3-Biomoléculas Orgânicas Proteínas

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Biomoléculas Orgânicas Proteínas
Proteínas ou Protídeos perfazem os compostos orgânicos considerados como os MAIS ABUNDANTES – só perdendo para a formação da água 
Chegando a corresponder a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, 70% da formação de pele e 90% da formação do sangue quando livres da presença da água , são puramente formado por proteínas 
SUBSTANCIA MAIS ABUNDANTE NA FORMAÇÃO DE TODA E QUALQUER ESTRUTURA CELULAR 
Presentes em grande quantidade uma vez que são responsáveis por CONTROLAR EFETIVAMENTE TODOS OS PROCESSOS QUE ACONTECEM NA CÉLULA . Além de estarem presentes em grande QUANTIDADE, estão presentes em GRANDE VARIEDADE 
Como temos os ácidos nucleicos como sendo moléculas informacionais, as proteínas também são consideradas como moléculas informacionais , pois são elas que vão efetivamente induzir a possibilidade de expressão dessa informação genética a partir dos processos funcionais citoplasmáticos 
Como o DNA não consegue efetivamente sair do núcleo , para que ele possa comandar o controle funcional da célula , ele produz as moléculas de RNA com base na sua própria informação e uma vez disponibilizados no citoplasma , esses RNAs vão ser responsáveis pela produção das proteínas que vão veicular efetivamente essa informação do DNA do núcleo para o citoplasma – instrumentos pelos quais a informação genética é expressa e a informação genética é controlada 
 
15% de toda a bioquímica da célula
As outras biomoléculas estão em quantidades menores
São considerados como POLÍMEROS OU MACROMOLÉCULAS biológicas 
Um polímero é a menor unidade de formação de uma substancia maior no que diz respeito aos seus monômeros 
Essas proteínas tem essa menor unidade , esse monômero como sendo considerado o AMINOÁCIDO ; esse aminoácido vai corresponder a essa menor unidade de formação das proteínas e quando eles estão isolados , OU SEJA, não estão presos pela ligação especifica que é a LIGAÇÃO COVALENTE DO TIPO PEPTIDICA , esses aminoácidos são chamados de RESÍDUOS 
RESÍDUO _ aminoácido isolado-
Aminoácidos
ESTRUTURA=FUNÇÃO
ESTRUTURA DO AMINOACIDO – Uma substancia orgânica que vai apresentar na sua formação uma PORÇÃO ACIDA -um grupamento de ACIDO CARBOXILICO (que muitas vezes vai se ionizar carregando negativamente) e outra PORÇÃO GRUPAMENTO AMINO ( que do mesmo modo que o grupamento ácido , pode se ionizar produzindo uma carga elétrica positiva)
AMINOACIDO – uma parte da sua formação ÁCIDA E A OUTRA BÁSICA (grupamento amino) – 
Essas PORÇÕES/GRUPAMENTOS obrigatórios estão presos em uma mesma formação de CARBONO que é denominado de CARBONO ALFA , e como carbono é tetravalente , os dois outros ligantes da formação do aminoácido são sempre um ATOMO DE HIDROGENIO e RADICAL ou CADEIA LATERAL que vai dar a estrutura, tamanho , possibilidade dessa carga elétrica , solubilidade 
É por intermédio da cadeia lateral (R ) que as características de cada tipo de aminoácido vão se expressar
Temos na natureza em geral , 20 tipos de CADEIAS LATERAIS, portanto, a formação dos 20 tipos convencionais de aminoácidos , os aminoácidos naturais
Os aminoácidos por poderem apresentar essa condição de CARGAS ELÉTRICAS DISTINTAS (negativa para ácido carboxílico e positivo para formação do grupamento amina)
*Vamos ter esses aminoácidos como sendo a matéria prima indispensável a formação de um polímero (proteína ou polipeptídio ou protídeo) 
*Além de ser responsável pela formação dessas proteínas , desses peptídeos , os aminoácidos isoladamente , podem ter outras funções biológicas como > 
1-serem responsáveis pela formação de alguns tipos de NEUROTRASMISSORES (glutamato , aspartato, glicina ) que funcionam como essa possibilidade de transmitir impulsos nervosos entre neurônios quando efetivamente liberados nas fendas sinápticas excitando os receptores do neurônio pós sináptico > 
2-outra, UTILIZADOS COMO PRECURSORES de diversas substancias importantes como CETOÁCIDOS (moléculas que vão funcionar como possibilidade de repor moléculas que são utilizadas em biossínteses diversas pois para que haja a reposição de alguns precursores da formação de ciclos – como de Krebs , da ureia ...) ; como as AMINAS BIOGÊNICAS (como por exemplo a serotonina , a istamina que também são substancias importantes para alguns dos processos biológicos associados a resposta inflamatória ..) ; como a GLICOSE (pode ser formada quando há excesso de aminoácido , parte desse excesso pode ser convertido para produção de glicose . Como NEUROTRANSMISSORES (do mesmo modo que para ser feito algumas bases nitrogenadas formadoras de nucleotídeos como base para DNA E RNA , ESSES aminoácidos vão ser importantíssimos) . Como formação do GRUPO HEME , QUERATINA (substancias importantes para o metabolismo )
3-Vão servir de transporte para os GRUPAMENTOS AMINO ( principalmente nos ciclos)
 
Uma das principais características dos aminoácidos, 
*GRUPOS FUNCIONAIS: AMINO E CARBOXILA e a possibilidade de um caráter ANFOTÉLICO ( são caracterizados por funcionarem de um jeito quando o PH do meio é ácido e de outro jeito quando o PH do meio é básico)
Esse caráter ANFOTÉLICO é importante para que haja a INTERAÇÃO entre os aminoácidos de uma mesma proteína , as interações entre as proteínas e outras substancias –polares e apolares- 
*ELEMENTOS CHAVE de um aminoácido: C, H, N, O (mas pode haver ENXOFRE) 
TIPOS DE AMINOÁCIDOS COMUNS
São conhecidos 20 aminoácidos presentes nas moléculas de todas as proteínas existentes na natureza, os quais são: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina.
Para a produção de proteínas associadas aos organismos vivos, são esses os 20 aminoácidos considerados como possíveis. Dentro da condição do código genético, temos essas 20 possibilidades de aminoácidos. E no que diz respeito a RNA T SINTETASE ( que é a enzima que cai carregar o RNA Transportador para que ele possa fazer a leitura efetiva dos códons do mensageiro e introduzir na posição correta o aminoácido de acordo com a receita do DNA, TEMOS SÓ 20 TIPOS DE RNA T SINTETASE PARA ESSES 20 AMINOACIDOS ) 
NUMERAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Para que a gente possa reconhecer esses aminoácidos , uma das condições é a numeração 
Vai ser baseada efetivamente nos CARBONOS que fazem parte da estrutura desse aminoácido e que são atrelados a esses carbonos primeiro um NÚMERO e depois uma LETRA DO ALFABETO GREGO – que vão representar a posição que o carbono está inserido na formação do aminoácido 
*- CARBONO 1 – REFERENCIAL DO AMINOÁCIDO – por ser o referencial do aminoácido na sua parte inicial , vai ser referencial da proteína . Que é sempre a partir do ácido carboxílico 
CARBONO 1 É SEMPRE O CARBONO DO GRUPO ÁCIDO - EXTREMIDADE CARBOXI TERMINAL OU C TERMINAL e a outra extremidade vai ser considerada como AMINO TERMINAL OU N TERMINAL tanto para o aminoácido como para a proteína de maneira em geral
*CARBONO 2- Ao que se segue ao grupo do ácido carboxílico , o segundo carbono é o CARBONO ALFA – CARBONO 2= CARBONO ALFA é nele que vão se PRENDER O GRUPAMENTO AMINO , O OUTRO H E O GRUPAMENTO LATERAL 
* O 3º,4º,5º6º que recebem a denominação respectivamente – CARBONO BETA, GAMA , DELTA, EPSLON.. são aqueles que vão estar presentes nas CADEIAS LATERAIS
Uma vez que o nosso CARBONO 2 é considerado como o CARBONO ALFA , O CARBONO ALFA É CONSIDERADO COMO UM CENTRO QUIRAL – já que os 4 ligantes desse carbono são substancias distintas (grupamento amina, acido carboxílico , hidrogênio e cadeia lateral –radical diferenciado entre os 20 possíveis) 
Esse carbono QUIRAL forma um arranjo quiral, esse ARRANJO TETRAEDRICO DOS ORBITAIS com as LIGAÇÕES LIVRES pode gerar dois arranjos espaciais únicos para os aminoácidos , que são as possibilidades dos isômeros da classe dos enantiomeros ( a imagem espelhada do aminoácido faz com que haja essa posição de formação dos dois isômeros) 
A formação desses ISOMEROS vai gerar 2 POSSIBILIDADES DE FORMAÇÕES DOS AMINOACIDOS 
O L AMINOÁCIDO e o D AMINOACIDO
Tomaram como modelo o Gliceraldeido ( um monossacarídeo do tipo triose , considerado uma aldose mais simples )
Exemplo 1-Tem esse tipo de arranjo - espacial , tem seu CARBONO , ALDEIDO, HO-hidroxila voltada para esquerda- é considerado como L GLICERALDEIDO 
Quando esse grupamento hidroxila estiver a DIREITA DA MOLÉCULA vai ser considerado como D GLICERALDEIDO 
E por essa nomenclatura de isômeros que foi feita inicialmente a partir das moléculas de carboidratos, como os aminoácidos tem uma estrutura química relativamente semelhante a formação do gliceraldeido , foi tomada a mesma regra , a mesma norma para identificação dos aminoácidos
NO GLICERALDEIDO a hidroxila foi a base de identificação , no AMINOACIDO VAMOS TER A POSIÇÃ DO GRUPO AMINA> Se tiver voltada para a ESQUERDA da molécula , esse aminoácido vai ser considerado como L AMINOACIDO e se tiver do lado DIREITO é o D AMINOACIDO 
L- levogero 
D- destrogero 
Todos os aminoácidos encontrados para a formação das proteínas obrigatoriamente são sempre L AMINOACIDOS = PROTEINAS – porque é na configuração L que esses aminoácidos vão conseguir induzir a estrutura molecular especifica para que haja a funcionalidade da molécula ( interação com outros tipos de substancias , dobramentos específicos para a configuração final das proteínas , reconhecimento por receptores ou pela própria formação de enzimas especificas ... tudo o que for de condição de reconhecimento para a dinâmica metabólica celular sempre vai ser feita a partir dos aminoacidos com os grupamentos amina para a esquerda) 
Os D aminoácidos não vão apresentar as características espaciais que os permitam formar proteínas nem quais quer outras substâncias especificas como neurotransmissores , enzimas ... 
MUDA TUDO SE O AMINOACIDO FOR D OU L
IBUPROFENO –a configuração ativa é essa -na configuração considerada como ativa é que tem a capacidade de fazer a ligação com a ciclooxigenase ativando a ciclooxigenase tendo uma ação ANTI-INFLAMATORIA ESPECIFICA
TALIDOMIDA – a configuração ativa é essa – utilizada para as gravidas para enjoos de inicio de gestação na dec 50,60. Se percebeu com o nascimento que ela envolvia série de alterações nos embriões fazendo agenesias ou atrofias de membros.
Como essas biomoléculas são ESTEREOESPECIFICAS
CONDIÇÃO DE ESPELHAMENTO
Um receptor de uma célula qualquer que possa fazer o reconhecimento desse aminoácido tem essas 3 regiões (para reconhecer o hidrogênio , grupo amina ou acido carboxílico ) então tem que ser a primeira imagem , mas se a gente usar o outro isômero (imagem2) não vai ser reconhecido pelo receptor 
Tem que ter realmente uma CONFIGURAÇÃO ESPACIAL ESPECIFICA para que haja a possibilidade de RECONHECIMENTO e aproveitamento da substancia para sua finalidade celular.( mesmo sendo isômero , se não for considerado como isômero ativo , não vai servir para nada)
A CAPACIDADE DE SINTESE também da a classificação dos aminoácidos, são divididos em dois grupos 
*AMINOACIDOS NATURAIS OU NÃO ESSENCIAIS(11) (cujo nosso organismo apresenta rotas metabólicas especificas capazes de sintetizar cada um desses 11 aminoácidos )
*AMINOACIDOS INDISPENSAVEIS OU ESSENCIAIS (9) (o organismo humano NÃO tem rotas especificas para sintetizar/fabricar esses aminoácidos , sendo então a disponibilização para o nosso organismo e a síntese de proteínas unicamente feita a partir do processo de alimentação) Embora não tenha rotas especificas para a formação , os vegetais tem e algumas bactérias também tem . Como não fabricamos ,ao nos alimentarmos conseguimos esses aminoácidos e a utilização deles para a formação das nossas proteínas 
FONTES (não importa se é considerado como essencial ou não) > CARNES, OVOS, LEITES E DERIVADOS, LEGUMINOSAS, FOLHAS VERDES ESCURAS, OLEAGINOSAS
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
VALINA , LEUCINA, ISOLEUCINA , METIONINA , FENILALANINA , TRIPTOFANO , TREONINA , LISINA , HISTIDINA
ASPARAGINA – primeiro aminoácido descoberto – retirada do ASPARGO –
Os aminoacidos além de serem classificados de acordo com a capacidade ou não de serem sintetizados no organismo humano, são classificados de acordo com SUAS CADEIAS LATERAIS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOACIDOS DE ACORDO COM SUAS CADEIAS LATERAIS 
SÃO SUBDIVIDIDOS EM GRUPOS FUNDAMENTAIS > aminoacidos que são considerados 
*APOLARES E ALIFATICOS 
*POLARES NÃO CARREGADOS ELETRICAMENTE 
*AROMÁTICOS
*POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE 
*POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE
APOLARES E ALIFÁTICOS 
GLICINA (aminoácido mais simples de todos e o ÚNICO que não tem a condição de ser quiral , a cadeia lateral da glicina é formada por apenas outro hidrogenio) , ALANINA , PROLINA, VALINA , LEUCINA , ISOLEUCINA , METIONINA
-Seus grupamentos das cadeias laterais vão ser formados por moléculas que NÃO VÃO APRESENTAR POLARIDADE E SEMPRE DE CADEIAS ABERTAS (alifáticos) 
- Formados fundamentalmente de CARBONO E HIDROGENIO os grupamentos laterais 
-APOLAR – aminoácidos importantes nas INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS (por intermédio desses aminoacidos que fazem a ligação entre *lipídeo e proteína , já que o lipídeo é uma formação hidrofóbica . Então todas as vezes que precisa associar lipídeo a proteína faz por intermédio desse aminoácido em especial
Ou *proteína para proteína (proteínas que tem condições de hidrofobia associada tem também grande quantidade desses aminoacidos na constituição
Ou a *proteína se ligar a outra substancia que seja hidrofóbica
AROMÁTICOS 
FENILALANINA, TIROSINA , TRIPTOFANO
-Vão apresentar uma condição principalmente de formações de cadeias laterais baseadas em CARBONO E HIDROGENIO , então são capazes de interagir com substâncias que são HIDROFÓBICAS 
-MAS AGORA APRESENTANDO UMA CADEIA LATERAL FECHADA –CICLICA – com a formação de benzenos normalmente 
Interação também de *proteínas e compostos que sejam hidrofóbicos 
No caso da TIROSINA por conta dessa OH na posição além de conseguir fazer interação com outros aminoácidos hidrofóbicos , também pode fazer ligações por intermédio de PONTES DE HIDROGENIO 
POLARES (NÃO CARREGADOS)
Especializados a ligações de substancias que são consideradas como HIDROFILICAS, por isso a condição polar
Ligações por intermédio de hidroxilas (como o caso da Serina e Treonina ), por grupamentos sulfidrila (como o caso da Cisteina ) , por grupamentos amidas .... Pela presença dessas estruturas esses aminoácidos conseguem interagir com outras estruturas/moléculas ou por intermédio de LIGAÇÕES DE HIDROGENIO OU PONTES DISSULFETO (como caso da Cisteina – capaz de se ligar a outras moléculas polares pelo sulfeto)
CARREGADOS POSITIVAMENTE 
-São considerados como POLARES MAS DEPENDENDO DO PH ELES VÃO ADIQUIRIR A CARGA ELETRICA . E essa carga elétrica pode ser + ou –
Tem essa tendência de ionização no Ph do meio 
POSITIVAMENTE CARREGADOS – LISINA , ARGININA , HISTIDINA 
OS 3 aminoácidos vão apresentar além do grupamento amina tradicional da cadeia principal , outras FORMAÇÕES DE GRUPAMENTOS AMINA NAS CADEIAS LATERAIS 
Essa maior quantidade de grupamentos AMINA vão ser responsáveis por ATRAIR PROTONS e esses prótons em excesso no meio fazem com que esses aminoacidos estejam carregados POSITIVAMENTE
CARREGADOS NEGATIVAMENTE 
-APRESENTAM NAS CADEIAS LATERAIS MAIS UMA FORMAÇÃO DE ACIDO CARBOXILIXO 
-ASPARTATO E GLUTAMATO
-Se estiverem presentes em um meio que seja MUITO BÁSICO , esse hidrogênio , esse próton é retirado do grupamento carboxílico facilmente , fazendo com que assuma a carga elétrica negativa 
Condição especifica da CISTEINA que por conta da presença do seu grupo SULFIDRILA , ele é capaz de se ligar a uma outra CISTEINA formando um DIIMERO –OU UM AMINOACIDO DIMÉRICO denominado de CISTINA 
E essa formação da CISTINA vai depender necessariamente da formação das ligações de DISULFETO entre os grupamentos SULFIDRILA 
INSULINA – é uma PROTEINA formada por duas cadeias polipeptídicas e para que haja a interligação dessasduas cadeias, há o estabelecimento de ligações PONTES DISSULFETO entre a cisteina de uma das cadeias polipeptídicas com a cisteina da outra cadeia polipeptídica
TIPOS DE AMINOACIDOS NÃO COMUNS 
Aqueles que não participam diretamente do processo da síntese proteica a partir dos processos de transcrição e de tradução genica – 
Ex: Pirrol-lisina 
Selenocisteina 
Formados por reprocessamento pós-traducional – depois de prontas essas proteínas , vão apresentar algum tipo de modificação na sua cadeia lateral , então primeiro a célula faz e depois para que a proteína adquira a sua funcionalidade há essa possibilidade de se modificar quimicamente as cadeias laterais de alguns desses aminoácidos específicos . E essas modificações pós traducionais podem ser exemplificadas pela condição da 
3Hidroxi-prolina 
4Hidroxi-prolina e até a 
5Hidroxi-prolina 
4 e 5 são muito importantes , ganhando essa hidroxila a mais na produção do COLÁGENO 
Sem esses grupamentos hidroxila a mais para a prolina não seria possível a formação da proteína colágena 
Do mesmo modo o 
3-metil-histidina – que recebe o grupamento METIL a mais na constituição efetiva doa aminoácido convencional que é a histidina . E dessa forma metilada , vai ser responsável por constituir a ACTINA e ela também vai entrar na formação principalmente nas molécula de HISTONA
 Outra possibilidade > 
A Fosfoserina – Condição de fosforilação de SERINA E TIROSINA
A FOSFOCERINA – importante para poder ver a alteração de atividade enzimática (muitas enzimas para poderem funcionar tem que ser fosforiladas para poder ativar e acontece assim também a inativação ) 
Possibilidade também de formação dos AMINACIDOS GLICOSILADOS – importantes na constituição de glicolaxi – 
*Aminoacidos glicolisados 
*Aminoácidos fosforilados
Outros>> aqueles que vão integrar alguns neurotransmissores 
O GABA – que é um dos principais neurotransmissores associado a funções inibitórias do sistema nervoso central 
GLUTAMATO 
Para que haja possibilidade de produção desses aminoácidos ,a modificação é fundamental para a atividade biológica dessas substancias 
CITROLINA , ORNITINA – vão entrar no ciclo da ureia ....
TIROXINA ou T4 – forma ativa do hormônio tireoidiano – é considerado como um aminoácido incomum 
HISTAMINA 
Nosso organismo recebe por alimentação ou rotas especificas de formação, a condição TRADIONAL do aminoácido e por essas dessas modificações depois do aminoácido pronto , há a possibilidade funcional acionada
Possibilidade de IONIZAÇÃO dos nossos aminoácidos em soluções aquosas que podem funcionar ou como ACIDOS OU COMO BASES
E essas substâncias que tem a condição de agir como ACIDO e também como BASE DEPENDENDO DO PH são considerados como ANFÓTERAS