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Bioquímica I
 Aluna: Yasmin Rodrigues de Almeida
1→ Uma substância que acelera uma reação química, mas que não é um reagente é chamada de
catalisador. Nos organismos vivos, as substâncias que agem como catalisadoras são chamadas de enzimas.
Geralmente são proteínas, porém alguns RNAs também atuam como enzimas. Elas abaixam a energia de
ativação de uma reação, ou seja, a quantidade de energia necessária para uma reação iniciar. 
Para agir como catalisador de uma reação, a enzima deve se ligar as moléculas reagentes, essas moléculas
são os substratos das enzimas. Elas se ligam a região chamada de sítio de ativação ou sítio ativo. Esse sítio
é extremamente específico para a enzima. Dessa forma cada substrato terá afinidade com um sítio
específico. Para facilitar a ação as enzimas podem se ligar a vitaminas que nesse caso são chamadas de
coenzimas.
Existem algumas formas de regular a atividade enzimática, ela pode acontecer por inibidor competitivo ou
não-competitivo. No primeiro caso: o inibidor se liga a uma enzima e bloqueia a ligação com um substrato,
como se ligar a um sítio ativo. Por isso se chama competitiva, pois o inibidor está competindo com o
substrato, para se ligar a enzima. No segundo caso, o inibidor é não-competitivo, significando que ele não
impede a enzima de se ligar a um sítio ativo. Nesse caso, ele se liga a um outro sítio, impedindo que a
enzima de fazer o seu trabalho. Fazendo que não haja competição entre o substrato e o inibidor. 
A concentração de substrato também pode alterar a velocidade da reação, pois uma enzima possui
múltiplos sítios de ligação com substrato. A medida que o substrato é aumentado a velocidade da reação
também aumenta, porque são diretamente proporcionais, porém chega um momento em que todos os
sítios estão ligados e mesmo que se acrescente substratos a velocidade máxima(Vmax) não aumenta mais
se tornando constante, nas enzimas alostéricas. A Constante de Michelis (km) é a concentração de
substrato necessária para que a reação chegue a metade da sua velocidade máxima. 
2→ As coenzimas são um subgrupo dos cofatores, são moléculas orgânicas que combinado as enzimas
agem como catalisadoras de reação. Quando uma enzima não está ligada a uma coenzima é chamada de
enzima inativa, ou seja, ela ainda não está fazendo seu papel catalítico e quando se liga é chamada de
enzima ativa e está fazendo sua ação catalítica. Um exemplo de coenzima é a vitamina C que participa da
construção do colágeno.
3→ Quando estamos em um quadro de baixa quantidade de vitamina no corpo estamos em
hipovitaminose e essa falta de vitamina pode acarretar diversos problemas pois elas são essenciais para o
bom funcionamento do metabolismo. Elas favorecem reações químicas que permitem a absorção de
nutrientes essenciais para o organismo os sinais de falta de vitamina são: Cansaço, sono diurno, pele seca e
áspera, queda de cabelos e unha, atraso do crescimento, problemas cognitivos e motores. 
 4→ Raquitismo – vitamina D
Anemia – vitamina B12 
Beribéri – Vitamina B1
Escorbuto – Vitamina C 
O escorbuto é uma doença causada pela falta de vitamina C, pois a falta dessa vitamina gera diversas
reações no organismo sendo uma das principais a baixa produção de colágeno. Os sintomas da doença
são: Hemorragias nas gengivas sem causa aparente, hemorragia na pele, demora no processo de
cicatrização, dentes soltos, dor muscular, dor nas articulações e cansaço. 
5→ A temperatura ótima é quando ocorre uma atividade enzimática na velocidade, assim também ocorre
no pH ótimo. A maioria das enzimas apresentam uma temperatura ótima que varia entre 35 e 40 graus,
além disso a também necessitam de um pH ótimo que geralmente varia entre 6 a 8, mas existem enzimas,
como as presentes no estômago, que necessitam de um pH mais ácido para atuarem. Quando as enzimas
não estão em suas condições de temperatura e pH ótimo ocorre o que chamamos de desnaturação que é a
modificação da sua conformação e por ela ser altamente específica ao substrato quando sua forma muda
ela não pode se ligar e deixa de realizar sua função. 
6→ Os carboidratos simples são os monossacarídeos que se ligam uns aos outros formando estruturas
mais complexas. Os carboidratos complexos são os polissacarídeos que contém grandes quantidades de
monossacarídeos. Exemplos de monossacarídeos são a glicose, frutose e galactose e exemplos de
polissacarídeos são a celulose e o amido. 
7→ As ligações que formam os dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos são as ligações covalentes
do tipo glicosídica, onde um Carbono anomérico (c1) de um monossacarídeo se liga a um grupo hidroxila
de outro. As ligações lineares são formadas por pontes de hidrogênio ou Van der Waals e as de ramificação
também são covalentes. As ligações covalentes são mais facilmente quebradas que as de hidrogênio e Van
der Waals, dessa forma a moléculas com ligações covalentes geralmente são as absorvidas pelo corpo e as
com ligações do tipo pontes de hidrogênio e Van der Waals são moléculas estruturais.
 
8-→ a) Os produtos são glicose e galactose
b) A glicose apresenta uma cadeia com 6 carbonos e contém um grupo aldeio e sua principal função é
produzir energia ao organismo. A galactose apresenta os mesmos elementos que a glicose, porém
apresenta um arranjo diferente dos átomos é também uma molécula energética, porém não tão essencial,
porém ela está envolvida na formação de glicolipídios chamados de cerebrosídios que são importantes nas
membranas lipídicas principalmente das células nervosas. 
c) Ao adicionar lactase ao leito, o seu gosto apresentaria um sabor mais adocicado, mesmo sem a adição
de açucares (sacarose), pois ao quebrar as enzimas de lactose, são transformados dois componentes: a
glicose e galactose, que apresenta o gosto mais doce.