testes conhec bioquimica

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BIOQUÍMICA
	
	
	 
	 
	SDE4452_A1_202007301269_V1
	
	
	
	
	
	 
		
	
		1.
		A polaridade é uma propriedade da matéria resultando em moléculas que têm compartilhamento desigual de elétrons, configurando em moléculas com densidades de cargas ligeiramente positivas e negativas. Um exemplo de molécula polar é:
	
	
	
	NH3.
	
	
	H2.
	
	
	O2.
	
	
	N2.
	
	
	CO2.
	
Explicação:
A amônia é uma molécula que apresenta geometria piramidal. Além disso, o átomo de nitrogênio pertence à família 15 ou VA, portanto, apresenta cinco elétrons na camada de valência, dos quais três estão sendo utilizados nas ligações sigma, sobrando, então, um par de elétrons, ou seja, uma nuvem eletrônica. Por essa razão, a amônia apresenta três ligantes iguais (os hidrogênios) e quatro nuvens eletrônicas (três ligações sigma e uma nuvem que sobra no nitrogênio), o que configura uma molécula polar.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		A respeito do pH e tampões biológicos assinale a alternativa CORRETA:
	
	
	
	Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas não são sensíveis a alterações de pH.
	
	
	o pH é uma medida da concentração de íons OH- em uma solução aquosa.
	
	
	O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH do meio intracelular.
	
	
	Os sistemas tampão do organismo permitem a variação grande do pH fisiológico.
	
	
	Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.
	
Explicação:
O pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa. Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.
Alterações de pH dos compartimentos biológicos altera a maioria dos processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas são sensíveis a alterações de pH. Os sistemas tampão do organismo não permitem variações no pH fisiológico quando pequenas quantidades de ácidos e bases são adicionados. O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH sanguineo.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		Durante uma competição esportiva, observa-se uma intensa sudorese nos atletas, que tem como principal função:
	
	
	
	Controlar a pressão arterial.
 
	
	
	Eliminar os resíduos metabólicos.
 
	
	
	Regular o sistema cardio-vascular.
	
	
	Aliviar a excreção renal.
	
	
	Manter a temperatura corporal.
	
Explicação:
O suor é rico em água, líquido com elevado calor específico. A água presente no suor rouba calor do corpo (e do meio ambiente) e evapora, provocando o resfriamento do corpo.
 
	
	
	
	 
		
	
		4.
		As moléculas orgânicas configuram uma classe de compostos com grande variedade de propriedades químicas e representam uma grande parte das biomoléculas. Assinale a alternativa que apresenta uma molécula orgânica.
	
	
	
	H3C-CH2-OH
	
	
	NaOH
	
	
	O2
	
	
	H2CO3
	
	
	H2O
	
Explicação:
Nos compostos orgânicos, podemos observar cadeias de carbonos ligados entre si, o que não acontece na química inorgânica.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Pode ocorrer quando o corpo produz muito ácido, os rins não conseguem remover o ácido que é produzido normalmente pelo organismo, reduzindo o pH do sangue. Além disso, os rins também podem se sobrecarregar, uma vez que precisam excretar uma quantidade maior de ácido na urina. A esse processo metabólico damos o nome de:
	
	
	
	Neutralidade
	
	
	Alcalose
	
	
	Acidose
	
	
	Diastose
	
	
	Basicidade
	
Explicação:
A condição fisiológica na qual o pH fisiológico é reduzido (pH ácido) denomina-se Acidose.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		A água é o principal constituinte do organismo humano, chegando a apresentar um teor de 70%, em média. Dessa forma, nosso organismo pode ser considerado um grande meio aquoso para a ocorrência de todos os processos químicos básicos que mantém a vida.
Assinale a alternativa incorreta sobre as propriedades da água.
	
	
	
	As moléculas de água interagem através de forças intermoleculares de hidrogênio, responsáveis por seus baixos pontos de fusão, ebulição e calor de vaporização em relação a outros solventes.
	
	
	A maioria das biomoléculas polares são solúveis em água, através de interações água-soluto.
	
	
	As moléculas de água possuem geometria angular característica, em função da distribuição eletrônica em volta dos átomos de hidrogênio e oxigênio.
	
	
	Por formar grande parte de nosso organismo, a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de todos os demais constituintes celulares.
	
	
	As ligações intermoleculares de hidrogênio presentes entre as moléculas de água, também podem ser observadas entre moléculas de água e solutos polares que possuem átomos eletronegativos.
	
Explicação:
	Gabarito
	Alternativa correta: B
	Justificativa: As forças intermoleculares de hidrogênio são responsáveis pelos ALTOS valores de pontos de fusão, evaporação e calor de vaporização da água em relação a outros solventes.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		Qual a opção que apresenta o constituinte inorganico mais abundante da matéria viva?
	
	
	
	Água
	
	
	Lipídio
	
	
	Proteína
	
	
	Sal de sódio
	
	
	Glicídio
	
Explicação:
O organismo humano é constituído em grande parte de água. O teor de água no organismo depende de uma série de fatores, como idade. Crianças têm, em média, 80% de água; idosos podem ter um conteúdo bem menor de água no organismo, chegando a 50% ou menos. O nosso organismo pode ser considerado um imenso meio aquoso, e a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de todos os outros constituintes celulares.
	
	
aula 2
	
	
	
		1.
		Macromoléculas são moléculas orgânicas de elevada massa molecular que são formadas por estruturas por unidades fundamentais chamadas de monômeros. Com relação a macromoléculas assinale a alternativa que corresponde a macromoléculas e seu respectivo monômero.
	
	
	
	Proteínas e monossacarídeos
 
	
	
	Carboidratos e aminoácidos
	
	
	Proteínas e ácidos graxos
	
	
	Lipídeos e nucleotídeos
	
	
	Ácidos nucleicos e nucleotídeos
	
Explicação:
Ácidos nucleicos e nucleotídeos
 
	
	
	
	 
		
	
		2.
		As proteínas são substâncias formadas pela união de uma grande quantidade de moléculas denominadas:
	
	
	
	aminoácidos
	
	
	nucleotídeos
	
	
	base nitrogenada
	
	
	 glicídios
	
	
	lipídios 
	
Explicação:
As proteínas são formadas a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si, por ligações denominadas de peptídicas. 
	
	
	
	 
		
	
		3.
		Com relação à estrutura dos aminoácidos assinale a alternativa verdadeira:
	
	
	
	A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo por convenção o carboxi terminal o início da cadeia.
	
	
	O carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas D-aminoácidos.
	
	
	Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir apenas como ácidos fracos.
	
	
	Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos constituintes.
	
	
	Cada aminoácido apresenta-se com cargas em um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto isoelétrico (pI).
	
Explicação:
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente chamada cadeia principal, onde estão localizadas as ligações peptídicas. E uma parte variável correspondente as cadeias laterais (grupos R) dos aminoácidos constituintes.  A cadeia polipeptídica possui uma região amino terminal e uma região carboxi terminal, sendo por convençãoo amino terminal o início da cadeia. Os aminoácidos são denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases fracas. O carbono α é um carbono assimétrico em todos os vinte aminoácidos (com exceção da glicina), possuindo, portanto, isomeria óptica. Nas proteínas dos mamíferos estão presentes apenas L-aminoácidos. Cada aminoácido apresenta-se neutro em um determinado valor de pH, o qual chamamos de ponto isoelétrico (pI).
	
	
	
	 
		
	
		4.
		Entre os compostos a seguir, o que por hidrólise produz aminoácido é:
	
	
	
	Lipídio
	
	
	Gordura animal
 
	
	
	Gordura vegetal
 
	
	
	Proteína
	
	
	Hidrato de carbono
	
Explicação:
A reação química entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles. Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um tripeptídeo, e assim por diante, sendo até dez aminoácidos é um oligopeptídeo. Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, uma proteína.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Entre os compostos a seguir, qual o composto que por hidrólise produz um aminoácido?
	
	
	
	gordura animal
	
	
	hidrato de carbono
	
	
	proteína
	
	
	gordura vegetal
	
	
	alcaloide
	
Explicação:
As proteínas são formadas por sequencias específicas de aminoácido, ligados entre si por ligações peptídicas. Quando uma proteína sofre hidrólise estas ligações são quebradas, e os aminoácidos liberados.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		Atletas precisam de uma dieta rica em proteínas e carboidratos. Assim, devem consumir preferencialmente os seguintes alimentos, respectivamente:
	
	
	
	carnes magras e massas
	
	
	 verduras e legumes pobres em amido
	
	
	farináceos e carnes magras
	
	
	óleos vegetais e verduras
	
	
	massas e derivados de leite
	
Explicação:
As carnes são proteínas e as massas são constituídas por carboidratos.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação com as seguintes características:
	
	
	
	Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação.
	
	
	Frágil, covalente, com caráter de dupla ligação
	
	
	Rígida, covalente, ligação simples
	
	
	Frágil, não covalente, ligação simples.
	
	
	Rígida, não covalente, ligação simples
	
Explicação:
São características da ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla ligação.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se liga um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral ¿R¿. Marque a alternativa que representa a diferença na molécula química entre os aminoácidos.
  
	
	
	
	Átomo de carbono
	
	
	Átomo de hidrogênio
	
	
	Grupo Amina
	
	
	Cadeia lateral "R"
	
	
	Grupo carboxílico
	
Explicação:
Explicação: A cadeia lateral "R" é diferente para cada aminoácido, este grupamento que difere as moléculas de aminiácidos umas das outras, garantindo propriedades físico-químicas distintas.
	
	
		BIOQUÍMICA
3a aula
		
	 
	Lupa
	 
	 
	 
		Exercício: SDE4452_EX_A3_202007301269_V1 
	24/03/2021
	Aluno(a): VERA LÚCIA GOUVÊA LOPES
	2021.1 - F
	Disciplina: SDE4452 - BIOQUÍMICA 
	202007301269
	
	 
		1
        Questão
	
	
	Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção verdadeira.
		
	
	Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
	
	Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.
	 
	Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da bicamada em contato lipídeos.
	
	Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
	
	São capazes de interagir com a água.
	Respondido em 24/03/2021 20:28:31
	
Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica.
	
	
	 
		2
        Questão
	
	
	Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:
 
		
	
	os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares.
	
	a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
	 
	há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
	
	algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
	 
	é um processo sempre irreversível.
	Respondido em 24/03/2021 20:30:33
	
Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a ajuda das chaperoninas.
 
	
	
	 
		3
        Questão
	
	
	As proteínas são moléculas formadas por vários aminoácidos unidos entre si. As ligações existentes entre os aminoácidos são chamadas de:
 
		
	
	Ligações de hidrogênio.
 
	
	ligações iônicas.
 
	 
	ligações metálicas.
	 
	ligações peptídicas
 
	
	ligações covalentes.
	Respondido em 24/03/2021 20:32:23
	
Explicação:
As ligações das proteínas sao chamadas de ligações peptidicas.
	
	
	 
		4
        Questão
	
	
	Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência. Qual a alternativa que apresenta as moléculas que formam as proteínas?
		
	
	Moléculas de frutose
	
	Moléculas de glicose
	
	Moléculas de proteínas
	 
	Moléculas de aminoácidos
	
	Moléculas de polissacarídeos
	Respondido em 24/03/2021 20:33:06
	
Explicação:
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em todos os organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
	
	
	 
		5
        Questão
	
	
	As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, podendo ser do tipo globular que, em geral, apresentam grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o contexto e com esse tipo de proteína, analise.
I. Hemoglobina.     II. Enzimas.     III. Queratina.     IV. Colágeno.
Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s)
		
	
	I, II, III e IV
	 
	III e IV
	
	I e III
	 
	I e II
	
	Somente a II
	Respondido em 24/03/2021 20:34:25
	
Explicação:
São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são proteínas fibrosas.
	
	
	 
		6
        Questão
	
	
	As proteínas formam uma classe grande e diversa de biomoléculas, motivos pelos quais exercem um papel de destaque em praticamente todas as diferentes funções em nosso organismo. Analise as afirmações a seguir e verifique se são corretas:
i.    As proteínas, polipeptídios ou polímeros de aminoácidos, são sinônimos de biomoléculas formadas por inúmeras ligações peptídicas (terminação carboxílica de um aminoácido com a terminação amina do mesmo aminoácido).
ii.    Proteínas conjugadas e proteínas simples constituem um dos grupos de classificação dessas biomoléculas, sendo a segunda delas constituídas de aminoácidos e grupo prostético.
iii.    As proteínas apresentam quatro tipos de estrutura de organização, que determinam a sequência de aminoácidos da cadeia proteica, sua conformação espacial, tridimensional e sua função no organismo.
iv.    Proteínas podem se arranjar nas formas globular e fibrosa, originandoestruturas associadas a funções de regulação e suporte, respectivamente.
São corretas, apenas as afirmações:
		
	
	I, II e IV
	
	I e II
	 
	I, III e IV
	 
	III e IV
	
	II e IV
	Respondido em 24/03/2021 20:36:43
	
Explicação:
Apenas as alternativas III e IV são corretas, pois as ligações peptídicas se dão sempre pela terminação carboxílica de um aminoácido com a terminação amina de um aminoácido subsequente, e as proteínas conjugadas/complexas são as que apresentam grupos prostéticos ligados à cadeia de aminoácidos.
	
	
	 
		7
        Questão
	
	
	Leia atentamente ao texto a seguir e assinale a alternativa incorreta:
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, pelos glóbulos vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas células, responsável por sua tonalidade avermelhada. Qualquer redução da hemoglobina implica em uma perda da capacidade de transporte de oxigênio aos tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um indivíduo cai abaixo dos valores que consideramos normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das causas mais importantes de anemia são alterações nos genes que regulam a produção da hemoglobina.
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças de origem genética, em que mutações nos genes que codificam a hemoglobina levam a alterações nesta produção. Estas alterações podem ser divididas em estruturais ou de produção. As alterações estruturais são aquelas em que a hemoglobina produzida não funciona da forma adequada, o que leva a redução na vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras complicações (ex. anemia falciforme). As alterações de produção são aquelas que resultam em uma diminuição na taxa de produção da hemoglobina, o que leva a graus variados de anemia (ex. talassemia).
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em <https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020.
		
	
	Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam aminoácidos apolares no interior de sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da estrutura.
	
	A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura secundária associados (alfa-hélice e beta-folha).
	
	A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas ocasionam a perda de função destas biomoléculas.
	 
	As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da hemoglobina.
	 
	Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser chamadas proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos.
	Respondido em 24/03/2021 20:40:31
	
Explicação:
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que representa a estrutura primária da proteína em questão.
 
	
	
	 
		8
        Questão
	
	
	Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura tridimensional das proteínas. A respeito desse processo é correto afirmar:
		
	
	No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura
	
	Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência da atividade biológica.
	 
	São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e quaternária.
	
	A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa
	 
	Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação intensa
	Respondido em 24/03/2021 20:42:48
	
Explicação:
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em algumas situações é possível a renaturação da proteína
	
		: VERA LÚCIA GOUVÊA LOPES
	Matr.: 202007301269
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2021.1 - F (G) / EX
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		As proteínas são moléculas formadas por um conjunto de um determinado monômero ligados entre si através de ligações peptídicas. Qual a alternativa que representa este monômero?
	
	
	
	aminoácidos
 
	
	
	glicerol
	
	
	nucleotídeos
 
	
	
	monossacarídeos
	
	
	ácidos graxos
	
Explicação:
As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		Somente vinte diferentes aminoácidos são encontrados nas proteínas e estes aminoácidos possuem um grupo amino (NH2) e um grupo carboxila (COOH), ligados a um mesmo carbono, conhecido como carbono alfa. Quais são as principais propriedades de um aminoácido?
	
	
	
	Polaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter anfótero
	
	
	Polaridade da cadeia frontal, lateral e central
	
	
	Polaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter ácido
	
	
	Polaridade da cadeia lateral e cadeias cíclicas ou acíclicas
	
	
	Polaridade da cadeia frontal essencialidade e caráter anfótero
	
Explicação:
Os aminoácidos se dividem em classes diferentes de acordo com as propriedades de: polaridade da cadeia lateral, essencialidade e caráter anfótero.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		Macromoléculas são moléculas orgânicas de elevada massa molecular que são formadas por estruturas por unidades fundamentais chamadas de monômeros. Com relação a macromoléculas assinale a alternativa que corresponde a macromoléculas e seu respectivo monômero.
	
	
	
	Proteínas e ácidos graxos
	
	
	Proteínas e monossacarídeos
 
	
	
	Lipídeos e nucleotídeos
	
	
	Ácidos nucleicos e nucleotídeos
	
	
	Carboidratos e aminoácidos
	
Explicação:
Ácidos nucleicos e nucleotídeos
 
	
	
	
	 
		
	
		4.
		Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem enxofre na sua composição. Assinale a alternativa que apresenta a estrutura genérica de um aminoácido em pH fisiológico:
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
	
Explicação:
Em pH fisiológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+) e o grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-).
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Os aminoácidos são os compostos monoméricos que formam as proteínas. Com relação aos aminoácidos é correto afirmar:
	
	
	
	Se unem por ligações eletrostáticas para formar proteínas
	
	
	Possuem caráter básico
	
	
	O grupo R não varia nos diferentes aminoácidos
	
	
	São compostos que apresentam estereoisomeria
	
	
	Possuem caráter ácido
	
Explicação:
Aminoácidos são compostos anfóteros que apresentam estereoisomeria, os grupos R variam entre os aminoácidos, e os diferencia um do outro. Se unem por ligações peptídicas.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		As proteínas são formadas por monômeros, moléculas menores, denominados aminoácidos ligados entre si através de ligações químicas específicas. Qual o tipo de ligação química ocorre entre os aminoácidos?
	
	
	
	Peptídica
 
	
	
	Ponte de hidrogênio
	
	
	Ponte de dissulfeto
 
	
	
	Glicosídica
 
	
	
	Covalente
 
	
Explicação:
 A ligação peptídica é a ligação química que ocorre entre os aminoácidos, entre o carbono de um aminoácido e o nitrogênio do aminoácido vizinho (C-N). 
	
	
	
	 
		
	
		7.Em um polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de: Aminoácidos e de Grupamentos Amino-terminal e Grupamentos Ácido-terminal são:
	
	
	
	84; 1; 1
	
	
	84; 85; 85
 
	
	
	85; 84; 84
 
	
	
	85; 1; 1
 
	
	
	1; 85; 85
	
Explicação:
Geralmente as moléculas dos polipeptídios não se fecham em anel, ocorre uma ligação a menos em relação ao número total de aminoácidos, ou seja, existem 85 aminoácidos e 84 ligações. Terá sempre um grupo amina-terminal em um dos lados desta cadeia e um grupamento ácido-terminal na outra extremidade.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação com as seguintes características:
	
	
	
	Rígida, não covalente, ligação simples
	
	
	Frágil, não covalente, ligação simples.
	
	
	Rígida, covalente, ligação simples
	
	
	Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação.
	
	
	Frágil, covalente, com caráter de dupla ligação
	
Explicação:
São características da ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla ligação.
	
	
teste 3
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		A polaridade é uma propriedade da matéria resultando em moléculas que têm compartilhamento desigual de elétrons, configurando em moléculas com densidades de cargas ligeiramente positivas e negativas. Um exemplo de molécula polar é:
	
	
	
	N2.
	
	
	CO2.
	
	
	H2.
	
	
	O2.
	
	
	NH3.
	
Explicação:
A amônia é uma molécula que apresenta geometria piramidal. Além disso, o átomo de nitrogênio pertence à família 15 ou VA, portanto, apresenta cinco elétrons na camada de valência, dos quais três estão sendo utilizados nas ligações sigma, sobrando, então, um par de elétrons, ou seja, uma nuvem eletrônica. Por essa razão, a amônia apresenta três ligantes iguais (os hidrogênios) e quatro nuvens eletrônicas (três ligações sigma e uma nuvem que sobra no nitrogênio), o que configura uma molécula polar.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		A respeito do pH e tampões biológicos assinale a alternativa CORRETA:
	
	
	
	o pH é uma medida da concentração de íons OH- em uma solução aquosa.
	
	
	Os sistemas tampão do organismo permitem a variação grande do pH fisiológico.
	
	
	O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH do meio intracelular.
	
	
	Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.
	
	
	Alterações de pH dos compartimentos biológicos não altera a maioria dos processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas não são sensíveis a alterações de pH.
	
Explicação:
O pH é uma medida da concentração de íons H+ em uma solução aquosa. Como a medida de pH é logarítmica e não aritmética, a variação em uma unidade de pH significa que houve alteração de dez vezes na concentração de íons H+.
Alterações de pH dos compartimentos biológicos altera a maioria dos processos bioquímicos, já que macromoléculas como proteínas são sensíveis a alterações de pH. Os sistemas tampão do organismo não permitem variações no pH fisiológico quando pequenas quantidades de ácidos e bases são adicionados. O sistema tampão bicarbonato é importante para manter o pH sanguineo.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		Durante uma competição esportiva, observa-se uma intensa sudorese nos atletas, que tem como principal função:
	
	
	
	Regular o sistema cardio-vascular.
	
	
	Manter a temperatura corporal.
	
	
	Eliminar os resíduos metabólicos.
 
	
	
	Aliviar a excreção renal.
	
	
	Controlar a pressão arterial.
 
	
Explicação:
O suor é rico em água, líquido com elevado calor específico. A água presente no suor rouba calor do corpo (e do meio ambiente) e evapora, provocando o resfriamento do corpo.
 
	
	
	
	 
		
	
		4.
		As moléculas orgânicas configuram uma classe de compostos com grande variedade de propriedades químicas e representam uma grande parte das biomoléculas. Assinale a alternativa que apresenta uma molécula orgânica.
	
	
	
	NaOH
	
	
	O2
	
	
	H3C-CH2-OH
	
	
	H2CO3
	
	
	H2O
	
Explicação:
Nos compostos orgânicos, podemos observar cadeias de carbonos ligados entre si, o que não acontece na química inorgânica.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Pode ocorrer quando o corpo produz muito ácido, os rins não conseguem remover o ácido que é produzido normalmente pelo organismo, reduzindo o pH do sangue. Além disso, os rins também podem se sobrecarregar, uma vez que precisam excretar uma quantidade maior de ácido na urina. A esse processo metabólico damos o nome de:
	
	
	
	Alcalose
	
	
	Neutralidade
	
	
	Diastose
	
	
	Basicidade
	
	
	Acidose
	
Explicação:
A condição fisiológica na qual o pH fisiológico é reduzido (pH ácido) denomina-se Acidose.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		A água é o principal constituinte do organismo humano, chegando a apresentar um teor de 70%, em média. Dessa forma, nosso organismo pode ser considerado um grande meio aquoso para a ocorrência de todos os processos químicos básicos que mantém a vida.
Assinale a alternativa incorreta sobre as propriedades da água.
	
	
	
	As moléculas de água possuem geometria angular característica, em função da distribuição eletrônica em volta dos átomos de hidrogênio e oxigênio.
	
	
	As ligações intermoleculares de hidrogênio presentes entre as moléculas de água, também podem ser observadas entre moléculas de água e solutos polares que possuem átomos eletronegativos.
	
	
	As moléculas de água interagem através de forças intermoleculares de hidrogênio, responsáveis por seus baixos pontos de fusão, ebulição e calor de vaporização em relação a outros solventes.
	
	
	A maioria das biomoléculas polares são solúveis em água, através de interações água-soluto.
	
	
	Por formar grande parte de nosso organismo, a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de todos os demais constituintes celulares.
	
Explicação:
	Gabarito
	Alternativa correta: B
	Justificativa: As forças intermoleculares de hidrogênio são responsáveis pelos ALTOS valores de pontos de fusão, evaporação e calor de vaporização da água em relação a outros solventes.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		Qual a opção que apresenta o constituinte inorganico mais abundante da matéria viva?
	
	
	
	Sal de sódio
	
	
	Água
	
	
	Glicídio
	
	
	Proteína
	
	
	Lipídio
	
Explicação:
O organismo humano é constituído em grande parte de água. O teor de água no organismo depende de uma série de fatores, como idade. Crianças têm, em média, 80% de água; idosos podem ter um conteúdo bem menor de água no organismo, chegando a 50% ou menos. O nosso organismo pode ser considerado um imenso meio aquoso, e a água possui propriedades que afetam a estrutura e a função de todos os outros constituintes celulares.
	
		
		
	BIOQUÍMICA
	
		Lupa
	 
	Calc.
	
	
	 
	 
	 
	 
	
	SDE4452_A3_202007301269_V2 3 aula
	
	
	
	
		Aluno: VERA LÚCIA GOUVÊA LOPES
	Matr.: 202007301269
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2021.1 - F (G) / EX
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		Com relação as proteínas podemos afirmar que:
 
	
	
	
	Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energéticae de defesa.
 
	
	
	São todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
 
	
	
	São formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
 
	
	
	As proteínas são codificadas de acordo com o material genético onde cada indivíduo sintetiza as suas proteínas.
 
	
	
	A estrutura proteica é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade.
	
Explicação:
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
 
	
	
	
	 
		
	
		2.
		Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção verdadeira.
	
	
	
	Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
	
	
	São capazes de interagir com a água.
	
	
	Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da bicamada em contato lipídeos.
	
	
	Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
	
	
	Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.
	
Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		As proteínas são moléculas formadas por vários aminoácidos unidos entre si. As ligações existentes entre os aminoácidos são chamadas de:
 
	
	
	
	ligações peptídicas
 
	
	
	ligações iônicas.
 
	
	
	Ligações de hidrogênio.
 
	
	
	ligações covalentes.
	
	
	ligações metálicas.
	
Explicação:
As ligações das proteínas sao chamadas de ligações peptidicas.
	
	
	
	 
		
	
		4.
		Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência. Qual a alternativa que apresenta as moléculas que formam as proteínas?
	
	
	
	Moléculas de frutose
	
	
	Moléculas de polissacarídeos
	
	
	Moléculas de glicose
	
	
	Moléculas de aminoácidos
	
	
	Moléculas de proteínas
	
Explicação:
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em todos os organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Leia atentamente ao texto a seguir e assinale a alternativa incorreta:
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, pelos glóbulos vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas células, responsável por sua tonalidade avermelhada. Qualquer redução da hemoglobina implica em uma perda da capacidade de transporte de oxigênio aos tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um indivíduo cai abaixo dos valores que consideramos normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das causas mais importantes de anemia são alterações nos genes que regulam a produção da hemoglobina.
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças de origem genética, em que mutações nos genes que codificam a hemoglobina levam a alterações nesta produção. Estas alterações podem ser divididas em estruturais ou de produção. As alterações estruturais são aquelas em que a hemoglobina produzida não funciona da forma adequada, o que leva a redução na vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras complicações (ex. anemia falciforme). As alterações de produção são aquelas que resultam em uma diminuição na taxa de produção da hemoglobina, o que leva a graus variados de anemia (ex. talassemia).
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em <https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020.
	
	
	
	Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser chamadas proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos.
	
	
	Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam aminoácidos apolares no interior de sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da estrutura.
	
	
	A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas ocasionam a perda de função destas biomoléculas.
	
	
	As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da hemoglobina.
	
	
	A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura secundária associados (alfa-hélice e beta-folha).
	
Explicação:
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que representa a estrutura primária da proteína em questão.
 
	
	
	
	 
		
	
		6.
		Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura tridimensional das proteínas. A respeito desse processo é correto afirmar:
	
	
	
	Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência da atividade biológica.
	
	
	São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e quaternária.
	
	
	A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa
	
	
	No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura
	
	
	Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação intensa
	
Explicação:
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em algumas situações é possível a renaturação da proteína
	
	
	
	 
		
	
		7.
		Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de reconhecer, neutralizar e marcar antígenos para que eles sejam eliminados ou fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar especificamente com substâncias estranhas ao corpo, inativando-as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas, possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de duas cadeias leves e duas cadeias pesadas proteicas unidas por pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes nessas proteínas quando estão ativas no organismo?
I - possuem estrutura primária
II - possuem estrutura secundária
III - possuem estrutura terciária
IV - possuem estrutura quaternária
Assinale a alternativa correta:
	
	
	
	Apenas a assertiva I está correta
	
	
	Apenas as assertivas I e III estão corretas
	
	
	Apenas as assertivas II e III estão corretas
	
	
	Todas as assertivas estão corretas
	
	
	Apenas as assertivas I, II e III estão corretas
	
Explicação:
Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, portanto quando estão funcionais possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:
 
	
	
	
	algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
	
	
	a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
	
	
	há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
	
	
	os solventes orgânicos atuam primariamenterompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares.
	
	
	é um processo sempre irreversível.
	
Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a ajuda das chaperoninas.
 
	
BIOQUÍMICA
	
		Lupa
	 
	Calc.
	
	
	 
	 
	 
	 
	SDE4452_A4_202007301269_V1
	
	
	
	
		Aluno: VERA LÚCIA GOUVÊA LOPES
	Matr.: 202007301269
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2021.1 - F (G) / EX
aula 4
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
	
	
	
	A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
	
	A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática
	
	
	O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
	
	
	Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática
	
	
	A concentração da enzima pode influenciar na reação
	
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
	
	
	 
		
	
		2.
		As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da:
	
	
	
	forma tridimensional das moléculas
	
	
	composição do meio
	
	
	reversibilidade da reação
	
	
	energia de ativação
	
	
	temperatura do meio
	
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas?
	
	
	
	Induzindo a autodigestão das enzimas.
	
	
	Induzindo a desnaturação das enzimas.
	
	
	Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
	
	
	Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
	
	
	Induzindo a exocitose das enzimas.
	
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
	
	
	
	 
		
	
		4.
		Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
	
	
	
	competitivo reversível
	
	
	competitivo irreversível 
	
	
	misto
	
	
	alostérico irreversível
	
	
	alostérico reversível
	
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
	
	
	
	um inibidor alostérico reversível
	
	
	um ativador irreversível
	
	
	um inibidor competitivo reversível
	
	
	um inibidor competitivo irreversível
	
	
	um efetuador alostérico positivo
	
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
	
	
	
	A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
	
	
	As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional.
	
	
	Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo.
	
	
	Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido.
	
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
	
	
	
	Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
	
	
	São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
	
	
	O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
	
	
	Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor
	
	
	A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
	
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componhamo meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como:
	
	
	
	Apoenzimas
	
	
	Inibidores enzimáticos
	
	
	Catalizadores
	
	
	Holoenzimas
	
	
	Cofatores enzimáticos
	
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas.
	
	
	
BIOQUÍMICA
	
		Lupa
	 
	Calc.
	
	
	 
	 
	 
	 
	SDE4452_A5_202007301269_V1
	
	
	
	
		Aluno: VERA LÚCIA GOUVÊA LOPES
	Matr.: 202007301269
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2021.1 - F (G) / EX
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		Com relação ao metabolismo humano, assinale a alternativa verdadeira:
	
	
	
	Conjunto de todas as reações químicas que ocorrem em nosso organismo
	
	
	Conjunto de todas as reações químicas que utilizam energia.
	
	
	Todas as reações químicas que envolvem a degradação de substâncias.
	
	
	Todas as reações químicas que envolvem a síntese de substâncias.
	
	
	Conjunto de todas as reações químicas que produzem energia.
	
Explicação:
A definição de metabolismo é o conjunto de todas as reações químicas que ocorrem no organismo envolve as reações anabólicas e catabólicas.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		A respeito do catabolismo, assinale a alternativa correta:
	
	
	
	O catabolismo ocorre sempre que o organismo não necessita de energia.
	
	
	No catabolismo ocorre a liberação de ATP.
	
	
	Um exemplo de catabolismo é a síntese de proteínas.
	
	
	No catabolismo, a síntese de biomoléculas leva à produção de grande quantidade de ATP.
	
	
	No catabolismo ocorrem a degradação e a síntese de biomoléculas.
	
Explicação:
No catabolismo há degradação de biomoléculas com liberação de ATP, ocorre quando há necessidade de energia.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		O metabolismo consiste em vários processos físicos e de reações que ocorrem num sistema vivo e que resulta na montagem ou quebra de moléculas complexas. Com relação ao metabolismo assinale a alternativa correta:
	
	
	
	Como reação anabólica podemos citar as sínteses proteicas a partir dos aminoácidos para a construção de macromoléculas ocorrendo uma reação de consumo de energia conhecida como reação endergônica.
	
	
	Nas reações catabólicas ocorrem liberação de energia para o meio conhecida como reação endergônica.
	
	
	O processo de construção no qual acontece a sintetização das moléculas, o que resulta na formação de moléculas mais complexas a partir de outras mais simples são chamadas de catabolismo.
	
	
	Reações de quebra ou de degradação, em que moléculas maiores e mais complexas são transformadas em moléculas simples são chamadas de reações anabólicas.
	
	
	O processo que construção de moléculas complexas a partir de moléculas simples, consumindo energia para isso são chamadas de reações catabólicas.
	
Explicação:
Como reação anabólica podemos citar as sínteses proteicas a partir dos aminoácidos para a construção de macromoléculas ocorrendo uma reação de consumo de energia conhecida como reação endergônica.
	
	
	
	 
		
	
		4.
		(COPEVE-UFAL 2014) Os receptores celulares são moléculas proteicas que ficam no interior ou na superfície das células, possuindo a função de interagir com mensageiros químicos, iniciando assim, respostas celulares. Dados os itens sobre receptores celulares,
I. Os receptores acoplados à proteína G localizam-se na membrana celular e respondem em questão de horas.
II. Em receptores acoplados a proteína G, também chamados de receptores metabotrópicos, a transdução de sinal ocorre pela ativação de proteínas G específicas que modulam a atividade enzimática ou a função de um canal iônico.
III. Receptores ligados a canais iônicos, sendo um exemplo o receptor nicotínico da acetilcolina, localizam-se na membrana celular e sua resposta ocorre em milissegundos.
IV. Nos receptores ligados a canais iônicos, também chamados de receptores ionotrópicos, a estimulação por agonista abre o canal iônico e permite a passagem de cátions.
V. Os receptores que regulam a transcrição gênica são denominados receptores nucleares, apesar de alguns estarem localizados no citoplasma, migram para o núcleo após a união com o ligante.
verifica-se que estão corretos:
	
	
	
	I, II, III, IV e V.
	
	
	I, II e III, apenas.
	
	
	II, III, IV e V, apenas.
	
	
	I e V, apenas.
	
	
	II e IV, apenas.
	
Explicação:
A assertiva I está errada, porque os receptores acoplados a proteínas G interagem na ordem de segundos e, não horas.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		O organismo humano é extremamente complexo e formado por inúmeros sistemas interligados. Para compreender como nossas células se comunicam entre si e com o meio biológico, estudamos o metabolismo humano. Encontre a alternativa incorreta, sobre o metabolismo e suas vias metabólicas.
	
	
	
	O metabolismo celular caracteriza-se por ser um conjunto de reações que ocorrem no âmbito celular com o objetivo de sintetizar as biomoléculas ou degradá-las para produzir energia.
	
	
	É dado o nome de catabolismo ao processo de degradação de biomoléculas, produzindo energia na forma de ATP.
	
	
	O processo de síntese de biomoléculas é conhecido como anabolismo e caracteriza-se por ser exergônicos e oxidativos.
	
	
	As reações do anabolismo e do catabolismo são opostas, mas ocorrem de maneira articulada, permitindo a maximização da energia disponível.
	
	
	A via anabólica ocorre a partir de moléculas precursoras simples e pequenas, enquanto a via catabólica degrada moléculas maiores em produtos mais simples com a liberação de energia.
	
Explicação:
	Gabarito
	Alternativa correta: B
	Justificativa: O processo de anabolismo é endergônico e redutivo, pois necessita de fornecimento de energia.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		As reações de síntese de biomoléculas, mais especificamente, que transformam moléculas precursoras pequenas em moléculas maiores e mais complexam compõem o:
	
	
	
	Vias de degradação
	
	
	Catabolismo.
	
	
	Processos de digestão
	
	
	Anabolismo.
	
	
	Absorção
	
Explicação:
O anabolismo faz referência às reações de síntese de biomoléculas. Essas rotas transformam moléculas precursoras pequenas em moléculas maiores e mais complexas.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		Em relação ao metabolismo, quando nos referimos ao anabolismo significa que estamos fazendo referência a que tipos de reações? Assinale a alternativa verdadeira:
	
	
	
	reações de síntese e degradação de biomoléculas
	
	
	reações que resultam em produção de energia
	
	
	reações de degradação de biomoléculas
	
	
	ausência de reações
	
	
	reações de síntese de biomoléculas
	
Explicação:
Anabolismo são reações que levam à síntese de compostos, há gasto de energia.