Antígenos e Anticorpos

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Antígenos 
Todas as funções dos anticorpos são dependentes de sua capacidade de se ligar 
especificamente aos antígenos. 
- Características dos antígenos Biológicos 
Um antígeno é qualquer substância que pode ser especificamente ligada por uma molécula de 
anticorpo ou receptor de célula T. 
Nem todos os antígenos reconhecidos por linfócitos específicos ou por anticorpos secretados 
são capazes de ativar os linfócitos. Moléculas que estimulam as respostas imunes são 
chamadas de imunógenos. 
Qualquer anticorpo se liga somente a uma porção da macromolécula, a qual é chamada de 
determinante epítopo. A presença de múltiplos determinantes idênticos em um antígeno e 
referida como polivalência ou multivalência. 
Matrizes polivalentes de antígenos carboidratos podem ser expostas nas superfícies celulares. 
Os antígenos polivalentes podem induzir o agrupamento de receptores da célula B e assim 
iniciar o processo de ativação da célula B. 
A organização espacial de diferentes epítopos em uma única molécula pode influenciar a 
ligação dos anticorpos de várias maneiras 
Quando os determinantes estão bem separados, duas ou mais moléculas de anticorpo podem 
se ligar ao mesmo antígeno proteico sem que uma influencie a outra, tais determinantes são 
ditos não sobrepostos. Quando dois determinantes estão próximos um ao outro, a ligação do 
anticorpo ao primeiro determinante pode causar uma interferência estérica na ligação do 
anticorpo ao segundo, são determinantes sobrepostos. 
Os epítopos formados por vários resíduos de aminoácidos adjacentes são chamados de 
epítopos lineares. Epítopos lineares podem estar inacessíveis na conformação nativa e 
aparecem somem ente quando a proteína é desnaturada. Em contraste, os eítopos 
conformacionais são formados por resíduos de aminoácidos que não estão em sequência, mas 
se tornam espacialmente justapostos na proteína dobrada. Anticorpos específicos para certos 
epítopos lineares e anticorpos específicos para epítopos conformacionais podem ser usados 
para determinar se uma proteína está desnaturada ou em sua forma nativa. 
- Bases estrutural e química da ligação antigênica 
Os sítios de ligação antigênica de muitos anticorpos são superfícies planares que podem 
acomodar eítopos conformacionais de macromoléculas, permitindo que os anticorpos se 
liguem a grandes macromoléculas. 
O reconhecimento dos antígenos pelos anticorpos envolve ligação não covalente e reversível. 
A força de ligação entre um único sítio de combinação entre um anticorpo e um epítopo de um 
antígeno é chamada afinidade do anticorpo. A afinidade é normalmente representada por uma 
constante de dissociação (Kd ), a qual indica quão fácil é a separação (dissociação) de um 
complexo antígeno-anticorpo em seus constituintes. Uma Kd menor indica uma interação de 
afinidade mais forte ou maior porque uma menor concentração do antígeno e do anticorpo é 
necessária para a formação do complexo. A Kd dos anticorpos produzidos em respostas 
imunes humorais típicas normalmente varia entre 10 -7 a 10 -11 M. 
Antígenos monovalentes, ou epítopos com espaçamentos distantes nas superfícies celulares, 
interagirão com um único sítio de ligação de uma molécula de anticorpo. Quando 
determinantes repetidos em uma superfície celular estão próximos o suficiente, ambos os 
sítios de ligação ao antígeno de uma única molécula de IgG podem se ligar, levando a uma 
interação bivalente de avidez mais alta. A região de dobradiça da molécula de IgG acomoda a 
alteração na forma necessária para a ocupação simultânea de ambos os sítios de ligação. As 
moléculas de IgM têm 10 sítios idênticos de ligação ao antígeno que podem ser teoricamente 
de 10 determinantes repetidos simultaneamente na superfície celular, resultando em uma 
interação polivalente de alta avidez 
Antígenos polivalentes são importantes do ponto de vista da ativação da célula B. Interações 
polivalentes entre antígenos e anticorpos também têm significado biológico, uma vez que e 
muitas funções efetoras dos anticorpos são disparadas de maneira ótima quando duas ou mais 
moléculas de anticorpos são aproximadas pela ligação a um antígeno polivalente. Se um 
antígeno polivalente é misturado com um anticorpo específico em um tubo de ensaio, os dois 
interagem formando imunocomplexos. Os imunocomplexos podem ser dissociados em 
agregados menores, tanto pelo aumento da concentração do antígeno, de modo que as 
moléculas de antígeno livre deslocarão o antígeno ligado ao anticorpo (zona de excesso de 
antígeno), quanto pelo aumento da concentração do anticorpo, de modo que as moléculas de 
anticorpo livre deslocarão o anticorpo ligado aos determinantes antigênicos