Estrutura das Proteínas

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 Proteínas 
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As proteínas são biomoléculas formadas por aminoácidos e representam uma das estruturas mais 
importantes da nossa biologia. Os resíduos de aminoácidos são unidos através de uma ligação conhecida 
como peptídica, teoricamente obtida por exclusão de um molécula de água. Uma das propriedades da 
ligação peptídica é impor restrições ao dobramento do polímero formado. Na verdade, essa ligação 
possui caráter parcial de dupla ligação o que impede a possibilidade de rotação em torno desta. Os 
quatro átomos dos grupamentos que participam da ligação peptídica ficam dispostos em um plano 
rígido constituindo o que chamamos de unidade peptídica. 
Proteínas são polímeros lineares formados por 
unidades chamadas de aminoácidos
Possíveis movimentos da 
estrutura polipeptídica
Todavia, existem pontos de dobramento entre essas unidades peptídicas, graças à possibilidade de 
rotação em torno das ligações com o carbono alfa. Dessa forma, as cadeias laterais dos aminoácidos 
podem estar posicionadas de diferentes maneiras no plano espacial.
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Estrutura 
secundária: 
 Dipolo da 
α-hélice
As proteínas possuem níveis de organização espacial diferente. São elas:
Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, 
determinada geneticamente e específica para cada proteína. Por uma questão 
convencional a estrutura primária é escrita na direção amino-terminal/carboxi-
terminal.
Estrutura secundária: Descreve as estruturas tridimensionais regulares, formadas 
por segmentos da cadeia polipeptídica. Duas são particularmente estáveis: o 
enrolamento da cadeia ao redor de um eixo e a interação lateral de segmentos de 
uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes denominadas respectivamente 
alfa hélice e folha beta pregueada. Essas duas estruturas se estabilizam por ligações 
de hidrogênio.
No caso da alfa hélice, as ligações de hidrogênio são formadas entre uma unidade 
peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente. Ela apresenta 3,6 resíduos de 
aminoácidos por volta. As cadeias laterais desses aminoácidos estão projetados para 
fora da hélice. 
No caso da folha beta (β), as ligações são estabelecidas entre as cadeias polipeptídicas 
diferentes ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia. Nesse caso, as 
cadeias laterais dos aminoácidos são projetados para cima e para baixo do plano da 
folha pregueada. 
Estrutura terciária: Descreve o dobramento final da 
cadeia polipeptídica por interação de regiões com 
estrutura regular (alfa hélice ou folha beta pregueada) 
ou de regiões sem estruturas definidas. Nesse nível de 
organização, segmentos distantes da estrutura primária 
podem se aproximar e interagir por intermédio de 
ligações não covalentes como as pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas, ligações iônicas e forças de 
London. Além das ligações não covalentes, a estrutura 
proteica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, 
a ponte dissulfeto formada entre dois resíduos de 
cisteína.
A estrutura terciária pode apresentar padrões de 
elementos estruturais, que se repetem em proteínas 
diferentes chamados de domínio e motivos. Estrutura terciária
Estrutura secundária: Folha β
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Os domínios são regiões diferenciadas da molécula proteica, com organização espacial compacta. 
Cada domínio é um conjunto estrutural definido, formado por dobramentos da cadeia polipeptídica. 
Os domínios frequentemente apresentam ações específicas: em inúmeras reações do metabolismo o 
substrato liga-se a um dos domínios da enzima e a coenzima em outro. Proteínas diferentes podem 
apresentar domínios com a mesma função o que nos permite prever a atividade de uma proteína ainda 
desconhecida por exemplo e etc.
Os motivos são diferentes formas de organização de elementos da estrutura secundária. Em outras 
palavras, são certas combinações de elementos de estrutura secundária que se repetem com grande 
frequência nas proteínas. Também são conhecidas como estruturas supra-secundárias. Esses motivos 
podem ser constituídos de arranjos de alfa-hélice, folhas beta ou combinações das duas. Por exemplo: 
vários receptores de membrana são compostos por sete alfa hélices que atravessam a membrana 
plasmática como, por exemplo, o receptor do hormônio glucagon. 
Estrutura quaternária da desoxi-hemoglobina. (a) 
Representação na forma de fitas (b) Modelo de 
superfície molecular
O motivo beta 
barril
Outro motivo complexo, chamado de beta barril, é resultado da associação 
de numerosos segmentos e folha beta pregueada. Esse modelo é encontrado 
frequentemente na família de porinas que forma canais na membrana externa de 
bactérias gram negativas e de mitocôndrias destinados ao transporte de íons e 
moléculas pequenas. 
Estrutura quaternária: Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
para compor uma proteína funcional. Essa estrutura é estabilizada pelas mesmas 
ligações não covalentes observadas na estrutura terciária. Um exemplo é a molécula 
de hemoglobina.
A carga elétrica e sua solubilidade
Os aminoácidos possuem grupos ionizáveis que contribuem para a carga final do aminoácido 
dependendo do pH onde estes estão presentes. Quando esses compõe as proteínas basicamente essa 
propriedade está relacionada com sua cadeia lateral. Lembrando, que nem todo aminoácido possui 
cadeia lateral com grupos ionizáveis. 
Essa característica elétrica nos proporciona que tipo de interação aquele aminoácido pode fazer com 
outras moléculas inclusive com outros aminoácidos. Dessa forma, uma proteína possui vários resíduos 
de aminoácidos em sua estrutura e portanto sua carga elétrica final será o somatório de todas as cargas 
elétricas dos aminoácidos que a compõe. 
pI ou ponto isoelétrico: será o pH onde o somatório das cargas de todos os aminoácidos presentes na 
biomolécula será zero.
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A solubilidade das proteínas também está ligada aos aminoácidos, que as compõe. Na verdade, a 
solubilidade de uma proteína está diretamente relacionada com o tipo de aminoácido e o meio onde a 
mesma está inserida. Assim, pH sais e a constante dielétrica influenciam na sua solubilidade. O etanol 
e a acetona, ambos solventes orgânicos, diminuem a solubilidade da proteína, pois apresentam valores 
baixos da constante dielétrica.
A solubilidade também esta relacionada com a presença de sais na solução. Alguns sais se dissociam 
em íons na solução que interagem com as regiões carregadas da proteína estabilizando as interações 
entre esses grupos. Esse fenômeno é chamado de salting in. 
A presença de sais podem aumentar também a camada de solvatação das proteínas que corresponde a 
organização de moléculas de água em torno dos grupos ionizáveis da superfície da proteína.Por outro 
lado, quando os sais atingem concentrações muito elevadas os íons originados destes podem competir 
pela água e alterar a solvatação das proteínas. Esse fenômeno é chamado de salting out. Um ponto 
importante, é que cada proteína precipita em uma concentração salina característica. Assim alguns 
métodos químicos com o objetivo de identificar e separar proteínas pode utilizar essas soluções para 
obter essas biomoléculas. 
Um exemplo de método químico muito utilizado para identificação de proteínas é a eletroforese. 
A eletroforese é uma técnica simples e rápida usada para a separação,visualização e também para a 
purificação de fragmentos de DNA de diferentes tamanhos ou para análise de RNA. As amostras de DNA 
ou RNA são aplicadas em um gel de agarose ou de poliacrilamida e submetidas a um campo elétrico. 
Devido a seus grupamentos fosfatos ionizados, o DNA em solução aquosa é uma molécula com carga 
elétrica negativa e na presença de um campo elétrico migra em direção ao ânodo.
A visualização dos fragmentos de DNA ou RNA é feita de forma indireta com compostosque se 
intercalam na dupla fita de DNA ou na estrutura de RNA,que emitem fluorescência quando submetido 
à luz ultravioleta.
Cuba de eletroforese. Visualização 
do gel após a eletroforese
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 Proteínas 
 EXERCÍCIOS.
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1. (ENADE 2011) A sequência de aminoácidos 
exerce papel fundamental na determinação da 
estrutura tridimensional de uma proteína e, 
consequentemente, na sua função. 
Com relação à separação e quantificação dos 
aminoácidos presentes em uma mistura, analise 
as seguintes proposições.
I. A cromatografia de troca iônica separa os 
aminoácidos com base em sua carga líquida, 
utilizando como fase móvel uma solução tampão.
II. Na eletroforese, o aminoácido com ponto 
isoelétrico maior do que o pH da solução terá 
uma carga global positiva e migrará na direção do 
ânodo. .
III. A eletroforese é uma técnica que separa 
aminoácidos com base em seus valores de ponto 
isoelétrico.
IV. A cromatografia líquido-líquido em papel separa 
os aminoácidos com base no seu tamanho.
É correto apenas o que se afirma em:
a) I. 
b) II. 
c) I e III. 
d) II e IV. 
e) III e IV.
2. (ENADE 2004) As proteínas são fundamentais 
para a manutenção da integridadedo organismo 
animal. Essas substâncias variam quanto 
atamanho, forma, carga, capacidade de formação 
de pontes de hidrogênio e reatividade química. 
São importantes, junto com outros nutrientes, 
para o crescimento e o desempenho produtivo 
dos animais de interesse econômico. Acerca do 
metabolismo das proteínas, assinale a opção 
correta. 
a) Quando necessário, o organismo animal 
utiliza algunsaminoácidos que possam ser 
convertidos em glicose.Do conjunto básico 
de vinte aminoácidos, a lisina e a leucina são 
normalmente utilizadas para essa conversão.
b) Alguns aminoácidos apresentam o mineral 
enxofre (S) na sua composição molecular e, 
por essa razão, são denominados aminoácidos 
sulfurados. A treonina, a histidina e a 
metioninasão exemplos desses aminoácidos.
c) As proteínas são moléculas que podem atuar, 
de forma eficiente, na catálise de diversas 
reações químicas, devido àsua capacidade de 
se ligarem aleatoriamente a várias moléculas e 
ao seu baixo poder catalítico.
d) O aminoácido é constituído por um grupamento 
amina, umacarboxila, um átomo de hidrogênio 
e uma cadeia lateral queapresenta diferentes 
tamanhos e formas. Há aminoácidos 
constituídos de cadeias laterais aromáticas, 
como a fenilalanina e o ácido linoleico.
e) As proteínas são macromoléculas formadas 
por aminoácidos que exercem várias funções 
no organismo animal, como transporte de 
oxigênio, movimento contrátil, sustentação 
mecânica e proteção imunitária.
3. A desnaturação, modificação na estrutura 
nativa da proteína com consequente perda de 
função, pode ser desencadeada por diversos 
fatores. Os detergentes são considerados agentes 
desnaturantes por provocarem o rompimento 
das:
a) ligações covalentes que estabilizam as 
proteínas. 
b) pontes dissulfeto que estabilizam as proteínas. 
Interações
c) hidrofóbicas que estabilizam as proteínas. 
d) ligações de hidrogênio que estabilizam as 
proteínas. 
4. Marque a opção correta. Considerando as 
proteínas, pode-se dizer que:
a) sua estrutura secundaria não é determinada 
por uniões ponte de hidrogênio. 
b) a desnaturação protéica não altera a estrutura 
 questão enade
 questão enade
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quaternária ou terciária.
c) a hemoglobina é um exemplo de proteína com 
estrutura quaternária.
d) a conformação α-hélice é estruturalmente 
idêntica a conformação β-folha pregueada.
5. Qual das seguintes afirmativas não é verdadeira 
sobre as ligações peptídicas?
a) Tendem a ter o nitrogênio amida protonado 
para proporcionar uma carga positiva.
b) Em geral, encontram-se na conformação trans 
e, raramente, na configuração cis
c) Elas tendem a ser planares,
d) Essa ligação é estabelecida pelos grupamentos 
R dos aminoácidos.
6. As alfa hélices e as folhas Beta são 
frequentemente anfipáticas. Isso significa que:
a) Apresentam um lado ou face que é 
predominantemente polar, enquanto o outro 
lado é predominantemente hidrofóbico.
b) Apresentam grandes grupos R em um lado e 
pequenos grupos R no outro lado, visto que 
os pequenos grupos são mais facilmente 
acondicionados no interior da proteína.
c) Elas apresentam cargas positivas em um lado e 
cargas negativas no outro lado.
d) É por esse motivo que as estruturas terciárias 
são mantidas.
7. As proteínas hidrossolúveis, como a mioglobina, 
tendem a se enovelar, de modo que:
a) Os grupos R de aminoácidos hidrofílicos estão 
no interior da proteína, enquanto os grupos 
hidrofóbico estão no exterior.
b) Os grupos R de aminoácidos hidrofóbicos 
encontram-se no interior da proteína, enquanto 
os grupos hidrofílicos estão no exterior.
c) Todos os peptídeos formam pontes de 
hidrogênio com a água.
d) Nenhuma das anteriores.
8. O que as alfa hélices e as folhas beta possuem 
em comum?
a) O comprimento de uma alfa hélice de 10 
aminoácidos e o de um filamento de folha beta 
serão iguais.
b) Ambas são estabilizadas por pontes de 
hidrogênio, envolvendo o oxigênio da carbonila 
e o nitrogênio da amida.
c) Os mesmos aminoácidos estabilizam ambas as 
formas de estrutura secundária.
d) Não apresentam nada em comum.
9. No sequenciamento de uma proteína, é 
necessário romper as pontes de dissulfeto dentro 
de uma cadeia polipeptídica. O reagente utilizado 
para isso é:
a) Iodaacetato
b) Hidrocloridrato de guanidina
c) Mercaptoetanol
d) SDS
10. A eletroforese em geral de poliacrilamida 
com SDS pode ser usada para efetuar qual dos 
seguintes procedimentos?
a) Determinar o peso molecular de uma proteína 
oligomérica (de múltiplas subunidades).
b) Purificar uma enzima monomérica em sua 
forma ativa.
c) Determinar o peso molecular das subunidades 
de uma proteína oligomérica.
d) Separar as proteinas através do seu ponto 
isoelétrico.
11. Os esquemas seguintes representam duas 
possibilidades de alterações das propriedades de 
uma proteína. 
ESQUEMA I
ESQUEMA II
Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente 
a:
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 questão resolvida na aula
a) alteração na estrutura primária da proteína e 
desnaturação.
b) desnaturação e desligamento da estrutura 
terciária.
c) alteração na estrutura terciária da proteína e 
solação.
d) solação e desnaturação.
12. Observe o esquema abaixo e responda às 
questões.
 
a) As interações intermoleculares mantém a 
arcabouço espacial da estrutura polipeptídica. No 
esquema acima estamos falando de que tipo de 
ligação? Essa ligação mantém que tipo de estrutura 
da proteína?
b) Explique o que está acontecendo no esquema 
acima.
13. (ENADE 2004) A estrutura tridimensional 
de uma proteína é significantepara sua função. 
A modificação de sua estrutura chama-
se desnaturação. São fatores que podem 
desnaturar uma proteína: 
a) agitação mecânica e presença de ácidos 
graxos.
b) agitação mecânica e presença de calciferol.
c) extremos de temperatura e presença de 
glicose.
d) extremos de temperatura e presença de 
aminoácidos.
e) extremos de temperatura e presença de 
ácidos fortes.
14. (ENADE 2014) A fase estacionária de uma 
cromatografia de troca iônica consiste em uma 
matriz insolúvel contendo grupos ionizáveis 
ligados de forma covalente. Já a fase móvel 
consiste em solução tampão com faixa de pH 
definido.
Matrizes carregadas negativamente se ligam a 
moléculas com carga positiva (cátions). O mesmo 
ocorre para as matrizes carregadas positivamente, 
que se ligam a moléculas com carga negativas 
(ânions), conforme representado na figura a seguir.
Matrizes trocadoras de cátions e matrizes 
trocadoras de ânions estão disponíveis no 
mercado.
CM-celulose, em pH neutro, está carregada 
negativamente (-CH2OCH2COO
-), sendo uma matriz 
trocadora de cátions; DEAE-celulose contém um 
grupamento ionizável de amina terciária,está 
carregada positivamente, sendo uma matriz 
trocadora de ânions.
Quadro - Massa molecular e ponto isoelétrico 
das proteínas.
Proteínas Massa 
molecular (Da)
Ponto (pI) 
isoelétrico
A 1.000 2,5
B 700 5,2
C 8.000 8,0
Considerando o quadro apresentado, escolha a 
opção que descreve o comportamento esperado 
quando uma mistura formada por estas proteínas 
for aplicada a uma coluna de cromatografia 
contendo as matrizes equilibradas com diferentes 
soluções tampão. 
 questão enade
 questão enade
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a) DEAE-celulose, em solução tampão pH 8,0, 
retém somente a proteína C.
b) DEAE-celulose, em solução tampão pH 5,2, 
retém somente a proteína A.
c) DEAE-celulose, em solução tampão pH 7,0, 
retém as proteínas B e C.
d) CM-celulose, em solução tampão pH 7,0, 
retém somente a proteína C.
e) CM-celulose, em solução tampão pH 5,2, 
retém as proteínas A e B.
15. (ENADE 2005) Proteínas são biomoléculas 
funcionais ou estruturais constituídas por 
unidades básicas. Acerca desses polímeros, 
descrevasucintamente:
a) a estrutura das unidades básicas;
b) as estruturas primária, secundária, terciária e 
quaternária das proteínas.
16. (ENADE 2011) Um estudante, após 
assistir uma aula sobre proteínas, chegou 
em casa entusiasmado para executar dois 
procedimentoscaseiros que descrevem o processo 
de desnaturação de proteínas. O primeiro 
procedimento foi aquecer um ovo,previamente 
descascado, e observar a modificação da corda 
clara do ovo, de transparente para branca opaca. 
Nosegundo procedimento, adicionou 15 gotas de 
limão em umcopo de leite e observou a formação 
de coágulos.
Nessa situação, avalie as asserções a seguir.
A desnaturação pode ser detectada por 
modificações no comportamento físico, químico e 
biológico de uma proteína.
PORQUE
A desnaturação é uma perda total ou parcial das 
estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias 
de uma proteína, permanecendo íntegra a 
estrutura primária.
Acerca dessas asserções, assinale a opção correta. 
a) As duas asserções são proposições verdadeiras, 
e a segunda é uma justificativa correta da 
primeira. 
b) As duas asserções são proposições verdadeiras, 
masa segunda não é uma justificativa correta 
da primeira. 
c) A primeira asserção é uma proposição 
verdadeira, e a segunda, uma proposição falsa. 
d) A primeira asserção é uma proposição falsa, e 
a segunda, uma proposição verdadeira. 
e) As duas asserções são proposições falsas.
17. As proteínas podem ser formadas por uma 
ou mais cadeias polipeptídicas, contendo, 
geralmente mais de 50 resíduos de aminoácidos 
e desempenham uma função específica. Porque 
a carboxila e a amina ligadas ao carbono a 
dos aminoácidos livres não interferem na 
determinação da carga elétrica do mesmo 
aminoácido quando este se encontra no meio 
de uma cadeia polipeptídica? Justifique sua 
resposta.
18. Explique alfa hélice e folha beta. De qual 
estrutura proteica estamos falando?
19. O que são motifs ou motivos estruturais?
 questão enade
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20. Assinale a alternativa correta que representa 
a estrutura abaixo:
a) alfa hélice motif
b) beta-alfa-beta motif
c) alfa-beta-alfa motif
d) beta-loop-alfa motif
e) feixe de alfa hélices
21. Assinale a alternativa correta que representa 
a estrutura abaixo:
a) alfa hélice motif
b) beta-alfa-beta motif
c) alfa-beta-alfa motif
d) beta-loop-alfa motif
e) feixe de alfa hélices
22. O que são domínios?
23. O que é eletroforese?
24. Assinale a opção que demonstra uma proteína 
com estrutura quaternária:
a) mioglobina
b) Lisozima
c) Glicose isomerase
d) Quimiotripsina
e) Nehuma das anteriores
25. Explique o que são príons?
26. Quais são as principais ligações que mantém 
as estruturas terciárias das proteínas?
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 gabarito.
Resposta da Questão 1: [C]
Resposta da Questão 2: [E]
Resposta da Questão 3: [C]
Resposta da Questão 4: [C]
Resposta da Questão 5: [A]
Resposta da Questão 6: [A]
Resposta da Questão 7: [B]
Resposta da Questão 8: [B]
Resposta da Questão 9: [C]
Resposta da Questão 10: [C]
Resposta da Questão 11: [A]
Resposta da Questão 12: 
a) Ligação do tipo ponte dissulfeto. Essa interação 
ocorre entre resíduos de cistina. Essa ligação 
mantém a estrutura terciária da proteína.
b) No esquema acima, agentes desnaturantes 
estão sendo utilizados para romper a estrutura 
tridimensional da proteína. No caso em específico 
estão utilizando agentes redutores para romper as 
ligações dissulfeto. Com a retirada dos reagentes a 
proteína pode retornar para o seu estado nativo.
Resposta da Questão 13: [E]
Resposta da Questão 14: [B]
Resposta da Questão 15: 
O padrão de resposta esperado é o seguinte:
a) Acerca da estrutura das unidades básicas das 
proteínas, a resposta deve incluir que: 
- as proteínas são macromoléculas constituídas 
por aminoácidos; 
- a estrutura química dos aminoácidos pode ser 
representada pela fórmula em que representa a 
cadeia lateral;
- os aminoácidos encontrados nas proteínas são 
levógeros.
b) Acerca das estruturas primária, secundária, 
terciária e quaternária, espera-se na resposta o 
que se segue:
-A estrutura primária é a sequência de aminoácidos, 
que estão unidos pelas ligações peptídicas; 
- A estrutura secundária é representada pelas 
conformações em e 
- A estrutura terciária representa o arranjo espacial 
(estrutura tridimensional), resultante da interação 
entre aminoácidos localizados em posições 
distanciadas da cadeia; 
- A estrutura quaternária refere-se ao arranjo 
entre dois ou mais polipeptídeos ou subunidades. 
Essa estrutura aparece somente nas proteínas 
oligoméricas.
Resposta da Questão 16: [B]
Resposta da Questão 17: 
Esses grupos (amina e carboxila) normalmente se 
ionizariam, porém no meio da estrutura proteica, 
estão ligadas formando a ligação peptídica, e 
assim não são mais representativos dos grupos 
funcionais que podem contribuir com a carga final 
da proteína.
Resposta da Questão 18: 
Alfa hélice é o enrolamento da cadeia polipeptídica 
ao redor de um eixo imaginário e a consequente 
interação das cadeias laterais dos segmentos que 
representam a estrutura peptídica. As alfa hélices 
são mantidas por ligações de hidrogênio formadas 
ente uma unidade peptídica e a quarta unidade 
peptídica subsequente. A alfa hélice tem um 
espaço de cerca de 3,6 resíduos de aminoácidos 
por volta. As cadeias laterias desses aminoácidos 
estam projetadas para o lado de fora da hélice, e 
assim, não participam das ligações de hidrogênio. 
A folha beta pregueada é uma estrutura também 
mantida por ligações de hidrogênio entre as 
unidades peptídicas. No entanto, aqui, as ligações 
são estabelecidas entre as cadeias polipeptídicas 
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diferentes ou entre segmentos dessa estrutura 
distantes de uma mesma cadeia. 
Ambas representam as estruturas tridimensionais 
regulares da estrutura secundária das proteínas.
Resposta da Questão 19: 
Os motivos são diferentes formas de organização 
dos elementos da estrutura secundária de uma 
proteína globular. Cada um desses motivos possui 
um padrão de dobramento peculiar, que inclui a 
interação entre segmentos da cadeia polipeptídica 
em alfa hélice ou beta pregueada. Os mesmos 
motivos podem se repetir ao longo de proteínas 
de origens muito diferentes.
Resposta da Questão 20: [B]
Resposta da Questão 21: [D]
Resposta da Questão 22: 
São estruturas autônomas funcionalmente e 
são constituídas em combinações de motivos. 
Algumas proteínas pequenas podem apresentar 
apenas um domínio. A conservação desses 
domínios em diferentes organismos constituem o 
que chamamos de família de proteínas.
Resposta da Questão 23: 
Considerando um ambiente com um mesmo pH, 
diferentes proteínas apresentarão cargas líquidas 
distintas, o que poderá determinar velocidadesde migração diferentes, caso essas biomoléculas 
sejam submetidas a um campo elétrico. Esse é o 
princípio da eletroforese. Essa técnica tem assim 
como objetivo separar proteínas de uma amostra 
através do tamanho e carga.
Resposta da Questão 24: [D]
Resposta da Questão 25: 
É um exemplo de alteração dramática excepcional 
de alteração da estrutura de proteínas. Deriva do 
termo em inglês príon (preteinaceous infections 
particle). Assim, trata-se de uma partícula 
infecciosa constituída apenas de proteína que é 
responsável por doenças como a encefalopatia 
espongiforme bovida (doença da vaca louca) e 
scrapie (semelhante que ocorre em ovelhas).
Resposta da Questão 26: 
Ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, 
ligações iônicas ou salinas, força de van der Walls- 
Essas representam as ligações não covalentes. 
Essas ligações são consideradas fracas quando 
comparadas `a covalente.
Pontos dissulfeto- formada entre dois resíduos de 
cisteína por uma reação de oxidação catalisada 
por enzimas especídicas. Ligações mais fortes.