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Universidade de Brasília – Instituto de Ciências Biológicas – Departamento de Biologia Celular Disciplina: Biofísica – Turma A Professora Responsável: João Alexandre Estudante: João Antonio Alves Nunes Matrícula: 16/0069084 Lista de exercícios 03 – Trabalho 1. Código do PDB: 1CA2 2. Data de depósito: 06/02/1989 (6 de Fevereiro de 1989) 3. Referência Bibliográfica completa: Eriksson, A. E., Jones, T. A., & Liljas, A. 1988. Refined structure of human carbonic anhydrase II at 2.0 Å resolution. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 4(4), 274-282. 4. Nome da proteína: Anidrase Carbônica II 5. Organismo de onde a proteína é originária: Homo sapiens 6. Função da proteína: Enzima, da classe das Liases, que catalisa a seguinte reação: CO2 + H2O ⇌ HCO3- + H+ 7. Grupo espacial: P21 8. Parâmetros da célula unitária: a= 42,7Å; b= 41,7Å; c= 73,0Å; α=90°; β=104,6°; γ= 90° 9. Faixa de resolução: 2.0Å 10. Uma figura da proteína feita por você usando o PyMol: Fig.1 – Representação 3D da proteína Anidrase Carbônica II utilizando o programa PyMol 11. Cálculo do ângulo phi e psi do décimo sétimo aminoácido do PDB a partir das coordenadas atômicas: Ângulos Phi e Psi do aminoácido His-17 da proteína anidrase carbônica II: Phi (ϕ) ≅ ± 66.522° Psi (ψ) ≅ ± 28.955° Fig.2- Rascunho do cálculo do ângulo Phi (ϕ) a partir das coordenadas atômicas Fig-3. Rascunho do cálculo do ângulo Psi (ψ) a partir das coordenadas atômicas 12. Você deve observar a estrutura da proteína e definir quais regiões, resíduos, íons, cofatores, moléculas de água... São responsáveis pela função da proteína. Listar os mesmos e descrever como atuam. Por exemplo: o oxigênio gama da serina catalítica das serino-proteases é responsável pelo ataque nucleofílico que ao carbono da carbonila do resíduo P1 do substrato. Cada proteína terá sua própria lista de resíduos importantes, diretamente envolvidos na relação estrutura- função. Tente fazer ilustrações destas partes da molécula: Os resíduos de aminoácidos responsáveis pela função da proteína são os: His-94, His-96, His-119, His-64. Além desses resíduos de aminoácidos o íon de Zn2+ e as moléculas H2O-263, H2O-292 e H2O-318, também são responsáveis pela função. O Zn2+ possui quatro ligantes sendo eles o H2O-263, o Nδ1 da His-119, o Nε2 da His-96 e o Nε2 da His-94. Em pH básico a molécula de H2O-263, que está ligada ao Zinco, perde um próton e se encontra na forma de uma hidroxila (OH-), esse próton é então transferido para a molécula H2O-318 que por sua vez também libera um próton que é captado pela H2O-292 e que por sua fez libera um próton que é captado pelo Nε2 da His-64, que através da ressonância em seu anel imidazol, libera o H do Nδ1, na forma de um próton, para o meio e acidifica esse respectivo meio. Esse processo é conhecido como “lançadeira de prótons”. O oxigênio da hidroxila ligada ao Zn2+ é o responsável pelo ataque nucleofílico ao carbono do CO2 (que é o substrato da enzima) gerando um HCO3 -, esse íon bicarbonato é então liberado para o meio (vai atuar como o tampão do meio) quando uma molécula de água realiza um ataque nucleofílico no Zn2+, restaurando a ligação inicial do Zinco com a H2O-263. Fig.4- Sítio-ativo da enzima Anidrase Carbônica II, composta pelos resíduos de His-64, His-94, His-96, His-119, pelo íon Zn2+ e pelas moléculas de H2O-263, H2O- 292 e H2O-318. Modelo 3D feito pelo PyMol.
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