BIOLOGIA TOTAL SUPERIOR - BIOQUIMICA- Resumo parte I

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• A água compõe a maior parte da massa corporal do ser humano. É o solvente biológico 
ideal. A capacidade solvente inclui íons (ex.: Na+, K+ e Cl ), açúcares e muitos aminoácidos. 
• Sua incapacidade para dissolver algumas substâncias como lipídeos e alguns aminoácidos, 
permite a formação de estruturas supramoleculares (ex.: membranas) e numerosos processos 
bioquímicos (ex.: dobramento proteico). 
PROPRIEDADES DA ÁGUA 
• Elevado calor específico: A água tem um alto calor específico pois tem a capacidade de 
absorver muito calor e mudar pouco sua temperatura. Essa característica é fundamental para 
a manutenção da homeostase dos organismos vivos. Homeostase é a condição de relativa 
estabilidade da qual o organismo necessita para realizar suas funções adequadamente para 
o equilíbrio do corpo.
• Elevado ponto de congelamento: Neste processo, uma grande quantidade de energia 
deve ser perdida para que a água passe do estado líquido para o estado sólido. 
• Água no estado sólido fica menos densa do que ele no estado líquido.
• Alta Tensão superficial: A tensão superficial é uma propriedade da água desencadeada 
pela coesão de suas moléculas, umas com as outras. Essa coesão é fundamental para o 
transporte de líquidos no interior das plantas, dentre outros fenômenos biológicos. 
CARACTERÍSTICAS MOLECULARES
• A molécula de água é composta por: 2 átomos de hidrogênio e 1 de oxigênio, com estrutura 
angular sendo considerada uma molécula polar. 
• A distância entre os dois átomos de hidrogênio possui uma angulação de aproximadamente 
105O. 
ÁGUA
RESUMO DA AULA
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• O oxigênio por ser muito eletronegativo atrai os elétrons para longe dos núcleos de 
hidrogênio, deixando-os com uma carga parcial positiva, enquanto seus dois pares de elétrons 
não compartilhados constituem uma região de carga negativa. 
• Essa assimetria em relação à carga elétrica gera uma molécula de característica dipolo.
• As interações entre as moléculas de água são do tipo ligações de hidrogênio. 
• Este tipo de ligação tem uma energia menor do que a das ligações covalentes e, portanto, 
pode ser mais facilmente desfeita (precisa de menos energia para ser rompida). 
• Exemplo: Devido à grande quantidade de ligações de H no gelo faz com que essa molécula 
tenha um alto ponto de fusão e vaporização (precise de muito calor para derreter e evaporar, 
respectivamente– desmanchar as pontes de H) e pela coesão da água, por manter as 
moléculas ligadas umas às outras. 
• A molécula da água é altamente coesiva afetando as interações entre as moléculas em 
solução aquosa.
• A molécula de água influencia a estrutura de outras biomoléculas
• As forças não covalentes também desempenham um papel importante na estabilidade e 
funcionalidade das biomoléculas. 
• A maioria das biomoléculas são anfipáticas, isto é, possuem regiões ricas em grupamentos 
funcionais carregados ou polares bem como regiões com caráter hidrofóbico. 
ELEVADA CONSTANTE DIELÉTRICA 
• O dipolo forte da água é responsável pela elevada constante dielétrica. 
• Lei de Coulomb: a força de interação entre partículas com cargas opostas é inversamente 
proporcional à constante dielétrica do meio circunvizinho. 
• A água por possuir essa constante elevada diminui a interação de partículas polares e 
carregadas o que a possibilita de dissolver grandes quantidades de compostos carregados 
como os sais.
Solvente universal: Tem a capacidade de solubilizar inúmeros compostos orgânicos e 
inorgânicos, transportando-os pelo organismo. É o solvente do sangue, da linfa, dos líquidos 
intersticiais nos tecidos e das secreções como a lágrima, o leite e o suor. 
• A água é um excelente solvente para a maioria das moléculas polares pois enfraquece as 
ligações eletrostáticas e ligações de hidrogênio entre esses grupamentos e passa a interagir 
com eles, como por exemplo entre carbonila e amida.
A água pode funcionar como um excelente nucleófilo
• Devido a sua estrutura molecular onde estão presentes pares de elétrons isolados, a água 
comporta uma carga negativa parcial, funcionando como um excelente nucleófilo. 
• O ataque nucleofílico geralmente está associado as reações de clivagem das ligações amida, 
glicosídica ou éster presentes que mantém unidas as biomoléculas. Essa reação química é 
denominada hidrólise. 
• Em contrapartida, quando as unidades monoméricas são unidas o produto dessa reação é 
uma molécula de água.
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MOLÉCULAS ANFIFÍLICA
• Anfifílicas (ou anfipáticas): possuem uma região hidrofílica (interage com a água - Polar) e 
uma região hidrofóbica (não interage com água - Apolar). 
• A atração de um determinado tipo de átomo pelos elétrons de uma ligação covalente é 
chamada de eletronegatividade. 
• Quanto mais eletronegativo for um átomo, mais fortemente ele atrai elétrons compartilhados 
para si mesmo. 
COMPOSTOS ANFIPÁTICOS
RESUMO DA AULA
Estrutura de uma molécula anfipática com a 
cadeia hidrofóbica e uma extremidade hidrofílica
• A polaridade se refere à separação das cargas elétricas que ocasiona na formação molecular 
de dipolos elétricos. As moléculas polares interagem através de dipolos-dipolos ou ligações 
de hidrogênio. 
• A polaridade irá depender da diferença de eletronegatividade entre os átomos. 
• As moléculas anfifílicas se agregam formando estruturas estáveis chamadas micelas. Nas 
micelas, as regiões carregadas (grupos carboxilatos), denominadas cabeças polares, são 
orientadas para a água com a qual interage. A cauda hidrocarboneto não polar tende a evitar 
o contato com a água e orienta-se para o interior hidrofóbico.
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BICAMADAS FOSFOLIPÍDICAS 
• Um fosfolipídio de membrana é uma molécula anfipática, isto é, possui uma região 
hidrofílica e uma região hidrofóbica.
• As partes polares das estruturas dos fosfolipídios estão voltadas para a superfície interna e 
externa da célula, organizando a parte apolar no interior da membrana.
• As bicamadas lipídicas tendem a convertesse em estruturas fechadas, mais estáveis, por 
não apresentarem caudas hidrofóbicas expostas ao solvente. 
• Os lipossomos são vesículas esféricas sintéticas constituídas por uma bicamada lipídica 
contínua, delimitando uma cavidade interna preenchida por solvente. 
PROTEÍNAS
• A conformação final da proteína está relacionada com a sequência de aminoácidos 
observada em sua estrutura primaria. 
• Cada aminoácido pode ser diferenciado a partir da sua cadeia lateral e essa pode apresentar 
grupos funcionais que podem conferir regiões na proteína de característica polar ou apolar.
• Proteínas transmembrana: estão são anfipáticas e ultrapassam a bicamada lipídica, 
uma única vez (proteína transmembrana de passagem única) ou diversas vezes (proteínas 
transmembrana multipassagem).
SAPONIFICAÇÃO
• As gorduras animais e os óleos vegetais são misturas de triacilgliceróis. Esses triacilgliceróis 
podem ser hidrolisados, liberando ácidos graxos e glicerol. Se esta hidrólise é feita em meio 
alcalino, formam-se sais de ácidos graxos, os sabões. 
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• O pH foi definido por Sorensen como o logaritmo negativo da concentração do íon 
hidrogênio pH= -log [H+]. 
• O Kw é o produto iônico da água à 25º C. Nessa situação podemos considerar a condutividade 
elétrica da água como a constante de equilíbrio (Keq) que a 25 ºC é 1,8 x 10-16M. 
• Para calcular pH através de uma projeção numérica logarítmica negativa de pH= -log [H+]. 
• São os ácidos e as bases que alteram o pH. 
• Segundo Brönsted, os ácidos são substâncias capazes de doar prótons e as bases são 
substâncias capazes de recebe-los. 
• Grau de ionização: é calculado pela relação entre o número de moléculas ionizadas sobre 
o número de moléculas dissolvidas.
IMPORTANTE: Quanto mais próximo de 1, significa dizer que o ácido foi completamente 
dissociado, e, portanto, se configura em um ácido forte. Os ácidos fracos possuem um grau 
de ionização abaixo de 5%. 
• Os ácidosfracos possuem a capacidade de se reassociarem, o que não ocorre com o ácido 
forte. 
Obs: O mesmo conceito vale para as bases, mas lembrado que essas moléculas se dissociam 
como íon negativo o ânion hidróxido, também chamado de hidroxila. Somente os ácidos 
e bases fracas possuem a capacidade de ser reassociar, essa reação respeita um equilíbrio 
químico. 
• pKa é o valor de pH que provoca 50% da dissociação do ácido. 
• pKa= -log Ka. 
• Ka é uma forma de expressar a força relativa de um ácido ou base fracos. 
• Logo: Ka= [A].[H
3
O+]/[HA]
• Curvas de titulação de ácidos e bases forte e fracos
• A curva de titulação para qualquer ácido fraco deverá ser descrita pela equação de 
Henderson- Hasselbach. 
pH= pKa + log 
 
• Quando o pH for maior do que o pKa a curva de dissociação desse ácido fraco se deslocará 
para o lado de dissociação. Quando pH for menor do que o pKa significa dizer que a reação 
se deslocará para a formação do ácido, pois a alta concentração de H+ do meio reagirá com 
a base conjugada. O mesmo vale para uma base fraca. 
PH, PKA E SISTEMA TAMPÃO
RESUMO DA AULA
[A-]
[HA]
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• Sistema tampão: É um sistema composto por ácidos ou bases fracas e seus conjugados 
capazes de resistir a uma alteração no pH após a adição de base ou ácido forte.
• Faixa de tamponamento: Todo tampão é capaz de impedir as variações acentuadas de pH 
uma unidade seja para cima ou para baixo. Ou seja, a faixa de tamponamento impede uma 
variação de 10x a concentração de H+.
Ácido fraco com base forte Base fraca com ácido forte
pH
titulado
pH
eq
> 7 Ponto de 
equivalência
V
eq
V
titulante
7
pH
titulado
pH
eq
> 7
Ponto de 
equivalência
V
eq
V
titulante
7
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AMINOÁCIDOS
RESUMO DA AULA
• Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições 
diferentes.
• Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam 
essa característica de carbono assimétrico. O único que não apresenta isomeria é a glicina. 
• Carbono assimétrico também chamado de carbono quiral é aquele cuja a mudança de 
posição de qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original.
Enantiômero: É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a 
capacidade de desviar a luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrogiro).
• Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome 
correspondente ou abreviados por uma letra em maiúscula.
Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades 
das suas cadeias laterais:
• 1 - Aminoácidos com cadeias laterais não polares (hidrofóbicas)
• 2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
• 3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
• 4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) 
• 5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
A ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de 
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.
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• Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação 
dos peptídeos.
• Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra.
• O valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é 
denominado ponto isoelétrico (pI). 
• O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. 
• Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica
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• As proteínas são biomoléculas formadas por aminoácidos.
• Os resíduos de aminoácidos são unidos através de uma ligação conhecida como peptídica, 
obtida por exclusão de uma molécula de água.
• Uma das propriedades da ligação peptídica é impor restrições ao dobramento do polímero 
formado. 
PROTEÍNAS
RESUMO DA AULA
Proteínas são polímeros lineares formados por unidades chamadas de aminoácidos.
As proteínas possuem níveis de organização espacial diferente. São elas:
• Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, determinada 
geneticamente e específica para cada proteína. 
• Estrutura secundária: Duas são particularmente estáveis: alfa hélice e folha beta pregueada. 
Essas duas estruturas se estabilizam por ligações de hidrogênio.
No caso da alfa hélice, as ligações de hidrogênio são formadas entre uma unidade peptídica e a 
quarta unidade peptídica subsequente. 
No caso da folha beta (β), as ligações são estabelecidas entre as cadeias polipeptídicas diferentes 
ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia. 
• Estrutura terciária: Nesse nível de organização, os segmentos distantes da estrutura primária 
podem se aproximar e interagir por intermédio de ligações não covalentes como as ligações de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas e forças de London. 
A estrutura terciária pode apresentar padrões de elementos estruturais, que se repetem em 
proteínas diferentes chamados de domínio e motivos.
Os domínios são regiões diferenciadas da molécula proteica, com organização espacial 
compacta. Os domínios frequentemente apresentam ações específicas: em inúmeras reações 
do metabolismo o substrato liga-se a um dos domínios da enzima e a coenzima em outro. 
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Os motivos são diferentes formas de organização de elementos da estrutura secundária. 
Esses motivos podem ser constituídos de arranjos de alfa-hélice, folhas beta ou combinações 
das duas. 
• Estrutura quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para 
compor uma proteína funcional. Essa estrutura é estabilizada pelas mesmas ligações não 
covalentes observadas na estrutura terciária. Um exemplo é a molécula de hemoglobina.
A carga elétrica e sua solubilidade.
• Os aminoácidos possuem grupos ionizáveis que contribuem para a carga final do aminoácido 
dependendo do pH onde estes estão presentes. 
• pI ou ponto isoelétrico: será o pH onde o somatório das cargas de todos os aminoácidos 
presentes na biomolécula será zero.
• A solubilidade de uma proteína está diretamente relacionada com o tipo de aminoácido e 
o meio onde a mesma está inserida. Assim, pH sais e a constante dielétrica influenciam na 
sua solubilidade. 
• A solubilidade também esta relacionada com a presença de sais na solução. 
• Um exemplo de método químico muito utilizado para identificação de proteínas é a 
eletroforese. 
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HEMOGLOBINA E SUAS PROPRIEDADES BIOLÓGICAS
RESUMO DA AULA
• A hemoglobina corresponde a 1/3 do peso das hemácias e predominantemente é formada 
por quatro cadeias polipeptídicas, duas alfas (com 141 aminoácidos) e duas betas (com 146 
aminoácidos).
• Na estrutura quaternária da hemoglobina as ligações não covalentes são muito mais 
numerosas entre as subunidades diferentes do que entre as iguais.
• O resultado dessa associação desigual é uma molécula tetramérica composta pela união de 
dois dímeros alfa1/beta1 e alfa2/beta2. Essas interfaces sofrem modificações importantes na 
oxigenação e desoxigenação da hemoglobina.
• A hemoglobina é uma hemeproteína. Cada subunidade está associada a um grupo 
prostético heme.
• O grupo heme é conhecido como Fe-Protoporfirina IX. É o heme que confere à hemoglobina 
e ao sangue sua cor característica.
• O grupo heme se localiza dentro de uma cavidade hidrofóbica, delimitada principalmente 
por aminoácidos apolares, que estabelece interações hidrofóbicas com o anel porfirínico.
• Uma molécula de hemoglobina totalmente oxigenada é denominada oxi-hemoglobina e o 
contrário desoxi-hemoglobina.
• A primeira ligação do oxigênio facilita o preenchimento dos outros grupos heme. As 
sucessivas conformações assumidas pela molécula de hemoglobina têm afinidade crescente 
pelo oxigênio.
• Então quando mais o oxigêniose liga aos grupos heme mais eficiente é a ligação entre o 
oxigênio e a molécula. 
• A ligação da quarta molécula é 300 vezes mais eficiente do que a primeira. Esse fenômeno 
da-se o nome de cooperatividade. 
Estrutura quaternária da hemoglobina
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• Diferença entre a mioglobina e a hemoglobina na cinética de oxigenação dessas proteínas 
Essa cinética sofre influência da pressão parcial de oxigênio (pO
2
).
• No sangue arterial que sai dos pulmões a pO
2
 é alta em torno de 100 mmHg e a hemoglobina 
fica com 98% do oxigênio. Nos tecidos extrapulmonares onde a pO
2
 é baixa ela libera grande 
parte do oxigênio.
• A mioglobina seria um transportador menos eficiente de oxigênio. Sua alta afinidade pelo 
gás atribui ela uma grande relevância biológica, desempenhando um reservatório de oxigênio 
nos músculos de mamíferos, onde essa proteína é encontrada com abundância.
• As hemácias possuem um composto que diminuem a afinidade da hemoglobina por oxigênio: 
molécula de 2,3 bisfosfoglicerato (BPG), que se liga fortemente à desoxihemoglobina.
• O nível de BPG nas hemácias aumenta de modo significativo em condições associadas com 
hipóxia tecidual (doenças cardiorrespiratórias, estado anêmico e permanência em grandes 
altitudes). Esse mecanismo compensa a menor disponibilidade de oxigênio existente nessas 
situações.
EFEITO BOHR
• É o nome que se da ao efeito do pH e da pressão parcial de CO
2
 sobre a união entre Hb e O
2
.
Curva de dissocição entre a mioglobina e hemoglobina.
Efeito do BPG sobre a afinidade da hemoglobina por oxigênio
Efeito do pH sobre a saturação da hemoglobina com oxigênio.
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O PAPEL DA HEMOGLOBINA E O TAMPONAMENTO DO SANGUE.
• O oxigênio (O
2
) é transportado principalmente ligado à hemoglobina, na forma de oxi-
hemoglobina, pelas hemácias.
O
2
 + Hb ↔ [HbO
2
]
• O gás carbônico (CO
2
) é transportado principalmente pelo plasma sanguíneo, solubilizado 
em água e dissociado na forma de íons carbonato (HCO
3
-).
H
2
CO
3
 → H+ + CO
3
-
• Seguindo então este padrão, ocorrem diversas reações químicas ao mesmo tempo, que tem 
por objetivo manter a homeostase orgânica.
• A hemoglobina fetal tem uma cadeia polipeptídica chamada gama em substituição à 
cada cadeia beta. Apenas essa modificação faz com que a hemoglobina fetal possua mais 
afinidade por oxigênio do que a hemoglobina de adulto.
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PROTEÍNAS FIBROSAS
RESUMO DA AULA
• As proteínas fibrosas têm forma alongada e são formadas pela associação de módulos 
repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas.
• O componente fundamental das proteínas fibrosas são as cadeias polipeptídicas muito 
longas com estruturas secundárias regulares: alfa-hélice nas alfas queratinas, folha beta 
pregueada nas betas queratinas e uma hélice característica no colágeno.
• Nessas proteínas são frequentes as pontes dissulfeto e são essas ligações que conferem 
grande resistência as fibras formadas. 
• As betas queratinas as fibras são formadas por folhas beta pregueadas. 
• No caso do colágeno, as cadeias polipeptídicas apresentam uma conformação helicoidal 
típica com alto conteúdo de glicina, prolina e de hidroxiprolina (um aminoácido derivado de 
prolina).
• A associação íntima de três cadeias formando uma hélice tripla denominada tropocolágeno. 
• O colágeno é a proteína mais abundante dos vertebrados.
• Possuem funções como sustentação do tecido conjuntivo que se distribui por cartilagens, 
tendões, matriz óssea e ainda estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os 
órgãos.
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ENZIMAS
RESUMO DA AULA
Algumas enzimas podem possuir uns componentes químicos adicionais que aumentam 
seu repertório de capacidades catalíticas. Esses componentes são conhecidos como grupo 
prostéticos, cofator e coenzima. 
Grupos prostéticos: são incorporados de maneira firme e estável na estrutura da 
proteína. Quase todas que contém um grupo metálico firmemente ligado são denominadas 
metaloenzimas. 
Cofatores: Se associam de maneira reversível com as enzimas e os substratos. 
Coenzimas: Servem como transportadores recicláveis ou agentes de transferência de 
grupamentos. 
A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada à coenzima e/ou íon, é chamada de 
holoenzima, a porção proteica da mesma enzima é chamada de apoenzima ou apoproteína. 
Seis as categorias de enzimas:
1) Oxidirredutases: catalisam as oxidações e reduções 
2) Transferases: realizam a transferência de grupamentos glicosil, metil e fosforil.
3) Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica de ligações C-C, C-O, C-N e outras ligações 
covalentes
4) Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N por meio de eliminação de átomo, 
gerando duplas ligações.
5) Isomerases: catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula.
6) Ligases: catalisam a união de duas moléculas nas reações acopladas à hidrólise de ATP.
Funcionamento das enzimas: As enzimas alteram a velocidade da reação não o equilíbrio 
químico, reduzindo a energia de ativação.
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Estado de transição: As enzimas diminuem a energia de ativação. 
Interação enzima-substrato: A ligação com o substrato dá-se em uma região pequena e 
bem definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio ativo). 
A aproximação e a ligação do substrato induzem na enzima uma mudança conformacional, 
tornando-a ideal para a catálise (modelo do ajuste induzido)
As enzimas são catalisadores que aumentam a velocidade das reações por diminuírem 
as energias de ativação. A etapa com maior energia de ativação é a etapa limitante da 
velocidade.
PODER CATALÍTICO DAS ENZIMAS
Energia de ligação: É a principal fonte de energia livre utilizada pelas enzimas para a 
diminuição da energia de ativação das reações. Essa energia é proveniente da interação 
enzima-substrato.
A energia de ligação contribui para especificidade da reação e a catálise. A entropia (liberdade 
de movimento) das moléculas em solução – reduz a possibilidade de que elas reajam entre 
si.
Grupos catalíticos específicos contribuem para a catálise
• Catálise geral ácido-base: Utilização de íons H+ (H
3
O+) ou OH- presentes na água. 
• Catálise covalente: Formação de ligação covalente transitória;
• Catálise por íons metálicos: Interações iônicas
CLASSIFICAÇÃO DAS PEPTIDASES
Endopeptidases: hidrolisam ligações peptídicas internas de peptídeos.
Exopeptidases: hidrolisam ligações peptídicas nas porções terminais de peptídeos.
Especificidade das peptidases
As enzimas diminuem a energia de ativação.
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
RESUMO DA AULA
• A velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração do reagente. Conforme 
a reação ocorre, a concentração do reagente diminui e a velocidade também.
• A reação enzimática processa-se em duas etapas: 
• Na primeira a enzima (E) liga-se reversivelmente ao substrato (S), formando o complexo 
enzima-substrato (ES). 
• Na segunda etapa, são liberados o produto (P) e a enzima. Agora livre, uma enzima poderá 
se ligar a outra molécula de substrato e fazer a mesma coisa. 
• Na hipótese de Michales e Menten: a concentração de substrato é muito maior do que 
a concentração da enzima nas reações bioquímicas, e assim as constantes referentes às 
diferentes etapas presentes nas reações catalisadas por enzimas seriam decrescentes. 
• As velocidades consideradas para as reações químicas são as velocidades iniciais v
0
 
(incluindo a V
máx
), que são medidas após um mesmo tempo inicial. Em t
3
, a etapa é dita com 
saturante.
• Nas reações envolvendo as enzimas michaelianas:
• uma quantidade do substrato vai estar ligada à enzima e a outra metade vai estar na forma 
de enzima livre. 
• a velocidade da reação é exatamentea metade da velocidade máxima possível dessa reação 
química. 
• A concentração específica do substrato que corresponde a metade da velocidade máxima 
da reação é que nós chamamos de Km.
•A variação da velocidade da reação enzimática (v
0
) em função da concentração do substrato 
(S).
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• Se variamos a concentração de enzimas, a velocidade também vai variar. A velocidade de 
uma reação enzimática também pode variar de acordo com a temperatura, pH e não somente 
pela concentração de substrato.
• Expressão final de equação proposta por Michaelis-Menten onde: V0= Vmáx [S]/ Km + [S]. 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Os inibidores enzimáticos podem acelerar ou diminuir a velocidade de várias reações 
químicas em nosso organismo.
• Os inibidores podem ser divididos em dois grandes grupos: irreversíveis e reversíveis.
• Os reversíveis são subdivididos em dois grupos: competitivos e não competitivos.
• Os competitivos são capazes de se ligar no sítio ativo da enzima.
• Os inibidores não competitivos são aqueles que não tem semelhança estrutural com o 
substrato da enzima que eles estão inibindo. 
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METABOLISMO ENERGÉTICO CELULAR
RESUMO DA AULA
• As mitocôndrias são capazes de realizar a oxidação completa do ácido pirúvico.
• Glicólise, seguida da formação de acetil-coenzima A, depois o ciclo do ácido cítrico ou ciclo 
de Krebs e por último a cadeia transportadora de elétrons e a fosforilação oxidativa.
• Nosso metabolismo produz energia química em forma de ATP e NADH (NADPH, FADH2) a 
partir das moléculas orgânicas.
• A energia que está presente dentro das moléculas é chamada de conteúdo de calor ou 
também de entalpia.
• O grau de desordem de um sistema é denominado entropia e ele se comporta de forma 
inversa a entalpia. 
• Uma reação é “ dita” como espontânea quando possui uma variação entalpia e entrópica 
favorável (os produtos são menos energéticos e a desordem do meio aumenta). • De 
maneira inversa, se as condições de entalpia e entropia forem desfavoráveis, a reação é não 
espontânea.
• Uma reação é “ dita” como espontânea quando possui uma variação entalpia e entrópica 
favorável (os produtos são menos energéticos e a desordem do meio aumenta). • De 
maneira inversa, se as condições de entalpia e entropia forem desfavoráveis, a reação é não 
espontânea.
ENERGIA
Variação de energia livre, ΔG
Assim: ΔG = ΔH- TΔS
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H- variação de entalpia do sistema (energia total)ΔS- Variação de entropia do sistema
T- Temperatura absoluta em kelvinΔG>0 (não espontâneo- diminui a energia livre do sistema), ΔG<0 (espontâneo)
• ATP (Adenosina Trifosfato): Nós transferimos e transformamos a energia presente nos 
compostos orgânicos para poder sintetizar o ATP. 
• Quando ocorre a hidrólise da molécula de ATP, temos a liberação de energia para as reações 
químicas celulares. 
COENZIMAS COMO TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
• Moléculas capazes de receber e doar elétrons: as coenzimas NAD (Dinucleótido de 
nicotinamida e adenina) e FAD (Dinucleótido de flavina e adenina) que são hidrossolúveis e 
sofrem oxidações e reduções reversíveis em muitas reações metabólicas de transferência de 
elétrons.
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GLICÓLISE
RESUMO DA AULA
• De uma forma geral a glicólise ou via glicolítica converte uma molécula de glicose em duas 
de piruvato obtendo ao final de toda reação um saldo de 2 ATPs e 2 NADH.
• A glicólise pode ser dividida em etapas que correspondem aos seus principais eventos que 
ocorrem no citosol da célula.
Primeira etapa: Dupla fosforilação da glicose, à custa de 2 ATPs, que vai originar outra 
hexose, ou seja, um açúcar formado de seis partes, chamada de frutose, essa agora com dois 
grupos fosfatos. 
Segunda etapa: é a clivagem da frutose, produzindo duas trioses fosforiladas que são 
interconvertíveis. 
• A primeira e a segunda etapas também são chamadas de fase de investimento.
Terceira etapa: Oxidação e nova fosforilação das trioses fosfato, desta vez por fosfato 
inorgânico, formando dois intermediários bifosforilados.
Quarta etapa: Transferência dos grupos fosfatos dos intermediário para 4 moléculas de ADP, 
formando 4 ATP e 2 piruvatos.
• A terceira e a quarta etapas também são chamadas de fase compensatórias.
• Essas quatro etapas são cumpridas em 10 reações sequenciais.
REGULAÇÃO DA GLICÓLISE
• As enzimas responsáveis pela regulação desta via são: hexoquinase, fosfofrutoquinase-1 
(PFK-1) e a piruvato quinase. Essas enzimas catalisam reações irreversíveis. Todas essas 
reações possuem ΔG diferente de zero.
Representação das quatro etapas da Glicólise
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Glicólise
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CICLO DE KREBS
RESUMO DA AULA
• O ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido tricarboxílico) é o ponto de convergência do metabolismo 
degradativo de carboidratos, aminoácido, ácidos graxos e também do etanol. 
• Ocorre dentro da mitocôndria e inicia-se com a condensação de acetil-CoA e oxalacetato 
formando outra molécula o citrato. Essa reação é catalisada pela citrato sintase.
• O acetil-CoA é do produto da reação do piruvato que foi produzido na via glicolítica. Essa 
reação é catalisada pelo complexo enzimático piruvato desidrogenase. 
Reação do complexo piruvato desidrogenase
• O ciclo de Krebs se inicia quando ocorre a junção de acetil-CoA com o oxalacetato formando 
o citrato.
• O citrato então é isomerizado a isocitrato e forma um intermediário o cis-aconitato pela 
ação da enzima aconitase. 
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• O isocitrato é oxidado a α-cetoglutarato, e reduz uma molécula de NAD+ e libera mais uma 
molécula de CO
2
. A enzima que catalisa essa reação é a isocitrato desidrogenase. 
• Em seguida, o succinil CoA é convertido a succinato a partir da enzima succinil CoA 
sintetase. Essa reação é acoplada á síntese de outro composto rico em energia, um nucleosídio 
trifosfato. O nucleosídio trifosfato poderá ser o ATP ou o GTP.
• A próxima etapa é a conversão de succinato em fumarato. 
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• O fumarato pode ser hidratado a malato pela ação da enzima fumarase. E finalmente, a 
malato desidrogenase oxida malato a oxalacetato, reduzindo mais uma molécula de NAD+ 
e fechando o ciclo.
• Ao final do processo, o ciclo de Krebs produziu, 1 GTP (ATP), 3 NADH, 1 FADH
2
, liberou duas 
moléculas de CO
2
 e os intermediários que continuam no ciclo. 
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CITOCROMOS
RESUMO DA AULA
• Os citocromos são, em geral, hemeproteínas unidas a uma membrana.
• Essas proteínas fazem parte da membrana interna da mitocôndria, das membranas do 
retículo endoplasmático e da membrana tilacoíde dos cloroplastos. Nas bactérias pode se 
observar essas estruturas aderidas à sua membrana plasmática.
• São essas estruturas uma das principais responsáveis pela geração de ATP no sistema 
transportador de elétrons.
• Os citocromos são vistos como proteínas monoméricas com subunidades de grandes 
complexos enzimáticos que catalisam reações do tipo redox. Assim, em todas as membranas 
que possuem essa proteína ocorre o transporte de elétrons.
CLASSIFICAÇÃO DOS CITOCROMOS
• Podem ser classificados em a, b e c. Essa organização é determinada pelo espectro de 
absorção que cada um apresenta.
• Subtipos de citocromos: Esses são organizados por um índice que indica, em nanômetros, 
o pico de absorção máxima. 
• Os citocromos também podem se diferenciar em relação aos radicais substituintes do grupo 
heme e a forma que esse heme se liga na proteína.
• Nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma não covalente e no tipo c de forma covalente 
através de ligações tioéter, formada por resíduos de cisteína.
• O citocromo c é uma proteína periférica presente na parte externa da membrana interna 
mitocondrial. 
• O complexo IV possui dois grupos heme, do tipo a e a3, além de outro íon, o cobre que pode 
variar entre os estados Cu+2 e Cu+1.
Citocromos presentes na membrana 
interna da mitocôndria.
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FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
RESUMO DA AULA
• As células aeróbias produzem a maior parte do seu ATP, utilizando a oxidação dessas 
coenzimas pelo oxigênio. Essa síntese de ATP é chamada de fosforilação oxidativa.• É a partir da oxidação dessas coenzimas que as células sintetizam o ATP. A oxidação dessas 
coenzimas libera uma grande quantidade de energia que ocorre ao final do processo com a 
transferência de elétrons para o oxigênio. 
• Essas transferências de elétrons ocorrem através de uma maquinaria específica conhecida 
como cadeia transportadora de elétrons. Os componentes dessa cadeia estão em membranas 
e são distribuídos de acordo com o seu potencial de redução.
• Os elétrons irão sair da coenzima reduzida para uma parte desses componentes da cadeia 
que possuem o potencial redutor maior, e vão caminhando em sequência com potenciais de 
redução cada vez maiores até encontrarem o oxigênio.
• A maioria desses componentes se organizam em quatro complexos enzimáticos que são 
chamados de I, II, III e IV. Eles atravessam a membrana interna da mitocôndria. 
Cadeia transportadora de elétrons.
• A cadeia transportadora possui estruturas móveis como a coenzima Q, também conhecida 
como ubiquinona que irá conectar os complexos I e II ao complexo III. Outra estrutura é o 
citocromo c que irá conectar o complexo III ao complexo IV.
• Complexo I: Ubiquinona-oxidorredutase ou NADH desidrogenase. É a primeira enzima da 
cadeia transportadora de elétrons.
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• Complexo II: Succinato-desidrogenase
• Complexo III: Citocromo C-oxidorredutase.
• Complexo IV: Citocromo-oxidase
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MITOCÔNDRIAS E SEU PAPEL NA FOSFORILAÇÃO 
OXIDATIVA
RESUMO DA AULA
• Mitocôndrias e seu papel na fosforilação oxidativa
• As mitocôndrias são estruturas que possuem duas membranas: uma membrana externa 
e uma membrana interna que é bem extensa e extremamente dobrada. Essas dobras são 
chamadas de cristas.
• Existem dois ambientes nessa organela: um espaço intermembranar, que é representando 
entre as duas membranas externa e interna, e a matriz que é delimitada pela a membrana 
interna. É exatamente na matriz mitocondrial que ocorre a maior parte das reações do ciclo 
de Krebs e da oxidação dos ácidos graxos.
• Já a fosforilação oxidativa ocorre na membrana mitocondrial interna. 
• A membrana externa é muito permeável para a grande maioria das moléculas pequenas 
e íons. Essa passagem ocorre principalmente através de uma proteína formadora de poros 
conhecida como VDAC (voltage-dependent anion channel).
TEORIA ENDOSSIMBIÓTICA
• Segundo esta teoria, as células eucarióticas iniciaram sua existência estabelecendo 
uma relação endossimbiótica com uma bactéria, responsável pelo sistema de fosforilação 
oxidativa. Ela seria uma bactéria púrpura fotossintetizante, que teria perdido a capacidade 
fotossintética, se especializando na cadeia respiratória.
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• Visão geral do papel da mitocôndria no papel do metabolismo energético.
Estrutura da mitocôndria.