filamento de 
microfilamentos (MF)- mais fina de todas 
(4 a 6 mm); 
Proteína tubulina/ miosina com filamento 
de microtúbulos (MT) - mais grossa de 
todas (22 a 25 mm); 
Proteína constituída de várias proteínas 
com filamento de filamentos 
intermediários (FI)- tamanho intermediário 
(7 a 11 mm); 
Os filamentos de actina determinam a 
forma da superfície da célula e são 
necessários para a locomoção das células 
como um todo; eles também conduzem a 
divisão de uma célula em duas. Os 
microtúbulos determinam o 
posicionamento das organelas delimitadas 
por membrana, promovem o transporte 
intracelular e formam o fuso mitótico que 
segrega os cromossomos durante a divisão 
celular. Os filamentos intermediários 
proporcionam resistência mecânica; 
Todos esses filamentos do citoesqueleto 
interagem com centenas de proteínas 
acessórias que regulam e ligam os 
filamentos uns aos outros e a outros 
componentes da célula; 
Distribuição tecidual dos filamentos 
intermediários 
Queratinas: células epiteliais; 
Desmina: células musculares; 
Vimentina: células mesenquimais, em 
cultura, tumorais; 
GFAP (proteínas ácidas fibrilar glial): células 
gliais (sistema nervoso); 
Neurofilamentos: células neuronais 
(neurônios); 
Periferina: células do sistema nervoso 
periférico; 
Nestina: células tronco neuronais e 
musculares; 
Laminas A, B, C: todas as células 
eucarióticas (são expressas em todas as 
células por isso são chamadas de 
ubiquitárias); 
Distribuição celular dos 3 tipos de 
filamentos 
Filamentos de actina/ microfilamentos: 
distribuição cortical próxima a membrana. 
são polímeros helicoidais da proteína 
actina. São estruturas flexíveis com 
diâmetro de 8 nm que se organizam sob 
uma ampla variedade de feixes lineares, 
redes bidimensionais e géis 
tridimensionais; 
Microtúbulos/Proteína tubulina: 
distribuição a partir de MTOCs (centro 
organizador de microtúbulos denominado 
centrossomo) próximos ao núcleo. São 
cilindros longos e ocos formados pela 
proteína tubulina. Apresentando um 
diâmetro externo de 25 nm, são bem mais 
rígidos que os filamentos de actina. Os 
microtúbulos são longos e retilíneos; 
Filamentos intermediários/várias 
proteínas: distribuição por toda a célula. 
são fibras semelhantes a cabos com um 
diâmetro aproximado de 10 nm; eles são 
compostos por proteínas de filamentos 
intermediários, as quais pertencem a uma 
família grande e heterogênea. Um tipo de 
filamento intermediário forma uma rede 
denominada lâmina nuclear logo abaixo da 
membrana nuclear interna. Outros tipos 
estendem-se ao longo do citoplasma, 
conferindo resistência mecânica às células. 
Nos tecidos epiteliais, eles atravessam o 
citoplasma, de uma junção célula-célula a 
outra, fortalecendo, dessa forma, o epitélio 
como um todo; 
 
 célula epitelial 
(microvilosidades cinto de adesão na 
estrutura) (A+T+Q+L) 
Célula mesenquimal 
(microtúbulos na estrutura+ fibroblasto 
(células envolvidas na cicatrização e 
manutenção do tecido conjuntivo)) 
(A+T+V+L) 
Célula muscular (contração) 
(A+T+D+L) 
Neurônio (transporte axial 
de vesículas-transporte 
neurotransmissores) (A+T+N+L) 
Actina proteína de 
membrana; Preto: representa a caderina 
que realiza a adesão célula-célula e o azul: 
representa o desmossomo que mantém as 
células unidas (filamento de queratina) 
O citoesqueleto participa de várias 
funções celulares 
divisão celular, movimentação celular, 
movimento de vesículas, adesão celular e 
morfogênese (Forma) 
 
 
Imunofluorescência 
É uma técnica de fluorescência que se 
baseia do uso de anticorpos marcados com 
fluoróforos para a visualização de 
moléculas ou compartimentos celulares 
específicos (origem da tipagem de 
tumores); 
vantagens da indireta 
amplificação do sinal: vários secundários 
podem se ligar a um só primário; 
versatilidade: diferentes secundários 
podem ser usados contra diferentes classes 
e subclasses de imunoglobulinas; 
facilidade: conjugação de imunoglobulinas 
com fluoróforos é um procedimento longo, 
e nem sempre eficiente, com uma grande 
perda no processo, o que a torna uma 
opção inviável para anticorpos primários 
de disponibilidade limitada; 
vantagens da direta 
o procedimento é mais rápido (sem a etapa 
dos secundários) e mais simples; 
 
 
 
Estrutura dos anticorpos 
Anticorpos são imunoglobulinas (proteínas) 
que possuem 2 cadeias leves (verde) e 2 
cadeias pesadas (azul) pontes dissulfeto 
ligam as cadeias entre si; 
 
(reconhece proteínas no espaço do meio) 
Imunoglobulinas (Ig)/anticorpos 
Em mamíferos existem 5 tipos principais de 
imunoglobulinas: A, D, E, G e M, cada qual 
com diferentes cadeias leves e pesadas; 
A imunoglobulina do tipo G (IgG) é a 
produzida em maior quantidade no sangue 
durante uma resposta imune, e por este 
motivo é a mais utilizada em experimentos 
de imunofluorescência; 
Detalhes fundamentais 
prestar atenção nas combinações de 
anticorpos a serem usados: antígeno 
humano, primário anti-humano feito em 
camundongo, secundário anti-camundongo 
feito em cabra; 
prestar atenção na classe e subclasse das 
imunoglobulinas usadas; 
prestar atenção no fluorocromo usado nos 
secundários em marcações duplas ou 
triplas (você não vai querer 3 marcações 
em verde); 
 
Anticorpos mono ou policlonais 
Epítopo: É a menor porção do antígeno 
com potencial de gerar resposta imune (é a 
área da molécula do antígeno que se liga 
aos receptores celulares e aos anticorpos). 
É o sítio de ligação específico que é 
reconhecido por um anticorpo ou por um 
receptor de superfície de um linfócito T; 
Epítopo é a região de um antígeno 
reconhecida por um determinado 
anticorpo um antígeno tem em geral vários 
epítopos por isso é Importância de saber a 
localização do epítopo da proteína 
estudada; 
monoclonais = contra um só epítopo de 
um antígeno, pois são produzidos a partir 
de um único clone de linfócitos B (cada 
linfócito B só produz um tipo de 
imunoglobulina); 
policlonais = contra mais de um epítopo de 
um antígeno (são produzidos a partir de 
mais de um linfócito B); 
monoclonais = mais específicos contra um 
epítopo de um antígeno; 
policlonais = por reconhecem vários 
epítopos de um antígeno eles aumentam o 
sinal (por isso anticorpos secundários são 
sempre policlonais, mas também tem uma 
maior chance de reconhecerem epítopos 
presentes em outros antígenos (reação 
cruzada); 
 
Princípio básico da fluorescência: diferença 
entre os comprimentos de onda de 
excitação (500-550 nm) e de emissão (620-
700) dos fluoróforos; 
Etapas da técnica de imunofluorescência 
1 – Fixação das células 
2 – Permeabilização das células 
3 – Bloqueiode sítios inespecíficos 
4 – Incubação com anticorpos primários 
5 – Lavagens com tampão 
6 – Incubação com anticorpos secundários 
fluorescentes (6a etapa da 
imunofluorescência: marcação com sondas 
fluorescentes, sondas fluorescentes são 
moléculas ligadas a fluorocromos que tem 
especificidade) 
por alguma estrutura celular 
7 – Lavagens com tampão 
8 – Marcação nuclear 
9 – Montagem do material 
10 – Visualização do material no 
microscópio de fluorescência 
Em resumo: 
Metodologia imunofluorescência 
(anticorpo- mioglobulina (Ig)) (método para 
reconhecer de onde veio o câncer) 
 
1- Fração variável (reconhece proteína); 
2- Fração constante; 
 
Parte 1: Músculo da cobaia 
 
 
Desmina da cobaia; 
 
 
Desmina da cobaia injetada em um coelho/ 
animal; 
 
Anticorpo anti-desmina de cobaia feito em 
coelho/animal; 
Estrutura do anticorpo anti-desmina: 
Desmina (em rosa), em azul epítopo 
(região reconhecida pelo anticorpo); 
 
Produção do anticorpo: 200 ul (0,2 ml) 
Eppendof (tubo de ensaio com os 
anticorpos- produção e venda para área 
científica); 
Em rosa é o fluorocromo/ fluoróforo 
(emite fluorescência); 
 
Parte 2: pode colocar várias cores 
 
Tumor de rato; 
 
Cortes em criostato; 
 
Desmina G.F.A.P Neurofilamentos de 
queratina- origem do tumor (nesse caso 
como a queratina reage seria um tumor 
nas células epiteliais); 
 
Exemplo: actina que emite o anticorpo 
anti-actina; 
 
Obs: G.F.P (proteína de animal marinho – 
emite florescência) - permeabilização 
(detergentes) 
 
 
 Anti-tubulina; anti-actina; (limite do vidro- 
mt tubulina) 
 
Contração muscular 
Todas as formas de contração muscular 
dependem do deslizamento, controlado 
por ATP, de um conjunto extremamente 
organizado de filamentos de actina sobre 
arranjos de filamentos de miosina II; 
A maior parte do interior citoplasmático é 
constituída por miofibrilas, que é o nome 
dado aos elementos contráteis básicos da 
célula muscular. Uma miofibrila é uma 
estrutura cilíndrica de 1 a 2 mm de 
diâmetro que frequentemente é tão longa 
quanto a própria célula muscular. Ela 
consiste em uma longa cadeia de unidades 
contráteis pequenas e repetitivas – 
chamadas sarcômeros, cada uma com um 
comprimento de 2,2 mm – conferem à 
miofibrila dos vertebrados sua aparência 
estriada; 
Cada sarcômero é formado a partir de um 
arranjo miniatura, exatamente ordenado 
em paralelo e parcialmente superposto de 
filamentos delgados e espessos. Os 
filamentos delgados são compostos de 
actina e proteínas associadas, sendo 
ligados por suas extremidades mais a um 
disco Z em cada extremidade do 
sarcômero; 
As extremidades menos (-) capeadas dos 
filamentos de actina se estendem em 
direção ao centro do sarcômero, onde se 
sobrepõem aos filamentos espessos, os 
arranjos bipolares formados a partir de 
isoformas musculares específicas de 
miosina II; 
Quando essa região de sobreposição é 
examinada em uma secção transversal por 
microscopia eletrônica, os filamentos de 
miosina são vistos sob a forma de um 
arranjo hexagonal regular, com os 
filamentos de actina ordenadamente 
espaçados entre eles; 
 Tanto a musculatura cardíaca quanto a 
musculatura lisa contêm sarcômeros, no 
entanto a organização destes não é tão 
regular quanto a apresentada na 
musculatura esquelética; 
O encurtamento do sarcômero é 
provocado pelo deslizamento dos 
filamentos de miosina sobre os filamentos 
delgados de actina, sem que ocorra 
modificação no tamanho de qualquer 
desses tipos de filamentos; 
 Os filamentos bipolares espessos deslizam 
em direção à extremidade mais (+) de dois 
conjuntos de filamentos delgados de 
orientação oposta, controlados por dúzias 
de cabeças de miosina independentes que 
se encontram posicionadas de tal forma a 
interagir com cada um dos filamentos 
delgados; 
Visto que não existe uma coordenação 
entre os movimentos das cabeças de 
miosina, é essencial que elas permaneçam 
fortemente ligadas ao filamento de actina 
apenas durante um curto período de cada 
ciclo de ATPase (quebra atp na cabeça) 
para que não interfiram umas nas outras a 
ponto de provocar recuos; 
O rápido encurtamento sincronizado de 
milhares de sarcômeros alinhados entre si 
pelas extremidades, em cada miofibrila, dá 
à musculatura esquelética capacidade de 
contração suficientemente rápida para que 
atividades como correr e voar ou tocar 
piano sejam realizadas; 
As proteínas acessórias controlam a 
impressionante uniformidade da 
organização do filamento, do seu 
comprimento e do espaçamento no 
sarcômero. As extremidades mais (+) dos 
filamentos de actina estão ancoradas no 
disco Z, o qual é constituído de CapZ e a-
actinina; o disco Z cobre os filamentos 
(evitando a despolimerização), além de 
mantê-los associados em um feixe 
regularmente espaçado. O comprimento 
exato de cada filamento delgado é 
determinado por uma proteína-molde 
bastante grande denominada nebulina; 
A nebulina estende- -se do disco Z até a 
extremidade menos (-) de cada filamento 
delgado, que é capeado e estabilizado pela 
tropomodulina. Embora haja alguma troca 
lenta de subunidades de actina em ambas 
as extremidades do filamento delgado no 
músculo, de tal forma que os componentes 
do filamento delgado apresentam uma 
meia-vida de vários dias, os filamentos de 
actina nos sarcômeros são incrivelmente 
estáveis em comparação com aqueles 
encontrados na maioria dos outros tipos de 
células, cujos filamentos dinâmicos de 
actina apresentam uma meia-vida de 
apenas alguns poucos minutos ou menos; 
Os filamentos espessos são posicionados a 
meio caminho entre os discos Z por pares 
opostos de uma proteína-molde ainda 
maior denominada titina. A titina age 
como uma mola molecular, contendo uma 
série de domínios semelhantes à 
imunoglobulina que podem desenovelar-se 
um a um quando é aplicado estresse a essa 
proteína. O enovelamente o 
desenovelamento “tipo mola” desses 
domínios mantêm os filamentos espessos 
posicionados no centro do sarcômero e 
permitem que a fibra muscular se 
reestruture após ter sido fortemente 
espichada; 
A contração muscular é um dos exemplos 
mais estudados de participação de 
 
proteínas acessórias à actina 
 
 
As extremidades + e - dos microfilamentos 
ficam cobertas pelas proteínas CapZ e 
tropomodulina; 
 
 
 
Três diferentes filamentos estão presentes 
nos sarcômeros (unidade básica da 
contração) 
 
actina - filamentos finos; 
miosina - filamentos grossos; 
nebulina e titina - filamentos elásticos; 
Componentes proteicos dos sarcômeros 
 
 
 
 
A contração muscular é iniciada por uma 
súbita elevação da concentração citosólica 
de Ca+2 
Quando o potencial de ação resultante 
ativa um canal de Ca+2na membrana de 
um túbulo T, um influxo de Ca+2 gera a 
abertura de canais de liberação de Ca+2 no 
retículo sarcoplasmático. O Ca+2 que flui 
para o citosol dá início à contração de cada 
miofibrila; 
Tendo em vista que o sinal proveniente da 
membrana citoplasmática da célula 
muscular é transmitido em milissegundos 
(através dos túbulos T e do retículo 
sarcoplasmático) para cada um dos muitos 
sarcômeros da célula, todas as miofibrilas 
da célula contraem ao mesmo tempo; 
A elevação da concentração de Ca+2 é 
transitória, pois o Ca+2 é rapidamente 
bombeado de volta ao retículo 
sarcoplasmático por uma bomba de Ca+2 
dependentes de ATP (também chamada de 
Ca+2 -ATPase) abundante nessa 
membrana. Normalmente, a concentração 
citoplasmática de Ca+2 é restaurada aos 
níveis de repouso em 30 metros por 
segundo, permitindo o relaxamento das 
miofibrilas. Desse modo, a contração 
muscular depende de dois processos que 
consomem enormes quantidades de ATP: 
o deslizamento dos filamentos, conduzido 
pela ATPase do domínio motor da miosina, 
e o bombeamento de Ca+2, regulado pela 
bomba de Ca+2; 
A dependênciade Ca+2 na contração 
muscular esquelética de vertebrados, e sua 
consequente dependência de comandos 
transmitidos através de nervos, é o 
resultado da existência de um grupo de 
proteínas acessórias especializadas 
intimamente associadas aos filamentos 
delgados de actina; 
Uma dessas proteínas acessórias é uma 
forma muscular da tropomiosina, a 
proteína alongada que se liga ao longo do 
sulco da hélice dos filamentos de actina. 
Outra é a troponina, um complexo de três 
polipeptídeos, troponinas T, I e C (assim 
denominadas devido à sua ação respectiva 
de ligação à tropomiosina, inibição e 
ligação ao Ca+2); 
A troponina I liga-se tanto à actina quanto 
à troponina T. Em um músculo em 
repouso, o complexo troponina I-T puxa a 
tropomiosina para fora da fenda normal de 
ligação, deixando-a em uma posição 
relativa ao filamento de actina que 
interfere na ligação das cabeças de 
miosina, impedindo, desse modo, qualquer 
interação geradora de força. Quando o 
nível de Ca+2 é elevado, a troponina C – 
que se liga a até quatro moléculas de Ca+2 
– faz a troponina I se desconectar da 
actina; 
Isso permite o retorno da molécula de 
tropomiosina à sua posição normal e 
permite que as cabeças de miosina 
deslizem sobre os filamentos de actina. A 
troponina C é intimamente relacionada à 
calmodulina, uma proteína de ligação a 
Ca+2 bastante comum; ela pode ser 
considerada uma forma especializada de 
calmodulina que adquiriu sítios de ligação 
para a troponina I e a troponina T, 
garantindo, desse modo, uma resposta 
extremamente rápida da miofibrila a 
elevações na concentração de Ca+2. Nas 
células musculares lisas, assim 
denominadas por não apresentarem as 
estriações regulares características dos 
músculos esqueléticos, a contração 
também é provocada por um influxo de 
íons cálcio, mas os mecanismos de 
regulação são diferentes; 
O músculo liso é composto por camadas de 
células bastante longas e em formato de 
fuso, cada qual contendo um único núcleo. 
As células musculares lisas não expressam 
as troponinas. Em vez disso, níveis 
elevados de Ca+2 intracelular regulam a 
contração por um mecanismo dependente 
de calmodulina. A calmodulina ligada a 
Ca+2 ativa a cinase da cadeia leve da 
miosina (MLCK), desse modo, induzindo a 
fosforilação de uma das duas cadeias leves 
da miosina do músculo liso; 
Quando a cadeia leve é fosforilada, a 
cabeça da miosina pode interagir com 
filamentos de actina e provocar a 
contração; quando ela é desfosforilada, as 
cabeças de miosina tendem a dissociar da 
actina, tornando-se inativas. Os eventos de 
fosforilação que regulam a contração das 
células musculares lisas ocorrem de forma 
relativamente lenta, e a contração máxima 
frequentemente requer quase um segundo 
(em contraponto aos poucos milissegundos 
necessários à contração de uma célula 
muscular esquelética). No entanto, uma 
rápida ativação da contração não é 
importante para a musculatura lisa: sua 
miosina II hidrolisa ATP cerca de dez vezes 
mais lentamente que a miosina do músculo 
esquelético, produzindo um ciclo lento de 
alterações conformacionais da miosina que 
resulta em contração lenta; 
 
Contração muscular 
 
MF: A tropomiosina e as 3 troponinas (I, C, 
T) se encontram associadas aos 
microfilamentos nos sarcômeros 
 
 
Controle da contração muscular 
esquelética pela troponina; 
 
 
Em resumo: miogênese (formação do 
músculo) 
mioblasto (célula 
mononucleada); 
 
mioblastos 
bipolares (células monucleadas); 
fusão de 
mioblastos gera o miotubo/fibra muscular 
(célula multinucleada) 
Em rosa são as miofibrilas (conjunto de 
sarcômero); 
 
Essa estrutura é o sarcômero (unidade 
básica da contração) e as estruturas que 
compõem ele são respectivamente: 1-linha 
ou disco Z, 2- filamento os de actina, 3- 
filamentos de miosina; 
 
 
 
Essa e a estrutura onde temos linha/disco 
Z(actina), a linha M(miosina) e bandas 
I(actina)e A(miosina). A banda M contém 
proteínas que ajudam a manter os 
microfilamentos de miosina organizados 
hexagonalmente. A banda A corresponde 
ao comprimento das fibras de miosina; 
 
Cada miofibrila possui filamentos finos –
 microfilamentos de actina – e filamentos 
mais grossos – microfilamentos de 
miosina; 
 
Estrutura de uma ATPase: 1-cauda, 2-
cabeça (onde quebra atp), 3- pescoço da 
miosina (está presa no sarcômero) e 4- 
quebra da atp que libera ATP, ADP, +P; 
Obs: 
 
Actina G (proteína globular) e Actina F 
(filamento de actina) 
1-polimerização e 2-despolimerização; 
 
Contração muscular 
Regulado por 4 principais proteínas que se 
abrem/afastam: tropomiosina, troponina 
C, T e I que formam o complexo 
tropomiosina/troponina; 
Músculo relaxado: 
 
Ação da tropomiosina proteína que 
protege a actina de se encostar na 
proteína.; 
 
Músculo contraído: 
 
 
Ação das troponinas que inibem a 
tropomiosina que antes protegia a actina 
agora a actina se encontra encostada na 
miosina. 
Isso e coordenado pela troponina C 
principalmente pois é responsável por 
levar íons de Ca+2 que fazem as proteínas 
(actina e miosina) se abrirem no momento 
da contração do músculo, esses íons se 
ligam a actina, principalmente por essa 
possuir afinidade ao Ca+2, com isso ela 
muda conformação e leva as 4 proteínas. 
Importante lembrar que esse processo 
ocorre devido as ATPase que quebram o 
atp; 
 
Músculo em repouso. 1-Tropomiosina; 
 
Músculo contraído. Miosina encostada na 
actina e ação da troponina; 
 
Sinalização celular 
O estudo da sinalização celular está 
tradicionalmente focado nos mecanismos 
pelos quais as células eucarióticas se 
comunicam umas com as outras pelo uso 
de moléculas de sinalização extracelular, 
como hormônios e fatores de crescimento; 
“A comunicação contínua entre as células é 
necessária para o desenvolvimento de 
qualquer organismo multicelular e 
depende do reconhecimento dos sinais 
secretados.” 
Os sinais extracelulares podem atuar em 
distâncias curtas ou longas 
Quatro formas de sinalização intercelular: 
(A) A sinalização dependente de contato 
requer que as células estejam em contato 
direto membrana- -membrana (Muitas 
moléculas de sinalização extracelulares 
permanecem ligadas à superfície das 
células e influenciam somente as células 
que estabelecem contato. Essa sinalização 
dependente de contato é importante, 
especialmente durante o desenvolvimento 
e na resposta imune); 
(B) A sinalização parácrina depende de 
mediadores locais que são liberados no 
espaço extracelular e agem sobre as células 
vizinhas (Na maioria dos casos, contudo, as 
células sinalizadoras secretam moléculas 
para o fluido extracelular. Com frequência, 
as moléculas secretadas são mediadores 
locais, que atuam somente sobre as células 
no ambiente da célula sinalizadora. Isso se 
chama sinalização parácrina. Geralmente, 
nessa sinalização, as células sinalizadoras e 
as células-alvo são de tipos celulares 
diferentes, mas também podem produzir 
sinais aos quais elas mesmas respondem: a 
isso se denomina sinalização autócrina. As 
células cancerosas, por exemplo, 
frequentemente produzem sinais 
extracelulares que estimulam sua própria 
sobrevivência e proliferação.); 
(C) A sinalização sináptica é realizada por 
neurônios que transmitem sinais elétricos 
ao longo de seus axônios e liberam 
neurotransmissores nas sinapses, que 
frequentemente estão localizadas longe do 
corpo celular neuronal (mecanismos de 
sinalização de longo alcance para 
coordenar o comportamento de células em 
partes distantes do corpo. Assim, 
desenvolveram tipos celulares 
especializados na comunicação intercelular 
a grandes distâncias); 
(D) A sinalização endócrina depende das 
células endócrinas que secretam 
hormônios para a corrente sanguínea, de 
onde são distribuídos para todo o corpo. 
Muitas moléculas sinalizadoras de um 
mesmo tipoparticipam nas sinalizações 
parácrina, sináptica e endócrina: as 
diferenças básicas estão na velocidade e na 
seletividade com que os sinais são 
enviados para seus alvos (que secretam 
suas moléculas sinalizadoras, chamadas 
hormônios, na corrente sanguínea. Esta se 
encarrega de transportá-las por todo o 
corpo, permitindo que atuem sobre as 
células-alvo que podem estar em qualquer 
lugar do corpo); 
 
Parácrina (secreta uma molécula para cair 
na corrente sanguínea) X autócrina 
(molécula secretada atua sobre ela 
mesma); 
 
 
Princípios da sinalização celular 
A comunicação entre as células em 
organismos multicelulares é mediada, 
principalmente, por moléculas de 
sinalização extracelular. Algumas delas 
atuam a longas distâncias, sinalizando para 
células distantes; outras sinalizam apenas 
para células vizinhas. A maioria das células 
em um organismo multicelular emite e 
recebe sinais; 
A recepção dos sinais depende das 
proteínas receptoras, geralmente (mas 
nem sempre) localizadas na superfície 
celular, às quais as moléculas de 
sinalização se ligam. A ligação ativa o 
receptor, o qual, por sua vez, ativa uma ou 
mais vias ou sistemas de sinalização 
intracelular. Esses sistemas dependem de 
proteínas sinalizadoras intracelulares, que 
processam o sinal dentro da célula 
receptora e o distribuem para os alvos 
intracelulares apropriados. Os alvos 
localizados na porção final das vias de 
sinalização geralmente são denominados 
proteínas efetoras, as quais são, de alguma 
forma, alteradas pelo sinal recebido e 
implementam a alteração adequada no 
comportamento celular. Dependendo do 
sinal, do tipo e do estado da célula que o 
recebe, esses efetores podem ser 
reguladores de transcrição, canais iônicos, 
componentes de uma via metabólica ou 
partes do citoesqueleto. As características 
fundamentais da sinalização celular foram 
conservadas ao longo da evolução dos 
eucariotos; 
 
Via de sinalização intracelular simples, 
ativada por uma molécula de sinalização 
extracelular. A molécula de sinalização 
geralmente se liga a uma proteína 
receptora que está inserida na membrana 
plasmática da célula-alvo. O receptor ativa 
uma ou mais vias de sinalização 
intracelular, envolvendo uma série de 
proteínas de sinalização. No final, uma ou 
mais dessas proteínas alteram a atividade 
de proteínas efetoras, modificando, assim, 
o comportamento da célula (isso forma 
uma cascata de sinalização); 
Quem são os ligantes? 
Proteínas, Peptídeos pequenos, 
Aminoácido, Nucleotídeos, Esteroides, 
Ácidos graxos e Gases dissolvidos: óxido 
nítrico e monóxido de carbono; 
 
Integração e interpretação dos sinais 
Diferentes respostas podem ser induzidas 
por uma mesma molécula mensageira; 
 
Diferentes respostas induzidas pelo 
neurotransmissor acetilcolina. (A) A 
estrutura química da acetilcolina. (B-D) 
Tipos celulares diferentes são 
especializados para responder de maneiras 
diferentes à acetilcolina. Em alguns casos, 
(B e C), a acetilcolina se liga a proteínas 
receptoras similares (receptores acoplados 
à proteína G; mas os sinais intracelulares 
produzidos são interpretados de forma 
diferente por células especializadas em 
diferentes funções. Em outros casos (D), a 
proteína receptora também é diferente; 
Integração e interpretação dos sinais 
Uma célula típica em um organismo 
multicelular está exposta a centenas de 
moléculas de sinalização diferentes em seu 
ambiente. Essas moléculas podem ser 
solúveis, ligadas à matriz extracelular ou, 
ainda, ligadas à superfície de uma célula 
vizinha; elas podem ser estimuladoras ou 
inibidoras; podem atuar em inumeráveis 
combinações diferentes; e podem 
influenciar praticamente qualquer aspecto 
do comportamento celular. A célula 
responde a essa gama de sinais de modo 
seletivo, em grande parte por expressar 
somente aqueles receptores e sistemas de 
sinalização intracelular que respondem aos 
sinais que são necessários para a regulação 
dessa célula. A maioria das células 
responde a muitos sinais diferentes do 
ambiente, e alguns deles podem 
influenciar a resposta a outros sinais. 
 
A célula animal depende de múltiplos sinais 
extracelulares. Cada tipo celular exibe um 
conjunto de receptores que o torna capaz 
de responder a um conjunto 
correspondente de moléculas de 
sinalização produzidas por outras células. 
Essas moléculas de sinalização agem em 
várias combinações para regular o 
comportamento da célula. Como está 
mostrado na figura, uma célula requer 
múltiplos sinais para sobreviver (setas 
azuis), e sinais adicionais para crescer e se 
dividir (setas vermelhas) ou se diferenciar 
(setas verdes). Se a célula for privada dos 
sinais de sobrevivência apropriados, ela 
sofre uma forma de suicídio, conhecido 
como apoptose. A situação real é ainda 
mais complexa. Apesar de não mostrado, 
algumas moléculas de sinalização 
extracelular atuam na inibição destes e de 
outros comportamentos celulares, ou 
mesmo na indução da apoptose; 
Receptores celulares 
A célula-alvo responde por meio de um 
receptor, ao qual a molécula de sinalização 
se liga, iniciando uma resposta na célula-
alvo. O sítio de ligação do receptor possui 
uma estrutura complexa que é organizada 
para reconhecer, com alta especificidade, a 
molécula de sinalização, ajudando a 
assegurar que o receptor responda ao sinal 
adequado e não às muitas moléculas 
sinalizadoras presentes no ambiente da 
célula. 
Na maioria dos casos, os receptores são 
proteínas transmembrana expostas na 
superfície da célula-alvo. Ao se ligarem a 
uma molécula de sinalização extracelular 
(um ligante), esses receptores são ativados 
e geram uma cascata de sinais 
intracelulares, que alteram o 
comportamento da célula. Em outros 
casos, os receptores proteicos são 
intracelulares, e a molécula de sinalização 
tem que penetrar na célula-alvo para se 
ligar a eles: isso requer que ela seja 
suficientemente pequena e hidrofóbica 
para que possa se difundir através da 
membrana plasmática; 
 
A) Moléculas hidrofóbicas; 
 
B) Moléculas pequenas e hidrofóbicas 
Receptores citoplasmáticos e/ou 
nucleares; 
Ligação de moléculas de sinalização 
extracelular aos receptores de superfície e 
intracelulares. (A) A maioria das moléculas 
de sinalização é hidrofílica e, por isso, 
incapaz de atravessar a membrana da 
célula-alvo; elas se ligam a receptores de 
superfície que, por sua vez, geram sinais no 
interior da célula-alvo. (B) Em contraste, 
algumas moléculas de sinalização 
pequenas se difundem através da 
membrana plasmática e se ligam a 
proteínas receptoras no interior da célula-
alvo – no citosol ou no núcleo. Muitas 
dessas moléculas pequenas são 
hidrofóbicas e pouco solúveis em soluções 
aquosas; por isso, são transportadas, na 
corrente sanguínea ou em outros fluidos 
extracelulares, ligadas a proteínas 
carreadoras, das quais se dissociam antes 
de entrar na célula-alvo; 
Principais classes de receptores de 
superfície 
A maioria das moléculas de sinalização 
extracelular se liga a receptores específicos 
na superfície das células-alvo e não entra 
no citosol ou no núcleo. Esses receptores 
funcionam como transdutores de sinal. Eles 
convertem um evento extracelular de 
interação com o ligante em sinais 
intracelulares que alteram o 
comportamento da célula-alvo; 
A maioria das proteínas receptoras de 
superfície celular pertence a três classes, 
definidas por seus mecanismos de 
transdução; 
 
Os receptores acoplados a canais iônicos, 
também conhecidos como canais iônicos 
controlados por transmissores/ligantes ou 
receptores ionotrópicos, estão envolvidos 
na sinalização sináptica rápida entre as 
células nervosas e outras células-alvo 
eletricamente excitáveis, como os 
neurônios e as células musculares. Esse 
tipo de sinalização é mediado por um 
pequeno número de neurotransmissoresque abrem ou fecham temporariamente 
um canal iônico formado pela proteína à 
qual se ligam, alterando por um curto 
período a permeabilidade da membrana 
plasmática aos íons e, dessa forma, 
alterando a excitabilidade da célula-alvo 
pós-sináptica. 
 
Os receptores acoplados à proteína G/ 
receptores metabotrópicos atuam 
indiretamente na regulação da atividade 
de uma proteína-alvo ligada à membrana 
plasmática, que pode ser tanto uma 
enzima como um canal iônico. A interação 
entre o receptor e essa proteína-alvo é 
mediada por uma terceira proteína, 
chamada de proteína trimérica de ligação a 
GTP (proteína G). A ativação da proteína-
alvo altera a concentração de uma ou mais 
moléculas sinalizadoras intracelulares 
pequenas (se a proteína-alvo for uma 
enzima) ou altera a permeabilidade da 
membrana plasmática aos íons (se a 
proteína-alvo for um canal iônico). As 
pequenas moléculas sinalizadoras 
intracelulares afetadas, por sua vez, 
alteram o comportamento de outras 
proteínas de sinalização na célula; 
 
Os receptores acoplados a enzimas, 
quando ativados, funcionam como 
enzimas, ou estão associados diretamente 
a enzimas ativadas por eles. Geralmente, 
são proteínas transmembrana de 
passagem única, cujo sítio de interação 
com o ligante está do lado de fora da célula 
e cujo sítio catalítico, ou de ligação à 
enzima, está do lado de dentro. Os 
receptores acoplados a enzimas 
apresentam estrutura heterogênea em 
comparação às outras duas classes; a 
grande maioria, contudo, é representada 
por cinases ou é a elas associada e, quando 
ativados, fosforilam grupos específicos de 
proteínas na célula-alvo; 
Em resumo: Três classes de receptores de 
superfície celular. (A) Receptores 
acoplados a canais iônicos (também 
chamados de canais iônicos controlados 
por transmissores), (B) receptores 
acoplados à proteína G e (C) receptores 
acoplados a enzimas. Apesar de muitos 
receptores acoplados a enzimas terem 
atividade enzimática intrínseca, como 
mostrado à esquerda em (C); muitos 
outros contam com enzimas associadas, 
como mostrado à direita em (C). Os 
ligantes ativam a maioria dos receptores 
acoplados a enzimas por promover sua 
dimerização, o que resulta na interação e 
ativação dos domínios citoplasmáticos; 
Receptores ionotrópicos 
 
1. Interação com ligante provoca abertura 
do canal iônico. 
2. Gera influxo de íons específicos, 
provocando alterações nas cargas da 
membrana. 
Exemplo: Receptores de acetilcolina nas 
junções neuromusculares; 
Receptores acoplados à proteína G 
Maior família de receptores de membrana 
~800 codificados no genoma humano. 
Possuem 7 domínios transmembrana 
transmite sinais intracelulares via proteína 
G; 
 
 
 
Após a interação com o ligante, o GPCR 
sofre uma mudança na sua conformação e 
ativa a proteína G; 
 
 
A ligação a GTP libera a proteína G do seu 
receptor e promove a dissociação da 
subunidade α do par βγ. Ambos interagem 
com vários alvos que transmite o sinal 
adiante. Isso gera diferentes repostas 
celulares; 
Obs: Aplicação farmacológica: Fármacos 
que atuam sobre GPCRs; 
 
Receptores acoplados a enzimas 
 
Domínio citosólico é associado 
diretamente a uma enzima ou tem 
atividade enzimática intrínseca. 
A classe mais comum é a dos receptores 
tirosinas-cinase (RTKs). 
Domínio de interação com o ligante – 
Extracelular Domínio tirosina-cinase – 
intracelular; 
Ativação dos receptores tirosinas-cinase 
(intracelular) 
 
1. Interação com ligante induz a 
dimerização dos receptores (aproximação 
dos domínios cinase); 
2. Os receptores dimerizados fosforilam 
resíduos de tirosina um do outro 
(transautofosforilação); 
3. Proteínas de sinalização intracelular 
interagem com as tirosinas fosforiladas, 
são ativadas e passam o sinal adiante; 
Ativação dos receptores tirosinas-cinase 
por dimerização. Na ausência de sinais 
extracelulares, a maioria dos RTKs existem 
como monômeros, nos quais o domínio 
cinase interno está inativo. A interação 
com o ligante reúne dois monômeros para 
formar um dímero. Na maioria dos casos, a 
grande proximidade dos domínios cinase 
no dímero causa sua fosforilação mútua, o 
que tem dois efeitos: Primeiro, a 
fosforilação de algumas tirosinas no 
domínio cinase provoca a ativação 
completa destes. Segundo, a fosforilação 
de algumas tirosinas em outras partes do 
receptor gera sítios de ancoragem para 
proteínas de sinalização intracelular, 
resultando na formação de grandes 
complexos de sinalização que podem, 
então, transmitir o sinal ao longo de 
múltiplas vias. Os mecanismos de 
dimerização variam amplamente entre os 
diferentes membros da família dos RTKs. 
Em alguns casos, como mostrado aqui, o 
próprio ligante é um dímero e promove a 
ligação de dois receptores 
simultaneamente. Em outros casos, um 
ligante monomérico pode interagir com 
dois receptores simultaneamente 
mediando sua ligação, ou dois ligantes 
podem interagir independentemente com 
dois receptores para promover a 
dimerização. Em alguns RTKs – 
principalmente naqueles da família dos 
receptores da insulina – o receptor é 
sempre um dímero, e a interação com o 
ligante causa uma mudança de 
conformação que promove a associação de 
dois domínios cinase internos. Embora 
muitos RTKs sejam ativados por 
transautofosforilação, como mostrado 
aqui, existem algumas exceções 
importantes, incluindo o receptor de EGF; 
 
Funções dos receptores tirosinas-cinase 
 
 
 
 
Moléculas Família de 
receptores 
Resposta celular 
Fator de 
crescimento 
epidérmico 
(EGF) 
Receptores 
EGF 
Sobrevivência, 
crescimento, 
proliferação e 
diferenciação celular. 
Fator de 
crescimento 
semelhante 
à insulina 
(IGF1) 
Receptor 
IGF 
Estimula o crescimento 
celular e a 
sobrevivência em muitos 
tipos celulares 
Fator de 
crescimento 
neural 
(NGF) 
Receptores 
TrK 
Sobrevivência e o 
crescimento de alguns 
neurônios 
Fator de 
crescimento 
derivado de 
plaquetas 
(PDGF) 
Receptores 
PDGF 
Sobrevivência, 
crescimento, proliferação e 
migração de vários tipos 
celulares 
Fator de 
crescimento 
de 
fibroblastos 
(FGF) 
Receptores 
FGF 
Proliferação de vários tipos 
celulares e 
inibição da diferenciação 
de algumas células. 
Fator de 
crescimento 
endotelial 
vascular 
(VEGF) 
Receptor 
de VEGF 
Angiogênese 
 
Receptores intracelulares 
Moléculas de sinalização que se ligam a 
receptores intracelulares; 
Hormônios esteroides, tireoides, retinóides 
e vitamina D (são receptores específicos 
para eles) (4 Algumas moléculas de 
sinalização que se ligam a receptores 
intracelulares. Observe que todas elas são 
pequenas e hidrofóbicas. A vitamina D3 
está representada em sua forma ativa 
hidroxilada. O estradiol e a testosterona 
são hormônios sexuais esteroides.) 
São estruturalmente semelhantes, 
formando uma superfamília de receptores 
nucleares. 
 
A ativação dos receptores nucleares. Todos 
os receptores nucleares se ligam ao DNA 
na forma de homodímeros ou de 
heterodímeros, mas, para simplificar, estão 
representados como monômeros. (A) 
Todos os receptores possuem uma 
estrutura relacionada, que inclui três 
domínios principais, como mostrado. Um 
receptor no seu estado inativo ligado a 
proteínas inibidoras. (B) A interação do 
ligante com o receptor provoca o 
fechamento do domínio de ligação do 
receptor ao redor do ligante, como uma 
pinça, provocando, também, a dissociação 
das proteínas inibidoras e a ligação das 
proteínas coativadoras ao domínio de 
ativação da transcrição no receptor, 
aumentando, assim, a transcrição gênica. 
Em outros casos, a interação com o ligante 
tem o efeito oposto, causando a ligação de 
proteínas correpressoras ao receptor, 
reduzindo a transcrição (não mostrado). (C) 
A estrutura do domínio de interação com o 
ligante no receptor do ácido retinóico está 
mostrado na ausência (à esquerda) e napresença (no centro) do ligante (mostrado 
em vermelho). Quando o ligante interage, 
a a-hélice azul atua como uma tampa que 
se fecha repentinamente, prendendo o 
ligante no lugar. A mudança na 
conformação do receptor pela interação 
com o ligante também cria um sítio de 
ligação para uma a-hélice pequena 
(laranja) da superfície das proteínas 
coativadoras; 
 
Mecanismo de ativação dos receptores 
nucleares por hormônios 
Os receptores nucleares se ligam a 
sequências específicas de DNA adjacentes 
aos genes regulados pelo ligante. Alguns 
deles, como os do cortisol, localizam-se 
inicialmente no citosol e entram no núcleo 
somente após a interação com o ligante; 
outros, como os receptores do hormônio 
tireóideo ou do retinol, ligam-se ao DNA no 
núcleo, mesmo na ausência do ligante. Em 
ambos os casos, o receptor inativo está 
ligado a complexos proteicos inibidores. A 
interação com o ligante altera a 
conformação do receptor, causando a 
dissociação do complexo inibidor e a 
ligação do receptor a proteínas 
coativadoras que estimulam a transcrição 
gênica. Em outros casos, contudo, a 
interação do ligante com um receptor 
nuclear inibe a transcrição: alguns 
receptores dos hormônios tireóideos, por 
exemplo, atuam como ativadores de 
transcrição na ausência de seus hormônios 
e tornam-se repressores da transcrição 
quando os hormônios estão ligados a eles; 
 
A ligação do hormônio induz alterações na 
conformação do receptor nuclear, torna-se 
capaz de interagir com regiões reguladoras 
específicas no DNA chamadas de 
elementos de resposta a hormônio (HRE) e, 
assim, alterar a expressão gênica. Esses 
receptores são proteínas que atravessam a 
membrana e se ligam ao Dna (HRE) pelo 
núcleo/citoplasma e ativa a transcrição 
(promotor) e gera uma proteína (eles vêm 
pela corrente sanguínea); 
 
 
Núcleo interfásico 
Núcleo interfásico- entre as fases/ espaço 
de tempo em que a célula não está se 
dividindo; 
Procarioto X Eucarioto 
Compartimento para armazenamento do 
DNA 
Não X Sim; 
Outras organelas 
Não X Sim; 
Procarioto X Eucarioto - Teoria da 
formação do núcleo; 
 
Importância da compartimentalização 
(separação) do material genético 
• Alta concentração dos substratos 
e enzimas em espaço restrito; 
• Enzimas nucleares separadas das 
citoplasmáticas; 
• Proteção do material genético; 
• Barreira a ser ultrapassada por 
RNAs para que sejam traduzidos: – Splicing; 
 
A estrutura nuclear 
A dupla bicamada fosfolipídica, possui duas 
membranas (como a mitocôndria); 
 
membrana nuclear dupla: MNI e MNE 
MNI = Membrana Nuclear Interna 
MNE = Membrana Nuclear Externa 
presença de poros nucleares; 
MNE com continuidade com retículo 
endoplasmático; 
Lamina nuclear aderida à MNI; 
Ribossomos aderidos à MNE; 
 
FIs (filamentos intermediários) aderidos à 
MNE; 
 
Nucleoplasma: água, íons (Ca e Mg), 
nucleotídeos, ATP e GTP, enzimas e sais; 
 
A estrutura nuclear - Complexo do poro 
nuclear 
 
Os complexos de poros nucleares, ou 
simplesmente poros nucleares, são 
estruturas proteicas responsáveis pelo 
transporte bidirecional (pode haver a 
importação ou exportação nuclear) de íons 
e moléculas entre o nucleoplasma e o 
citoplasma. 
 
Nucleoporinas; 
 
Simetria octogonal; 
 
Inseridos entre as regiões de 
contato entre as membranas 
interna e externa; 
 
Comunicação Núcleo-Citosol; 
 
Uma ou mais passagens aquosas; 
 
Emaranhados proteicos se projetam para o 
interior: – Passagem de moléculas grandes 
é restringida; 
 
 
Arranjo dos NPCs no envelope nuclear. Em 
um NPC de vertebrados, as Nucleoporinas 
são organizadas com uma impressionante 
simetria rotacional óctupla; 
 
Como a hidrólise de GTP por Ran no citosol 
fornece direcionalidade para o transporte 
nuclear. O movimento de receptores de 
transporte nuclear carregados através do 
NPC pode ocorrer por difusão guiada ao 
longo das repetições FG presentes nas 
proteínas NPC. A localização diferencial de 
Ran-GTP no núcleo e de Ran-GDP no citosol 
propicia direcionalidade (setas vermelhas) 
tanto para a importação nuclear (A) quanto 
para a exportação nuclear (B). A hidrólise 
de GTP para produzir Ran-GDP é mediada 
por Ran-GAP no lado citosólico do NPC; 
Que moléculas saem do núcleo e que 
moléculas entram no núcleo? 
Saem: RNAm, RNAt, RNAr 
 Entram: Proteínas nucleares 
Proteínas nucleares - Sinal de localização 
nuclear (NSL) 
Quando as proteínas são extraídas 
experimentalmente do núcleo e 
reintroduzidas no citosol, mesmo aquelas 
muito grandes se reacumulam de maneira 
eficiente no núcleo. Sinais de 
endereçamento chamados de sinais de 
localização nuclear (NLSs, de nuclear 
localization signals) são responsáveis pela 
seletividade desse processo nuclear de 
importação. 
O sistema de transporte se baseia nos 
sinais de exportação nuclear nas 
macromoléculas a serem exportadas, assim 
como nos receptores de exportação 
nuclear complementares, ou exportinas. 
Esses receptores ligam-se tanto ao sinal de 
exportação quanto às proteínas NPC para 
guiar sua carga através do NPC ao citosol. 
Muitos receptores de exportação nuclear 
são estruturalmente relacionados aos 
receptores de importação nuclear e são 
codificados pela mesma família de genes 
dos receptores de transporte nuclear, ou 
carioferinas; 
 
Receptores de importação nuclear 
(importinas). (A) Receptores de importação 
nuclear diferentes ligam-se a diferentes 
sinais de localização nuclear e, desse 
modo, a diferentes proteínas- -carga. (B) A 
proteína-carga 4 requer uma proteína 
adaptadora para ligação ao seu receptor de 
importação nuclear. Os adaptadores são 
estruturalmente relacionados aos 
receptores de importação nuclear e 
reconhecem sinais de localização nuclear 
nas proteínas-carga. Eles também contêm 
um sinal de localização nuclear que os liga 
a um receptor de importação, mas esse 
sinal fica exposto somente quando eles são 
carregados com uma proteína-carga; 
 
Função de um sinal de localização nuclear. 
Micrografias de imunofluorescência 
mostrando a localização celular do 
antígeno T do vírus SV40 contendo ou não 
uma pequena sequência que serve como 
um sinal de localização nuclear. (A) A 
proteína antígeno T normal contém a 
sequência rica em lisina indicada e é 
importada ao seu sítio de ação no núcleo, 
como indicado por imunofluorescência 
com anticorpos contra o antígeno T. (B) O 
antígeno T com um sinal de localização 
nuclear alterado (uma treonina no lugar de 
uma lisina) permanece no citosol. 
A estrutura nuclear - Lâmina nuclear 
A lâmina nuclear, localizada no lado 
nuclear da membrana interna do núcleo, é 
uma malha de subunidades proteicas 
interconectadas chamadas de laminas 
nucleares. As laminas são uma classe 
especial de proteínas filamentosas 
intermediárias (como discutido no Capítulo 
16) que polimerizam em uma rede 
bidimensional (Figura 12-17). A lâmina 
nuclear dá forma e estabilidade ao 
envelope nuclear, ao qual é ancorada pela 
ligação, tanto de NPCs quanto de proteínas 
transmembrana, ao interior da membrana 
nuclear. A lâmina também interage 
diretamente com a cromatina, que 
interage com proteínas transmembrana da 
membrana nuclear interna. Junto com a 
lâmina, essas proteínas de membrana 
interna fornecem ligações estruturais entre 
o DNA e o envelope nuclear. 
Quando um núcleo é desmontado durante 
a mitose, os NPCs e a lâmina nuclear 
desmontam e o envelope nuclear se 
fragmenta. O processo de desmontagem é, 
ao menos parcialmente, uma consequência 
da fosforilação direta de nucleoporinas e 
laminas pela proteína-cinase dependente 
de ciclina (Cdk) que é ativada no início da 
mitose 
Filamentos Intermediários do tipo V; 
Rede de sustentação nuclear: 
– Revestimento da membrana nuclear 
interna; 
– Sítios de ancoragem para poros 
nucleares; 
Sítios de ancoragem para cromossomos. 
Rede fibrosa; 
Proteína laminasA, B, C; 
Proteínas dos filamentos intermediários 
(citoesqueleto); 
Fosforilação durante a mitose; 
A estrutura nuclear - Ciclo celular 
 
A estrutura nuclear - Integração de 
Citoesqueleto e Lâmina nuclear 
 
O citoesqueleto citoplasmático está ligado 
através do envelope nuclear à lâmina 
nuclear; 
 
Material genético 
são todas as informações que são 
responsáveis por determinar as a síntese 
de proteínas, formação de moléculas, e 
todas as características de um ser. O 
material genético é transmitido de geração 
em geração, através da divisão celular; 
A organização do Material Genético – 
Cromatina 
A cromatina é um complexo de DNA e 
proteína encontrado nas células 
eucarióticas. A sua função primária é a 
embalagem moléculas de DNA longas em 
estruturas mais compacto; 
A organização do Material Genético – 
Nucleossomo 
O Nucleossomo é, portanto, a unidade 
básica de empacotamento do DNA; 
A organização do Material Genético - 
Colar de contas e ligação de 
Nucleossomos por H1 (histona 1) 
Proteínas histonas - Proteínas responsáveis 
pelo processo de compactação e 
descompactação do DNA. Importantes na 
regulação dos genes, tornando os genes 
mais ou menos acessíveis à ação da RNA-
polimerase; 
A organização do Material Genético - 
Proteínas não-histona 
Proteínas não-histônicas - Proporcionam 
condições para que haja associações entre 
as histonas e a cromatina; 
A organização do Material Genético - 
Código de histonas 
H1, H2A, H2B, H4 
A organização do Material Genético - 
Domínios de cromatina 
Organela responsável pelo armazenamento 
do material genético da célula; 
Principal sítio de síntese de DNA e RNA; 
Eucromatina: mais ativa em termos de 
transcrição (síntese de Rnam e Rnat), 
menos condensada; 
Heterocromatina: menos ativa em termos 
de transcrição (síntese de Rnam e Rnat), 
mais condensada; 
 
Nucléolo 
Maior estrutura de sub-
compartimentalização material genético; 
Constituído de RNAs e proteínas 
importantes para a transcrição e 
maturação de RNAs ribossomais; 
Em resumo 
Núcleo interfásico entre as fases quando a 
célula não se divide, possui duas 
membranas (como a mitocôndria) a 
membrana se une e forma poros nucleares 
que podem estar fechados ou abertos 
(Rna->produzido pelo núcleo-> passa), 
além disso temos as proteínas nucleares 
que é composta pelos fatores de 
transcrição, as 5 histonas H1, H2A, H2B, H3 
e H4, dna polimerase e rna polimerase; 
 
1-M.M.E (fora do núcleo tem muito 
citoesqueleto MF,MT e FI-> centrossomos 
(microtúbulos- M.T.O.C) 
2-M.M.I 
3- Proteína de membrana- lamina nuclear 
(lamina A, B, C) - aderida na M.M.I (FI- 
citoesqueleto laminas A, B, C- 
envelhecimento) 
4- Poros nucleares- Rnam, t, a-> proteínas 
nucleares que é composta pelos fatores de 
transcrição, as 5 histonas H1, H2A, H2B, H3 
e H4, dna polimerase e rna polimerase; 
5- Nucléolo 
6- Cromatina- Dna + histona (organiza o 
Dna) 
 
N.L.S (sinal de localização nuclear) 
Modificações pós traducionais- 
fosforilação- que abre o polo e a proteína 
entra; 
Complexo de golgi 
Localização do Complexo de Golgi 
 
O complexo de golgi e uma organela de 
células eucariontes localizados próximo ao 
R.E.R (reticulo endoplasmático rugoso) e 
abundante em células secretoras; 
MPT= fosforilação e desfosforilação; 
Complexo de Golgi se conecta com o RE e 
vesículas 
Via Biosintética secretora e endocítica; 
Via secretora, envia proteínas para vários 
lugares; 
 
 
Roteiro das vias secretora e endocítica; 
Transporte por vesícula 
 
Transporte por vesícula. Vesículas 
transportadoras brotam de um 
compartimento e se fundem a outro. À 
medida que fazem isso, elas carregam 
materiais como carga a partir do lúmen 
(espaço dentro de um compartimento 
envolto por membrana) e membrana do 
compartimento doador para o lúmen e 
membrana do compartimento-alvo, como 
mostrado; 
Vesículas brotam do compartimento 
doador e se fundem a outro 
compartimento; 
As vesículas transportam componentes de 
membrana e moléculas solúveis do lúmen, 
chamados de carga; 
A maioria das vesículas transportadoras 
brotam em regiões da membrana 
revestidas por proteínas especializadas. 
O revestimento proteico possui duas 
funções: 
1. Concentrar proteínas em uma região 
específica da membrana, selecionando as 
moléculas que serão transportadas; 
2. Dar forma à vesícula. 
 
Micrografias eletrônicas de vesículas 
revestidas por clatrina, COPI e COPII. Todas 
são apresentadas como micrografias 
eletrônicas na mesma escala. (A) Vesículas 
revestidas por clatrina. (B) Vesículas 
revestidas por COPI e cisternas de Golgi 
(setas vermelhas) de um sistema sem 
células em que as vesículas revestidas por 
COPI se formam em tubo de ensaio. (C) 
Vesículas revestidas por COPII. 
Transporte do RE para o Golgi 
As proteínas são transportadas do RE para 
o Golgi em vesículas revestidas por COPII. 
 
 
Uso de diferentes revestimentos para 
etapas diferentes do transporte de 
vesículas. Diferentes proteínas de 
revestimento selecionam diferentes cargas 
e dão forma às vesículas de transporte que 
medeiam as várias etapas das vias 
biossintética secretora e endocítica. 
Quando os mesmos revestimentos 
funcionam em diferentes locais da célula, 
eles normalmente incorporam diferentes 
subunidades proteicas que modificam as 
suas propriedades (não mostrado). Muitas 
células diferenciadas possuem vias 
adicionais além das mostradas aqui, 
incluindo uma via de 
classificação/distribuição a partir da rede 
trans de Golgi até a superfície apical das 
células epiteliais, e uma via especializada 
na reciclagem das proteínas das vesículas 
sinápticas nas terminações nervosas de 
neurônios; 
 
Transporte do RE para o Golgi 
Brotamento da vesícula no RE: 
As proteínas apresentam sinal de saída do 
RE; 
Elas precisam estar corretamente 
enoveladas; 
A vesícula formada é revestida por COPII e 
proteínas acessórias; 
 
 
Recrutamento de moléculas-carga de 
membrana e solúveis para dentro de 
vesículas de transporte do RE. As proteínas 
de membrana são empacotadas em 
vesículas de transporte em brotamento por 
interações dos sinais de saída nas suas 
caudas citosólicas com as proteínas 
adaptadoras no revestimento interno de 
COPII. Algumas dessas proteínas de 
membrana funcionam como receptores de 
carga, ligando-se a proteínas solúveis no 
lúmen do RE e ajudando a empacotá-las 
em vesículas. Outras proteínas podem 
entrar na vesícula por fluxo em massa. 
Uma vesícula de transporte de 50 nm típica 
contém cerca de 200 proteínas de 
membrana, que podem ser de muitos tipos 
diferentes. Como indicado, proteínas não 
enoveladas ou enoveladas de forma 
incompleta são ligadas a chaperonas e 
retidas transitoriamente no 
compartimento do RE; 
Transporte do RE para o Golgi 
Fusão homotípica das membranas das 
vesículas: Depois de brotar do RE, as 
vesículas perdem seu revestimento e 
começam a se fundir uma com a outra; 
 Fusão homotípica de membranas ocorre 
quando as vesículas de transporte 
derivadas do RE se fundem umas com as 
outras, mas também quando os 
endossomos se fundem para gerar 
endossomos maiores. As proteínas Rab 
ajudam a regular a extensão da fusão 
homotípica e, assim, o tamanho dos 
compartimentos em uma célula-> 
Pareamento entre proteínas v-SNAREs e t-
SNAREs; 
 
Agrupamentos tubulares de vesículas; 
Transporte do RE para o Golgi 
Como as vesículas sabem para onde ir? 
A proteína GTPase monomérica Rab guia a 
vesícula até a membrana-alvo e lá interage 
com a proteína efetora de Rab (as 
proteínas Rab desempenham um papel 
central na especificidade do transporte 
vesicular); 
 
Aprisionamento de uma vesícula de 
transporte a uma membrana-alvo. As 
proteínas efetoras de Rab interagem com 
proteínas Rab ativas (Rab-GTPs, amarelo), 
localizadas na membrana-alvo, na 
membrana da vesícula ou em ambas, paraestabelecer a primeira conexão entre duas 
membranas que irão se fundir. No exemplo 
mostrado aqui, o efetor de Rab é uma 
proteína filamentosa de aprisionamento 
(verde-escuro). A seguir, proteínas SNARE 
nas duas membranas (vermelho e azul) se 
pareiam, ancorando a vesícula à 
membrana-alvo e catalisando a fusão das 
duas bicamadas lipídicas sobrepostas. 
Durante a ancoragem e fusão, um Rab-GAP 
(não mostrado) induz a proteína Rab a 
hidrolisar seu GTP ligado a GDP, levando a 
Rab a se dissociar da membrana e retornar 
ao citosol como Rab-GDP, onde é ligado a 
uma proteína GDI que mantém a Rab 
solúvel e inativa; 
Cada subtipo de Rab está associada a 
diferentes organelas; 
Transporte do RE para o Golgi 
Fusão das vesículas com a membrana da 
rede cis Golgi; 
 
Estrutura do Golgi 
 
Aparelho de Golgi. Reconstrução 
tridimensional a partir de micrografias 
eletrônicas do aparelho de Golgi em uma 
célula secretora animal. A face cis das 
pilhas de Golgi é aquela mais próxima ao 
RE é voltada para o núcleo e a face trans e 
voltada para a membrana plasmática; 
Funções do complexo de Golgi 
Glicosilação de proteínas e lipídios 
sintetizados no RE (acetilação e metilação-
> expressão gênica-> histonas proteínas 
com Dna); 
Processamento de oligossacarídeos; 
Distribuição das macromoléculas 
modificadas para a membrana plasmática, 
lisossomos e vesículas secretoras. (“correio 
da célula” e o acrossoma dos sptzs) 
Células secretoras possuem Golgi mais 
desenvolvido. Células caliciformes que 
revestem o epitélio do intestino delgado 
possuem um complexo de Golgi bem 
desenvolvido que dá origem a inúmeras 
vesículas secretoras. 
Compartimentalização molecular do 
aparelho de Golgi 
Cada cisterna (não são conectadas e 
possuem membranas dobradas) tem um 
conjunto característico de enzimas; 
Cada etapa do processamento é feita em 
um compartimento distinto; 
 As reações enzimáticas são feitas por 
proteínas ligadas à membrana do Golgi (se 
comunicam através de vesículas); 
 
Processamento de oligossacarídeos nos 
compartimentos de Golgi. A localização de 
cada etapa de processamento apresentada 
foi determinada por uma combinação de 
técnicas, incluindo subfracionamento 
bioquímico das membranas do aparelho de 
Golgi e microscopia eletrônica após 
coloração com anticorpos específicos para 
algumas das enzimas de processamento. 
As enzimas de processamento não estão 
restritas a uma cisterna em particular; ao 
contrário, sua distribuição é gradual ao 
longo das pilhas, de forma que as enzimas 
que atuam primeiro estejam presentes 
principalmente em cisternas cis de Golgi e 
as que atuam mais tarde estejam 
presentes sobretudo nas cisternas trans de 
Golgi; 
Funções do complexo de Golgi 
 
Glicosilação (é um processo no qual 
açúcares são adicionados em proteínas e 
lipídios, transformando-os em 
glicoproteínas e glicolipídios) ligada ao N e 
ligada ao O. Em cada caso, apenas um 
único grupo açúcar que está ligado 
diretamente à proteína é mostrado; 
GLICOSILAÇÃO LIGADA AO N 
Adição de açúcares ao N da Asparagina. 
Começa no RE e sofre modificações ao 
longo das cisternas do Golgi. 
Oligossacarídeos encontrados em ~90% 
das glicoproteínas; 
GLICOSILAÇÃO LIGADA AO O 
Adição de açúcares a grupos hidroxila de 
serinas e treoninas; 
Começa no Golgi. 
Glicosilação de mucinas e formação de 
proteoglicanos; 
Qual é a importância da glicosilação? 
Auxilia no enovelamento das proteínas; 
Proteção contra proteases; 
Interação célula-célula; 
Sinalização celular. 
Exemplo: Covid 
Ligação a ACE2 para reconhecimento da 
célula hospedeira; importante para a 
virulência e infecção Viral; afeta a 
sensibilidade dos vírus aos anticorpos 
neutralizantes; 
Como as proteínas se movem através do 
Golgi? 
Dois modelos possíveis explicam a 
organização do aparelho de Golgi e como 
as proteínas se movem através dele: 
 
De acordo com o modelo da maturação de 
cisternas, cada cisterna de Golgi 
amadurece à medida que migra através de 
uma pilha. Em cada estágio, as proteínas 
residentes no Golgi que são carregadas 
adiante em uma cisterna em maturação 
são levadas de volta para um 
compartimento anterior em vesículas 
revestidas por COPI. Quando uma cisterna 
recém-formada se move para uma posição 
média, por exemplo, as enzimas do cis 
Golgi “remanescentes” seriam extraídas e 
transportadas de volta para uma nova 
cisterna cis posicionada anteriormente. De 
forma semelhante, as enzimas da região 
média seriam recebidas pelo transporte 
retrógrado das cisternas localizadas logo à 
frente. Dessa forma, uma cisterna cis se 
amadureceria em uma cisterna média e 
então em uma cisterna trans à medida que 
se move para fora; 
Cada cisterna de Golgi amadurece à 
medida que migra através de uma pilha; 
 
No modelo do transporte vesicular, as 
cisternas de Golgi são compartimentos 
estáticos que contêm um suplemento 
característico de enzimas residentes. A 
passagem de moléculas de cis para trans 
através do Golgi é obtida pelo movimento 
progressivo de vesículas de transporte, que 
brotam de uma cisterna e se fundem com a 
próxima, em uma direção cis-para-trans; 
As cisternas do Golgi são compartimentos 
estáticos e o transporte de moléculas 
ocorre pelo movimento progressivo de 
vesículas, que brotam de uma cisterna e se 
fundem com a próxima. 
O que acontece se uma proteína do RE é 
incorretamente transportada para o 
Golgi? 
 
Recuperação de proteínas solúveis 
residentes no RE. As proteínas residentes 
que escapam do RE são devolvidas pelo 
transporte vesicular. (A) O receptor de 
KDEL presente em agrupamentos tubulares 
de vesículas e no aparelho de Golgi captura 
as proteínas solúveis residentes no RE e as 
carrega em vesículas transportadoras 
revestidas por COPI de volta ao RE. 
(Lembre-se que as vesículas revestidas por 
COPI perdem seu revestimento logo que 
são formadas.) Após a ligação dos seus 
ligantes no agrupamento tubular ou Golgi, 
o receptor de KDEL pode mudar a 
conformação, de forma a facilitar seu 
recrutamento para dentro das vesículas 
COPI em brotamento; 
Sequências-sinal de permanência no RE: 
Lys-Lys-x-x ou KDEL (Lys-Asp-Glut-Leu); 
Via de recuperação e reciclagem de 
proteínas residentes do RE 
 
A recuperação das proteínas do RE começa 
em agrupamentos tubulares de vesículas e 
continua a partir das últimas partes do 
aparelho de Golgi. No ambiente do RE, as 
proteínas do RE dissociam-se do receptor 
de KDEL, que é, então, devolvido ao 
aparelho de Golgi para reutilização. Os 
diferentes compartimentos do aparelho de 
Golgi estão sendo discutidos 
abreviadamente; 
Transporte do Golgi para os lisossomos 
 
 
 
Lisossomo: Possuem cerca de 40 enzimas 
hidrolíticas, que funcionam apenas em pH 
ácido; 
Funções: 
 Quebra de restos intra e extracelulares; 
Destruição de microrganismos fagocitados; 
Produção de nutrientes para a célula; 
Transporte do Golgi para os lisossomos 
 
1) O direcionamento das proteínas para os 
lisossomos requer a presença do marcador: 
Manose 6 fosfato (M6P); 
2) O grupo M6P é reconhecido por 
receptores de M6P na rede trans do Golgi e 
empacotados em vesículas revestidas por 
clatrina; 
3) As vesículas brotam e são transportadas 
para os endossomos; 
4) As hidrolases se dissociam dos 
receptores M6P em pH ácido lisossomal, o 
fosfato da M6P é removido e os receptores 
vazios são reciclados; 
Transporte do Golgi para o exterior da 
célula 
 
Exocitose 
Secreção de substâncias para o meio 
extracelular; 
Fornecer novos componentes para a 
membrana plasmática; 
 
Exocitose e endocitose. (A) Na exocitose, 
uma vesícula transportadora se funde à 
membrana plasmática. Seu conteúdo é 
liberado no espaço extracelular, enquanto 
a membrana da vesícula (vermelho) torna-
se contínua à membrana plasmática. (B) Na 
endocitose, um fragmento da membrana 
plasmática (vermelho)é internalizado, 
formando uma vesícula transportadora. 
Seu conteúdo é derivado do espaço 
extracelular; 
 
Exocitose: via constitutiva e regulada 
 
As vias secretoras constitutiva e regulada. 
As duas vias divergem na TGN. A via 
secretora constitutiva funciona em todas 
as células. Muitas proteínas solúveis são 
continuamente secretadas da célula por 
essa via, que também fornece lipídeos e 
proteínas recém- -sintetizados para a 
membrana plasmática. As células 
secretoras especializadas também 
possuem uma via secretora regulada, pela 
qual proteínas selecionadas na TGN são 
desviadas para vesículas secretoras, onde 
as proteínas são concentradas e estocadas 
até que um sinal extracelular estimule a 
sua secreção. A secreção regulada de 
moléculas pequenas, como histamina e 
neurotransmissores, ocorre por uma via 
semelhante; essas moléculas são 
transportadas ativamente do citosol para 
dentro de vesículas secretoras pré-
formadas. Elas costumam estar ligadas a 
macromoléculas específicas 
(proteoglicanos, para a histamina) para que 
possam ser armazenadas em altas 
concentrações sem gerar uma pressão 
osmótica excessivamente alta; 
Exocitose das vesículas sinápticas: via 
secretora regulada 
 
 
Formação das vesículas sinápticas em uma 
célula nervosa. Estas vesículas minúsculas e 
uniformes são encontradas somente nas 
células nervosas e em algumas células 
endócrinas, onde elas estocam e secretam 
pequenas moléculas neurotransmissoras. A 
entrada de neurotransmissores 
diretamente para dentro das pequenas 
vesículas endocíticas que se formam a 
partir da membrana plasmática é mediada 
por transportadores de membrana que 
funcionam como antiportes e são 
conduzidos por um gradiente de H+ 
mantido pelas bombas de H+ V-ATPase na 
membrana da vesícula; 
Disfunções no Golgi: doenças e terapias 
Mutações nos genes que codificam 
componentes do complexo de Golgi podem 
resultar em doenças em diferentes tecidos; 
Exemplo: Drogas que atuam sobre 
componentes do Golgi; 
Resumo: 
 
Em resumo 
 
Núcleo interfásico, R.E.R síntese proteica, 5 
cisternas (enzimas e moléculas de 
diferente tamanho, concavidade e nomes 
diferentes) via de secreção: 1-C.G.N, Cis, 
Medial, Trans, T.G.N; 
Modificações pós traducionais: 
fosforilação, glicosilação, acetilação, 
metilação e proteólise; 
 
MT-> Golgi: 1-clatrina, cop 1 e cop 2; 
Transporte axonal de 
vesículas 
Explica o transporte e secreção dos 
neurotransmissores nos neurônios; 
 
Neurônio: sinapses 
1-Corpo celular; 
2-Axônio; 
3-Núcleo; 
4- Retículo endoplasmático rugoso (R.E.R); 
5-Cinco cisternas (diferentes tamanhos, 
localização e conteúdos) -> complexo de 
golgi sofre modificações pós traducionais 
(metilação, fosforilação, acetilação e 
glicosilação-> muda a proteína) -> 1- C.G.N 
(maior transporta microtúbulos dentro da 
vesícula), 2- Cis rede cis do golgi, 3-medial, 
4- trans rede trans do golgi e 4- T.G.N 
(menor as vesículas saem daqui cheias de 
proteínas, neurotransmissores); 
6- Vesículas; 
 7- Microtúbulos -> trilhos de microtúbulos; 
8- Via de secreção de proteínas (por onde a 
proteína se move desde o C.G.N até o 
T.G.N + vesículas) -> a vesícula é 
transportada e chamada de transporte 
axial de vesículas= locomoção das 
vesículas; 
Obs: o transporte das proteínas está a todo 
momento sendo feito dentro das vesículas 
estas que se ligam aos microtúbulos 
através de proteínas= deneínas/dinesinas 
que são ATPases; 
Obs: a vesícula não se liga diretamente aos 
microtúbulos; 
Adesões e junções 
celulares 
Adesões Celulares: célula-célula e célula-
matriz extracelular; 
Junções célula-célula: 
Junções Selantes ou de Oclusão (Tight 
Junctions); 
Junções Aderentes (Adherens Junctions); 
Junções Comunicantes (Gap Junctions); 
Junções Aderentes: 
Desmossomas e cintos de adesão; 
Adesões célula-matriz extracelular: 
Hemi-desmossomas e contatos focais; 
Esquemas das adesões celulares 
 
 
 
 
A junção compacta sela os espaços entre as 
células epiteliais; 
A junção aderente conecta os feixes de 
filamentos de actina de uma célula com os 
feixes da outra célula; 
 O desmossomo conecta os filamentos 
intermediários de uma célula com os da 
outra célula; 
 A junção do tipo fenda permite a 
passagem de pequenas moléculas solúveis 
em água de uma célula para a outra; 
 O hemi-desmossomo ancora os filamentos 
intermediários da célula na matriz 
extracelular; 
A junção célula-matriz ligada à actina 
ancora os filamentos de actina da célula na 
matriz extracelular; 
 
 
 
 
 
 
 
Esquema geral de junções celulares 
 
 
Obs: As junções limitam a fluidez da 
membrana; 
Tipos de caderinas 
E-Caderina (epitélio), H-caderina (coração), 
K-caderina (rim), M-caderina (músculo), N-
caderina (neurônios), O-caderina 
(osteoblastos), P-caderina (placenta) e R-
caderina (retina); 
A proteína caderina é dependente de cálcio 
e participa da adesão entre células; 
A proteína beta-catenina pode ser 
encontrada em 3 locais nas células: 
Núcleo – onde se liga a certos genes e os 
ativa; 
Citoplasma – onde pode ser degradada em 
proteassomas; 
Membrana – onde se liga a caderina e 
participa de adesões célula-célula; 
Em resumo: 
Níveis: 1- proteínas de membrana 
2- Nome das junções; 
3- Ligação do citoesqueleto; 
4- Junção está em que domínio; 
Proteínas de membrana: 
Adesão célula-célula: 1- junção selante, 
Tight oclusiva, ocludente-> proteína de 
membrana ocludina que realiza a junção 
celular; 
2- Junção aderente tipo cinto de adesão 
(parece como um cinto e funciona como 
um) + 3- junção aderente tipo 
desmossomo-> possuem a proteína de 
membrana caderina (tipo de adesão 
dependente de cálcio); 
4- Junção comunicante ou GAP-> proteína 
de membrana conexina; 
Adesões célula-matriz extracelular: 5- 
adesão hemi-desmossomo e 6- adesão 
contato focal-> proteína de membrana 
intregrina (tipo de adesão que prende a 
membrana na matriz extracelular (M.E.C)); 
caderinas medeiam a ligação célula-célula. 
As proteínas da família das integrinas 
medeiam a ligação da célula à matriz; 
Ligação com o citoesqueleto 
Podem ou não estarem ligadas a ele; 
A junção comunicante não se encontra 
ligada ao citoesqueleto já a junção selante, 
aderentes e as de adesões possuem ligação 
com o citoesqueleto, 1,2,3,5 e 6 tem 
ligação com o citoesqueleto já a 4 não 
possui; 
1- Junção selante, 2- Junção aderente tipo 
cinto de adesão e 6- adesão contato focal-> 
possuem MF (microfilamentos de actina); 
3- Junção aderente tipo desmossomo e 5- 
adesão hemi-desmossomo-> possuem F.I 
(filamentos intermediários); 
4- Junção comunicante ou GA-> não 
possuem 
Proteínas de adesão transmembrana (que 
atravessam a membrana plasmática) ligam 
o citoesqueleto a estruturas extracelulares. 
A ligação externa pode ser com outra 
célula (junções célula-célula, em geral 
mediadas pelas caderinas) ou com a matriz 
extracelular (junções célula-matriz, 
geralmente mediadas pelas integrinas). A 
ligação interna ao citoesqueleto costuma 
ser indireta, via proteínas adaptadoras 
intracelulares, conforme discutido mais 
adiante. 
Polaridade celular 
Um lado da célula epitelial é diferente do 
outro: 3 regiões 
1- Apical com MF 
2- Lateral com adesão 
3- Basal com ligação proteína 
membrana 
Essas 3 regiões com 2 tipos de domínio 
apical e basolateral 
A 1- Junção selante (ocludina) é a mais 
forte é uma região que não se mistura com 
as outras e criar uma barreira sem fluidez-> 
formando o domínio apical e o resto de 
domínio basolateral, ou seja, um domínio 
separado na membrana; 
A 4- Junção comunicante ou GA-> deixa 
íons passarem (Ca+2, Mg+2, atp e amp 
sendo as duas últimas moléculas ricas em 
energia) -> manda sinais, canal fecha e 
abre e libera Ca e contrai o coração; 
Proteínas adaptadoras 
 
Ligam a proteína de membrana ao 
citoesqueleto -> cadagrupo possui uma, 
menos a 4- Junção comunicante que por 
não estarem ligadas ao citoesqueleto não 
possui. Defeitos causam doenças, são elas: 
1- Junção selante, Tight oclusiva, 
ocludente-> proteína ZO-1 (zona 
ocludente); 
2- Junção aderente tipo cinto de adesão -
>Beta-catenina (é incluída em mais tipos de 
tumores -> usada no desenvolvimento de 
fármacos); 
3- Junção aderente tipo desmossomo-> 
desmoplaquina; 
4- Junção comunicante ou GAP-> não 
possui 
5- Adesão hemi-desmossomo -> plectina 
6- Adesão contato focal-> vinculina 
 
 
Esquema importante que ilustra 4 adesões 
2 célula-célula e 2 célula-MEC-> tecidos 
com água e compostos sintetizados pela 
MEC-> manter as células juntas; 
 
1- Junção selante; 
2- Junção aderente tipo cinto de 
adesão; 
3- Junção aderente tipo desmossomo 
(região selada); 
4- Junção comunicante ou GAP; 
5- Adesão hemi-desmossomo; 
6- Adesão contato focal; 
7- Região apical (camada de células 
epiteliais); 
8- Região lateral; 
9- Microvilosidades (revestimento de 
algo exemplo: intestino); 
10- Região basal; 
11- Nutrientes passam pela membrana 
por canais e a luz do estômago; 
12- Matriz extracelular (laminina, 
colágeno, fibronectinas- rede de 
proteínas); 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas do contato/adesão focal 
 
Ligado as células que migram, essa 
proteína decidi onde a célula vai aderir e 
depois ela retrai, isso se relaciona 
diretamente com a migração das células 
cancerígenas (metástase- câncer -> com a 
migração da célula para outros tecidos) -> 
ligação citoesqueleto-membrana 
plasmática-> vai aderir a célula no lugar 
“bom” para ela e possui estruturas que 
ajudam célula migrar; 
 
1- Estruturas que ajudam célula migrar; 
2- Proteína de contato focal; 
 
Mitocôndria 
A mitocôndria é a segunda maior organela 
da célula (2 um) depois do núcleo (10 um); 
Teoria do endossimbionte ou Teoria de 
Margullis 
Origem da mitocôndria. Acredita-se que 
uma célula predadora anaeróbica ancestral 
(uma arqueia) engolfou o ancestral 
bacteriano da mitocôndria, iniciando uma 
relação simbiótica. Uma evidência clara da 
herança dupla de bactéria e de arqueia 
pode ser discernida hoje nos genomas de 
todos os eucariotos. Mitocôndrias 
evoluíram a partir de um ancestral comum 
ao que deu origem as bactérias do tipo 
púrpura; 
 
Micropsia por transmissão: 
 
1- Bactéria ancestral; 
2- Célula eucariótica ancestral; 
 
Teoria do endossimbionte (origem da 
mitocôndria que possuem M.M.E 
semelhante a membrana plasmática da 
célula e M.M.I semelhante a membrana da 
bactéria); 
Regiões da mitocôndria 
A mitocôndria tem dupla membrana: MMI 
e MME assim como o núcleo; 
 
1-Espaço intermolecular/ intermembranar; 
2-Dna circular; 
3- Ribossomo mitocondrial; 
4- Membrana mitocondrial interna (M.M.I); 
5-Membrana mitocondrial externa 
(M.M.E); 
6- Matriz mitocondrial; 
7- Cristas mitocondriais (cristas/ondas); 
8- Atp sintase; 
Membrana mitocondrial interna (MMI) –
rica em invaginações (cristas) sem 
colesterol e pouco fluida impermeável; 
Membrana mitocondrial externa (MME) –
lisa com colesterol (pouco) muito fluida 
muito permeável; 
A membrana mitocondrial interna (MMI) 
contém proteínas com 3 tipos de função: 
1 - Proteínas da cadeia respiratória; 
2 – O complexo enzimático da ATP sintase; 
3 – Proteínas transportadoras que regulam 
a passagem de metabólitos para dentro e 
fora da matriz mitocondrial; 
Mitocôndrias estão em geral próximas a 
estruturas com grande necessidade 
energética: 
Sarcômeros de músculo esquelético e de 
músculo cardíaco; 
Flagelos de sptz e de organismos 
unicelulares; 
Microtúbulos no citoplasma celular; 
Áreas de membrana onde ocorre 
transporte ativo de íons; 
 
A mitocôndria troca de forma dependendo 
da necessidade de ATP da célula; 
A forma 1 é menos ativa, com menos 
síntese de ATP, menos cristas e menos 
espaço intermembranar por isso ela está 
mais em repouso; 
A forma 2 é mais ativa, com mais síntese 
de ATP, mais cristas, mais espaço 
intermembranar por isso produz mais ATP; 
Achar o perfil da mitocôndria 
4 regiões: membrana dupla: MMI e MME, 
espaço intermembranar, matriz 
mitocondrial; 
 
Para achar o perfil da mitocôndria e preciso 
centrifugar ela, que é sensibilizada com 
detergentes e tem sua membrana 
arrebentada= permeabilizar a membrana e 
levar para uma centrifuga-> o material é 
colado em um tipo; 
 
Ela é centrifugada; 
 
Quando centrifugada forma um material 
mais denso no fundo (matriz+ M.M.I-> 
pellet) e um material mais leve/ 
sobrenadante (M.M.E + espaço líquido); 
 
É centrifugado de novo e separado em 4 
tubos (1-M.M. E, 2-espaço, 3- matriz e o 4-
M.M. I); 
Desses somente um produz atp que nesse 
caso seria o tubo 4 com a M.M.I que por 
possuir a atp sintase e enzimas consegue 
produzir atp; 
 
 
Atp sintase: 1-cabeça (onde ocorre a 
síntese de Atp e o ADP e vira ATP) e o 2-
péndulo; 
Teoria Quimiosmótica 
Explica como a mitocôndria sintetiza ATP; 
 
1- Complexo 1,2,3,4 (enzimas) e 5 (ou atp 
sintase); 
2- Quanto maior esse espaço mais local 
para acumular H+; 
3- M.M.I é impermeável aos H+; 
4- Diferente de concentração de H+ entre a 
matriz e o espaço intermembranar gera 
uma diferença de carga + no espaço e – na 
matriz, e isso faz com que o próton queira 
entrar, mas ele só entra com a atp sintase 
que abre um canal para passagem de H+; 
5- H+ bombeado no espaço; 
6- NADH e FADH liberam os hidrogênios 
que são jogados para as enzimas; 
Portanto, sem H+ não existe produção de 
energia já que o H+ fornece energia para o 
ADP virar ATP. O pêndulo tem um 
importante papel por abrir com estímulos 
e ser um canal para passagem de H+ que 
será usado para produção de energia; 
 
Diferença de carga elétrica e de 
concentração de prótons (H+) é gerada 
entre a matriz e o espaço intermembranar; 
a ATP sintase pode tanto sintetizar como 
quebrar ATP; 
 
Doenças mitocondriais: presença de muitas 
cristas mitocondriais para compensar a 
falta de função de produção de ATP;