Peptídeos e Ligações Peptídicas Bioquímica

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Peptídeos e Ligações Peptídicas 
Os peptídeos são biomoléculas formadas por dois ou mais aminoácidos. A união dos peptídeos 
ocorre através das ligações químicas covalentes, chamadas de ligações peptídicas. Alguns 
exemplos de peptídeos são: glutationa, galanina, ocitocina, bradicinina, amanitina, tireotrofina, 
colecistocinina, vasopressina e encefalina. 
 
Aminoácidos 
Antes de mais nada, vale lembrar que os aminoácidos 
são moléculas orgânicas formadas por um grupo amina 
- NH2 e um grupo carboxila – COOH, os quais são 
considerados as unidades básicas dos peptídeos e das 
proteínas. 
Destarte, um conjunto de aminoácidos formam as 
proteínas, utilizado na síntese delas. São classificados 
em aminoácidos naturais e essenciais, donde o 
primeiro é sintetizado pelo próprio corpo e os outros 
são aqueles encontrados na natureza, ou seja, nos 
alimentos. 
Funções dos Peptídeos 
Tal qual as proteínas, os peptídeos são compostos 
químicos que designam diversas funções essenciais 
para a vida, a saber: 
• Regula a atividade de vários sistemas 
• Auxilia na síntese de DNA 
• Transporte de aminoácidos 
• Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas 
• Regeneração celular 
• Efeito anti-inflamatório 
• Estimulação ou inibição do apetite 
• Estimula a produção de urina 
• Regula a atividade hormonal e dos neurotransmissores 
• Função imunológica 
• Antibióticos naturais 
Ligação Peptídica 
As ligações peptídicas são ligações químicas covalentes (ligações moleculares) que ocorrem entre 
dois ou mais peptídeos, através da reação entre um ácido carboxílico (-COOH) e um grupo amima 
(-NH2), liberando uma molécula de água (H2O) num processo denominado de síntese de 
desidratação. Assim, um hidrogênio (H) proveniente do grupo amina se une com uma hidroxila (-
OH) do grupo carboxílico, formando a molécula de água. 
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Ligação Peptídica 
Por outro lado, para quebrar ou desfazer uma ligação peptídica basta adicionar uma molécula de 
água que ocorrerá o processo inverso à desidratação, denominado de hidrólise. 
Vale lembrar que os peptídeos são biomoléculas formadas por dois ou mais aminoácidos e a união 
de muitos peptídeos compõem as proteínas. Em resumo, as ligações peptídicas formam as 
proteínas, essenciais para o bom funcionamento do corpo. 
Nomenclatura 
De acordo com o número de aminoácidos presentes na molécula, os peptídeos são classificados 
em: 
• Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos 
• Tripeptídeo: formado por três aminoácidos 
• Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos 
• Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos 
• Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos 
 
• Proteínas 
• As proteínas são macromoléculas formadas pelo encadeamento de aminoácidos. São 
compostos extremamente importantes para o bom funcionamento do corpo sendo formadas 
basicamente de carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio. 
• De tal modo, os peptídeos são considerados pequenas proteínas, ou seja, são fragmentos 
de proteínas e portanto, são constituídos por números menores de aminoácidos em relação 
às proteínas. 
Estrutura das Proteínas 
A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas 
funções biológicas. 
As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. 
Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de 
aminoácidos são denominadas de peptídeos. 
As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
Estrutura primária das proteínas 
A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. 
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Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até 
mesmo levar à morte. 
Estruturas espaciais das proteínas 
As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento 
proteico sobre si mesmo. 
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial. 
Estrutura Secundária 
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. 
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração 
entre certos átomos de aminoácidos próximos. 
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e 
a beta-folha ou beta-pregueada. 
• Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia 
polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. 
• Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e 
podem ficar dispostas lado a lado. 
 
Estrutura secundária. Em roxo a conformação 
alfa-hélice e em amarelo a beta-folha 
Estrutura Terciária 
A estrutura terciária corresponde ao 
dobramento da cadeia polipeptídica sobre si 
mesma. 
Na estrutura terciária, a proteína assume uma 
forma tridimensional específica devido o 
enovelamento global de toda a cadeia 
polipeptídica. 
Estrutura Quaternária 
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são 
constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. 
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que 
se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. 
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a 
hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas. 
 
1. Estrutura primária; 2. Estrutura secundária; 3. 
Estrutura terciária; 4. Estrutura quaternária. 
Saiba mais sobre as Proteínas. 
Desnaturação das Proteínas 
Para que possam desempenhar suas funções 
biológicas, as proteínas precisam apresentar 
sua conformação natural. 
O calor, acidez, concentração de sais, entre 
outras condições ambientais podem alterar a 
estrutura espacial das proteínas. Com isso, 
suas cadeias polipeptídicas desenrolam e 
perdem a conformação natural. 
Quando isso ocorre, chamamos de 
desnaturação das proteínas. 
O resultado da desnaturação é a perda da 
função biológica característica daquela proteína. 
Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a 
perda de conformação espacial das proteínas. 
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