2 - 2 Aminoácidos e peptídeos

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Nesta webaula, enfatizaremos os aminoácidos, os peptídeos e as proteínas.
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas formadas por um átomo de carbono central e seus quatro ligantes, o átomo de
hidrogênio, o grupo amino, o grupo carboxila e a cadeia lateral. Já foram descritas centenas de tipos de
aminoácidos, e o que difere um aminoácido do outro é a cadeia lateral. Em outras palavras, a cadeia lateral é a
responsável pela identidade dos aminoácidos. Dessas centenas de tipos de aminoácidos, vinte têm importância
para nós, pois fazem parte da composição de peptídeos e proteínas; são os chamados aminoácidos comuns, pois
são comuns a todas as proteínas e aos peptídeos de qualquer ser vivo e até de vírus.
As proteínas e os peptídeos possuem muitas funções no organismo, como catálise enzimática, transporte de
gás oxigênio no sangue, defesa, resistência de tecidos e tantas outras. As proteínas e os peptídeos são
polímeros ou cadeias de aminoácidos, sendo que os peptídeos são formados por poucos aminoácidos,
enquanto que as proteínas são formadas por centenas ou até milhares de aminoácidos.
Classi�cação e composição dos aminoácidos
Os aminoácidos comuns podem ser classi�cados, conforme a natureza química da cadeia lateral, em: apolares,
polares sem carga elétrica, polares com carga elétrica positiva (básicos) e polares com carga elétrica negativa
(ácidos). Os aminoácidos são compostos anfóteros, ou seja, possuem tanto natureza ácida (doadora de prótons)
quanto natureza básica (receptora de prótons), a depender do pH do meio. Os grupos amino e a carboxila podem
agir como ácidos ou bases. Nos aminoácidos ácidos e básicos, as cadeias laterais também possuem grupos
ionizáveis e, portanto, também podem doar ou receber prótons do meio. Além disso, os aminoácidos podem ser
classi�cados, conforme a con�guração do gliceraldeído, em L-aminoácido e D-aminoácido. A forma L-aminoácido,
presente em praticamente todos os peptídeos e nas proteínas, possui o grupo amino à esquerda, enquanto que a
forma D-aminoácido, encontrada em poucos peptídeos, possui o grupo amino à direita. Essa estereoisomeria é
fundamental para o reconhecimento desses aminoácidos pelas enzimas.
Para a síntese dos peptídeos e proteínas, os ribossomos catalisam a formação das ligações peptídicas entre
os aminoácidos. A ligação peptídica é uma ligação forte, do tipo covalente, que só pode ser rompida pela
ação de proteases e peptidases. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o
grupo amino de outro aminoácido, com formação de uma molécula de água. As proteínas e os peptídeos
presentes na alimentação sofrem digestão no trato gastrintestinal. No estômago, o ácido gástrico desnatura
a cadeia proteica, facilitando a ação da pepsina na quebra das ligações peptídicas. Os aminoácidos e
peptídeos, resultantes da digestão no estômago, são transferidos para o duodeno, onde sofrem a ação de
várias proteases pancreáticas, especialmente a tripsina, e duodenais. No �nal do processo digestivo, os
aminoácidos resultantes são absorvidos pelas células da mucosa duodenal.
Bioquímica Aplicada à Saúde
Aminoácidos e peptídeos
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Fonte: Shutterstock.
Os aminoácidos comuns também podem ser classi�cados em essenciais, não essenciais e condicionalmente
essenciais. Os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo organismo, por isso, precisamos obtê-los pela
alimentação. Os aminoácidos não essenciais são produzidos pelo organismo, enquanto que os condicionalmente
essenciais também são produzidos pelo organismo, porém em condições especí�cas, e a produção endógena não
é su�ciente, sendo necessário um suplemento adicional pela dieta. As vias metabólicas para síntese dos
aminoácidos não essenciais e condicionalmente essenciais são variadas, em geral, os precursores são os
intermediários de vias metabólicas produtoras de energia, a glicólise e o ciclo de Krebs.
Hemoglobina
A hemoglobina é uma proteína encontrada nos eritrócitos (ou hemácias), responsável pelo transporte de gás
oxigênio (   ) no sangue. Essa proteína está ligada a um grupo químico chamado de heme, que, por sua vez, é
formado pela molécula orgânica protopor�rina e pelo íon ferroso (     ). A protopor�rina evita que o íon    
seja oxidado a íon férrico (     ) pois o gás oxigênio só tem a�nidade pelo íon     . A protopor�rina é
sintetizada, principalmente no fígado e na medula óssea, a partir do aminoácido glicina e do succinil-CoA
(intermediário do ciclo de Krebs). É uma via metabólica composta por muitas reações químicas, sendo que na
última o íon     é adicionado à protopor�rina, formando o grupo heme. 
Os eritrócitos têm vida curta, em torno de 120 dias, sendo removidos da circulação pelos macrófagos do baço e do
fígado. Nos macrófagos, a hemoglobina é degradada, sendo reaproveitados os aminoácidos e os íons    .
O2
Fe
2+
Fe
2+
Fe
3+
Fe
2+
Fe
2+
Fe
2+
A protopor�rina não é reaproveitada, sendo convertida em bilirrubina. Em seguida, a bilirrubina é transportada
pela albumina no sangue até o fígado. Uma vez captada pelos hepatócitos, a bilirrubina é conjugada com duas
moléculas de ácido glicurônico, formando o diglicuronato de bilirrubina. Essa forma conjugada, também chamada
de bilirrubina direta (a forma não conjugada é chamada de bilirrubina indireta), é excretada pela bile. 
Os recém-nascidos, especialmente os prematuros, possuem a atividade de conjugação da bilirrubina reduzida. A
bilirrubina não conjugada (indireta) não é excretada, acumulando-se no organismo, principalmente na pele e na
esclera. Como a bilirrubina é um pigmento de cor amarela, essas crianças apresentam esclera (a parte branca dos
olhos) e a pele amareladas. Essa condição é chamada de icterícia. Em recém-nascidos com altos níveis de
bilirrubina indireta, a fototerapia com luz �uorescente azul converte essa bilirrubina em compostos que podem
ser eliminados na bile. Dessa maneira, evita-se que o excesso de bilirrubina indireta atinja o encéfalo e produza
uma encefalopatia chamada de kernicterus. 
Para �nalizar esta webaula, ressaltamos que existem excelentes materiais de bioquímica que podem ajudá-lo
a compreender melhor os conceitos abordados nesta webaula. O livro Princípios de Bioquímica de Lehninger
é uma referência para qualquer assunto de bioquímica. O capítulo 3 desse livro é dedicado aos temas
aminoácidos, peptídeos e proteínas. 
NELSON, D. L.; COX, M. M. (Org.). Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
Se você preferir um livro com mais ilustrações e esquemas, sugerimos Bioquímica Ilustrada. O capítulo 1
aborda os aminoácidos, já o capítulo 20 é dedicado à degradação e à síntese dos aminoácidos. 
FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 7.ed. Porto Alegre: Artmed, 2019. E-book. Disponível em Minha Biblioteca.