Fundamentos da Biologia Celular - Alberts et al - 2017 - 4 Edicao-162

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Capítulo 4 • Estrutura e função das proteínas 135
elásticas a fibras como a elastina, permitindo que nossos tendões e nossa pele 
sejam capazes de retornar às suas conformações relaxadas após serem distendi-
dos. Além de fornecerem flexibilidade estrutural, as sequências não estruturadas 
também são substratos ideais para a adição de grupos químicos que controlam 
o comportamento de diversas proteínas – tópico discutido em detalhes adiante 
neste capítulo.
Dentre as muitas cadeias polipeptídicas 
possíveis, poucas serão úteis
Teoricamente, um enorme número de cadeias polipeptídicas pode ser formado 
a partir de 20 aminoácidos diferentes. Como cada aminoácido é quimicamente 
distinto e poderia, em princípio, ocupar qualquer posição, uma cadeia polipeptí-
dica composta por quatro aminoácidos tem 20 x 20 x 20 x 20 = 160.000 diferentes 
sequências. Em outras palavras, para um peptídeo formado por n aminoácidos, 
há 20n possíveis cadeias polipeptídicas diferentes. Para uma proteína típica, com 
300 aminoácidos, mais de 20300 (ou seja, 10390) cadeias polipeptídicas diferentes 
são, em teoria, possíveis.
Do inimaginável grande número de potenciais sequências polipeptídicas, 
apenas uma minúscula fração realmente está presente nas células. Isso ocor-
re porque diversas funções biológicas requerem proteínas com conformações 
tridimensionais estáveis e bem definidas. Essas necessidades restringem o nú-
mero de sequências polipeptídicas possíveis. Outra restrição é que as proteínas 
(A) (B) (C)
+
LIGAÇÃO APRISIONAMENTO DE DOMÍNIOSEM UMA PROTEÍNA
PROTEÍNAS APRISIONADAS
INTERAGINDO ENTRE SI
Região não
estruturada
Proteína
de suporte
Proteínas
reagindo
Domínio
estruturado
Figura 4-20 Modelo de fitas de três 
diferentes domínios proteicos. (A) O ci-
tocromo b562 é uma proteína composta por 
um único domínio e está envolvida com a 
transferência de elétrons em E. coli. Essa 
proteína é composta quase inteiramente 
por α-hélices. (B) O domínio de ligação de 
NAD da enzima desidrogenase láctica é 
composto por uma mistura de α-hélices e 
folhas β. (C) Um domínio de imunoglobulina 
de uma molécula de anticorpo é composto 
por um sanduíche de duas folhas β antipa-
ralelas. Nesses exemplos, as α-hélices são 
representadas em verde, e as cadeias que 
compõem as folhas β são representadas 
como setas vermelhas. As regiões de alças 
protuberantes (amarelo) são geralmente 
não estruturadas e podem formar sítios de 
ligação para outras moléculas. (Modificada 
a partir dos originais cordialmente cedidos 
por Jane Richardson.)
Figura 4-21 Regiões não estruturadas 
de uma cadeia polipeptídica podem de-
sempenhar diversas funções. Algumas 
dessas funções estão ilustradas aqui.
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