Bioquímica - Enzimologia Clinica

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA
Enzimologia Clínica
Livro Eletrônico
2 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
Sumário
Enzimologia Clínica .........................................................................................................................................................3
atividade Enzimática .....................................................................................................................................................6
Determinação da atividade Enzimática ..............................................................................................................7
metodologias Empregadas para a Determinação das atividades Enzimáticas ..........................7
Principais Enzimas de interesse Clínico .............................................................................................................8
Doenças Causadas por Deficiências Enzimáticas ........................................................................................9
questões de Concurso ................................................................................................................................................13
Gabarito .............................................................................................................................................................................. 22
Gabarito Comentado ...................................................................................................................................................23
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
3 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
ENZimoLoGia CLíNiCa
Dando sequência ao nosso curso de Bioquímica, nesta aula, vamos falar das enzimas, 
moléculas que atuam como catalizadoras de reações químicas, portanto, importantíssimas! 
Preparados?
As enzimas são biomoléculas presentes em todas as células e que correspondem ao prin-
cipal ponto de regulação de todo o metabolismo. Com raras exceções, TODAS as enzimas são 
PROTEÍNAS, portanto, formadas por aminoácidos. A maioria dessas moléculas é proteína glo-
bular, com exceção das ribozimas, que são enzimas de ribonucleotídeos, as unidades do RNA.
A composição dessas moléculas vai definir sua estrutura tridimensional e essa estrutura 
depende das interações intramoleculares que ocorrem entre os grupos R dos aminoácidos 
que as compõem e está diretamente relacionada com sua função na célula.
O tipo de reação que as enzimas catalisam define os seis grupos principais destas bio-
moléculas. Na tabela abaixo você pode observar esses grupos principais.
Fonte: Prado, 2019
• Oxidoredutases: Catalisam reações de óxido-redução (reações com transferência de 
elétrons). Essa classe pode ser subdivida em várias subclasses, como desidrogenases 
(catalisam reações de óxido-redução), redutases (catalisam reações de redução) e oxi-
genases (catalisam a adição do oxigênio molecular ao substrato). 
• Transferases: Catalisam reações de transferência de grupos, como nas transaminases ou 
aminotransferases, onde transferem grupos amino de um aminoácido para um cetoácido.
• Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise, como quando adicionam um átomo de oxi-
gênio do O2 no substrato, produzindo um grupo hidroxila (OH).
• Liases: Catalisam reações de adição de grupos químicos a duplas ligações ou retiram 
esses grupos, produzindo duplas ligações.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
4 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
• Isomerases: Catalisam reações que levam a formação de isômeros.
• Ligases: Catalisam reações em que há formação de ligações covalentes acopladas à 
energia de hidrólise de compostos do tipo nucleotídeo trifosfato, ou outros compostos 
diferentes ricos em energia.
As enzimas possuem especificidade, ou seja, preferência tanto por seu substrato como 
para o tipo de reação efetuada sobre aquele substrato. Dessa forma, os organismos possuem 
um grande número de enzimas diferentes. Muitas enzimas podem atuar sobre vários substra-
tos, o que torna esta especificidade relativa, mas com diferente afinidade para cada um deles. 
Em outras palavras, as enzimas podem atuar sobre substratos diferentes, mas possuem os 
seus preferidos, nos quais atuam com maior especificidade. O sítio catalítico ou sítio ativo 
da enzima é o local da molécula que se liga ao substrato.
Fonte: Brasil Escola
O sítio ativo da enzima é um arranjo de grupos químicos das cadeias laterais de aminoáci-
dos que ligam o substrato por interações não covalentes, localizado na superfície da enzima.
Aproveitando que você já compreendeu a ligação enzima-substrato, a especificidade desta 
ligação pode ser dividida em absoluta e relativa.
Na especificidade absoluta, as enzimas apresentam especificidade por um substrato es-
pecífico e não ligam em seu sítio ativo nem mesmo moléculas bastante semelhantes, como 
os isômeros. Um exemplo disso é a enzima aspartase, encontrada em plantas e bactérias. 
Essa enzima produz o L-aspartato e não reconhece nem o D-aspartato nem o maleato como 
substratos, apesar da semelhança entre eles (o D-aspartato é o isômero óptico do L-aspar-
tato e o maleato é o isômero cis do fumarato). A aspartase apresenta especificidade por seu 
substrato tanto óptica quanto geométrica.
Já na especificidade relativa, as enzimas reconhecem grupos químicos comuns encon-
trados nas estruturas dos substratos.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
5 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
Fonte: cesad.ufs.br
Especificidade relativa da enzima quimiotripsina por seu substrato
A atividade enzimática se desenvolve para além de outras vias, no metabolismo dos glicí-
dios, lipídios, das proteínas e em reações químicas que interferem na estabilidade da célula. 
Dessa forma, defeitos enzimáticos podem gerar doenças.
Além da função catalisadora, as enzimas também apresentam uma função reguladora 
da atividade catalítica. São as enzimas alostéricas e as enzimas reguladas covalentemente, 
que regulam as atividades das enzimas conforme a necessidade metabólica das células. As 
moléculas que se ligam à estrutura proteica da enzima alostérica, regulando sua atividade 
catalítica, são denominadas moduladores, efetores ou reguladores. Esses moduladores podem 
ser tanto ativadores quanto inibidores da atividade enzimática. Vamos discutir isso melhor 
daqui a pouco.
E você já se perguntou qual seria a importância de as enzimas acelerarem as reações, uma 
vez que esta é sua principal função?
Aumentar a velocidade das reações reduz a energia de ativação necessária para que uma 
reação aconteça. Para que toda reação ocorra, existe um período entre o início e o final desta 
reação no qual há formação de compostos intermediários reativos que permitem a transfor-
mação química. Esse período entre o início e o fim é que define a velocidade da reação, e ele 
depende da capacidade das moléculas de se encontrarem e interagirem, dando prossegui-
mento à reação. O papel da enzima é reduzir este tempo e a energia necessáriapara a reação, 
facilitando o processo de interação entre os reagentes e, como consequência, permitindo que 
a reação aconteça de forma muito mais rápida.
Mas e como as enzimas catalisam as reações?
O mecanismo de ligação entre o substrato e a enzima é conhecido como mecanismo 
de ajuste induzido. Isso significa que, inicialmente, a forma e o tamanho do sítio ativo da 
enzima não são exatamente correspondentes ao substrato. A partir do momento que algum 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
6 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
ponto da molécula do substrato interage com um local específico do sítio catalítico, há uma 
mudança conformacional, um ajuste no sítio ativo para que o substrato possa se encaixar 
ali, possibilitando a catálise.
Por meio da diminuição da energia de ativação é que as enzimas aceleram a velocidade 
de uma reação química. Essas moléculas não são modificadas ou consumidas durante a 
reação. Como as reações das células ocorrem em um ambiente de temperatura e pressão 
constantes, a energia livre é a energia das reações que ocorrem naquele ambiente celular. 
A energia de ativação é a energia necessária para ativar um reagente, levando-o ao topo de 
uma colina energética, denominada estado de transição. As reações catalisadas apresentam 
uma energia de ativação mais baixa do que as não catalisadas. Assim, as enzimas aceleram 
a velocidade de uma reação química.
As reações catalisadas pelas enzimas podem acontecer sem a participação das enzimas. 
Contudo, a velocidade com que isso ocorreria seria incompatível com o metabolismo de um 
ser vivo. A vida só acontece para um organismo porque as enzimas conseguem fazer com 
que as reações necessárias para o equilíbrio do metabolismo ocorram em maior velocidade. 
Estamos falando de um aumento de 106 a 1012 vezes.
A determinação de enzimas no laboratório clínico tem uma grande aplicação para o diag-
nóstico, prognóstico e acompanhamento da terapia de diversas patologias. Em alguns pro-
cessos, as determinações enzimáticas são essenciais para estabelecer a causa, localização e 
extensão de uma lesão, para fazer o controle do tratamento e ainda para determinar sua cura. 
Atualmente, cerca de 10 enzimas são dosadas em laboratórios clínicos, o que compreende 
aproximadamente de 20 a 25% do total de exames realizados.
AtividAde enzimáticA
Na ação da enzima sobre um substrato, existe uma primeira fase, que corresponde à 
formação do complexo enzima-substrato (ES). Como vimos acima, a enzima vai se ligar a 
um local específico do substrato através do seu sítio ativo. A enzima vai então agir sobre o 
substrato formando um produto, para ser, em seguida, liberada intacta e poder se unir a outra 
molécula de substrato. Acompanhe o esquema abaixo que resume esse processo:
Enzima + Substrato  Complexo ES  Produto + Enzima
E a velocidade, será que ela ocorre da mesma maneira em qualquer reação enzimática?
Não, pois ela depende de vários fatores:
• Concentração da enzima
• Concentração do substrato
• Temperatura da reação
• pH do meio
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
7 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
• Força iônica
• Presença de ativadores e inibidores
• Necessidade de um cofator (coenzima)
Algumas enzimas, para poderem atuar sobre o substrato, precisam da presença de um 
cofator. Geralmente trata-se de moléculas pequenas, não proteicas, termoestáveis, deriva-
das principalmente de vitaminas B1 e B6, dos nucleotídeos NADH e NADPH etc. As reações 
enzimáticas que requerem NADH e NADPH com cofatores são bastante empregadas em 
análises clínicas.
determinAção dA AtividAde enzimáticA
As enzimas são medidas através de suas atividades catalíticas. Os resultados dessas de-
terminações são expressos em termos da quantidade de atividade presente em determinado 
volume ou massa da amostra. A unidade de atividade é a medida da velocidade em que a 
reação ocorre, por exemplo, a quantidade de substrato consumido ou a quantidade de produto 
formado em uma unidade de tempo.
Uma unidade de enzima (U) é a quantidade de enzima que catalisa a transformação de 
1 micromol de substrato por minuto, em condições padrão. Assim, a atividade catalítica não 
se refere à quantidade ou ao peso da enzima. Entende-se a atividade específica como sendo 
a atividade por unidade de peso da proteína.
Nos líquidos biológicos, as atividades catalíticas são referidas para 1mL ou para 1L. Assim, 
são expressas em mU/mL ou U/L, iguais numericamente falando (mU/mL = U/L).
1 U = 1 micromol/minuto/litro = µmol/min/L
metodologiAs empregAdAs pArA A determinAção dAs AtividAdes enzimáticAs
Algumas metodologias são empregadas para determinar a atividade enzimática. Abaixo, 
você verá algumas delas:
• Análise do consumo do substrato: Métodos que determinam a quantidade de substrato 
não consumido através de uma reação. Um exemplo é a dosagem da amilase pelo mé-
todo de Caraway, em que o substrato de amido empregado é hidrolisado pela amilase, 
havendo formação de glicose, maltose e dextrinas.
• Análise do produto formado: Inclui métodos que determinam a quantidade de produto 
formado através de uma reação. Dois tipos de sistemas são utilizados no laboratório 
clínico. O primeiro apresenta métodos em que o produto formado na reação já é um 
composto corado, como acontece na dosagem da fosfatase alcalina pelo método do 
paranitrofenol onde o substrato de p-nitrofenilfosfato é hidrolisado pela fosfatase alca-
lina, liberando p-nitrofenol (amarelo). O segundo sistema apresenta métodos em que 
o produto formado tem que ser transformado em composto corado, como no caso da 
dosagem da fosfatase alcalina pelo método de Roy, onde o substrato de timolftaleína 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
8 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
monofosfato é hidrolisado pela enzima, liberando a timolftaleína que, após adição de um 
tampão alcalino, adquire a cor azul.
• Análise da variação de absorção do cofator que participa da reação enzimática: Essa 
análise se baseia no princípio de que as formas reduzidas dos cofatores NADH e NADPH 
absorvem energia na faixa ultravioleta do espectro eletromagnético radiante, enquanto 
as formas oxidadas NAD+ e NADP+ não apresentam essa absorção. Assim, o sistema 
de dosagem acompanha a transformação da forma oxidada para a forma reduzida ou 
vice-versa do cofator que participa da reação.
• Métodos otimizados: O objetivo é obter resultados comparáveis nas determinações en-
zimáticas. Possuem alta sensibilidade e excelente reprodutibilidade. As condições para 
que a reação ocorra são todas padronizadas.
• Outros métodos: Radioimunoensaio, fluorescência, luminescência, quimioluminescência, 
eletroforese, contraimunoeletroforese, eletrofocalização.
principAis enzimAs de interesse clínico
Na tabela abaixo você poderá observar as principais enzimas determinadas no laborató-
rio clínico com finalidades diagnósticas. A tabela inclui nomes e siglas que são comumente 
utilizadas, número de código da Comissão de Enzimas (EC)e os objetivos diagnósticos.
Fonte: Lopes, 1998
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
9 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
Em se tratando de patologias específicas, quais são as principais enzimas envolvidas? 
Vejamos abaixo:
• Doenças pancreáticas: Amilase, lipase.
• Doenças hepáticas: Alanina aminotransferase, aspartato aminotransferase, fosfatase 
alcalina, gamaglutamil transferase, colinesterase.
• Doenças cardíacas: Creatinoquinase, desidrogenase láctica, aspartato aminotransferase.
• Marcadores bioquímicos do infarto agudo do miocárdio: Aspartato aminotransferase, 
transaminase glutâmico-oxalacética, desidrogenase láctica, creatinoquinase, troponinas, 
mioglobina, miosina de cadeia leve.
• Doenças da próstata: Fosfatase ácida, antígeno prostático específico.
Em laboratório, é possível determinar a atividade das enzimas no sangue e nos tecidos. 
Quando há uma doença, essa atividade fica alterada, contribuindo para o diagnóstico. Por 
exemplo, no infarto agudo do miocárdio, os níveis séricos de algumas enzimas, como a crea-
tinoquinase, apresentam concentrações superiores às usuais.
doençAs cAusAdAs por deficiênciAs enzimáticAs
Quando ocorre um defeito enzimático em qualquer via do metabolismo, as principais 
consequências são a acumulação de substrato, a utilização de vias alternativas e o déficit 
de produtos.
• Glicogenoses: Caracterizadas por defeito enzimático do metabolismo do glicogênio, 
seja em nível de síntese ou em nível de degradação. As manifestações clínicas variam 
conforme a enzima envolvida, mas pode-se destacar a hepatomegalia, a hipoglicemia e 
alterações musculares.
• Lipidoses: Podem ocorrer deficiências na lipase, hipercolesterolemia, hipertrigliceridemia.
• Fenilcetonúria: Deficiência no sistema que converte a fenilalanina em tirosina. Suas ma-
nifestações incluem atraso mental e presença de pele e olhos claros. O teste do pezinho 
em recém-nascidos permite evitar que a doença se desenvolva, caso seja detectada, onde 
uma dieta com restrição de fenilalanina é prescrita.
• Albinismo: Deficiência da enzima tirosinase, que converte a dopa em dopa-quinona, que 
é um precursor da melanina.
• Anemias hemolíticas: A maioria das deficiências enzimáticas estão localizadas na via 
Embden-Meyerhof e na via das fosfopentoses. Em alguns casos, deficiências em enzimas 
do metabolismo dos nucleotídeos são também responsáveis por hemólise. Eritrócitos 
portadores de deficiências na via Embden-Meyerhof têm menor quantidade de ATP, maior 
concentração intraglobular de potássio e maior rigidez. Esses fatores são condicionantes 
para sua destruição no sistema fagocitário-mononuclear. Já os eritrócitos com deficiência 
na via das fosfopentoses não conseguem manter um nível adequado de glutationa reduzida 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
10 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
intraglobular, ficando inaptos a resistir ao estresse oxidativo. Como consequência, grupos 
sulfidrílicos da hemoglobina são oxidados e a hemoglobina tende a precipitar, formando 
corpúsculos de Heinz. A deficiência mais frequente nesta via é a da glicose-6-fosfato.
Inibição e Regulação Enzimática
Já mencionamos anteriormente que diversos fatores interferem na velocidade de uma 
reação enzimática, como a concentração do substrato, temperatura, pH etc. Existem dois 
outros importantes fatores, que são a inibição e a regulação enzimática. O estudo da inibição 
enzimática permitiu aos bioquímicos identificar a estrutura química dos aminoácidos que par-
ticipam na formação dos sítios ativos dessas moléculas, elucidar as sequências de diversas 
vias metabólicas e esclarecer o mecanismo de ação de algumas drogas terapêuticas.
A regulação das vias metabólicas envolve mecanismos sofisticados e complexos como 
a regulação alostérica, modificações químicas covalentes da enzima, ativação e zimogênios 
e produção celular de isoenzimas.
Mas o que é considerado um inibidor enzimático?
Qualquer molécula que se ligue à cadeia polipeptídica de uma enzima, diminuindo a ve-
locidade da reação. Essa inibição pode ser reversível ou irreversível. A inibição irreversível 
ocorre com a ligação do inibidor de forma covalente ao sítio ativo da enzima. Já os inibidores 
reversíveis se ligam de forma não covalente à cadeia polipeptídica da enzima.
Na inibição irreversível, como já dito acima, o inibidor se liga através de ligação covalente 
ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação ao substrato. Um exemplo é a inibição da ace-
tilcolinesterase por organofosforados.
Na inibição reversível, o inibidor se liga ao sítio ativo ou a outra parte da cadeia polipeptí-
dica da enzima, impedindo que o substrato seja transformado em produto. Essa ligação entre 
inibidor e enzima ocorre por pontes de hidrogênio, interação hidrofóbica, ligação iônica, van 
der Walls ou dipolo-dipolo. Um exemplo é o ácido orgânico succinato, que se liga ao sítio ativo 
da desidrogenase succínica por meio de ligação iônica.
Falando em regulação, temos alguns mecanismos sofisticados e complexos, como a 
regulação não covalente ou controle alostérico. As enzimas alostéricas são proteínas regula-
doras que apresentam um sítio catalítico e um sítio alostérico ou regulador em suas cadeias 
polipeptídicas. A molécula que regula a atividade da enzima, também chamada de efetor ou 
modulador, se liga ao sítio alostérico. A ligação ocorre por interação química não covalente, 
como as que mencionamos acima, na inibição reversível.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
11 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
Fonte: Google sites
As enzimas alostéricas possuem propriedades cooperativas, ou seja, comunicação entre 
suas cadeias polipeptídicas, o que se caracteriza por uma mudança conformacional da enzima 
quando a ela se ligam seus moduladores. Você pode perceber na figura acima que a enzima 
muda seu formato e o substrato não mais se encaixa no sítio ativo da enzima.
Existem ainda as enzimas reguladas covalentemente. Essas enzimas são convertidas em 
duas formas, ativa e inativa. A ativação ou inativação ocorre através da ligação covalente de 
um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos dessas enzimas. Um 
exemplo é a regulação da enzima fosforilase do glicogênio, encontrada nos músculos e fígado, 
que catalisa a seguinte reação:
Glicogênio + Fosfato  Glicogênio encurtado de um resíduo de glicose + glicose-1-fosfato
Um outro processo de regulação metabólica e que depende da estrutura quaternária das 
proteínas enzimáticas é a produção na célula de isoenzimas. Trata-se de formas moleculares 
múltiplas de uma enzima, que realizam a mesma ação catalítica. Um exemplo de isoenzima 
é a lactato-desidrogenase, um tetrâmero formado por duas espécies diferentes de cadeias 
polipeptídicas, denominadas M (músculo) e H (coração).
Fonte: Toppr
As cinco isoenzimas lactato-desidrogenase
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e aqualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
12 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
Do ponto de vista clínico, além da lactato-desidrogenase, outras isoenzimas importantes 
são a creatina cinase e a fosfatase alcalina.
Encerramos por aqui nosso estudo sobre enzimologia clínica. Vamos praticar nosso 
conhecimento com as questões a seguir. Não se esqueça de checar os comentários, após 
resolução, pois somente os comentários valem por outra aula! Aproveite! Nos encontramos 
na próxima aula.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
13 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
quESTÕES DE CoNCuRSo
001. (MOVENS/HEMOPA /2007) Em relação às enzimas, julgue os itens como Verdadeiros 
(V) ou Falsos (F) e, em seguida, assinale a opção correta.
I – As enzimas são catalisadores biológicos que diminuem a velocidade de uma reação química.
II – As enzimas no corpo humano funcionam melhor à temperatura de 40ºC.
III – Cada enzima tem um pH no qual funciona melhor.
IV – Um aumento na quantidade de enzima diminuirá a velocidade de reação.
V – Muitas enzimas contêm duas partes: uma parte proteica e outra não-proteica.
A sequência correta é:
a) F, F, V, V, F.
b) F, V, V, F, V.
c) F, F, F, V, F.
d) V, V, F, V, V.
e) F, F, V, F, V.
002. (IBFC/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE SÃO GONÇALO DO AMARANTE - RN /2021) 
Algumas enzimas são proteínas simples consistindo inteiramente de cadeias polipeptídicas, 
como as enzimas hidrolíticas pepsina, tripsina, lisozima e ribonuclease. Entretanto, a maioria 
das enzimas somente exercem sua atividade catalítica em associação com cofatores me-
tálicos e coenzimas. Em relação as enzimas, assinale a alternativa que preencha correta e 
respectivamente as lacunas.
Sítio ativo é a região na superfície da enzima onde ocorre a _____. O substrato liga-se ao sítio 
ativo por ligações não−covalentes (interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações 
de van der Waals e interações hidrofóbicas). A especificidade da ligação enzima-substrato de-
pende do arranjo precisamente definido de átomos no sítio ativo. Uma das explicações para a 
elevada especificidade das enzimas é que suas estruturas tridimensionais permitem um perfeito 
encaixe com o _____. Dois modelos foram propostos para explicar a especificidade enzimática, 
o modelo _____ e o modelo _____.
a) Catálise / cofator metálico / chave-fechadura / proximidade e orientação
b) Transformação / substrato / proximidade e orientação / catálise eletrostática
c) Transformação / cofator metálico / proximidade e orientação
d) Catálise / substrato / chave-fechadura / encaixe induzido
003. (UFMG/BIÓLOGO/UFMG/2016) Enzimas são proteínas que catalisam as reações bio-
lógicas. Em relação às enzimas, é correto afirmar, EXCETO.
a) Diminuem a energia de ativação que dificulta as reações bioquímicas.
b) Aumentam a velocidade das reações bioquímicas.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
14 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
c) São capazes de transformar reações endergônicas em reações exergônicas.
d) São catalisadores proteicos altamente específicos que não alteram a energia livre da reação.
004. (COPESE/BIÓLOGO/UFT/2017) As enzimas são proteínas que atuam como catalisado-
ras de reações químicas, sendo essenciais para o sistema metabólico de todos os organis-
mos vivos. Frente aos catalizadores químicos, as enzimas possuem algumas vantagens que 
justificam seu amplo uso. São consideradas vantagens das enzimas sobre os catalizadores 
químicos, EXCETO.
a) São estéreo seletivas.
b) Diminuem a velocidade das reações, aumentando a energia de ativação.
c) Não são consumidas durante o processo.
d) Têm alta especificidade nas reações.
005. (CESPE - CEBRASPE/BIÓLOGO/PREFEITURA DE BOA VISTA - RR/2004)
Com referência a proteínas e enzimas, julgue o item seguinte.
As enzimas são moléculas proteicas insensíveis às mudanças de temperatura.
006. (FGV/TECNOLOGISTA EM SAÚDE - DESENVOLVIMENTO DE INSUMOS BIOLÓGICOS 
PARA A SAÚDE/FIOCRUZ/2010) Em engenharia genética, uma das etapas importantes no 
processo de criação de moléculas de DNA recombinante é a obtenção dos fragmentos de DNA 
de interesse, esta etapa pode ser realizada com o uso de enzimas de restrição. Em relação a 
estas enzimas, é correto afirmar que:
I – Estas enzimas são endonucleases das moléculas de DNA que cortam em locais aleatórios.
II – De acordo com a enzima utilizada, podem ser gerados fragmentos de DNA com extremida-
des coesivas ou cegas.
III – As enzimas que geram fragmentos com extremidade cega são particularmente úteis na 
clonagem de genes visto que geram fragmentos que apresentam um pequeno número de nucleo-
tídeos em cadeia simples, capazes de hibridizar com uma sequência de bases complementar.
IV – Estas enzimas catalisam a destruição de uma ligação fosfodiéster entre dois nucleotídeos 
consecutivos ligados a determinadas bases.
V – Qualquer molécula de DNA derivada de vírus, bactérias, insetos ou humanos contém alvos 
de enzimas de restrição.
Assinale:
a) Se todas as afirmativas estiverem corretas
b) Se apenas as afirmativas I, II, IV e V estiverem corretas
c) Se apenas as afirmativas I, II e V estiverem corretas
d) Se apenas as afirmativas I, II e IV estiverem corretas
e) Se apenas as afirmativas II, IV e V estiverem corretas
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
15 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
007. (ACAPLAM/PROFESSOR – CIÊNCIAS/PREFEITURA DE AROEIRAS - PB/2010) Sabe-se 
que as enzimas são catalizadores biológicos e que a maioria se compõe de proteínas, sobre 
as enzimas marque a alternativa errada:
a) Um catalizador altera o resultado final de uma reação.
b) Um catalizador não se altera pela reação.
c) Os substratos das enzimas encaixam-se no sítio ativo.
d) Cada enzima possui uma atividade ideal num determinado PH.
e) O PH ideal de diferentes enzimas pode variar.
008. (CRESCER CONSULTORIAS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE PAULISTANA - PI/2019) 
Os testes de dosagem das enzimas ou marcadores cardíacos são realizados para verificar os 
níveis de enzimas e proteínas ligadas às lesões do músculo cardíaco. Entre os mais solicita-
dos na rotina laboratorial, estão o da enzima creatinoquinase (CK), sua isoenzima (CK-MB), 
das proteínas troponina I (TnI) e troponina T (TnT). É correto afirmar:
a) A dosagem das troponinas não são solicitadas na suspeita de um infarto do miocárdio.
b) O nível de enzima CK total não se altera após exercícios, injeções intramusculares, lesões, 
distrofias ou inflamações musculares.
c) Medicamentos não alteram as dosagens das enzimas cardíacas.
d) A isoenzima CK-MB é encontrada em grandes quantidades no músculo cardíaco danificado.
009. (FCM/PROFESSOR - BIOQUÍMICA E BIOLOGIA GERAL/IF SUDESTE – BARBACENA-
-MG/2019) Enzimas são os catalisadores das reações dos sistemas biológicos e apresentam 
alto grau de especificidade com seus substratos.A respeito das enzimas, é correto afirmar que:
a) O equilíbrio da reação está ligado à energia de ativação, enquanto a velocidade da reação 
está ligada à energia livre padrão da reação.
b) A maioria das enzimas são proteínas, entretanto existe um pequeno grupo de moléculas de 
RNA catalíticas que atuam como enzimas.
c) A energia de ativação pode reduzir a entropia, provocar mudança conformacional na enzima 
e é responsável pela especificidade ao seu substrato.
d) Nas condições biológicas normais, as reações do organismo tendem a ser rápidas, uma vez 
que a maioria das moléculas biológicas é pouco estável nas condições internas das células.
e) Algumas enzimas necessitam de um componente químico adicional denominado coenzima, 
enquanto outras dependem de uma molécula orgânica ou metalorgânica denominada de cofator.
010. (CESPE- CEBRASPE/PERITO CRIMINAL FEDERAL - CARGO 8/POLÍCIA FEDERAL/2013) 
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item subsecutivo.
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato, não 
considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entidades, ig-
norando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações ao longo 
do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
16 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
011. (IBFC/QUÍMICO LEGAL/POLÍCIA CIENTÍFICA-PR/2017) Os sistemas vivos são forma-
dos por uma enorme variedade de reações bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por 
uma série de extraordinários catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. A respeito 
das enzimas, analise as afirmativas abaixo.
I – As enzimas diferem dos catalisadores químicos comuns pela velocidade de reação, pelas 
condições de reação, pela especificidade de reação e pelo controle.
II – As propriedades físicas e químicas do sítio ativo limitam a atividade enzimática a substratos 
e reações específicas.
III – Algumas enzimas requerem cofatores orgânicos ou íons metálicos.
Assinale a alternativa correta:
a) Estão corretas todas as afirmativas
b) Estão corretas apenas as afirmativas I e II
c) Estão corretas apenas as afirmativas II e III
d) Estão corretas apenas as afirmativas I e III
e) Nenhuma das afirmativas está correta
012. (FUNDATEC/PREFEITURA DE SANTANA DO LIVRAMENTO – RS/2015) As macro-
moléculas que permitem que as reações químicas se desenvolvam de forma rápida são as 
enzimas. Com base nisso, assinale a alternativa INCORRETA sobre a atuação das enzimas.
a) Uma enzima é uma proteína que catalisa ou acelera uma reação biológica, sendo um 
biocatalisador.
b) A atividade enzimática é influenciada por fatores como a temperatura e o pH, no qual a reação 
química é submetida.
c) As moléculas enzimáticas encaixam-se perfeitamente à forma dos substratos, correspondente 
ao modelo chave-fechadura.
d) Entendem-se por substrato as substâncias que reagem sob o estímulo enzimático, desse 
modo, as enzimas não são específicas para um determinado substrato.
e) As enzimas recebem o nome do substrato sobre o qual atuam acrescido do sufixo ase, desse 
modo, enzimas que agem sobre proteínas recebem a denominação de proteases.
013. (UNIFESO/VESTIBULAR MEDICINA 2020.1/UNIFESO/2019) Enzimas se caracterizam 
como catalisadores naturais de reações celulares. Elas se ligam a moléculas reagentes, de-
nominadas substrato, transformando-as em produtos. O gráfico a seguir apresenta a variação 
da quantidade de produto formado em função da concentração de substrato em uma reação 
enzimática.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
17 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
A estabilização da quantidade de produto formado observada no gráfico é uma consequência 
dos sítios ativos da enzima se encontrarem:
a) Saturados
b) Desnaturados
c) Ligados a um competidor
d) Conectados a um cofator
014. (FUNCAB/ANALISTA–BIOLOGIA/MPE-RO/2012) As propriedades químicas da superfície 
de uma proteína determinam sua função biológica, exemplo desse fenômeno são as enzimas. 
As enzimas são capazes de acelerar uma reação química, no entanto NÃO conseguem:
a) Quebrar uma ligação covalente.
b) Formar uma ligação covalente.
c) Tornar a reação química mais favorável energeticamente.
d) Usar a catálise ácida e básica simultaneamente.
e) Formar um grande conjunto proteico para aumentar a velocidade da reação.
015. (FUMARC/ANALISTA DA POLÍCIA CIVIL – FARMÁCIA/PC-MG/2013) As enzimas são 
proteínas que catalisam reações químicas. Inúmeras enzimas são clinicamente úteis para o 
reconhecimento e monitoramento de determinados processos patológicos. Sobre a fosfatase 
ácida (ACP), NÃO é correto afirmar:
a) Os valores de referência dependem da idade, do sexo e das condições hormonais (em mulheres).
b) A forma de ACP, resistente ao tartarato, banda 5, encontra-se diminuída com a reabsorção 
óssea mediada por osteoclastos.
c) A doença prostática é a principal causa de aumento da ACP.
d) É uma enzima hidrolítica secretada por várias células.
016. (MS CONCURSOS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE CORUMBIARA - RO/2020) Enzimas 
são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra, 
ou extracelular, que têm funções catalisadoras nas reações químicas. Sobre as funções das 
enzimas, assinale a alternativa correta:
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
18 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
a) A Colinesterase é uma enzima que hidrolisa a acetilcolina em colina e ácido acético, é en-
contrada em tecidos de todos os animais.
b) A Lipase catalisa a reação de desaminação e aminação, onde o grupo amino é transferido 
a um cetoácido e vice-versa.
c) A liberação das ligações glicosídicas do amido e do glicogênio é catalisada pela enzima 
Transaminase.
d) A hidrólise de ésteres na posição α do triglicerídeo é catalisada pela Amilase.
017. (CESPE-CEBRASPE/PERITO CRIMINAL FEDERAL - CARGO 8/POLÍCIA FEDERAL/2013) 
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item subsecutivo.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, 
pode ser diminuída por enzimas.
018. (IBADE/BIÓLOGO/PREFEITURA DE ARACRUZ - ES/2019) Uma enzima é uma macro-
molécula que atua como catalisador, acelerando uma reação química sem ser consumido por 
ela. Sobre as enzimas e sua ação nos sistemas biológicos, pode-se afirmar corretamente que:
a) A atividade enzimática depende de fatores como o pH, a temperatura e o tamanho da molé-
cula do substrato.
b) Inibidores enzimáticos alostéricos atuam alterando a concentração da enzima alvo.
c) São sempre moléculas proteicas, podendo estar associadas a átomos metálicos.
d) Inibidores não competitivos ligam-se ao sítio ativo da enzima impedindo a entrada do substrato.
e) Reduzem a energia de ativação da reação, mas sem alterar a sua variação de energia livre.
019. (INSTITUTO AOCP/PERITO CRIMINAL – TOXICOLOGIA/ITEP - RN/2021) As enzimas 
são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos devido à sua capacidade de promover 
reações demaneira mais rápida e eficiente. Qual é a enzima responsável por biotransformar 
a sacarose em glicose + frutose?
a) Lipase
b) Descarboxilase
c) Sintetase
d) Invertase
e) Lactase
020. (FGV/TECNOLOGISTA EM SAÚDE - BIOLOGIA MOLECULAR DE MICROORGANISMOS/
FIOCRUZ/2010) Uma enzima que será secretada por uma célula passará por uma séria de 
organelas celulares antes de ser secretada. A ordem correta das organelas por onde essa 
enzima irá passar até seu destino final é:
a) Retículo rugoso → Golgi → núcleo
b) Golgi → Retículo rugoso → lisossomo
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
19 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
c) Núcleo → retículo rugoso → Golgi
d) Retículo rugoso → Golgi → vesículas que se fundem à membrana plasmática
e) Retículo rugoso → lisossomo → vesículas que se fundem à membrana plasmática.
021. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
O método cinético UV permite determinar a atividade de enzimas de interesse clínico, como a 
aspartato aminotransferase e a alanina aminotransferase.
022. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
A dosagem dos níveis de amilase, enzima que atua na digestão de alimentos, pode ser realizada 
utilizando-se um método denominado ensaio cromolítico.
023. (IBFC/QUÍMICO LEGAL/POLÍCIA CIENTÍFICA-PR/2017) As enzimas são classificadas 
em algumas categorias. Considerando essa classificação, analise os itens abaixo.
I – Transferases
II – Hidrolases
III – Liases
IV – Isomerases
V – Ligases
Assinale a alternativa que indica a quantidade de itens acima que são categorias de classifica-
ção de enzimas.
a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
e) 5
024. (IBFC/BIOMÉDICO DIARISTA/PREFEITURA DE CABO DE SANTO AGOSTINHO - PE/2019) 
“Enzima presente em vários tecidos, principalmente no fígado (na membrana de revestimento 
dos canalículos biliares) e nos ossos, cuja função é catalisar a hidrólise de fosfomonoesteres 
em pH alcalino.” Assinale a alternativa correta que contém o nome da enzima descrita.
a) Creatina cinase
b) Aspartato aminotransferase
c) Gama-glutamiltransferase
d) Fosfatase alcalina
025. (PUC-PR/FARMACÊUTICO – BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE SÃO JOSÉ DOS PINHAIS 
- PR/2017) As duas enzimas mais frequentemente associadas com o dano hepatocelular são 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
20 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
as aminotransferases que catalisam a transferência reversível de um grupamento amina entre 
um aminoácido e um alfa-cetoácido. Essa função é essencial para a produção dos aminoá-
cidos funcionais necessários para a síntese proteica no fígado. As aminotransferases são 
a AST (aspartado aminotransferase) e a ALT (alanina aminotransferase). A AST e a ALT são 
consideradas enzimas hepáticas devido à alta concentração dessas enzimas nos hepatócitos, 
mas apenas a ALT é específica para o fígado.
Analise as afirmações a seguir.
I – A elevação somente da AST no sangue pode significar dano em células não hepáticas.
II – O aumento da atividade das enzimas ALT e da AST no sangue mostra dano hepático.
III – A elevação somente da ALT no sangue pode significar doença renal ou cardíaca.
IV – A atividade muito mais elevada das enzimas ALT e AST no sangue normalmente é indicativo 
de doença obstrutiva, como a litíase biliar, na ausência de lesão hepatocelular.
Estão CORRETAS apenas:
a) I e III
b) II e IV
c) I e II
d) II e III
e) I e IV
026. (IDECAN/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE MANHUMIRIM - MG/2017) A enzima creati-
noquinase (CK) catalisa a fosforilação reversível da creatina pela adenosina trifosfato (ATP) 
com a formação de creatina fosfato. Essa enzima está espalhada por todo o corpo, porém com 
isoformas distintas. Durante o processo de miocardite, qual das isoformas estão alteradas?
a) CK-BB ou CK-1
b) CK- NB ou CK-4
c) CK-MB ou CK-2
d) CK-MM ou CK-3
027. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
O β-Glicerofosfato é o método mais empregado atualmente para determinar a atividade da fos-
fatase alcalina por apresentar alta sensibilidade e baixo período de incubação dessa enzima.
028. MS CONCURSOS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE CORUMBIARA - RO /2020) Enzima, ex-
clusivamente, mitocondrial, encontrada nas células hepáticas, cardíacas e renais, catalisa a 
aminação redutiva da α-cetoglutamato. Quando a estrutura mitocondrial é destruída na necrose 
hepática, ou na obstrução das vias biliares, sua quantidade sérica aumenta substancialmente. 
Assinale a alternativa com o nome da enzima:
a) Lactato desidrogenase
b) Glutamato desidrogenase
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
21 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
c) Creatinoquinase
d) Fosfatase
029. (CS-UFG/TÉCNICO DE LABORATÓRIO-ÁREA SAÚDE/UFG/2017) Quais são as enzimas 
envolvidas na glicólise?
a) Fosfofrutoquinase e piruvato-quinase
b) Piruvato-desidrogenase e citrato-sintase
c) Piruvato-carboxilase e frutose-1,6- bifosfatase
d) Isocitratodesidrogenase e α-cetoglutaratodesidrogenase
030. (EDUCA/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE PATOS - PB/2018) A respeito das Enzimas, 
assinale alternativa INCORRETA:
a) As enzimas são proteínas que possuem a capacidade de aumentar a velocidade de deter-
minada reação química, atuando, portanto, como catalisadores3 das reações que ocorrem em 
células e tecidos vivos.
b) As enzimas são proteínas com estrutura globular que apresentam uma região onde ocorre 
a ligação do substrato.
c) A região onde ocorre a ligação do substrato é denominada sítio catalítico ou sítio ativo. 
Substrato é a molécula que é reconhecida pela enzima e que será modificada por ela. Com isso, 
forma-se o complexo enzima-substrato (ES).
d) As enzimas catalisam as reações com o substrato ligado e, em geral, podem atuar seguida-
mente em novas moléculas do substrato. Existem dois modelos teóricos principais para explicar 
a formação do complexo ES: chave-fechadura e encaixe induzido.
e) São as biomoléculas mais abundantes no planeta e uma importante fonte de energia dos 
organismos não fotossintéticos.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
22 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
GaBaRiTo
1. e
2. d
3. c
4. b
5. E
6. e
7. a
8. d
9. b
10. C
11. a
12. d
13. a
14. c
15. b
16. a
17. E
18. e
19. d
20. d
21. C
22. C
23. e
24. d
25. c
26. c
27. E
28. b
29. a
30. e
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição,sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
23 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
GaBaRiTo ComENTaDo
001. (MOVENS/HEMOPA/2007) Em relação às enzimas, julgue os itens como Verdadeiros 
(V) ou Falsos (F) e, em seguida, assinale a opção correta.
I – As enzimas são catalisadores biológicos que diminuem a velocidade de uma reação química.
II – As enzimas no corpo humano funcionam melhor à temperatura de 40ºC.
III – Cada enzima tem um pH no qual funciona melhor.
IV – Um aumento na quantidade de enzima diminuirá a velocidade de reação.
V – Muitas enzimas contêm duas partes: uma parte proteica e outra não-proteica.
A sequência correta é:
a) F, F, V, V, F.
b) F, V, V, F, V.
c) F, F, F, V, F.
d) V, V, F, V, V.
e) F, F, V, F, V.
 
As enzimas são catalisadores biológicos que AUMENTAM a velocidade da reação, como vimos 
várias vezes ao longo de nossa aula. No corpo humano, as enzimas funcionam melhor na tem-
peratura de equilíbrio do corpo, ou seja, entre 36 e 37ºC. Um aumento na quantidade de enzimas 
também aumentará a velocidade da reação, pois esta é a função destas moléculas.
Letra e.
002. (IBFC/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE SÃO GONÇALO DO AMARANTE - RN /2021) 
Algumas enzimas são proteínas simples consistindo inteiramente de cadeias polipeptídicas, 
como as enzimas hidrolíticas pepsina, tripsina, lisozima e ribonuclease. Entretanto, a maioria 
das enzimas somente exercem sua atividade catalítica em associação com cofatores me-
tálicos e coenzimas. Em relação as enzimas, assinale a alternativa que preencha correta e 
respectivamente as lacunas.
Sítio ativo é a região na superfície da enzima onde ocorre a _____. O substrato liga-se ao sítio 
ativo por ligações não−covalentes (interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações 
de van der Waals e interações hidrofóbicas). A especificidade da ligação enzima-substrato de-
pende do arranjo precisamente definido de átomos no sítio ativo. Uma das explicações para a 
elevada especificidade das enzimas é que suas estruturas tridimensionais permitem um perfeito 
encaixe com o _____. Dois modelos foram propostos para explicar a especificidade enzimática, 
o modelo _____ e o modelo _____.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
24 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
a) Catálise / cofator metálico / chave-fechadura / proximidade e orientação
b) Transformação / substrato / proximidade e orientação / catálise eletrostática
c) Transformação / cofator metálico / proximidade e orientação
d) Catálise / substrato / chave-fechadura / encaixe induzido
É no sítio ativo que a enzima desenvolve sua função, de catalisar a reação química. A enzima se 
liga ao substrato por meio de ligações que promovem seu perfeito encaixe. O modelo chave-fe-
chadura considera que o sítio ativo da enzima é complementar em tamanho, forma e natureza 
química à molécula do substrato, proporcionando um encaixe perfeito. No modelo de encaixe 
induzido, o sítio ativo não apresenta uma forma geométrica rígida, como no modelo chave-fe-
chadura, mas um arranjo espacial preciso e específico dos grupos R dos aminoácidos do sítio 
ativo das enzimas. Dessa forma, quando o substrato interage com a cadeia polipeptídica da 
enzima, provoca uma mudança conformacional na enzima, que induz também a uma mudança 
na estrutura do substrato.
Letra d.
003. (UFMG/BIÓLOGO/UFMG/2016) Enzimas são proteínas que catalisam as reações bio-
lógicas. Em relação às enzimas, é correto afirmar, EXCETO.
a) Diminuem a energia de ativação que dificulta as reações bioquímicas.
b) Aumentam a velocidade das reações bioquímicas.
c) São capazes de transformar reações endergônicas em reações exergônicas.
d) São catalisadores proteicos altamente específicos que não alteram a energia livre da reação.
Reações endergônicas são reações não espontâneas e só podem ocorrer através do fornecimento 
de energia externo, no qual há absorção dessa energia pelo sistema. Nas reações exergônicas, 
há liberação de energia. As enzimas aumentam a velocidade das reações químicas através da 
diminuição da energia de ativação.
Letra c.
004. (COPESE/BIÓLOGO/UFT/2017) As enzimas são proteínas que atuam como catalisado-
ras de reações químicas, sendo essenciais para o sistema metabólico de todos os organis-
mos vivos. Frente aos catalizadores químicos, as enzimas possuem algumas vantagens que 
justificam seu amplo uso. São consideradas vantagens das enzimas sobre os catalizadores 
químicos, EXCETO.
a) São estéreo seletivas.
b) Diminuem a velocidade das reações, aumentando a energia de ativação.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
25 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
c) Não são consumidas durante o processo.
d) Têm alta especificidade nas reações.
As enzimas aumentam a velocidade das reações, diminuindo a energia de ativação.
Letra b.
005. (CESPE - CEBRASPE/BIÓLOGO/PREFEITURA DE BOA VISTA - RR/2004)
Com referência a proteínas e enzimas, julgue o item seguinte.
As enzimas são moléculas proteicas insensíveis às mudanças de temperatura.
As enzimas são muito sensíveis às mudanças de temperatura, pH, concentração do substrato 
etc. Portanto, a afirmativa está errada.
Errado.
006. (FGV/TECNOLOGISTA EM SAÚDE - DESENVOLVIMENTO DE INSUMOS BIOLÓGICOS 
PARA A SAÚDE/FIOCRUZ/2010) Em engenharia genética, uma das etapas importantes no 
processo de criação de moléculas de DNA recombinante é a obtenção dos fragmentos de DNA 
de interesse, esta etapa pode ser realizada com o uso de enzimas de restrição. Em relação a 
estas enzimas, é correto afirmar que:
I – Estas enzimas são endonucleases das moléculas de DNA que cortam em locais aleatórios.
II – De acordo com a enzima utilizada, podem ser gerados fragmentos de DNA com extremida-
des coesivas ou cegas.
III – As enzimas que geram fragmentos com extremidade cega são particularmente úteis na 
clonagem de genes visto que geram fragmentos que apresentam um pequeno número de nucleo-
tídeos em cadeia simples, capazes de hibridizar com uma sequência de bases complementar.
IV – Estas enzimas catalisam a destruição de uma ligação fosfodiéster entre dois nucleotídeos 
consecutivos ligados a determinadas bases.
V – Qualquer molécula de DNA derivada de vírus, bactérias, insetos ou humanos contém alvos 
de enzimas de restrição.
Assinale:
a) Se todas as afirmativas estiverem corretas
b) Se apenas as afirmativas I, II, IV e V estiverem corretas
c) Se apenas as afirmativas I, II e V estiverem corretas
d) Se apenas as afirmativas I, II e IV estiverem corretas
e) Se apenas as afirmativas II, IV e V estiverem corretas
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
26 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
As endonucleases, também conhecidas como enzimas de restrição, clivam as moléculas de 
DNA em locais específicos. Algumas enzimas de restrição cortam diretamente a dupla hélice 
do DNA, criando extremidades cegas. Nesse caso, uma ligase pode ser usada para juntar um 
pedaçode DNA ao DNA cortado, desde que as duas porções sejam complementares.
Letra e.
007. (ACAPLAM/PROFESSOR – CIÊNCIAS/PREFEITURA DE AROEIRAS - PB/2010) Sabe-se 
que as enzimas são catalizadores biológicos e que a maioria se compõe de proteínas, sobre 
as enzimas marque a alternativa errada:
a) Um catalizador altera o resultado final de uma reação.
b) Um catalizador não se altera pela reação.
c) Os substratos das enzimas encaixam-se no sítio ativo.
d) Cada enzima possui uma atividade ideal num determinado PH.
e) O PH ideal de diferentes enzimas pode variar.
O catalisador não altera o resultado final de uma reação, ele apenas acelera a sua velocidade.
Letra a.
008. (CRESCER CONSULTORIAS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE PAULISTANA - PI/2019) 
Os testes de dosagem das enzimas ou marcadores cardíacos são realizados para verificar os 
níveis de enzimas e proteínas ligadas às lesões do músculo cardíaco. Entre os mais solicita-
dos na rotina laboratorial, estão o da enzima creatinoquinase (CK), sua isoenzima (CK-MB), 
das proteínas troponina I (TnI) e troponina T (TnT). É correto afirmar:
a) A dosagem das troponinas não são solicitadas na suspeita de um infarto do miocárdio.
b) O nível de enzima CK total não se altera após exercícios, injeções intramusculares, lesões, 
distrofias ou inflamações musculares.
c) Medicamentos não alteram as dosagens das enzimas cardíacas.
d) A isoenzima CK-MB é encontrada em grandes quantidades no músculo cardíaco danificado.
A troponina T e a troponina I são marcadores cardioespecíficos da lesão cardíaca, portanto, sua 
dosagem com certeza é recomendada na suspeita de um infarto do miocárdio. O nível total da 
CK aumenta após exercícios, injeções intramusculares, lesões, distrofias ou inflamações mus-
culares. Medicamentos podem sim alterar as dosagens das enzimas cardíacas.
Letra d.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
27 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
009. (FCM/PROFESSOR - BIOQUÍMICA E BIOLOGIA GERAL/IF SUDESTE – BARBACENA-
-MG/2019) Enzimas são os catalisadores das reações dos sistemas biológicos e apresentam 
alto grau de especificidade com seus substratos. A respeito das enzimas, é correto afirmar que:
a) O equilíbrio da reação está ligado à energia de ativação, enquanto a velocidade da reação 
está ligada à energia livre padrão da reação.
b) A maioria das enzimas são proteínas, entretanto existe um pequeno grupo de moléculas de 
RNA catalíticas que atuam como enzimas.
c) A energia de ativação pode reduzir a entropia, provocar mudança conformacional na enzima 
e é responsável pela especificidade ao seu substrato.
d) Nas condições biológicas normais, as reações do organismo tendem a ser rápidas, uma vez 
que a maioria das moléculas biológicas é pouco estável nas condições internas das células.
e) Algumas enzimas necessitam de um componente químico adicional denominado coenzima, 
enquanto outras dependem de uma molécula orgânica ou metalorgânica denominada de cofator.
A velocidade da reação está ligada à energia de ativação. A energia de ativação é a energia mí-
nima necessária para formar o complexo ativado em uma reação química. As enzimas fazem 
diminuir essa energia, para que a velocidade aumente e essa energia não é responsável pela 
mudança conformacional da enzima ou pela sua especificidade ao substrato. Em condições 
biológicas normais, as reações do organismo tendem a ser lentas, por isso as enzimas são 
necessárias. Coenzima e cofator são nomes diferentes para a mesma estrutura molecular.
Letra b.
010. (CESPE- CEBRASPE/PERITO CRIMINAL FEDERAL - CARGO 8/POLÍCIA FEDERAL/2013) 
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item subsecutivo.
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato, não 
considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entidades, ig-
norando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações ao longo 
do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
A afirmativa está certa. Este modelo não é suficiente para explicar a relação da enzima com 
o seu substrato porque as estruturas tridimensionais das enzimas não são rígidas como uma 
fechadura, mas, sim, dinâmicas.
Certo.
011. (IBFC/QUÍMICO LEGAL/POLÍCIA CIENTÍFICA-PR/2017) Os sistemas vivos são forma-
dos por uma enorme variedade de reações bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
28 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
uma série de extraordinários catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. A respeito 
das enzimas, analise as afirmativas abaixo.
I – As enzimas diferem dos catalisadores químicos comuns pela velocidade de reação, pelas 
condições de reação, pela especificidade de reação e pelo controle.
II – As propriedades físicas e químicas do sítio ativo limitam a atividade enzimática a substratos 
e reações específicas.
III – Algumas enzimas requerem cofatores orgânicos ou íons metálicos.
Assinale a alternativa correta:
a) Estão corretas todas as afirmativas
b) Estão corretas apenas as afirmativas I e II
c) Estão corretas apenas as afirmativas II e III
d) Estão corretas apenas as afirmativas I e III
e) Nenhuma das afirmativas está correta
Todas as alternativas acima sobre as enzimas estão corretas, conforme você se lembra de ter 
estudado em nossa aula.
Letra a.
012. (FUNDATEC/PREFEITURA DE SANTANA DO LIVRAMENTO – RS/2015) As macro-
moléculas que permitem que as reações químicas se desenvolvam de forma rápida são as 
enzimas. Com base nisso, assinale a alternativa INCORRETA sobre a atuação das enzimas.
a) Uma enzima é uma proteína que catalisa ou acelera uma reação biológica, sendo um 
biocatalisador.
b) A atividade enzimática é influenciada por fatores como a temperatura e o pH, no qual a reação 
química é submetida.
c) As moléculas enzimáticas encaixam-se perfeitamente à forma dos substratos, correspondente 
ao modelo chave-fechadura.
d) Entendem-se por substrato as substâncias que reagem sob o estímulo enzimático, desse 
modo, as enzimas não são específicas para um determinado substrato.
e) As enzimas recebem o nome do substrato sobre o qual atuam acrescido do sufixo ase, desse 
modo, enzimas que agem sobre proteínas recebem a denominação de proteases.
A alternativa D é a errada, pois uma das características das enzimas é sua especificidade com 
relação ao substrato em que a molécula age.
Letra d.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
29 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
013. (UNIFESO/VESTIBULAR MEDICINA 2020.1/UNIFESO/2019) Enzimas se caracterizam 
como catalisadores naturais de reações celulares. Elas se ligam a moléculas reagentes, de-
nominadas substrato, transformando-as em produtos. O gráfico a seguir apresenta a variação 
da quantidade de produto formado em função da concentração de substrato em uma reação 
enzimática.
A estabilização da quantidade de produto formado observada no gráfico é uma consequência 
dos sítios ativos da enzima se encontrarem:
a) Saturados
b) Desnaturados
c) Ligados a um competidord) Conectados a um cofator
De acordo com o gráfico, houve uma estabilidade na formação de produto devido aos sítios 
ativos das enzimas encontrarem-se saturados. Seria necessária uma quantidade a mais de en-
zimas para que a reação continuasse a formar produto, aumentando sua quantidade no gráfico.
Letra a.
014. (FUNCAB/ANALISTA–BIOLOGIA/MPE-RO/2012) As propriedades químicas da superfície 
de uma proteína determinam sua função biológica, exemplo desse fenômeno são as enzimas. 
As enzimas são capazes de acelerar uma reação química, no entanto NÃO conseguem:
a) Quebrar uma ligação covalente.
b) Formar uma ligação covalente.
c) Tornar a reação química mais favorável energeticamente.
d) Usar a catálise ácida e básica simultaneamente.
e) Formar um grande conjunto proteico para aumentar a velocidade da reação.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
30 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
As enzimas não conseguem tornar a reação química mais favorável energeticamente pois essas 
moléculas diminuem a energia de ativação para que a velocidade da reação aumente.
Letra c.
015. (FUMARC/ANALISTA DA POLÍCIA CIVIL – FARMÁCIA/PC-MG/2013) As enzimas são 
proteínas que catalisam reações químicas. Inúmeras enzimas são clinicamente úteis para o 
reconhecimento e monitoramento de determinados processos patológicos. Sobre a fosfatase 
ácida (ACP), NÃO é correto afirmar:
a) Os valores de referência dependem da idade, do sexo e das condições hormonais (em mulheres).
b) A forma de ACP, resistente ao tartarato, banda 5, encontra-se diminuída com a reabsorção 
óssea mediada por osteoclastos.
c) A doença prostática é a principal causa de aumento da ACP.
d) É uma enzima hidrolítica secretada por várias células.
Essa enzima está presente no espaço de reabsorção dos osteoclastos. As fosfatases são ini-
bidas por L-tartarato, com exceção da banda 5. Esta enzima é útil para avaliar a atividade dos 
osteoclastos. O aumento de seus níveis tem sido descrito em estados de remodelação óssea 
alta, como na doença de Paget e na metástase óssea.
Letra b.
016. (MS CONCURSOS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE CORUMBIARA - RO/2020) Enzimas 
são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra, 
ou extracelular, que têm funções catalisadoras nas reações químicas. Sobre as funções das 
enzimas, assinale a alternativa correta:
a) A Colinesterase é uma enzima que hidrolisa a acetilcolina em colina e ácido acético, é en-
contrada em tecidos de todos os animais.
b) A Lipase catalisa a reação de desaminação e aminação, onde o grupo amino é transferido 
a um cetoácido e vice-versa.
c) A liberação das ligações glicosídicas do amido e do glicogênio é catalisada pela enzima 
Transaminase.
d) A hidrólise de ésteres na posição α do triglicerídeo é catalisada pela Amilase.
A lipase é uma enzima secretada pelo pâncreas para o duodeno, para realizar a hidrólise dos 
triglicérides e transformá-los em seus constituintes, os ácidos graxos. As transaminases são 
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
31 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
enzimas intracelulares que catalisam diversas reações, principalmente no fígado. Elas catalisam 
uma reação de transaminação entre um aminoácido e um α-cetoácido. A amilase é uma enzima 
hidrolase, normalmente secretada pelas células acinares do pâncreas para o ducto pancreático 
e, a partir daí, para o duodeno. Esta enzima hidrolisa os carboidratos em seus componentes, 
os açúcares.
Letra a.
017. (CESPE-CEBRASPE/PERITO CRIMINAL FEDERAL - CARGO 8/POLÍCIA FEDERAL/2013) 
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item subsecutivo.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, 
pode ser diminuída por enzimas.
A energia livre de Gibbs é a forma de energia que realiza trabalho sob temperatura e pressão 
constantes. É expressa por G.
Errado.
018. (IBADE/BIÓLOGO/PREFEITURA DE ARACRUZ - ES/2019) Uma enzima é uma macro-
molécula que atua como catalisador, acelerando uma reação química sem ser consumido por 
ela. Sobre as enzimas e sua ação nos sistemas biológicos, pode-se afirmar corretamente que:
a) A atividade enzimática depende de fatores como o pH, a temperatura e o tamanho da molé-
cula do substrato.
b) Inibidores enzimáticos alostéricos atuam alterando a concentração da enzima alvo.
c) São sempre moléculas proteicas, podendo estar associadas a átomos metálicos.
d) Inibidores não competitivos ligam-se ao sítio ativo da enzima impedindo a entrada do substrato.
e) Reduzem a energia de ativação da reação, mas sem alterar a sua variação de energia livre.
A atividade enzimática não depende do tamanho da molécula do substrato, pois existe uma 
especificidade entre enzima e substrato. Os inibidores alostéricos atuam aumentando ou dimi-
nuindo a atividade catalítica da enzima, através de modificações no sítio ativo. A maioria das 
enzimas é uma proteína globular, mas existem as ribozimas, que são enzimas de ribonucleotí-
deos (unidades de RNA). Inibidores não competitivos não impedem que o substrato se ligue ao 
sítio ativo da enzima. Eles se ligam a outro sítio e impedem a enzima de realizar seu trabalho 
normal. É chamada de não competitiva porque o inibidor e o substrato podem estar ligados à 
enzima ao mesmo tempo.
Letra e.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
32 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
019. (INSTITUTO AOCP/PERITO CRIMINAL – TOXICOLOGIA/ITEP - RN/2021) As enzimas 
são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos devido à sua capacidade de promover 
reações de maneira mais rápida e eficiente. Qual é a enzima responsável por biotransformar 
a sacarose em glicose + frutose?
a) Lipase
b) Descarboxilase
c) Sintetase
d) Invertase
e) Lactase
A invertase catalisa a hidrólise da sacarose em glicose + frutose. É comumente obtida de 
leveduras.
Letra d.
020. (FGV/TECNOLOGISTA EM SAÚDE - BIOLOGIA MOLECULAR DE MICROORGANISMOS/
FIOCRUZ/2010) Uma enzima que será secretada por uma célula passará por uma séria de 
organelas celulares antes de ser secretada. A ordem correta das organelas por onde esta 
enzima irá passar até seu destino final é:
a) Retículo rugoso → Golgi → núcleo
b) Golgi → Retículo rugoso → lisossomo
c) Núcleo → retículo rugoso → Golgi
d) Retículo rugoso → Golgi → vesículas que se fundem à membrana plasmática
e) Retículo rugoso → lisossomo → vesículas que se fundem à membrana plasmática.
O retículo endoplasmático rugoso está associado à síntese de proteínas. Assim, este é o pri-
meiro caminho das enzimas. Em seguida, o complexo de Golgi faz o empacotamento e o ende-
reçamento das moléculas que foram sintetizadas. As vesículas, então, se fundem à membrana 
plasmática da célula para serem secretadas.
Letra d.
021. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
O método cinético UV permite determinar a atividade de enzimas de interesse clínico, como a 
aspartato aminotransferase e a alanina aminotransferase.O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
33 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
O método turbidimétrico cinético no UV é o método mais empregado na rotina laboratorial. É 
utilizado para determinar a ação de enzimas como a aspartato aminotransferase, alanina ami-
notransferase, lipase etc.
Certo.
022. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
A dosagem dos níveis de amilase, enzima que atua na digestão de alimentos, pode ser realizada 
utilizando-se um método denominado ensaio cromolítico.
A amilase também pode ser determinada através de alguns métodos de dosagem, como a me-
todologia amiloclástica cinética de tempo fixo (método de Caraway modificado) e a metodologia 
cinética colorimétrica (método do cloronitrofenol).
Certo.
023. (IBFC/QUÍMICO LEGAL/POLÍCIA CIENTÍFICA-PR/2017) As enzimas são classificadas 
em algumas categorias. Considerando essa classificação, analise os itens abaixo.
I – Transferases
II – Hidrolases
III – Liases
IV – Isomerases
V – Ligases
Assinale a alternativa que indica a quantidade de itens acima que são categorias de classifica-
ção de enzimas.
a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
e) 5
Todas as alternativas acima são categorias de classificação das enzimas. Faltou apenas a 
categoria das oxidoredutases.
Letra e.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
34 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
024. (IBFC/BIOMÉDICO DIARISTA/PREFEITURA DE CABO DE SANTO AGOSTINHO - PE/2019) 
“Enzima presente em vários tecidos, principalmente no fígado (na membrana de revestimento 
dos canalículos biliares) e nos ossos, cuja função é catalisar a hidrólise de fosfomonoesteres 
em pH alcalino.” Assinale a alternativa correta que contém o nome da enzima descrita.
a) Creatina cinase
b) Aspartato aminotransferase
c) Gama-glutamiltransferase
d) Fosfatase alcalina
A descrição acima se refere à enzima fosfatase alcalina.
Letra d.
025. (PUC-PR/FARMACÊUTICO – BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE SÃO JOSÉ DOS PINHAIS 
- PR/2017) As duas enzimas mais frequentemente associadas com o dano hepatocelular são 
as aminotransferases que catalisam a transferência reversível de um grupamento amina entre 
um aminoácido e um alfa-cetoácido. Essa função é essencial para a produção dos aminoá-
cidos funcionais necessários para a síntese proteica no fígado. As aminotransferases são 
a AST (aspartado aminotransferase) e a ALT (alanina aminotransferase). A AST e a ALT são 
consideradas enzimas hepáticas devido à alta concentração dessas enzimas nos hepatócitos, 
mas apenas a ALT é específica para o fígado.
Analise as afirmações a seguir.
I – A elevação somente da AST no sangue pode significar dano em células não hepáticas.
II – O aumento da atividade das enzimas ALT e da AST no sangue mostra dano hepático.
III – A elevação somente da ALT no sangue pode significar doença renal ou cardíaca.
IV – A atividade muito mais elevada das enzimas ALT e AST no sangue normalmente é indicativo 
de doença obstrutiva, como a litíase biliar, na ausência de lesão hepatocelular.
Estão CORRETAS apenas:
a) I e III
b) II e IV
c) I e II
d) II e III
e) I e IV
A elevação somente da ALT no sangue pode indicar hepatite aguda. A atividade elevada das 
duas enzimas indica lesão hepatocelular.
Letra c.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
35 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
026. (IDECAN/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE MANHUMIRIM - MG/2017) A enzima creati-
noquinase (CK) catalisa a fosforilação reversível da creatina pela adenosina trifosfato (ATP) 
com a formação de creatina fosfato. Essa enzima está espalhada por todo o corpo, porém com 
isoformas distintas. Durante o processo de miocardite, qual das isoformas estão alteradas?
a) CK-BB ou CK-1
b) CK- NB ou CK-4
c) CK-MB ou CK-2
d) CK-MM ou CK-3
Valores elevados da isoenzima CK-MB podem indicar infarto agudo do miocárdio, defibrilação 
cardíaca, isquemia cardíaca, miocardite, cirurgia de aneurisma cardíaco, distrofia muscular e 
rabdomiólise.
Letra c.
027. (QUADRIX/PROFESSOR – BIOMEDICINA/SEDF/2017) A respeito dos métodos para 
determinação dos níveis ou da atividade de enzimas, julgue o próximo item.
O β-Glicerofosfato é o método mais empregado atualmente para determinar a atividade da fos-
fatase alcalina por apresentar alta sensibilidade e baixo período de incubação dessa enzima.
A fosfatase alcalina pode ser determinada por método cinético de tempo fixo, medição de ponto 
final e método do paranitrofenol.
Errado.
028. MS CONCURSOS/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE CORUMBIARA - RO /2020) Enzima, ex-
clusivamente, mitocondrial, encontrada nas células hepáticas, cardíacas e renais, catalisa a 
aminação redutiva da α-cetoglutamato. Quando a estrutura mitocondrial é destruída na necrose 
hepática, ou na obstrução das vias biliares, sua quantidade sérica aumenta substancialmente. 
Assinale a alternativa com o nome da enzima:
a) Lactato desidrogenase
b) Glutamato desidrogenase
c) Creatinoquinase
d) Fosfatase
O texto acima está descrevendo a enzima glutamato desidrogenase.
Letra b.
O conteúdo deste livro eletrônico é licenciado para TATIANA RODRIGUES DO NASCIMENTO - 43155455896, vedada, por quaisquer meios e a qualquer título,
a sua reprodução, cópia, divulgação ou distribuição, sujeitando-se aos infratores à responsabilização civil e criminal.
https://www.grancursosonline.com.br
https://www.grancursosonline.com.br
36 de 37www.grancursosonline.com.br
Enzimologia Clínica
BioquímiCa
Pollyana Lyra
029. (CS-UFG/TÉCNICO DE LABORATÓRIO-ÁREA SAÚDE/UFG/2017) Quais são as enzimas 
envolvidas na glicólise?
a) Fosfofrutoquinase e piruvato-quinase
b) Piruvato-desidrogenase e citrato-sintase
c) Piruvato-carboxilase e frutose-1,6- bifosfatase
d) Isocitratodesidrogenase e α-cetoglutaratodesidrogenase
As enzimas envolvidas na glicólise são a fosfofrutoquinase e a piruvato-quinase.
Letra a.
030. (EDUCA/BIOQUÍMICO/PREFEITURA DE PATOS - PB/2018) A respeito das Enzimas, 
assinale alternativa INCORRETA:
a) As enzimas são proteínas que possuem a capacidade de aumentar a velocidade de deter-
minada reação química, atuando, portanto, como catalisadores3 das reações que ocorrem em 
células e tecidos vivos.
b) As enzimas são proteínas com estrutura globular que apresentam uma região onde ocorre 
a ligação do substrato.
c) A região onde ocorre a ligação do substrato é denominada sítio catalítico ou sítio ativo. 
Substrato é a molécula que é reconhecida pela enzima e que será modificada por ela. Com isso, 
forma-se o complexo enzima-substrato (ES).
d) As enzimas catalisam as reações com o substrato ligado e, em geral, podem atuar seguida-
mente em novas moléculas do substrato. Existem dois modelos teóricos principais para explicar 
a formação do complexo ES: chave-fechadura e encaixe induzido.
e) São as biomoléculas mais abundantes no planeta e uma importante fonte de energia dos 
organismos não fotossintéticos.
A resposta incorreta é a letra E. As enzimas não são fontes de energia. São proteínas que pos-
suem a função