Bioquímica 2 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS_230802_151729_240305_142520

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AMINOÁCIDOS 
 
➢ Antes de conhecer o universo das proteínas é necessário que você compreenda a bioquímica dos 
aminoácidos, visto que as Proteínas são POLÍMEROS de Aminoácidos, ou seja, as proteínas são longas 
cadeias de aminoácidos. 
➢ Eles são denominados de estruturas monoméricas (mono = 1) das Proteínas ou simplesmente 
monômeros. 
➢ São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. 
➢ São ácidos orgânicos formados por átomos de Carbono (C), Hidrogênio (H), Oxigênio (O) e Nitrogênio 
(N). 
➢ Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre (S) e fósforo (P) que aparecem, 
portanto na composição das Proteínas. 
➢ Como o próprio nome já diz, são moléculas que possuem em sua estrutura as funções Amina (-NH2) e 
Ácido Carboxílico (-COOH). 
➢ Dessa forma possuem Caráter ANFÓTERO, o que significa que são ácidos e básicos ao mesmo tempo, 
se comportando de acordo com o meio e com o processo ao qual são submetidos. 
➢ Além das funções Amino e Carboxilato que estão ligadas a um Carbono Alifático, denominado 
CARBONO-ALFA (Carbono-α), pelo menos um ÁTOMO DE HIDROGÊNIO (H) também está ligado a este 
carbono. 
➢ A esfera de coordenação do Carbono-α é completada com a presença de uma CADEIA LATERAL (R), 
DIFERENTE PARA DIFERENTES AMINOÁCIDOS. 
➢ Exceção PROLINA (um aminoácido cíclico), os aminoácidos diferem entre si na estrutura da Cadeia 
Lateral (grupo R), a qual VARIA em estrutura, tamanho e carga elétrica → influencia a solubilidade dos 
aminoácidos em água. 
➢ TODOS os aminoácidos comuns, exceto a GLICINA (possui 2 átomos de H ligados ao Carbono α), 
possuem o Carbono α que quando ligado a quatro grupos diferentes é considerado assimétrico e 
chamado de Centro Quiral: 
Um grupo Carboxil; 
Um grupo Amino; 
Um Átomo de Hidrogênio; 
Um Grupo R. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
➢ CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS (a.a.) – QUANTO A CADEIA LATERAL 
• AMINOÁCIDOS APOLARES: o grupo “R” é uma cadeia lateral Apolar, ou seja, são HIDROFÓBICOS 
(insolúveis em água). 
 
 
 
 
 
 
 
Interações hidrofóbicas. 
 -Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina: tendem a se aglomerar entre si nas proteínas. 
-Glicina: estrutura mais simples. 
-Metionina: possui átomo de enxofre – tioéter. 
-Prolina: “iminoácido”, menor flexibilidade estrutural (Cíclico), AMINA-METILA. 
-Triptofano e Fenilalanina: Aromáticos. 
 
• AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS: o grupo “R” é uma cadeia lateral Polar sem carga elétrica, ou seja, 
Neutra. São HIDROFÍLICOS e geralmente contêm hidroxilias, sulfidrilas e aminas. 
Solubilidade intermediária em água. 
 Possuem grupos funcionais capazes de formar pontes de hidrogênio com a água. 
 -Serina e Treonina: Grupos Hidroxil. 
- Asparagina e Glutamina: Grupo Amida. 
- Cisteína: Grupo Sulfidril e ligações Dissulfeto. 
- Tirosina: Aromático mas pode formar ligações de hidrogênio. 
 
 
 
 
 
 
 
• AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS: São HIDROFÍLICOS e o grupo “R” é uma cadeia lateral básica com 
carga positiva, normalmente possuem grupo amino, além daquela da estrutura geral. 
- Lisina: Segundo Grupo Amino. 
- Arginina: Grupo Guanidina. 
- Histidina: Grupo Aromático Imidazol 
*(Positivo ou Não carregado em pH 7,0). 
 
 
 
• AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS: São HIDROFÍLICOS e o grupo “R” é uma cadeia lateral ácida com 
carga negativa, normalmente possuem grupo carboxila, além daquela da estrutura geral. 
 
 
 
 
 
 
 
 
➢ CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS (a.a.) – QUANTO A ESSENCIALIDADE 
• Nos seres humanos são encontrados 20 diferentes tipos de aminoácidos sendo classificados como 
ESSENCIAIS e NÃO ESSENCIAIS. 
• Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em 
organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designação 
"CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS". 
• “Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que consideram 
estes como essenciais e os que não os consideram essenciais”. 
• Um AMINOÁCIDO ESSENCIAL é aquele que o organismo humano NÃO é capaz de sintetizar, mas é 
requerido para o seu funcionamento. 
• O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos 20 aminoácidos comuns. Tem então 
de os obter através da DIETA, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. 
• Os AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS são também necessários para o funcionamento do organismo, 
mas podem ser sintetizados in vivo pelo organismo humano a partir de determinados metabólitos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
 
✓ GLICINA: É o aminoácido mais simples, estruturalmente. Atua no funcionamento do sistema nervoso 
e nos tecidos musculares (Energia). 
✓ ÁCIDO ASPÁRTICO: Acelera o ganho de massa muscular através da capacidade que esta substância 
tem de influenciar o Aparelho Endócrino → (↑ TESTOSTERONA) 
✓ ÁCIDO GLUTÂMICO: Trata-se do principal Combustível Cerebral. Considera-se esse aminoácido como 
o grande responsável pelo bom funcionamento do cérebro (Aprendizagem e Memória). Bom no 
alisamento Capilar (Progressiva). Precursor do GABA. 
✓ ARGININA: Auxilia no funcionamento normal da Hipófise. É também empregado na desintoxicação 
geral do organismo. Forma o Colágeno em uma grande proporção. Importante na produção de 
Espermatozóides. Combate a Fadiga Muscular. 
✓ FENILALANINA: Atua na tireóide e no funcionamento dos vasos sanguíneos. Apresenta importante 
efeito antidepressivo, assim como no humor e na atenção. Fenilalanina Hidroxilase → 
FENILCETONÚRIA - TESTE DO PEZINHO 
✓ TRIPTOFANO: Cerebralmente, é utilizado na produção da SEROTONINA, em co-participação de 
vitaminas do complexo B. 
✓ ALANINA: É utilizado como fonte precursora do ácido pantatênico (Vitamina B5). Combate a Fadiga 
Muscular. 
✓ CISTEÍNA: Representa uma importante fonte de enxofre para o organismo. Auxilia na desintoxicação 
do organismo e atua no sistema imunológico. Está também envolvido no crescimento dos cabelos, 
unhas e na regeneração cutânea. 
✓ TREONINA: Atua na prevenção de diversas disfunções intestinais. 
✓ METIONINA: Auxilia na manutenção do fígado e dos rins, assim como no controle do colesterol. 
Também está envolvido na coloração cutânea. 
✓ LISINA: Está envolvido no sistema imunológico do organismo; é importante para a produção de células 
brancas. (↓ a replicação viral da Herpes). 
✓ ISOLEUCINA: É importante para o funcionamento do sistema imunológico. 
✓ LEUCINA: Está diretamente envolvido no ganho e na perda de peso. 
✓ BCAA (“Branch Chain A.A.” → a.a. de cadeia ramificada): Trata-se de um complexo que envolve três 
aminoácidos, são eles a Leucina, a Isoleucina e Valina. São essenciais para a produção da massa 
corporal, sendo constantemente utilizado como suprimento para atletas de alta performance. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
✓ É uma ligação química que ocorre entre duas moléculas (Aminoácidos) quando o Grupo Carboxila 
(COOH) de uma molécula reage com o Grupo Amina (NH2) de outra molécula, liberando uma molécula 
de Água (H2O). 
✓ Isto é, uma reação de SÍNTESE por DESIDRATAÇÃO que ocorre entre moléculas de Aminoácidos, sendo 
fundamental na formação de Peptídeos, Oligopeptídeos, Polipeptídios e Proteínas. 
✓ Após a formação da Ligação Peptídica, 
uma extremidade transporta um grupo 
amina livre ou terminal amino e o outro 
um grupo carboxila ou carboxilo-terminal. 
✓ É uma ligação COVALENTE, Rígida e Plana; 
✓ O átomo de Nitrogênio e o átomo de 
Oxigênio irão estar envolvidos na 
ESTABILIZAÇÃO da Estrutura Secundária 
da Proteína; 
✓ NÃO são quebradas em condições 
DESNATURANTES. 
✓ Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise (adição de água). Em determinadas condições 
e na presença de água, ocorre a quebra destas ligações ESPONTANEAMENTE, porém o processo é 
extremamente LENTO. 
✓ Em organismos vivos, o processo é facilitado pelas ENZIMAS. Os organismos vivos também empregam 
enzimas para formar os peptídeos. 
 
 
PROTEÍNAS 
 
✓ Classe fundamental de MACROmoléculasconstituídas por uma ou mais cadeias de Aminoácidos 
(Polipeptídeos). 
✓ Estão presentes em todas as formas de vida na Terra, sendo responsáveis pela maioria dos processos 
mais complexos que tornam a vida possível ou seja, possuem as mais variadas funções. 
✓ Trata-se do principal constituinte estrutural dos seres vivos compondo mais da metade do peso SECO 
de uma célula. 
✓ A sequência de aminoácidos é ÚNICA para cada Proteína Específica e é determinada pelo GENE. 
 
SINTESE PROTÉICA 
 
✓ A SÍNTESE PROTÉICA é o mecanismo de produção de proteínas determinado pelo DNA, que acontece 
em duas fases chamadas TRANSCRIÇÃO e TRADUÇÃO. 
✓ O processo acontece no citoplasma das células e envolve ainda RNA (RNAm, RNAt e RNAr), 
Ribossomos, Enzimas Específicas e Aminoácidos que formarão a sequência da PROTEÍNA a ser 
sintetizada. 
✓ CÓDON é uma sequência de 3 bases nitrogenadas de RNA mensageiro que codificam um determinado 
aminoácido ou que indicam o ponto de início ou fim de tradução da cadeia de RNAm. Isto significa que 
cada conjunto de 3 bases consecutivas é responsável pela codificação de 1 aminoácido. 
3 Bases Nitrogenadas = 1 Aminoácido 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
❖ CÓDIGO GENÉTICO 
✓ É a relação entre a sequência de Bases no DNA e a sequência correspondente de Aminoácidos, na 
Proteína. Ele é equivalente a um idioma e é constituído basicamente por um dicionário de palavras, a 
Tabela do Código Genético, e por uma gramática, correspondente às propriedades do código, que 
estabelece como a mensagem codificada no material genético é traduzida em uma sequência de 
aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
✓ O Código Genético forma os modelos hereditários dos seres vivos. É nele que está TODA a informação 
que rege a sequência dos aminoácidos codificada pelo encadeamento de nucleotídeos. 
 
 
 
➢ AMINOÁCIDOS (Aa) são compostos quaternários de Carbono (C), Hidrogênio (H), Oxigênio (O) e 
Nitrogênio (N). 
✓ 20 Tipos de Aminoácidos Padrão. 
✓ Ligações PEPTÍDICAS. 
✓ PROTEÍNA = Polipeptídeos de Aa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
❖ NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS 
✓ Até o presente momento o que você sabe sobre as Proteínas pode ser resumido na seguinte 
afirmação: São polímeros orgânicos, com estrutura complexa e elevada massa molecular, constituídas 
por um conjunto de aminoácidos. 
✓ Então vamos expandir esse conhecimento e entender a importância da estrutura tridimensional de 
uma proteína e analisar alguns arcabouços protéicos bem como a função de algumas proteínas. 
 
❖ ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS 
✓ É a SEQUÊNCIA LINEAR DE AMINOÁCIDOS ao longo da cadeia polipeptídica da Proteína. 
✓ É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da 
molécula. É específica para cada proteína, sendo, geralmente, determinada geneticamente. 
✓ A estrutura primária da proteína resulta numa longa cadeia de aminoácidos, com uma 
extremidade "Amino Terminal" e uma extremidade "Carboxi Terminal" 
 
❖ ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS 
✓ É a forma como os aminoácidos se organizam entre si na sequência primária da proteína. Ocorre 
graças à possibilidade de ROTAÇÃO das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus 
grupos amina e carboxila. 
✓ O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece 
quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo 
de um segmento da molécula. 
✓ A cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria através de duas 
formas principais: pela formação das ALFA-HÉLICES e das FOLHAS-
BETA. 
✓ Além destas existem estruturas que não são nem hélices nem folhas 
chamadas laços (LOOPS). 
✓ ALFA-HÉLICE: presente na estrutura secundária dos níveis de 
organização das proteínas. São estruturas CILÍNDRICAS estabilizadas 
por Pontes de Hidrogênio entre Aminoácidos. As cadeias laterais dos 
aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas 
de como as alfa-hélice podem organizar-se. Na alfa-hélice a espinha 
dorsal polipeptídica é torcida numa hélice virada à DIREITA. 
✓ FOLHA-BETA: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas 
quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio 
de Pontes de Hidrogênio, resultando numa estrutura achatada e 
rígida. Esta é também uma estrutura estável na qual os grupos 
polares da cadeia polipeptídica associam-se por meio de Pontes de 
Hidrogénio um ao outro. 
✓ LAÇOS (LOOPs): são secções da sequência que se ligam aos outros 
dois tipos de estrutura secundária. Em contraste com HÉLICES e 
FOLHAS, que formam o núcleo da proteína, laços não são estruturas regulares e ficam fora da proteína 
dobrada. 
 
❖ ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS 
✓ É a forma como determinada molécula de proteína se organiza no ESPAÇO. 
✓ Corresponde ao movimento, ao ENOVELAMENTO, à organização das ALFA-HÉLICES, FOLHAS BETA e 
LAÇOS (LOOPs) no espaço TRIDIMENSIONAL. 
✓ Essa estrutura é ESTABILIZADA por interações das cadeias laterais, podendo ser Ligações Covalentes, 
por Atrações Químicas de grupos com características semelhantes ou ainda por Atrações 
Eletrostáticas. 
✓ INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS: São as forças não covalentes mais importantes para estabilizar a 
estrutura enovelada. Surgem das cadeias laterais hidrofóbicas (aminoácidos hidrofóbicos) que são 
atraídas umas pelas outras. Na figura acima identificamos este tipo de atração nos átomos coloridos 
de verde. 
✓ INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS OU IÔNICAS: Grupos carregados negativamente (-COO-) que se 
atraem com grupos carregados positivamente (-NH3+). Na figura essa interação química é demostrada 
nos átomos selecionados com cor laranja. 
✓ LIGAÇÕES COVALENTES (PONTES DISSULFETO): Única ligação covalente formada por dois grupos de 
sulfidrila de cadeia lateral e dois resíduos de cisteína. Fornecem e proteção parcial da estrutura das 
proteínas contra modificações do pH. Além de contribuir para a estabilidade e conformação 
tridimensional da proteína. Observe as pontes dissulfeto coloridas com azul. 
✓ PONTES DE HIDROGÊNIO: Cadeias laterais de aminoácidos contendo ligações entre hidrogênio e o 
oxigênio ou nitrogênio. Não se esqueça que as ligações hidrogênio são relativamente fracas, porém 
com existem inúmeros pontos de atração elas passam a ter significância. Entretanto, contribuem 
moderadamente para o enovelamento da proteína. São formadas no interior e na superfície da 
proteína. São identificadas na ilustração anterior na cor amarela. 
✓ FORÇAS DE VAN DER WAALS: Força de atração inespecífica que ocorre entre dois átomos próximos. 
Fornece estabilidade para a estrutura. 
 
 
 
✓ A estrutura quaternária de uma proteína refere-se à união de várias moléculas proteicas enoveladas 
num complexo MULTIPROTÉICO. 
✓ A interação entre as moléculas é realizada através de ligações NÃO covalentes. 
✓ Você pode observar que nos níveis TERCIÁRIOS e QUATERNÁRIOS as proteínas exibem uma 
complexidade estrutural elevada. Porém foram observados alguns comportamentos semelhantes nas 
proteínas, o que permitiu segregá-las em 2 grandes grupos: 
✓ PROTEÍNAS FIBROSAS: Apresentam arranjos polipeptídicos na forma de FEIXES, geralmente são muito 
alongadas e insolúveis em água. 
são adaptadas às FUNÇÕES ESTRUTURAIS. Apresentam cadeias polipeptídicas arranjadas em longos 
filamentos. Em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária (α-hélices ou Folhas β). 
São insolúveis em água. Exemplos: Colágeno, elastina, queratina. 
✓ PROTEÍNAS GLOBULARES: Possuem cadeias polipeptídicas compactadas na forma de ESFERAS 
(glóbulos) solúveis em água. 
Apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em uma forma esférica ou globular, geralmente contêm 
diversos tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia de polipeptídeo. São geralmente solúveis. 
Exemplos: enzimas, hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinas. 
As Proteínas GLOBULARESsão muito compactas e com alta densidade de átomos no centro da 
molécula. Suas cadeias laterais HIDROFÓBICAS posicionadas para o interior da molécula, enquanto os 
grupos HIDROFÍLICOS estão localizados na superfície (Solubilidade). 
A região da Proteína GLOBULAR que contém o Centro Hidrofóbico é comumente denominada de 
DOMÍNIO. Os domínios das proteínas também são as unidades funcionais das mesmas. Algumas 
proteínas complexas podem conter até mais de 1 domínio. 
 
 
 
 
 
 
 
❖ PROTEÍNAS ESTRUTURAIS 
✓ As proteínas estruturais conferem rigidez a componentes biológicos que, de outra forma, seriam 
apenas fluidos. A maior parte das proteínas estruturais são PROTEÍNAS FIBROSAS; por exemplo, o 
colágeno e a elastina são componentes fundamentais do tecido conjuntivo, como a cartilagem, 
enquanto a queratina está presente em estruturas duras como o cabelo, unhas, penas, cascos e 
algumas carapaças animais. 
✓ Outras proteínas que têm funções estruturais são as PROTEÍNAS MOTORAS como a miosina, cinesina 
e a dineína, as quais são capazes de gerar força mecânica, como a que contrai os músculos. Estas 
proteínas são cruciais para a motilidade de organismos unicelulares e dos espermatozóides dos 
organismos multicelulares que se reproduzem através de reprodução sexuada. 
✓ Algumas PROTEÍNAS GLOBULARES podem também desempenhar funções estruturais; por exemplo, a 
actina e a tubulina são globulares e solúveis enquanto monômeros, mas são capazes de se polimerizar 
nas fibras rígidas e longas que formam o citoesqueleto, o qual permite à célula manter a sua forma e 
tamanho. 
 
❖ DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
✓ A desnaturação é a perda da conformação das proteínas em consequência dos desdobramentos 
protéicos por agentes desnaturantes. 
✓ Isto quer dizer que, os níveis QUATERNÁRIO, TERCIÁRIO e SECUNDÁRIO são DESFEITOS e é retomada 
a estrutura primária do Polipeptídeo. 
✓ Observa-se que em condições de desnaturação as Ligações Peptídicas não são rompidas. 
✓ A desnaturação é um processo que geralmente é irreversível, porém em algumas situações as 
proteínas podem retornar aos níveis mais complexos. Pode ser causada por agentes FÍSICOS ou 
QUÍMICOS: 
➢ Agentes FÍSICOS: 
• Calor; 
• Agitação mecânica. 
➢ Agentes QUÍMICOS: 
• Solventes Orgânicos; 
• Detergentes; 
• Ácidos ou Bases fortes. 
 
PARTE CLÍNICA 
❖ PROTEÍNAS PLASMÁTICAS 
 
✓ Cerca de 100 tipos diferentes de Proteínas Plasmáticas foram identificadas até o presente utilizando-
se de técnicas sofisticadas e de alta sensibilidade. 
✓ Entretanto, os métodos ELETROFORÉTICOS e CROMATOGRÁFICOS disponíveis para a INVESTIGAÇÃO 
CLÍNICA, comumente permitem o fracionamento de cinco tipos: Albumina, Alfa-1 Globulina, Alfa-2 
Globulina, Beta Globulina e Gama Globulina. 
✓ ESPECTROFOTOMETRIA também é usada na quantificação das Proteínas Plasmáticas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
✓ ALBUMINA (Causas da Deficiência) – HIPOALBUMINEMIA 
• Proteína de Reserva na depleção nutricional (Desnutrição). 
• Indicada para avaliação do Estado Nutricional dos Pacientes. 
• Indicado para avaliação de Hepatopatias. 
• Indicada para avaliação de Desordens Protéicas como a Síndrome Nefrótica: Por permitir sua excreção 
urinária. 
• Indicada para avaliação de Transtornos Intestinais (enteropatias): Perda na absorção de aminoácidos 
durante a digestão (levando à desnutrição) e perda por diarréias. 
• Queimaduras, hemorragias e estados catabólicos. 
 
✓ GAMA GLOBULINAS (γ) 
• IgG → 70-75% do pool total – Proporciona a principal imunidade baseada em anticorpos contra os 
patógenos que invadem o corpo. É o único tipo de Ig que o bebê recebe da mãe. E é a única classe 
antitoxina. 
• IgM → 5 a 10% – Expressa na superfície das 
células B. É o anticorpo inicial predominante, ou 
seja, elimina patógenos nos estágios iniciais da 
imunidade mediada pelas células B antes que haja 
IgG suficiente. 
• IgA → 10 a 20% – “Secretoras”, são associados às 
mucosas (Intestinos, trato respiratório e trato 
urogenital), atuando como um revestimento 
antisséptico, pela neutralização de agentes 
patogênicos e seus produtos tóxicos; 
• IgD → Menos de 1% – Funciona principalmente 
como um receptor de antígeno nas células B, são 
marcadores de diferenciação dos plasmócitos B para a síntese de anticorpos; Suas funções são pouco 
definidas. 
• IgE → Quantidades Ínfimas – Está associada a reações alérgicas e possui um importante papel na 
imunidade contra helmintos. 
 
➢ HIPOGAMAGLOBULINEMIA 
• Causas Fisiológicas: no nascimento a concentração de IgA e IgM é baixa e a IgG diminui (IgG maternos). 
• Causas Patológicas: deficiências congênitas (doença de Bruton); Deficiências Adquiridas (HIV, Doenças 
Hematológicas, ex.: Leucemias Linfocítica Crônica; estados de Perda de Proteínas, ex.: Síndrome 
Nefrótica). 
➢ HIPERGAMAGLOBULINEMIA 
• Causas Fisiológicos: infecções agudas ou crônicas. 
• Causas Patológicas: Doenças Autoimunes (Doença Reumatóide e Lupus Eritomatoso Sistémico) e 
Doenças Hepáticas Graves (algumas tendo por base uma doença autoimune). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
❖ AVALIAÇÃO DE FUNÇÃO RENAL 
➢ Os Exames de Sangue são considerados exames “relativamente” não invasivos; 
➢ No caso da avaliação renal, conseguimos perceber por DOSAGENS BIOQUÍMICAS se os rins estão BEM 
ou MAL, ou seja, avaliamos indiretamente sua funcionalidade; 
➢ Provavelmente TODO MUNDO já fez um dia; 
➢ Exame de rotina que o médico SEMPRE solicita no seu Check-Up “anual” de saúde; 
➢ Dosagens de Uréia e Creatinina? 
 
✓ CREATININA E URÉIA 
• Os níveis de creatinina e uréia no sangue refletem, se alterados, o funcionamento dos rins. São 
produtos finais do metabolismo PROTÉICO e normalmente são eliminados do sangue pelos rins. 
• Quando a atividade dos rins DIMINUI, AUMENTA no sangue o valor/concentração de creatinina e uréia 
circulante. 
• Obs.: Note-se que os índices da CREATININA são mais confiáveis na indicação de problemas renais já 
que a URÉIA pode vir alterada em casos de desidratação, uso de diuréticos, sangramento digestivo, 
alimentação rica em proteínas, doença do fígado, etc. 
• Índice normal da CREATININA →0.6 a 1.3 mg/dl. 
• Índice normal da URÉIA → 10 a 40 mg/dl. 
• Índices maiores que esses podem SUGERIR danos nos rins. 
• Obs.: Porém, esses valores da CREATININA não são absolutos e devem ser interpretados pelo seu 
médico. Como a creatinina é produzida pelos músculos (degradação da Fosfocreatina), pessoas 
musculosas apresentam taxas basais maiores. Um Fisiculturista pode apresentar até 1,4 mg/dl de 
creatinina sem ter doença renal, enquanto que uma senhora idosa e magra, com 1,2 mg/dl, pode ter 
rins doentes. 
 
✓ PROTEINÚRIA (Urina) 
• Em indivíduos normais, proteínas de baixo peso molecular e uma pequena quantidade de albumina 
são filtradas pelo glomérulo e são totalmente reabsorvidas no túbulo contornado proximal. Algumas 
dessas (incluindo a ALBUMINA) podem ser excretadas em pequenas quantidades na urina e NÃO são 
detectadas pelo exame de Fita. 
• Considera-se NORMAL uma excreção diária de proteína de até 300 mg/dia. 
• Quanto à ALBUMINA, sua excreção NORMAL não ultrapassa 20 mg/dia. 
• Quando a excreção de albumina se encontra na faixa de 30-300 mg/dia, é chamada de 
MICROALBUMINÚRIA, ou seja, presença de pequena quantidade anormal de albumina na urina. 
• Valores superiores a 300 mg/dia são chamados de PROTEINÚRIA ou MACROALBUMINÚRIA. 
• Nesse nível, o exame da fita já detecta a eliminação anormal de proteína.