Teste 4 BIOQUÍMICA

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Aluno: DANIELE FURTADO DANTAS Matr.: 202108031411 
Disc.: BIOQUÍMICA 2022.1 - F (G) / EX 
 
 
Prezado (a) Aluno(a), 
 
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua 
avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha. 
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar 
com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS. 
 
 
 
 
1. 
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo 
através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato 
específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: 
 
 
um efetuador alostérico positivo 
 
 
um inibidor competitivo reversível 
 
 
um ativador irreversível 
 
 
um inibidor alostérico reversível 
 
 
um inibidor competitivo irreversível 
 
 
 
Explicação: 
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não 
ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico 
reversível. 
 
 
 
 
 
2. 
 
 
As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem 
seus substratos através da: 
 
 
energia de ativação 
 
 
composição do meio 
 
 
forma tridimensional das moléculas 
 
 
reversibilidade da reação 
 
 
temperatura do meio 
 
 
 
Explicação: 
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) 
específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem 
participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação 
nativa. 
 
 
 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
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3. 
 
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas 
desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre 
alta pode modificar essas proteínas? 
 
 
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. 
 
 
Induzindo a desnaturação das enzimas. 
 
 
Induzindo a exocitose das enzimas. 
 
 
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. 
 
 
Induzindo a autodigestão das enzimas. 
 
 
 
Explicação: 
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação 
da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, 
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 
 
 
 
 
 
4. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação 
das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem 
alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta. 
 
 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática 
 
 
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática 
 
 
A concentração da enzima pode influenciar na reação 
 
 
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções 
 
 
 
Explicação: 
A variação do pH não influencia na atividade enzimática 
 
 
 
 
 
5. 
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio 
ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de 
colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a 
lovastatina é um inibidor enzimático do tipo: 
 
 
alostérico reversível 
 
 
alostérico irreversível 
 
 
competitivo irreversível 
 
 
misto 
 
 
competitivo reversível 
 
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
https://simulado.estacio.br/bdq_simulados_exercicio.asp
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Explicação: 
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um 
inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 
 
 
 
 
 
6. 
 
 
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os 
resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a 
hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease. 
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease 
é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional 
como para a integridade estrutural dessa enzima. 
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020). 
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática: 
 
 
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido. 
 
 
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, 
diminuindo a energia de ativação do processo. 
 
 
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de 
alterações do pH e da temperatura do meio reacional. 
 
 
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas 
por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica. 
 
 
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos 
reagentes em produtos. 
 
 
 
Explicação: 
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a 
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 
 
 
 
 
 
7. 
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a 
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na 
formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar: 
 
 
 
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a 
reação irá se processor 
 
 
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária 
 
 
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação 
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A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional 
 
 
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas 
 
 
 
Explicação: 
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, 
por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacionale na E as reações 
enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas. 
 
 
 
 
 
8. 
 
 
Considere as afirmações abaixo relativas a enzimas: 
I. São proteínas com função catalisadora; 
II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos; 
III. Continuam quimicamente intactas após a reação; 
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e do pH do meio. 
São verdadeiras: 
 
 
II e IV apenas. 
 
 
I, III e IV apenas. 
 
 
I, II, III e IV. 
 
 
II, III e IV apenas. 
 
 
I e III apenas. 
 
 
 
Explicação: 
Alternativa II está errada pois uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua, pois só assim 
pode ocorrer o encaixe entre eles. É por isso que as enzimas são específicas, isto é, cada tipo de enzima serve apenas para um 
determinado tipo de reação. 
Alternativa IV está errada pois vários fatores influenciam o funcionamento da enzima, como temperatura e pH. Quando há um 
aumento da temperatura, ocorre a desnaturação da enzima, que modifica sua forma dificultando o encaixe. Quanto ao pH, cada 
enzima tem um pH ótimo para seu funcionamento. Acima ou abaixo desse pH sua atividade fica comprometida. 
 
 
 
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